第六章酶和辅酶
食品化学 第六章_酶
第三节
固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。
作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。
1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用
酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。
酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。
专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程
酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。
本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节
影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
第六章 酶
（三） Ｋ值与Ｖ值的测定
1、 双倒数作图法
Vmax[S] 1/V
V = Km+[S]
1/Vmax
两边同取倒数
Km 1/V= Vmax 1/[S] +1/Vmax （林－贝氏方程）
-1/Km
1/[S]
2、Hanes作图法
在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]
[S]/V
[S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax
Vmax ：
①定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度， 与酶浓度成正比。
②意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Ｖmax计算 酶的转换数，即动力学常数Ｋ3。
酶的转换数：
定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个 酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力
(二）维生素与辅酶的关系
名 称 NAD+、NADP+ FAD、FMN TPP CoA 硫辛酸 所含维生素 维生素PP 维生素B2 维生素B1 泛酸 硫辛酸 转移基团 氢原子 氢原子 醛基 酰基 酰基
钴胺素类
生物素
维生素
生物素
烷基
二氧化碳
磷酸吡哆醛
四氢叶酸
维生素
叶酸
氨基
一碳单位
（三）蛋白质类辅酶
酶促反应的特点：
1、酶是蛋白质，极易受外界条件的影响。 2、酶具有高度催化效率。
3、酶具有高度专一性
4、酶的活性是受到调节和控制的
二、酶作用的专一性
1、立体化学专一性
⑴立体异构专一性 ⑵几何异构专一性 2、非立体化学专一性 ⑴键的专一性 ⑵基团专一性 ⑶绝对专一性
三、酶的分类与命名
讲解酶和辅酶作用机制的书籍
讲解酶和辅酶作用机制的书籍《酶和辅酶作用机制》导言：酶和辅酶是生物体内的重要催化剂，负责调控和加速生化反应的进行。
对于理解生物化学过程和开发新药，研究酶和辅酶的作用机制至关重要。
本书将详细介绍酶和辅酶的结构、功能以及作用机制，帮助读者深入理解这一领域的知识。
第一章：酶的结构和分类本章将介绍酶的结构特点和分类。
包括酶的基本结构单元，酶的活性中心和辅因子的作用。
讲解酶分为四个主要类别：氧化还原酶、转移酶、加合酶和裂解酶。
通过对酶的分类了解，读者将对不同类型酶的反应机制有一个初步认识。
第二章：酶的催化原理本章将详细阐述酶的催化原理。
包括酶的催化作用及其动力学常数特点。
讲解酶的反应速率与底物浓度，温度和pH值等因素的关系。
对于酶的活化和抑制也进行深入剖析，帮助读者理解酶在生物体内的催化过程。
第三章：酶的动力学本章将介绍酶的动力学特性。
该章节将对Michaelis-Menten方程进行解释，探讨酶底物和酶底物复合物的形成速率以及酶底物复合物的解离速率。
同时，还将介绍Michaelis-Menten理论外的其他动力学模型，如酶的抑制模型和allosteric酶的调控模型。
第四章：辅酶的作用机制本章将围绕辅酶的作用机制展开。
首先，讲解辅酶与酶的结合和辅酶的活化酶的过程。
然后，详细介绍常见的辅酶，如辅酶A、辅酶NAD+、辅酶FAD等的结构和功能特点。
最后，将讨论Holo酶和Apo酶的相互作用和结构变化。
第五章：酶的调节与抑制本章将探讨酶的调节与抑制的机制。
讲解酶的调节剂如何与酶结合和调节活性。
同时，还将介绍酶的亲和力调节和酶的特异性调节。
最后，补充主要药物设计中的酶抑制和酶底物竞争等相关知识。
第六章：酶工程和应用本章将介绍酶工程和应用。
从DNA重组技术在酶工程中的应用入手，介绍了酶合成的方法和工程酶的多样性。
