生化复习重点 (2)1
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生化复习知识点
生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。
3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。
4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。
5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。
6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。
7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。
8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。
9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。
10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。
11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。
12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。
在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。
所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学复习重点
绪论掌握:生物化学、生物大分子与分子生物学的概念。
【复习思考题】1、何谓生物化学？2、当代生物化学研究的主要内容有哪些？蛋白质的结构与功能掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】1、名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2、蛋白质变性的概念及本质就是什么？有何实际应用？3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理就是什么？4、举例说明蛋白质结构与功能的关系？核酸的结构与功能掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。
第三章酶掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心与必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节与共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
【复习思考题】1、名词解释:、糖酵解、糖酵解途径、高血糖与糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。
2.说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。
3.试述饥饿状态时,蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
4.试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2与H2O及ATP的主要途径。
生化复习题（1）2
⽣化复习题（1）2《⽣物化学复习题》⼀、选择题1、D氨基酸氧化酶的辅因⼦为①FAD; ②FMN;③NAD; ④NADP。
答（①）2、酶的⾮竞争性抑制剂具有下列哪种动⼒学影响①K m不变，V max减⼩；②K m增加，V max不变；③K m减⼩，V max不变；④K m和V max都减⼩答（①）3、⿊⾊素是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp;③His; ④Arg。
答（①）4、⼈体内氨的转运主要是通过①⾕氨酸；②⾕氨酰胺；③天冬酰胺；④天冬氨酸。
答（②）5、溴⼄啶嵌⼊双链DNA会引起:①颠换突变；②缺失突变；③移码突变；④转换突变。
答（③）6、在蛋⽩质合成的后加⼯过程中，⾼尔基体是①形成核⼼寡糖的场所；②信号肽被切除的场所；③糖链加⼯，形成完整糖链的场所；④核糖体结合的部位。
答（③）7、下列氨基酸，哪⼀个不参与⽣成⼀碳基团①Gly; ②Ser;③His; ④Cys。
答（④）8、L氨基酸氧化酶的辅因⼦为:①NADP; ②维⽣素B6;③FMN或FAD; ④NAD。
答（③）9、下列尚未发现与酶活性有关的⼀个⾦属离⼦是①锌；②锰；③铜；④钡。
