n7 第八章 蛋白质周转代谢及其测定
蛋白质周转名词解释
蛋白质周转名词解释
蛋白质周转是指细胞中蛋白质的合成、降解和再生的过程，也被称为蛋白质代谢（Protein Metabolism）。
以下是与蛋白质周转相关的一些术语：
1. 合成（Synthesis）：指蛋白质合成的过程，即将氨基酸按照序列连接成蛋白质
的链状分子。
2. 降解（Degradation）：指蛋白质分子被解离成单个氨基酸或小肽段的过程，由
蛋白酶负责进行这个过程。
3. 折叠（Folding）：指新合成的蛋白质链在不同的环境和条件下，由于化学物质
的作用下，呈现出各种不同的构象和形态，其中只有少部分能够突破代谢的限制而得以进行下一步的处理。
4. 修饰（Modification）：指通过翻译后修饰的，包括磷酸化、乙酰化、甲基化、
泛素化等常见的生物化学改变。
这些化学的改变不仅仅可以影响蛋白质的结构，也可以影响分子的功能和交互操作。
5. 降解途径（Degradation Pathways）：指蛋白质分子在细胞内被降解的过程，其
中包括质子体（proteosome），自噬体（autophagy），和溶酶体（lysosome）等
途径。
蛋白质周转对生物学的研究非常重要，可以为我们理解蛋白质及其修饰、折叠、降解，以及相关的疾病，如癌症、免疫系统失常、简单到代谢紊乱的问题提供重要的信息和线索。
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题
生物化学第八章蛋白质分解代谢习题第八章蛋白质分解代谢学习题(一)名词解释1．氮平衡(nitrogen balance)2．转氨作用(transamination)3．尿素循环(urea cycle)4．生糖氨基酸：5。
生酮氨基酸：6．一碳单位(one carbon unit)7．蛋白质的互补作用8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle)(二)填空题1．一碳单位是体内甲基的来源，它参与的生物合成。
2．各种氧化水平上的一碳单位的代谢载体是，它是的衍生物。
3.氨基酸代谢中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。
4.生物体内的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。
5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。
9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
10.多巴是经作用生成的。
11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
12.氨基酸代谢途径有和。
13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。
(三)选择题1．尿素中2个氮原子直接来自于。
A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸2．鸟类和爬虫类，体内NH3被转变成排出体外。
A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。
A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应4．甲基的直接供体是。
A．蛋氨酸B．半胱氨酸C． S腺苷蛋氨酸D．尿酸5．转氨酶的辅酶是。
A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛6．参与尿素循环的氨基酸是。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。
A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B58．磷脂合成中甲基的直接供体是。
蛋白质体内代谢过程
蛋白质体内代谢过程蛋白质是生命体内的重要分子，扮演着许多关键角色，比如构建细胞结构、催化生化反应、传递信号等。
蛋白质的代谢过程是指蛋白质在生物体内的合成、降解和调控等一系列反应。
本文将从蛋白质的合成、降解和调控三个方面，详细介绍蛋白质体内的代谢过程。
一、蛋白质的合成蛋白质的合成主要发生在细胞的核糖体中。
首先，基因在DNA中转录成mRNA，然后mRNA通过核孔进入细胞质，与核糖体结合。
核糖体沿着mRNA链上的密码子进行扫描，根据密码子对应的三联密码子，选择适当的氨基酸，由tRNA携带，并通过肽键连接起来，形成一个多肽链。
多肽链不断延长，直到遇到终止密码子，合成过程终止。
最后，多肽链经过蛋白质折叠和修饰，最终形成具有特定功能的蛋白质。
二、蛋白质的降解蛋白质的降解主要发生在细胞的溶酶体和蛋白酶体中。
溶酶体是一种含有多种水解酶的细胞器，负责降解细胞内的蛋白质和其他有机物。
蛋白质首先被降解为小的多肽链，然后进一步降解为氨基酸。
氨基酸可以被再利用，用于新的蛋白质合成或能量供应。
蛋白酶体则是细胞中的一个特殊结构，主要负责选择性地降解一些特定的蛋白质。
蛋白酶体通过识别蛋白质上的特定标记，将其降解为氨基酸或小的多肽链。
三、蛋白质的调控蛋白质的合成和降解需要受到精密的调控，以维持细胞内蛋白质的平衡。
在蛋白质的合成过程中，转录调控和翻译后修饰是两个重要的环节。
转录调控通过调节基因的转录水平来控制蛋白质的合成。
转录因子和启动子等调控元件参与其中，调控基因的表达。
翻译后修饰包括蛋白质的折叠、磷酸化、甲基化等，可以影响蛋白质的结构和功能。
蛋白质的降解过程主要受到泛素-蛋白酶体系统的调控。
泛素是一种小分子蛋白，可以与目标蛋白质结合，标记其为降解的目标。
