基础生物化学知识重点

绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）
基本概念：
新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢
核酸
一、基本概念：
核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯
碱基互补配对：A-T,G-C
三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）
增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。

减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。

变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。

复性恰好相反。

重点内容：
1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，
2.遗传信息的载体，
3.具有催化作用，
4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）
2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）
3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：
4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44
5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角
蛋白质、氨基酸化学
一、基本概念
氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。

寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽
多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽
肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。

具有类似双键的特性，
肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。

二硫键：是两个含有巯基的氨基酸之间脱水缩合而成的
一级结构：由多个单体以共价键组成的生物大分子中不同单体的排列顺序。

即氨基酸序列二级结构：多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。

如蛋白质的α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构
超二级结构：多肽链上若干相邻的的构像单位（a螺旋，β-折叠，β-转角）彼此进一步作用
结构域：在二级和超二级结构基础上形成的并相对独立的三级结构局部折叠区
三级结构：在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。

如多肽链和多核苷酸链所形成的不规则三维折叠。

四级结构：蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。

α-螺旋：3.6个氨基酸一圈，螺距0.54nm β-折叠：β-转角：
蛋白质变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

分子病：由于基因突变导致pro（脯氨酸）一级结构发生变异，使得pro生物的生物功能减退或丧失，直至造成生理功能变化而造成的生理疾病
重点内容：
1.蛋白质的生物功能、元素（C,H,O,N,S,P….）
3.维系蛋白质空间的作用力：（H键，盐键，疏水作用，范德华力，共价键，二硫键，酯键）5.蛋白质的两性解离、等电点：在酸性集团下会使基团质子化，带正电；碱性条件下质子基团释放质子，带负电；存在某个pH使得蛋白质的正负电荷相等，该pH称为等电点。

6.蛋白质变性和复性以及变性后的特性变化：蛋白质在等电点的情况下最不容易沉淀，沉淀方法有：盐析，脱水剂法，重金属盐沉淀法，生物碱沉淀。

变性的表现有丧失生物功能，粘度增大，扩散系数减小，疏水基团暴露在蛋白质外使之光滑。

如果变性活动不是特别剧烈的话则是可逆的。

7.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角
酶：
一、基本概念：
酶的专一性：指酶对底物及其催化反应的严格选择性
酶蛋白：指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。

辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。

在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去
单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，
寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。

活性中心：与底物进行结合并对其进行催化的部位
必需基团：包括活性中心所有集团还有维持酶的空间构象的必需基团
抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质
竞争抑制：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。

非竞争抑制：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。

反竞争抑制：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合
别构酶：活性受别构调节物调控的酶。

别构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.
同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。

催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。

诱导酶：在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。

酶的活力单位：酶量的多少用酶活力单位（U，1Kat=6*107U 1U=16.67Kat）
比活力：比活力=活力U/蛋白mg 每单位质量中的酶活力；Km值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度
二、重点内容：
1.酶的定义及催化作用特点：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。

具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。

2.酶的分类和专一性，诱导契合学说：底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。

3.米氏方程的运用及米氏常数的意义：其中E t为酶的总浓度，S为底物浓度，
K m为米氏常数，k2为反应速率常数
4..底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响：pH、温度对反应速率的影响一言以蔽之：适量就好。

底物浓度，抑制剂，激活剂都会通过米氏方程来影响反应速率，竞争性抑制使Km值增加，非竞争性抑制使最大速度变小；激活剂则是用于解除抑制。

5.酶活性别构调节的特点：已知别构酶都是寡聚酶，具有别构效应，不遵循米氏方程，初速度对底物浓度呈S型曲线，别构酶是系列反应的第一个酶，别构酶的分子量较大，分子复杂。

6.酶抑制剂的类型及作用特点：①不可逆性抑制，抑制剂与酶活性中心的必需基团结合，这种结合不能用稀释或透析等简单的方法来解除。

②可逆性抑制，有竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制是抑制剂争夺底物与酶结合，增加底物浓度可使抑制减弱，
附加几处前三章细节：1.氨的储存方式和运输方式是谷氨酰胺；2.亚氨基酸只有脯氨酸（Pro）3.处于等电点的蛋白质是最稳定的，最不易沉淀，且此时内部电荷为零。

4.不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸；5.蛋氨酸就是甲硫氨酸；6.结合酶只有在以全酶的形式存在时才能发挥活性；
7.关于Km值的几点特性：（1）Km是酶的特性常数；（2）Km值与酶的结构有关；（3）Km
值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度。

