生物化学 第3章 酶
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学 第3章 酶
第三章酶一、填空题：1、组成酶的蛋白质叫，其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为。
2、酶的活性中心有两个功能部位，即___部位和_ __部位。
3、酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有：组氨酸的基，丝氨酸的基及半胱氨酸的。
4、丙二酸是酶的性抑制剂。
5、米氏常数的求法有和方法，其中最常用的方法是。
6、1／km可近似地表示酶与底物的大小，Km越大，表明。
7、酶活性中心的特点：、、。
8、酶的结合部位决定，而催化部位决定。
9、酶活性中心往往处于酶分子表面的中，形成区，从而使酶与底物之间的作用加强。
10、同一种酶有几种底物，就有个Km值，其中Km值最的底物，便为该酶的底物。
11、加入竞争性抑制剂，酶的最大反应速度将，Km值将。
12、表示酶量的多少常用表示。
13、酶原激活的本质是的形成和暴露的过程。
14、酶催化的反应具有两个明显的特征：即和。
15、全酶包括和。
16、在某一酶溶液中加入GSH能提高此酶活力，那么可以推测基团可能是酶活性中心的必需基团。
17、酶是由产生的，具有催化能力的。
18、L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因此此酶具有专一性。
19、抑制剂不改变酶促反应的Vmax，而抑制剂不改变酶促反应Km。
20、同工酶是一类相同、不同的一类酶。
21、维生素B2又叫，做为某些酶的辅基形式为、两种。
22、泛酸在生物体内主要作为、的组成成分存在，其组成物的功能基因是，可传递。
23、NAD、FAD、COA的相同之处在于三者均有作为其成分。
24、BCCP的中文名称为。
25、人类若缺乏维生素，即产生脚气病。
26、生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个化合物，它是辅酶，它的生化作用是。
27、维生素B6在生物体内的功能形式是_ 和_，它可做为酶的辅酶。
28、叶酸以作辅酶，有和两种形式，生化功能是。
29、硫辛酸的6—8位上有键，它的生化功能是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、关于米氏常数(Km)下列说法哪一项是正确的( )A、酶促反应达到最大反应速度时的底物浓度B、Km随底物浓度的增大而增大C、它是酶促反应的特征性常数D、随酶浓度的增大而减少2、当反应速度是最大反应速度的90％时，其Km值等于( )A、1／9[S]B、1／6[S]C、1／3[S]D、1／2[S]3、一个酶的竞争性抑制剂产生下列哪种动力学效应( )A、Km增大，Vmax不变B、Km不变，Vmax减小C、Km减小，Vmax不变D、Km不变，Vmax增大4、变构酶是一种( )A、诱导酶B、单体酶C、寡聚酶D、多酶体系5、有机磷杀虫剂其杀虫机制是有机磷化合物与乙酰胆碱酯酶活性中心的哪一个基团发生反应( )A、巯基B、羧基C、羟基D、咪唑基6、酶保持催化活性必须( )A、酶分子的完整无缺B、有金属离子参加C、有辅酶参加D、有特定构象的活性中心及必需基团7、当酶与底物结合形成ES复合物时( )A、酶和底物的构象都发生改变B、主要是酶构象发生改变C、主要是底物构象发生改变D、主要是辅酶构象发生改变8、关于竞争性抑制剂作用，哪项是错误的( )A、抑制剂与底物结构类似B、抑制剂与底物一样，与酶活性中心进行可逆结合C、抑制剂与酶结合，但不被酶催化形成产物D、抑制作用不能用提高底物浓度解除9、关于酶催化反应机制的叙述哪项是错误的( )A、ES复合物形成是催化反应的先决条件。
生物化学 第3章 酶
生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。
3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。
辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。
vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。
酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。
酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。
对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
《生物化学》第三章 酶化学与辅酶及答案
D．缺乏辅酶或辅基
E．是已经变性的蛋白质
3．磺胺类药物的类似物是：
A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶
4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？
A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外
C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心
（6）合成酶类：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类。
3．金属辅助因子的作用是多方面的，主要是以下几方面：
（1）作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子。
（2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶与底物起作用
（3）稳定酶的构象
（4）中和阴离子，降低反应中的静电斥力。
7．L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有_________专一性。
8．酶所催化的反应称________，酶所具有的催化能力称_________。
9．参与琥珀酸脱氢生成延胡索酸反应的辅酶是。
10．生物素是的辅酶，其作用是。
三、判断题
1. 按照国际系统分类法，柠檬酸合酶应属裂解酶类。
C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶
D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E．辅助因子直接参加反应
7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？
A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.75