其次，讨论酶工程在世界各个领域的实际应用，如制药工业，食品工业和环境工程等。
结语：本书通过对酶和辅酶的作用机制的详细讲解，帮助读者深入理解酶和辅酶的结构、功能和调节。
生物化学第六章 维生素和辅酶
（四）泛酸和辅酶A
1、化学本质： 泛酸（pantothenic acid) 旧称VB3，亦称遍多酸。
泛酸为淡黄色粘性油状物，溶于水和醋酸，不溶于氯 仿和苯，在中性溶液中对湿热、氧化和还原都稳定。
是辅酶A(Coenzyme A, CoA)的组分，辅酶A主要起 传递酰基的作用，是各种酰化反应中的辅酶。
辅酶A(CoA)
转酰基
如缺乏维生素A导致夜盲症，缺乏维生素B1导致脚气病，维生素C缺乏导致坏血病等等。
（二）维生素D（抗佝偻病维生素）
3）促进幼儿生长发育等作用。
（三）维生素E（生育酚）
维生素E又称生育酚或抗不育维生素，已知有8种， 其中4种（α、β、γ、δ-生育酚）较为重要，α-生 育酚的效价最高。动物组织的维生素E都是从食物中取 得的。
一、维生素概论
1、维生素（Vitamin，Vit)的概念：
维生素是维持生物体正常生长发育和代谢所 必需的一类微量有机物质，不能由机体合成或合 成量不足，必须靠食物供给。
维生素在生物体内的作用不同于糖类、脂类 和蛋白质，它不是作为碳源、氮源或能源物质， 亦不是构成生物体的组成部分，但却是代谢过程 中所必需的，即绝大多数的维生素是作为酶的辅 酶或辅基的组成部分，在代谢中起到重要作用。
由一含S的噻唑环和一 含NH2的嘧啶环组成， 化学名为硫胺素。
生物体内以硫胺素焦 磷酸（TPP）存在。
Mg2+ 硫胺素 + ATP
硫胺素激酶
TPP + AMP
2、生理功能：
（1）以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢 酶的辅酶。维生素B1缺乏时，糖代谢受阻，丙酮酸积 累，出现高丙酮酸症，症状：多发性神经炎、皮肤麻 木、心力衰竭、肌肉萎缩，临床上称脚气病。
酶
• 作用模式（占座式） 特点：抑制剂与
底物在结构上非常 相似，共同竞争酶 的活性中心
• 竞争性抑制条件下的米氏方程
注：
说明：
1、实际Km值变大，酶亲和力下降； 2、底物充分过量时，达最大速度，解抑。
• 竞争性抑制与正常条件下双倒数图对比
• 竞争性抑制时的米氏方程曲线图
示例：
2、非竞争性抑制noncompetitive inhibition • 作用模式（毁坏式）
•示例LDH乳酸脱氢酶
LDH5
1
2
3
4
5
三、诱导酶
• 诱导酶(induced enzyme)是指当细胞中加 入特定诱导物质而诱导产生的酶。它的含 量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物 往往是该酶底物的类似物或底物本身。
四、调节酶（共价调节与别构调节）
• 调节酶是对代谢调节起特殊作用的酶类。 • 调节酶分子中有活性区和调节区，其催 化活力可因与调节剂的结合而改变，有 调节代谢反应的功能。 (一) 共价调节酶 • 是指调节剂通过共价键与酶分子结合， 以增、减酶分子上的基团从而调节酶的 活性状态与非活性状态的相互转化。
第六节 重要的酶类
一、寡聚酶 • 含2个以上的亚基
• 含相同亚基的寡聚酶和含不同亚基的寡聚酶 • 存在意义
二、同工酶
• 概念
催化相同反应，但结构不同，存在部位不同， 在生理、免疫、理化性质上有很多差异活性有关的结构部 分均相同，在非活性中心部分组成不同。
• 示例LDH乳酸脱氢酶
• 根据酶蛋白的特点和分子大小又把酶分 成三类： • 1．单体酶单体酶只有一条多肽键。 • 2．寡聚酶这类酶由几条至几十条多肽链 亚基组成，这些多肽链或相同，或不同。 • 3．多酶体系是由几种酶彼此嵌合形成的 复合体。它有利于一系列反应的连续进 行。
第六章 酶和辅酶
第六章酶化学（一）名词解释1．米氏常数； 2．寡聚酶；3．活性中心；4. 竞争性抑制作用；5. 非竞争抑制作用；6.酶活力7. 不可逆抑制作用；8. 可逆抑制作用。
（二）填充题3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。
4.若同一种酶有n个底物就有________个K m值，其中K m值最________的底物，一般为该酶的最适底物。
6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。
7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。
8.___________抑制剂不改变酶促反应V max，___________抑制剂不改变酶促反应K m。
9.含有腺苷酸的辅酶主要有、、和。
11.维生素A缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D引起；成人缺乏维生素D 引起；维生素C缺乏引起；维生素PP缺乏引起；脚气病是由于缺乏———引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素B12缺乏引起；叶酸缺乏引起。
