成釉细胞和成牙本质细胞的极性及其相关调控分子

成釉细胞和成牙本质细胞的极性及其相关调控分子
周怡君 闫广兴 刘苍维 张雪 胡月 郝新青 赵欢 史册 孙宏晨
吉林大学口腔医院病理科 吉林省牙发育及颌骨重塑与再生重点实验室，长春 130021
[收稿日期] 2018-05-21； [修回日期] 2019-03-19
[基金项目] 国家重点研发专项（2016YFC1102800，2016YFC11028- 04）；国家自然科学基金（81320108011，81600843，81600823，81600890）；吉林省科技发展计划优秀青年人才基金（201705200- 16JH ）；吉林省卫生计生青年科技骨干培养计划（2016Q025）[作者简介] 周怡君，硕士，E-mail ：zhouyijun_k@
[通信作者] 孙宏晨，教授，博士，E-mail ：hcsun@
[摘要] 成釉细胞和成牙本质细胞极性的形成，对二者的分化及功能至关重要，而极性相关分子在这一过程中发挥着不容忽视的作用。

本文就成釉细胞和成牙本质细胞的极性形成过程及其相关调控分子的作用作一综述。

[关键词] 成釉细胞； 成牙本质细胞； 细胞极性
[中图分类号] R 780.2 [文献标志码] A [doi] 10.7518/hxkq.2019.03.016
Polarity of ameloblasts and odontoblasts and their related regulators Zhou Yijun, Yan Guangxing, Liu Cangwei, Zhang Xue, Hu Yue, Hao Xinqing, Zhao Huan, Shi Ce, Sun Hongchen. (Dept. of Oral Pathology, School and Hospital of Stomatology, Jilin University, Key Laboratory of Tooth Development and Bone Remodeling of Jilin Province, Changchun 130021, China)Supported by: National Key Research and Development Project (2016YFC1102800, 2016YFC1102804); The National Natural Science Foundation of China (81320108011, 81600843, 81600823, 81600890); Excellent Young Talents Fund of Science and Technology Development Plan of Jilin Province (20170520016JH); Youth Science and Technology Backbone Training Program of Jilin Provincial Health and Family Planning Commission (2016Q025). Correspondence: Sun Hongchen, E-mail: hcsun@.
[Abstract] The polarity of ameloblasts and odontoblasts is crucial for their differentiation and function. Polarity-related molecules play an important role in this process. This review summarizes the process of polarity formation of ameloblasts and odontoblasts and their related regulators.
[Key words] ameloblasts; odontoblasts; cell polarity
·综述·
开放科学（资源服务）标识码（OSID）
细胞极性（cell polarity ）的形成，与胚胎发
育、组织器官形成和细胞迁移等均关系密切。

而成釉细胞和成牙本质细胞极性的形成，对二者的分化及功能至关重要。

本文就成釉细胞和成牙本质细胞的极性形成过程及其相关调控分子的作用进行综述，为二者分化及功能机制的研究提供新思路。

1 细胞极性
细胞极性，指的是细胞形态以及内容物沿一个或多个轴向的非对称分布[1]。

它包括顶端-基底极性（apical-basal polarity ，ABP ）、平面细胞极性（pla-nar cell polarity ，PCP ）、前后极性（front-rear pola-rity ，FRP ）及极性分裂中的细胞极性。

细胞受到某些胞外或胞内信号的刺激后开始极化，而这些信号则会启动信号转导过程。

在这个过程中，细胞会在最初收到刺激的位置形成局部的极性轴（axis of polarity ），某些极性因子会形成互补的表层区域（complementary cortical domains ），随后，这些表层区域通过调节细胞骨架和膜转运系统而将该极性传递到细胞的其余部分[2]。

细胞极性广泛存在于单细胞和多细胞生物中。

例如，果蝇卵母细胞通过两次极化形成前后极性，哺乳动物柱状上皮细胞的典型顶端-基底极性保证了其屏障功能的正常行使。

细胞极性在细胞的增殖、分化和功能等方面发挥着不容忽视的重要作用，控制着蛋白质分泌的方向、信号传导的方向、细胞分裂的方向以及细胞的定向运动等。

细胞极性的形成，与胚胎发育和组织
器官发生息息相关。

例如，在鸡胚胎的神经板弯曲
阶段，平面细胞极性相关蛋白Celsr1和Dishevelled等协同上调Rho激酶，导致神经上皮细胞以平面极化的方式收缩，促使神经管关闭[3]。