答（④）10、下图中哪条直线代表⾮竞争性抑制作⽤(图中X 直线代表⽆抑制剂存在时的同⼀酶促反应) ①A; ②B; ③C;④DA B C X D 1v1/[S]答（②）11、下列有关别构酶的说法，哪项是正确的①别构酶的速度－底物曲线通常是双曲线；②效应物能改变底物的结合常数，但不影响酶促反应速度；③底物的结合依赖于其浓度，⽽效应物的结合则否；④别构酶分⼦都有⼀个以上的底物结合部位答（③）12、植物⽣长素吲哚⼄酸是哪⼀种氨基酸代谢的衍⽣物①Tyr; ②Trp; ③His; ④Arg 。
答（②） 13、⽣物体利⽤下列哪种氨基酸作为肌⾁到肝脏运送氨的载体①丙氨酸；②⾕氨酸；③⽢氨酸；④赖氨酸答（①） 14、⼤肠杆菌甲酰化酶可以催化下列哪⼀种物质甲酰化:①MettRNA f met ; ②Met; ③MettRNA; ④fMet 。
生化一轮复习的重点(学前必看)
生化考点问题疏导（带着问题去学生化，效率更高！）第二章核酸化学第一节核苷酸一、化学组成与命名1、碱基？3种基本嘧啶碱基？2种基本嘌呤碱基？嘌呤和嘧啶环上原子排列顺序？2、核糖？核糖分哪两类，有何区别？3、核苷？核苷中核糖与碱基以何种化学键连接？4、核苷酸？核苷酸完全水解的产物是？二、细胞内游离核苷酸及其衍生物1、细胞中重要的核苷酸衍生物有哪3大类？2、NMP / NDP / NTP / dNMP / dNDP / dNTP表示什么？中文名称？3、NTP与dNTP在核酸生物合成中的作用？4、NDP、NTP还有那些作用？选2个例子记住5、ppGpp / ppGppp / ppApp / ppAppp的中文名字及主要作用？6、cAMP、cGMP的中文、作用7、NAD、NADP、FAD的中文、作用（可以在“维生素”那章统一记忆）第二节DNA分子结构（重点）一、DNA一级结构1、DNA一级结构的定义2、一条DNA单链中核苷酸以何种化学键相连，该化学键由什么基团反应生成？3、DNA碱基序列的阅读顺序4、DNA一级结构测序的2种基本方法是？二、DNA二级结构1、DNA二级结构定义2、Chargaff定律的两大结论（碱基当量定律、不对称比率）3、双螺旋结构的4个要点（记住以下关键词，尽可能还原书上原话）（1）反向平行、大沟小沟（2）外侧骨架、内侧碱基平面（3）螺旋直径、碱基距离、螺距（记住具体数值）（4）结构稳定（4大作用力是什么？与维持蛋白质各级结构的作用力共同记忆和区分）4、DNA多态性的两个影响因素？5、4类DNA双螺旋分别是什么，有何区别（结合书上表格了解）？细胞中主要存在的是哪一种？6、回文序列？镜像重复？7、回文序列和镜像重复会导致怎样的DNA螺旋结构产生？有何意义？三、DNA三级结构1、DNA三级结构定义？DNA三级结构与超螺旋的关系？2、何种超螺旋结构是天然DNA主要形式，有利于基因表达？第三节RNA分子结构（重点）一、tRNA结构1、tRNA一级结构的特点（小，多稀有碱基，多彼此分隔又能相互配对的保守序列）2、tRNA的二级结构是什么？四臂四环分别是什么？（尤其注意氨基酸臂和反密码子环）3、tRNA的三级结构是什么？与氨基酸结合的部位是什么结构？二、rRNA结构1、rRNA的特点（数量多，种类少）2、rRNA的作用（构成核糖体、构成核酶）三、mRNA结构1、mRAN的主要功能？2、顺反子、单顺反子、多顺反子的定义？3、原核生物与真核生物mRNA的差异？4、SD序列是什么？5、真核生物mRNA结构？“帽子”和“尾巴”的作用分别是什么？第五节核酸的性质与分离纯化一、核酸的一般性质1、核酸的一般性质有哪些？（溶液黏度、固体性状、溶解性、酸碱性、带电性）二、核酸的紫外吸收特性1、核酸及其降解产物吸收紫外光的原理？吸收波段？最大吸光度？2、减色效应定义？（从原理上理解，并类比得出增色效应定义）三、核酸的变性、复性和分子杂交1、核酸变性的定义？复性的定义？分子杂交的定义？2、DNA变性的表示方式？3、Tm的中文名及定义？4、影响Tm值的因素有哪些（2个）5、变性DNA可发生复性的条件（缓慢冷却、pH）6、探针技术第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、元素组成1、蛋白质中主要的5种元素？2、蛋白质中氮含量与蛋白质质量的关系？二、氨基酸1、氨基酸定义？2、构成生物体的氨基酸（或者说有密码子对应的氨基酸）有20种，其中非α-氨基酸的是？无手性碳的是？有两个手性碳的是？3、氨基酸的分类（记忆技巧见补充材料1，倒数第二页）4、氨基酸的物理性质（固体性状、熔点、溶解度、旋光性、吸光性）5、两性离子定义？6、氨基端等电点定义？计算方法（分R基是否可离解）？氨基酸处于不同pH下的带电情况？三、肽1、肽、寡肽、多肽的定义？2、肽键、氨基酸残基的定义？3、肽链的书写顺序？4、肽键的3大性质？第二节蛋白质分子结构一、一级结构1、蛋白质一级结构定义？2、维系蛋白质一级结构的作用力？二、空间结构1、蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、亚基、四级结构的定义？超二级结构和结构域与二级结构、三级结构的关系是什么？2、维系蛋白质三维结构的作用力有哪些？其中次级键有哪些？最主要的是哪个？3、蛋白质二级结构有哪几种模式（只记名字）？4、蛋白质超二级结构主要有哪3种模式（只记名字）？三、蛋白质等电点与蛋白质变性的概念（第4节）1、蛋白质等电点定义？决定因素？2、蛋白质变性的定义？可逆变性与不可逆变性？3、导致蛋白质变性的因素？4、变性蛋白质的物理、结构、化学、生物性质变化？5、蛋白质的凝固作用第四章酶第一节酶的一般性质一、酶是生物催化剂二、酶催化的特性三、酶的化学本质1、酶的定义2、酶与无机催化剂的2个共性与酶的5个特性。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生化期末复习
