考研生物化学名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学名词解释
一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生物化学考研名词解释
名词解释1.谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成的含有巯基的三肽，在体内有抗氧化和清除自由基的作用。
2.酮体：在脂肪酸代谢过程中，生成的乙酰-CoA转化为乙酰乙酸、D-β-羟丁酸、丙酮，这三个化合物统称为酮体。
3.冈崎片段：在DNA半不连续复制过程中，滞后链合成过程中，首先合成较短的DNA片段，称为冈崎片段。
4.超二级结构：在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质分子中，经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构，包括αα、ββ、βαβ。
5.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以不同的，相当数量的寡聚酶是调节酶，在代谢调控中起重要作用。
6.蛋白质的变性作用：蛋白质在受到热、酸、碱、重金属及变性剂的作用后，天然构象遭到破坏，导致其生物活性丧失的一种现象。
7.氧化磷酸化：是NADH和FADH2上的电子通过一系列电子传递载体传递给O2，伴随着NADH和FADH2的再氧化，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。
8.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，这种方式成为半保留复制。
9.第二信使：在生物学里是胞内信号分子，负责细胞内信号转导，是第一信使分子与细胞表面受体结合后，在细胞内产生或释放到细胞内的小分组物质，有助于信号向胞内传递。
10.粘性末端：当一种限制性内切酶在一个特异性的碱基序列处切断DNA时，就可以在切口处留下几个未配对的核苷酸片段，即5’突出。
这些片段可以通过重叠的5’末端形成的氢键相连，或者通过分子内环化。
因此称这些片段具有粘性，叫做粘性末端。
11.别构效应：是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
12.增色效应：指因DNA分子结构的改变，摩尔吸光系数增大的现象，成为增色效应。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
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（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。
4．生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2→ 2 NH3）。
5．硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。
6．氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。
7．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
8．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
9．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
10．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
11．核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
12．限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
13．氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。
14．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
考研《生物化学》—名词解释
考研《生物化学》—名词解释考研《生物化学》—名词解释氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释
蛋白质1.等电点（pI）:当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
2.肽键和肽链:肽是由一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化合物，氨基酸之间脱水缩合后形成的共价键成为肽键。
3.肽平面及二面角：两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
4.一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
5.二级结构：蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α－helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）6.三级结构：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
7.四级结构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。
亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
8.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构9.结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学必考名词解释
1．磷酸二酯键：核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键。
2．磷酸单酯键：单核苷酸分子中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．核酸一级结构：核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序。
4．DNA二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的双螺旋结构。
8．增色效应：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象。
10．分子杂交：当两条不同源的DNA（或RNA）链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
11．Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度，用Tm值表示。
1．构型和构象：构型是指在大分子化合物的立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向。
构象是指当单键旋转时，分子中的原子或基团形成不同的空间排列，不同的空间排列称为不同的构象。
4．超二级结构：指二级结构单元β折叠股和α-螺旋股相互聚集形成有规律的更高一级的、但又低于三级结构的结构，被称为超二级结构。
二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的作用力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
5．蛋白质的变性和复性：在各种物理和化学因素影响下，蛋白质构象发生变化，导致其物理和化学性质发生变化，生物学功能更新换代的过程称为变性。
在一定条件下，变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。
11．别构效应：又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可通过蛋白质构象的变化改变蛋白的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。
协同效应是别构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。
它指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可改变蛋白质其他亚基的构象，进而改变蛋白质生物活性的过程。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
生物化学名词解释
1.米氏常数（Km）：是酶的一个特性常数，指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
Km越小，酶的亲和力越大。
2. Chargaff定律：(1). 腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即A=T (2). 鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等，即G=C (3). 含氨基的碱基（腺嘌呤和胞嘧啶）总数等于含酮基的碱基（鸟嘌呤和胸腺嘧啶）总数，即A+C=T+G (4). 嘌呤的总数等于嘧啶的总数，即A+G=C+T。