此外，细胞极性还影响细胞的迁移。

研究[4]表明，LKB1的敲低会导致人乳腺癌上皮细胞极性部分丧失，E-钙黏蛋白的分布发生改变，侵袭和转移能力增强。

成釉细胞和成牙本质细胞是典型的极化细胞，两者同时具有顶端-基底极性和平面细胞极性。

并且，这两种细胞的极化在其细胞分化过程中的意义重大。

本文主要介绍成釉细胞和成牙本质细胞的极性形成过程，以及相关的极性调控分子。

2成釉细胞和成牙本质细胞极性的形成过程
成釉细胞和成牙本质细胞的分化过程包括细胞生长、细胞伸长、细胞极化、细胞器的重新分布及肌动蛋白和微管这些复杂细胞骨架的出现等步骤[5]。

细胞极化是这两种细胞分化过程中必不可少的步骤之一，对细胞的分化具有重要的意义。

2.1 成釉细胞极性的形成过程
成釉细胞是由来自外胚层上皮的内釉细胞分化而来的。

在牙发育的起始阶段，外胚层的部分上皮细胞局部增生，分化形成牙胚的成釉器。

在牙胚帽状期，成釉器分化出内釉上皮层。

进入钟状期，成釉器逐渐成熟。

单层的内釉细胞最开始时是矮柱状或立方状，细胞核大且居中。

随着成釉器逐渐发育，内釉细胞分化为前成釉细胞，细胞变为高柱状，细胞核远离基底膜，高尔基体一边增大一边向基底膜侧移动，线粒体多集中于细胞朝向外釉上皮（远离基底膜）的一侧，细胞明显进入极化状态。

此时，前成釉细胞的远端（近基底膜侧）平坦，分泌的釉质基质为无釉柱基质。

随后，细胞逐渐成熟并延长，成为成釉细胞，进入分泌期，细胞核位于远离基底膜的位置，核的近基底膜侧有丰富的粗面内质网。

此时，成釉细胞极性更为显著，细胞近、远端形成终棒复合体（terminal web complexes）以维持其形态结构，并在远端形成称为托姆斯突（Tomes pro-cess）的锥形突起，以此为分泌端定向分泌釉质基质[6-7]。

2.2 成牙本质细胞极性的形成过程
成牙本质细胞是由来自外胚间充质的牙乳头细胞分化而来的。

牙乳头细胞为未分化的间充质细胞，随着牙胚的发育，在内釉上皮的诱导下，牙乳头外层的部分细胞退出细胞周期，细胞核逐渐远离基底膜，内质网和高尔基体不断聚集在细胞核对侧的胞质中（近基底膜侧），粗面内质网增加、变平并与细胞长轴平行，线粒体散在分布在细胞中，细胞骨架（微管、微丝和中间丝）聚集在成牙本质细胞的顶部（近基底膜侧），细胞逐渐发生极化。

此时，细胞明显伸长，从椭圆形或多角形变为立方状和高柱状，细胞器呈现出不对称分布状态。

随后，细胞形成成牙本质细胞突，细胞突受到胞膜和细胞骨架成分的控制，内含分泌囊泡。

在胞体和突起的分界处，可见细胞间连接，其具有部分半透膜的性质，可控制矿化时的离子浓度。

3成釉细胞和成牙本质细胞极性相关调控分子
3.1 成釉细胞极性相关调控分子
3.1.1 Rho GTP酶 Rho GTP酶是Ras超家族成员，是相对分子质量为20×103~30×103的GTP结合蛋白，由20种基因编码[8]，可调节多种细胞生理活动。

Rho GTP酶作为分子开关，有2种状态：与GDP 结合的失活状态和与GTP结合的激活状态。

鸟嘌呤核苷酸交换因子（guanine nucleotide-exchange factor，GEF）在一些上游信号的刺激下，可控制Rho GTP 酶与GTP结合，催化其向活性状态转变，进而与多种下游分子结合并引发不同反应；与之相反，GTP 酶活化蛋白（GTPase-activating protein，GAP）可使Rho GTP酶结合GDP而转为失活状态；Rho GTP酶也受到鸟嘌呤核苷酸解离抑制剂（guanine nucleotide dissociation inhibitor，GDI）的调控，其可抑制Rho GTP酶从与GDP结合的失活状态转变为与GTP结合的激活状态[9]，并保护Rho GTP酶不被降解[10]。

