动物生物化学复习总结
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点来源：中国执业兽医师网发布时间：2011-10-13 查看次数：260动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
动物生物化学知识点复习
组分
磷酸
戊糖
碱
嘌呤
基
嘧啶
两类核酸的分子组成
RNA
磷酸
DNA
核糖 U
脱氧核糖
AG
C
T
核苷酸的紫外吸收
碱基中含有共轭双键， 最大吸收峰 260 nm 左右
核酸溶液紫外吸收以摩尔磷的吸光度表示， 摩尔磷即相当摩尔核苷酸。
（P）＝ 30.98 A
WL
ε：摩尔吸光系数 A：吸收值 W：每升溶液磷重量 L ：比色杯内径
由于共振作用，所有核苷酸的碱基都吸收紫外光，核酸在 260 nm 附近有强大光吸收。
第5章 糖类
糖类的本质： 多羟基醛、多羟基酮 多羟基醛或多羟基酮的衍生物
指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个-螺旋或-转角)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
2. 结构域 (domain) 指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
四. 蛋白质的三级结构
（一）三级结构的概念
(一) 四级结构的概念
(１) 有关四级结构的一些概念 亚基(单体)，同多聚，杂多聚
(２) 四级缔合的驱动力 主要有范氏作用力，氢键，离子键和疏水作用力，其中疏水作用力最为重要，二硫键对于稳定四级结构有重要意义。
(３) 亚基相互作用的方式 亚基之间的分布有各种各样的对称关系。
第4章 核酸
核酸的一级结构：一分子核苷酸的3’-位羟基与另一分子核苷酸的5’-位磷酸基通过脱水可形成3’,5’-磷酸二酯键，将两分子核苷酸连接起来。
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
动物生物化学考研知识点总结
《动物生物化学》考试大纲一、蛋白质化学1、蛋白质的化学组成掌握蛋白质元素组成的特点；掌握蛋白质基本组成单位-氨基酸的基本结构及常见氨基酸的名称、结构及分类。
掌握氨基酸的主要理化性质。
掌握必需氨基酸的概念及种类。
2、蛋白质的化学结构及高级结构掌握蛋白质的氨基酸组成及蛋白质一级结构的概念；掌握肽的概念；掌握蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构的基本概念及维持蛋白质高级结构的作用力；掌握二级结构的基本类型3、多肽、蛋白质结构与功能的关系掌握分子病及变构效应的概念；掌握蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的高级结构与功能的关系；掌握蛋白质的变性、复性的概念、表现及机理。
掌握日常生活中对变性的利用的预防的实例。
4、蛋白质的理化性质掌握蛋白质的两性解离和等电点；掌握蛋白质电泳的基本概念、原理及实验室常见的电泳技术；掌握蛋白质分子质量测定的常用方法及原理；掌握盐析、透析的原理及蛋白质的胶体性质；掌握蛋白质沉淀的方法及应用；掌握蛋白质的紫外吸收的应用二、核酸1、核酸的种类、分布与功能2、核酸的化学组成掌握核酸的元素组成、分子组成核苷酸的生物学作用3、核酸的分子结构掌握DNA的分子结构、碱基组成及性质；掌握RNA的分子结构及碱基组成三、酶1、酶的概念及作用特点掌握酶、酶活力、比活力、酶活力单位的概念酶的作用特点：高效性、专一性、酶的不稳定性、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性2、酶的化学结构掌握辅酶、辅基、维生素的概念；掌握几种重要辅酶（辅基）的结构及功能3、酶的结构与功能的关系掌握酶的活性中心、必需基团、酶原、酶原的激活、同工酶的概念；掌握酶原激活的本质及意义4、酶的作用机理掌握酶的作用机理及酶作用高效率的机制5、酶促反应的动力学掌握酶促反应速度的因素底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义pH 的影响温度的影响酶浓度的影响激活剂的影响抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型别构酶的概念6、酶活性的调节掌握变构调节与共价修饰调节的概念及方式7、酶的命名及分类掌握酶的命名及分类四、糖代谢1、概述掌握糖的生理功能及糖在动物体内的代谢概况；掌握血糖的来源和去路2、糖原的合成与分解掌握糖原的合成和分解的主要过程3、糖酵解掌握糖酵解的概念、糖酵解的历程（细胞定位、反应历程）、糖酵解中产生的能量、糖酵解的生物学意义4、葡萄糖的有氧分解掌握葡萄糖的有氧分解的概念、过程及意义5、糖异生掌握糖异生作用的概念及糖异生途径的反应历程6、磷酸戊糖途径掌握磷酸戊糖途径的生理意义五、生物氧化1、生物氧化概述掌握生物氧化的概念及特点2、生物氧化中水的生成掌握呼吸链的概念及组成；掌握两条呼吸链的排列顺序；掌握呼吸链的抑制作用3、胞液NADH进入线粒体的穿梭机制掌握胞液NADH进入线粒体的两种穿梭方式4、生物氧化中ATP的生成掌握ATP在生物体中的作用及生成方式；掌握呼吸链上氧化与磷酸化偶联的部位；掌握解偶联作用五、脂代谢1、脂类及其生理功能掌握脂类在生物体的重要作用；掌握不饱和脂肪酸的概念；掌握脂肪的分解代谢；掌握酮体的概念、生理意义；酮病的发生机制；掌握丙酸