12.维生素B1在体内的活性形式是，维生素B2在体内的活性形式是和。
维生素PP可形成和两种辅酶。
维生素B6是以和———形式作为转氨酶的辅酶，以形式作为氨基酸脱羧酶的辅酶。
叶酸是的辅酶，叶酸在体内的活性形式是。
生物素在体内的作用是。
泛酸在体内的活性形式有和。
（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能2.下列哪些项是K m值的意义？A. K m值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B. K m值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m值越小，亲和力越大C. K m值可以预见系列反应中哪一步是限速反应D. 用K m值可以选择酶的最适底物E. 比较K m值可以估计不同酶促反应速度7.酶的比活力是指A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D. 每毫升反应混合液的活力单位E. 一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
酶与辅酶总结
酶与辅酶总结引言酶与辅酶是生物体内一种重要的催化剂和辅助物质。
酶是生物体内参与代谢反应的蛋白质，在维持细胞的正常代谢过程中起到关键的作用。
而辅酶则是与酶协同工作的非蛋白质有机物，它们可以与酶形成复合物，促进酶活性的发挥，进而调节细胞内的代谢过程。
本文将系统总结酶与辅酶的相关知识。
酶的基本概念和分类酶的基本概念酶是一种能够加速化学反应速率的生物大分子催化剂。
它能够通过特定的结构和功能，降低化学反应所需的能量，从而加速反应的进行。
酶能够高效催化各种生物学和化学反应，如代谢反应、合成反应和分解反应等。
酶的分类根据酶的催化反应类型，酶可以分为6类，包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、裂解酶和异构酶。
不同类型的酶在催化反应时具有不同的机制和催化效率。
辅酶的基本概念和分类辅酶的基本概念辅酶是一类与酶协同工作的非蛋白质有机物。
它们通过与酶发生相互作用，提供必要的辅助功能，从而促进酶的催化活性。
辅酶与酶相结合形成复合物，辅酶作为辅助催化反应的辅助剂及电子或原子转移的载体，参与酶促催化反应的过程。
辅酶的分类辅酶可以分为两大类，包括辅酶A类（例如：辅酶A、辅酶NAD、辅酶FAD 等）和辅酶B类（例如：辅酶B12、甲硫胺、生物素等）。
不同类型的辅酶在细胞内具有不同的功能和作用机制。
酶与辅酶的相互作用酶与辅酶之间通过辅酶与酶的配体结合形成复合物进行相互作用。
辅酶的存在可以调节酶活性，改变酶的构象或结构，使得酶与底物之间的相互作用更加有效。
辅酶可以与酶结合后转化为活性辅酶，参与酶催化的中间步骤，进一步促进反应的进行。
酶与辅酶的应用酶和辅酶在工业生产和医药领域具有广泛的应用和潜力。
在工业上，酶可以用于生产生物燃料、酸奶、啤酒等。
在医药领域，酶和辅酶可以作为药物的靶标和药物分析的关键试剂。
通过研究酶与辅酶的功能和作用机制，可以进一步开发出更加高效和安全的酶类药物。
结论酶与辅酶是生物体内一对密不可分的组合。
酶作为生物体内的催化剂，能够加速各种生化反应的进行；而辅酶作为酶的助手，能够促进酶的催化活性的发挥。
生物化学知识点与题目 第六章 酶
第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
第六章维生素和辅酶
1′
2′
3′
4′
5′
VB2 + ATP → FMN + ADP
FMN + ATP → FAD +PPi
OH OH OH
H2C—C—C—C—CH2OH O H CH3 CH3 N H N H C O
-O—P=O
O-O—P=O
H
N
NH C O
O
N H
N N
9
H
N
2′ 1′
FMN，flavin mononucleotide FAD，flavin adenine dinucleotide
H2C 5′ O
4′
3′
OH
OH
R
维生素B2的生理功能是 作为递氢辅酶，参与生 物氧化作用。 维生素B2每人每天需 要量：儿童0.6mg，成 人1.6mg。动物体内不 能合成维生素B2。过 量则排出。 膳食中长期缺乏维生素 B2，眼角膜和口角血管 增生，引起白内障、眼 角膜炎、舌炎和阴囊炎 等。 N
• Vision is affected (reddening of cornea) • CHEILOSIS (Cracks and redness at corners of mouth) • GLOSSITIS (painful purple- red tongue) • Skin lesions with greasy scales
