绪论+蛋白质分子组成
蛋白质的结构及功能课件.ppt
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
运动生物化学
脂肪酸是脂肪供能的主要形式，也是长时间运动时的 基本燃料。脂肪酸氧化的基本过程包括脂肪酸的活化、 脂酰辅酶A的转移（进入线粒体）和脂肪酸的氧化 。 三、蛋白质的有氧氧代谢 蛋白质是由AA组成，所以蛋白质的代谢就是AA的代 谢。 1、AA代谢的一般途径 人体内AA的分解代谢主要通过脱氨基作用和转氨基作 用进行。 2、蛋白质的氧化供能 即使糖被大量消耗后，蛋白质供能也只占总能耗的1518%，正常情况下，在1小时有氧代谢跑的能耗中，蛋 白质供能仅占4.4%，所以蛋白质不是能量的主要来源， 它的分解代谢和合成代谢是维持生命活动的基础。 四、三大能源物质间的相互关系
二、糖酵解供能系统 糖原或葡萄糖无氧分解生成乳酸，并合成ATP的过程。 糖酵解供能是机体进行大强度剧烈运动时的主要能量 系统。 1、糖酵解供能的基本过程 糖酵解反应在细胞质内完成，由12步连续的化学反应 组成。 2、糖酵解中ATP的生成 G+2ADP+2Pi→2HL+2ATP Gn+ADP+3pi→2HL+3ATP 3、运动时糖酵解供能 以最大强度运动6-8秒时CP是主要的供能物质，同时 糖酵解过程被激活，肌糖迅速分解参与供能，全力运 动30-60秒时，糖酵解可达最大速率，约为磷酸原供能 的一半。
运动生物化学 朱应明
绪论 一、运动生物化学的任务 1、研究运动与身体的化学组成（各营养素）之间的 相互适应。 2、研究运动过程中机体内物质和能量代谢的过程及 神经和内分泌调节过程的规律。 3、利用运动时的生物化学规律，为增强体质和促进 健康服务。（如运动性疲劳的消除和体力的恢复，反 兴奋剂，机能监测和评定，制定运动处方等。） 二、运动生物化学目前研究的任务 （一）在竞技体育方面 1、科学的训练方法。最大血乳酸训练法，乳酸阈强 度训练法，最高血乳酸训练法，无氧低乳酸训练法。 2、运动员身体机能评定 1）、在运动应激时皮质醇和雄性激素的相互关系。
《生物化学》教案
第五周第1次课（9月24日）第2次课（9月25日）第3次课（9月26日）第4次课（9月27日）（2）组成蛋白质的基本单位一一氨基酸（3）蛋白质分子中氨基酸的连接方式8、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
第七周第1次课（10月8日）第2次课（10月9日）第3次课（10月10日）第4次课（10月11日）示、仿真等）I实验室等）教学目标：掌握：蛋白质的分子组成、结构、基本单位，蛋白质的变性。
熟悉：蛋白质分子中氨基酸的连接方式，结构与功能的关系。
了解：蛋白质的紫外吸收性质和分类。
运用：学生能够运用所学蛋白质相关知识，解释日常生活中蛋白质变性、沉淀等问题。
教学重点、难点:重点：蛋白质的元素组成及特点；蛋白质理化性质。
难点：蛋白质的空间结构及理化性质。
教学内容、过程及时间安排（含讲授、课堂讨论、练习等环节）：一、基本内容1、提问回顾上节课内容（5分钟）。
二、讲解内容1、讲解蛋白质的基本结构（5分钟）。
2、重点讲解蛋白质的空间结构（20分钟）。
3、讲解蛋白质结构与功能的关系（20分钟）。
（1）一级结构与功能的关系（2）空间结构与功能的关系4、讲解蛋白质的理化性质（25分钟）。
（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质的高分子性质（3）蛋白质的变性（4）蛋白质的沉淀与凝固（5）蛋白质的紫外吸收性质5、讲解蛋白质的分类（10分钟）。
6、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
1.分子生物学绪论(蛋白质、蛋白组、蛋白组学)
一、蛋白质组研究的开端及蛋白质组含义
（一）1.人类基因 组计划由美国科学 家于1985年率先提 出，1990年正式启 动，美国、英国、 法国、德国、日本 和中国科学家共同 参与。
26 june 2000
1990--2001年，人类基因组序列草图的完成，宣告了
“后基因组时代”的到来，其主体是功能基因组学
直肠癌：
Sanchez等对15例结肠癌和13例正常人的结 肠上皮进行2-DE。建立了包括882和861个斑点 的结肠癌及正常人结肠粘膜的标准胶图。结果 发现在分子量为13kD和pI值为5.6处的蛋白质仅 出现在结肠癌的组织中。经鉴定为：钙粒蛋白B （calgranulin B）及钙卫蛋白（calprotectin）。
/Web/Search/index.htm
ldbESTCSITE 序列模体 http://www.expasy.ch/sport/prosite.html BLOCKS 保守序列 / ProDom蛋白质域http://protein.toulouse.inra.fr/prodom.html SBASE蛋白质域http://base.icgeb.trieste.it/sbase/ 二维电泳(2DPAGE): WORLD-2DPAGE国际2DPAGE库的完整索引
国内研究现状： 国家自然科学基金委于1997年设立了重大项目 “蛋白质组学技术体系的建立”.