被泛素标记的蛋白质被泛素酶体识别并降解。
泛素-蛋白酶体系统是细胞内最重要的蛋白质降解途径之一。
蛋白质体内的代谢过程是一个复杂而精密的系统，涉及到许多细胞器、分子和调控因子的相互作用。
第八章蛋白质和氨基酸代谢
1.在“需-ATP”的反应中，泛肽的羧基末端通过硫 酯键与泛肽-活化酶（E1）偶联。
2.泛肽随即转接到几种小蛋白质中的某一小蛋白质 的巯基上，形成泛肽-携带蛋白（E2）。
3.泛肽-蛋白连接酶(E3，Mr约180000）将活化的泛 肽移到赖氨酸的ε-氨基上，它是E3事先与之结合了的蛋 白质的一个残基，形成异肽键。
Chapter 8 protein & amino acid metabolism
⑵L-谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸以NAD为受氢体，广泛存在于肝、肾和 脑等组织中，是一种不需氧脱氢酶，有较强的活性， 反应可逆。
8.2.2.转氨基作用transamination
转氨基作用：在氨基转移酶（转氨酶）作用下， 氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，生成相应的氨 基酸，原来的氨基酸则转变为相应的α-酮酸。
8.1.3.2.溶酶体lysosome无选择的降解
溶酶体单层膜，含约50种水解酶，包括不同种的 蛋白酶。内部pH在5左右，为所含酶的最适pH。
溶酶体通过自（体吞）噬泡分解其内容物来实现 对细胞内各组分的再利用，也通过胞吞作用实现对其 它物质的利用。
溶酶体降解蛋白质无选择性，其抑制剂对非正常 蛋白质或短寿命酶无快速降解的效应，这防止了饥饿 状态下蛋白质的加速度崩溃。
在正常情况下，GOT和GPT主要在肝中，在心脏 和肝脏中活性最高，血清中活性低。当心、肝组织细 胞受损时，大量的转氨酶逸人血液，血清中的转氨酶 活性升高，可根据血清中转氨酶的活性变化判断这些 器官的功能状况。在医学临床上普遍用GOT和GPT在 血清中的活性判断心肌梗塞和急性肝炎。
众多转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，它从氨基酸接 受氨基后转变成磷酸吡哆胺，磷酸吡哆胺又将氨基转 给α-酮酸，其本身再变回为磷酸吡哆醛。
正常蛋白质周转_流失的蛋白质_概述及解释说明
正常蛋白质周转流失的蛋白质概述及解释说明1. 引言1.1 概述正常蛋白质周转是维持身体正常功能和代谢所必需的重要过程。
蛋白质在生物体内不断合成和降解，以保持动态平衡。
然而，在某些情况下，部分蛋白质会从生物体中流失，导致蛋白质不足或异常分布，可能对健康产生不良影响。
1.2 文章结构本文将就正常蛋白质周转及流失的相关问题展开详细讨论。
首先，我们将介绍正常蛋白质周转的定义、原理以及涉及的关键过程（第2部分）。
接着，我们将概述流失的蛋白质类型、影响因素以及与健康问题相关联的疾病（第3部分）。
进一步，我们将解释说明导致流失现象的环境因素、饮食习惯与生活方式以及基因变异与遗传影响，并进行相关影响分析（第4部分）。
最后，我们将总结正常蛋白质周转与流失情况，并提出保护蛋白质周转和减少流失的建议和措施。
此外，我们还将展望未来相关研究的方向和重点（第5部分）。
1.3 目的本文旨在全面了解正常蛋白质周转及流失现象，并探讨其对健康的影响。
通过对流失现象的解释说明以及相关因素与机制的分析，希望能够提供保护蛋白质周转和减少流失的建议，并为未来相关研究提供展望。
2. 正常蛋白质周转2.1 定义和原理正常蛋白质周转是指细胞内的蛋白质合成与降解过程之间的平衡状态。
细胞通过不断进行蛋白质的合成和降解，来保持细胞内蛋白质水平的恒定。
正常的蛋白质周转是维持机体健康和正常功能运行所必需的。
在细胞中，正常蛋白质周转是通过两个主要过程实现的：蛋白质合成和降解。
蛋白质合成是指利用氨基酸和核糖体等生物分子，在RNA的指导下将氨基酸序列翻译成多肽链的过程。
而蛋白质降解是指通过泛素-蛋白酶系统将老化、损伤或不再需要的蛋白质分解为氨基酸或小片段，在细胞内部进行资源再利用。
2.2 蛋白质合成和降解过程正常蛋白质周转涉及到复杂的合成和降解过程。
在细胞内，核糖体会读取mRNA 上的密码子序列，将氨基酸按照一定的顺序连成多肽链。
这个过程被称为蛋白质合成。
蛋白质合成需要大量的能量和生物分子的参与，包括氨基酸、ATP、GTP、核苷酸等。
第八章--蛋白质的分解代谢
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• 上述转氨基反应是不需能反应，也是完全可逆的反应。
• 动物体内的大多数氨基酸（除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸和 脯氨酸外）都参与转氨基过程，而且转氨作用不限于a-氨 基，还包括氨基酸侧链末端氨基己酰胺基，如鸟氨酸的 δ -氨基。
在正常情况下,上述转氨酶主要存在于细胞中,而血清中的活性很低,在各 组织器官中,以心脏和肝脏中的活性为最高,当这些组织细胞受损时,可有大 量的转氨酶 逸入血液,于是血清中的转氨酶活性升高,因此在临床上根据血 清中GOT和GPT的活性可作为心肌梗塞和急性肝炎诊断和预后的指标之 一。 GOT：谷草转氨酶 GPT：谷丙转氨酶
酪氨酸与苯丙氨酸代谢、肌氨酸代谢
3
蛋白质代谢包括合成代谢(第十一章)和分解代谢。 本章讨论蛋白质的分解代谢。蛋白质首先水 解为氨基酸，再进一步代谢，因此本章重点 实际上是氨基酸在体内的分解代谢。
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蛋白质和核酸是动物体内最重要的两类含氮生物大分子, 而氨基酸和核苷酸分别是蛋白质和核酸的基本组成单位, 因而是最重要的两类含氮小分子。 本章将重点讨论氨基酸在动物细胞内的代谢。