Rho GTP酶家族可分为Rho、Ras相关的C3肉毒杆菌毒素底物（Ras-related C3 botulinum toxin sub-strate, Rac）、细胞分裂控制蛋白42（cell division control protein 42，CDC42）、Rnd、RhoD、RhoH/ TTF和RhoBTB几个亚家族[11]。

下面主要介绍Rho、Rac和CDC42这3类蛋白的作用。

3.1.1.1 Rho Rho亚家族中有多种蛋白，其中RhoA 与成釉细胞的极化关系密切。

RhoA通过Rho相关卷曲螺旋蛋白激酶（Rho-associated coiled-coil containing kinases，ROCK）信号转导通路来调节肌动蛋白微丝骨架的聚合，从而影响细胞的极性和形态。

其他RhoA下游分子（如mDia）也可参与调节细胞极化过程中微管的稳定和延长[5]。

在大鼠磨牙非极化的内釉上皮细胞中，RhoA的免疫荧光信号较弱；而在极化的成釉细胞中，RhoA 的表达显著增强，并且均匀分布在细胞质中。

尽管RhoA蛋白存在于整个牙发育的过程中，但其mRNA 仅在成釉细胞分化标志物釉原蛋白增加后才表现出
增加的趋势[5]。

在小鼠成釉细胞中，Rho抑制剂Rho GDI的水平在釉原蛋白开始表达时降低[12]。

此外，将第一磨牙牙胚放入成年大鼠眼前房中进行培养，并在此过程中使用Rho GTP酶抑制剂，结果显示，Rho GTP酶抑制剂可显著影响成釉细胞的栅栏状结构，使细胞之间出现间隙。

这表明，Rho GTP酶可能参与成釉细胞之间细胞连接的形成和维持[5]，而细胞连接的形成是细胞顶底极性建立的必要生物学行为之一[13]。

具有显性负向（dominant-negative）RhoA （T19N）的转基因小鼠，表现为釉质发育不良和牙体组织表面缺陷的表型[6]。

另有研究[7]表明，显性负向RhoA在小鼠牙源性上皮中的表达，会阻碍小鼠成釉细胞极性的形成，并且RhoA可通过Sema4D-RhoA-Akt这一信号通路调控成釉细胞分化过程中的形态和功能。

3.1.1.2 Rac Rac亚家族包括Rac和RhoG，其中Rac 是由Didsbury等[14]于1989年发现的，并被分为Rac1和Rac2两类。

Rac1蛋白在大鼠磨牙发育过程中显示出与RhoA相似的分布模式，在成釉细胞分化期间的表达显著增加。

在极化的成釉细胞中可见Rac1的强烈表达，其集中在远离基底膜侧的细胞质中，并呈点状分布[5]。

在正常乳腺上皮细胞中，FMNL2在Rac1的激活下聚集至钙黏蛋白的受体上，使得F-肌动蛋白水平升高，促进黏附连接的形成[15]。

Rac1也可促进极性蛋白PAR3的聚集，同时调控紧密连接等[16]。

这些结果表明，尽管Rac1在成釉细胞极化中的作用尚未阐明，但可确定Rac1在细胞间连接的形成中具有重要地位，并在此后的极化过程中可能发挥重要作用。

3.1.1.3 CDC42 CDC42参与多种细胞生理活动，例如细胞胞吐和血管内皮细胞黏附的形成等[17]。

在牙发育过程中，CDC42分布在成釉细胞、成牙本质细胞和牙乳头间充质中[5,18]。

在小鼠牙胚发育时，CDC42和Rac1可与层黏连蛋白10/11-整合素α6β4（laminin-10/11-integrin α6β4）相互作用，通过磷脂酰肌醇3激酶-CDC42/Rac途径（PI3K-CDC42/Rac pathway）调节细胞极性并影响牙胚的大小及形状[19]。

此外，在上皮细胞中，CDC42与PAR3、PAR6、非典型蛋白激酶C（atypical protein kinase C，aPKC）形成PAR蛋白网络的核心单元，在多种细胞的极化中起着中心作用[20]。