8.酶原是指没有活性的酶的前身；
9.蛋白质的含氮量为16%；
10.胆固醇的合成原料是乙酰CoA；
11.一碳的载体是四氢叶酸；
12.不是所有的蛋白质都具有四级结构，据我所知胃蛋白酶就没有；
13.肽链合成后可能的加工方式是切除肽链起始的氨基酸；
14.蛋白质氨基酸都属于L-α-氨基酸；15.NH3经鸟氨酸形成尿素的意义在于可消除它的毒性，并排泄。

糖的分解代谢。

一、基本概念
糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。

三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环；或者以发现者Hans Adolf Krebs命名为Krebs循环。

三羧酸循环是三大营养素（糖类、脂类、氨基酸）的最终代谢通路，又是糖类、脂类、氨基酸代谢联系的枢纽。

磷酸戊糖途径:葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。

其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。

糖酵解的生物意义：
1．糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径
2．通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式
3．糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物；磷酸二羟丙酮?a-磷酸甘油 ?合成脂肪
4．是糖有氧分解的准备阶段
5．由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程
三羧酸循环的生物意义：
1．三大营养素的最终代谢通路
糖、脂肪和蛋白质在分解代谢过程都先生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A与草酰乙酸结合进入三羧酸循环而彻底氧化。

所以三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质分解的共同通路。

2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路
三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子前
体。

α-酮戊二酸和草酰乙酸分别是合成谷氨酸和天冬氨酸的前体；草酰乙酸先转变成丙酮酸再合成丙氨酸；许多氨基酸通过草酰乙酸可异生成糖。

所以三羧酸循环是糖、脂肪酸(不能异生成糖)和某些氨基酸相互转变的代谢枢纽。

三、磷酸戊糖意义：
1产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原剂（力），比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。

2、在红细胞中保证谷胱甘肽的还原状态。

（防止膜脂过氧化；维持血红素中的Fe2+;）（6-磷酸-葡萄糖
脱氢酶缺陷症——贫血病）
3、该途径的中间产物为许多物质的合成提供原料，如：5-P-核糖核苷酸
4-P-赤藓糖芳香族氨基酸
4、非氧化重排阶段的一系列中间产物及酶类与光合作用中卡尔文循环的大多数中间产物和酶相同，因而磷酸戊糖途径可与光合作用联系起来，并实现某些单糖间的互变。

5、PPP途径是由葡萄糖直接氧化起始的可单独进行氧化分解的途径。

因此可以和EMP、TCA相互补充、相互配合，增加机体的适应能力
一摩尔葡萄糖彻底氧化。

净生成2分子ATP
生物氧化与氧化磷酸化
一、基本概念
高能键：指随着水解反应或基团转移反应可放出大量自由能(ΔG大于25kJ/mol)的键。

呼吸链：线粒体内膜上存在多种酶与辅酶组成的电子传递链，可使还原当量中的氢传递到氧生成水。

泛醌：1一类带有长的异戊二烯侧链的脂溶性醌类化合物2呼吸和光合作用的电子传递链中的一种小的一类带有长的异戊二烯侧链的脂溶性醌类的可移动电子载体分子。

细胞色素：一种以铁-卟啉复合体为辅基的血红素蛋白。

铁硫中心：电子运输蛋白中由2个或4个铁原子结合等数的硫原子所组成的金属簇
氧化磷酸化：物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。

主要在线粒体中进行。

在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP 与无机磷合成ATP的偶联反应。

底物磷酸化：带有高能的底物在其代谢反应中所释放的能量(如琥珀酰辅酶A被催化脱下辅酶A时)能使ADP磷酸化生成ATP的过程。

P/o: 指物质氧化时，每消耗1个原子氧所消耗无机磷的摩尔数（或ATP摩尔数），即生成ATP的克分子数
细胞色素氧化酶：具有电子传递链末端的酶。

具有质子泵的作用，可将H+由基质抽提到膜间隙，同时可通过血红素中铁原子的氧化还原变化，把电子传递给还原的氧形成水
能荷：细胞中高能磷酸键状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态。