8
• 实际饲养中，为了保证畜禽的健康，一般日粮中 蛋白质的含量都应比最低需要量稍高一些。对于 幼畜和怀孕母畜，则应更高。
• 蛋白质的最低需要量常因畜禽的品种和生理状态 的不同而不同，但更重要的是受饲料中蛋白质的 种类的影响。
• 同一动物在摄入不同饲料来源的蛋白质时，其最 低需要量可有很大差异，这是因为不同的蛋白质 有不同的生物值，也称生理价值。
第八章 蛋白质的分解代谢
蛋白质周转代谢及其测定
蛋白质周转代谢及其测定
蛋白质周转代谢是指蛋白质在生物体内不断被合成、降解和再合成的过程。
蛋白质在人体中起着重要的作用，包括细胞结构、酶催化、激素调节、免疫防御等等。
蛋白质周转代谢的测定是为了研究蛋白质代谢的过程，了解蛋白质的合成和降解速率及相应的代谢途径。
常用的测定方法包括放射性同位素标记法、稳定同位素标记法、氨基酸代谢测定和蛋白质组学技术等。
放射性同位素标记法是指通过将放射性同位素标记到蛋白质分
子中，测定标记蛋白质的代谢速率。
稳定同位素标记法则是将稳定同位素标记到蛋白质中，通过测定标记同位素的代谢产物中同位素的相对丰度来计算蛋白质的代谢速率。
氨基酸代谢测定则是通过测定血液中氨基酸的浓度变化，计算蛋白质的合成和降解速率。
蛋白质组学技术则是通过大规模测定蛋白质的表达和变化来研究蛋白质代谢的过程。
总之，蛋白质周转代谢及其测定是非常重要的研究领域，对于深入了解蛋白质代谢过程以及相关疾病的发生机制都有着重要的意义。
- 1 -。
生物化学蛋白质分解代谢
（二） L-谷氨酸的氧化脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
转氨酶与Ｌ-谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环（骨骼肌和心肌）（Ｌ-谷氨 酸脱氢酶活性低）
（四）其它脱氨基作用
COOH CH—NH2 CH2—OH
H2O 分子重排
COOH CH—NH CH3
H2O NH3
COOH CH—O CH3
尿素循环小结
合成的主要器官
合成的细胞内部位
肝
线粒体和胞液
限速酶
尿素分子中C原子来源 尿素分子中N原子来源
精氨酸代琥珀酸合成酶 问题：您能对尿素循环
HCO32氨基酸
做个小结吗？
生理意义
解氨毒
(四)氨的其它代谢去路 1.生成铵盐排泄 2.合成氨基酸 3.参与嘧啶核苷酸的合成
（五）高血氨症与氨中毒
血氨正常值：<60μmol/L 高血氨症:肝功能严重损伤，尿素合 成障碍，血氨增高。 肝昏迷或肝性脑病：严重的肝病引 起的以代谢紊乱为基础的中枢神 经系统综合症。临床表现主要是 意识障碍和昏迷。 氨中毒学说是肝昏迷的机制之一。
临床上用天冬氨酸酶治疗白血病
CONH2 （CH2）2 CHNH2 COOH 谷氨酰胺 COOH CH2 CHNH2 COOH 天冬氨酸 天冬酰 氨酶 NH3
天冬酰氨 合成酶 COOH （CH2）2 CHNH2 COOH 谷氨酰胺 CH2
CONH2 H 2O CHNH2 COOH 天冬酰氨
2.丙氨酸-葡萄糖循环
HS—酶1 （泛素活化酶）
酶3（泛素—蛋白质连接酶） 蛋白质 (3)
蛋白质—酶3 酶3 (4)
酶2（泛素结合酶） (5) 蛋白酶类，ATP
氨基酸
(泛素)n—CO—NH—蛋白质 （赖氨酸¦ 氨基）
蛋白质分解代谢习题答案
第七章蛋白质分解代谢习题问答题1.试述氨的来源和去路。
1．来源：氨基酸脱氨基作用(体内氨的主要来源);肠道吸收的氨(血氨的主要来源),由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。
去路：合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。
2.试述尿素的合成过程。
2．尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四：(1)氨基甲酰磷酸的合成。
(2)瓜氨酸的生成；氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。
(3)精氨酸的生成：瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。
(4)精氨酸水解成尿素。
3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。
3.谷氨酰胺生成的意义：（1）防止氨的浓度过高。
(2)减少对神经细胞的损害。
(3)便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。
分解意义；利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。
它不仅是氨的解毒形式, 也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。
4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷(肝昏迷)?4．血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。
α-酮酸的代谢去路。
5.α-酮酸有三条代谢途径：(1)合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。
(2)转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。
(3)氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。
6.试述半胱氨酸在体内能转变成哪些物质。