的代谢2、脂肪的合成代谢掌握乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；从头合成与β-氧化的比较3、脂类在体内运转的概况掌握血脂的概念、血浆蛋白的结构与分类；掌握血浆脂蛋白的主要功能六、含氮小分子的代谢1、蛋白质的营养作用掌握饲料蛋白质的生理功能；掌握氮平衡的概念、蛋白质的生物学价值；2、氨基酸的一般分解代谢掌握氨基酸的一般分解代谢；掌握氨基酸的三种转氨基作用及三种作用的比较3、氨的代谢掌握动物体内氨的来源与去路；掌握氨的转运；掌握尿素循环的过程4、α－酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成掌握α－酮酸的代谢5、核苷酸的代谢掌握嘌呤核苷酸从头合成的概念、嘌呤环各原子的来源；掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、嘧啶环各原子的来源七、物质代谢的联系与调节掌握物质代谢的基本目的；掌握主要营养物质之间的代谢联系和相互影响八、DNA的生物合成－复制掌握中心法则、基因表达的概念；掌握复制的概念；掌握参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子；原核细胞DNA的复制过程；逆转录：逆转录酶及其催化特性；cDNA；掌握DNA 的损伤与修复九、RNA的生物合成－转录掌握转录的概念及不对称性；大肠杆菌的RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；RNA前体的转录后加工；掌握外显子、内含子的概念；掌握真核生物mRNA的首尾修饰；掌握核酶的定义及意义十、蛋白质的生物合成1、蛋白质合成体系的重要组分mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子tRNA：反密码子的概念；起始tRNArRNA与核糖体2、原核生物蛋白质的合成过程掌握氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理；大肠杆菌蛋白质的合成；肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成肽链的延伸：进位、转肽、移位肽链合成的终止和释放3、多肽链翻译后的加工掌握多肽链合成后的加工、折叠的概念。
动物生物化学知识点总结
动物生物化学知识点总结生物化学是现代生物科学中的重要分支之一，它研究微观层面的生命现象和化学过程，是生物学和化学学科的交叉点。
而动物生物化学作为生物化学的重要分支之一，研究的是动物体内的化学反应和生命现象，对于理解动物的生长发育、代谢和疾病等方面具有重要的作用。
本文将介绍一些常见的动物生物化学知识点，帮助读者更好地了解动物生命的奥秘。
一、碳水化合物1. 糖类的分类糖类是由碳、氢、氧3种元素组成的化合物。
根据它们的分子结构和化学性质的不同，可以将糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖是最小单位的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。
双糖是由两个单糖分子通过酯键或糖苷键连接而成的糖类，如蔗糖和乳糖等。
多糖是由多个单糖或双糖分子通过糖苷键连接而成的糖类，如淀粉、纤维素和壳多糖等。
2. 糖酵解糖酵解是指将糖分解为能量和原料的过程。
糖酵解分为两个阶段，即糖的同化和糖的异化。
糖的同化是指将糖分子通过一系列反应转化为3-磷酸甘油酸，同时释放一些能量。
这个过程需要消耗一些ATP。
糖的异化是指将3-磷酸甘油酸分解成二氧化碳和水，并释放更多的能量。
这个过程会产生ATP和NADH。
3. 糖尿病糖尿病是一种代谢性疾病，主要表现为血糖水平持续升高。
诱发糖尿病的原因很多，其中最常见的是胰岛素分泌减少或作用不良。
胰岛素是一种由胰腺分泌的激素，可以促进细胞对葡萄糖的吸收和利用。
如果胰岛素分泌不足或作用受到抑制，就会导致血糖水平升高，进而损害多个器官和系统的功能。
二、脂质1. 脂质的分类脂质是一类由碳、氢、氧和其他元素组成的生物大分子，具有生物学重要性。
根据其结构和行为特征的不同，可以将脂质分为三类：甘油脂、磷脂和固醇。
甘油脂是一种由甘油和脂肪酸通过酯键结合而成的脂类，如三酰甘油。
磷脂是一种含有磷酸基的脂类，如磷脂酰胆碱。
固醇是一类具有四环结构的天然有机化合物，如胆固醇。
2. 脂肪的代谢脂肪的代谢是指将脂肪酸和甘油脂转化为能量和产生一些代谢产物的过程。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
考研动物生物化学总结复习题
动物生物化学第一章绪论一、名词解说1、生物化学 2 、生物大分子二、填空题1、生物化学的研究内容主要包含、和。
2、生物化学发展的三个阶段是、和。
3、新陈代谢包含、和三个阶段。
4、“ Biochemistry ”一词第一由德国的于 1877 年提出。
5、在古人工作的基础上，英国科学家 Krebs 曾提出两大有名学说和。
6、水的主要作用有以下四个方面、、和。
