一蛋白质的化学1
蛋白质化学
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
第一章蛋白质化学习题答案资料
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)
•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应
一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
第一章 蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。
疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。
如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。
97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。
22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。
蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。
芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。
蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。
三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。
高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。
亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。
一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。
二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。
最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。
4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。
错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。
错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。
错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。
错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
生物化学蛋白质化学复习题1
第二章蛋白质化学(1)一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：A．精氨酸 B．赖氨酸 C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键 B．疏水键 C．肽键 D．氢键 E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂 D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降 B．溶解度增加 C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸 D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸 B．蛋氨酸 C．精氨酸 D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋 B．β-片层 C．β-转角 D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键 B．疏水键 C．离子键 D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质 B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质 D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白 D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。
蛋白质的化学
（a）极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，
Trp；
（b）非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。
第八页，共89页。
（二）氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生 改变。
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
第四十二页，共89页。
三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子 的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏 水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二 硫键等。
第七页，共89页。
（一）氨基酸的分类：
根据R侧链基团解离性质的不同，将氨基酸进行分类：
1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带 负电荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解 离后带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而
第三十页，共89页。
β- 折 迭
β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来以α－C为转
折点，形成的扇面状片层构象，其结构特征为：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状 结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。
第三十一页，共89页。
第三十二页，共89页。
第三十三页，共89页。
2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或 肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单 键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
基础生物化学复习题
基础生物化学复习题《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
高二化学选修一 蛋白质 专题练习解析
生命的基础—蛋白质【学习目标】1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质；2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质；3、了解肽键及多肽的初步知识。
【要点梳理】要点一、蛋白质的组成和结构1．蛋白质的组成元素蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。
2．蛋白质的物质属类蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。
3．氨基酸组成了蛋白质要点诠释：（1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。
-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H 原子后得到的，是个碱性基。
氨基的电子式：（2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。
由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。
4．多肽（1）肽和肽键一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。
肽键的形成：（2）二肽、多肽和肽链由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。
由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。
多肽常呈链状，因此也叫肽链。
（3）多肽与蛋白质的关系多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。
蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。
上述过程可用下式表示：5．蛋白质结构的复杂性氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，所以，蛋白质的结构很复杂。
一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。
要点诠释：氢键是一种特殊的静电吸引作用。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
蛋白质化学1
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
3 肽的命名：
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应： 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝 酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应： 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时， 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
蛋白质化学
一、蛋白质化学1.名词解释（1）.必需氨基酸：对于人和动物有一些氨基酸自身不能合成，必须从食物中获得，成为必需氨基酸。
常见的必需氨基酸有赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸。
（2）肽键：一个氨基酸的氨基与另一氨基酸羧基脱水形成的酰胺键。
（3）蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构。