二、重点内容
电子传递链的组分及顺序：1、黄素蛋白2、铁硫蛋白3、细胞色素4、范醌。

呼吸链中的电子传递有着严格的方向和顺序，即电子从电负性较大的传递体依次通过电正性较大的传递体逐步流向氧分子。

氧化磷酸化的作用：与生物氧化相伴而发生磷酸化作用，利用生物氧化过程中释放的自由能使ADP形成ATP。

化学渗透假说：是解释氧化磷酸化作用（见氧化磷酸化）机理的一种假说。

内容：1.线粒体内膜上的呼吸链同时起质子泵的作用，可以在传递电子的同时将质子从线粒体基质腔转移到膜间腔；2.线粒体内膜上的ATP合酶复合体也能可逆地跨线粒体内膜运送质
子，一方面利用水解ATP的能量将质子从基质腔转移到膜间腔，另一方面当膜间腔存在大量质子使线粒体内膜内外存在足够的电化学H+梯度时，质子则从膜间腔通过ATP 合成酶复合物上的质子通道进入基质，同时驱动ATP合成酶合成ATP；3.线粒体内膜本身具有离子不透过性，能隔绝包括H+、OH-在内的各种正负离子；4.线粒体内膜上有一系列可介导基本代谢物质和选择性转运无机离子进入线粒体内膜的载体蛋白。

糖的合成代谢
糖异生的作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。

糖异生不是糖酵解的简单逆转。

虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。

糖异生途径的化学历程、能量变化、生物学意义。

途径：当肝或肾以丙酮酸为原料进行糖异生时，糖异生中的其中七步反应是糖酵解中的逆反应，它们有相同的酶催化。

但是糖酵解中有三步反应，是不可逆反应。

在糖异生时必须绕过这三步反应，代价是更多的能量消耗。

这三步反应都是强放热反应，它们分别是： 1 葡萄糖经己糖激酶催化生成6磷酸葡萄糖ΔG= -33.5 kJ/mol 2 6磷酸果糖经磷酸果糖激酶催化生成1，6二磷酸果糖ΔG= -22.2 kJ/mol 3 磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸ΔG= -16.7 kJ/mol
意义：1糖异生作用的主要生理意义是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。

2. 糖异生作用与乳酸的作用密切关系 3. 协助氨基酸代谢4. 促进肾小管泌氨的作用
蔗糖、淀粉、纤维素的生物合成基本过程蔗糖：
蔗糖：1蔗糖合酶蔗糖合酶能利用UDPG作为葡萄糖供体与果糖合成蔗糖。

UDPG+果糖→UDP+蔗糖平衡常数Kq=8 PH7.4
2磷酸蔗糖合酶磷酸蔗糖合酶可使UDPG的葡萄糖转移到果糖—6—磷酸上，形成磷酸蔗糖
UDPG+果糖—6—磷酸→磷酸蔗糖+UDP 平衡常数Kq=3250 pH=7.5
淀粉：1淀粉磷酸化酶、葡糖—1—磷酸+引物（nG）→淀粉[(n+1)G]+Pi
2、D酶、麦芽三糖+麦芽三糖=麦芽五糖+葡糖糖
（供体）（受体）
3、淀粉合酶 ADPG+引物（nG）→淀粉[(n+1)G]+ADP
4、蔗糖转化为淀粉光合组织合成的糖转化成运输到非光合组织，在非光合器官中转化为淀粉。

纤维素：在纤维素合酶的作用下。

NDPG+（葡萄糖）n→NDP+（葡萄糖）n+1
脂类代谢
脂肪酸的β－氧化：脂肪在体内的氧化是从羧基β－碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA。

历程：1脱氢脂酰CoA脱氢的催化下，脂酰CoA在a、β－位碳原子上脱氢，形成反式双键的脂酰CoA，即反式——烯脂酰CoA,同时FAD接受氢被还原成FADH.
2水化在烯脂酰CoA水化酶的催化下，反式——烯脂酰CoA在双键上加上一个分子水，形成L-（+）—β—羟脂酰CoA.
3脱氢在β—羟脂酰CoA脱氢酶的催化作用下，L-(+)-β—羟脂酰CoA的β—位上的羟基脱氢氧化成β—酮脂酰CoA，同时NAD+接受氢被还原成NADH+H+
4硫解在β—羟脂酰CoA硫解酶的催化下，β—酮脂酰CoA在a和β—之间被1分子CoA硫解，产生乙酰CoA和缩短了两个碳原子的脂酰CoA. G=-28.03KJ
β—氧化过程的能量脂肪酸在β—氧化作用前的活化左右需消耗能量，即1分子ATP 转变成了AMP,消耗了两个高能磷酸键，相当于两分子ATP。

酮体：乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酸的统称。

乙醛酸的循环的生物学意义：1动物及高等植物的营养器官内不存在乙醛酸循环，我只存在于一些细菌、藻类和油料植物种子的乙酰酸体中。

2对于一些细菌和藻类，乙醛酸循环使它们能够以乙酸盐作为能源和碳源生长。

3在脂肪酸转变为糖的过程中，乙酰酸循环起着关键的作用，它是连接糖代谢和脂代谢的枢纽。

蛋白质的酶促降解和氨基酸的分解代谢
一、基本概念
氨肽酶、羧肽酶：分别从氨基端和羧基端逐一地将肽链水解成氨基酸
肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。

