4蛋白质
4蛋白质2
二、β折叠片(β—pleated sheet)
β-折叠的结构特点
多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴折叠呈锯齿 状，R基交替地伸向锯齿状结构的上下方。 若两条肽段走向一致（N端、C端方向相同），称为 顺向平行；反之，称之为逆向平行，逆向更稳定。 走向相反时，两条反平行肽链的间距是0.70nm。若 干肽段互相靠拢，平行排列，通过氢键连接。氢键 的方向与长轴垂直。
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基 埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水作用或疏 水效应，它在稳定蛋白质的三维结构方面占有突出 地位。 疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的 缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要 而被迫接近。 疏水作用的主要动力是蛋白质溶液系统的熵增的结 果。
结构域的特点
结构域之间常常只有一段 柔性的肽链连接，形成所 谓铰链区，使结构域容易 发生相对运动，这是结构 域的一大特点。 结构域之间的这种柔性将 有利于活性中心结合底物 和施加应力。
最突出的例子 免疫球蛋白
免疫球蛋白含12个结构 轻链各含2个结构域 重链各含4个结构域
球状蛋白质的三级结构
概念 指整条肽链中所有原子的空间排布，它包括 主链构象和侧链构象。 主要化学键 疏水键、氢键、盐键等非共价键和二硫键。 疏水作用力是维持三级结构稳定的最主要作 用力。
溶菌酶的二级结构
超二级结构(super—secondary struture)
由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相 互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级 结构组合体。 超二级结构组合形式主要有： αα、βαβ、ββ。
β β
αα
βαβ
结构域 (domain)
结构域概念 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上 成三级结构的局部折叠区，它是相对独立 紧密球状实体，称为结构域。 结构域是由二级结构单元和超二级结构的不同 组合而形成的高级结构。 结构域常由100-200个残基组成。 大的蛋白质可有多个结构域
蛋白质4三级结构与四级结构
（一）、球状蛋白质与三级结构
I 球状蛋白质分类： 1 全 -结构蛋白 2 , -结构(平行或混合型-折叠片)蛋白 3全 -结构蛋白 4 富含金属或二硫键蛋白(不规则小蛋白结构) 单结构域蛋白、多结构域蛋白
1 全α－结构
1） 反平行 螺旋结构域
上下型螺旋束(up-and-down helix bundle) 如：四螺旋束，上下摆放， 轻微左手扭曲
2). 7个跨膜肽段的膜蛋白
细菌视紫红质——一种跨膜蛋白
膜内在蛋白
3) β桶型膜蛋白-膜孔蛋白
胞 外
E.Coli外膜蛋白 22个反平行β链组成的β-筒；通过该通道，周围阳 离子与载体铁色素结合进入，外表面残基疏水，与外 膜脂蛋白、脂多糖相互作用
2 脂锚定膜蛋白
*
乙酰胆
甲状腺
疱症性口
碱酯酶
三级结构是在二级结构基础，进一步盘绕、折叠 形成，包括主链、侧链构象在内特定空间结构。
立体结构模型
（二）膜蛋白(membrane proteins)的结构
I 膜蛋白质分类 1 膜周边蛋白质(peripheral protein)：
也称为膜外周蛋白。与脂双层的外部亲水部分 结合或通过其他蛋白与膜相联系，一般是可溶性 的。与球蛋白相似 2 膜内在蛋白质 (integral protein)或内在膜蛋白：
熵
链还没有完全固定的状态
顶端，构象数多，熵较高，
在天然构象中起作用的分
溶球态
蛋白质分子中处于 天然构象的残基所 占百分比
子间相互作用只有少部分 存在；随折叠进行，沿漏 斗下降热动力学减少了存
在的构象数（熵值降低），
不连续折叠中间体
天然构象的蛋白质数目增
多，自由能降低
蛋白质化学：第四部分
•
方法：① 用SDS和巯基乙醇（打开二硫键）处理,蛋白质变性（肽链伸展） 并与SDS结合，形成SDS-蛋白质复合物，使得不同蛋白质分子
均带负电（SDS带负电），且荷质比相同（蛋白质分子大，结
合SDS多；分子小，结合SDS少）； 不同蛋白质分子具有相似的构象。 ② 用几种标准蛋白质相对分子质量的对数值对它们的迁移率作图 ③ 测出待测样品的迁移率 ④ 从标准曲线上查出样品的相对分子质量
2. 蛋白质的沉淀：
如果加入适当的试剂，使蛋白质分子处于等电点状态或失去
水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就
不再稳定而出现沉淀现象。
导致蛋白质沉淀的常用方法:
① 高浓度中性盐（盐析）
② 等电点沉淀
③ 有机溶剂沉淀
④ 重金属盐类沉淀 ⑤ 生物碱试剂和某些酸类沉淀 ⑥ 加热变性沉淀
水化层
和无机盐等小分子自由通过，此方法只能将蛋白质和小分子 物质分开，不能将不同蛋白质分开。 （2）超过滤：是利用外加压或离心使水和其他分通过半 透膜，蛋白质留在膜上。
透析与超过滤简易装置
2. 密度梯度离心:
a. 蛋白质颗粒沉降不仅决定于它的大小也取决于它的密度。
b. 颗粒沉降到与自身密度相等的介质梯度时，即停止不前。
素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构 变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活 性的丧失。
2.变性的本质
—— 破坏蛋白质的空间结构，不改变蛋白质的一级结构。
蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在而并不 析出，例如：在强酸碱中，变性的蛋白质在强酸碱溶液 中仍存在电荷效应，所以不表现为沉淀现象。
蛋 白 质 胶 体 溶 液 沉 淀 作 用 示 意 图
蛋白质4
1.2, 个氨基酸形成1条肽链时,形成几个肽键? 1.2,n个氨基酸形成1条肽链时,形成几个肽键? 脱掉几个水分子? 脱掉几个水分子? 1.3,n个氨基酸形成2条肽链时,形成几个肽键? 1.3, 个氨基酸形成2条肽链时,形成几个肽键? 脱掉几个水分子? 脱掉几个水分子? 1.4, 个氨基酸形成m条肽链时,形成几个肽键? 1.4,n个氨基酸形成m条肽链时,形成几个肽键? 脱掉几个水分子? 脱掉几个水分子?