8．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：
A．可逆性抑制作用
2．4倍9倍
3．不同也不同酶的最适底物
生物化学与分子生物学第3章-酶需要修改颜色黄变红,红变其他
B族维生素
辅酶形式
主要作用
尼克酰胺 (PP)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 磷酸(NADP+)
氢原子转移 氢原子转移
吡哆素(B6) 生物素(H) 叶酸
磷酸吡哆醛 生物素 四氢叶酸
钴胺素 (B12)
11/6/2019
5-甲基钴铵素 5-脱氧腺苷钴铵素
氨基酸代谢 羧化作用 “一碳基团”转 移
2、核酶（ribozyme）和脱氧核酶（deoxyribozyme） 具有高效、特异催化作用的RNA和DNA， 主要作用于核酸，参与核酸的剪接。
11/6/2019
3、酶的功能： 催化反应进行，加快反应速度。
11/6/2019
4、底物(substrate)与产物(product)
在酶的催化下，化学结构或状态发生改 变的物质称为底物(substrate，S) 底物被酶作用后生成的具有不同结构的 物质称为产物(product，P)
11/6/2019
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶形式
主要作用
硫胺素(B1) 硫胺素焦磷酸酯(TPP)
α-酮酸氧化脱羧酮基 转换作用
硫辛酸
6,8-二硫辛酸
泛酸
辅酶A(CoA)
黄素单核苷酸(FMN) 核黄素(B2) 黄素腺嘌呤二核苷酸
(FAD)
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α-酮酸氧化脱羧
酰基转换作用
氢原子转移 氢原子转移
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3、维生素与辅酶
（1）维生素Vitamin A．概念： 是维持细胞正常功能所必需，但需要量极小， 许多动物体内不能合成，必须由食物提供给的 一组有机化合物。
11/6/2019
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
生物化学第三章酶化学
通式：AH2+B→BH2+A
系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： (1)脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。
(2)氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。
(3)过氧化物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基。 (4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
3 活性中心的研究方法 1.酶分子侧链基团修饰法 (1)非共价特异修饰法： (2)特异性共价修饰法 (3)亲和标记法
2.动力学参数测定方法 3.X－射线晶体结构分析法 4.定点诱变法
二 酶原及酶原的激活 没有催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。
V max 初 速 度 v c b 1/2 V max
a
0
Km
[S]
图5-14 底物 浓度对 酶促反 应速度 的影响
酶促反应速度V与底物浓度[S]的关系
（二）Michaelis-Menten方程和米氏常数
米氏方程式推导来源于中间产物学说 解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理的
学说是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶－
通式： AB→A+B
包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚 类。
5、异构酶类 催化同分异构体之间的相互转化。
通式：A→B
其中：A、B为同分异构
包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚 类。
6、合成酶类 催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP 分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi 或 A+B→AB+AMP+PPi
生物化学：第三章 酶学
为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法
人民卫生出版社《生物化学》第三章 酶与酶促反应
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、 羧基的互换
的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团
活性中心
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸35和天冬氨酸 52是催化基团；
* 色氨酸62和83、天冬 氨酸101和色氨酸108是 结合基团；
* A~F为底物多糖链的 糖基，位于酶的活性中 心形成的裂隙中。
三、同工酶催化相同的化学反应
同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密（共价键），不能用透析或超 滤的方法除去。
常见的辅助因子：
小分子有机化合物： 多是B族维生素或其衍生物，在反应中起转运
载体的作用，传递电子、质子或其它基团。P56
金属离子： ➢ 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程 中不易丢失。（羧肽酶）
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的 不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构 具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供 了理论依据。
三、同工酶催化相同的化学反应
举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
乳酸
丙酮酸
03第三章 普通生物化学第四版酶化学
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能 颠倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把 原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的 酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