在出芽酵母中，CDC42可以被CDC42-GTP的效应器CLA1/BEM1复合体募集并激活，再通过正反馈机制在局部激活更多的CDC42，形成CDC42-GTP的局部活化区域，进而激活下游信号通路，并最终确定芽尖形成的位置[21]。

但在成釉细胞极化及托姆斯突形成的过程中，CDC42是否也通过以上机制发挥作用，这一问题仍有待研究。

3.1.2 Rho相关卷曲螺旋蛋白激酶（Rho-associated coiled-coil containing kinases，ROCK） ROCK为相对分子质量16×104的丝氨酸/苏氨酸激酶，属于蛋白激酶AGC家族，是Rho GTP酶作用下游的靶分子[22]。

现已在哺乳动物中发现2种ROCK亚型：ROCK1和ROCK2[23]。

ROCK参与多种细胞生理活动，如肌动蛋白细胞骨架的重组、细胞形态的形成和细胞黏附等。

在小鼠切牙中，与非极化的上皮细胞和间充质细胞相比，高度极化的成釉细胞中可检测到ROCK1和ROCK2的高表达[24]。

ROCK可磷酸化多种底物，如肌球蛋白轻链（myosin light chain，MLC）和MLC 磷酸酶[25]等，以调节肌动蛋白的结构（organiza-tion），进而调节成釉细胞中肌动蛋白的极化。

此外，ROCK也参与调节E-钙黏蛋白和β-连环蛋白的定位。

在大鼠磨牙的发育过程中，ROCK1和ROCK2的mRNA在磨牙牙胚中的表达逐渐增加[5]。

当ROCK 受到抑制时，成釉细胞极性的形成会受到干扰，β-连环蛋白从细胞膜转移到细胞核，已分化的成釉细胞会失去极化表型，并且釉原蛋白和成釉蛋白不能再被定向分泌[24]。

另有的研究[26]表明，在神经元中，ROCK1和ROCK2参与调节的下游RhoA信号通路不尽相同，ROCK1参与形成稳定的肌球蛋白丝束（actomyosin filament bundles）并促使树突极性形成，而ROCK2则在迁移细胞的前端调节Rac1的表达高低及收缩力的大小。

但在成釉细胞中二者是否也发挥不同作用，这一问题仍待研究人员深入探讨。

3.1.3 Vang样（Vang-like，Vangl）蛋白哺乳动物的Vangl基因与果蝇的Vang基因同源。

Vangl蛋白包括Vangl1和Vangl2，均是核心PCP组分的膜蛋白。

研究表明，Vangl1分布于大鼠切牙前成釉细胞以及中间层的细胞中，而Vangl2定位于内层分泌期成釉细胞的托姆斯突处[27]，且在牙胚帽状期即有明显表达[28]。

在小鼠磨牙中用siRNA抑制Vangl2的表达后，其钟状期的牙胚表现为发育迟缓，形成的成釉器较为短小，继发性釉结（secondary enamel knots）的分布变为圆环状[29]。

3.1.4 Frizzled（FZD）蛋白 FZD蛋白属于Wnt信号通路中的受体蛋白质家族[30]。

其中FZD3、FZD6与PCP的关系较为密切。

FZD3是核心PCP组分的一种膜蛋白，其主要位于分泌期成釉细胞的近远端连接复合体处，以及分化期的内釉细胞中，但不表达于成熟的成釉细胞中。

研究[31]表明，在鳄鱼牙发育的
过程中，从蕾状期到帽状期，FZD3的表达上调。

也有研究[32]报道，FZD6在小型猪成釉细胞开始分化后才有表达，可见于分化的成釉细胞的两侧，并在唇侧表达更为显著。

综上，在成釉细胞分化期间，FZD3和FZD6可能影响成釉细胞的细胞极性。

3.2 成牙本质细胞极性相关调控分子
成牙本质细胞是由间充质细胞分化而成，较之于上皮源性的成釉细胞，针对成牙本质细胞极性的研究相对较少。

3.2.1 Rho GTP酶及相关分子在大鼠牙发育的过程中，在成牙本质细胞中可检测到RhoA蛋白的表达。

尽管RhoA和Rac1蛋白在整个牙发育过程中均存在，但2种GTP酶的mRNA仅在分化标志物DSPP增加后才显著增加[5]。

而在小鼠切牙中，与未分化的间充质细胞相比，在分化且极化的成牙本质细胞中可见高水平表达的ROCK1和ROCK2[24]。

在Rho GTP酶抑制剂的作用下，大鼠磨牙成牙本质细胞中Dspp的表达被显著抑制，尽管部分细胞仍表现为细长形，但其形态和细胞连接受到影响，不再是排列紧密的“栅栏状”[5]。

