氨基酸的结构通式为
氨基酸(amino acid)的结构与性质
第一章氨基酸(amino acid)的结构与性质•蛋白质(protein)是一类重要的生物大分子，是生命的物质基础。
分子中主要的元素组成是：C、H、O、N、S等。
其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。
•蛋白质的基本组成单位－－－氨基酸第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
从氨基酸的结构通式可以看出：◆构成蛋白质的氨基酸均为L—α—氨基酸。
◆除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。
L-α-氨基酸的结构通式COOH│H2N —C —H│R*在空间各原子有两种排列方式：L——构型与D——构型，它们的关系就像左右手的关系，互为镜像关系，下图以丙氨酸为例：二、氨基酸的分类：1.按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分：酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸；中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
2.按侧基R基的结构特点分：脂肪族氨基酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸 杂环氨基酸：脯氨酸、组氨酸3.按侧基R基与水的关系分：非极性氨基酸：有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸；极性不带电氨基酸：天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸；极性带电氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4. 按氨基酸是否能在人体内合成分： 必需氨基酸：指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
非必需氨基酸：指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
半必需氨基酸：指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
蛋白质化学练习题
蛋白质化学练习题第三章蛋白质化学一：填空题1. _________________________________ 氨基酸的结构通式为。
2. __________________________________________ 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有__________ 、和。
酸性氨基酸有_________________ 和_________________ 。
3. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
<br>(1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。
<br>(2) _______________ 和_________________ 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
<br>(3) __________________ 是含硫的极性氨基酸。
<br>(4) ______________ 或__________________ 是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
<br>(5) 在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_________________________ 。
4. _________________________________________ H enderson-Hasselbalch 方程为。
5. ____________________________________ 氨基酸的等电点(pI) 是指。
6. _______________________________________ 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以_________________ 离子形式存在，在pH<pI 的溶液中，大部分以____________________ 离子形式存在。
7. ______________________________________________________ 在生理条件下(pH7.0 左右)，蛋白质分子中的____________________________________________________________ 侧链和________________ 侧链几乎完全带正电荷，但是__________________ 侧链则带部分正电荷。
填空题名词解释及答案
第一部分填空一、蛋白质化学1、天然的氨基酸的结构通式是（）。
2、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以（）离子形式存在，在pH>pI时，氨基酸以（）离子形式存在，在pH<pI时，氨基酸以（）离子形式存在。
3、一般规律是在球蛋白质分子中（）极性氨基酸侧链位于分子的内部，（）性氨基酸侧链位于分子的表面，4、维持蛋白质二级结构最主要作用力是（）。
5、α—螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行，氢键是由每个氨基酸残基的（）与前面第三个氨基酸残基的（）形成的。
6、蛋白质变性的实质是（）。
7、稳定蛋白质三维结构的作用力有（）、（）、（）、（）和（）。