⑤ 酶催化反应无副产物，且自身在不断的自我更新。 ⑥ 酶的催化活性是受调节控制的。
二、酶的化学组成、分类及命名
(一) 酶的化学本质——蛋白质
酶的化学本质问题在历史上曾引起长时间的激烈争论。 J.H.Northrop和J.B.sumner这两位美国科学家作出了卓越的贡 献。Sumner于1926年首次结晶出脲酶(Vrease)，Northrop于 1930年结晶出胃蛋白酶(Pepsin)，后来几年里又结晶出了胰蛋 白酶(Trgpsin)和胰凝蛋白酶(Chymotrypisn),并以确凿的证据证 明了酶是蛋白质。直到1934年以后，人们才真正确立酶的本 质。争论才宣告结束，二位学者也因此获得1949年诺贝尔化 学奖。
5 1
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
3、立体异构专一性
酶对底物要求特定的立 体结构方能起催化作用。这种对 底 物空间结构具有高度的选择性与专一性称立体异构专一性。 实际上也是一种绝对专一。
如：延胡索酸酶只能催化反丁烯二酸加水转化成苹果酸,对顺 丁烯二酸不起作用。L-AA氧化酶只能催化L-AA而D-AA无作用。
6/29/2014 2
一、酶的概念及生物学特性
《生物化学》第三章
- 14 -
第一节 酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基 的疏水基团组成，构成相对稳定的 疏水环境。底物与酶在酶活性中心 内部的疏水环境中结合，可防止底 物与酶之间形成水化膜，有利于两 者之间的接触反应。
- 15 -
第一节 酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激 酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早 发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与 各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地 反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的 成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶 （基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅 酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不 同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节 酶的结构与功能
二、酶的活性中心
生物化学生物化学生物化学第三章酶
特点：
*抑制剂只与ES结合； *抑制程度取决与［I］及［S］； *动力学特点：Vmax↓，表观Km↓。
各种可逆性抑制作用的比较
作用特征
与I结合的组分 表观Km Vmax
竞争性 抑制 E 增大 不变
非竞争性 反竞争性
抑制
抑制
E、ES
ES
不变
减小
降低
降低
六、激活剂对反响速度的影响
激活剂(activator)
单位时间内产物的生成量来表示 *反响速度取其初速度，即底物的消耗量很小
〔一般在5﹪以内〕时的反响速度 *底物浓度远远大于酶浓度
V
Vmax
[S] 1、当底物浓度较低时，反响速度与底物浓度成正比；反响为一级反响。
V
Vmax
响。
[S] 2、随着底物浓度的增高，反响速度不再成正比例加速；反响为混合级反
V
Vmax
结合基团
活性中心 必需基团
催化基团
酶
活性中心外基团
非必需基团
二、酶作用专一性的机制 1、锁钥学说(lock and key hypothesis) 2、诱导契合学说(induced-fit hypothesis)
1. 锁 钥 学 说
锁钥学说：
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性构造， 酶：钥匙， 底物：锁。一一对映。
〔2〕国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化1mol底物 所需的酶量。 即 1 Kat=1mol/s
Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107 IU， 1 IU =16.67n Kat
(3)比活力〔specific activity〕 酶的比活力〔比活性〕：每单位〔一般是mg〕蛋白质中的 酶活力单位数〔酶单位/mg蛋白〕。
生物化学——第三章酶
• 1926年，Sumner首次分离出脲酶结晶，证明具 有蛋白质性质。
• 1930年左右，Northrop又分离出胃蛋白酶、胰 蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行动力学探讨。
• 许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰 核酸酶。
• 1981-1982年Cech实验室发现第一个有催化活 性的天然RNA，取名核酶ribozyme。
第三章 酶（ ENZYME）
生物化学——第三章酶
第一节 酶的概念
一、对酶认识的发展
• 1857年，Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结 果，并于1878年提出“酶(Enzyme）”的概念； • 1897年，Buchner提出了发酵与活细胞无关，而与细 胞液中的酶有关； • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理-----米氏学说；
生物化学——第三章酶
5.异构酶 Isomerase
• 催化各种同分异构体的相互转化
• A====B 6-磷酸葡萄糖异构酶
CH2OHP O OH
OH
OH OH
CH2OHP
CH2OH
O OH
OH OH
生物化学——第三章酶
6.合成酶 Ligase or Synthetase
• (连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分 子合成大分子的反应。
NAD+ 该酶在此亚亚类中的编号
生物化学——第三章酶
第三节 酶的化学本质
生物化学——第三章酶
一、大多数酶是蛋白质
1、酶是蛋白质的证据 2、核酶
1981－1982，Cech发现： 核酶：四膜虫（Tetrahynena）细胞26SrRNA前体加工。
1983年S. Altman发现： 核糖核酸酶P（RNAaseP）的M1RNA组分具该酶催化特
生物化学-第三章中
1.消化系统蛋白酶原的激活
胰凝乳蛋白酶原
(胰蛋白酶)
六肽
肠 激 酶
活性中心