以上结果表明，Rho GTP酶以及RhoA-ROCK途径，在成牙本质细胞极化乃至整个分化过程中发挥重要作用。

3.2.2 PCP组分相关蛋白在小型猪牙本质形成过程中，FZD6在极化的成牙本质细胞中有显著表达，且集中在朝向牙本质的一侧，呈现出明显的不对称状态[32]。

并且，在分化后的小鼠磨牙成牙本质细胞中，与PCP相关的Celsr1、Vangl2和Dvl2均有显著表达[28]。

以上研究表明，PCP组分相关蛋白很可能影响成牙本质细胞的极化，但具体机制还有待进一步探索。

4 总结与展望
成釉细胞和成牙本质细胞是典型的极化细胞，两者同时具有顶端-基底极性和平面细胞极性。

这两种极性相关分子均在细胞的极化过程中发挥显著作用，进而影响细胞的功能。

但是，有关这两种细胞极性形成的具体机制及其调控分子仍不明确，有待进一步的研究。

[参考文献]
[1] Mazel T. Crosstalk of cell polarity signaling pathways[J].
Protoplasma, 2017, 254(3): 1241-1258.
[2] St Johnston D. Establishing and transducing cell polarity:
common themes and variations[J]. Curr Opin Cell Biol,
2018, 51: 33-41.
[3] Nishimura T, Honda H, Takeichi M. Planar cell polarity
links axes of spatial dynamics in neural-tube closure[J].
Cell, 2012, 149(5): 1084-1097.
[4] Li J, Liu J, Yang J, et al. Loss of LKB1 disrupts breast epi-
thelial cell polarity and promotes breast cancer metastasis and invasion[J]. J Exp Clin Cancer Res, 2014, 33(1): 70. [5] Biz MT, Marques MR, Crema VO, et al. GTPases RhoA and
Rac1 are important for amelogenin and DSPP expression during differentiation of ameloblasts and odontoblasts[J].
Cell Tissue Res, 2010, 340(3): 459-470.
[6] Otsu K, Harada H. Rho GTPases in ameloblast differentia-
tion[J]. Jpn Dent Sci Rev, 2016, 52(2): 32-40.
[7] Otsu K, Ida-Yonemochi H, Fujiwara N, et al. The sema-
phorin 4D-RhoA-akt signal cascade regulates enamel matrix secretion in coordination with cell polarization during ame-
loblast differentiation[J]. Bone Miner Res, 2016, 31(11): 1943-1954.
[8] Ridley AJ. Rho GTPase signalling in cell migration[J]. Curr
Opin Cell Biol, 2015, 36: 103-112.
[9] Jaffe AB, Hall A. Rho GTPases: biochemistry and biology
[J]. Annu Rev Cell Dev Biol, 2005, 21: 247-269.
[10] Doye A, Mettouchi A, Lemichez E. Assessing ubiquitylation
of Rho GTPases in mammalian cells[J]. Methods Mol Biol, 2012, 827: 77-86.
[11] Elias M, KlimesV. Rho GTPases: deciphering the evolutio-
nary history of a complex protein family[J]. Methods Mol Biol, 2012, 827: 13-34.
[12] Hatakeyama J, Fukumoto S, Nakamura T, et al. Synergistic
roles of amelogenin and ameloblastin[J]. J Dent Res, 2009, 88(4): 318-322.
[13] Miyoshi J, Takai Y. Structural and functional associations
of apical junctions with cytoskeleton[J]. Biochim Biophys Acta, 2008, 1778(3): 670-691.
[14] Didsbury J, Weber RF, Bokoch GM, et al. rac, a novel ras-
related family of proteins that are botulinum toxin substrates [J]. J Biol Chem, 1989, 264(28): 16378-16382.
[15] Grikscheit K, Frank T, Wang Y, et al. Junctional actin assem-
bly is mediated by Formin-like 2 downstream of Rac1[J]. J Cell Biol, 2015, 209(3): 367-376.
[16] Mack NA, Porter AP, Whalley HJ, et al. Β2-syntrophin and
Par-3 promote an apicobasal Rac activity gradient at cell-
cell junctions by differentially regulating Tiam1 activity[J].
Nat Cell Biol, 2012, 14(11): 1169-1180.
[17] Barry DM, Xu K, Meadows SM, et al. Cdc42 is required