中国科学院生物化学研究所、军事医学科学院 与湖南师范大学已启动蛋白质组研究.
中国科学院上海生命科学研究院、军事医学科 学院与复旦大学相继成立了专门的蛋白质组学 研究中心.
国内研究现状：在“重大疾病的功能蛋白质组学” 方面取得了良好的起步:
heidelberg.de/Services/PeptideSearch/PeptideSearchIntro.html
蛋白质的结构与功能及理化性质
一、肽和键肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
H R2
H2O
R1
HH
H2N C C N C COOH
HO
R2
肽键
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
（一）生物化学与疾病的发生 （二）生物化学与疾病的诊断 （三）生物化学与疾病的治疗
四、如何学好生物化学
（一）建立广泛的联想，与其他学科联系。 （二）不要把注意力放在结构式上。 （三）理解记忆。 （四）做好预习和复习。
第二章 蛋白质和核酸化学
第一节ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
（一）氨基酸的结构
• 特点：一个氨基和一个羧基链 接在同个碳原子上
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
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1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
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丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
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(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
《生物化学与分子生物学》理论教学大纲
生物化学与分子生物学理论教学大纲（供临床医学5年制专业使用）Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学，它从分子水平上研究生命现象的本质，即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。
生物化学和临床医学的关系极为密切。
近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。
重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学，因此是一门重要的医学专业基础课。
在医学教育中，学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义，希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术，并利用所学知识，理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理，为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。
本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求，以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。
为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程，现将大纲使用中有关问题说明如下：1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。
教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。
2、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同专业要求和不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。
3、总教学参考学时为104学时，理论与实验比值9:4，即理论72学时，实验32学时。