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶对消化道酶的激活作用
胰蛋白酶原
肠 激 酶 胰凝乳蛋白酶原
六肽 弹性蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
激肽原 激肽释放酶
12中蛋白质凝 血因子有7种是 丝氨酸蛋白酶
进入过渡态，降低了反应活化能，使反应
易于发生。 或者酶构象发生改变的同时，底物分子也发 生形变，形成互相契合的酶－底物复合物。
过渡态
能
量
一般催化 剂反应活
改 化能
变 初态
非催化反应活化能
酶促反应活化能
反应总能量变化 终态
酶促反应活化能的改变
酶（E）与底物（S）结合生成不稳 定的中间物（ES），再分解成产物 （P）并释放出酶，使反应沿一个低 活化能的途径进行，降低反应所需 活化能，所以能加快反应速度。
侧链基团），酶活力丧失与修饰剂浓度成比例，底 物或竞争性抑制剂可降低修饰作用。
特异性共价修饰（作用于酶的特定氨基酸），
如二异丙基氟磷酸（DFP）与酶活性部位的丝氨酸 羟基结合；
亲和标记试剂可以与活性部位的特定基团共价定
量结合，如对甲苯磺酰-L-苯丙氨酰氯甲基酮(TPCK) 与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸羟基的结合, 与底 物结构比较类似-亲和标记－自杀性底物也是。
别构剂： 正别构剂---别构激活剂 负别构剂---别构抑制剂
(二)别构酶
别构酶均为寡聚酶，除活性部位外，
还有可以同效应物（调节物）结合的
调节部位.
别构酶的调控方式有四类：
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
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第3章 酶学习要求1. 掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。
2. 熟悉酶的分子组成与酶的调节。
3. 了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。
基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分外，还含有非蛋白质辅助因子。
辅助因子是金属离子或小分子有机化合物，后者称为辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
同工酶是指催化相同化学反应，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶，是由不同基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA 所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。
酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。
酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH 、抑制剂和激活剂等。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
其中，Km 为米氏常数，其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，具有重要意义。
Vmax 和Km 可用米氏方程的双倒数作图来求取。
酶在最适pH 和最适温度时催化活性最高，但最适pH 和最适温度不是酶的特征性常数，受许多因素的影响。
酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。
可逆抑制中，竞争抑制作用的表观Km 值增大，Vmax 不变；非竞争抑制作用的Km 值不变，Vmax 减小，反竞争抑制作用的Km 值与Vmax 均减小。
在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。
变构酶是与一些效应剂可逆地结合，通过改变酶的构象而影响其活性的一组酶，多亚基变构酶具有协同效应。
酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团，实现有活性酶和无活性酶或者低活性酶与高活性酶的互变。
酶的变构调节和酶的化学修饰是体内快速调节酶活性的重要方式。
体][]max[S Km S V V +=内有些酶以无活性的酶原的形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。
酶可分为六大类，分别是氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类（合成酶类）。
酶的名称包括系统名称和推荐名称。
酶与医学的关系十分密切。
许多疾病的发生与发展和酶的异常或酶受到抑制有关，所以血清酶的测定可协助某些疾病的诊断。
酶可以作为诊断试剂对某些疾病进行诊断。
酶偶联测定法、酶联免疫测定法以及固定化酶、抗体酶等均被广泛应用于临床与其他领域。
自测练习题一、选择题（一）A型题1．酶的活性中心是指A．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B．结合底物并催化其转变成产物的部位C．结合别构剂并调节酶活性的部位D．结合激活剂使酶活性增高的部位E．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成2．酶促反应中，决定反应特异性的是A．酶蛋白B．辅酶C．别构剂D．金属离子E．辅基3．关于酶的叙述正确的是A．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸B．体内的生物催化剂都是蛋白质C．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质D．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E．酶的底物都是有机化合物4．酶蛋白变性后活性丧失原因是A．酶蛋白被完全降解为氨基酸B．酶蛋白的一级结构受到破坏C．酶蛋白的空间结构受到破坏D．酶蛋白不再溶于水E．失去了激活剂5．含有维生素B1的辅酶是A．NAD+B．FAD C．TPP D．CoA E．FMN6．解释酶的专一性较合理的学说是A．锁-钥学说B．化学渗透学说C．诱导契合学说D．化学偶联学说E．中间产物学说7．酶的竞争性抑制剂的特点是A．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减B．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合C．抑制剂的结构与底物不相似D．