for cytoskeletal support of endothelial cell adhesion during
blood vessel formation in mice[J]. Development, 2015, 142
(17): 3058-3070.
[18] 李媛, 史册, 张雪, 等. 细胞极性相关蛋白CDC42和PAR3
在小鼠牙胚发育过程中的表达[J]. 吉林大学学报(医学
版), 2018, 44(1): 41-44.
Li Y, Shi C, Zhang X, et al. Expressions of cell polarity related proteins CDC42 and PAR3 during tooth germ deve-
lopment in mice[J]. J Jilin Univ (Med Ed), 2018, 44(1): 41-
44.
[19] Fukumoto S, Miner JH, Ida H, et al. Laminin α5 is required
for dental epithelium growth and polarity and the develop-
ment of tooth bud and shape[J]. J Biol Chem, 2006, 281(8): 5008-5016.
[20] Rodriguez J, Peglion F, Martin J, et al. aPKC cycles be-
tween functionally distinct PAR protein assemblies to drive cell polarity[J]. Dev Cell, 2017, 42(4): 400-415.e9. [21] Rapali P, Mitteau R, Braun C, et al. Scaffold-mediated
gating of Cdc42 signalling flux[J]. eLife, 2017, 6: e25257.
[22] Matsui T, Amano M, Yamamoto T, et al. Rho-associated
kinase, a novel serine/threonine kinase, as a putative target for small GTP binding protein Rho[J]. EMBO J, 1996, 15
(9): 2208-2216.
[23] Nakagawa O, Fujisawa K, Ishizaki T, et al. ROCK-Ⅰ and
ROCK-Ⅱ, two isoforms of Rho-associated coiled-coil forming protein serine/threonine kinase in mice[J]. FEBS Lett, 1996, 392(2): 189-193.
[24] Otsu K, Kishigami R, Fujiwara N, et al. Functional role of
rho-kinase in ameloblast differentiation[J]. J Cell Physiol, 2011, 226(10): 2527-2534.[25] Sebbagh M, Renvoizé C, Hamelin J, et al. Caspase-3-mediated
cleavage of ROCK Ⅰ induces MLC phosphorylation and apoptotic membrane blebbing[J]. Nat Cell Biol, 2001, 3(4): 346-352.
[26] Newell-Litwa KA, Badoual M, Asmussen H, et al. ROCK1
and 2 differentially regulate actomyosin organization to drive cell and synaptic polarity[J]. J Cell Biol, 2015, 210(2): 225-
242.
[27] Nishikawa S, Kawamoto T. Planar cell polarity protein
localization in the secretory ameloblasts of rat incisors[J].
J Histochem Cytochem, 2012, 60(5): 376-385.
[28] Obara N, Suzuki Y, Irie K, et al. Expression of planar cell
polarity genes during mouse tooth development[J]. Arch Oral Biol, 2017, 83: 85-91.
[29] Wu ZM, Epasinghe DJ, He JQ, et al. Altered tooth morpho-
genesis after silencing the planar cell polarity core compo-
nent, Vangl2[J]. Cell Tissue Res, 2016, 366(3): 617-621. [30] Dijksterhuis JP, Petersen J, Schulte G. WNT/Frizzled sig-
nalling: receptor-ligand selectivity with focus on FZD-G protein signalling and its physiological relevance: IUPHAR review 3[J]. Br J Pharmacol, 2014, 171(5): 1195-1209. [31] Tsai S, Abdelhamid A, Khan MK, et al. The molecular cir-
cuit regulating tooth development in crocodilians[J]. J Dent Res, 2016, 95(13): 1501-1510.
[32] Putnová I, Dosedělová H, Bryja V, et al. Angled growth of
the dental lamina is accompanied by asymmetrical expression of the WNT pathway receptor frizzled 6[J]. Front Physiol, 2017, 8: 29.
（本文编辑 李彩）
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