三、单项选择题现代生物化学从 20 世纪 50 年月开始，以以下哪一学说的提出为标记：A． DNA的右手双螺旋构造模型 B.三羧酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控我国生物化学的奠定人是：A. 李比希B.吴宪C.谢利D.拉瓦锡1965 年我国第一合成的拥有生物活性的蛋白质是：A. 牛胰岛素B.RNA聚合酶C.DNA聚合酶D.DNA连结酶生物化学的一项重要任务是：A. 研究生物进化B. 研究激素生成C. 研究小分子化合物D. 研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系1981 年我国达成了哪一种核酸的人工合成：A. 清蛋白 mRNAB.珠蛋白RNAC.血红蛋白DNAD.酵母丙氨酸tRNA参考答案一、名词解说1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体( 微生物、植物、动物) 的化学构成和生命现象中化学变化规律的一门科学。
2、分子量比较大的有机物，主要包含蛋白质、核酸、多糖和脂肪。
二、填空题1、生物体的物质构成、新陈代谢、生物分子的构造与功能2、静态生物化学阶段、动向生物化学阶段、现代生物化学阶段3、消化汲取、中间代谢、排泄4、霍佩赛勒5、鸟氨酸循环、三羧酸循环6、参加物质代谢反响、是体内诸多物质的优秀溶剂、保持体温相对恒定、物质分解产生的水是体内水的一个根源三、单项选择题1. A2. B3. A4. D5. D第二章核酸的化学一、名词解说1、核苷 2 、核苷酸 3 、核苷多磷酸4 、DNA的一级构造5、DNA的二级构造6、核酸的变性7 、添色效应8 、Tm 9 、核酸的复性10 、减色效应11、退火12 、淬火13 、核酸探针14 、 DNA双螺旋构造的多态性二、填空题1、研究核酸的始祖是 _________ ，但严格地说，他分别获取的不过。
动物生物化学复习总结
一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
动物生物化学期末复习重点
生物化学复习要点第1章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)：研究生命现象的化学本质的科学。
第3章蛋白质一、氨基酸：1. 结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2. 分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg 和His)。
二、肽键与肽链：肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
分子量为43。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
肽链：由多个氨基酸借肽键线性连接而成。
两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为蛋白质。
肽单位：又称为肽基，肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
是肽键主链上的重复结构。
是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位。
三、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。
α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。
3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
动物生物化学复习要点
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
6．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
9. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
10. 变构作用：也称为别构效应，是指在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与其他小分子结合发生了构象变化，继而引起其相邻亚基构象的改变，并且这种变化在分子内部传递，最终引起蛋白质功能的改变，使其活性增强或削弱。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象，盐析不引起蛋白质变性。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13．蛋白质的各级结构一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
肽键二级结构：是指由多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键借助氢键形成的有规则的构象。
超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起的有规则的二级结构组合体。
三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
《动物生物化学》考试重点
蛋白质蛋白质的生物学功能1、蛋白质的化学组成，组成蛋白质的氨基酸种类（20种），名称，符号，通式，侧链基团的特征，（两性离子的概念，等电点实验部分考过），必需氨基酸，非必需氨基酸，生糖氨基酸，生酮氨基酸2、肽的形成，肽键，肽链，肽平面（可以画图），肽单位，二面角关于蛋白质的构象（空间结构）一二三和四级结构的概念（实例），超二级结构和结构域的概念关于四种非共价键的概念（选择题）3、蛋白质的结构和功能的关系一级结构和功能的关系高级结构和功能的关系。