Ⅱ课程基本信息一、教学目标：学习本课程后，学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架，对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能，熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇，了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势，为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。
蛋白质分子设计
h
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二、蛋白质设计原理
①内核假设。所谓内核是指蛋白质在进化中保守的 内部区域。在大多数情况，内核由氢键连接的二 级结构单元组成
②所有蛋白质内部都是密堆积(很少有空穴大到可以 结合一个水分子或惰性气体)，并且没有重叠。
③所有内部的氢键都是最大满足的(主链及侧链)
h
13
④ 疏水及亲水基团需要合理地分布在溶剂可及表面 及不可及表面
⑤ 在金属蛋白中，配位残基的替换要满足金属配位 几何，符合正确的键长、键角及整体的几何
⑥ 对于金属蛋白，大部分配基含有多于一个 与金属 作用或形成氢键的基团。其余形成围绕金属中心 的氢键网络，这涉及与蛋白质主链、侧链或水分 子的相互作用
⑦ 最优的氨基酸侧链几何排列
⑧ 结构及功能的专一性。形成独特的结构，独特的 分子间相互作用是生物相互作用及反应的标志
h
14
蛋白质设计的目标及解决办法
设计目标
热稳定性 对氧化的稳定性 对重金属的稳定性 pH稳定性 提高酶学性质
解决办法
引入二硫桥，增加内氢键数目，改善内疏水 堆积，增加表面盐桥
把Cys转换为Ala或Ser，把Met转换为Gln、 Val、Ile或Leu，把Trp转换为Phe或Tyr
• 在未知立体结构的情形下借助于一级结构 的序列信息及生物化学性质所进行的分子 设计工作
h
6
蛋白质分子设计程序
• 蛋白质分子设计程序：各种蛋白质结构 预测和分子设计程序
• 按照蛋白质分子设计的层次分为序列分 析、二级结构预测、同源蛋白质结构预 测、蛋白质突变体结构预测、蛋白质的 性能预测和蛋白质分子设计六个部分
生化知识点
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
蛋白质的概念
蛋白质的概念
《蛋白质的概念》
第一章绪论
1.1 蛋白质的概念
蛋白质是生物体中的一种重要物质，它可以被定义为由氨基酸残基构成的一种大分子化合物。
蛋白质有许多不同的功能，可以在生物体中扮演重要的角色，如催化化学反应、转运物质、定向移动和提供力量等。
它们还具有抗微生物免疫的作用，具有保护功能，以及在发育生长和修复过程中的作用。
1.2 蛋白质结构
蛋白质由氨基酸残基组成，每个氨基酸残基都具有不同的结构和特性，氨基酸残基组装成蛋白质的结构可以由三种不同的结构来构成：主要结构、二级结构和三级结构。
其中，主要结构指的是蛋白质由氨基酸残基组成的序列构成，二级结构是指蛋白质氨基酸残基组成的连续环状结构，而三级结构则是指蛋白质在化学环境中所呈现出的三维结构。
1.3 蛋白质的功能
蛋白质有着多种功能，主要有催化、转运、吸收、抗微生物免疫、稳定蛋白质和信号转导等。
蛋白质可以催化酶以便完成生物体中的各种生化反应，可以转运生物体中的特定物质，可以吸收阳光、营养物质和水分，可以抵抗微生物入侵，保护生物体不受病害的侵害，还可以稳定蛋白质结构，并起到信号传导的作用。
生物化学与分子生物学教案
生物化学与分子生物学教案2005级本科王顺讲师教材：生物化学（第六版）周爱儒主编人民卫生出版社2006.8―――2006.12教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第三章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.13 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：底物浓度、酶浓度对酶促反应速度的影响。
了解：酶促反应的特点和机制.教学重点与难点重点:酶促反应的特点。
双倒数方程图象。
难点:米氏方程的推导过程。
教学方法讲授式＋启发式+举例。
板书推导米式方程，强化学生的理解和记忆。
教具黑板＋多媒体教学板书提纲教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.25 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：机体不同生理条件下，糖的分解代谢途径、代谢调节及生理意义。
教学重点与难点重点：熟练掌握糖酵解、糖的有氧氧化反应途径及特点，反应限速步骤及关键酶。
糖酵解、三羧酸循环的生理意义。
.巴斯德效应难点：2,6-双磷酸果糖对糖酵解反应途径的调节。