6．半胱氨酸可转变成胱氨酸;参与巯基酶的组成;参与谷胱甘肽的组成和维持其活性;转变成为牛磺酸,与游离胆汁酸结合成结合胆汁酸;转变成PAPS,提供硫酸根参与生物转化。
7.何谓葡萄糖-丙氨酸循环？有何生理意义?7．是NH3运输形式之一,肌肉中的氨基酸经转氮基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液运至肝脏,再经联合脱氨基作用，释放出NH3，用于合成尿素。
第八章蛋白质的降解与氨基酸的代谢江大食品生化
作为氮源和能源进行代谢。
？
水解
氨基酸
内源过期蛋白质
细胞内能有选择的降解“过期蛋白”，而 不影响细胞的正常功能？
泛肽（ubiguitin）给选择降解的蛋白质加以 标记
泛肽识别并在溶酶体中水解过期蛋白
• 泛肽：是一个由76个氨基酸组成的蛋白质，
由于它无所不在，而且在真核细胞中含量丰富 而得名
绝大多数胺类对动物有毒，但体内有胺氧化 酶，能将它们氧化成醛和氨，醛进一步氧化生成 酸，氨可被机体用来合成尿素、酰胺以及新的氨 基酸或变成铵盐，排出体外。
五、氨基酸脱氨、脱羧产物的进一步代谢
1、α-酮酸的代谢有三条途径∶ (1) 用于氨基酸的再合成；
(2) 转变成糖和脂；
(3) 进入TCA循环，氧化生成CO2和H2O。
非必需氨基酸：可以在体内合成满足需要 的氨基酸。
第二节 氨基酸分解代谢的公共途径
各种不同的氨基酸代谢的主要公共途径有∶ 脱氨基作用 脱羧基作用 脱氨脱羧作用 氨基酸在脱氨、脱羧后，生成的有机酸、 胺、氨、CO2等产物可被进一步分解利用或排 出体外。
体内脱氨基的反应有三类∶脱氨基作用 转氨作用 联合脱氨基作用
3、氨基酸的脱酰胺基作用 谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬
酰胺酶的作用下，分别发生脱酰胺基作用通生成相 应的氨基酸。
二、氨基酸的转氨基作用 转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间氨基的转
移作用。
转氨酶∶催化转氨反应的酶称为转氨酶。 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，其功能是携 带氨基(-NH2)。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库
在人和动物体内，氨基酸被小肠粘膜吸收 后，通过粘膜的微细血管进入血液，并运 送到肝脏及其他器官中进行代谢。
动物蛋白质周转代谢特点及调控因素
动物蛋白质周转代谢特点及调控因素耵综述动物蛋白质周转代谢特点及调控因素蛋白周转代谢对于动物适应内外环境变化有着极其重要的生理意义.蛋白质周转代谢是动物生命维持,生产和功能得以实现的根本所在.蛋白质周转是蛋白质合成与降解的双向调节过程,这个循环中合成与降解的互相协调对维持细胞内酶和结构蛋白的稳定状态,细胞内环境的相对稳定及调节蛋白质在组织中的沉积都十分重要.1动物全身和组织蛋白质周转的特点动物机体各组织器官的蛋白质周转代谢速率不同.外周组织蛋白质周转速率低但沉积量高,内脏器官周转速率高但沉积量低.正常营养状态下,成年动物肌肉蛋白质约占全身的50%～6O%,皮肤占l1%19%,内脏器官约占30%.外周组织(主要为肌肉,骨骼,皮肤和脂肪)是体内蛋白质沉积,特别是生长过程中氮沉积的主要场所.从动态代谢的角度看,肌肉的蛋白质合成速率却最低,皮肤次之,内脏器官的合成速率最高,它们各自的蛋白质合成量约占全身蛋白质合成总量比例的1820%及35%～45%.Simon等(1978)测定了猪不同器官组织蛋白质周转率(见表1),从表1可见:胰腺蛋白周转最表1猪不同器官组织蛋白质周转率(猪体质■44kg)%快,其次为肠壁,肝和皮肤,以骨骼肌周转率最低.体内不同器官部位蛋白质周转代谢差异显着反应收稿日期:2009—11-l1l0饲料研究FEEDRESEARCHNO.3.2(I10陈守云'徐海涛1.四川省川北医学院2.山东省潍坊市昌邑市畜牧兽医管理局了器官代谢适应性的需求(Simon,1989).内脏器官是蛋白质代谢非常活跃的组织.由于消化道代谢速率高,而且分泌排出大量的蛋白质. 在正常的肠道营养供给条件,动物表现为蛋白质合成和氧化的增高.内脏区域利用肠道营养的5O% 用于其自身蛋白质的合成.而内脏区域产生并进入循环的氨基酸是内脏外区域蛋白质合成的决定因素.在日粮摄人量改变后的2～3周,内脏器官,特别是消化道和肝的质量迅速变化,其变化速率超过了全身质量的变化.说明内脏器官在动物适应不同营养环境过程中起着比外围组织更为重要的作用.因为体组织的蛋白质含量变化较小.所以.质量变化在很大程度上反应了蛋白质的净沉积或净丢失,也隐含着内脏器官蛋白质周转对13粮营养水平的变化非常敏感.蛋白质周转发生变化的原因之一是内脏器官的血流量随营养供应量不同发生了变化.当营养供给量从维持水平降至维持的一半时,在l周内门静脉流经区域和肝的血流量分别下降22%和19%,而后肢的血流量只下降11%;氧耗量分别下降38%,22%和11%.在随后的4周中血流量和氧耗量基本趋于稳定(O~igues等,1995).由于血流量的大幅度下降,营养供应量明显减少.由此导致的蛋白质合成量下降就成为一个必然的结果. 肌肉是体内蛋白质合成速率最低的组织,但是,由于肌肉蛋白质占的比例高,超过50%,所以,每天合成总量约占全身的20%.出生后到成年,肌肉占全身质量的比例净增加30%～45%.构成了体蛋白质沉积的主要部分,成为体蛋白质储备库(Lob. 1ey,1992).由于它的代谢速率低,在适应长期不良或营养过剩的过程中可能扮演着重要的作用.随着年龄的增长,肌肉的蛋白质合成速率逐渐下降.细胞内RNA总量和蛋白质总量的比例并不随年龄增长而变化.说明细胞内的组成是相对稳定的.从生长的过程来看,细胞内蛋白质总量的变化实际上是蛋白质沉积的结果.