酶作为生物催化剂的特点-精选文档

细胞内酶的主要调节和控制方式
• • • • • 调节酶的浓度 通过激素调节酶活性 反馈抑制调节酶活性 抑制剂和激活剂对酶活性的调节 其他调节方式
• 调节酶的浓度
1：诱导或抑制酶的合成。 2：调节酶的降解。 例如：乳糖操纵子可以合成β -半乳糖苷酶、半乳糖 苷通透酶和硫半乳糖苷转乙酰酶，他们可以受乳 糖或诱导物异丙基硫代-β -D-半乳糖苷（IPTG） 的诱导而促进合成。乳糖或IPTG可以与原来存在 于该系统的阻遏物结合，使阻遏物和DNA的结合能 力降低1000倍，解除抑制，使3种酶的合成加快， 酶浓度提高。大肠杆菌有一种所谓的葡萄糖效应 ，就是当有葡萄糖存在下，不利用乳糖，表明葡 萄糖抑制了上述3个酶的合成。
酶的认识起源
人们对酶的认识起源于生产与生活实践 。我国人民在八千年以前就开始利用酶。约 公元前21世纪夏禹时代，人们就会酿酒，公 元前12世纪周代已经能制作饴糖和酱。2000 多年前，春秋战国时代已知用曲治疗消化不 良的疾病。凡此种种都说明，虽然我们祖先 并不知道酶是何物，也无法了解其性质，但 根据生产和生活的积累，已把酶利用到了相 当广泛的程度。
生物体内的大多数反应，在没有酶的情况下，几乎 是不能进行的。 酶的催化反应的速度比非催化效率高108-1020倍，比 非生物催化剂高107-1013倍。 例如：像CO2水合作用这样简单的反应也是通过体内 碳酸酐酶催化的。 CO2+H2O⇌H2CO3 每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用 ，这样可以保证使细胞组织中的CO2迅速进入血 液，然后再通过肺泡及时排出这个经酶催化的反 应要比未经催化的反应快107倍。
例如：氢离子能催化淀粉、脂肪和蛋白质 的水解。 而淀粉酶只能催化淀粉糖苷键的水解，蛋 白酶只能催化蛋白质肽键的水解，脂肪 酶只能催化脂肪键的水解，而对其他类 物质则没有催化作用。
有机体的生命活动表现力它内部化学反应 历程的有序性，这种有序性是受多方面 因素调节控制的结果，一旦破坏了这种 有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病 甚至死亡。 酶活力受到调节和控制是区别于一般催化 剂的重要特征。
• 1903年Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 • 1913年Michaelis和Menten根据中间复合物学说，导出了米氏 方程，对酶反应机制的研究是一个重要突破。 • 1925年Briggs和Handane对米氏方程作了一项重要修正，提出 了稳态学说。 • 1926年美国化学家Sumner从刀豆提取出了脲酶并获得结晶， 证明脲酶具有蛋白质性质。 • 直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白 酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证实酶是一种蛋白质 ，为此Sumner和Northrop与1949年共同获得弄贝尔化学奖。 • 1963年Hirs Moore和Stein测定了RNase A的氨基酸序列。 • 1965年Phillips首次用X射线晶体衍射技术阐明了鸡蛋清溶菌 酶的三维结构。 • 1969年Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。
• 酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大 分子变性的因素，如高温、强碱、强酸、重金 属盐都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的 反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近 中性酸碱条件下进行。
例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27℃和中性pH下进行，每年可以从空气中将一亿 吨左右的氮固定下来。而在工业上合成氨则需要在 500℃，几百个大气压下才能完成。
生命体内催化化学反应的物质
酶与一般催化剂的比较
• 共性： 首先酶和其他催化剂一样，都能显著的改变化 学反应速率，使之加快达到平衡，但不能改变反应 的平衡常数。酶本身在反应前后也不发生变化，这 意味着一个酶对正、逆反应按同一倍数加速。 • 差异： 酶的催化条件要比一般催化剂温和的多，大部 分酶的催化条件是：37℃，pH7.4，常压、生理条件 的缓冲液中，并且酶的催化作用在体内受到各种调 节控制。
• 80年代初Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶 （ribozyme），这一发现打破了酶是蛋白质的传统观念，开 辟了酶学说的新领域，为此Cech和Altman于1989年共同获得 ห้องสมุดไป่ตู้贝尔化学奖。 • 1986年Schultz与Lerner等人研制成功抗体酶（abzyme）。 Boyer和Walker阐明了ATP合酶（ATPsynthase）合成与分解 ATP的分子机制，于2019年获得诺贝尔化学奖。 • 近20年来有不少酶的作用机制被阐明。随着DNA重组技术及聚 合酶链式反应（PCR）技术的广泛应用，使酶结构与功能的研 究进入新阶段。现已鉴定出4000多种酶，数百种酶已得到结 晶，而且每年都有新酶被发现。
酶的研究
• • • • • 1810年Jaseph Gaylussac 发现酵母可将糖转化为酒精。 1833年Payen和Persoz首先发现了酶。 1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念 1878年Kühne才给酶一个统一的名词，叫Enzyme。 1894年，Fisher提出了酶与底物作用的“锁与钥匙”学说， 用以解释酶作用的专一性。 • 1897年Büchner兄弟用石英砂磨碎酵母细胞，制备了不含酵母 细胞的抽提液，并证明此不含细胞的酵母提取液也能使糖发 酵，说明发酵于细胞活动无关。从而说明了发酵是酶作用的 化学本质，为此Büchner获得了1911年诺贝尔化学奖。
再如刀豆脲酶催化尿素水解的反应： 在20℃酶催化反应的速率常数是3×104s-1， -10 -1 尿素非催化水解的速率通常为3×10 s ， 因此脲酶催化反应的速率比非催化反应速 率大1014倍。
酶催化的反应与非酶催化的反应历程不同， 只能估计出一个下限 酶催化反应与非催化反应的比较
所谓高度专一性是指酶对催化的反应和反应物 有严格的选择性。被作用的反应物，通常称 为底物。酶往往只能催化一种或一类反应， 作用于一种或一类物质。 酶作用的专一性，是酶最重要的特点之一， 也是和一般催化剂最主要的区别。