下列物质中,有的是氨基酸,有的不是. 7,下列物质中,有的是氨基酸,有的不是.请找出 所有的氨基酸, 所有的氨基酸,回答这些氨基酸经缩合反应后形成的 物质, 物质,应叫 A ,氨基酸 B,二肽 C ,三肽 D ,四肽 CH COOH NH2—CH2—COOH ① CH—( NH2— CH (CH2)2—COOH COOH NH2—CH2—CH2OH ② CH CH CH-—CH COOH CH2—CH CH2—COOH CH
R1 H2N C H CO HN R2 C H CO HN R3 C H COOH
2.2,100个氨基酸形成的2条肽链,至少含有多少 2.2,100个氨基酸形成的2条肽链,至少含有多少 个氨基酸形成的 个氨基,至少含有多少个羧基呢 含有多少个羧基呢? 个氨基,至少含有多少个羧基呢?
n个氨基酸形成的m条肽链,至少含有m个氨 个氨基酸形成的m条肽链,至少含有m 含有 至少含有 含有m 基,至少含有m个羧基
在人体的消化道中,要将一个由4条肽链共288 288个氨基 9,在人体的消化道中,要将一个由4条肽链共288个氨基 酸组成的蛋白质分子彻底消化,需要消耗的水分子个 酸组成的蛋白质分子彻底消化, 数是 A.284 B.287 C.288 D.289 10,下列物质中,有的是组成人体的氨基酸,有的不是, 10,下列物质中,有的是组成人体的氨基酸,有的不是, 若将其中构成人体的氨基酸缩合成化合物, 若将其中构成人体的氨基酸缩合成化合物,则其含有的 氨基, 氨基,羧基和肽键数目是
2022生物浙科版必修1学案：第一章 4 蛋白质(二)
第4课时蛋白质(二)[目标导读] 1.复习蛋白质的形成过程，从多个角度归纳蛋白质具有多样性的缘由，理解蛋白质结构多样性与功能简洁性的关系。
2.在把握蛋白质结构特点的基础上，归纳有关蛋白质结构的计算规律。
[重难点击] 1.蛋白质结构多样性的缘由。
2.有关蛋白质结构的计算规律。
一蛋白质的多样性1．如图中“□”或者“○”代表不同的氨基酸，分析各图代表的含义，归纳蛋白质多样性的缘由。
图甲图乙图丙图丁(1)图甲说明：氨基酸的种类不同，构成的肽链不同。
(2)图乙说明：氨基酸的数目不同，构成的肽链不同。
(3)图丙说明：氨基酸的排列挨次不同，构成的肽链不同。
(4)图丁说明：肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同。
2．假定20种氨基酸任意组成一个含n个氨基酸的多肽分子，这样的多肽就将有20n种，据此分析以下两种情形：(1)A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸足够多的状况下，可形成三肽的种类为27种，可形成二肽的种类为9种。
(2)A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸只有一个的状况下，可形成三肽的种类为6种，可形成二肽的种类为6种。
3．蛋白质的结构具有多样性与其功能有何关系？答案蛋白质的结构多样性打算了其功能多样性，两者是高度统一的。
4．蛋白质的水解和变性(1)变性：蛋白质由于高温、强酸(碱)、重金属盐等因素导致空间结构发生不行逆的转变，从而失去生物学活性的过程称为变性。
变性的过程肽键不断裂(不断裂、断裂)。
(2)水解：蛋白质或者多肽中肽键断裂，分解为氨基酸的过程称为水解，和脱水缩合的过程相反，这个过程需要蛋白酶或者肽酶的催化。
归纳总结活学活用1．人体的肌肉主要由蛋白质组成。
同样是肌肉，心肌具有自动收缩的特性，平滑肌有较强的舒张性，骨骼肌能够强有力的收缩，这些区分说明构成它们的蛋白质有区分，这些区分可能是()A．所含氨基酸的数目不同B．所含氨基酸的种类不同C．所含氨基酸的排列挨次不同D．所含氨基酸的种类、数目、排列挨次和肽链的空间结构不同答案 D解析蛋白质的多样性可以从氨基酸和肽链两个角度来分析。
4 蛋白质浓度测定(考马斯亮蓝结合法)
实验三、蛋白质浓度测定
（考马斯亮蓝结合法）
六、注意事项：
比色出现蓝色应在2 min～l h内完成。（蛋白质与考马斯亮蓝G-250 结合的
反应十分迅速，在2min 左右反应达到平衡；其结合物在室温下1h 内保持稳定。因此测 定时，不可放置太长时间，否则将使测定结果偏低。）
七、思考题：
质定量法？（微量凯氏（Kjeldahl）定氮法、双缩脲法（Biuret法、紫外吸收法、Folin—酚试
分光光度计的使用与注意事项
5. 调节波长旋纽使波长移到所需之处。 6. 四个比色皿，其中一个放入参比试样（装量要合适），其余三个放入待 测试样。将比色皿放入样品池内的比色皿架中，夹子夹紧盖上样品池盖。 7. 将参比式样推入光路（注意听‘咔嚓’声），按‚100%t‛键，至显示 ‚T100.0‛（调100）。 8. 打开样品池盖，按‚0%t‛键，仪器显示‚T0.0‛（调零）。 9. 盖上样品池盖，按‚100%t‛键，至显示‚T100.0‛（调100）。 10. 然后将待测试样推入光路，显示试样的‚T‛值（测定）。 11. 如需测定‚A‛或‚C‛，则‚MODE‛键转换即可。 12. 如果要想将待测试样的数据记录下来，只要按‚PRINT‛键即可（打 印）。
实验三、蛋白质浓度测定
（考马斯亮蓝结合法）
一、实验目的：
蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一，承担着各种生 物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础，也是农牧产 品品质分析、食品营养价值比较、生化育种、临床诊断等的重要手 段。根据蛋白质的理化性质，提出多种蛋白质定量方法。考马斯亮 蓝G－250法是比色法与色素法相结合的复合方法，简便快捷，灵敏 度高，稳定性好，是一种较好的常用方法。 通过本实验学习考马斯亮蓝G－250法测定蛋白质含量的原理， 了解分光光度计的结构、原理和在比色法中的应用。
一轮复习 导学案4 蛋白质 打印版
一轮复习导学案4 第二章第二节蛋白质【考纲解读】1.说明氨基酸的结构特点,以及氨基酸形成蛋白质的过程。
2.概述蛋白质的结构和功能。