所以,细胞内RNA总量似乎和蛋白质沉积即蛋白质合成和降解的差值呈稳定比例.细胞内RNA代谢,蛋白质合成和降解是彼此联系的代谢体系,任何一个体系本身的变化或者体系之间关系的变化都可能造成蛋白质沉积量的改变. 蛋白质合成的翻译率,即每克RNA合成的蛋白质克数有随年龄下降的趋势,特别是在断奶前后变化明显.因为效率是2个体系的比率,所以,它可能归因于RNA量的减少.也可能归因于翻译过程的减速,或者二者兼而有之.肌肉蛋白质合成对不同组成的营养素反应不一.以生长大鼠为例,静脉灌注葡萄糖时,肌肉蛋白质合成速率在对照组l0%的基础上上升6%;再加非必需氨基酸时上升l3%;葡萄糖加必需氨基酸时提高3l%;葡萄糖加支链氨基酸也同样提高3l%:葡萄糖加全部氨基酸时提高38%fGarlick,1988).这说明,葡萄糖和支链氨基酸为大鼠肌肉蛋白质合成所必需,其他氨基酸的重要性相对较低.2蛋白质周转代谢影响因素2.1能量和蛋白摄入水平日粮能量摄入水平显着影响畜禽蛋白质周转代谢率.Kita等(1989)报道,蛋白质水平固定不变, 而代谢能水平从不足到逐渐满足需要,全身的蛋白质合成率和分解率均增加,日粮能量进一步增加至过量时蛋白质合成率保持不变.日粮中能量不足, 动物体蛋白质合成将受到限制,关于进食能量对蛋白质周转的影响机制尚不清楚.Reeds等(1981)报道,用30猪进行试验,基础13粮中添加蛋白质能有效地提高蛋白质合成速度,添加脂肪和糖类能够减少蛋白质的降解.Millward(1989)和Reeds(1991) 认为:每克蛋白质沉积所消耗的能量随蛋白质沉积率的增加而增高.研究表明:在满足动物能量需要的前提下,增加13粮蛋白质水平则明显增加蛋白质周转代谢速率,使代谢表现出高周转和沉积的特点,这在草鱼, 大鼠和生长猪的试验中均有证明.在生长阶段相同情况下,随着粗蛋白水平的升高,肉鸭体蛋白的合成与降解分率始终保持较高水平(Simon,1989).但Pannemans等(1995)指出,蛋白质周转代谢存在"临综述耵界值",过高的蛋白水平不会导致更高的蛋白质代谢强度.段志富等(2006)研究发现,在日粮不同蛋白质水平下,仔猪整体氮流量,整体蛋白质合成量, 整体蛋白质降解量和整体蛋白质沉积量未随13粮蛋白质水平的增加呈现出简单的线性增加关系. Muramatau等(1987)报道.增加蛋白质水平至满足需要前.鸡蛋白质的合成率和分解率均增加,13粮蛋白质过量时蛋白质合成率反而下降,并且与大鼠和猪不同,鸡采食过量蛋白质时,整体蛋白质合成率(FSR)和蛋白质降解率(FDR)都降低.13粮中能量及蛋白水平共同影响动物蛋白质周转速率.段志富等(2006)研究表明:在相应的能量水平保持不变的情况下,随着13粮蛋白水平的增加.能量用于蛋白质代谢的效率远低于用于脂肪代谢的效率.非蛋白质能量部分的不足制约了蛋白质周转代谢从而降低机体的蛋白质代谢强度.而非蛋白质能量摄入量的变化对总的氨基酸分解代谢有迅速而显着的影响.在13粮适宜的蛋能比下,动物蛋白质周转的降解量占合成量的比例降低,而且氮的排泄量也减少.Meyer等(1995)/i~究发现,采用适宜蛋能比的13粮饲喂鲤鱼,其中采食蛋白质总量约80%被利用合成蛋白质,FDR:FSR为0.75,氮表观利用率为45%;而采用高蛋白水平,能量水平不变时,蛋白质周转显着加快,FDR:FSR比率升高(0.83),氨基酸氧化加强及氮表观利用率降低(35%).2.2日粮氨基酸水平和种类13粮氨基酸水平对动物蛋白质周转代谢影响显着.组织的FSR调控受胰岛素和氨基酸质量浓度的影响(Garlick等,1988),而13粮氨基酸平衡与否直接影响血浆氨基酸质量浓度.13粮中赖氨酸及蛋氨酸的缺乏与其他氨基酸相比更具降低整体FSR 的趋势.但在13粮氨基酸供应充足的基础上补充氨基酸对蛋白质周转影响很小(Salter等,1990),其采用缺乏,适中和过量3种水平的赖氨酸处理日粮来研究不同赖氨酸水平对体蛋白质周转代谢率的影响, 结果表明:13粮赖氨酸水平与蛋白质合成率及降解率呈正相关.随着赖氨酸水平上升,氮的生物学效价及沉积率显着提高.FSR,FDR和蛋白质的净沉积率(FGR)均显着提高.而饲喂过高的赖氨酸水平13 粮时,R和FDR不随赖氨酸水平变化.日粮氨基酸水平对不同组织器官的蛋白质周转代谢影响不同.Tesseraud等(1996)研究表明:随着饲料研究FEEDRESEARCI!NO.3.201011耵综述周龄的增加.赖氨酸缺乏,肉仔鸡肝的FSR和FDR 不变.而肌肉中的FSR下降,显着降低蛋白质沉积和组织蛋白质含量.赖氨酸缺乏对胸大肌的蛋白质周转代谢率的影响明显大于其他骨骼肌及肝.Mu ramatau等(1987)研究发现,日粮赖氨酸和蛋氨酸缺乏时蛋鸡蛋白质周转率显着下降,并且骨骼肌和输卵管蛋白质周转率下降更为显着.支链氨基酸(BCAA)可促进蛋白质合成,特别是亮氨酸,这是因为支链氨基酸能够提高肌肉蛋白质对胰岛素作用的敏感性.而胰岛素则参与蛋白质合成中肽链的延长(Funabiki等,1990).研究表明:不同的日粮氨基酸供应模式对机体组织FSR和FDR影响程度不同(乐国伟等,1998), 随日粮中完整蛋白质比例的提高整体FDR降低, 同时对肝和肌肉组织蛋白质周转代谢存在差异.罗莉等(2002)研究表明:必需氨基酸(EAA)模式的平衡能提高肌肉及肝胰的蛋白质沉积率(KG),肌肉蛋白质合成率(Ks)和蛋白质降解率(KD),但EAA模式的改变,对肌肉及肝胰蛋白质沉积率fPRE)和KRNA不产生影响.以玉米,青干草和尿素等为基础日粮饲喂阉牛,当补充限制性氨基酸时,其整体FSR和FDR均增加(Wessels等,1997).2-3采食方式与采食水平动物采食量对动物蛋白质周转代谢有重要影响.采食量是衡量动物摄人营养物质数量的尺度. 随着采食量的变化,动物摄人营养物质数量不同, 进而影响动物的周转代谢.