最早分离出的维生素（维生素B1）是一种胺类（amine）， 将维生素取名为Vitamine（生命胺，最初中译为维他命）， 但并非所有的维生素都含氨基，改为Vitamin（V）。 6、7 世纪前，我国已有脚气病和“雀目症”的记载。 生物对维生素的需要情况取决于：1. 在代谢过程中是否需 要；2. 自身能否合成。
第六、七章 酶、维生素与辅酶 习题解答
第六、七章酶、维生素与辅酶习题解答一、名词解释1．米氏常数（K m值）：是指酶反应速度（V）达到最大反应速度（V max）一半时底物的浓度。
用Ｋm值表示，单位M或mM。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2．酶作用的专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。
通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
3．辅基：是结合蛋白酶非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
4．辅酶：是结合蛋白酶非蛋白部分，与酶结合是以非共价键的方式结合，结合得非常疏松，可用透析法将其除去。
5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的分子量从35 000到几百万。
6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
7．激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
9．别构酶：或称变构酶，是一类重要的调节酶，除具有活性中心，在活性中心以外还具有别构中心，其活性受结合在别构中心中的其它分子调节。
10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
11．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位，分子量为13，000—35，000。
12．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
13．酶的比活力：比活力是酶纯度的测量。
生物化学第6章 酶
三、酶高效作用的机制
E+S ES 诱导契合 E + P
趋近效应 定向效应 张力作用 酸碱催化 共价催化 ①各酶经历途径不同。 ②一种酶不止一种途径。
1、趋近和定向效应
当 A、B 两底物分子结合于酶分子表面的某 一区域，其反应基团互相靠近，降低了活化能， 称为趋近效应。
酶可以使反应物在其表面对着特定的基团 几何地定向，即具有定向效应。
CH2 COOH CH(OH)COOH
L（+）苹果酸
2、非立体化学专一性
（1）键专一性：作用于一类化学键
各种水解酶类：磷酸酶 酯酶 蛋白酶 R—O—P R1—CO—OR2 肽键
（2）基团专一性：作用于一种基团
如胰蛋白酶作用于赖或精氨酸的羧基形成的肽键
（3）绝对专一性：作用一种底物
3、酶作用专一性的机理
• 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复 合物。 • 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基 因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
二、酶蛋白的结构
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
酶的活性中心(active center)
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的
方法除去。（反应中辅基不能离开酶蛋白）
酶活性中心的催化基团
（二）小分子有机化合物
水溶性维生素:
在反应中起运载体的作用， 传递电子、质子或其它基团。
（三）蛋白质类辅酶
分子较小，有更高的热稳定性。
金属离子、铁硫复合体和血红素是 存在于蛋白质类辅酶中的反应中心。
四、酶的结构与功能
趋近和定向效应
第六章维生素和辅酶(作业答案)
第六章维生素和辅酶（作业答案）一、名词解释1.维生素（vitamin）：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物，所以必需从食物中获得。
许多辅酶都是由维生素衍生的。
2.水溶性维生素（water-soluble vitamin）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
3.脂溶性维生素（lipid vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。
二、填空题1.维生素是维持生物体正常生长所必需的一类微量_有机物质。
主要作用是作为_ 辅酶_的组分参与体内代谢。