3.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。
4.关注蛋白质研究的新进展。
【知识梳理】（课本20-25页）1．含量：占细胞鲜重的7～10%，干重的____以上。
2．结构元素组成：________等，有的含S、P及微量元素Fe等3．蛋白质的功能4. 绘一绘酶(a)、激素(b)与蛋白质(c)的关系【考点突破】考点1蛋白质的结构——脱水缩合作用：两个氨基酸脱水缩合，产生个水分子，一个二肽化合物中有个肽键，一条含n个氨基酸的肽链，形成过程中脱去分子的水，该肽链含有个肽键，该条肽链至少分别含有个游离的氨基和游离的羧基，它们分别位于肽链的位置。
两个氨基酸脱水缩合能形成个二肽。
两种氨基酸脱水缩合能形成种二肽。
⑵．脱水缩合作用的两个数据关系（公式）：肽键数（填＜、＝、＞）脱去的水分数；蛋白质的相对分子质量=氨基酸相对分子质量的总和。
⑶．脱水缩合作用的有关计算：肽链数氨基酸平均相对分子质量氨基酸数目肽键数目脱去H2O数目多肽相对分子质量氨基或羧基数目n条 a m 至少个考点2 “结构决定功能”的生物学思想——蛋白质的结构与功能多样性1．蛋白质的结构形成：氨基酸――→脱水缩合核糖体多肽(肽链)――→盘曲、折叠具有空间结构蛋白质(1)一条肽链中至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，分别位于肽链的两端，其余的氨基和羧基位于R基中。
(2)H2O中的H来自—COOH中的H和—NH2中的H，而O则只来自于—COOH中的O。
拓展提升(1)二硫键形成过程一个二硫键(“—S—S—”)是由2个“—SH”形成的，形成过程中要脱去2个氢。
故计算蛋白质分子量时除减去H2O的分子量外，还应考虑脱去H的分子量。
(2)氨基酸、多肽、肽键的关系(3)蛋白质和多肽的区别与联系蛋白质 多肽有无空间结构 有 无多样性原因 四个方面只有三个方面，无空间结构差异联系 蛋白质可由一条或几条肽链形成提醒翻译的直接产物——多肽，不叫蛋白质，必须经内质网和高尔基体再加工后，形成一定的空间结构才叫蛋白质2.蛋白质的结构多样性和功能多样性(2)蛋白质多样性与生物多样性的关系生物多样性⎩⎪⎨⎪⎧基因多样性物种多样性生态系统多样性(3)由于基因的选择性表达，同一生物的不同细胞中蛋白质种类和数量会出现差异。
il-4 蛋白质结构
il-4 蛋白质结构
IL-4蛋白质是一种细胞因子，它由蛋白质IL-4编码并表达。
IL-
4蛋白质结构由约132个氨基酸残基组成，具有分子量大约为20 kDa。
IL-4蛋白质结构包含一个信号肽序列，该序列可被剪除，产生成熟的
功能性IL-4蛋白。
成熟的IL-4蛋白质结构主要由一个α螺旋和两个
β片层构成。
它还包括Cys2-Cys95和Cys3-Cys110之间的两个二硫键，这些二硫键对于IL-4的生物活性至关重要。
此外，IL-4还有一个可被特定受体结合的结构域，与其受体结合后触发下游信号转导途径。
IL-
4蛋白质结构不仅在免疫调节中发挥重要作用，还与许多疾病的发展有关，如免疫炎症性疾病和某些肿瘤。
烹饪化学第四章 蛋白质
三、吸水性和持水性
（一）蛋白质的吸水性
1.吸水理论
由于蛋白质分子表面分布着各种不同的亲 水基，如氨基、羧基及氨基酸的侧链等， 能通过氢键、静电引力、疏水作用等形式 与水分子相互结合，蛋白质表面被一层水 分子紧紧包围。蛋白质的这种能力称为蛋 白质的水化作用。吸附在蛋白质分子表面 水层中的水，它不再具有溶解其他溶质的 性质，这一部分水称为结合水。
脱氨反应
R CH COOH
NH2
氨基酸
[O] 氧化酶
R C COOH + NH3
O
羧酸
氨气
氨基酸在氧化酶的作用下容易脱去氨基（—NH2），放 出氨气，使食品原料具有一种刺激性味道 。
（6）羰氨反应
羰氨反应---氨基酸中的氨基与还原糖中的
羰基在一定的条件下发生缩合反应，脱去 一分子的水，同时伴有产香、产色和质感 的一些变化。 这个反应是食品中的重要呈色、呈味反应。 这个反应也会造成氨基酸尤其是必需氨基 酸——赖氨酸的破坏及不期望的色泽和气 味。
α-氨基酸有D-型和L-型两种异构体
COOH
COOH
H C NH2
H2N C H
R D-氨 基 酸
R L-氨 基 酸
绝大多数构成蛋白质的氨基酸都属于L-型 结构
2. 氨基酸的分类
脂 肪 族 （1）按氨基酸侧链R基的化学结构分 芳香族
杂 环 族 必脂需肪氨族 基酸 (2) 按氨基酸生理作用分类 芳香族 杂 非必环需族 氨基酸
（7）热分解
氨基酸在加热的过程中，容易发生分子间 共价键的断裂而生成小分子的化合物，如 醇、酮、酸、杂环化合物、含硫化合物 。
在烹饪加工中，应注意加热引起的氨基酸 的热分解作用。
4_蛋白质化学4
(3)
当[O2]用氧分压pO2表示时，得下式
YO2
pO2 Kd pO2
(4)
上式中，当YO2＝50%时，Kd＝pO2，所以Kd是肌 红蛋白的氧饱和度达到50%时的氧分压。
肌红蛋白氧的饱和度（YO2）%
100 80 60 40 20 0 0
肌肉
肺泡
(O2 concentration in artery)
据，即肌红蛋白被氧 饱和。当Y=0.5时，肌 红蛋白的一半被饱和， pO2 = Kd，解离常数 Kd称为P50，即肌红蛋 白一半被饱和时的氧 分压。
2. Mb氧合的Hill Plot
将（4）式改写为 两边取对数得：
YO2 pO2 1 YO2 Kd
log YO2 1 YO2
log
pO2
log Kd
分子中几乎80%的氨基酸残基处在α-螺旋区内。
肌红蛋白多肽链绕曲成球状分子， 球体内充满非极性氨基酸残基：Val、 Leu、Met、Phe等，亲水的基团几乎全 部分布在球状分子的外表面。整个分子 是单结构域。
（二）辅基血红素
1. 4个吡咯环通过4个甲叉桥相连成原卟啉Ⅸ； 2. 与原卟啉Ⅸ相连的是4个甲基、2个乙烯基和2个丙酸基； 3. 亚铁离子通过6个配位键结合在卟啉中心形成血红素，铁
3. 多肽微环境的作用：固定血红素辅基，保护血红素辅基 免遭氧化，为O2分子提供一个合适的结合部位。