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E．抑制剂与酶的结合是不可逆的8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的A．竞争性抑制剂B．不可逆抑制剂C．非竞争性抑制剂D．反竞争性抑制剂E．别构抑制剂9．关于酶的共价修饰，正确的是A．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性C．只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变D．有级联放大效应E．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10．关于关键酶的叙述，正确的是A．一个反应体系中的所有酶B．只受别构调节而不受共价修饰C．一个代谢途径只有一个关键酶D．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应E．一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应11．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A．因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制B．能强烈抑制胆碱酯酶活性C．该抑制能被过量的GSH解除D．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合E．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是A．由于抑制剂结合酶活性中心外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B．酶的K m与抑制剂浓度成反比C．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合D．在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的V maxE．也称为别构抑制剂13．反竞争性抑制作用的动力学特点是A．K m降低，V max降低B．抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合C．K m不变，V max降低D．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合E．K m降低，V max增高14．酶和一般催化剂相比，其特点之一是A．温度能影响催化效率B．高温时会出现变性C．降低反应的活化能D．提高速度常数E．不改变平衡常数15．关于K m的叙述，正确的是A．指酶-底物复合物的解离常数B．酶的K m越大，底物与酶的亲和力越大C．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关D．与底物的种类无关E．与环境的pH无关16．关于酶的最适pH，叙述错误的是A．与底物的种类有关B．与底物的浓度有关C．与缓冲液的种类有关D．与缓冲液的浓度无关E．与酶的纯度有关17．关于酶和底物的结合，叙述错误的是A．一般为非共价结合B．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子C．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心D．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成E．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18．关于酶的最适温度，叙述错误的是A．与底物的种类和浓度有关B．与介质的种类和pH有关C．与环境的离子强度无关D．与酶的种类和浓度有关E．以酶活力对温度作图图形呈倒U形19．关于酶的磷酸化修饰，叙述正确的是A．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加B．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的C．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基D．磷酸化时需消耗ATP E．别构酶不能进行磷酸化修饰20．酶原激活的主要途径是A．化学修饰B．亚基的聚合和解离C．别构激活D．翻译后加工E．水解一个或几个特定的肽键21．化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是A．丝氨酸的羟基B．组氨酸的咪唑基C．赖氨酸的ε-氨基D．半胱氨酸的巯基E．谷氨酸的氨基22．浓度为10-6mol/L的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/L 的H2CO3，则碳酸酐酶的转换数为A．6×10-4B．6×10-3C．0.6 D．6×10-5E．1.7×10-6 23．酶促反应动力学研究的是A．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系B．酶的电泳行为C．酶促反应速度及其影响因素D．酶与底物的空间构象及其相互关系E．酶活性中心各基团的相互关系24．反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A．K m↑，V max不变B．K m↓，V max↓C．K m不变，V max↓D．K m↓，V max↑E．K m↓，V max不变25．有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是A．乳酸脱氢酶含有M亚基和H亚基两种，故有两种同工酶B．M亚基和H亚基都来自同一染色体的某一基因位点C．它们在人体各组织器官的分布无显著差别D．它们的电泳行为相同E．它们对同一底物有不同的K m值26．关于同工酶叙述正确的是A．催化相同的化学反应B．分子结构相同C．理化性质相同D．电泳行为相同E．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27．L-谷氨酸脱氢酶属于A．氧化还原酶类B．水解酶类C．裂合酶类D．转移酶类E．合成酶类28．能使酶发生不可逆破坏的因素是A．强碱B．低温C．透析D．盐析E．竞争性抑制29．关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：A．体液酶活性改变可用于疾病诊断B．乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加C．酶可用于治疗疾病D．