生物化学精简

生物化学精简

呼吸链:由一系列对电子亲和力逐渐增高的传递体组成，将电子从NADH 传递到氧气。氧化磷酸化:借助电子从NADH/FADH 2传递到O 2所经历的一系列氧化还原过程中所释放的自由能，催化ADP 和无机磷酸反应生成ATP 的过程。（借助电子传递到O 2的过程中所释放的能量，产生ATP）。氧化磷酸化机理:化学渗透假说:线粒体内膜的电子传递链起质子泵作用。电子传递过程中所释放的自由能驱动H 离子从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H 离子电化学梯度，后在电化学梯度形成的电化学电势驱动下，膜间隙的质子沿ATP 酶上的通道回流入膜基质，ADP 和无机磷酸正是借助质子跨膜回流过程中释放的能量，合成ATP。

支持化学渗透假说的证据:氧化磷酸化的进行需要线粒体膜的完整性；线粒体内膜对H,OH,K,CI 离子是不通透的。破坏膜的完整性/破坏氢离子浓度梯度的形成都会破坏氧化磷酸化作用的进行。人工建立的跨线粒体内膜的H 浓度梯度也能合成ATP。H 离子从线粒体基质逐出到膜间隙的速度和膜间隙H 离子通过ATP 合酶回到基质的速度相等。

⑵构象偶联假说⑶化学偶联假说

ATP 合成酶：是一个含有多个亚基的跨膜蛋白，由跨线粒体内膜的疏水蛋白Fo 单元（该单元与线粒体电子传递系统连接，由a,b,c 三种亚基形成ab 2c 9-12复合物，其中有6个蛋白组成桶状的具极性的氢离子通

道，起质子通道作用）和水溶性球状蛋白F1单元（该单元由α,β,γ,ξ,ε五种亚基形成α3β3γξε复

合物，起催化ATP 合成的作用。其中催化ATP 合成的部位在β亚基上）构成。ATP 合成酶类似于旋转式发电机，转子由c,ε,γ亚基构成，定子由α,β,ξ,a,b 2亚基组成。亚基ξ是Fo 和F 1相连所必须的。

Fo 和F 1相连的柄上含有两种蛋白，一是:偶合因子6蛋白。一是:寡霉素敏感性付与蛋白，该蛋白的

存在使ATP 合酶对寡霉素敏感，因为当寡霉素结合到ATP 合酶Fo

亚基时，会抑制H 离子通过Fo 亚基，从而干扰ATP 合酶对质子梯度的利用，抑制ATP 合成。脂溶性羧基试剂DCCD（二环己基碳二亚胺）也有抑制氢离子通过Fo 亚基的作用，其机制是:DCCD 可与Fo 亚基上谷氨酸残基结合，从而抑制氢离子通过Fo 亚基。

ATP 合成酶催化ATP 合成的学说:结合变化机制；ATP 合成酶的催化部位β亚基存在三种构象：

O 态:开放态，对底物亲和力极低。L 态:松散态，与底物结合较松弛，对底物无催化能力。

T 态:紧密态，与底物结合紧密，具催化活性。

催化机理:利用质子通过ATP 合成酶返回基质的过程中所释放的自由能，驱动这三种构象的相互转换。（本人认为质子流使刚生成的与ATP 合酶结合紧密的ATP，变得容易脱落，使刚结合到酶上的ADP,Pi 与酶结合的更紧密）。电子传递链和氧化磷酸化联系:借助呼吸链上电子传递所释放的自由能，将H 由基质泵到间隙，形成质子剃度，该剃度产生的动力，推动H 进入ATP 合成酶的质子通道，使ATP 合成酶上形成的ATP 脱离。一对电子从NADH–O 2产生2.5个ATP;一对电子从FADH 2–O 2产生1.5个ATP;P/O 比:每消耗1mol 氧原子所产生的ATP 的物质的量。解偶联剂:使电子传递和ATP 合成两个过程分离，破坏它们之间的紧密联系。它只抑制ATP 形成过程，不抑制电子传递过程，使电子传递过程产生的自由能变为热能。解偶联剂多为脂溶性，含酸性基团和芳香环;如:酸性芳香族化合物,FCCP（三氟甲氧基苯腙羰基氰化物）。例如:2，4-二硝基苯酚在酸性环境中结合质子变为脂溶性物质后易透过膜，会将H 带到膜基质，从而破坏了跨膜质子梯度，使ATP 合酶不能产生ATP。解偶联剂使内膜对H 通透性增加，但其只抑制氧化磷酸化中的ATP 形成，不抑制底物水平磷酸化中的ATP 形成。氧化磷酸化抑制剂:抑制ATP 形成又抑制氧的利用，但不直接抑制电子传递链上载体的作用。机理:通过抑制氢离子通过ATP 合酶的离子通道而抑制ATP 形成，这不仅阻止了氢离子回流，也使得电子传递不能进行。此类抑制剂有:寡霉素、DCCD。离子载体抑制剂:是一类脂溶性物质。其能与除H 离子以外的1价阳离子结合，并作为1价

阳离子载体而使之跨过线粒体内膜（解偶联剂只运载H 离子），这使内膜对1价阳离子的通透性增加，从而破坏了氧化磷酸化的浓度梯度。如:缬氨霉素能结合运载K 离子透过膜，短杆菌肽能结合运载K、Na 离子透过膜。

氨基酸

氨基酸酸水解:优点是不引起消旋作用，缺点是色氨酸被酸完全破坏，羟基氨基酸（丝氨酸、苏氨酸）有小部分被分解，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。

氨基酸碱水解:优点是色氨酸保持完好，缺点是多数氨基酸遭到不同程度破坏，并产生消旋现象，精氨酸脱氨生成鸟氨酸和尿素。

氨基酸酶水解:优点是不产生消旋作用，不破坏氨基酸，缺点是水解不彻底，所需时间长，需要多种酶的协同作用。

除胱氨酸、酪氨酸外都溶于水，其中脯氨酸、羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚。脯氨酸是唯一的仲氨基酸，能破坏α-螺旋。可被磷酸化的氨基酸有:丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、组氨酸、精氨酸。

氨基酸化学性质:

氨基酸在晶体和水中都是以兼性离子（偶极离子）形式存在。氨基酸晶体是离子晶体，分子间作用力是强大的异性电荷间的静电引力，因此熔点很高。氨基酸能使水的介电常数增高（介电常数与介质分子的极性有关，极性分子使水溶液介电常数增高，非极性分子使水溶液介电常数降低）。氨基酸在水溶液中的带电状况除了与自身结构有关外，主要与溶液pH有关。氨基酸处于所带净电荷为零时的溶液pH称为等电点（pI）。pl=（pKa1+pKa2）/2即只取决于等电兼性离子两侧的pKa值，只要写出氨基酸解离公式，然后取等电兼性离子两边的pKa值的平均值即可得出pl值。

氨基酸在可见光区无光吸收，只有三个带苯环的氨基酸在紫外光区有光吸收，因为苯环含有共轭π键。凡是含有这三个氨基酸的蛋白质都具有紫外光吸收现象。

色氨酸λmax=280mm、酪氨酸λmax=275mm、苯丙氨酸λmax=257mm、