3.内吞：指被内吞物（称为配体，是蛋白质或者小分子）与细胞表面的专一性受体相结合，并随即引发细胞膜的内陷，形成的囊泡将配体裹入并输入到细胞内的过程。
4.呼吸链：又称电子传递链，电子在线粒体内膜从NADH传递到O2所经过的途径称为电子传递链，主要由NADH-Q 还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶等组成的蛋白质复合体组成。
5.Bohr效应：具有氧传递能力的血红蛋白在水溶液或血液中时，如果CO2分压升高或pH降低，此时即使O2分压没有变化，O2饱和度也会减少，O2易从传递体上脱离，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为Bohr效应。
6.冈崎片段:DNA复制过程中，首先合成的是一些较短的DNA片段，长度约为1000个核苷酸左右，再由这些片段连接成完整的长链。
这些较短的DNA片段称为冈崎片段。
7.必需氨基酸：生物体正常生命活动所必需且自身不能合成，只能从外界摄取的氨基酸。
8.别构效应：多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）称为别构效应，可分为同促效应和异促效应。
9.Na+-K+ ATP酶：是一个跨脂膜的Na+-K+泵，即通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内运输K+。
乌本苷是Na+，K+—泵的专一性抑制剂。
10.新陈代谢：营养物质进入生物体内，转变为生物体自身的分子及生命活动所需的物质和能量等等的一切化学变化的总称为新陈代谢。
考研生物化学名词解释
生物化学名词解释1.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
2.酶的活性中心：酶的活性中心是酶与底物结合并发挥作用的部位，一般位于酶分子表面或裂隙中，活性中心的氨基酸残基往往在一级结构上相距较远，甚至可分散在不同肽链上，但通过肽链的盘绕折叠在空间构象上相互靠近，活性中心包括两个功能部位：一是结合部位，决定酶的专一性；二是催化部位，决定酶的催化功能。
3.闭环调节：下丘脑分泌的调节肽可促进垂腺体分泌促激素，促激素又分泌相应靶腺分泌激素供体需要，当这种激素在血中达到一定的浓度后，能反馈抑制腺垂体或下丘脑的分泌，构成下丘脑-腺垂体-靶细胞功能轴，形成一个闭合回路，称为闭环调节。
4.酶的必需基团：包括活性中心以内的和活性中心以外的必需基团，酶活性中心以内的酶发挥催化作用与与底物直接作用的有效基团称为活性中心以内的有效必需基团，但活性中心外的基团与维持整个酶分子的构象有关，间接发挥作用，称为活性中心以外的必需基团。
5.酶促反应：酶作为催化剂催化的反应。
酶作为生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般催化剂的特点，有具有不同于一般催化剂的特殊性。
酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后酶没有质和量的改变，且微量的酶即可发挥巨大的催化作用。
但是酶也有不同与其他催化剂的特殊性。
6.米氏常数：用Km表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时的底物浓度。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不收底物浓度和酶浓度的影响。
7.变构酶：又叫别构酶。
迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含2个以上亚基，分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心。
这两个中心可位于不同亚基上也可以位于同一压基不同部位上，变构酶的活性中心与底物结合起催化作用。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
生物化学名词解释
1、单糖：不能被水解成更小分子的糖类称为单糖。
2、寡糖：是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
3、多糖：水解时产生20个以上单糖的糖类。
4、同多糖：水解只产生一种单糖或单糖的衍生物成为同多糖。
5、杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或单塘衍生物。
6、几何异构：也称顺反异构，这是由于分子中存在双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的异构现象。
7、旋光异构：是由于分子存在手性碳原子造成的，最常见的是分子内存在不对称碳原子。
8、不对称碳原子：是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心。
9、异头碳原子：单糖由直链变为环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映体，在环状结构中半缩醛碳原子称为异头碳原子。
10糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另外一化合物缩合形成的缩醛称为糖苷。
11、变旋：许多单糖在新配置的溶液中会发生旋光度的改变，这种现象称为变旋。
12、糖胺聚糖：属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由己糖醛酸和己糖胺重复二糖单位构成。
13、差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
14．酸值：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH mg数。
15．碘值：100g油脂卤化时吸收碘的克数。
16．乙酰值：中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH mg数。
17．皂化值：皂化1g油脂所需的KOH mg数。
18.脂质：一类低溶于水而高溶于非极性溶剂、脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物、能被生物体利用的物质。
19、必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
20、盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
21、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
22、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
考研生物化学名词解释
考研生物化学名词解释生物化学复习重点1生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力(van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature Tm）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（Km 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological o_idation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（o_idative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg 第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic o_idation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)。
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PartI生化名解1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。
2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。
3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。
4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
(不考)7.酶的活性中心(activecenterofenzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。
活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。
8.酶的变构调节(allostericregulationofenzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。
被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。
9.酶的共价修饰(covalentmodificationofenzymes):在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