第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。
在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。
变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。
应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。
第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。
主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。
③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。
第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。
第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
生化检验复习题
总复习题第一部分一．名词解释1．C反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质，是急性时相反应时极灵敏的指标，升高早且程度高。
2．空腹血糖：是指8小时内不摄入含热量的食物后，所测得的静脉血浆葡萄糖浓度。
FPG 为糖尿病最常用检测项目，若空腹血糖浓度不止一次高于7.0mmol/L (126mg/dl)即可诊断为糖尿病。
3. LDL受体途径：LDL或其他含ApoB100、E的脂蛋白如VLDL、β-VLDL均可与LDL 受体结合，内吞入细胞使其获得脂类，主要是胆固醇，这种代谢过程称为LDL受体途径。
该途径依赖于LDL受体介导的细胞膜吞饮作用完成。
4.动态功能试验：指应用特异性刺激物或抑制物，作用于激素分泌调节轴的某一环节，分别测定作用前后相应靶激素水平的动态变化，以反映内分泌功能。
5. 肾清除率：表示肾脏在单位时间内(min)将多少量（ml）血浆中的某物质全部清除而由尿排出。
6. 药物代谢动力学：应用动力学原理研究药物及其代谢物在体内吸收、分布、生物转化及排泄的影响因素及其体内药物浓度随时间的变化过程。
7. 生物转化作用：某些外来异物和代谢过程生成的某些生物活性物质在肝内代谢、转变的过程。
8.连续监测法：连续测定酶反应过程中某一反应产物或底物的浓度随时间变化的多点数据，求出酶反应初速度，间接计算酶活性浓度的方法称为连续监测法。
9.低钾血症：常见低钾血症的原因有：①钾摄入不足；②钾排出增多；③细胞外钾进入细胞内；④血浆稀释。
10.微量元素：系指占人体总重量1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。
二、单项选择题1. 清蛋白作为血浆载体蛋白，以下哪项特性错误 DA.等电点4.7左右B.带许多负电荷C.能结合Ca2+、Mg+2等阳离子D.能运载水溶性好的物质E.能运载胆汁酸、类固醇激素、长链脂肪酸等2. 在急性时相反应中，以下哪项蛋白不增高 DA. HpB. CRPC. AAGD. ALBE. Cp3. 血管内溶血时浓度下降的是哪项指标 DA. AATB. AAGC. TRFD. HpE. α2-MG4. 哪个方法测定蛋白质需要较纯的蛋白质样品？ DA 凯氏定氮法B 双缩脲法C 比浊法D 紫外分光光度法E染料结合法5. 导致嘌呤分解增加的疾病有A. 白血病B.多发性骨髓瘤C. 红细胞增多症D. 恶性肿瘤化疗E以上都是6. 随机血糖多少浓度可以诊断糖尿病？ EA 3.89 mmol/L～6.11mmol/LB 8.9 mmol/L～10mmol/LC ≥7.0 mmol/LD 6.1~7.0mmol/LE ≥11.1mmol/L7. 下列关于2型糖尿病的叙述错误的是：AA 常见于青少年B 有胰岛素抵抗C 有胰岛β细胞功能减退D 患者多数肥胖E 起病较慢8. 下列关于胰岛素的叙述正确的是：EA 胰岛素是降低合成代谢的激素B 胰岛素是由胰岛β细胞分泌的胰岛素原转变而来C 胰岛素与胰岛素原都有生物活性D 胰岛素与C肽以2：1的摩尔比释放入血E 胰岛素与细胞膜受体结合，产生相应生物学效应。
生化复习指南答案
第1章生物化学基础1、一句话问题1.生命形式虽然千差万别，在就化学本质而言，他们具有一致性。
2.生命体区别于非生命体的四个基本特征。
3.有机体遵行热力学第一定律，通过增大环境的无序而使得自身有序化。
4.生命体的信息流基本类同。