Free heme with imidazole
Mb:CO
MbO2
（四）氧的结合改变肌红蛋白的构象
1. 亚铁离子的第6个配位键与氧结合后，铁原子向平 面位移，由高出平面0.055nm移到高出平面0.026nm， 进一步带动近侧F8-His93位移；
生物化学：第四章 蛋白质
➢ 氨基酸用于饲料添加剂，主要是甲硫氨酸、赖氨酸。 ➢ 氨基酸及其衍生物与皮肤成分相似，有调节皮肤pH值和保护皮
肤的功能，现已广泛用以配制各种化妆品。 ➢ 聚谷氨酸因性质上接近角蛋白，被开发作为人造革的涂料，使
人造革具备天然皮革的特点。
酪氨酸
色氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带正电荷的氨基酸
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
氨基酸的分类
——根据氨基酸R基侧链的极性
R基团带负电荷的氨基酸
天冬氨酸
谷氨酸
氨基酸的分类
根据生物体的需要，可将氨基酸分为
必需氨基酸 半必需氨基酸 非必需氨基酸
Lys Val Ile Leu phe Met
氨基酸的分类
根据氨基酸R基侧链的极性，可将氨基酸分为 疏水性氨基酸（非极性氨基酸）
Ala Val Ile Leu Pro Met phe Trp
亲水性氨基酸（极性氨基酸）
不带电荷的极性氨基酸 带正电荷的碱性氨基酸 带负电荷的酸性氨基酸
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly
Lys Arg His
K2
2
氨基酸的酸碱性质
➢ 2个概念：氨基酸的等电点 pI 氨基酸的可解离基团的pK值
➢ 以谷氨酸为例：
pI= ½ (pK1+pKR) = ½ (2.19+4.25) = 3.22
氨基酸的酸碱性质
➢ 氨基酸的每一功能基团可被酸碱所滴定，可根据氨基酸的 滴定曲线来推算pK值。
氨基酸的酸碱性质
结论：
➢ 高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中 将向正极移动。
高级动物生物化学：4-蛋白质的结晶
（四）脱盐结晶
球蛋白易于溶于盐溶液中而几乎不溶于水。 球蛋白易于溶于盐溶液中而几乎不溶于水。这 一性质可用与蛋白质结晶。 一性质可用与蛋白质结晶。用透析法即可达到 除盐的目的。 除盐的目的。
3. 固体融化 将有机溶剂与水1 将有机溶剂与水1：1混合后冷却，然后将其加投 混合后冷却， 入到冷冻干燥的蛋白质干粉中。 入到冷冻干燥的蛋白质干粉中。 一般来说，蛋白质干粉由浸润膨胀而成粘稠状， 一般来说，蛋白质干粉由浸润膨胀而成粘稠状， 再由粘稠状转成结晶。 再由粘稠状转成结晶。
（三）等电点结晶
（七）晶核
晶核在结晶开始， 晶核在结晶开始，既当蛋白质达到饱和点就有 可能形成。 可能形成。控制晶核数的方法往往是调整过饱和 度。 一般来说，晶核数越少，越容易生成大晶体。 一般来说，晶核数越少，越容易生成大晶体。
（八）沉淀剂
沉淀剂可改变蛋白质的溶解度。 沉淀剂可改变蛋白质的溶解度。 盐类和各种有机溶剂都可用作沉淀剂。 盐类和各种有机溶剂都可用作沉淀剂。 大多数盐类影响蛋白质的溶解度是通过盐析或 盐溶作用。 盐溶作用。 近年发现两种有机物是理想的使蛋白质结晶的 物 质 ： 聚 乙 二 醇 (PEG) 和 2- 甲 基 -2, 4- 戊 二 醇 (MPD)。 。
（五）pH值 值
pH不仅影响晶体的大小，也影响晶体的形状。 不仅影响晶体的大小，也影响晶体的形状。 不仅影响晶体的大小 因为很多蛋白质对pH非常敏感 有时， 非常敏感， 因为很多蛋白质对 非常敏感，有时，无定形 沉淀、微晶和大单晶之间的pH差别只有 差别只有0.2 pH 沉淀、微晶和大单晶之间的 差别只有 单位，或者更小，因此，必须选定恰当的缓冲液。 单位，或者更小，因此，必须选定恰当的缓冲液。 结晶溶液的pH值一般应选择在被结晶蛋白质的 结晶溶液的 值一般应选择在被结晶蛋白质的 等电点附近，这样有利于结晶的析出。 电点附近固体的形式加入， 盐类既可以以固体的形式加入，也可以以饱和 盐溶液形式加入。加盐时应注意边加边搅拌， 盐溶液形式加入。加盐时应注意边加边搅拌，防 止局部盐溶液浓度过高，但是搅拌也不能激烈， 止局部盐溶液浓度过高，但是搅拌也不能激烈， 以免出气泡。 以免出气泡。 当发现盐溶解速度明显变慢，则应在沉淀完全 当发现盐溶解速度明显变慢， 溶解后，静止片刻，观察溶液是否出现浊光。 溶解后，静止片刻，观察溶液是否出现浊光。 加入的盐量应以维持浊度不消失为度。 加入的盐量应以维持浊度不消失为度。 加饱和盐溶液的优点是溶液与溶液易于混合， 加饱和盐溶液的优点是溶液与溶液易于混合， 避免局部盐浓度过高，同时可避免气泡的产生。 避免局部盐浓度过高，同时可避免气泡的产生。
蛋白质化学4高级结构
开与水接触，其他的是极性的，处于分子的表
面，与水接触。超螺旋的稳定性主要由非极性 侧链间的范德华力相互作用的结果。
超螺旋
细胞色素C的结构
αα是一种α螺旋束，经 常是由两股平行或反平行排 列的右手螺旋段相互缠绕而 成的左手卷曲螺旋或称超螺 旋。α螺旋束中还发现有三 股和四股螺旋。卷曲螺旋是 纤维状蛋白质如α－角蛋白、 肌球蛋白和原肌球蛋白的主 要结构元件，也存在于球状 蛋白质中。
蛋白质的结构层次
一级结构：氨基酸序列及二硫键位置
二级结构：α螺旋，β折叠 超二级结构
高级结构
Module 结构域（domain）
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
超二级结构
（Supersecondary structure）
超二级结构是介于蛋白质二级结构和三级 结构之间的空间结构，指相邻的二级结构单元组 合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在 空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当 三级结构的构件（block building），其基本形 式有αα、βαβ和βββ等。多数情况下只有非极性 残基侧链参与这些相互作用，而亲水侧链多在分 子的外表面。