2.根据维生素的溶解_性质，可将维生素分为两类，即_水溶性维生素和_脂溶性维生素。
3.维生素A的活性形式是_11-顺视黄醛，可与视蛋白组成视紫红质，后者是维持暗视觉所必需的。
4.维生素D在体内的主要作用是调节钙磷代谢，与骨骼生长有关。
5.维生素B5（PP）是吡啶衍生物，有烟酸，烟酰胺两种形式，其辅酶形式是 NAD+与NADP+，作为脱氢酶的辅酶，起递氢作用。
6.维生素在体内的活性形式有两种，即黄素单核苷酸FMN 和黄素腺嘌呤二苷酸FAD ，它们是体内氧化还原酶，在生物氧化过程中起着传递氢体的作用。
7．嘧啶；噻唑；亚甲基；TPP；脱羧酶；转酮酶8．二甲基异咯嗪基；核糖醇基；1，10位氮9．丁酸衍生物；β-丙氨酸；酰胺键；巯基乙胺；焦磷酸；3’-AMP；CoA；酰化；酰基10．尿素；噻吩；戊酸侧链；羧化酶；CO211．金属元素；咕啉环；核苷酸；5’-脱氧腺苷钴胺素；甲基钴胺素12．羟化；解毒三、单选题1.(B) CoQ不属于维生素，CoA是维生素B3的衍生物，NADP是维生素B5(PP)的衍生物,FMN是维生素B2的衍生物。
2.（E）肠道细菌可以合成维生素K，但不能合成维生素A、C、D、E3.（C）很多辅酶不包含维生素组分，如CoQ等。
生物化学：6-维生素与辅酶
胺
(烟酸和烟酰胺)。
（4）维生素B6：又名抗皮炎维生素，即吡哆醇、吡哆醛和吡 哆胺。
（5）泛酸：又名遍多酸。
（6）生物素。
（7）叶酸。
（8）维生素B12：又名抗恶性贫血维生素或钴胺素。
7
8
水溶性维生素的辅酶形式与酶反应 p434
9
第二节 脂溶性维生素
脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K，它们不 溶于水，而溶于脂类及脂肪溶剂。脂溶性维生素 在食物中与脂类共同存在，并随脂类一同吸收。 吸收后的脂溶性维生素在血液中与脂蛋白及某些 特殊的结合蛋白特异地结合而运输。
19
第二节 脂溶性维生素
四、维生素K 1、结构
维生素K又称凝血维生素，有K1、K2、K3、K4， 其中K1、K2为天然维生素K，临床上应用的为人工 合成的K3、K4，溶于水，可口服及注射。维生素K 的吸收主要在小肠，经淋巴吸收至血液，在血液 中随β-脂蛋白转运至肝储存。
20
第二节 脂溶性维生素
O
维生素的功能通常是作为酶的辅助因子（辅酶与辅基）。 因此，它对动物体正常生长与健康是必需的。
3
第一节 维生素概述
二、维生素的发现与认识：来自医学实践
在古代曾有过维生素缺乏症的详细记载。唐代名医孙 思邈用猪肝治疗雀目（维生素A缺乏症）。他还曾用 麦麸熬粥来防治脚气病（维生素B1缺乏症）。
➢ 19世纪初，欧洲一些研究者认为，人体只需要蛋白质、 糖类、脂类、矿物质、水五种营养素，但在航海和探 险的传记中早已记载了许多坏血病的病例；这些病人 并不能用当时已知的五种营养素来治疗。
生物化学
第六章 维生素与辅酶 Vitamin
1
本章提纲
第 第第一一一节节节 第概概维一述生述节素概概述述
讲解酶和辅酶作用机制的书籍
讲解酶和辅酶作用机制的书籍酶和辅酶作用机制的探索之旅简介：酶是生物体内的催化剂，在许多生化反应中发挥重要作用。
辅酶则是酶活性的必需辅助因子，为酶提供催化反应所需的辅助物质。
本书将带你深入了解酶和辅酶的作用机制，并揭示其在生命体内的重要性。
第一章酶的基本概念在这一章节，我们将介绍酶的基本概念。
从早期人们对酶的偶然发现开始，到现代化学对酶的深入研究，我们将带你了解酶的发现历程以及酶与生命活动之间的紧密关系。
第二章酶的分类与结构本章将详细介绍酶的分类与结构。
从酶的分类到酶的立体结构，我们将一一为你详细阐述酶在不同生化反应中所扮演的角色，并介绍不同酶的结构特点。
第三章酶的催化机制在这一章中，我们将深入探讨酶的催化机制。
包括酶与底物的结合，酶活性位点的构成以及酶对底物的催化反应过程。
通过生动的案例和详细的图解，帮助你更好地理解酶是如何催化反应并提高反应速率的。
第四章辅酶的作用机制本章将聚焦于辅酶的作用机制。
辅酶与酶紧密合作，为酶的催化反应提供必需的辅助因子。
我们将介绍不同类型的辅酶以及它们在酶反应中的作用机制，以便读者能够深入了解辅酶是如何参与酶反应过程的。
第五章酶和辅酶在代谢过程中的作用本章将探讨酶和辅酶在代谢过程中的作用。
我们将介绍不同代谢途径中酶和辅酶的具体作用，如糖代谢、脂肪酸代谢和氨基酸代谢等。
同时，我们还将强调酶和辅酶在维持生物体内稳态和能量供给方面的重要性。
第六章酶与疾病相关性研究的前沿进展本章将介绍酶与疾病相关性研究的前沿进展。
我们将探索酶在癌症、遗传性疾病和神经系统疾病等方面的作用机制，并对酶与疾病的关联进行深入剖析。
此外，本章还将介绍相关研究的最新成果和未来的发展方向。
第七章酶和辅酶在工业应用中的作用在这一章节，我们将探讨酶和辅酶在工业应用中的作用。
从食品工业、医药工业到生物能源领域，我们将介绍酶和辅酶在不同工业领域中的实际应用，展示它们在提高生产效率和环境保护方面的重要性。
结语通过本书的阅读，希望读者能够全面了解酶和辅酶的作用机制，并认识到它们在生命活动和工业领域中的重要性。