5.根据SSU RNA序列细胞分为三类，细菌、古细菌和真核细胞。
古细菌与真核细胞更接近。
6.线粒体和叶绿体是通过内共生进入真核细胞。
线粒体来源于紫细菌，叶绿体来源于蓝细菌。
7.细胞与细胞器<--超分子复合体<---- 大分子<--单体8.生物分子结构决定反应性、结构决定功能、结构也代表一种信息。
9.细胞内是一个水环境，水为细胞内生化反应提供了反应介质，甚至直接参与反应。
第2章氨基酸与肽1、概念（1）蛋白氨基酸：参与蛋白质组成的20种氨基酸。
（2）非蛋白氨基酸：不参与蛋白质组成的氨基酸。
（3）兼性离子：既有带负电荷基团，又有带正电荷基团的离子称为兼性离子或两性离子，亦称偶极离子。
（4）pI（等电点）：调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH，时该两性离子所带的净电荷为零，在电场中既不向正极，也不向负极移动，此时，溶液的pH称为该两性离子的等电点。
不同结构的两性离子有不同的等电点。
（5）种属中具有相同功能的蛋白质和一个个体中既有一定关系却又不相同的蛋白质加以区别，前者称直系同源物(orthologues)，后者称旁系同源物(paralogues)。
（6）PITC：苯异硫氰酸酯（7）DNP：二硝基苯基氨基酸2、简答1、写出20中氨基酸的三字母和单字母缩写，哪些属于酸性，哪些属于碱性，哪些含羟基，哪些含硫元素。
（一）中性氨基酸1、alanine 丙氨酸Ala A2、glycine 甘氨酸Gly G3、valine 缬氨酸Val V4、leucine 亮氨酸Leu L5、isoleucine 异亮氨酸Ile I（二）含羟基或硫氨基酸6、serine 丝氨酸Ser S7、threonine 苏氨酸Thr T8、cysteine 半胱氨酸Cys C9、methionine 甲硫氨酸Met M（三）酸性氨基酸及其酰胺10、aspartic acid 天冬氨酸Asp Asx Daspartate11、glutamic acid 谷氨酸Glu Glx E Glutamate12asparagine 天冬酰氨Asn Asx N13、glutamine 谷氨酰胺Gln Glx Q（四）碱性氨基酸14、lysine 赖氨酸Lys K15、arginine 精氨酸Arg R（五）芳香族氨基酸17、phenylalanine 苯丙氨酸Phe F18、tyrosine 酪氨酸Tyr Y19、tryptophan 色氨酸Trp W（六）杂环族氨基酸20、histidine 组氨酸His H21、proline 脯氨酸Pro P2、什么是sanger反应，什么是Edman反应，它们在蛋白质测序过程中有何用途？在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸，此反应称为sanger反应。
生化主要知识点复习总结
两性电离等电点(pI 〕 在水溶液中能两性电离而成兼性离子 分子呈电中性时的溶液的pH 值 紫外吸取芳香族氨基酸特有(phe ，Tyr,Trp)构造特点：1. 含苯环: phe2.含酚羟基: Tyr3.含吲哚环: Trp4.含羟基:Ser Thr5.含硫: Cys Met6.含胍基:Arg7.含咪唑基: His一、氨基酸的理化性质：2 T二、蛋白质的空间构造定义维系键 举例一级构造 〔1〕多肽链中氨基酸〔残基〕的排列挨次。
〔primary 〔2〕是蛋白质的根本构造。
structure 〕 〔3〕是空间构造、生理功能的根底。
二级构造 多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空(second 间构造， 其主链原子的局部空间排布，并不structure 〕 涉及氨基酸残基侧链的构像。
肽键〔二硫键〕氢键超二级构造〔super secondary structure 〕 和构造域 〔 domain 〕 超二级构造〔 模体， motif 〕 结 构 域 〔 domain 〕 蛋白质多肽链上的一些二级构造单元，有规律地聚拢起来，形成αα，βββ，βαβ, β α, α T α 等构造单个或多个超二级构造进一步集结形成在蛋白质分子空间构造中可明显区分的区域基因表达调控中的转录因子〔 具备功能〕〔锌指，亮氨酸 拉链、α α、β α〕 2脱氢酶蛋白、细胞膜受体蛋白 三级构造 在二级构造的根底上，包括相距较远的氨基酸(tertiary 残基及其侧链R 基团形成的整个多肽链的空间structure) 构象。
特点:为球状或者为椭圆状蛋白质，具有生命活性，可形成亲水外表和疏水内核。
疏水键 肌红蛋白 免疫球蛋白四级构造(quaterna rystucture)指几个各具独立三级构造的多肽链之间的相 互集结，并以特定的方式接触，排列形成更高层次的大分子空间构象亚基：1.具备三级构造，单独存在无活性2. 存在于四级构造中 亚 基 间以 盐 键相连Hb 血红蛋白一级构造 蛋白质构造与功能的关系1、一级构造不同，功能不同2、一级构造一样，功能一样3、一级构造中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。
动物生化复习要点