主要包括:磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。
10.酶原和酶原激活(zymogenandzymogenactivation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。
由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。
酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。
11.同工酶(isoenzymeisozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。
它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。
由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。
12.糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。
糖酵解的反应部位在胞浆。
主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。
关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
13.糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程，主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。
关键酶主要有丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。
糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定，糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。
14.底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation):物质在脱氢或脱水的过程中，偶联生成高能键，底物分子内部能量重新分布，使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。
15.乳酸循环(lactatecycleorcoricycle):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori循环，生理意义:乳酸再利用，避免了乳酸的损失，防止乳酸的堆积引起酸中毒，间接调节血糖。
16.脂肪动员(fatmobilization):是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
在脂肪动员中，激素敏感性三酰甘油脂肪酶(HSL)是限速酶。
17.脂肪酸的β-氧化(β-oxidationoffattyacid):脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸的β-氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA，此过程即脂肪酸的β-氧化。
在胞液、线粒体中反应，除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。
肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的限速酶。
18.酮体(ketonebodies):在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。
是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物，供肝外组织利用，是肝脏输出能源的一种形式。
过量则导致酮症酸中毒等疾病。
19.呼吸链(respiratorychain):在生物氧化过程中，代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过线粒体上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递，最终与氧结合生成水，并偶联ATP的生成，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链(electrontransferchain)。
20.氧化磷酸化(oxidativephosphorylation):是指代谢物脱下的成对氢原子(2H)在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP，最终与氧结合生成水，又称为偶联磷酸化。
氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。
21.氮平衡(nitrogenbalance):摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系，包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡，可以反映体内蛋白质代谢的概况。
(不考) 22.氨基酸代谢库(metabolicpool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。
23.α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphateshuttle):在哺乳动物的脑、骨骼肌中，当胞液的NADH较多时，在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下，使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下，氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。
磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。
(1、存在于脑和骨骼肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成1.5molATP)24.苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-asparateshuttle):该穿梭机制存在于心肌和肝中，胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原生成苹果酸，后者通过线粒体内膜上的α-酮戊二酸载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。
NADH进入NADH氧化呼吸链，生成2.5molATP。
线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。
(1、存在于肝和心肌；2、过程可用图示；3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成2.5molATP)25.一碳单位(onecarbonunit):某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为一碳单位，其代谢的辅基是四氢叶酸。
一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基，一碳单位主要来自丝氨酸，甘氨酸，组氨酸及色氨酸的分解代谢。
26.甲硫氨酸循环(methioninecycle):甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM)，SAM是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应，与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。
其生理意义是:①SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应；②N5—CH3—FH4提供甲基合成甲硫氨酸，同时使N5—CH3—FH4的FH4释放，再参与一碳单位的代谢。
27.联合脱氨基作用(transdeamination):两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程，包括转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环，既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的重要方式。
28.嘌呤核苷酸循环(purinenucleotidecycle):骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。
氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP在腺苷酸脱氢酶催化下脱去氨基。
由此可见，嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。
29.变构调节(allostericregulation):小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。