-曲折和回形拓扑结构是（）组合 的两种超二级结构。
-曲折(mander)是另一种常见的超二级结 构，相邻的三条反平行-链通过紧凑的-转角连 接而成。
β折叠在蛋白质中)
理论上四条β折叠有12种组合， 但是……
Greek key 的由来
超二级结构
Super Secondary Structure
• 超二级结构类型 • 形成αα超二级结构的作用力 • 形成βαβ超二级结构的作用力 • β-sheet 的拓扑学规律
蛋白质分子基础4-蛋白质制备
等电聚焦电泳
根据要分离的蛋白质的pI的不同，订购不同pH 梯度的凝胶，可以对蛋白质样品进行分离。
如3.5~9.5、2.5~6.0、5.0~8.5、7.5~10等。
凝胶的pH值范围越窄，分辨力越高。可分离等 电点相差0.01个pH单位的蛋白质，最高可以分 辨0.0025个pH单位的蛋白质。 等电凝胶可以抵消扩散作用，蛋白质可以富集在 很窄的区带上。 适用于少量蛋白质样品的分析鉴定，不适用于大 量制备。 要求用无盐的溶液，而蛋白质在无盐溶液中容易 沉淀；在等电点发生沉淀和变性的蛋白质也不适 合用次方法分离。
SDS-PAGE电泳
绘制标准曲线：
按下式计算相对迁移率：
相对迁移率 =
蛋白样品距加样端迁移距离（cm） 溴酚蓝区带中心距加样端距离（cm）
以每个蛋白标准的分子量对数对它的相对迁移率作图得标 准曲线，量出未知蛋白的迁移率即可测出其分于量，这 样的标难曲线只对同一块凝胶上的样品的分子量测定才 具有可靠性。
采用的是聚丙烯酰胺凝胶电泳，被检测物是蛋白 质，“探针”是抗体，“显色”用标记的二抗。 具体操作为经过PAGE分离的蛋白质样品，转移 到固相载体（例如硝酸纤维素薄膜）上，固相载 体以非共价键形式吸附蛋白质。以固相载体上的 蛋白质或多肽作为抗原，与对应的抗体起免疫反 应，再与酶或同位素标记的第二抗体起反应，经 过底物显色或放射自显影以检测电泳分离的特异 性目的基因表Байду номын сангаас的蛋白成分。该技术也广泛应用 于检测蛋白水平的表达。
SDS-PAGE电泳
PAGE根据其有无浓缩效应，分为连续系统和不 连续系统两大类，连续系统电泳体系中缓冲液 pH 值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下， 主要靠电荷和分子筛效应。 不连续系统中由于缓冲液离子成分， pH ，凝胶 浓度及电位梯度的不连续性，带电颗粒在电场中 泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩 效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者 佳。
生物化学课件：4 蛋白质三维结构
2级结构
3级结构
4级结构
蛋白质的高级结构
蛋白质二级结构的基本类型
二级结构：靠氢键维系的部分蛋白质主链有规 律的折叠结构。（链内或链间形成的氢键）
主要有-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。 其中-螺旋是蛋白质中最常见，含量最丰富的 二级结构
二级结构产生的原因
➢ Peptide bond不能转动 → 肽平面
0.54 nm 3.6 个残基
第n＋3个肽键的H原子 第n个肽键的O原子
C原子 O原子 N原子 H原子
N-端
0.5 nm
（a）
理想α-螺旋的特性
①肽链上C=O氧与它后面 （C端）第四个残基上C的原子 N-H氢形成氢键，氢键O取原子 向与主轴基本平行。 N原子
H原子
②螺旋一圈占3.6个AA，螺 距0.54 nm，每个AA旋转 100o，沿轴上升0.15nm。
➢ 肽链中连续出现大侧链的氨基酸（如Ile），由于空 间位阻，也难以形成α-螺旋。
➢ 在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸， α-螺旋就不稳定，如多聚Lys、多聚Glu。
2. β-折叠（β- sheet）
-折叠是由两条或多 条伸展的多肽链平行 排列，由相邻肽链上 的酰胺H和羧基O间形 成的氢键所维持有规 则的结构。（也可以 在同一肽链的不同部 分之间形成）
蛋白质的三维结构
➢二级结构 ➢三级结构 ➢四级结构 ➢蛋白质变性与复性 ➢抗体
蛋白质的二级结构
➢肽平面 ➢二级结构的基本类型 ➢二级结构类型的代表性蛋白
肽平面
肽基 (peptide group) ➢ 构成肽链主链的基本单元，叫做肽基——
主链骨架重复单位，它包括两个α-碳原子 及其中间的一个肽键，Cα-CO-NH-Cα；
第4章 蛋白质
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时 针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。 D：dextro 右 C：carboxyl group ; 拉丁语中 L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A L型
C R
R A
C D型
24
• 天然pr中的aa均为L-型； • 两型aa的生理功能不同。
抗 体
11
6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
12
二、蛋白质的含量与分布
动物性食品：肌肉、皮、骨骼、血液、乳 和蛋中； 植物性食品：籽实和块根、块茎； 在微生物中也含有丰富的蛋白质 一般食物蛋白质含量:肉类(包括鱼类)为10 %～30%；乳类为1.5%～3.8%；蛋类为11%～ 14%；干豆类20%～49.8%，坚果类(核桃仁、 榛子仁等)为15%～26%；谷类果实6%～10%， 薯类约为2%～3%。
6
一、蛋白质的生物学功能
（一）组织、细胞中主要蛋白质的功能 1、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
7
2、生物体的结构成分
膜 蛋 白
8