答案：1 NH2—CHR—COOH2 两性（或兼性）负正3 非极4 氢键5 中心轴羰基—NH6 蛋白质空间结构被破坏7 氢键疏水作用范德华力盐键二硫键二、核酸化学1、脱氧核糖核酸在糖环（）位置不带羟基。
2、DNA中的（）嘧啶碱与RNA中的（）嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。
3、tRNA的二级结构呈（）型，三级结构为（）型。
4、核酸完全水解的产物是（）、（）和（）。
5、嘌呤环上的第（）位氮原子与戊糖的第（）位碳原子相连形成（）键，通过这种（）键相连而成的化合物叫（）。
6、核酸的基本组成单位是（）。
7、环状DNA的存在状态主要有（）和（）。
8、DNA二级结构的维持力有（）、（）和（），其中主要维持力是（）。
9、tRNA的三叶草结构主要含有（）、（）、（）和（）环，还有（）臂。
答案：1 2 ′；2 胸腺尿；3 三叶草倒L ；4 碱基磷酸戊糖；5 9 1 糖苷糖苷嘌呤核苷；6 核苷酸7 松弛环超螺旋8 氢键碱基堆积力离子键碱基堆积力9 D环反密码子环 TψC环可变环氨基酸臂三、酶1、使酶具有高催化效应的因素是（）、（）、（）、（）和（）。
2、同工酶是指（），但（）不同的一类酶。
3、磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是（）的结构类似物，（）性的抑制（）酶的活性。
必修一1、蛋白质的基本单位_氨基酸, 其基本组成元素是C、H、O、N 2
60、细胞有丝分裂的重要意义，是将亲代细胞的染色体经过复制，精确地平均分配到两个子细胞中。
61、植物细胞不同于动物细胞的结构，主要在于其有：细胞壁、叶绿体、液泡
62、在个体发育中，由一个或一种细胞增殖产生的后代，在形态、结构和生理功能上发生稳定性差异的过程，叫做细胞分化。
21、原核细胞和真核细胞最主要的区别：有无以核膜为界限的、细胞核
22、物质从高浓度到低浓度的跨膜运输方式是：自由扩散和协助扩散；需要载体的运输方式是：协助扩散和主动运输； 需要消耗能量的运输方式是：主动运输
23、酶的化学本质：多数是蛋白质，少数是RNA。
24、酶的特性：高效性、专一性、作用条件温和。
51、细胞膜和其他生物膜都是选择透过性（功能特点）膜。
52、细胞有氧呼吸的场所包括：细胞质基质和线粒体。
53、有氧呼吸中，葡萄糖是第一阶段参与反应的，水是第二阶段参与反应的，氧气是第三阶段参与反应的。第三阶段释放的能量最多。
54、细胞体积越大，其相对表面积越小，细胞的物质运输效率就越低。细胞的表面积与体积的关系限制了细胞的长大。
5 、核酸种类DNA：和RNA；基本组成元素：C、H、O、N、P
6、DNA的基本组成单位：脱氧核苷酸；RNA的基本组成单位：核糖核苷酸
7、核苷酸的组成包括：1分子磷酸、1分子五碳糖、1分子含氮碱基。
8、DNA主要存在于中细胞核，含有的碱基为A、G、C、T；
RNA主要存在于中细胞质，含有的碱基为A、G、C、U；
9、细胞的主要能源物质是糖类，直接能源物质是ATP。
10、葡萄糖、果糖、核糖属于单糖；
氨基酸信息
氨基酸概述氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
生物化学题库含答案
蛋白质一、填空R（1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。
（2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。
（3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。
（4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。
（5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。
（6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以__阳__离子形式存在。
（7）当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其__溶解度__ ____最小，容易发生沉淀。
（8）所谓的两性离子是带有数量相等的正负两种电荷的离子（9）在一定的实验条件下，_等电点__ _______是氨基酸的特征常数。
（10）在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是___甘氨酸_ ___。
（11）蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_16%___ __。
（12）蛋白质中不完整的氨基酸被称为___氨基酸残基_ ____。
（13）维系蛋白质二级结构的最主要的力是__氢键__ ___ 。
（14）α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键是由每个氨基酸的__N-H___与前面隔三个氨基酸的_C=O_ ___形成的。
（15）参与维持蛋白质构象的作用力有_配位键___、离子键、二硫键___、__氢键_ _____、_范德华力__、和__疏水作用力___ __。
（16）蛋白质主链构象的二级结构单元包括__α-螺旋、β-折叠、β-转角_无规卷曲___ （17）变性蛋白质的主要的特征是_ 生物功能____丧失。
（18）蛋白质变性的实质是_蛋白质立体结构的破坏和肽链的展开______ _________。
（19）蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的__氨_ __基和另一氨基酸的_羧__ __基连接而形成的。
（20）大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为__16_%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为___6.25%。
