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生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
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生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。
2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
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1.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
3.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
5.酶的活性中心：酶的活性中心或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
6.维生素：维生素是机体维持正常功能所必需，但在体内不能足量合成，必须由食物供给的一组低分子量有机化合物。
7.糖酵解：在无氧条件下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖的无氧分解，也称为糖酵解。
8.糖原：糖原是由若干葡萄糖单位组成的具有多分支结构的大分子化合物。
9.血糖：指血液中的葡萄糖。
10.糖有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程，是机体主要供能方式。
11.糖异生途径：糖异生途径指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。
12.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
13.酮体：脂肪酸在肝细胞中氧化生成的乙酰辅酶A大部分缩合生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，三者统称为酮体。
14.生物氧化：物质在生物体内氧化分解，生成CO2和H2O并逐步释放能量的过程称生物氧化。
15.电子传递链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。
16.氧化磷酸化：氧化磷酸化是指代谢物脱下的2H，经呼吸链氧化为水时所释放的能量与ADP磷酸化生成ATP储能相偶联的过程，又称偶联磷酸化。
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生物化学名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性：指在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
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【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释汇总
学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
生物化学名词解释
GSH:还原性谷胱甘肽，是某些酶的辅酶，在体内氧化还原过程中起重要作用。
DNFB:2，4-二硝基氟苯，可以与氨基酸反应生成稳定的2，4-二硝基苯氨基酸，可以肽的N 端氨基酸测定。
PI:等电点，指使两性电解质所带电荷为零时的外界容易ph值。
RNA：核糖核酸，转录DNA的遗传信息并指导蛋白质的合成。
T：胸腺嘧啶，组成核酸的一种嘧啶碱基。
A TP：三磷酸腺苷，生物体中重要的能量载体物质。
cAMP：3，5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
cGMP：3，5-环腺苷酸，第二信使，在激素调节中起作用。
Tm：熔解温度，核酸紫外吸收增量达到最大增量一半时的温度。
Ta：退火温度，使热变性的DNA缓慢冷却却使其复性时的温度，一般以低于变性温度Tm20—25为宜。
tRNA：转移核糖核酸，与氨基酸结合，携带氨基酸进入mRNA-核糖体复合物的特定位置用于蛋白质合成。
mRNA：信使核糖核酸，转录DNA的遗传信息，指导蛋白质的合成。
rRNA：核糖体核糖核酸，与蛋白质一起构成核糖体的结构骨架。
dA TP：脱氧腺苷三磷酸，DNA的合成原料之一。
hnRNA：核不均一RNA,mRNA的前体，加工后可转变为MrnaKm：米氏常数，表示反应速度达到最高反应速度一半时的底物浓度。
CoASH：辅酶A,乙酰基团载体。
NAD+：氧化型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅酶，为脱氢反应转移H原子或者电子。
NADPH：还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，还原力，为生物体合成反应提供【H】。
FMN：黄素腺嘌呤单核苷酸，脱氢酶的辅基。
FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，脱氢酶的辅基。
PLP：磷酸吡哆醛，转氨酶的辅基。
TPP：焦磷酸硫氨酸，脱羧酶的辅酶。
THF：四氢叶酸，一碳单位的载体。
UDPG：鸟苷二磷酸葡萄糖，是合成蔗糖时葡萄糖的供体。
ADPG：腺苷二磷酸葡萄糖，是合成淀粉时葡萄糖的供体。
PEP：磷酸烯醇式丙酮酸，含高能磷酸键，属于高能磷酸化合物，在糖酵解过程中生成。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释
必需氨基酸：指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸等电点：当氨基酸在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，此时溶液的PH值蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
蛋白质二级结构：指肽链主链不同区段通过自身的相互作用形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
蛋白质变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失蛋白质沉淀：如果加入适当的试剂使蛋白质处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
核酸：是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递。
DNA一级结构：构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序而形成的线性结构Tm：通常把DNA热变性过程中A260达到最大值一半时的温度。
DNA变性：在物理化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，DNA功能丧失增色效应：由于核酸变性引起的对紫外线吸收增加的现象。
减色效应：DNA复性后对紫外线吸收减少的现象。
酶活力单位：在规定条件下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。
酶活性中心：酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。
米氏常数：在酶促反应中，某一种给定底物动力学常数，是由反应中每一步速率常数所合成酶原：有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。
酶原的激活：酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。
酶的抑制作用：酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。
中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。
诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。
竞争性抑制：抑制因子化学结构与底物相似，因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
4.等电点（pI,isoelectric point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
5.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
7.离子交换层析（ion-exchange column）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。
9.凝胶过滤层析（gel filtration chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
10.亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
12.凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
《生物化学》名词解释大全
氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
生物化学名词解释