磷酸烯醇式丙酮酸是三羧酸循环中间物质彻底氧化的支点。
教学方法讲授式＋对比启发式。
为了加深同学们对反应过程的认识，板书糖代谢反应过程。
最后总结归纳，对比糖酵解和糖的有氧氧化，并通过举例消化理解。
教具黑板＋多媒体教学板书提纲三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环，–消耗一分子乙酰CoA，–经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。
–生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。
–关键酶有：柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章 4-5节授课对象2005级本科授课时间2006.9.27授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。
糖原合成与分解的关键酶。
分子生物学
CH1 绪论分子生物学：它是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能，并从分子水平上阐述蛋白质与核酸、蛋白质与蛋白质之间相互作用的关系及其基因表达调控机制的学科。
分子生物学研究内容：1.生物大分子的结构功能研究；2.DNA复制、转录、翻译；3.基因表达调控研究；4.DNA重组技术。
模式生物（研究对象）：病毒、细菌、酵母菌、动物细胞、植物细胞。
中心法则：DNA的复制、转录和翻译。
生物大分子：相对分子质量为104到1012的有机化合物。
生物大分子种类：蛋白质、核酸、多糖等CH2蛋白质蛋白质的结构：1.一级结构：氨基酸的序列2.二级结构：α螺旋、β折叠3.三级结构：由二硫键、氢键、金属离子作用形成的三维高级结构4.四级结构：有多个具有三级结构的蛋白质亚基组成的高级结构。
一级结构：一级结构包括以下内容：1.组成蛋白质的多肽数目2.每一条肽链中末端氨基酸的种类3.每一条肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序4.链内和链间的二硫键的位置和长度结构与功能的关系：1.结构不同、功能不同2.结构有差异，功能不一定不相同多肽链的基本参数：1.平均每个氨基酸的分子量1102.展开的长度1000-5000 AA折叠后的长度40-80 A二级结构：氢键维持着蛋白质的二级结构α螺旋：1.是蛋白质二级结构的主要形式之一。
2指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸参节螺旋上升一圈向上平移0.15 nm，螺距为0.54 nm。
3.螺旋方向为右手螺旋。
4.氨基酸侧脸R基团外展。
5.每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行。
链中所有肽键都可形成氢键，故α螺旋十分稳定。
β折叠：1.此结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
2.几乎所有肽键都参与氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
3.台联的主链呈锯齿状折叠构象4.在β折叠中，α碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R集团处于折叠的棱角上并与棱角垂直；两个氨基酸之间的轴心距为0.35 nm三级结构：纤维状蛋白：由细长的α螺旋或β折叠构成，细胞、组织或器官的结构组成部分，难溶于水和其他溶剂的蛋白质。
中职生物化学教案
中职生物化学教案篇一：生物化学第二章教案第二章蛋白质与核酸的化学第一节蛋白质的分子组成导入【事例引用】《学生日常行为规范》第一条就是爱祖国。
我们今天就来关心关心一下国家大事。
不知道大家还记不记得2008年？这个对来说印象非常深刻的一年，也是一个多事之秋。
有没有人知道在这一年里我国都有哪些大事件呢？2月份肆虐南方的雪灾，3月份的西藏暴力事件，4月份的奥运火炬传递受阻，5月份的汶川地震，9月份三鹿奶粉事件。
这些事件已经过去两年了，有的也开始慢慢地淡出人们的话题，但是有的阴影还留在人们心中。
有阴影的最明显的就是一个奶粉问题，前阵子新闻上被炒得沸沸扬扬的“圣元奶粉”，虽然检查出来说没什么事，但也从另一个侧面反映出了08年三鹿奶粉事件给我们留下的阴影。
如果你们关注民生或者新闻，对“三聚氰胺”这个名称应该不陌生。
那些受苦受难的婴儿饮用奶粉后之所以出现不良反应，不道德的罪魁祸首就是这个叫“三聚氰胺”的东西。
【提问】1、三聚氰胺怎么可以冒充蛋白质呢？而不是用葡萄糖，或者脂肪呢？2、那些不法奸商把三聚氰胺给混在里面，怎么盈利呢？要解决这个问题，我们就要懂一点有关蛋白质的一些知识。