氨基酸习题测验
生化测试一：氨基酸一、填空题1.氨基酸的结构通式为 。
2.氨基酸在等电点时，主要以_____________离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI 的溶液中，大部分以_____离子形式存在。
3.生理条件下（pH7.0左右），蛋白质分子中的_____________侧链和_____________侧链几乎完全带正电荷，但_____________侧链带部分正电荷。
4.测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在____________，主要由于蛋白质中存在着__ ____、_ 、 _____ ___氨基酸残基侧链基团。
5.皮肤遇茚三酮试剂变成 色，是因为皮肤中含有 所致。
6.Lys 的pk 1（α—COOH ）=2.18，pk 2（α—3H N +）=8.95，pk 3（ε—3H N +）=10.53，其pI 为 。
在pH=5.0的溶液中电泳，Lys 向 极移动。
7.Henderson —Hasselbalch 方程为 。
8.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH ）来滴定 上放出的 。
9.一个带负电荷的氨基酸可牢固地结合到阴离子交换树脂上，因此需要一种比原来缓冲液pH 值 和离子强度 的缓冲液，才能将此氨基酸洗脱下来。
10.用 试剂可区分丙氨酸和色氨酸。
二、选择题1.区分极性氨基酸和非极性氨基酸是根据 （ ）A. 所含的羧基和氨基的极性B. 所含氨基和羧基的数目C. 所含的R 基团为极性或非极性D. 脂肪族氨基酸为极性氨基2.下列哪一种氨基酸不属于人体必需氨基酸 （ ）A. 亮氨酸B. 异亮氨酸C. 苯丙氨酸D. 酪氨酸3.下列哪一组氨基酸为酸性氨基酸： （ ）A. 精氨酸，赖氨酸B. 谷氨酸，谷氨酰胺C. 组氨酸，精氨酸D. 谷氨酸，天冬氨酸4.含硫的必需氨基酸是 （ ）A. 半胱氨酸B. 蛋氨酸C. 苏氨酸D. 亮氨酸5.芳香族必需氨基酸包括 （ ）A. 蛋氨酸B. 酪氨酸C. 亮氨酸D. 苯丙氨酸6.含四个氮原子的氨基酸是 （ ）A. 赖氨酸B. 精氨酸C. 酪氨酸D. 色氨酸7.蛋白质中不存在的氨基酸是下列中的哪一种？（ ）A. 赖氨酸B. 羟赖氨酸C. 酪氨酸D.鸟氨酸8.在蛋白质中不是L-氨基酸的是（ ）A. 苏氨酸B. 甘氨酸C. 半胱氨酸D. 谷氨酰胺9.谷氨酸的PK 值为2.19, 4.25, 9.76; 赖氨酸的PK 值为2.18, 8.95, 10.53; 则它们的PI 值分别为（ ）A. 2.19和10.53B. 3.22和9.74C. 6.96和5.56D. 5.93和6.3610.从赖氨酸中分离出谷氨酸的可能性最小的方法是（ ）A. 纸层析B. 阳离子交换层析C. 电泳D. 葡萄糖凝胶过滤11.用于确定多肽中N-末端氨基酸的是（）A. Sanger试剂B. Edman试剂C. 两者均可D. 两者均不可12.有一蛋白质水解物,在PH6时,用阳离子交换柱层析,第一个被洗脱的氨基酸是（）A. Val (PI5.96)B. Lys (PI9.74)C. Asp (PI2.77)D. Arg (PI10.76)13.下列那种氨基酸属于非编码氨基酸？（）A. 脯氨酸B. 精氨酸C. 酪氨酸D. 羟赖氨酸14.可使二硫键氧化断裂的试剂是（）A. 尿素B. 巯基乙醇C. 过甲酸D. SDS15.没有旋光性的氨基酸是（）A. AlaB. ProC. GlyD. Glu16. Sanger试剂是（）A.苯异硫氰酸酯B. 2,4—二硝基氟苯C. 丹磺酰氯D.β—巯基乙醇17.酶分子可逆共价修饰进行的磷酸化作用主要发生在哪一个氨基酸上（）A. AlaB. SerC. GluD. Lys18.当含有Ala,Asp,Leu,Arg的混合物在pH3.9条件下进行电泳时，哪一种氨基酸移向正极(+)（）A. AlaB. AspC. LeuD. Arg19.下列哪种氨基酸溶液不使平面偏振光发生偏转（）A. ProB. GlyC. LeuD. Lys20.对哺乳动物来说，下列哪种氨基酸是非必需氨基酸（）A. PheB. LysC. TyrD. Met21.一个谷氨酸溶液，用5ml的1M的NaOH来滴定，溶液中的PH从1.0上升到7.0，下列数据中哪一个接近于该溶液中所含谷氨酸的毫摩尔数为（）A. 1.5B. 3.0C. 6.0D. 1222.下列AA中含氮量最高的是（）A. ArgB.HisC.GlnD. Lys23.下列在280nm具有最大光吸收的基团是（）A.色氨酸的吲哚环B.酪氨酸的酚环C.苯丙氨酸的苯环D.半胱氨酸的硫原子24.在生理pH值条件下，具有缓冲作用的氨基酸残基是（）A. TyrB. TrpC. HisD. Lys25.下列关于离子交换树脂的叙述哪一个是不正确的？（）A.是人工合成的不溶于水的高分子聚合物B.阴离子交换树脂可交换的离子是阴离子C.有阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两类D.阳离子交换树脂可交换的离子是阴离子26.下列哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构（）A.MetB. SerC. GluD. Cys27.下列氨基酸中哪个含有吲哚环？（）A.MetB. TyrC. TrpD. His三、名词解释1. α-氨基酸：2. 必需氨基酸：3. 层析4. 纸层析：5. 离子交换层析：6. 氨基酸的等电点：四、问答题（课后题6，7，14，15）生化测试二：蛋白质一、填空题1. 决定多肽或蛋白质分子空间构像能否稳定存在，以及以什么形式存在的主要因素是由________来决定的。
高中化学选修五氨基酸的完整
HOOC-(CH2)2-CH-COOH
NH2
α-氨基戊二酸(谷氨酸)
CH3-CH-COOH
NH2
α-氨基丙酸(丙氨酸)
-CH2-CH-COOH
NH2
α-氨基-β-苯基丙酸(苯丙氨酸)
.