动物生物化学复习重点1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质的理化性质●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型3.酶学考试内容●酶催化作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素考试要求●了解酶的概念●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●掌握核酶概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制（别构酶的结构特点和性质）4.维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能5.生物氧化考试内容●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制6.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶考试要求●了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●了解糖原合成作用的概念●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●理解光反应过程和暗反应过程●掌握磷酸戊糖途径、限速酶调控位点及其生理意义7.脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●血脂及血浆脂蛋白考试要求●了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●理解脂肪酸的生物合成途径●理解脂肪动员的概念●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢8.含氮化合物代谢考试内容●蛋白质在细胞内的降解机制及其特点●氨基酸分解代谢的过程●尿素循环的流程考试要求●了解蛋白质降解的过程●掌握尿素循环的流程9.DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用●DNA复制的基本过程●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●RNA传递加工遗传信息考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●全面了解RNA转录与复制的机制●理解RNA的复制●理解原核生物的转录过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●掌握逆转录的过程及生物学意义10.蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程11.基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成和测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●了解蛋白质工程的进展●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握研究基因功能的一些方法和原理●掌握RNA和DNA的测序方法原理及其过程●掌握研究蛋白质相互作用的方法。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化课本知识点总结大全
生化课本知识点总结大全一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，对细胞结构和功能的维持起着关键作用。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等，不同的结构决定了蛋白质的特定功能。
2. 脂质：脂质是生物体内的重要结构材料，也是细胞膜的主要组成部分。
脂质分为甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在生物体内起到能量储存、细胞保护和信号传递等重要作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内的重要营养物质，包括单糖、双糖和多糖等。
它们在细胞内能够提供能量，并且作为细胞壁的主要组成物质。
4. 核酸：核酸包括DNA和RNA，它们是遗传信息的储存和传递分子。
DNA是细胞的遗传物质，RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用。
二、细胞内代谢过程1. 细胞呼吸：细胞通过细胞呼吸将有机物氧化成二氧化碳和水，产生大量的能量(ATP)。
细胞呼吸过程包括糖解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
