邢台医学高等专科学校

邢台医学高等专科学校《生物化学》教学大纲前言生物化学是一门基础医学的必修课程，讲述正常人体的生物化学以及疾病过程中的生物化学相关问题，与医学有着密切的联系。

它的理论和技术已渗透至基础医学和临床医学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科。

随着近代医学的发展，越来越多将生物化学的理论与技术，应用于疾病的预防、诊断和治疗，从分子水平探讨各种疾病的发生发展的机制，已成为当代医学研究的共同目标。

现将大纲使用中有关问题说明如下：1、本大纲配套使用的教材为卫生部规划教材，全国医学高等专科学校教材《生物化学》第五版2、本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。

其中，考试内容中“掌握”占 70% 左右；“熟悉、了解”的内容占 30% 左右。

“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识，对相关内容有所了解。

3、本大纲供三年制临床医学、中西医结合、护理、口腔等专业使用。

4、总教学参考学时为72 学时，理论与实验比值约为3 ：1 ，即讲授理论学时为第一章绪论[教学目的与要求]掌握生物化学的概念。

熟悉生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。

了解生物化学的发展史。

[教学内容]（1学时）一、生物化学发展简史二、生物化学研究内容三、生物化学与医学第二章蛋白质的结构与功能[教学目的与要求]掌握氨基酸的结构及理化性质；蛋白质分子的基本结构、空间结构及理化性质；蛋白质变性、复性的过程。

了解蛋白质的各种分类方法。

[教学内容]（6学时）一、蛋白质的分子组成1、质的元素组成特点2、氨基酸的结构通式，氨基酸的分类、三字英文缩写符号，氨基酸的理化性质3、氨基酸的连接方式二、蛋白质的分子结构1、蛋白质的一级结构：蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。

2、蛋白质的空间结构：（1）蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式：α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲。

掌握α-螺旋，β-折叠的结构特点（2）蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键：疏水作用、离子键、氢键和范德华引力（3）蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键3、蛋白质结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能。

三、蛋白质的理化性质1、两性解离和等电点2、胶体性质3、蛋白质的变性、沉淀和凝固4、紫外吸收和呈色反应。

四、蛋白质的分类第三章维生素[教学目的与要求]掌握维生素的概念及分类和在生物体内的功能；了解维生素与辅酶的关系。

[教学内容]（2学时）一、概述1、概念2、分类：脂溶性维生素和水溶性维生素3、维生素的缺乏与中毒二、脂溶性维生素V A；V D；V E；V K；三、水溶性维生素与辅酶V A与TPP：V B6与磷酸吡哆胺；V PP与NAD+；V B2与FMN和FAD等。

第四章酶[教学目的与要求]掌握酶的概念，酶的分子组成；酶促反应的特点；酶的活性中心的概念；底物浓度对酶促反应的影响；抑制剂对酶促反应的影响；酶原与酶原激活的过程与生理意义；同工酶的概念和生理意义。

熟悉酶促反应的机理；酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响。

了解酶的作用原理；酶的分类与命名的原则；酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

[教学内容]（4学时）一、概述酶的化学组成，命名和分类。

二、酶催化作用的特点高效性，特异性，可调节性，不稳定性。

三、酶的结构与功能1、酶的活性中心：必需集团、结合集团、催化集团及其作用。

2、3、同工酶：概念和生理意义4、酶活性的调节: 变构酶和变构调节; 共价修饰的概念和作用特点。

5、酶催化作用机制：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应。

四、影响酶催化作用的因素1、底物浓度对酶活性的影响：米氏方程及米氏常数的物理意义2、酶浓度对反映速度的影响3、温度pH对酶活性的影响：最适温度、最适pH。

4、激活剂和抑制剂的影响：可逆与不可逆性抑制作用，竞争性、竞争性与反竞争性抑制作用。

五、酶与医学的关系1、酶活性测定与酶活性单位2、酶在医学上的应用第五章生物氧化[教学目的与要求]掌握生物氧化和呼吸链的概念；线粒体的两条呼吸链的组成成分和排列顺序；氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。

熟悉影响氧化磷酸化的因素；胞液中NADH氧化的两种转运机制。

了解其他氧化体系。

[教学内容]（3学时）一、概述1、生物氧化的的概念、方式与特点。

2、参与生物氧化的酶类3、生物氧化中C02的生成二、生物氧化过程中水的生成1、呼吸链的组成和作用2、呼吸链成分的排列顺序3、胞液中NADH的氧化：α—磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。