3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
9
4、在协调运动中的作用中
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动神经传 导
10
5、在识别、防御免疫保护作用
54
1．氨基酸的连接方式——肽键
• 肽键(peptide bond)：为1个氨基酸的α氨基和另一氨基酸的α-羧基之间脱水后 形成的共价键，即酰胺键。 • 此为蛋白质中氨基酸连接的基本方式。
2-4 蛋白质是生命活动的承担者-高一生物教学同步精美课件(人教版2019必修1)
(3)利用原子守恒法计算肽链中的原子数。
①N原子数＝肽键数＋肽链数＋R基上的N原子数＝各氨基酸中N原子总数。
②O原子数＝肽键数＋2×肽链数＋R基上的O原子数＝各氨基酸中O原子
总数－脱去水分子数。
H
H
H
OO
H2N C C N C C N C COOH
R1
O
O
H R2 O H R3
(4)若为环状多肽，肽键数＝脱去水分子数＝氨基酸数。
导致
催化作用，如酶
功能多样性 调节作用，如胰岛素
免疫作用，如抗体
(2022深圳二模) 2. 人体内有数万种不同的蛋白质，承担多
种多样的功能。下列不属于蛋白质功能的是（ ） A. 催化绝大多数化学反应 B. 肌肉、毛发的构成 C. 参与抵御病菌和病毒的入侵 D. 红细胞中氧气的跨膜运输
【答案】D
【答案】D
[典型例题]某五十肽中有丙氨酸（R基为—CH3）2个，现脱掉其中 的丙氨酸（相应位置如下图）得到几种不同的有机产物，其中脱下 的氨基酸均以游离态正常存在。下列有关该过程产生的全部有机物 中有关原子、基团或肽键数目的叙述错误的是( )
A．肽键数目减少4个 C．氢原子数目增加8个
【答案】D
B．氨基和羧基分别增加4个 D．氧原子数目增加2个
组
种类：21种
成
RO
基本单位：氨基酸 通式：H2N C C OH
H
核脱 糖水 体缩
合
特点： 至少有一个－NH2和一个－COOH连在同一个C原子上 组成蛋白质的氨基酸种类不同
多肽
折 叠 盘 旋
蛋白质
氨基酸的数目不同
氨基酸排列顺序不同
多肽的空间结构不同
形成
构成生物体，如结构蛋白
4 蛋白质答案
蛋白质化学一、填空题：1．寡肽通常是指由 2 个到10 个氨基酸组成的肽。
2．我国于1965 年在世界上首次合成了具有生物活性的蛋白质-牛胰岛素。
3．人工合成肽时常用的氨基保护基有苄氧羰基、叔丁氧羰基、联苯异丙氧羰基、芴甲氧羰基。
4．人工合成肽时常用的活化羧基的方法有叠氮法、活化酯法、酸酐法。
保护羧基的方法有盐化、酯化。
5．常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有氧化法，常用的试剂为过甲酸；还原法，常用的试剂为β-巯基乙醇或巯基乙酸。
6．蛋白质的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β转角、无规则卷曲和Ω环等几种基本类型。
7．在a螺旋中C＝O和N-H之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以直线排列。
8．Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6 个氨基酸残基，高度为0.54nm 。
每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm ，并沿轴旋转100 度。
9．胶原蛋白是由3 股肽链组成的超螺旋结构，并含有稀有的羟脯氨酸与羟赖氨酸残基。
10．一般来说，球状蛋白质的疏水性氨基酸侧链位于分子内部，亲水性氨基酸侧链位于分子表面。
11．血红蛋白（Hb）与氧结合的过程呈现协同效应，是通过Hb的别构现象实现的。
12．当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称盐溶。
当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称盐析。
13．抗体就是免疫球蛋白。
14．利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有透析和超滤。
15．实验室中常用的测定相对分子质量的方法有SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤和超离心等。
16．脯氨酸不是a-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。
17．常用的肽链N端分析的方法有二硝基氟苯法、苯异硫氰酸法、丹磺酰氯法和氨肽酶法。
C端分析的方法有肼解法和羧肽酶法等。
18．影响血红蛋白与氧结合的因素有氧分压、二氧化碳分压、氢离子浓度和2.3-二磷酸甘油酸等。
19．蛋白质超二级结构的基本组合形式为αα、βαβ、βββ、βcβ、β-曲折和β-折叠筒等。
实验四 蛋白质的定量测定方法
1.实验器材
分光光度计；试管；移液管；容量瓶。
2.实验试剂
(1)标准蛋白质溶液：称取10mg牛血清白蛋白，溶于蒸馏水中并定容至 100mL，制成100μg/mL的溶液。 (2)考马斯亮蓝G250 试剂：称取100mg考马斯亮蓝G250，溶于50mL 95％乙醇中，加入 85%(m/v)的磷酸100mL，最后用蒸馏水定容到1000mL。此溶液可在常温下 放置一个月。 (3)样品溶液：配制约50μg/mL的牛血清白蛋白溶液作为样品。
【实验材料】
1.实验器材 100毫升容量瓶2只；移液管1毫升4支，5毫升2支；分光光度计。 2.实验试剂 (1)Fo1in酚试剂甲：将lg碳酸钠溶于50mL0.lmol／L氢氧化钠溶液中， 再把0.5g硫酸铜(CuSO4∙5H2O)溶于100mL1％酒石酸钾(或酒石酸钠)溶液， 然后将前者50mL与后者lmL混合。混合后1日内使用有效。 (2)Folin酚试剂乙：在1.5L容积的磨口回流瓶中加入100g钨酸钠 (Na2WO4∙2H2O)、25g钼酸钠(Na2MoO4∙2H2O)、700mL蒸馏水、50mL85％磷酸 及100mL浓盐酸，充分混匀后回流10h。回流完毕，再加150g硫酸锂、50mL 蒸馏水及数滴液体溴，开口继续沸腾15分钟，以便驱除过量的溴，冷却后 定容到1000mL。过滤，如显绿色，可加溴水数滴使氧化至溶液呈淡黄色。 置于棕色瓶中暗处保存。