研究表明:猪整体蛋白质的合成量与采食量呈曲线关系,在猪最佳采食量的基础上,减少采食量,猪体内的蛋白质合成量随之减少.增加猪的采食量,猪体FSR也随着增加(Reeds等,1980),然而过量饲喂有可能降低猪体内的蛋白质合成(Garlick等,1982).采食水平与蛋白质周转率成正相关.Reedsf1980)用猪及Lobley(1993)用肉牛的研究证明:提高日粮饲喂水平.动物整体蛋白质合成和降解速率一致线性增加.同时蛋白质沉积增多.Eenaeme等f19981研究表明:育肥牛前期4,8和14月龄限饲f0.5kg/d)整体FSR,FDR和FGR下降,补饲后FSR 和FDR升高,升高幅度与限饲期长短呈负相关. Roman等(1990)试验结果表明:限制饲喂降低了肉牛整体FSR,当补饲后FSR迅速恢复到正常水平. 12饲料研究FEEDRESEARCHNO,3,2010但限制饲喂80d后补饲.试验组骨胳肌FDR仍高于对照组,到146d后FDR才恢复正常水平.罗莉等(2001)认为:限饲和禁食引起的FSR下降主要归因于蛋白质合成能力fCS)的降低,及体内氨基酸的氧化率高于维持状态,氨基酸用于葡萄糖再生的比率升高,减少了氨基酸在前体库中的含量.饲喂水平的改变对肝的蛋白质周转速率却不产生影响,而对肝的质量影响显着,因为当营养素供给的质和量发生变化时,影响到细胞内渗透压,进而使得肝细胞的体积及数量改变,肝的蛋白质合成和降解的绝对量也发生了相应变化(刘世民,1996).动物在补偿生长状态下,小肠的补偿生长发生最快,整体的补偿生长以前期为主,在补偿生长期间.肌肉蛋白质的合成与正常营养的对照组无显着差异,肌肉蛋白质合成量和RNA量均未发生显着变化.而蛋白质的降解率显着低于对照组(Nuetze, 1996o在对大肠杆菌诱发的生长抑制在恢复期的补偿生长效应来看,在补偿生长时,蛋白质的绝对降解率和相对降解率都降低(Samuels,1995).饥饿和饲喂无氮日粮显着影响蛋白质周转,但各种动物反应不同.大鼠绝食2d后,骨骼肌蛋白质合成率和降解率都下降,直至二者数值相等;绝食4d后,合成率继续下降,降解率反而上升.羔羊绝食时合成率下降,降解率上升.羔羊饲喂无氮日粮时合成率和降解率都下降,随着时间的延长降解率超过合成率而使机体呈分解效应.如恢复正常饲喂.合成率和降解率都上升.饥饿的绵羊体蛋白质降解速率(用亮氨酸和缬氨酸测得)比采食时要高foaay等,1987).而在Harris等(1992)的研究中,当营养水平低于维持和略高于维持时,降解量(用苯丙氨酸测得1无明显改变,再提高采食量至1.8倍维持水平时,降解显着加速.这是因为动物饥饿导致体内能量缺乏,相当一部分氨基酸被用于氧化分解供能,可能导致蛋白质降解增加.从目前有限的数据中,大致可以说,营养水平在维持和维持以下时体内蛋白质降解速率变化不大;而当日粮摄人量超过维持需要时,降解速率和降解量均大幅度增加.动物在饥饿状态下.体内氨基酸的氧化速率高于维持状态,氨基酸用于葡萄糖再生的比例增加,相应地用于蛋白质合成的比例减少,这就造成体内氨基酸代谢库的缩小和蛋白质合成量的下降f刘世民. 19961,致使动物体氮的丢失.Samuels等(1995)研究禁食大鼠组织蛋白质耗竭的机制表明,胃,小肠和结肠FSR的下降主要归因于蛋白质合成能力的降低.2.4激素和环境胰岛素和生长激素对蛋白质合成有促进作用.胰岛素是由胰腺中胰岛的B一细胞分泌一种含有51 个氨基酸残基的蛋白质激素,由2条多肽链组成.其主要功能是调节外周组织葡萄糖摄取和代谢及在肝中葡萄糖的产生与储存.以维持体内葡萄糖的平衡.胰岛素促进蛋白质合成的过程,其作用可在蛋白质合成的各个环节上:(1)促进氨基酸通过膜,的转运进入细胞.(2)可使细胞核的复制和转录过程加快,增加DNA和RNA的生成.(3)作用于核糖体,加速翻译过程,促进蛋白质合成.由于胰岛素能增强蛋白质的合成过程,所以,它对机体的生长也有促进作用,但胰岛素单独作用时,对生长的促进作用并不很强,只有与生长素共同作用时,才能发挥明显的效应.在动物肌肉和肝蛋白质降解的调控中,胰岛素抑制溶酶体降解蛋白质的途径,从而抑制对组织蛋白质的降解.生长激素(GH)是调节动物生长最重要的激素.其促生长作用主要通过与受体结合诱导肝及肝外组织合成胰岛素样生长因子(IGF—I)来实现,IGF—I能直接作用于动物体内的多种组织,促进蛋白质合成,促进细胞增殖,从而促进肌肉,内脏和骨骼肌的生长.研究表明:猪生长激素释放因子pGRF基因质粒可在肌肉中表达产生生长激素释放因子(GRF),进而通过血液进入脑垂体前叶,刺激垂体分泌GH,达到促生长的目的(Draghi—Akli等,1999).糖皮质激素可促进蛋白质的分解.糖皮质激素是由肾上腺皮质分泌的一类甾体激素.具有调节糖,脂肪及蛋白质的生物合成和代谢的作用.糖皮质激素能升高血糖,促进肝糖原形成,还通过减少mRNA编码蛋白质的翻译和抑制氨基酸进入肌肉来抑制蛋白质合成.Claus等(1996)研究发现,蛋白综述耵质快速周转的肠道,其游离糖皮质激素受体(GR)质量浓度较高.尤其在能量限制饲喂条件下显着高于能量充足饲喂;然而蛋白质慢速周转的肌肉游离GR质量浓度却相当低,其中红纤维肌稍高于自纤维肌.而且肌肉的GR含量受能量供给的影响不显着.Yunianto等(1997)研究肉鸡排泄物中三甲基组氨酸的含量,结果表明:血清甲状腺素和皮质酮的质量浓度与肌肉蛋白质周转速度的加快及产热增高有关.肉鸡骨骼肌的合成率和降解率在34℃时比在31℃时明显增高,这与存热应激条件下血清甲状腺素和皮质酮的质量浓瞍增高有关.3结语综上所述,蛋白质周转是动物体蛋白质积累,形成动物产品的唯一生物学途径和基本生物学机制.是动物适应性内平衡调节机制和同态碎片调节机制的基本分子化学基础,是生命表现过程的基本化学基础.也是体细胞结构和功能的基本动力学基础.同时,蛋白质周转也是动物能量及蛋白质营养状况的直接反应,它不但反应了能量及蛋白质营养代谢与营养源供给的关系,而且反应营养源进人体内的定量变化过程.