新授课【陈述】物质是由分子组成的，分子又是由元素组成的。
回忆葡萄糖的分子式——C6H12O6，蛋白质主要组成元素比葡萄糖多了一种——N元素，即蛋白质组成元素里一定含有C、H、O、N。
有的可能还有S、Fe、Cu、Mn等微量元素。
【提问】为什么我刚才说凡是蛋白质就一定含有以上四种元素呢？【学生回答】??（引导学生用分子式回答，用甲烷的结构式导出氨基酸的结构通式）（氨基、羧基、氢、R基、α—碳原子）（蛋白质的基本组成单位——氨基酸，所以通式是氨基酸通式）【陈述答】R基不同，组成的氨基酸种类也不用，就跟一个数学公式一样，要知道一种氨基酸的分子式，我们只要把R改成别人提供给我们的分子式就可以了。
活动一、通式应用，深入学习【通式应用】先由教师举例，如R基为—CH3时，氨基酸的分子式。
生物化学学习内容总概
5.个别氨基酸的特殊代谢。一碳单位的代谢、含硫氨基酸的代谢、芳香 族氨基酸的代谢。
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考试题型 1. A1型题（单选题）--40题-40分 2. B1型题（配伍题）--10题-10分 3. X型题（多选题）--5题-10分 4. 简答题--4题-40分
2
第三章 蛋白质化学
1. 蛋白质的分子组成。 蛋白质的元素组成、基本单位氨基酸的结构组成和理 化性质；肽键的形成与特性；肽的结构。 2. 蛋白质的分子结构。 蛋白质的一、二、三、四级结构，维持蛋白质空间结 构的主要化学键。 3. 蛋白质结构与功能的关系。 蛋白质一级结构与功能关系，蛋白质空间结构 与功能的关系。 4. 蛋白质的理化性质。 蛋白质的一般性质（紫外吸收特性、等电点、呈色反 应），蛋白质的高分子蛋白质（胶体性质、变性与复性） 5. 蛋白质的分离、纯化与结构分析。 离心、透析、沉淀、层析、电泳等技术。
的无氧酵解与糖的有氧氧化的不同。 7. 酮体生成和利用有何生理意义？ 8. 简述血浆脂蛋白的分类、来源及生理功能。 9. 简述肝昏迷的假神经递质机制。 10. 说明高血氨症导致昏迷的生化基础氧化
1. 生物生物氧化的定义与特点。 2. 体内氧化呼吸链的组成、排列顺序及其作用。NADH氧化呼吸链和 FADH2氧化呼吸链的组成、排列顺序、区别。 3. 胞质中NADH穿梭机制。甘油-3-磷酸穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。 4. ATP的生成方式。底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 5. 确定呼吸链排列顺序的实验依据。 6. 影响氧化磷酸化的因素 7. ATP的利用与贮存。 8. 其他氧化与抗氧化体系。
8
第十章 蛋白质分解代谢
1.蛋白质的生理功能与营养价值。蛋白质营养的重要性和需要量、氮平 衡、必需氨基酸、蛋白质的互补作用。
蛋白质的结构和功能
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
二肽、三肽、五肽…… 寡肽(oligopeptide)、多肽(polypeptide) 氨基末端(amino terminal)，也叫N-端 羧基末端(carboxyl terminal)，也叫C-端 氨基酸残基(residue) 多肽链(polypeptide chain) 多肽链从氨基末端走向羧基末端 多肽与蛋白质的分界
还原细胞内产生的H2O2，使其变成H2O。 GSH的巯基有嗜核特性，能与外源的嗜电子
毒物结合，阻断这些化合物与DNA、RNA或 蛋白质结合，保护机体免遭毒物损害。
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构包括：
化脱氨、脱羧，而茚三酮被还原，其还原产物与 氨结合，再与另一分子茚三酮缩合成为蓝紫色化 合物，测A570nm
二、肽
(一)肽(peptide) 肽键(peptide bond)是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱 水缩合而形成的化学键
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
（二）蛋白质组学研究技术平台
技术路线：
➢ 双向电泳技术 ➢ 基质辅助激光解析飞行时间质谱技术
（MALDI-TOF） ➢ 电喷雾质谱技术（ES-MS） ➢ 液相层析质谱技术（LS/MS/MS） ➢ 蛋白质芯片
蛋白质组学的研究是高通量，高效率的。
研究内容： 遗传图谱 序列图谱
蛋白质化学
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