1.实验器材 实验器材 分光光度计；恒温水浴槽；移液管；微量进样器；试管架和试管。 2.实验试剂 实验试剂 (1)BCA试剂的配制 ①试剂A，1L：分别称取10gBCA(1%)，20gNa2CO3·H2O(2%)，1.6g Na2C4H4O6·2H2O(0.16%)，4gNaOH(0.4%)，9.5gNaHCO3(0.95)，加水至1L， 用NaOH或固体NaHCO3调节pH值至11.25。 ② 试剂B，50mL：取2gCuSO4·5H2O(4%)，加蒸馏水至50mL。 ③ BCA试剂：取50份试剂A与1份试剂B混合均匀。此试剂可稳定一周。 (2)标准蛋白质溶液：称取40mg牛血清白蛋白，溶于蒸馏水中并定容至100mL， 制成400µg/mL的溶液。 (3)样品溶液：配制约50µg/mL的牛血清白蛋白溶液作为样品。
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一、课题：蛋白质二、课时： 3课时三、课型：新授课四、教材分析：本课为北师大版生物必修一第二章第三节的内容1.蛋白质的结构和功能：与构成化合物元素相联系引出构成蛋白质的元素，介绍其相对分子质量巨大，再讲其分子质量由氨基酸一个个累积而成，继续介绍氨基酸的结构、通式等。
通过实验了解蛋白质的化学性质。
介绍氨基酸的性质后讲解氨基酸的链接方式，然后进一步提出决定不同蛋白质的原因。
最后介绍了不同蛋白质的功能。
2.酶：通过讲解发现酶的历史来说明酶的化学本质。
然后通过实验介绍酶的特点以及最适温度、pH的概念。
五、教学目标：1.知识目标：a）能说出组成蛋白质的元素b）能写出氨基酸的通式c）知道蛋白质的化学性质（与双缩脲反应生成紫色或紫红色沉淀）d）知道氨基酸的链接方式，会解决相关计算问题e）能说出导致蛋白质不同生理效应的原因，理解蛋白质的空间结构f）能说出不同蛋白质的作用g）理解酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物h）理解并记忆酶的特性i）理解影响酶活性、反应速率的相关问题2.能力目标：a）能熟练独立操作实验3.情感目标：a）养成实验过程中细心谨慎的习惯b）养成学习与生活相互联系的意识c）建立生物学实验的单一变量、等量、对照原则的意识六、学情分析：学生对蛋白质及氨基酸的结构认识较少，对其生物学作用不太了解，对于蛋白质的相关计算的理解有一定的难度。
对于催化剂有初步的认识，有利于生物催化剂的理解。
七、教学重点：1.氨基酸的结构2.肽链的连接方式及其相关计算3.蛋白质的作用4.酶活性的影响因素5.相关曲线的理解与问题的解决八、教学难点：1.蛋白质的相关计算2.酶活性与反应速率相关曲线问题九、教学过程：第一课时（课前在黑板上写出几种氨基酸）上节课我们学习了核酸，核酸是遗传信息的载体，他控制着遗传信息的表达。
那么靠什么来表现我们的遗传信息呢？就是我们今天要讲的蛋白质。
核酸由CHONP构成，那么蛋白质由哪些元素构成呢？那么我们看看蛋白质里有哪些元素--CHON，蛋白质的特征元素是--S，所以我们标记蛋白质的时候标记的是哪种元素？某些蛋白质还含有少量的P，脂肪肝大家听过吧，因为脂肪不能被脂肪酶分解，而在肝脏内累计而形成的，这里的脂肪酶就含有P元素。
还有些蛋白质含有微量元素，大家能不能举个例子？Fe元素是不是构成血红蛋白的必要元素。
蛋白质可以说是我们生命中最重要的结构成分，它占细胞干重的50%以上，是干重中含量最多的化合物，占湿重的7%~10%，除了水就是他最多了。
而且蛋白质参与了我们所有的生命活动。
蛋白质是不是生物大分子啊？那么他有多大呢？书上举例说牛胰岛素相对分子质量是5700，蜗牛蓝蛋白就有6百6十万，大不大？上节课我们说了生物大分子其实就是--多聚体对不对，那蛋白质的单体是什么--氨基酸。
我们自然界中存在180多种氨基酸，但是，这些氨基酸都能构成我们人体所需的蛋白质吗？就好像自然界中存在好多好多的元素，但是人体必需的就那20几种对不对，而构成生物体的天然氨基酸也是20几种。
那么大家看黑板上这几个化合物，有没有共同的地方？请一位同学上来把他们相同的地方圈出来。
不错，很正确，那么这些不同的地方我们就用字母R表示，叫做R基。
这一部分我们把它叫做氨基，这个我们把它叫做羧基，这两个就是我们之前讲过的功能基团，这里还有一个H，并且这四部分是不是都连在同一个C原子上。
那么氨基酸的通式就这样写：一个氨基和一个羧基连在同一个C原子上。
C有四个化学键，另一个连接氢原子，H原子对面的就连接R基。
那么大家看这样的化合物叫不叫天然氨基酸？（板书不是氨基酸的例子）氨基酸的特征是什么？氨基和羧基连在同一个C原子上，那这个是不是连在同一个C上的？那么大家看着通式，说氨基酸的种类是由哪一部分决定？R基，那我们刚刚所说的蛋白质含有S、P这些元素在哪呢？--R基。
其实除CHON以外的元素是不是就只能存在于R基中。
那么可不可能一个氨基酸有多个氨基或者羧基啊？多出来的氨基和羧基又在哪里？也在R基里面对不对，所有在我们共同部分找不到的而又出现于氨基酸中的，都在R基里对吧。
大家看我们共同的部分只有2个C，2个O，1个N和4个H，如果说一种氨基酸有4个O那么另外2个在哪里--R基里。
蔬菜里面有没有蛋白质，肉里面有没有？如果你们特别挑食，会得什么病啊？营养不良，既然食物中都有蛋白质为什么会营养不良呢？我们每天吃进去食物中的蛋白质是不是变成氨基酸才会吸收？对于人体来说，氨基酸可以分为两种，其中一种叫做必需氨基酸，这里所谓必需是指人体自身不能合成或者转化而人体又需要的，只能从外界摄入的氨基酸。
另一种叫做非必需氨基酸，那非必需等不等于不需要？非必需氨基酸就是能在人体内合成或者转化的氨基酸。
大家理解了没？那么哪些氨基酸是必需的啊？有八种，分别是异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和赖氨酸。