2. 光合作用：植物细胞通过光合作用将二氧化碳和水合成有机物，同时释放氧气。
光合作用分为光反应和暗反应两个阶段，叶绿体是光合作用的主要场所。
3. 代谢调控：细胞代谢过程受到多种调节因素的影响，包括激素、神经系统、温度和能量等。
代谢调控保持细胞内代谢的平衡状态，确保细胞正常工作。
三、酶的作用1. 酶的作用原理：酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶对底物具有高度专一性，能够选择性地促进底物的转化。
2. 酶的结构：酶分为蛋白质酶和核酸酶两种，它们在结构上具有特定的活性中心和底物结合位点。
酶的活性受到温度、pH值、金属离子和抑制剂等影响。
3. 酶促反应：酶促反应是一种高效、特异性和可逆的化学转化过程，酶可用于医药、工业和生化研究等领域。
四、遗传信息的传递和表达1. DNA复制：DNA复制是遗传信息传递的基础，它是双链DNA分离后每一链合成一新链的生物过程。
DNA复制由一系列酶和辅因子协同作用完成。
2. 转录：转录是DNA合成mRNA的过程，在细胞核内进行。
2016资格考试生化检验分章节复习(一、二)
2016资格考试生化检验分章节复习（一、二）第一、二章糖代谢紊乱及糖尿病的检查一、A11、以下说法正确的是（）。
A、标本分析前放置一段时间会使血糖结果偏高B、毛细血管内血液葡萄糖低于静脉血C、全血葡萄糖浓度比血浆低5%～10%D、脑脊液葡萄糖含量增高可见于病毒性脑膜炎E、全血标本放置久血糖减低，主要是红细胞对糖的酵解2、血糖去路的主要途径是（）。
A、糖酵解B、有氧氧化C、合成糖原D、转化成脂肪E、通过尿液排出体外3、1999年2月WHO接受了1997年美国糖尿病协会关于糖尿病分类的新建议，将糖尿病分为（）。
A、1型糖尿病、2型糖尿病、妊娠期糖尿病、其他特殊类型糖尿病B、Ⅰ型糖尿病、Ⅱ型糖尿病、营养不良相关性糖尿病、其他类型糖尿病C、临床类型和统计学危险性两大类糖尿病D、糖尿病、糖耐量减低和妊娠期糖尿病E、IDDM、NIDDM、糖耐量受损、妊娠期糖尿病4、下列最易引起测尿葡萄糖氧化酶试剂带假阳性反应的是（）。
A、标本放置过久B、高浓度的酮体C、大量的维生素CD、过氧化氢E、果糖5、糖原分子中主要的化学键是（）。
A、3，5-糖苷键B、2，6-糖苷键C、1，4-糖苷键D、1，6-糖苷键E、1，5-糖苷键6、葡萄糖转化为乳酸或丙酮酸的过程叫做（）。
A、糖酵解B、糖原合成C、糖原分解D、糖异生E、糖氧化7、胰岛素原与胰岛素的比较是（）。
A、分子量比胰岛素小的单链多肽B、分子量比胰岛素大的两条多肽链C、分子量比胰岛素大的单链多肽D、分子量比胰岛素小的两条多肽链E、16个氨基酸组成的信号肽8、有关胰岛素释放试验正常时胰岛素峰时应在30～60min，峰值达基础值的多少倍（）。
A、1～2倍B、2～5倍C、5～10倍D、10～15倍E、10～20倍9、进食后被吸收入血的单糖，最主要的去路是（）。
A、在组织器官中氧化供能B、在肝、肌肉、肾等组织中合成糖原C、在体内转化为氨基酸D、在体内转化为脂肪E、经肾由尿排出10、检测葡萄糖的特异性最高的方法是（）。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生化(2)(1)复习知识点总结
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
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生化复习重点目录第二章—————————————————————————2 第三章—————————————————————————6 第四章—————————————————————————13 第五章—————————————————————————21 第六章—————————————————————————22 第七章—————————————————————————26 第八章—————————————————————————33 第九章—————————————————————————36 第十章—————————————————————————41 第十一章————————————————————————45 第十二章————————————————————————51 第十三章————————————————————————57 第十四章————————————————————————60 第十五章————————————————————————66 第十六章————————————————————————69 第二十章————————————————————————71 第二十一章———————————————————————75 第二十三章———————————————————————80第二章 蛋白质的结构和功能 第一节 蛋白质分子组成一、组成元素：1.主要有碳（50%~55%），氢，氧，氮和硫2.有些蛋白质还含有少量磷或金属元素，铁，铜，锌，锰，钴等3.个别蛋白质含有碘4.各种蛋白质的含氮量接近，约为16%5.每克样品含氮克数*6.25*100=100g 样品中的蛋白质二、氨基酸1.是蛋白质的基本组成单位，人体只有20种。