生命中的化学(4)酶与辅酶
※ 绝对专一性：对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物； 如：脲酶只催化尿素的水解；
※ 相对专一性：一类化合物或化学键；又分为：
a. 族（group) 专一性; b. 键（bond）专一性； c. 位置选择性（或区域选择性）；
完整版pt
5
酶是生物催化剂
（3）立体化学专一性——对分子构型有选择性 ※ 手性专一性：专一性地与手性底物结合，催化其反应；如：胰蛋 白酶只能水解由L-氨基酸形成的肽键，对D-氨基酸形成的肽键不起 作用；淀粉酶只能选择性地水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键，而不 能影响L-葡萄糖形成的糖苷键；
完整版pt
10
酶是生物催化剂
（6）合成酶（ligases）——又称连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N、 C-S键的形成反应，热力学上不能自发进行，必须与ATP分解反应偶联；
（7）核酶——唯一的非蛋白酶，一类特殊的RNA，能够催化 RNA分子的磷酸酯键的水解及其逆反应。
完整版pt
11
辅酶
根据酶的组成，可以将酶分成两大类：
完整版pt
14
辅酶
1、NAD+ （烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶Ⅰ）和NADP+（烟酰 胺腺嘌呤磷酸二核苷酸，辅酶Ⅱ）——维生素烟酰胺的衍生物，多 种重要脱氢酶的辅酶。
烟酰胺环的4位碳具有碳正离子的性质，容易从底物分子中夺取电子和质子， 得到还原型的辅酶Ⅰ，在340 nm有特征吸收峰。逆反应也容易发生。起着电 子和质子传递体的作用。其参与的完氧整化版还pt 原反应具有严格的手性选择性。 15
※ 几何专一性：选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一 种构型则无催化作用；
延胡索酸
苹果酸
完整版pt
6
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第六章酶化学（一）名词解释1．米氏常数； 2 ．寡聚酶；6.酶活力7. 不可逆抑制作用；3．活性中心； 4. 竞争性抑制作用；8. 可逆抑制作用。
5. 非竞争抑制作用；（二）填充题3.对于符合米氏方程的酶，v-[S] 曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为 ____________。
4.若同一种酶有n 个底物就有 ________个 K m值，其中 K m值最 ________的底物，一般为该酶的最适底物。
6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。
7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。
8.___________ 抑制剂不改变酶促反应V max， ___________抑制剂不改变酶促反应K m。
9. 含有腺苷酸的辅酶主要有、、和。
11. 维生素 A 缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D引起；成人缺乏维生素 D 引起；维生素 C 缺乏引起；维生素 PP 缺乏引起；脚气病是由于缺乏———引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素 B 缺乏引起；叶酸缺乏引12起。
12.维生素 B1在体内的活性形式是，维生素 B2在体内的活性形式是和。
维生素PP 可形成和两种辅酶。
维生素 B 是以和6———形式作为转氨酶的辅酶，以形式作为氨基酸脱羧酶的辅酶。
叶酸是的辅酶，叶酸在体内的活性形式是。
生物素在体内的作用是。
泛酸在体内的活性形式有和。
（三）选择题（在备选答案中选出 1 个或多个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A ．增加产物能量水平B ．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能2.下列哪些项是K m值的意义？A. K m值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B. K m值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m值越小，亲和力越大C.K m值可以预见系列反应中哪一步是限速反应D.用 K m值可以选择酶的最适底物E.比较 K m值可以估计不同酶促反应速度7.酶的比活力是指A. 以某种酶的活力作为 1 来表示其他酶的相对活力B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D. 每毫升反应混合液的活力单位E.一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。