酪氨酸酶缺乏可引起白化病E．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加30．心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：A．LDH5B．LDH4C．LDH3D．LDH2E．LDH1 31．测定血清酶活性常用的方法是A．在最适条件下完成酶促反应所需要的时间B．以280nm的紫外吸收测酶蛋白的含量C．分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量D．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量E．以上方法都常用（二）B型题A．抛物线B．矩形双曲线C．直线D．平行线E．S形曲线1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是3. 底物浓度与反应速度的关系曲线是4. 变构酶的动力学曲线是A．竞争性抑制B．非竞争性抑制C．反竞争性抑制D．不可逆性抑制E．反馈抑制5. 砷化物对巯基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A．寡聚酶B．限制性内切酶C．多酶体系D．酶原E．单体酶8. 由一条多肽链组成9. 无催化活性10. 基因工程中的工具酶11.可催化一系列连续的酶促反应A．转移酶B．水解酶C．异构酶D．裂解酶E．氧化还原酶12. 醛缩酶属于13. 消旋酶属于14. 磷酸酶属于15. 过氧化氢酶属于A．有机磷农药B．磺胺类药物C．二巯基丙醇D．解磷定E．琥珀酸16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂17. 胆碱酯酶的抑制剂18. 有机磷农药中毒的解毒19. 重金属盐中毒的解毒A．米氏常数B．酶的活性单位C．酶的转换数D．酶的最大反应速度E．酶的速度20. 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量21. 可以反映酶对底物的亲和力22. 每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数A．多数酶发生不可逆变性B．酶促反应速度最大C．多数酶开始变性D．温度增高，酶促反应速度不变E．活性降低，但未变性23. 环境温度＞60℃24. 环境温度＞80℃25. 酶在0℃时26. 环境温度与最适温度相当A．酶浓度B．抑制剂C．激活剂D．pH值E．底物浓度27. 能使酶活性增加28. 影响酶与底物的解离29. 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性30. 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比A．氨基转移B．羧化反应C．丙酮酸脱羧D．琥珀酸脱氢E．丙酮酸激酶31. 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶32. FAD作辅酶33. 生物素作辅酶A．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变B．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑C．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变D．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓E．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34. 竞争性抑制的林-贝作图特点是35. 非竞争性抑制的林-贝作图特点是36. 反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）X型题1. 对酶的叙述正确的是A．辅酶的本质是蛋白质B．能降低反应活化能C．活细胞产生的生物催化剂D．催化热力学上不能进行的反应E．酶的催化效率没有一般催化剂高2. 大多数酶具有的特征是A．单体酶B．为球状蛋白质，分子量都较大C．以酶原的形式分泌D．表现出酶活2性对pH值特有的依赖关系E．最适温度可随反应时间的缩短而升高3. LDH1和LDH5的叙述正确的是A．二者在心肌和肝脏分布量不同B．催化相同的反应，但生理意义不同C．分子结构、理化性质不同D．用电泳的方法可将其分离E．骨骼肌和红细胞中含量最高4．金属离子在酶促反应中的作用是A．参与酶与底物结合B．可作催化基团C．在氧化还原反应中传递电子D．转移某些化学基团E．稳定酶分子构象5．酶的辅助因子包括A．金属离子B．小分子有机化合物C．H2O D．CO2 E．NH3 6．酶的化学修饰包括A．甲基与去甲基化B．磷酸化与去磷酸化C．乙酰化与去乙酰化D．腺苷化与脱腺苷化E．–SH与–S–S–的互变7．关于pH值对酶促反应的影响，正确的是A．影响酶分子中许多基团的解离状态B．影响底物分子的解离状态C．影响辅酶的解离状态D．最适pH值是酶的特征性常数E．影响酶-底物复合物的解离状态8．影响酶促反应速度的因素有A．抑制剂B．激活剂C．酶浓度D．底物浓度E．pH9．竞争性抑制作用的特点是A．抑制剂与酶的活性中心结合B．抑制剂与底物结构相似C．增加底物浓度可解除抑制D．抑制程度与[S]和[I]有关E．增加酶浓度可解除抑制10．磺胺类药抑制细菌生长是因为A．属于非竞争性抑制作用B．抑制细菌二氢叶酸合成酶C．造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成D．抑制细菌二氢叶酸还原酶E．属于反竞争性抑制作用11．关于酶催化作用的机制正确的是A．邻近效应与定向作用B．酸碱双重催化作用C．表面效应D．共价催化作用E．酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁-匙的结合12．关于同工酶的叙述，正确的是A．由相同的基因控制而产生B．催化相同的化学反应C．具有相同的理化性质和免疫学性质D．对底物的K m值不同E．由多亚基组成13．关于温度对酶促反应的影响，正确的是A．温度越高反应速度越快B．最适温度是酶的特征性常数C．低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性D．温度升高至60℃以上时，大多数酶开始变性E．酶的最适温度与反应进行的时间有关14．关于酶含量调节叙述正确的是A．底物常阻遏酶的合成B．终产物常诱导酶的合成C．属于迟缓调节D．细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关E．属于快速调节二、是非题1.竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。