参考文献[1】SimonO,MunchmeyerR,EinsteinME.Predic- tiondailyproteinaccretionratesofpigsprotein synthesisbyconstantinfusionoflabledamino acidsinpigs.Br.J.Nutri.,1978(40):243—248.[2】2LobleyGE,HarrisPM,SkenePA,eta1.Re—sponsesintissueproteinsynthesistosub-and supra——maintenanceintakeinyounggrowing sheep:comparisonoflarge-doseandcontinuous- infusiontechniques.Bri.J.Nutr.,1992(68):373—388.通信地址:四川省南充市川北医学院教务处637000饲料研究FEEDRESEARCIINO.3.2010l3。
八蛋白质分解代谢
氨基酸转运蛋白
• 至少有7种转运蛋白参与氨基酸的主动吸收： –中性氨基酸转运蛋白（包括极性与非极性2种） –酸性氨基酸转运蛋白 –碱性氨基酸转运蛋白 –亚氨酸及甘氨酸转运蛋白（效率低）
• 此外还有β－氨基酸转运蛋白和二肽及三肽转运蛋
白 • 共用同一转运蛋白的氨基酸之间有竞争作用
组织细胞对氨基酸的摄取 ——逆浓度的主动转运（继发性协同转运）
一、人体氮平衡及对蛋白质的需要量
（一）氮平衡 –测定食物中含氮量（摄入氮）与尿、粪中含 氮量（排出氮），可以反映人体内蛋白质的代 谢概况
根据： –蛋白质中氮的平均含量是16% –食物中含氮物质绝大多数是蛋白质 –体内蛋白质分解产生的含氮物质主要由尿、 粪排出
有三种氮平衡情况
1.氮的总平衡（摄入氮＝排出氮）： –见于正常成人，氮“收支平衡”
组织
心 肝 骨骼肌 肾 胰腺 脾 肺 血清
AST 单位/克湿组织
156 000 142 000 99 000 91 000 28 000 14 000 10 000
20
ALT 单位/克湿组织
7 100 44 000 4 800 19 000 2 000 1 200
CH3 C=O
COOH ＋
丙酮酸
COOH （CH2）2
CHNH2 COOH 谷氨酸
COOH
COOH
＋ CH2
CHNH2
（CH2）2 C=O
COOH
COOH
天冬氨酸
α －酮戊二酸
AST
COOH
CH2 C=O
＋
COOH
草酰乙酸
COOH （CH2）2
CHNH2 COOH 谷氨酸
ALT与AST在体内各组织中的分布
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计算公式
F(μmol／h)=Inf(μmol／h )× APEi (％)÷ APEu (％)
Inf为[15N] Gly的灌注速率 APEi为[15N] Gly在灌注液中的丰度(一般为99％或100％) APEu为尿中[15N]尿素等代谢尾产物丰度 Gly的氧化百分率=尿素15N/灌注15N 氨基酸氧化的氮流率=Gly的氧化百分率×氨基酸的流率 体蛋白质的绝对合成速率(ASR)=氨基酸的流率-氧化的氨基酸流率
从理论上讲，前体池示踪氨基酸的真实丰度等于示踪氨基酰tRNA的丰度，但在实际中难以测得
许多学者采用[13C]Leu作示踪物
组织器官蛋白质周转代谢
大剂量一次性注入法
将大剂量(一般为体内该种游离氨基酸量的5～50倍)标记氨基酸一次性注入动物静脉内， 这种高浓度梯度使得各组织间的示踪氨基酸的丰度(或比放射活性)很快达到了基本均匀 一致的状态，由此便克服了在恒速连续灌注方法中存在的血液和细胞内示踪氨基酸丰 度不一致问题。 与恒速连续灌注法相比，大剂量一次性注入法显著缩短了测定时间。前者一般为7～9 d，后者仅需1．5～2 h，甚至更少。所以，大剂量一次性注入法非常适合于测定周转 速率较快的组织蛋白质。
动物营养研究方法与 实验技术
赵胜军 博士 2010.5.8
第八章 蛋白质周转代谢及其测定
一、蛋白质的分配
1 营养分配
概念
是指营养物质在不同的组织间，按一定优先次序和比例进行的动态分配
营养物质在不同组织器官间的分配量的多少并不是完全取决于该组 织器官的重量，而是同该组织的生物学功能密切相关
反刍家畜的胴体（肌肉、骨骼和脂肪组织）和皮肤合在一起占体重的 80%-90%，但所需要的能量在50%以下
肝脏和门静脉回流内脏（PDV）一起构成的内脏组织，占整个体重的10% 左右，但占整个身体能量供应的50%
随着外界环境的变化或动物自身的生理状态的变化，营养分配的优先次 序和比例将发生相应的变化
1 蛋白质周转代谢的有关概念
蛋白质代谢池
前体代谢池
在研究蛋白质周转代谢时，氨基酸作为组成蛋白质的基本结构物质， 是供蛋白质合成所需要物质的源泉，被看作是前体代谢池；
目标代谢池
合成的组织蛋白则被看作是目标代谢池；
终产物(尾产物)代谢池
氨基酸彻底氧化后产生C02和尿素(尿酸)等含氮物，后二者被称为终 产物(尾产物)代谢池
外周组织蛋白质沉积量高，但周转速率低
内脏器官沉积量低但周转率高 肌肉、皮肤和内脏器官的蛋白质合成量占全身蛋白质合成 总量的比例约为18%、20%和35～45%
2 蛋白质周转的特点
营养不良时
肌肉蛋白质降解释放出氨基酸，维持皮肤和其它器官的功能及羊毛的生长
营养水平提高时
肌肉和皮肤竞争利用氨基酸
绝对合成速率(absolute synthesis rate，ASR)
4 蛋白质周转代谢的测定原理
设定体内氨基酸来源
饲料摄入(Intake，I) 体蛋白质降解(Breakdown，B) 体内自身从头合成(N—Synthesis，N)
去向
氨基酸氧化、排除(Oxidation，O) 体蛋白质合成(Synthesis，S) 以及其他代谢途径(Metabolism，M）