重点在定位和变构的概念（实例BNase和Hb血红蛋白原理，变构激活，抑制）核酸DNA和RNA在细胞内的分布特点A、T、G、C和U的化学结构及其核糖或脱氧核糖的连接方式（了解）核酸中核苷酸的连接方式（3,5，。
磷酸二酯键），多聚核苷酸的表示法。
DNA双螺旋结构的内容要点碱基互补配对原则及其生物学意义DNA超螺旋结构，核糖体真核染色体DNA的结构核酸的理化性质DNA变性（Tm）（增色效应），影响Tm的因素，复性，分子杂交，探针等概念RNA的类型，作用和结构特点（3种RNA。
结合蛋白质生物合成）酶------------生物催化剂酶的概念，要注意核酶酶的分类，命名，活性的表示方法（了解就行）酶的特点（为什么叫酶，为什么叫生物催化剂，其特点）酶的专一性（实例），酶的应用（比较简单）酶的化学本质辅酶辅基与维生素的关系及其应用，金属离子的作用，结合酶中辅酶和辅基与酶蛋白的关系酶的活性中心（定义）与必需基团酶原的激活和意义（实例）活化能的概念钥锁学说与诱导契合，中间产物学说，酶的一般催化原理（学说的东西了解就行）3、重力学：影响酶催化活性的因素:PH，温度，酶浓度，底物浓度（米氏曲线，米氏方程，米氏常数及其意义等），激活作用与抑制作用，主要是竞争与非竞争作用的动力学性质（实例，有机磷农药等都是竞争性抑制重力学特点，图）很重要酶活性的调节----反馈控制的概念共价修饰（实例）变构调节（实例）同工酶（实例）糖代谢的有关途径酵解途径（阶段，关键酶）有氧氧化途径（阶段，关键酶，计算ATP）异生途径（关键酶，乳酸的再利用）糖原的合成与分解的特点及其调节（符号）磷酸戊糖途径（氧化阶段，生物学含义，意义是什么）各途径的生理意义脂代谢有关的途径动物机体脂类的组成和生理功能（常识性）脂肪动员（激素敏感脂酶）甘油的代谢方式（与糖代谢联系）偶数饱和脂酸的β-氧化（计算ATP，写步骤）奇数脂酸（丙酸）的代谢途径和意义丙氨酸羧化酶，丙酮酸羧化酶酮体生成和利用及其意义（生成的部位，关键酶，戊二酸单酰辅酶A合成酶缩写符号）不饱和脂肪酸的氧化分解（了解）比较脂肪酸的β-氧化和生物合成（酶、原料等）布置过作业不饱和脂肪酸的合成和必需脂酸（了解定义就行了），饱和（关键酶所催化的反应，脂肪酸的提纯）脂肪酸合成的基本途径，肝脏在脂代谢中的作用磷脂和胆固醇合成的基本原料，大致过程，特点及其在动物体内生物转变，磷脂的合成代谢，胆固醇和磷脂的区别血浆脂蛋白的结构、种类和基本功能，符号，高密度，等氨基酸代谢的有关反应氨基酸一般分解代谢的两种方式-----脱羧作用和脱氨作用氧化脱氨、转氨作用和联合转氨作用（画图示，举例子）氨的来源和去路（谷氨酰胺，氨）尿素生成-----鸟氨酸/精氨酸循环（氨和二氧化碳来源）谷氨酰胺的合成和分解尿酸α-酮酸的代谢（氨基化、生糖、生酮和兼生氨基酸）含胺类小分子激素来源（芳香族氨基酸）（知道方程式）谷胱甘肽（GSH）和肌酸等的生成重要的一碳基团来源（选择题）核苷酸的代谢途径嘌呤和嘧啶的分解产物，分解代谢，合成代谢（PRPP）嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成（核糖的形式，环上原子和基团来源）脱氧核苷酸的生成方式（知道就行）代谢途径之间的联系糖类、脂类、氨基酸和核苷酸的代谢联系，它们之间的相互联系和相互影响糖代谢与脂代谢糖代谢与氨基酸代谢脂代谢与氨基酸代谢核苷酸代谢与其他物质代谢（教材P174）能量代谢生物氧化（概念）动物机体能量的产生、转移、贮存和利用的方式自由能、高能化合物与高能磷酸键、基团转移势NADH和琥珀酸两条呼吸链的组成成分、电子传递方式、产生ATP 的数目和部位，水生成，ATP生成，氧化磷酸化，底物水平磷酸化定义（举例子）NADH从胞浆到线粒体的转运（两种穿梭作用）穿梭作用特点从DNA到蛋白质----遗传信息分子的表达DNA的合成----复制半保留复制及其意义主要的复制酶和复制因子（DNA聚合酶等的作用）非常重要DNA的复制过程（半不连续复制）冈崎片段DNA损伤的修复反向转录作用（反转录酶，cDNA）RNA的生物合成RNA转录和DNA复制的不同之处原核真核RNA聚合酶的功能转录的过程真核和原核基因的差别真核RNA转录后的加工和修饰，注意作图的地方蛋白质的生物合成-----翻译mRNA与遗传密码tRNA与解码系统（结构和功能）氨基酰tRNA合成酶绝对专一性rRNA与核糖体（功能与结构）大小亚基，真原核差别蛋白质生物合成的基本过程多肽链翻译后的修饰与加工蛋白质的到位（信号肽假说）氨基酸活化基因表达调节中心法则转录是基因表达的中心环节原核基因表达调节操纵子（实例，Lac操纵子的作用机制）真核基因表达调节，基序基因调节蛋白及其结构基元基因调节序列大分子的跨膜运输（分泌蛋白的转运和受体介导的内吞作用）细胞信号传导受体的特点三类膜受体（门控通道，与G蛋白联系的受体以及酪氨酸蛋白激酶受体）G蛋白与G蛋白联系的受体的特点生物膜及其功能（重点是信号传导，三种受体）生物膜的化学组成（磷脂与蛋白质、性质）膜的结构----流动镶嵌模型小分子和离子跨膜运输简单扩散促进扩散主动转运（钠泵）蛋白激酶A 系统激活腺苷酸环化酶产生第二信使cAMP 腺苷酸环化酶激活蛋白激酶A蛋白激酶C系统激活磷脂酶C产生第二信使IP3，甘油二脂（符号）IP3引起钙离子释放，钙调蛋白依赖性蛋白激酶激活（作用方式）DC和钙离子激活蛋白激酶C（了解）酪氨酸蛋白激酶受体系统酪氨酸蛋白激酶受体特点和作用方式DNA转录调节受体系统（胞内受体系统）转导信号方式重点是G蛋白受体系统名词解释要有例子注：红色底纹为特别重点，黄色底纹为重点，红色字体要格外注意。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
动物生物化学复习总结题.doc
生物化学习题第一章蛋白质的化学一、填空题1、组成蛋白质分子的氨基酸有20 种,它们的结构通式是__________________ ,其中碱性氨基酸有________ 、赖氨酸___________ 、精氨酸______________ 、酸性氨基酸有和天冬氨酸和谷氨酸 ,含硫的氨基酸有半胱、蛋氨酸；分子量最小的氨基酸是________ o2、组氨酸的等电点是7.59,溶于pH值7的缓冲液中，并置于电场中，组氨酸应向电场的阴极的方向移动。
3、蛋白质的平均含氮量为16 %,今测得lg样品含氮量为10mg,其蛋白质含量应为—.25—%o5、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的色氨酸，酪氨酸和苯丙氨酸三种氨基酸残基有吸收紫外光的能力。
6、蛋白质在等电点时净电荷为 ____________ ,溶解度最大。
7、蛋白质的二级结构类型主要有a ■螺旋，B •折叠，转角，—无规卷曲，稳定二级结构的主要作用力是一非共价键。
8、镰刀状细胞贫血病是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的。
9、球状蛋白分子中，一般非极性氨基酸侧链位于分子内部, 极性性氨基酸侧链位于分子表面。
10、蛋白质胶体亲水性的稳定因素是—水化层_和_同性电荷层实验室常用盐析方法破坏这种稳定性。
11、 _______________________________ 氨基酸等电点是 ,在等电点时，氨基酸主要以一两性—离子形式存在,在pH〉pl的溶液中，大部分以负离子形式存在，在pHvpI的溶液中，大部分以正离子形式存在。
12、结合蛋白酶是由酶蛋白和辅助因子两部分组成。
13、蛋白质的盐溶指的是低浓度盐溶液使蛋白质溶解，盐析指的是高浓度盐溶液使蛋白质沉淀。
14蛋白质的一级结构是指氨基酸排列顺序。
15、蛋白质具有生物活性的结构形式是________ o16、血红蛋白的氧饱和曲线是一S一型,肌红蛋白的氧饱和曲线为J 一型。
17、利用葡聚糖凝胶柱层析法（分子筛层析法）对盐析沉淀的蛋白质脱盐时，先被洗脱下来的是一分子质量大的分子,随后被洗脱下来的是一分子质量小。
动物生物化学 复习知识点
第一章绪论1、生物化学的概念在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。
它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。
2、生物化学的研究内容与发展的三个阶（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后3、生物化学与畜牧兽医的关系❖在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。
❖掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。
第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分类1.按蛋白质的构象分类：球状蛋白质纤维状蛋白质2.按蛋白质的功能分类：催化蛋白（酶）运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）电子传递蛋白3.按蛋白质的组成和溶解性分类：简单蛋白质结合蛋白质二、蛋白质的化学组成一）、蛋白质的元素组成：凯氏定氮法：例子蛋白质元素组成的一个特点：其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）(二)、构成蛋白质的基本结构单位1、氨基酸的结构：A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）2、氨基酸的分类：基本氨基酸（20种）：掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。
营养学分类：必需氨基酸的种类编码氨基酸：据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）极性R基团AA：不带电荷（７种）；带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据氨基酸的酸碱性分类中性ＡA：含脂肪烃：Gly、Ala、Val、Leu、Ile含芳香环：Phe、Tyr、Try含羟基：Thr、Ser含硫：Met、Cys含亚氨基：Pro1含酰胺基：Asn、Gln酸性ＡＡ:Asp、Glu碱性ＡA:Lys、Arg、His据营养学分类：必需ＡＡ：Lys Trp Phe V al Met Leu Ile Thr非必需ＡＡ据代谢去向分类生糖ＡＡ(15种) 生酮ＡＡ（1种：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4种：Ile，Lys，Phe，Tyr)3、氨基酸的性质A、氨基酸的两性解离及等电点：大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；（1）氨基酸的一般理化性质а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。
动物生物化学期末复习资料超准
生化复习资料考试：名：10个（三、四）选：10个（不含1、6、11、12）3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素填：20空（1、2、8）简答：3个（1、6、7、8）简述：3个（9、10、11、12）血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径实验与计算：（1、7）一、名词解释1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。
是蛋白质结构中的主要化学键（主键）2、盐析：3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。
又称酶活性部位4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。
米氏常数Km对于酶是特征性的。
每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。
5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。
6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成ATP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。
7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。
8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。
9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。
11、激素敏感激酶：12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源之一，也是构成细胞膜的基础。
在动物体内，碳水化合物经过消化和吸收后被转化成葡萄糖，再通过各种代谢途径产生ATP等能量分子供体内代谢需要。
另外，蔗糖、乳糖等二糖与多糖也是动物体内消化和代谢的重要碳水化合物。
2. 脂质脂质是构成细胞膜的主要成分之一，同时也是重要的能量储备物质。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
甘油三酯在动物体内是重要的蓄能物质，主要存在于脂肪组织中；磷脂则主要构成细胞膜，是细胞膜结构与功能的重要组成部分；胆固醇则是体内的一种重要的类固醇类化合物，用于制造激素和维持细胞膜渗透性。
3. 蛋白质蛋白质是动物体内最丰富的生物大分子，广泛参与体内的代谢、调节、结构和运动等生命活动。
蛋白质由氨基酸组成，不同的氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在体内通过翻译机器（核糖体）合成，在折叠、修饰等过程中形成不同的空间结构与活性。
蛋白质通过磷酸化、脱磷酸化、甲基化等修饰可以影响其生物活性。
体内常见的蛋白质包括酶、激素、抗体、筋蛋白等。
4. 核酸核酸是构成生命的基本分子，是体内遗传信息的携带物质。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是体内重要的遗传物质，参与细胞遗传信息的保持和传递；RNA则在依据DNA信息进行转录、翻译等作用过程中发挥重要作用。
核酸的核心结构是由五碳糖、磷酸基团、碱基组成的核苷酸。
核酸的碱基共有4种：腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶，它们的配对关系与序列出现对遗传信息的编码与表示具有重要影响。
5. 酶酶属于一类重要的生物催化剂，不参与化学反应的端点能量但可改变化学反应的作用机制，降低化学反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶是由蛋白质组成的，不同的酶对应不同的生物反应。
酶的功能受参数如温度、pH、离子强度等的影响，在药物化学中可研究药物对酶的作用，洞察药物的代谢与毒性等。
6. 发酵与呼吸发酵是一类无需氧气参与的生物氧化过程，是体内产生底物转化产物的方式之一，常见的发酵方式包括乳酸发酵、酒精发酵等。
动物生物化学复习资料汇编
动物⽣物化学复习资料汇编⼀．绪论与酶1.名词解释:⽣物化学——简称⽣命的化学；是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
酶——由⽣物活细胞产⽣，具有⾼度专⼀性和极⾼催化效率的⽣物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作⽤才具有催化活性的酶的前体。
同⼯酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质和免疫学性质不同的⼀组酶。
酶原的激活——使⽆活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维⽣素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由⾷物供给的⼀类有机化合物。
酶活性部位——酶分⼦中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分⼦结合和催化的基团以及参与维持酶分⼦构象的基团。
诱导契合学说——酶活⼒——酶催化底物化学反应的能⼒２.酶催化作⽤的特征(P2)答：1.酶具有很⾼的催化效率 2.酶具有⾼度的专⼀性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋⽩质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋⽩质组分外，还有⾮蛋⽩质的⼩分⼦物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维⽣素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作⽤缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚⽓病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢⼝⾓炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电⼦作⽤癞⽪病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 ⽣物素羧化酶的辅酶B9 FH4 ⼀碳基团的载体巨红细胞贫⾎B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫⾎5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活⼒及其单位（⼀）酶活⼒(酶活性): 酶催化底物化学反应的能⼒。
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一、名词解释：1.等电点；当一定的PH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷相等，即净电荷为0，此时溶液的PH即为该种氨基酸的等电点。
2. 酶的活性中心：酶只有很小的部位与底物发生反应，此部位称为酶的活动中心。
3. 变构酶：当一种效应物与酶一个部位结合后，将影响到另一个效应物与酶的结合，这类酶称为变构酶二、填空题：1. 碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸❖ 2. 蛋白质的二级结构包括：α-螺旋、β-折叠、独立的α-螺旋和β-折叠、相间的α-螺旋和β-折叠3. 酶的专一性包括相对专一性、绝对专一性、立体结构专一性三、三羧酸循环或糖酵解路径图(书本103,105面)习题1氨基酸在水溶液中也什么形式存在（两性离子）2蛋白质亚基间的空间排布相互作用（四级结构）3胰岛素原转变为胰岛素发生在哪个细胞器：高尔基体4蛋白质的等电点为5.0放在PH为1.0的缓冲液中，正电荷能向正极还是负极。
答案：负极5每分子血红蛋白中有多少个铁原子？（四个）6双缩脲用来检测什么（蛋白质）7肽键属不属于一级结构内能（属于）8肽键中氮与氮之间单键为什么不能旋转（有酰胺平面）判断题9肽键能旋转形成β-折叠（错误）10具有三级结构的肽键都具有生物活性（错误）11蛋白质在生物体内合成之后的共价修饰是可逆（正确）12磷酸化和去磷酸化作用用的是不是同一种酶（不是）13盐析不会引起蛋白质的变性（正确）14Km值代表亲合性的高低（负相关）15磷酸化是激酶催化的（正确）16糖元磷酸化酶是一种什么酶（可逆的共价调节酶）17Km值与酶的性质相关而不是与酶的活性相关（正确）18糖酵解过程中的限速酶（磷酸果糖激酶）19以磷酸二羟丙酮为交叉点的是（糖代谢与甘油代谢之间）20丙酮到乙酰辅酶A脱掉的H给了谁（NAD+）21发生线粒体的循环式：三羧酸循环22一分子子葡萄糖进行有氧氧化会经过几次底物磷酸化（6次）思考题第二章蛋白质（1）天冬氨酸解离基团的pK值分别是pK1=1.88，pK2=9.06，pKR=3.64，天冬氨酸的等电点是多少？因为天冬氨酸为酸性氨基酸，故PL=（PK1+PKR）/2=2.76（2）简述血红蛋白变构与功能的关系？血红蛋白每个亚基内有一个血红素辅基，血红素中央的Fe离子是结合部位,Fe离子有6个配位键，4个与血红素吥啉环的四个吡咯的N原子相连，第五个配位键与β链F8的组氨酸咪唑基相连，第6个配位键是与氧结合的部位，不结合氧时由于第5 个配位键的作用使亚铁离子离开卟啉环，当与氧结合时亚铁离子被拉向卟啉环，这一微小的移动引发了整个血红蛋白构象和性质的改变。
（3）简述镰刀型贫血病的分子机制？血红蛋白β链第6位氨基酸残基改变，Glu和Val分子的性质在侧链，Glu侧链带负电荷，而Val是一个非极性基因，所以使得Hbs分子表面的负电荷减少。
这种变化使患者的容易发生聚集并形成杆状多聚体，导致红细胞变形。
第三章酶（1）简述酶的催化特点？1、酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
绝对专一性：只对一种底物有选择性，专一性最强相对专一性：键专一性，基团专一性立体异构专一性：这类酶只能作用于底物的一种立体异构体。
2、酶具有极高的催化效率3反应条件温和4、酶易失活5、体内酶活性是受调控的（2）简述酶的催化机理（如何降低活化能）？(一) 邻近和定向效应邻近效应：底物的反应基团与活性部位的催化基团互相靠近，A、B双底物分子反应基团互相靠近，大大增加了活性部位内底物的有效浓度，从而使底物反应速度大大地提高定向效应：在酶活性部位中，催化基团与底物分子反应基团之间，形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物，降低了底物分子的活化能。
增加了底物反应速度(二) 形变效应当酶遇到它的专一性底物时不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子常常也受酶作用而变化。
(三) 共价催化酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。
根据活性中心处极性基团对底物进攻的方式不同，共价催化可分为亲电催化与亲核催化两种。
(四) 酸碱催化通过瞬时向反应物提供质子或从反应物接受质子稳定过渡态，加快反应的一类催化作用第四章糖类代谢（1）简述1分子葡萄糖完全氧化产生多少ATP分子？第一阶段（胞液）： 2ATP、 2NADH，计7（5）ATP第二阶段（线粒体）：2NADH，计5ATP第三阶段（线粒体）：6NADH、2FADH2、 2GTP(或2ATP)，计20ATP共计32（30）ATP（2）简述糖异生的生理学意义？1. 反刍动物体内葡萄糖的唯一来源。
2. 动物机体饥饿状态下血糖的重要来源。
3. 清除动物体剧烈运动时产生的乳酸，避免因乳酸堆积过多而引起酸中毒。
因而，在动物体内形成了“乳酸循环”（Cori）循环（3）为什么说肝脏是维持血糖浓度的重要器官？肝脏是维持血糖恒定的关键器官。
肝脏具有双向调控功能，它通过肝糖原的合成，糖的氧化分解，转化为其他非糖物质或其他糖类，以及肝糖原分解，糖异生和其他单糖转化为葡萄糖来维持血糖的相对恒定肝是实行血糖调节的重要器官，肝具有许多糖代谢的特异酶，许多糖代谢过程如糖原的合成和分解、糖异生作用都是在肝细胞内完成的。
所以肝是维持血糖恒定的关键器官。
肝功能受损时，可能影响糖代谢而易出现血糖的波动。
（4）三羧酸循环中并无氧参加，为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径？对于循环中生成的NADH和FADH2只有H由呼吸链传递到分子态氧时才能再生成NAD+和FAD供循环用。
因此分子态氧虽然不直接参与三羧酸循环但是这个循环只有在有氧条件下才能运转。
第六章脂类代谢（1）为什么摄入糖量过多容易长胖？a.摄入糖类过多会减少脂肪的消耗.b.过多的糖类会产生大量的乙酰辅酶A和α-磷酸甘油，使得过量的乙酰辅酶A不能进入三羧酸循环，而是合成脂肪酸；α-磷酸甘油会促使合成甘油三酯，从而引起肥胖。
（2）在肝脏线粒体中，为什么草酰乙酸可以决定乙酰coA进入三羧酸循环或合成酮体？当草酰乙酸较多时，乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合进入三羧酸循环；当草酰乙酸很低时，只有少量乙酰辅酶A进入三羧酸循环大多进入酮体合成途径。
（3）简述乙酰辅酶A在含碳化合物代谢中的作用？A．在糖代谢中，乙酰辅酶A进入三羧酸循环氧化供能。
B．在脂类代谢中，乙酰辅酶A是合成脂肪酸和酮体的重要原料,同时脂肪酸和酮体最终也是以乙酰辅酶A的形式进入三羧酸循环，氧化供能。
第七章蛋白质代谢（1）为什么说谷氨酸是氨基酸的转换站？因为只有L-谷氨酸脱氢酶分布广，活性高，能专一催化L-谷氨酸生成α-酮戊二酸，故在转氨基作用中，α-酮戊二酸可作为氨基的受体，转变成L-谷氨酸，再被氧化脱氨。
（2）简述糖、脂类、氨基酸代谢的相互联系（一）糖代谢与脂类代谢之间的联系糖可以转变为脂肪、胆固醇等脂类物质。
但脂肪转变为葡萄糖是有限度的（二）糖代谢与氨基酸代谢之间的联系糖可以转变为非必需氨基酸。
氨基酸中除亮氨酸和赖氨酸之外都能转变为葡萄糖(三）脂类代谢与氨基酸代谢之间的联系氨基酸可以转变为脂肪、胆固醇等脂类物质。
但脂肪转变为氨基酸是有限度的第八章核酸的化学结构（1）核苷酸的合成代谢与蛋白质的分解代谢有何关系？氨基酸是核苷酸嘌呤和嘧啶碱基的合成原料，是蛋白质分解代谢的产物。
第九章核酸的生物学功能（1）简述DNA损伤的原因是什么？损伤的DNA是如何修复的？原因：1、DNA分子的自发性损伤DNA复制中的错误DNA的自发性化学变化2、物理因素引起的DNA损伤：紫外、核辐射3、化学因素引起的DNA损伤：烷化剂、亚硝酸盐等修复：不论物理因素或化学因素所造成的损伤，只要DNA结构发生改变，就能被修复酶识别，把不正常的部分切除光诱导的修复（光修复）不依赖光的修复（暗修复）：．1、切除修复2．重组修复3．SOS修复在高等动物体内暗修复代替了光修复（2）简述原核生物和真核生物转录后mRNA加工修饰的差异？原核生物的mRNA不用加工修饰1、mRNA加“帽子”和“尾巴”的修饰真核生物的mRNA前体，在核内加工过程中，会形成核内分子大小不均一的中间产物，称为核不均匀一hnRNAhnRNA转变为mRNA，需要在5’和3’末端进行修饰。
5’末端要形成“帽子”(cap)的复杂结构。
3’末端要形成poly(A)尾的结构2、mRNA的剪切加工真核生物mRNA前体物的剪切加工，包括内含子的剪除及外显子的拼接，称为RNA剪接（3）请说明三种RNA在蛋白质合成中的作用？mRNA遗传信息的携带者tRNA在翻译过程中为氨基酸的运载体rRNA与核糖体的形成有关，是其重要组成部分。
（4）蛋白质合成的加工修饰有哪些内容加工包括：修饰、折叠折叠：酶二硫键异构酶加速蛋白质中形成正确的二硫键肽酰脯酰顺反异构酶催化肽脯氨酰之间肽键的旋转反应，从而加速蛋白质的折叠过程分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠修饰：（1）N-端修饰（2）多肽链的水解切除（3）氨基酸侧链的修饰（4）糖基化修饰。