丙氨酸 Ala缬氨酸 Val亮氨酸 Leu异亮氨酸 Ile苯丙氨酸Phe 甲硫氨酸 Met脯氨酸 Pro色氨酸 Trp甘氨酸 Gly丝氨酸 Ser苏氨酸 Thr天冬酰胺 Asn谷氨酰胺 Gln 酪氨酸 Tyr半胱氨酸 Cys 天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu组氨酸 His赖氨酸 Lys精氨酸 Arg++NAD：尼克胺腺嘌呤二核苷酸NADP：尼克胺腺嘌呤二核苷酸磷酸FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸。
FMN：黄素单核苷酸CoA：辅酶 AF-D-P ：果糖 -1 ， 6- 二磷酸 F-1-P ：果糖 -1- 磷酸 G-1-P: 葡萄糖 -1- 磷酸PEP：磷酸烯醇式丙酮酸cAMP : 腺苷 -3',5'- 环化一磷酸NADH：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，复原态，（ NAD+，氧化态）复原型辅酶Ⅰ。
N 指烟酰胺， A 指腺嘌呤， D 是二核苷酸。
用于糖酵解和细胞呼吸作用中的柠檬酸循环。
TCA：三羧酸循环ATP：腺嘌呤核苷三磷酸生物化学：顾名思义是沿街生物体的化学，是研究生物体分子构成及变化规律的基础学科，是生命现象最为基础、最为深入的分子水平的体制商讨。
新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量互换以及生物体内物质和能量的转变过程。
同化作用：生物体把从四周环境中社区的蛋白质、脂肪、糖类等营养物质，经过一系列生化反响，转变成自己构造化合物的过程异化作用：将体内物质经过一系列的生化反响，分解为不可以再利用的物质清除体外的过程。
尿素循环：又称为鸟氨酸循环，肝脏中 2 分子氨（ 1 分子氨是游离的， 1 分子氨来自天冬氨酸）和 1 分子 CO2生成 1 分子尿素的环式代谢门路。
变旋现象：是环状单糖或糖苷的比旋光度因为其α -和β-端基差向异构体达到均衡而发生变化，最后达到一个稳固的均衡值的现象。
蛋白质1.必要氨基酸：指人体（和其余哺乳动物）自己不可以合成，机体又必要，需要从饮食中获得的氨基酸。
2.氨基酸的等电点：指氨基酸正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24．层析：按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体) 之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25. 透析( dialysis )是通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理，将小分子与第二章核酸1. 单核苷酸(mononucleotide) ：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2. 磷酸二酯键( phosphodiester bonds )：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3. 不对称比率( dissymmetry ratio )：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率( A+T) / ( G+C)示。
4. 碱基互补规律(complementary base pairing) ：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G⋯C(或C⋯G)和A⋯T(或T⋯A)之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律 (互补规律)。
5. 反密码子(anticodon )：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6. 顺反子(cistron ): 基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7. 核酸的变性、复性( denaturation 、renaturation )：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。
8. 退火( annealing )：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9. 增色效应( hyper chromic effect )：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10. 减色效应( hypo chromic effect )：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多 (约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。
11. 噬菌体( phage)：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
12. 发夹结构( hairpin structure )：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
14. 分子杂交（molecular hybridization ）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
15. 环化核苷酸（cyclic nucleotide）：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3' -OH 及5' -OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。
第三章酶与辅酶1．米氏常数（Km 值）：用Ｋm 值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
2．底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。
通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
分子量为13,000 ——35,000 。
5．寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。
6．多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
7．激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
8．抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
9．变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
10．同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
11．诱导酶（induced enzyme）：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
12．酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
13．酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：活力单位数比活力= 蛋白质量（mg）14．活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
15、竞争性抑制作用（competitive inhibition ）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
如磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，进而减少菌体内四氢叶酸的合成，15．非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition ）：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶－底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
16．反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition ）：抑制剂只与酶－底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。
生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化” （Cellular oxidation）。
生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2 和H2O的同时，释放的能量使ADP 转变成ATP。
2．呼吸链（respiratory chain）：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
3．氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。
氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。
4、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。
经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。