（4）盐析和盐溶：向蛋白质溶液中加入较高浓度的中性盐，会使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象称为盐析；相反向蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度加大的想象称为盐溶。
（5）蛋白质的变性和复性作用：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性；在一定条件下结构已变松散的变性蛋白质恢复其天然构象的过程称为复性。
2.填空题（1）蛋白质的特征性元素是（N)，530mg某种物质中该元素含量为10.7mg，这种物质的蛋白质含量为（12.62%）。
（2）蛋白质的紫外吸收高峰是（280）nm，这是由于（苯丙氨酸）、（络氨酸）、（色氨酸）引起的。
（3）蛋白质二级结构包括（α螺旋）、（β折叠）、（β转角）（无规卷曲）等几种构象，其主要靠（氢）键来维持。
（4）当氨基酸处于等电点是以（两性）离子形式存在。
（5）中性盐引起蛋白质沉淀是由于胶体（水化膜）和（带电性）两个稳定因素被破坏的结果。
（6）在SDS-PAGE电泳中，蛋白质的迁移率只与（相对分子质量）有关。
3.选择题（1）His的PK1=1.82，pK2=6.00，pK3=9.17，其pI为（7.59）。
（2）下列氨基酸中不引起偏振光旋转的是（Gly）。
（3）下列哪些构象单元不属二级结构构象（结构域）。
（4）下列关于肽键的论述哪些是正确的（具有部分双键的特征、肽键的链长比正常C-N 键短、参与肽键形成的两个氨基酸残基的α碳原子呈反式结构）。
（5）Glu的pK1=2.19，pK2=4.25,PK3=9.67,当溶液pH3.5时他在电场中的移动方向是（移向正极）。
第三章蛋白质化学(1)(给学生)
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH OH NH2
5-羟基赖氨酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N-甲基赖氨酸 3,5-二碘酪氨酸
4-羟基脯氨酸
胱氨酸
4、非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合 态，但不存在蛋白质中（即不是蛋白质组分） 大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物
结合蛋白质
待续！
氨基末端 羧基末端
1、谷胱甘肽（GSH）
全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸，是由谷氨酸、 半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽，其中谷氨酸是 以γ羧基与半胱氨酸形成肽键谷胱甘肽 Nhomakorabea生物功能
解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作 用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与 体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH 维持还原状态(3-磷酸甘油醛脱氢酶)； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细 胞膜结构的破坏
2、碱水解
6mol/L氢氧化钠煮沸6小时。 优点：色氨酸不受破坏，水解液清亮。 缺点：精氨酸脱氨；水解产物发生消旋化， 产物是D-型和L-型氨基酸的混合物。
3、酶水解
蛋白酶（proteinase） 优点：常温，不破坏氨基酸，不发生消旋 化，水解的产物为较小的肽段。 最常见的蛋白水解酶：胰蛋白酶、糜蛋白 酶、胃蛋白酶、微生物蛋白酶。
1、氨基酸的分类（1）
脂肪族氨基酸
甘、丙、缬、亮、异亮
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phe 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp或Try
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。 目前从各种生物体 中发现的氨基酸已有250多种，但参与蛋白质组成的氨基酸
（基本氨基酸或标准氨基酸）只有20种；此外在某些蛋白质
中还存在若干种不常见的氨基酸，大多数已发现的天然氨基 酸是不参与蛋白质组成的，这些被称为非蛋白质氨基酸，大
多数非蛋白质氨基酸的生物学作用不详。
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构(苯丙氨酸)
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
3.1
20种标准氨基酸
氨基酸的结构(甘氨酸)
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H OH
氨基酸的结构(丙氨酸)
甘氨酸
丙氨酸
Байду номын сангаас
Glycine
Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH3 OH
氨基酸的结构(缬氨酸)
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
Glycine
Alanine Valine
20种基本氨基酸，除脯氨酸外，结构上的共同点是于羧 基相连的α-碳原子上的氢原子被氨基所取代，因而均为α-氨 基酸）。 各种蛋白所含的氨基酸的种类和数目都各不相同。
3.1 氨基酸的结构通式
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
COOH
-氨基酸
H2N
C R
H
不变部 分
可变部 分 各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸 按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨 基酸和碱性氨基酸。
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
H2 N
碱性氨基酸
O CH C CH2 N NH OH
氨基酸的结构(天冬氨酸)
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构(谷氨酸)
天冬氨酸 Aspartate
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH CH3 CH3 OH
氨基酸的结构(亮氨酸)
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
氨基酸的结构(异亮氨酸)
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
脯氨酸
Proline
氨基酸的结构(甲硫氨酸)
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 S CH3 OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
氨基酸的结构(半胱氨酸)
H2N CH2 O CH C OH
氨基酸的结构(酪氨酸)
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H2N O CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine
OH
氨基酸的结构(色氨酸)
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
O H2 N CH C CH2 OH
酪氨酸
Tyrosine 色氨酸 Trytophan
二、蛋白质的元素组成
蛋白质是一类含氮有机化合物，通过元素分析， 发现其元素组成与糖、脂质不同，除含有碳、氢、 氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其 他一些元素，主要是磷、铁、钼、碘、锌和铜等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—4％ 其他 微 量（磷、铁、钼、碘、锌和铜等）
HN
氨基酸的结构(精氨酸)
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
氨基酸的结构(赖氨酸)
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
氨基酸的结构(组氨酸)
第一章 蛋白质化学
第一节 蛋白质的生物学意义 第二节 蛋白质的元素组成 第三节 蛋白质的氨基酸组成 第四节 肽 第五节 蛋白质的结构
第六节 蛋白质分子结构与功能的关系
第七节 蛋白质的性质
第八节 蛋白质的分类
蛋白质的定义
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键
（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能 的大分子。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH CH3 CH2 CH3 OH
异亮氨酸 Ileucine
氨基酸的结构(脯氨酸)
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH O
异亮氨酸 Ileucine
一、蛋白质的生物学意义(1)
蛋白质存在于所有 的生物细胞中，是 构成生物体最基本 的结构物质和功能 物质。 蛋白质是生命活动 的物质基础，它参 与了几乎所有的生 命活动过程。
一、蛋白质的生物学意义(2)
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输功能 4. 运动功能 5. 防御功能（抗体、干扰素） 6. 遗传信息的控制 7. 细胞膜的通透性 8. 高等动物的记忆、识别机构
蛋白质的含氮量及蛋白质系数
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将 生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。又由于大 多数蛋白质的含氮量接近于16%（即每100克蛋白质中含有 16克氮元素），这是蛋白质元素组成的一个特点，也是实 验室利用凯氏定N法测定蛋白质含量的计算基础。这样就 可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量。 蛋白质系数（1克氮所代表的蛋白质质量(克数)，即16%的 倒数6.25）。
蛋白质含量 = 蛋白氮 6.25 粗蛋白含量 = 生物样品含氮量 6.25
定氮法测定蛋白质含量
凯氏定N法就是利用此原理来测蛋白含量 的，它是至今测定蛋白质含量的最准确 的方法。（安排实验） 练习题： 5g物质测出N为0.2g，求Pr的含量。 0.2×6.25＝1.25（g） 1.25/5 ＝25％