※定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。 ※主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸的序列的书写：以氨基末端开始—羧基末 端结束，依次编号1、2、3······
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
目录
二、蛋白质的二级结构
※定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
（3）保护核酸和蛋白质免遭毒物损害。
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
四、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质(simple protein) 氨基酸 结合蛋白质(conjugated protein) = 氨基酸 + 辅基
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
三、蛋白质
蛋白质和多肽的界限： <10000是多肽；>10000是蛋白质；胰岛素
（5733） 例外，它是蛋白质； 一个多肽只有一条肽链，许多蛋白质不止一条
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）酶的催化作用 2）运载和储存 3）协调作用 4）机械支持 5）免疫保护 6）激素-受体系统 7）产生和传递神经冲动 8）控制生长和分化
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17
1953年Watson（美）和Crick（英） 提出DNA分子的双螺旋结构模型， 1962年共获诺贝尔奖。
詹姆斯·沃森（James D. watson）
弗朗西斯·克里克（Francis H.Crick18）
Craig Venter (克莱格·凡特)
1990年人类基因组计划 （HGP）开始实施
指出此类“燃烧”耗氧，并排 出二氧化碳和水。后人称他是 生物化学之父。
11
1830-1843Liebig(德) 将食物分为糖、脂、蛋白质三
类，提出“代谢”一词，证明动 物体温形成是食物在体内“燃烧” 的缘故，最先写出两本生物化学 相关专著。
12
现代生物化学
生物化学的创始人
1890-1902Fischer(德)
氨基 NH2
C
H
R 氨基酸的结构通式
氨基酸的分类
构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，称 为编码氨基酸（AA/aa）。分为4类：
非极性：甘丙缬亮异苯脯 极性：色丝酪半甲苏天（胺）谷（胺） 酸性：谷天 碱性：赖精组
必需氨基酸：异、亮、色、苏、苯丙、赖、蛋、缬 （“一两色素本来淡些”）
除20种编码氨基酸外： 1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修饰的
生物化学
Biochemistry
武大医职 黄敏
1
化学元素周期表
2
3
4
什么是生物化学 （biochemistry）? 为什么需要学习生物化学 ? 怎样学习生物化学?
5
绪论
概念 发展简史 研究内容 生化与医学
6
概念
• 生物化学（biochemistry）运用化学的原 理和方法，从分子水平研究生物体的化 学组成和生命过程中化学变化规律的一 门科学，深入揭示生命现象本质，有生 命的化学之称。
15
汉斯·克雷勃斯 （Hans A.Krebs）
1937年Krebs(英) 发现三羧酸循环，以他的
名字命名为克氏循环 （Krebs cycle）。
1953年获得诺贝尔生理学 或医学奖。
16
1949年Pauling（美） 指出镰刀形红细胞性贫血
是一种分子病，并于1951 年提出蛋白质存在二级结构， 1954年获诺贝尔奖。
发现缬氨酸、脯氨酸、羟脯 氨酸，首次证明蛋白质是多肽； 发现酶的专一性，提出并验证 了酶催化作用的“锁-匙”学说； 合成了糖及嘌呤。1902年获 诺贝尔奖。
13
创立了血滤液的制备及血 糖的测定等方法，1929年 提出蛋白质变性学说，对于 研究蛋白质大分子的高级结 构有重要价值。
14
刘思职
主要研究免疫化学及蛋白质变 性，如抗原抗体复合物的解离及提 纯等。大部分研究工作均与吴宪合 作。创造性地用化学定量方法研究 抗原抗体的沉淀反应，并定量回收 抗体。
总学时48，其中讲授40课时，实验8课时 实验要求预习，穿工作服，不能穿拖鞋
做实验，认真操作，客观记录，做完后把自 己用过的东西收拾整理好。
参考书： 《生物化学》 第六版 周爱儒主编
人民卫生出版社 27
第一章 蛋白质的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成
28
一、什么是蛋白质?