COO —︱ H 3N — C —H ︱ RL-a-氨基酸的结构通式（左旋） 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫 （2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺 （3）（重）酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸 （4）（重）碱性氨基酸：赖，组，精三、理化性质1.两性解离：H H H︱ + ︱ H + ︱R — C — COOH ← R — C —COO — → R — C —COO — ︱ ︱ ︱ +NH 3 +NH 3 NH 3 静电荷 +1 0 -1 PH 〈PI PH=PI PH 〉PI 阳离子 兼性离子 阴离子等电点：PI=1/2（pK 1+pK 2）2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸，利用该原理可测定蛋白质含量，蛋白质分子中色氨酸和酪氨酸最大吸收峰都在280nm 。
3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸共同加热后被还原，其还原物与氨基酸加热分解的氨结合，再与一分子茚三酮缩合成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸除甘氨酸外，其他19种均为L-a-氨基酸收峰为570nm波长。
此反应可作为氨基酸定量分析方法。
四、肽1.肽：氨基酸可相互结合成肽肽键：两个氨基酸之间产生的酰胺键（—CO—NH—）2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。
4.天然存在的活性肽：（1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH ③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒）（2）多肽类激素及神经肽①促甲状腺激素释放激素TRH1）由下丘脑分泌，促进垂体释放甲状腺素2）特殊结构的三肽N端的谷氨酸环化成焦谷氨酸C端的脯氨酸酰化为脯氨酰胺②神经肽：神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）第二节蛋白质的分子结构一级二级三级四级定义蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列二级结构进一步盘曲折叠成具有一定规律的三维空间结构亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接形式a-螺旋，β-折叠β-转角，无规卷曲结构域：蛋白质构象中特定的区域。
是由多肽链上相邻的超二级结构的紧密相联）。
形成的结构区域）亚基（完整的三级结构）键肽键（主）二硫键（次）氢键疏水作用，离子氢键，范德华力疏水作用，盐键和氢键意义是蛋白质空间构象和特异性生物学功能的基础，但不是决定空间构象的唯一因素由一级结构决定，发挥特殊生理功能短距离效应相对分子质量大的蛋白质常分为多个结构域执行不同功能长距离效应蛋白质的分类：1.根据组分：（1）单纯蛋白质（2）结合蛋白质（非蛋白部分为结合蛋白的辅基）2.形状和空间构象：（1）纤维状：长轴和短轴之比大于10，不溶于水，韧性（2）球状：水溶性较好，结构更复杂第三节蛋白质结构与功能的关系一、一级结构是空间构象的基础1.空间构象遭破坏的核糖核酸酶只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结构，功能依然存在。
2.一级结构是功能的基础。
相似的一级结构具有相似的功能。
3.一级结构改变与分子病分子病：蛋白质分子发生变异所导致的疾病，为基因突变导致。
镰刀形贫血：谷氨酸→缬氨酸酸性中性水溶性血红白镰刀状，易碎二、蛋白质空间结构与功能的关系1.蛋白质的功能依赖于特定的空间结构2.Hb氧解离曲线：Hb第一个亚基与氧气结合促进第二、三个亚基与氧气结合，前三个与氧气结合，大大促进了第四个亚基与氧气集合。
这种一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一个亚基与配体结合能力的效应称协同效应。
一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构效应。
3.血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质。
血红素是铁卟啉化合物，它是由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，Fe2+居于环中。
（1）肌红蛋白（Mb）P15①是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段a-螺旋结构。