α-氨基酸的结构通式： R - CH- COOH NH2
2、结构：含有-NH2和-COOH
●天然蛋白质水解后均得到α—氨基酸
1、你知道组成蛋白质的主要元素有哪些吗？
蛋白质由C、 H、 O 、N、 S 、P等元素组成。相 对分子质量很大，一万到几千万，是天然的高分 子。
2、你是如何理解氨基酸与蛋白质关系的？
蛋白质
氨基酸
.
一、氨基酸的组成和结构
1、定义：羧产酸物烃。基上的氢原子被氨基取代后的
☀几种常见氨基酸 CH2-COOH NH2
CH3
CH3
O
O
O
O
H2N—CH—C—NH—CH2—C—OH CH3
H2N—CH2—C—NH—CH—C—OH CH3
.
(2) 氨基酸的缩合反应也可能成环，试写出下列 反应的产物：
NH2—CH2—COOH的分子间脱水：
H2C-CO-OH + H-HN NH-H + HO-OC-CH2
浓硫酸 O=C
NH—CH2 CH2—NH
● 成肽反应是分子间脱水反应，属于取代 反应 。● 两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽,
多个氨基酸分子脱去水. 分子而形成多肽.
●成肽的两个氨基酸分子（可以相同，也可以不
同）
CH3-CH-COOH CH2-COOH 4种
NH2
NH2
两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽化合
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
氨基酸
定义：氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。
分类：必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
检测：茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
蛋白质：肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。
肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。
在人体内主要是开链肽。
开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。
目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
氨基酸的结构通式
氨基酸的结构通式2篇文章1：氨基酸的结构通式氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单位，它在维持生物体的正常功能发挥着至关重要的作用。
氨基酸由一个碳骨架，一个羧基（-COOH），一个氨基（-NH2），以及一个侧链（R基团）组成。
这些组分的排列和构象不同决定了氨基酸的种类，共有20种氨基酸。
每种氨基酸都有一个专有的三字母缩写和一个专有的一字母缩写，这些缩写常用于蛋白质序列的表示。
例如，赖氨酸的三字母缩写为“Lys”，一字母缩写为“K”。
这些缩写可以帮助科学家们准确的描述蛋白质的序列，并进一步研究蛋白质的结构和功能。
氨基酸的结构可以分为两大类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸通常具有带电的侧链，可以与其他极性氨基酸或离子相互作用。
它们在维持蛋白质的溶解度和稳定性方面起着重要的作用。
丝氨酸（Ser）和谷氨酸（Glu）是两个常见的极性氨基酸。
而非极性氨基酸则没有带电的侧链，其主要通过范德华力和疏水作用与其他非极性氨基酸相互作用。
疏水性是指一种物质与水不相溶的特性，因此非极性氨基酸在蛋白质折叠和稳定性中发挥着重要的作用。
甲氨酸（Met）和赖氨酸（Lys）是两个常见的非极性氨基酸。
除了极性和非极性氨基酸，还有一类特殊的氨基酸被称为含硫氨基酸。
这类氨基酸在侧链中含有硫原子，具有独特的化学特性。
半胱氨酸（Cys）是一种常见的含硫氨基酸，其硫原子可以形成二硫键，从而参与蛋白质的结构和功能。
此外，氨基酸的结构还可以根据酸碱性进行分类。
酸性氨基酸在羧基上具有额外的酸性原子，而碱性氨基酸则在氨基上具有额外的碱性原子。
天冬氨酸（Asp）是一种常见的酸性氨基酸，而赖氨酸（Lys）是一种常见的碱性氨基酸。
这种酸碱性的特性可以影响氨基酸在蛋白质中的位置和作用。
综上所述，氨基酸是蛋白质的基本组成单位，它们的结构由一个碳骨架、一个羧基、一个氨基和一个侧链组成。