氧化脱氨基作用：氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应酮酸的过程
转氨基作用：转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应
联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的，所以称为联合脱氨基作用
尿素循环：又称鸟氨酸循环，反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到精胺酸水解成鸟氨酸和尿素为止，形成了一个循环。

二、重点内容
1.水解蛋白质的酶的分类：按其作用特点分为内肽酶和外肽酶，其中外肽酶包括氨肽酶和羧肽酶。

按其活性部位的结构特征可以分为丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶和金属蛋白酶四类。

2.脱氨基和脱羧基作用的种类：脱氨基作用分为氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰氨基作用。

脱羧基作用分为直接脱羧基作用和羟化脱羧基作用。

3.尿素循环的主要历程：反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到精胺酸水解成鸟氨酸和尿素为止，这个过程在肝中进行。

4.α-酮酸的去向：一是合成新的氨基酸；二是转变为糖和脂肪；三是彻底氧化成二氧化碳和水并放出能量供机体利用。

氨基酸的合成代谢
一、基本概念
生物固氮：是指微生物、藻类和与高等植物共生的微生物通过自身的固氮酶复合物把分子氮变成氨的过程。

硝化还原作用：氮由硝酸态转变成氨的过程称为硝化还原作用
氮素循环：自然界的氮及氮素化合物在生物作用下的一系列相互转化过程
二、重点内容
1.生物固氮所需要的条件：①充分的ATP供应②需要很强的还原剂③需要厌氧环境
2.各族氨基酸合成的碳架来源：①丙氨酸族包括丙氨酸、缬氨酸和亮氨酸。

他们的碳架来
源是丙酮酸。

②丝氨酸族包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。

其碳架来自糖酵解中间产物3-磷酸甘油酸（PGA）。

③谷氨族类包括谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸。

碳架来自三羧酸循环的中间产物α-酮戊二酸。

④天冬氨酸族包括天冬氨酸、天冬酰胺、赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸和甲硫氨酸，碳架来自三羧酸循环中的草酰乙酸或延胡索酸。

⑤组氨酸和芳香氨基酸族包括组氨酸、酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。

碳架来自核糖-5-磷酸
3.一碳集团的种类及四氢叶酸的转运：一碳基团种类。

亚氨甲基–CH=NH 甲酰基–CHO
甲基–CH3 羟甲基–CH2OH 亚甲基–CH2- 次甲基
在专一性的一碳基团转移酶作用下，携带着一碳集团的四氢叶酸可将其一碳基团转移给其他化合物。

核酸的酶促降解和核苷酸代谢
一、基本概念
核酸酶：所有能水解核酸分子中3，5-磷酸二酯键的酶
限制性内切酶：能识别并水解外源DNA双螺旋中4~6个碱基对所组成的特异序列的核酸内切酶
核苷酸的从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列复杂的酶促反应合成核苷酸。

核苷酸合成的补救途径：利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的反应合成核苷酸。

二、重点内容
1.核酸酶的分类及其作用特点：①核酸外切酶：从核酸链的一端逐个水解切下的酶②限制
内切酶：能够水解核酸分子内部磷酸二酯键的酶③内切兼外切核酸酶：有些酶即可内切，也可以外切。

2.限制性内切酶的作用特点及其生成的两种末端：降解外面侵入的DNA，但不降解自身的
DNA，因为在自身DNA的没切位点已进行甲基化修饰而受到保护。

生成黏端或平端。

3.嘌呤和嘧啶分解代谢的主要历程：嘌呤的分解从脱氨基开始，在脱氨酶的作用下，腺嘌
呤脱氨生成次黄嘌呤；鸟嘌呤脱氨生成黄嘌呤，然后黄嘌呤和次黄嘌呤在黄嘌呤氧化酶的作用下氧化为尿酸。

4.嘌呤环和嘧啶环的元素来源：嘌呤的第一位N来自天冬氨酸的氨基；C-2和C-8来自甲
酸；N-3和N-9来自谷氨酰胺的酰胺基；C-4、C-5和N-7来自甘氨酸。

C-6来自HCO3-。

嘧啶环上的N-1、C-4、C-5和C-6原子都来自天冬氨酸，C-2来自HCO3-，N-3来自谷氨酰胺。

DNA的复制
一、基本概念
复制：以亲代DNA分子的双链为模板，按照碱基配对的原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。

转录：以DNA分子的一条链的特定片段为模板，按碱基配对原则，合成出一条与模板DNA。