2.当 [S]>>K m时， v 趋向于 V max，此时只有通过增加[E] 来增加 v。
3.酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。
7.在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。
8.维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。
9.摄入的维生素 C 越多，在体内储存的维生素C 就越多。
（五）分析和计算题1.称取 25mg 蛋白酶配成25mL 溶液，取 2mL 溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取 0.1mL 溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定 1 个酶活力单位定义为每分钟产生 1μg酪氨酸的酶量，请计算：（ 1）酶溶液的蛋白浓度及比活。
（ 2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。
2.试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。
3.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？研究酶的专一性有何意义？5.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?参考答案（一）名词解释1.米氏常数（ K m值）：是米氏酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（ v）达到最大反应速度（ V max）一半时底物的浓度（单位mol 或 mmol ）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2. 寡聚酶：有两个或两个以上亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易用酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的相对分子质量从35 000 到几百万。
3.活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
由若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
4.竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构，通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位。
这种抑制使得K m增大，而 V max不变。
5.非竞争抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成酶抑制剂复合物的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得V max变小，但能通过增加底物浓度的方法解除。
- 抑制剂或酶 -底物 -K m不变。
这种抑制不6.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速度表示。
单位：浓度/单位时间。
7.不可逆抑制作用：某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必须基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，由这样的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用。
8.可逆抑制作用：可逆抑制作用的特点是抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必须基团结合，可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性。
（二）填充题3. -1/K m， 1/V max；4. n ，小；5. 蛋白激；蛋白磷酸酯；6. 1:5；7.活化能，活化，加快；8.竞争性，非竞争性；9.++12FAD， NAD， NADP， B 辅酶； 11. 夜盲，佝偻病，软骨病，坏血病，糙皮病，维生素 B ，维生素 B ，恶性贫血，巨幼红细胞性贫血；12. TPP，FMN，12++FAD， NAD， NADP，磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺，磷酸吡哆醛，一碳单位转移酶，四氢叶酸，羧化酶的辅酶， ACP， CoA；（三）选择题1.（ B）酶是生物催化剂，在反应前后其含量没有发生变化，酶之所以能使反应快速进行，就是它降低了反应的活化能。