不同的氨基酸通过侧链的差异和排列方式形成了不同的氨基酸，共有20种氨基酸。
生酮生糖氨基酸口诀
生物化学「氨基酸口诀大法」氨基酸的结构通式为同一个碳原子上面连有氨基、羧基、H、侧链（R基），除了甘氨酸的R基就是H以外，其余氨基酸碳原子上面连有的四个基团均不相同，该碳原子为手性碳，从而具有旋光性。
组成人体蛋白质的20种氨基酸，除了甘氨酸没有旋光性以外，其余均为左旋（L）。
甘氨酸由于没有旋光性，因此自由度较大，故α-螺旋（蛋白质的一种二级结构）中甘氨酸太多是会影响其稳定性的。
甘氨酸的R基就是H，所以占据空间小，常常存在于β-转角（蛋白质的一种二级结构）中。
葡萄牙氨基酸的氨基与羧基连在同一个碳原子上面，若氨基（-NH2）变为了亚氨基（-NH-），此时为亚氨基酸。
组成人体蛋白质的20种氨基酸，脯氨酸、羟脯氨酸是亚氨基酸。
脯氨酸是一种亚氨基酸、一种非极性脂肪族氨基酸（疏水性氨基酸）、常存在于β-转角（容易让肽链形成转角）、会使α-螺旋不稳定（氢键形成能力弱）。
携一两本饼干赴宴氨基酸根据侧链（R基）是否有极性分为了非极性、极性氨基酸。
非极性氨基酸包括：Val（缬氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Leu（亮氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Ala（丙氨酸）、Gly（甘氨酸）、Pro（脯氨酸）。
非极性氨基酸又称为疏水性氨基酸。
在非极性氨基酸中，苯丙氨酸属于芳香族氨基酸，其余为非极性脂肪族氨基酸。
中国股东老实好色输成穷光蛋极性氨基酸分为极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸。
极性中性氨基酸包括：谷氨酰胺（Gln）、天冬酰胺（Asn）、酪氨酸（Tyr）、丝氨酸（Ser）、色氨酸（Trp）、苏氨酸（Thr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（甲硫氨酸Met）。
极性氨基酸又称为亲水性氨基酸。
在极性氨基酸中，酪氨酸、色氨酸属于芳香族氨基酸，它们具有共轭双键，因此有紫外吸收性质，其最大吸收波长在280nm附近，以色氨酸的吸光度最大。
极性氨基酸中极性最强的是半胱氨酸，它的极性强到了可以自己与自己发生反应，由-SH+SH-生成-S-S-（二硫键），即从半胱氨酸生成胱氨酸。
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氨基酸的结构通式为
氨基酸是生命中不可或缺的有机分子，它是构成蛋白质的基本组
成单位。
每个氨基酸分子由中心α碳原子、羧基、氨基和侧链组成。
在氨基酸的结构中，氨基和羧基与α碳原子形成键合关系，而侧链则
与α碳原子相连。
氨基酸的结构可以通过一般的通式来表示。
氨基酸的通式：
H₂N-CH(R)-COOH
在这个通式中，H代表氢原子，N代表氮原子，C代表碳原子，R
代表氨基酸的侧链，COOH代表羧基。
氨基酸的羧基和氨基可以通过水解反应脱水形成肽键，从而将氨
基酸分子连接起来形成蛋白质。
在肽键形成时，氨基酸的羧基中的氧
原子与氨基酸的氨基中的氢原子脱水生成一个水分子，同时形成肽键。
氨基酸的侧链对蛋白质的结构和功能起着关键的作用。
每种氨基
酸的侧链具有不同的化学性质，可以是非极性的、极性的、带电的或
芳香的。
这些不同的侧链性质决定了氨基酸在蛋白质中的位置和功能。
不同的侧链结构给不同的氨基酸赋予了特定的性质和功能。
例如，天冬氨酸和谷氨酸具有负电荷的侧链，可以与带正电荷的氨基酸相互
作用；赖氨酸和精氨酸具有正电荷的侧链，可以与带负电荷的氨基酸
相互作用；苏氨酸、脯氨酸和甘氨酸等具有非极性的侧链，可以在蛋
白质内部形成疏水区域。
氨基酸的结构还决定了蛋白质在生物体内的折叠和稳定性。
由于
氨基酸具有两个不同的功能基团（氨基和羧基），它们之间可以通过
氢键和其他非共价相互作用来形成蛋白质的二级、三级和四级结构。
这些非共价相互作用的力量和位置决定了蛋白质的形状和功能。
除了蛋白质的结构和功能外，氨基酸还参与许多生物体内的重要
生化过程。
例如，氨基酸可以通过转氨酶酶催化剂和其他酶的参与下
参与氨基酸代谢、能量代谢和信号传导等生化反应。
总结起来，氨基酸的结构通式为H₂N-CH(R)-COOH，其中R表示
氨基酸的侧链。
氨基酸的侧链决定了蛋白质的结构和功能，而氨基和羧基通过肽键连接形成蛋白质的主链。
氨基酸在生物体内发挥着重要的作用，不仅参与蛋白质的合成和代谢，还参与许多其他生化反应。
这些都使得氨基酸成为生命中不可或缺的有机分子。