“头等重要 的，原始的”
氨基酸结构通式和分类 • 氨基酸在蛋白质中的连接方式
元素
C、H、O、N 、S P、 Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 特点：N（16%）
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
凯氏定氮法
奶粉事件
33
基本组成单位 —— 氨基酸（amino acid） COOH 羧基
• 化学组成：生物体―组织/器官―细胞―分子―元素 • 化学变化：新陈代谢、遗传变异
7
古代人们的生活实践： 用麯制酒
制作豆腐
8
发展简史
1897年 Buchner 发现酵母细胞裂解液能使糖发酵
1902年 Fischer 肽键理论
1926年 Sumner结晶得到了脲酶,证明酶就是蛋白质
1935年 Schneider将同位素应用于代谢的研究
蛋白质（Protein）：
是一类由氨基酸通过肽键连接而成的具 有特定空间结构的高分子含氮化合物，是一 切生命体的重要组成成分。
二、蛋白质的生理功能
• 催化与调节
• 运输和储存
• 凝血与抗凝血
• 免疫与防御
• 协调运动
• 信息传递
• 支持与营养
• 其他
30
第一节 蛋白质的分子组成
• 元素 • 基本组成单位 —— 氨基酸
3. 生理条件下，带正电荷的氨基酸是 A.异亮氨酸 B.色氨酸 C.丙氨酸 D.赖氨酸 E.酪氨酸
主要内容回顾
• 蛋白质的含氮量和基本组成单位 • 编码氨基酸的结构通式 • 氨基酸分类（必需氨基酸） • 肽键的构成
后基因组时代
9
近代生物化学
1742-1786K.Scheele（瑞典 ）
分离出了砷、钡、氯、镁、 钼和氮，制造出了几十种重要 的新型化合物，包括氧化溴、 苯甲酸、柠檬酸、氰化氢、硫 化氢、氟化氢、乳酸、苹果酸 、酒石酸和尿酸等。
10
1780-1789Lavoisier(法) 研究“生物体内的燃烧”，
促甲状腺释放激素
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γ β α
谷胱甘肽(GSH)
谷氨酰半胱氨酰甘氨酸
42
练习题
1. 某一块蛋糕样品含氮6克，该样品蛋白质含量为 A. 12.50克 B. 23.25克 C. 37.50克 D. 45.00克
2. 9肽是由9个氨基酸脱去几个水分子缩合而成 A. 8 个 B. 9个 C. 10个 D. 不一定
微生物 生化
研究内容
植物
动物
生化
生物化学
生化
人体 生化
对象 不同
21
研究内容
★ 人体的物质组成：
水、蛋白质、脂类、 无机盐、糖类、核酸、维生素等
生物大分子： 蛋白质 核酸 多糖 脂类
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★生物大分子的结构与功能
蛋白质、核酸、多糖、脂类 的组成、结构、性质、功能
23
★ 物质代谢及调节：合成、分解、转化
2001年Venter（美） 等完成了人类基因组草图 测序
19
细胞
端粒
体 色 染
端粒
在染色体的末端部分有一个像帽子一样的特殊结构，这就 是端粒，能够保护使染色体不被降解，保持遗传的相对稳定。
帮助端粒合成的分子——端粒酶。使端粒的长度和结构得 以稳定，从而保护染色体。
细胞随着端粒的变短而衰老，而当端粒酶的活性足以维护 端粒的长度时，细胞将会延迟衰老。端粒长度和端粒酶活性与 细胞的寿命及很多疾病发生直接相关。（遗传病，肿瘤） 20
1944年 Avery等人证明遗传信息是核酸
1953年 Sanger胰岛素氨基酸的序列测定
Waston-Crick提出DNA双螺旋模型
1958年 Perutz等解明肌红蛋白的立体结构
1970年 发现了DNA限制性内切酶
1972年 DNA重组技术的建立
1978年 DNA双脱氧测序法的建立
…
1990年 人类基因组计划的实施,2003年完成,进入
（酶的催化）
★ 遗传信息的传递和表达（中心法则）
复制 DNA
复制
转录
RNA
逆转录
翻译
蛋白质
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生物化学与医学
了解疾病的分子机制：遗传性疾病，代谢障碍相 关疾病 临床诊断方法的研究：生物化学诊断技术 开发药物治疗方法的研究：蛋白酶类，尿激酶， 蛋白质工程药物，基因工程药物
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有用
有趣
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教学安排与学习要求
——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸常以胱氨酸的形式存在
氨基酸的连接方式
肽（二肽、Leabharlann 肽……寡肽、多肽） 多肽链、氨基酸残基
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多肽的书写：如 H-甘-丙-谷……组-蛋-OH 简写成：丙·甘·天冬
生物体内的生物活性肽：
抗利尿素与催产素(9肽) 胰高血糖素（29肽）、脑啡肽（5肽） 降钙素（32肽）、ACTH（39肽） 胰岛素（51肽）、肌肽（2肽）