②整条多肽链结合成紧密球状分子，氨基酸上的疏水侧链大多在分子内部，极性及电荷则在分子表面。
③Mb分子内部有一个袋状室血，血红素居于其中。
④血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。
（2）血红蛋白（Hb）①具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1个血红素并结合1分子氧，因此1分子Hb共结合4分子氧②成年人红细胞中的Hb主要由两条a-肽链，两条β-肽链组成，a链含141个氨基酸残基，β链含146个氨基酸残基。
③胎儿期主要为α2, γ2，胚胎期为α2,ε 2④Hb亚基之间通过8对盐健，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白三、蛋白质空间的结构改变与疾病1.因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象变化引起的疾病，成为蛋白质构象病2.朊病毒：查不到任何核酸，对各种理化作用有很强抵抗力，传染性极强的蛋白质颗粒。
（1）细胞型（正常型）：表达于脊椎动物细胞表面，存在于a-螺旋。
（2）瘙痒性（致病型）：是PrP c异构体，可胁迫PrPc转化为PrP Sc，实现自我复制，并产生病理效应。
四、蛋白质的理化性质：两性解离①两端氨基和羧基+侧链某些基因解离②若溶质pH<pI蛋白质带正电荷③若溶液pH>pI蛋白质带负电荷④若溶液pH=pI，为兼性离子，电荷为0等电点体内蛋白质的各种PI不同，多接近5.0紫外吸收280nm处吸光度的测定常用于蛋白质的定量双缩脲反应呈紫色反应，用于检测蛋白质的水解程度变性破坏共价键和二硫键，若一级结构未被破坏，轻微变性后可因去除变性因素而恢复活性（复性）沉淀除去蛋白质的水化膜并中和其电荷，可发生沉淀凝固蛋白质被强酸强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，若将强酸或强碱溶液的PH值调至等电点，变性蛋白质结成不溶絮状物，称结絮。
若再加热紫状物变得更为坚固，不易再溶于强酸强碱中。
（凝固）变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性，但变性的蛋白质易沉淀，凝固的蛋白质均已变性，而且不再溶解。
四补充一、氨基酸分类1.带脂肪烃侧链的氨基酸：丙，缬，亮，异亮2.含芳香环：苯丙芳香族：酪，色3.含硫：甲硫氨酸④含疏基：半胱氨酸4.亚氨基酸：脯氨酸⑥含羟基：丝苏5.含酰胺基：谷氨酰胺，天冬酰胺⑧含羧基（酸性带负电）：天冬氨酸，谷氨酸都含有共轭双键→紫外光吸收性质二、肽1.多肽链两端：自由氨基（氨基末端，N端），羧基（羧基末端，C端）2.多肽命名：N端→C端3.多肽中肽链4个原子（C,O,N,H）和相邻两个a碳原子等6个原子位于同一酰胺平面，构成肽单元（Peptide Unit）4.抗生素肽：抑制，杀死细菌的多肽Eg:：短杆菌肽A，短杆菌素S，缬氨霉素等三、蛋白质的分子结构1.超二级结构：即模体（motif），指在多肽链内顺序上相互临近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
2.组合：a a a ，βββ，βaβ(最常见)3.Eg：锌指结构：螺旋—突环—螺旋四、蛋白质空间结构与功能的关系1.血红蛋白的构象变化与结合氧（1）Hb与Mb一样可逆地与氧气结合，氧含Hb占总Hb的百分数随氧气浓度变化而变化。
（2）Hb与Mb的氧解离曲线，前者为S状曲线，后者为直角双曲线。
（3）Mb易与氧气结合，Hb与氧气结合在氧气分压较低时难。
（4）Hb的氧解离曲线①Hb与氧气结合的S形曲线提示Hb的4个亚基与4个氧气结合时平衡常数并不相同。
②Hb中最后一个亚基与氧气结合后时平衡常数最大③Hb中第一个亚基与氧气结合后，促进第二三个亚基与氧气结合，既而大大促进第四个亚基与氧气结合，该效应称为正协同效应。
④协同效应定义：是指一个亚基与其配体（Hb中的配体称为氧气）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
促进正协同效应，抑制负协同效应。
五、蛋白质的分离与纯化：1.提取：破碎组织和细胞，将蛋白质溶解于溶液中的过程称为蛋白质的提取。
2.纯化：将溶液中的蛋白质相互分离而取得单一蛋白质组分的过程。
3.改变蛋白质溶解度使其沉淀的方法：（1）盐析：用高浓度的中性盐将蛋白质从溶液中析出。
Eg：硫酸铵硫酸钠氯化钠原理：夺取蛋白质周围的水化膜，破坏其稳定性。
（2）加入有机溶剂Eg：丙酮正丁醇乙醇甲醇原理：降低溶液的介电常数，使蛋白质相互吸引。
六、蛋白质的理化性质：1.“沉淀的蛋白质一定变性”X 不一定。
2.“变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
”两者作用因素不一样。
嘌呤腺嘌呤（A ）鸟嘌呤（G ） 嘧啶 尿嘧啶（U ） 胸腺嘧啶（T ）胞嘧啶（C ）第三章 核酸的结构和功能核酸是一类含磷的生物大分子化合物，携带和传递遗传信息，为生命的最基本物质之一。