2.（ A,B,C,D ） K m值是酶的特征性常数，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。
酶的种类不同， K m值不同，同一种酶与不同底物作用时， K m值也不同， K m值愈小，酶与底物亲和力愈大。
4.（ A）同工酶是指催化的化学反应相同但分子结构和理化性质有所不同的一组酶。
这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
通常参与反应的底物浓度远高于酶浓度，因此被酶结合的底物量非常少，可以忽略不计。
7.（ B）酶的比活力是指单位质量的酶蛋白所含的活力单位数。
（四）判断题1.错。
底物应该过量才能更准确的测定酶的活力。
2.对。
当 [S]>>K m时， v 趋向于 V max，因为 v=k 3[E] ，所以可以通过增加[E] 来增加 v。
3.错。
酶最适温度与酶的作用时间有关，作用时间越长，则最适温度低。
7.对。
8.错。
维生素摄入不足能引起疾病，摄入过多的脂溶性维生素可以在体内储存而引起维生素中毒。
9.错。
维生素 C是水溶性的，在体内不能储存。
（五）分析和计算题1.（ 1）蛋白浓度 =0.2× 6.25mg/2mL=0.625mg/mL ；（2）比活力 =（1500/60× 1ml/0.1mL ）÷ 0.625mg/mL=400U/mg ；（3）总蛋白 =0.625mg/mL × 1000mL=625mg ；（4）总活力 =625mg× 400U/mg=2.5 × 105U。
2.竞争性抑制是指抑制剂I和底物 S 对游离酶 E 的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的 ES 复合体，不能再结合I ；同样已结合抑制剂的EI 复合体，不能再结合S。
多数竞争性抑制在化学结构上与底物S 相似，能与底物S 竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。
竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标I/V max处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度V max，而使 K m 值变大。
非竞争性抑制是指抑制剂I 和底物 S 与酶 E 的结合互不影响，抑制剂I 可以和酶 E 结合生成 EI ，也可以和 ES 复合物结合生成ESI 。
底物 S 和酶 E 结合成 ES 后，仍可与 I 结合生成 ESI ，但一旦形成ESI 复合物，再不能释放酶 E 和形成产物 P。
其特点是： I 和 S 在结构上一般无相似之处，I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I 对酶的抑制程度。
非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/K m处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的K m值，而使 V max值变小。
3.酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。
根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。
结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。
立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。
例如只作用于L 构型或只作用于顺式构型。
根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。
(参考作业 )研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。
在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。
5.影响酶催化效率的有关因素包括：（ 1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。
（ 2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。
（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。
（ 4）共价催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。