生物化学第一章 生物大分子的结构与功能

三字符 Gly Ala Val Leu Iso Pro
等电点 5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 6.30
中文名 2.极性中性氨基酸 丝氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 苏氨酸
英文名 serine cysteine methionine asparagine glutamine threonine
理化因素 次级键断裂
空间结构遭破坏
变性原因 变性本质
理化性质改变 生物学活性丧失
α -螺旋（α -helix） β -折叠(β -pleated sheet) β -转角(β -turn或β -bend) 和无规卷曲(random coil)
(三)蛋白质的三级结构 蛋白质的整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置
主要的化学键: 疏水键、离子键、 氢键和 Van der Waals力等。
（二）蛋白பைடு நூலகம்的亲水胶体性质
1、蛋白质是生物大分子 分子量1万--100万，分子的直径可达1--100nm，胶粒范围。 —不能透过半透膜 2、蛋白质溶液是稳定的胶体溶液 维持胶体稳定的因素： 蛋白质分子表面的水化膜和电荷。 + + 水化膜 +
+
+ +
+
带正电荷的蛋白质
（三）蛋白质的变性
蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破 坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。
(四)蛋白质的四级结构 具有二条或二条以上多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过非 共价键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构(quat ernary structure)。
亚基(subunit):其中每个具有独立三级结构的多肽链单位。
三、蛋白质的结构与功能的关系 (一)蛋白质的一级结构与功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构的基础。
第一章 生物大分子的结构与功能 （ Biomacromolecule structure and function ）
第一章 生物大分子的结构与功能
学习目标
掌握 蛋白质的元素组成及特点、 基本单位； 掌握 蛋白质分子结构及其特点； 掌握 熟悉 氨基酸的分类；蛋白质分子
的结构与功能之间的关系；
蛋白质的各种理化性质
1/16 %

2、蛋白质元素组成的特点:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
=每克样品含氮克数× 6.25×100
（二）蛋白质的基本组成单位—氨基酸 自然界中的氨基酸(amino acid)有300多种，但构成人体组织蛋白质 的氨基酸总共只有20种。
1. 氨基酸结构通式 组成天然蛋白质的氨基酸的氨基均连接在α-碳 原子上，因此被称为α-氨基酸，其结构通式如下：
三字符 Ser Cys Met Asn Gln Thr
等电点 5.68 5.07 5.74 5.41 5.65 5.60
中文名 3.芳香族氨基酸 苯丙氨酸 色氨酸 酪氨酸 4.酸性氨基酸 天冬氨酸 谷氨酸 5、碱性氨基酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸
英文名 phenylalanine tryptophan tyrosine Aspartic acid glutamic acid lysine arginine histidine
(二) 蛋白质空间构象与功能活性的关系
核糖核酸酶的变性与复性
四、蛋白质的理化性质 蛋白质具有两性解离性质、高分子胶体性质、变性，另外还 可发生呈色反应等。 （一）蛋白质的两性解离性质
等电点(pI)：使蛋白质呈电中性的溶液 PH 值 pH = pI： 蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子 pH ＜pI： 蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子 pH ＞pI： 蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子
CH3 H R
甘氨酸 丙氨酸
L-氨基酸的通式
2．氨基酸分类 按R基团的结构和理化性质的不同，我们将氨基酸分为5类，
①非极性脂肪族氨基酸
②极性中性氨基酸 ③芳香族氨基酸
④酸性氨基酸
⑤碱性氨基酸
中文名 1.非极性脂肪族氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸
英文名 glycine alanine valine leucine isoleucine proline
三字符 Phe Trp Tyr Asp Glu Lys Arg His
等电点 5.48 5.89 5.66 2.97 3.22 9.74 10.76 7.59
3．蛋白质分子中氨基酸的连接方式 在蛋白质分子中，氨基酸之间是以肽键(peptide bond)相连的。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形 成的化学键
核酸的分类与分布、分子组成、
基本单位；核酸的结构与功能
了解 分子病与构象病； 核酸的理化性质
第一章 生物大分子的结构与功能
第一节 蛋白质的结构与功能 第二节 核酸的结构与功能
第一节 蛋白质的结构与功能
Protein structure and function
一、蛋白质的化学组成
（一）蛋白质的元素组成及特点 1.主要元素 —— C、H、O、N、S C：50～55%； H： 6 ～8%； O：19 ～24%；N：13 ～19%； S：0 ～4%； 有些蛋白质含P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo等。 平均含氮量16％
H2NN-末端
多肽链
-COOH C-末端
4．生物活性肽
生物体内存在许多游离的具有重要生物活性的小分子肽
类，称之为生物活性肽。如谷胱甘肽(glutathione, GSH)
谷胱甘肽的作用：是体内重要的还原剂，防止溶血 ，
清除自由基 ，强有力的保护作用。
二、蛋白质的分子结构
在蛋白质研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一、二、三、 四级结构。 （一）蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序，是蛋白质最基本的结构(primary structure) 。 主键:肽键
胰岛素(insulin)是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质，由A、B两条 多肽链组成，共有51个氨基酸残基
（二）蛋白质的空间结构 1．蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链盘 曲折叠形成的局部空间结构，不涉及侧链部分的构象。
二级结构的主要形式有: