浙江大学生物化学丙实验报告3,4

合集下载

化学实验报告格式示例实验报告3

实验报告

实验标题: 电解水制氢实验

一、实验目的：

1. 了解电解水制氢的原理。

2. 学习使用电解法制备氢气。

二、实验原理：

电解水是一种将水中的氧气和氢气分离出来的化学反应。当通过直流电流通过水时，

水中的氢离子（H⁺）被电子还原为氢气（H₂），而水中的氧离子（OH⁻）被电子氧化

为氧气（O₂）。

反应方程式为：

2H₂O + 2e⁻→ H₂(g) + 2OH⁻(aq)

三、实验步骤：

1. 准备一个电解槽，将两根电极（一根阴极，一根阳极）分别插入水槽中。

2. 将电解槽连接到直流电源上，并确保电源的正极接到阳极，负极接到阴极。

3. 打开电源，调节电流大小为适当值。

4. 在电解槽两根电极之间会产生水分解的化学反应，此时水中的氢气从阴极释放出来，氧气从阳极释放出来。

5. 将一个试管倒置放置在阴极上方，收集释放的氢气。

6. 另外一个试管倒置放置在阳极上方，收集释放的氧气。

7. 持续电解一段时间后，关闭电源，将收集到的氢气和氧气进行观察和测试。

四、实验结果及数据分析：

1. 在实验过程中，可观察到氢气从阴极释放出来，产生气泡并上升至试管顶部。

2. 同样地，在阳极上也可观察到氧气释放，并上升至试管顶部。

3. 将收集到的氢气和氧气进行测试，氢气能够点燃并发出“嘶嘶”声，证明其为可燃气体；氧气能够使点燃的物质燃烧更旺盛。

五、实验结论：

通过电解水的方法，成功将水分解为氢气和氧气。收集到的氢气和氧气均可用于其他实验或应用中。实验结果验证了电解水制取氢气的原理，并有助于学生理解水的分解反应和气体生成的特性。

浙江大学生物化学实验甲定磷法测定RNA含量

标准曲线上查得
的含磷量（ug）
1000
RNA（ug/mg鲜重）=
× 稀释倍数 ×
样品鲜重（mgຫໍສະໝຸດ Baidu）
95
0
定磷法测定RNA含量
3、RNA含量的测定原理 • 由于RNA的含磷量为9.5%，因此，将测得的含磷量
乘以100/9.5即为RNA的量。 4、定糖法的定性测定原理
戊糖 H+ 糠醛苔黑酚-FeCl3 绿色复合物 △
2、材料与试剂
1、实验材料 • RNA粗制品
定磷法测定RNA含量
2、实验试剂 ▪ 实验试剂配制中的注意事项参P-139。
定磷法测定RNA含量
2、定磷法的原理
磷酸 + 钼酸 H+ 磷钼酸还原剂钼蓝（抗坏血酸）蓝色，660nm处有特征光吸收， OD 值与无机磷含量成正比，可据此通过比色法测定磷含量。
➢ a、比色法的测定原理
• 由于钼蓝的OD660值与溶液中的磷含量成正比，因此，如以磷含量为横坐标，OD660值为纵坐标，二者之间的关系应为直线。如下图：
3、实验步骤
• 实验中的注意事项及解说详见实验讲义P-140。
4、实验结果及处理
1 、无机磷标准曲线的制作 • 将所得的实验数据以磷含量为横坐标，光密度为纵坐
标，画出标准曲线。
定磷法测定RNA含量

浙江大学生物化学实验甲聚丙烯酰胺凝胶等点聚焦电泳

聚丙烯酰胺凝胶等电聚焦电泳原理

一、蛋白质等电点的概念及性质

1、蛋白质等电点（pI）的概念

当蛋白质主要以两性离子形式存在时所处溶液的pH值。各种蛋白质由不同种类的氨基酸以不同的比例组成, 因而有不同的pI, 是其固有的物理化学常数。

当pH＞pI时，蛋白质带负电荷, 在电场作用下向正极移动；

当pH＜pI时，蛋白质带正电荷, 在电场作用下向负极移动；

当pH=pI时净电荷为零, 在电场作用下既不向正极也不向负极移动。

二、聚丙烯酰胺凝胶等点聚焦电泳的原理

利用各种蛋白质pI的不同, 以聚丙烯酰胺凝胶为电泳支持物, 并在其中加入两性电解质载体(脂肪族多氨基多羧酸的混合物), 在电场作用下, 蛋白质在pH梯度凝胶中泳动,当迁移至其pI的pH处, 则不再泳动, 而浓缩成狭窄的区带, 这种分离蛋白质的方法就称为等电聚焦电泳(IEF-PAGE)。

pH梯度的形成常采用“自然pH梯度”。即利用一系列两位电解质载体在电场作用下, 按各自pI形成从阳极到阴极逐渐增加的平滑和连续的pH 梯度。在此pH梯度中,各种蛋白质迁移到各自的pI处时就不再移动, 而得到分离。见图：

当利用IEF-PAGE 分离蛋白质并测定pI时可先选用pI3-lO的两性电解质载体及同一范围的标准pI蛋白, 将其与未知样品同时电泳, 固定染色后, 就可以pH值为纵轴, 距阴极迁移距离(cm)为横轴作出pH梯度标准曲线，见图：

根据染色后未知蛋白质迁移距离即可推知其pI，为进一步精确测定未知物的pI, 还可选择较窄范围的两性电解质进行电泳, 以提高分辨率, 得到更准确的pI。如实验时无标准pI蛋白质作标定依据, 则电泳后立即用表面微电极每隔0.5cm直接测定胶板的pH值,制作pH梯度曲线, 染色后根据迁移距离推知某种蛋白质的pI。

浙江大学生物化学丙实验报告3、4

实验报告

课程名称：生物化学实验（丙）指导老师：方祥年成绩：__________________ 实验名称：蔗糖酶蛋白含量的测定、蔗糖酶活力测定及其分离纯化效果的评价

同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛、袁平、朱耀仁、蔡玉林一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）

三、实验材料与试剂（必填）四、实验器材与仪器（必填）五、操作方法和实验步骤（必填）六、实验数据记录和处理七、实验结果与分析（必填）八、讨论、心得

一、实验目的和要求

1、蔗糖酶蛋白含量的测定——Folin-酚法

①学习Folin-酚法测定蛋白质含量的原理和方法；

②掌握分光光度法制作标准曲线，准确测定未知样品的蛋白质含量； ③掌握分光光度计的使用方法。

2、蔗糖酶活力测定——3.5－二硝基水杨酸法 ①掌握酶活力测定的基本原理和方法； ②学习酶的比活力的计算。

二、实验内容和原理

1、Folin-酚测定法

Folin-酚试剂是由甲、乙两种试剂组成的。甲试剂由碳酸钠、氢氧化钠、硫酸铜和酒石酸钾钠组成，在碱性条件下蛋白质中的肽键与酒石酸钾钠铜盐起作用，生成紫红色络合物；乙试剂是由磷钼酸和磷钨酸、硫酸、溴等组成，在碱性条件下，铜-蛋白质络合物以及蛋白质中的酪氨酸残基（酚基）和色氨酸还原磷钼酸-磷钨酸试剂（乙试剂）产生深蓝色（钼蓝和钨蓝的混合物），其色泽深浅与蛋白质含量成正比。可用500nm 波长比色测定，适于测定蛋白质含量0.05～0.5g/L 。优点：简单、迅速、灵敏度高；反应较稳定。缺点：该反应受多种因素的干扰。 2、蔗糖酶活力测定

生物化学实验智慧树知到答案章节测试2023年浙江大学

第一章测试

1.用50ml离心管离心样品时，错误操作是（）。

A:离心前样品配平

B:离心前若离心机内壁悬挂水珠，需擦拭干净

C:当分离效果达不到预期时可适当提高离心力。

D:离心管中样品尽量装满

答案:D

2.可见分光光度计错误操作是（）

A:测试前比色皿用擦镜纸擦净外壁

B:使用前调0%T

C:用空白溶液调100%T

D:使用石英比色皿

答案:D

3.有关移液器操作正确的是（）。

A:吸头内有液体时不可平放或倒置移液器

B:吸液完成后需要在液面下方稍停留1~2秒，防止吸入气泡

C:吸取普通溶液时（正向移液），按压操作按钮至第2深停点

D:吸取普通溶液时（正向移液），按压操作按钮至第1浅停点答案:ABD

4.有关缓冲体系，下面说法正确的是（）

A:稳定的pH值有利于维持蛋白质和酶的立体结构

B:缓冲液浓度越高越好

C:可以稳定氢离子浓度

D:缓冲液浓度越低越好

答案:AC

5.适用于酶标仪的只有透明塑料微孔板（）

A:对

B:错

答案:B

第二章测试

1.【

2.1】亲和层析根据蛋白质的什么性质进行分离（）。

A:电荷

B:亲和性

C:分子量大小

D:分子形状

答案:B

2.【2.1】阴离子交换剂本身（）

A:不带电

B:是两性离子

C:带负电荷

D:带正电荷

答案:D

3.【2.1】按照分子大小进行蛋白质分离的技术有：（）

A:超滤

B:亲和色谱

C:离子交换色谱

D:凝胶排阻色谱

答案:AD

4.【2.1】下列哪种色谱技术对蛋白质样品具有浓缩作用。（）

A:离子交换色谱

B:反相色谱

C:亲和色谱

D:分子筛色谱

答案:ABC

5.【2.1】离子交换层析和分子筛层析流速越大，分辨率越高。（）

浙江大学生物化学丙教学大纲

第一次：绪论；第一章蛋白质化学

主要内容：

绪论

生物化学的概念；生物化学研究的范畴。

生命系统的基本特征：细胞是生命的基本单位；细胞的化学组成；生物大分子的结构特点。

第一章蛋白质化学

蛋白质的发现；蛋白质的功能简介；蛋白质的元素组成；蛋白质的基本结构单位-氨基酸。

氨基酸：蛋白质氨基酸的一般结构特征；蛋白质氨基酸的分类和结构（名称，符号）；

非蛋白氨基酸的结构特点，意义。

氨基酸：蛋白质氨基酸的性质（两性解离和等电点）。

第二次：第一章蛋白质化学

主要内容：

氨基酸：蛋白质氨基酸的性质（主要的化学反应〈Edman反应；Sanger反应〉）。

肽：肽的概念；肽的结构；肽键；肽的命名；寡肽；多肽；N端；C端；肽的性质；天然多肽（谷胱甘肽）存在及意义。

蛋白质的一级结构：概念；蛋白质一级结构测定的大致步骤。

蛋白质的空间结构：构型和构象的概念；肽单位；肽平面；二面角；蛋白质的二级结构（α-螺旋；β-折叠；β-转角；维持二级结构的作用力）；超二级结构；结构域；蛋白质的三级结构（概念；特点；维持蛋白质三级结构的作用力；肌红蛋白的结构）；蛋白质的四级结构（概念；特点；血红蛋白的结构）。

蛋白质结构与功能的关系：一级结构决定高级结构；蛋白质一级结构与功能的关系（同源蛋白质的种属差异性；镰刀型细胞贫血症）。

第三次：第一章蛋白质化学；第二章酶

主要内容：

第一章蛋白质化学:

蛋白质结构与功能的关系：蛋白质空间结构与功能的关系（蛋白质的别构效应；蛋白质的变性与复性）。

蛋白质的常用分离技术：色谱法（分子筛；离子交换；亲和层析）；电泳（SDS-PAGE；

浙江大学生物化学实验甲SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质分子量

SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量
• 这种阴离子去污剂能破坏蛋白质分子之间以及与其它物质分子之间的非共价键，使蛋白质变性而改变原有的空间构象，特别是在强还原剂，如巯基乙醇存在下，由于蛋白质分子内的二硫键被还原，从而保证了蛋白质分子与SDS能充分结合，形成带负电荷的蛋白质- SDS复合物。
称取去脉叶片0.5g，加入0.05mol/L pH7.8的磷酸缓冲液2ml，加石英砂少许研磨成匀浆，10000r/min 离心10min，上清备用。 ⑵、样品的处理 • 取30ul待测样品的上清于离心管中，加入30ul浓样品溶解液，混匀，置于100℃水浴中保温3~5min，取出冷却备用。
SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量
SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量
1.1、原理
• 电泳法分离、检测蛋白质混合样品，主要是根据各蛋白质组分的分子大小和形状以及所带静电荷的多少等因素所造成的Hale Waihona Puke Baidu泳迁移率的差别。蛋白质分子在外加电场下的泳动行为可用下列函数式表示：
EQ V=
6π rη
v：分子泳动速度
E：电场强度
η ：介质粘度
SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质的分子量
1.2、材料与试剂
1、试验材料 • 新鲜植物叶片（大蒜、菠菜、韭菜） 2、试验试剂

浙江大学生物化学丙实验报告1

实验报告

课程名称：生物化学实验（丙）指导老师：方祥年成绩：__________________

实验名称：蔗糖酶的提取同组学生姓名：金宇尊、鲍其琛

一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）

三、实验材料与试剂（必填）四、实验器材与仪器（必填）

五、操作方法和实验步骤（必填）六、实验数据记录和处理

七、实验结果与分析（必填）八、讨论、心得

一、实验目的和要求

1、学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法；

2、巩固理论知识，学会学以致用并发现新问题。

二、实验内容和原理 1、实验内容：蔗糖酶的提取、分离纯化

2、实验原理：

①酵母细胞破碎

细胞破碎的常用方法非机械法液体剪切法固体剪切法压力和研磨物理法、化学渗透法、酶溶

本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法（研磨）将酵母细胞破碎，把蔗糖酶从酵母细胞中提取出来。

②蔗糖酶的初步分离纯化

蛋白酶常用的初步分离纯化方法有：盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。

本实验采用选择性变性（加热）、有机溶剂（乙醇）沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集样品。

由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活，为了能获得尽可能高的产率和纯度，在提纯

操作中要始终保持酶的活性，如在低温下操作等，这样才能得到较好地分离提纯效果。

三、实验材料与试剂专业：农业资源与环境

姓名：李佳怡

学号： 46

日期：地点：生物实验中心310 装

订

线

1、实验材料

市售干酵母粉 10g/组(3～4人）

2、实验试剂

石英砂，95%乙醇(-20℃），20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。

浙江大学临床医学专业(七年制)课程设置一览

浙江大学临床医学专业（七年制）课程设置一览第一学年

第二学年

第三学年

第四学年

第五学年

第六学年

第七学年

短学期

选修课程一览

浙江大学生物化学实验甲蛋白质的沉淀和变性反应

蛋白质的沉淀和变性反应
蛋白质分子发生沉淀时，其分子内部空间结构遭到破坏，蛋白质分子由规则性的结构变为无秩序的伸展肽链，使原来的天然性质丧失，即蛋白质已发生
了变性，这种由于蛋白质变性而产生的沉淀不能再
溶解于原来的溶剂中。如重金属盐、植物碱试剂、强酸、强碱、有机溶剂等化学因素引起的蛋白质沉淀作用，以及加热、振荡、超声波、紫外线、X-射线等物理因素所引起的蛋白质沉淀作用。
蛋白质的沉淀和变性反应
天然蛋白质变性后，变性的蛋白质分子互相凝聚或互相穿插缠绕在一起形成紧密的固体团块的现象称为蛋白质的凝固。几乎所有的蛋白质都会因加热变性而凝固，变成不可逆的不溶状态。

⑴、重金属盐沉淀蛋白质的原理
蛋白质的沉淀和变性反应
蛋白质在水溶液中为酸碱两性电解质，在碱性溶液中（对蛋白质的等电点而言），蛋白质分子带负电荷，可与带正电荷的金属离子结合成蛋白质盐，当加入汞、铅、铜、银等重金属的盐时，蛋白质则形
根据其特点的不同可分为可逆沉淀反应和不可逆沉淀反应两种类型。
蛋白质的沉淀和变性反应
1、可逆沉淀反应蛋白质虽已沉淀析出，但其分子内部结构并未发生
显著变化，如果把引起沉淀的因素去除后，沉淀的
蛋白质能重新溶于原来的溶剂中，并保持其原有的天然结构和性质。如蛋白质的盐析作用和等电点沉淀作用及在低温下，乙醇、丙酮短时间内对蛋白质的沉淀

浙江大学生物化学实验甲血清谷丙转氨酶测定(King氏法)

酶维持一定水平的转氨酶活性（即正常值）。
血清谷丙转氨酶测定
– 当肝、心、肾等组织发生病变时，由于组织细胞肿胀、坏死导致大量的酶释放到血流中，从而引起血清谷
丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶(GOT)活性显著升高。因
此测定这些酶的活性对某些疾病的临床诊断具有重要的参考价值。 –本试验用丙氨酸和α-酮戊二酸为底物(基质液成分) 经血清谷丙转氨酶作用生成谷氨酸及丙酮酸。丙酮酸与 2， 4-二硝基苯肼作用生成2，4-二硝基苯腙，此物在碱性条件下呈棕红色。根据棕红色的深浅与同样处理的丙酮酸标准液进行比较，即可计算出酶的活性。其反应过程如下：
血清谷丙转氨酶测定
1、原理
–转氨作用：将α-氨基酸的氨基通过酶促作用转移到α-酮基上，生成相应的酮酸与氨基酸的反应。催化这一反应的酶称为转氨酶。
–转氨酶广泛存在于机体的各种组织中。在肝、心、
肾等组织中，谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）的活性均较高。在正常的新陈代谢过程中，血清内两种
2、实验材料及试剂
–实验材料：动物或人血清 –实验试剂：丙酮酸标准液要求临用前配制；其它试剂的配制见P188。
3、试验结果的处理
Baidu Nhomakorabea
血清谷丙转氨酶测定
–⑴、标准曲线的制作 –以表1中的A520为纵坐标，酶活性单位为横坐标，绘制标准曲线。 –⑵、样品中转氨酶活性的计算 –a、标准曲线测定法 –根据样品管的A520（已减去空白管的）查标准曲线，即得每100ml血清中转氨酶的活性单位数。 –b、标准管测定法 –根据表2数据按下式计算酶活力：

大学实验报告模板（共8篇）（精简版）

大学实验报告模板(共8篇)

篇一：浙江大学实验报告模板图片已关闭显示，点此查看专业：________________ 姓名：________________ 实验报告学号：

________________ 日期：________________ 地点：

________________ 课程名称：_______________________________

指导老师：________________成绩：__________________ 实验名称：_______________________________实验类型：________________同组学生姓名：__________ 一、实验目的和要求（必填）二、实验内容和原理（必填）三、主要仪器设备（必填）四、操作方法和实验步骤五、实验数据记录和处理六、实验结果与分析（必填）七、讨论、心得装订线P. 实验名称：

_______________________________姓名：________________学号：__________________ 图片已关闭显示，点此查看篇二：山东大学实验报告模板2016年 03 月 11 日姓名班级同组人科目生物化学实验题目组别第五组—————————————————————————————————————————————————————一、研究背景二、研究目的三、实验原理四、实验器材五、实验试剂六、实验步骤、现象及原因七、注意事项八、实验结果第 1 页共 1 页图片已关闭显示，点此查看山东大学生化实验报告篇三：深圳大学实验报告模版深圳大学实验报告实验时间：实验报告提交时间：教务部制图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看 2、教师批改学生实验报告时间应在学生提交实验报告时间后10日内。篇四：湖南大学实验报告模板实验标题姓名：班级：学号：指导老师： XXX XXX XXX XXX1. 实验背景 XXXXXX 2. 实验目标 3. 实验方法 4. 实验设计 5. 实验结果 6. 总结 1.1 图篇五：长春理工大学实验报告模板图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看实验报告图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看图片已关闭显示，点此查看篇六：大学物理实验报告模

浙江大学生物化学实验甲酵母蔗糖酶的制备、纯化步骤-离子交换

酵母蔗糖酶的制备

一、酵母蔗糖酶的制备

1.缓冲液抽提

称取10克干酵母粉，加3克石英砂，于研钵中研磨约2分钟；再加30毫升0.02 mol/L pH7.3的Tris-HCl缓冲液（以6毫升1份分次加），边加边研磨至成浆状，将匀浆转移到50ml 离心管中，于8000转/分离心20分钟，形成三层；用滴管插入取水层（中层）于50ml离心管中，于10000转/分离心10分钟，取上清到量筒中，量体积，记为F1。留0.5毫升以测定酶活力和蛋白质含量（Fraction I），其余转入50ml离心管中用于加热纯化。

2. 加热纯化

将上清液置于50℃水浴中保温30分钟，随时摇动；然后于冰—水浴中冷却，以10000转/分离心10分钟，取上清液到量筒中，量体积，记为F2。留0.5毫升测酶活力及蛋白质含量（Fraction Ⅱ）。其余用于醇分级分离。

3. 醇分级分离

于上清液中加入等体积-20℃预冷的95%乙醇，冰上进行，慢慢滴加，边滴边摇（控制在6-8分钟加完）。充分混匀后，于冰-水浴中放置20分钟；以10000转/分离心10分钟，取沉淀，用4-5毫升0.05mol/L、pH7.3的Tris-HCl缓冲液（含0.025mol/LNaCl）溶解沉淀，于10000转/分离心10分钟，取上清到量筒中量体积，记为F3。留1毫升测酶活力及蛋白质含量（FractionⅢ），其余用于柱层析。样品保存于冰箱中备用。

4.DEAE-Sepharose柱层析分离纯化

柱规格：1×20（cm，直径）

流速：3ml/10min

上清（约3~4ml）加到DEAE-Sepharose柱上进一步分离纯化。流速3ml/10min，洗脱液：

浙江大学生物化学实验甲蛋白质的两性反应和等电点的测定

蛋白质的两性反应和等电点的测定
1、原理
⑴、蛋白质等电点的概念及测定 – 蛋白子分子是由氨基酸组成的，而氨基酸带有可解离的-NH2和-COOH，是典型的两性电解质。在蛋白质分子中虽然肽链内部氨基酸的-NH2和-COOH均用于形成肽键，但其末端的-NH2和-COOH是游离的，此外，在氨基酸侧链上还含有酚基、胍基、咪唑基、-NH2和-COOH 等酸碱基团。因此，蛋白质和氨基酸一样是两性电解质，在一定的pH条件下就会解离而带电。即在蛋白质溶液中存在下列解离平衡：
–
2、操作方法
–
操作方法及解说参P28。
3、实验结果及处理
仔细观察实验现象，并根据实验现象判断酪蛋白的等电点。
–
–
蛋白质的两性反应和等电点的测定
R CH NH2 COOH
蛋白质分子
R CH
NH2 阴离子
Байду номын сангаасCOO-
+ OH-
R CH
NH3+
COO-
+ H+
R CH COOH
NH3+ 阳离子
兼性离子
pH＞pI
电场中：移向阳极
pH=pI
不移动
pH ＜pI
移向阴极
0
蛋白质的两性反应和等电点的测定
蛋白质的带电性质和多少取决于蛋白质分子的性质、溶液的pH值和离子强度。 – 当调节溶液的pH达到一定的数值时，蛋白质分子所带正、负电荷的数目相等，以兼性离子状态存在，在电场中，既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（ pI ）。 – 当溶液的pH值低于蛋白质的等电点时，蛋白质分子带正电荷，为阳离子；当溶液的pH值高于蛋白质的等电点时，蛋白质分子带负电荷，为阴离子。 – 在等电点时，蛋白质的物理性质如导电性、溶解度、粘度、渗透压等都降为最低，可据此测定蛋白质的等电点。

大学生物学实验报告

大学生物化学实验报告标准格式汇总

生物化学实验报告

班级

姓名

实验一血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳

[目的][原理]

[仪器组成]

[操作与结果]

[结果粘贴]

实验二酶的特异性

[目的][原理]

[操作与结果]

将以上1、2、3号试管置于37℃水浴箱保温10分钟。然后向各管中加班氏试剂20滴，沸水中煮沸10分钟，取出勿振摇试管，观察结果并记录。

[分析]三管结果及原因。

实验三温度、pH、激活剂、抑制剂

对酶反应的影响

[目的][原理]

[操作与结果]

（一）温度对酶反应的影响

[分析各管的颜色变化原因]

（二）pH对酶反应的影响

[分析各管的颜色变化原因]

篇二：四川大学-生物技术-综合实验报告-学生版

生物技术综合实验

甘薯γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶(γ-GCS)基因的克隆和原核表达学生：学号：

同实验者：

研究背景

谷胱甘肽(glutathione, GSH) GSH具有多种重要生理功能, 抗自由基和抗氧化应激作用, 保护细胞膜的完整性等。γ-GCS是植物细胞中GSH生物合成的限速酶, 可以调控GSH的生物合成量。GSH 在生物体抵御冷害、干旱、重金属、真菌等胁迫过程中起着重要作用, 说明γ-GCS也与植物抗逆过程密切相关。

实验一甘薯叶片RNA提取

一、实验目的

1. 了解真核生物RNA提取的原理；

2. 掌握Trizol提取的方法和步骤。

二、实验原理

Trizol 试剂是由苯酚和硫氰酸胍配制而成的单相的快速抽提总RNA的试剂，在匀浆和裂解过程中，能在破碎细胞、降解细胞其它成分的同时保持RNA的完整性。TRIzol的主要成分是苯酚。苯

核酸浙江大学生物化学及实验(丙)课件

第四章核苷酸和核酸
•核昔酸和核酸的共价结构
-DNA的结构 -RNA的结构
•核酸的性质
了.什么是核酸? 2.核酸的功能是什么？
•脱氧核糖核酸：deoxyribonucleic acid DNA
•核糖核酸：ribonucleic acid RNA •信使核糖核酸：messenger RNA mRNA •转移核糖核酸：transfer RNA tRNA •核糖体核糖核酸：ribosomal RNA rRNA
phosphoanhydride bonds
I-1-1
I-1-1
O
OO
—O一 P一O一 P一O一 P一O
O~
O~
O~
example: ATP (or
ATP )
2 They combine with other groups to form coenzymes.
N N
Hs
H
H - NH
H-N
- - - - - I
o0c
T
—N
/\
______ /
dHr \ N IIIIIIIIIIH—N
c —c \ c
C —H
//
—C
adenine
/ //
CH3
N—HIIIIIIIIIIO thymine
fsugarphosphat
e backbone

浙江大学生物化学丙实验报告3,4

化学实验报告格式示例实验报告3

浙江大学生物化学实验甲定磷法测定RNA含量

浙江大学生物化学实验甲 聚丙烯酰胺凝胶等点聚焦电泳

浙江大学生物化学丙实验报告3、4

生物化学实验智慧树知到答案章节测试2023年浙江大学

浙江大学生物化学丙教学大纲

浙江大学生物化学实验甲SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质分子量

浙江大学生物化学丙实验报告1

浙江大学临床医学专业(七年制)课程设置一览

浙江大学生物化学实验甲 蛋白质的沉淀和变性反应

浙江大学生物化学实验甲 血清谷丙转氨酶测定(King氏法)

大学实验报告模板（共8篇）（精简版）

浙江大学生物化学实验甲 酵母蔗糖酶的制备、纯化步骤-离子交换

浙江大学生物化学实验甲 蛋白质的两性反应和等电点的测定

大学生物学实验报告

核酸 浙江大学生物化学及实验(丙)课件

浙江大学生物化学实验甲聚丙烯酰胺凝胶等点聚焦电泳

浙江大学生物化学实验甲蛋白质的沉淀和变性反应

浙江大学生物化学实验甲血清谷丙转氨酶测定(King氏法)

浙江大学生物化学实验甲酵母蔗糖酶的制备、纯化步骤-离子交换

浙江大学生物化学实验甲蛋白质的两性反应和等电点的测定

核酸浙江大学生物化学及实验(丙)课件