Байду номын сангаас
所以从蛋白质周转角度来看，骨骼肌是体内的主要蛋白质贮备库，从而使其 能积极参与机体的自我营养调控过程
刘世民（2000）认为
在低维持需要时，体重对产毛量的影响大于采食量的影响； 在高于维持需要时，体重的影响仍然存在，但采食量的影响占主导地位，约为体重影 响的4倍
3 蛋白质周转的表示方法
在实际研究蛋白质周转中，真正被测定的是蛋白质合成或者蛋 白质降解，其速率的快慢被转义为周转的快慢
2 蛋白质的分配
概念
主要是指蛋白质在不同组织间沉积量的分配
在正常状态下，成年牛和绵羊
肌肉蛋白质约占全身的50～60%； 皮肤占11～19% 内脏器官占30%左右
蛋白质分配特点
在骨骼、肌肉和脂肪组织中的分配
取决于蛋白的合成过程和降解过程， 呈现出双向、可逆的动态模式
在毛被生长、泌乳和妊娠过程中蛋白质的分配
示踪氨基酸进人体内后，以一种恒定速率进入合成的蛋白质。这种进入速率即为蛋白 质在测定期间的合成速率，换算成以天为单位，则为FSR(％／d)。因为组织蛋白质合 成速率比较稳定，一般只要两次采集组织样[注入前(基底值)和注入后(最大稳定值)]即 可，然后测定其丰度。
组织器官蛋白质周转代谢
动一静脉差减法
4 蛋白质周转代谢的测定原理
在氨基酸达到稳态(Steady State)时，进入和流出的氨基酸 量(Flux，F)相等 F=I+B+N=O+S+M
4 蛋白质周转代谢的测定原理
当示踪氨基酸为必需氨基酸时，N为零 氨基酸用于其他代谢途径相对于蛋白质合成和氧化分解的比例很 小，M可忽略不计 Waterlow等(1978)将上式简化为：F=I+B=O+S。
全身蛋白质周转代谢
恒速连续灌注[15N]甘氨酸法
以恒定速率恒速连续灌注[15N]甘氨酸(Gly)，直至体内15N丰度在血液和 全身组织中达到平台期 Gly氧化的主要产物为尿素和氨，并从尿中排出。在三分域模型中，尿 素等代谢产物和体蛋白质都来自体内氨基酸代谢池，且灌注平台期三分 域15N丰度相等 因此，可通过尿中15N尿素等含氮尾产物的丰度计算体内氨基酸流率
2 蛋白质周转的涵义
Waterlow(1978)用“蛋白质周转”(protein turnover)这一术语 来描述蛋白质在体内的动态变化
它泛指在特定的代谢池内蛋白质被更新或被替代这一代谢过程 这一过程既可能是蛋白质合成或蛋白质降解，也可能是同一蛋白 质在不同空间分布的转换
2 蛋白质周转的特点
优缺点
由于体内尿素代谢池较大，同位素需要较长时间才能在该库中 均匀分布，并且从肾脏中排出也需要一定的时间。因此，灌注 通常耗时20～ 40 h 由于时间较长，再循环的示踪氨基酸占游离氨基酸代谢池中的 比例会逐渐增高，从而导致计算出的蛋白质合成速率偏低 反刍动物由于存在很强的尿素再循环机制，而且瘤胃代谢产生 的氨亦有部分从尿中排出，造成的误差很大。因此，这种方法 主要在人类和单胃动物营养研究中应用
氨基酸流率(F)可直接通过灌注示踪氨基酸来测定 蛋白质合成速率则必须在测定出氨基酸氧化速率后才能推算出来。
5 蛋白质周转代谢的测定方法
全身蛋白质周转代谢
恒速连续灌注[15N]甘氨酸法 恒速连续灌注[13C]亮氨酸法
组织器官蛋白质周转代谢
恒速连续灌注法 大剂量一次性注入法 动一静脉差减法
RO(％)=呼出气体
13CO 中的13C丰度÷(灌注液中的13C丰度×0.64) 2
蛋白质相对合成速率(FSR，％) =100％ -RO(％) 绝对合成速率(ASR)= FSR× Leu流率(F)
优缺点
有测定速率快、标样均匀
亮氨酸作为必需氨基酸，不能在体内合成，而且纯的亮氨 酸容易获取，价格相对低廉 需收集呼出气体
组织器官蛋白质周转代谢
与全身蛋白质周转代谢测定方法不同的是，组织器官蛋白质周转 代谢的测定很难通过氨基酸氧化速率来推算
某种蛋白质或蛋白质混合物的相对合成速率( R)，可通过估算特 定时间内标记氨基酸结合进入组织蛋白质的变化来测定
组织器官蛋白质周转代谢
恒速连续灌注法
过恒速连续灌注同位素标记氨基酸4～12 h，使组织器官和血浆中的标 记氨基酸的丰度达到“最大稳态值”(5％ ～10％)，并持续数小时 灌注前后取活体组织样品，迅速冷冻用于分析。然后分析灌注前后组织 和血浆中的示踪氨基酸的丰度 相对合成速率(FSR％)=(E1一E0)／[Ep×(t1—t0)]×100
一旦合成后就不能再被动员出来供体组织利用 蛋白质利用是单向、不可逆的非动态模式
二、蛋白质的周转
1 蛋白质周转代谢的有关概念
分域或代谢池
在生物系统中，某种物质如果以不同形式或在不 同部位出现，并且能以可测量的速率从一种形式 或部位过渡到另一种形式或部位，那么对于该物 质来说，每一种形式或部位就构成了该物质各分 离的部分，称之为分域或房室(compartment)， 也可称做池或库(pool)
优缺点
此法的成败主要取决于血管插管的部位是否正确
最理想的是被测定的组织器官只有一个动脉进口和一个静 脉出口。有多个进口和出口时，手术、测定和计算都将变 得十分复杂
E1、E0分别表示灌注前后组织器官示踪氨基酸的丰度 Ep表示组织器官蛋白质被标记时前体池示踪氨基酸的平均丰度 t1、t0为灌注前后时间
优缺点
这种方法特别适用于测定周转速率较慢的组织蛋白质，既可用于 测定组织器官蛋白质的周转速率，也可用于测定全身蛋白质的周 转速率，这样便于比较组织器官蛋白质和全身蛋白质的周转速率
蛋白质的合成速率一般有两种表达方法：
相对合成速率(fracti0nal synthesis rate。FSR)
给定蛋白质每天被更新或者被替代的百分率(％／d)，即每天蛋白质 合成量除以代谢池中蛋白质含量； 每天蛋白质合成的绝对量(g／d或kg／d)或每天单位体重(自然体重 或代谢体重)蛋白质合成的绝对量(g／kg· d或g／kg~ · d)