好不好记？哎，不好记，教大家个顺口溜，“一家写两三本书来”，分别对应我们的八种氨基酸，这回好记不好记？好记。
其中这个甲硫氨酸又叫蛋氨酸。
所以大家以后就不要挑食了啊，为了身体健康好好学习，营养要均衡。
刚刚我们讲了，氨基酸是蛋白质的单体，那么单体形成多聚体或者说生物大分子是通过什么方式？没错，脱水缩合，但是氨基酸脱水缩合以后形成的不叫蛋白质，是蛋白质的化学结构--多肽，再加上空间结构才能形成蛋白质，今天我们先讨论他的化学结构。
水的电离方程式是OH-+H+=H2O，那么大家看这几个氨基酸，怎么脱水缩合，怎么就能脱了水然后连起来。
（此时在黑板上把氨基和羧基的结构部写出来）有没有想法？哪位同学上来画一下，把脱掉的擦掉，把剩下的连起来（正确继续，不正确再找个同学，如果不对自行说明）。
大家都很聪明哈，都不用我讲了。
那么脱水之后形成了中间这部叫做肽键。
大家来看啊，羧基是这样的，而氨基是这样的，水中的氢氧根离子就由羧基提供，氨基想提供氧他也没有，那么氨基再贡献个H离子，正好构成一个水分子，把脱了水的两个氨基酸相连，就完成了我们脱水缩合这个过程，羧基提供氢氧根，而氨基只提供氢离子。
再来一遍啊，羧基提供HO，氨基提供H，把这个水脱出来，把剩下的连起来就形成了肽键。
大家看这里的羧基和氨基是连在同一个C原子上的羧基和氨基哦！是不是我们通式中的这个羧基和氨基，别的地方的氨基和羧基能不能提供OH和H？连在同一个C原子上的氨基和羧基才是氨基酸通式中必定存在的对不对？要想保证每个氨基酸都能脱水缩合形成多肽是不是脱掉的水只能在这里产生？R 基里的氨基和羧基能不能提供？两个氨基酸脱水缩合形成的化合物叫二肽，那么三个呢？四个呢？其实三个及三个以上的就可以叫做多肽。
大家看肽键，我们来看看这个肽键有几部分，有几个C原子；几个H；几个O；几个N？是不是各一个，中间这些化学键属不属于肽键，还有！看我框住的地方，是不是边边的化学键也框住了一半，所以以后写肽键的时候不要把两边的给忘了。
以后写的时候不用这么麻烦，写成这种形式-NH-CO-就可以了，但是千万不要忘记两边的--化学键。
那么NH2叫不叫氨基？COOH叫不叫羧基？必需加上化学键。
大家再来看肽链的两端，是不是一边有一个氨基，另一边有一个羧基，这个大家很容易理解吧，如果肽链是一条直链的话，两端的氨基酸只与一个氨基酸相连，所以就会留下一个氨基，另一端就留下一个羧基。
那么是不是一条肽链一定只有一个氨基，一个羧基？那么反过来如果要水解多肽，就要把水加上去对不对，从哪来，回哪去。
大家看，把肽键断开，把水分子断开，把肽键断开，氢氧回到羧基的怀抱，氢回到氨基的怀抱，他们又是完整的氨基酸，或者说是游离的氨基酸。
如果一条肽链上要把一个氨基酸拿下来，要断开几条肽键？大家不要着急，仔细想一想，有几种情况，分别需要断开几个肽键？哪位同学来回答一下？如果这个氨基酸是肽链两端的氨基酸，只与一个氨基酸相连，所以只需要断开一个肽键；那么如果这个氨基酸在肽链的中间部分，要把它拿下来是不是要把两边的肽键都断开才行，所以要断开两个肽键。
现在我要问问大家了，两个氨基相连需要几个肽键？三个氨基酸相连？四个？那么m个氨基酸相连形成一条直链需要几个肽键？是不是（m-1）个？那么这个1表示什么？是不是肽链数。
如果m个氨基酸形成2条肽链，形成几个肽键？N条呢？形成一个肽键就有一个水脱出来，所以脱水数就等于--形成的肽键数。
如果，如果这几个氨基酸首尾相连形成一个环肽，围成一个圈了，那么m个氨基酸有几个肽键？想一想，想一想，是不是m个？刚刚成直链的时候有m-1个，这里两端的氨基酸再脱水缩合是不是就成环了，这个步骤是不是就多形成一个肽键？m-1再加一是不是就有m个肽键，懂了没？那么脱水数是多少？M个。
现在我问大家啊，如果有一个十肽连成一条直链，有几个肽键？脱几分子水？如果这个十肽中的氨基酸R基里没有N原子，那么这个十肽有几个N 原子？那么如果这个十肽的化学式是C X H Y O Z N12，那么这种氨基酸有几个？今天的内容就这么多了，大家整理整理笔记，消化一下，还有哪里没听懂的同学举手问。
作业：第二课时上节课我们初步认识了多肽和肽键的相关知识。
哪位同学上来写下肽键的结构。
好，不错。
两个氨基酸相连形成二肽，三个形成三肽，那么好多好多氨基酸相连就形成了--肽链，能形成链就能形成--环。
今天我们上一节数学课，学习计算，首先来看成直链的情况。
二肽有几个肽键，有一个；三肽呢--2个；四肽呢--3个……m肽呢？就是说有m个氨基酸形成一条肽链，有几个肽键？m-1个是不是。
肽键是不是就是氨基酸的间隔，氨基酸个数减一就是肽键数对吧。
氨基酸脱水缩合的产物是--多肽和水，肽键数和脱水数一样不一样？肽键就是氨基酸间脱水形成的，所以肽键数就等于脱水数。
那么一条肽链至少有几个羧基几个氨基？各一个，上节课讲了在肽链两端的氨基酸是不是只与一个氨基酸相连，而其他氨基酸是不是与两个其他氨基酸相连，所以两端的氨基酸留下了一个氨基或者是羧基，所以一条肽链含有的氨基或羧基数至少是1，那么两条呢--2，三条呢--3，n条呢--n。
那么m个氨基酸形成n条肽链，有几个肽键？m-n个，能不能理解？氨基酸数目一定为m，一条肽链时肽键数是m-1，两条的时候是不是就相当于一条肽链从中间断了，断了是不是水解，是不就少了一个肽键，两条肽链就是是m-2，三条就是m-3，所以m个氨基酸n条肽链的肽键数是m-n，懂了没。
大家来填下这个表啊：（请一位同学上来填）氨基酸肽键数脱水数游离氨基数游离羧基数一条肽链m m-1 m-1 1 1n条肽链m m-n m-n n n 现在问大家一个比较有难度的问题，m个氨基酸，n条肽链，至少含有多少个N原子--m-n+n。
要解决这个问题首先我们要找到N原子都存在于什么部位对不对？大家说N原子都存在于哪里，肽键、肽链的一端和R基中，还有没有其他的？没有，肽键有几个n--1，肽链一端的N原子是不是就等于肽链数，那么N原子数=肽键数+肽链数+R基中N原子数那么O原子的个数怎么算，给大家一段时间，按照刚才的步骤思考思考O原子数=肽键数+2×肽链数+R基中O原子数注意，以上的这些方法都在直链的情况下讨论的。