三、ATP的生成1、常见的高能化合物2、ATP的生成：底物水平磷酸化和氧化磷酸化3、高能化合物的储存和利用四、其它氧化体系1、微粒体中的氧酶2、过氧化物酶体中的氧化酶类3、超氧物歧化酶第六章糖代谢[教学目的与要求]掌握糖酵解、有氧氧化的概念、反应过程；糖原合成与分解及糖异生的过程；正常血糖的来源和去路。

熟悉升高和降低血糖的激素；糖的三条分解代谢途径的生理意义；了解糖代谢障碍；了解各种糖复合物结构与功能。

[教学内容]（6学时）一、概述1、糖的生理功能2、糖代谢概况二、糖原的合成与分解1、糖原合成：原料、部位、过程及特点。

2、糖原分解：肝糖原与肝糖原分解的过程、区别。

3、糖原合成与分解的调节及生理意义三、糖的分解代谢1、糖的无氧分解：糖酵解的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

2、糖的有氧氧化：有氧氧化的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

3、磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程、调节及生理意义。

4、其它单糖的分解代谢：果糖，半乳糖。

四、糖异生糖异生的概念、反应过程、特点、调节及生理意义。

五、血糖1、血糖的来源和去路2、血糖水平的调节3、血糖水平异常六、糖复合物糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂。

第七章脂类代谢[教学目的与要求]掌握血浆脂蛋白的分类及生理功能；脂肪酸的β—氧化的过程；酮体的生成和利用的部位；酮体生成的生理意义；胆固醇合成的部位、原料和限速酶及胆固醇的转化产物。

熟悉甘油三酯的合成；脂肪酸的合成；甘油磷脂的合成；胆固醇的合成。

了解脂类的概念、分类和生理功能；脂肪酸的其它氧化方式。

[教学内容]（6学时）一、概述1、脂类的概念、分类和生理功能2、脂类的分布二、血脂与血浆脂蛋白1、血脂：血脂的成分和含量。

2、血浆脂蛋白：血浆脂蛋白的分类、组成、性质、来源及生理功能。

3、载脂蛋白：载脂蛋白的组成及功能。

4、血浆脂蛋白代谢异常三、甘油三酯代谢1、甘油三酯的合成代谢：合成部位原料、有关的酶和辅助因子、基本过程。

2、甘油三酯的分解代谢：脂肪动员及其影响因素，激素的调节，甘油三酯的水解过程及关键酶，能量的计算。

磷酸甘油的代谢，脂肪酸p氧化部位、过程及有关的酶。

酮体的生成和利用。

3、多不饱和脂酸的重要衍生物----前列腺素、血栓噁烷及白三烯四、磷脂的代谢1、甘油磷脂的代谢2、鞘磷脂的代谢五、胆固醇代谢1、胆固醇的生物合成：胆固醇的合成部位、原料、辅助因子、关键酶。

2、胆固醇的酯化3、胆固醇的转变与排泄第八章蛋白质的分解代谢[教学目的与要求]掌握氮平衡的概念和类型；必需氨基酸的种类；氨基酸的脱氨基作用；尿素合成；一碳单位的概念、来源、载体、种类和生理意义。

熟悉氨的来源与去路；蛋白质的需要量和营养价值；蛋白质在小肠的腐败作用；α—酮酸的代谢去路；氨基酸的脱羧基作用。

了解芳香族氨基酸的代谢；高血氨症和氨中毒。

[教学内容]（4学时）一、蛋白质的营养作用1、蛋白质的生理功能2、蛋白质的需要量和营养价值：氮平衡；必需氨基酸。

3、蛋白质的肠中腐败作用：胺类的生成；氨的生成。

二、氨基酸的一般代谢1、氨基酸代谢概况：氨基酸的来源和去路。

2、氨基酸的脱氨基作用：氧化脱氨基作用；转氨基作用；联合脱氨基作用；嘌呤核苷酸循环。

3、α-酮酸的代谢：转变成糖或脂肪；再合成氨基酸；氧化分解供能三、氨的代谢1、体内氨的来源2、氨的转运：谷氨酰胺和丙氨酸。

3、氨的去路：鸟氨酸循环；鸟氨酸循环的一氧化氮合酶支路；高血氨与氨中毒。

四、氨基酸的特殊代谢1、氨基酸的脱羧基作用：脱羧基产物的生理功能2、一碳单位的代谢：一碳单位的定义、种类、生成和相互转变、生理功用、代谢意义。

3、含硫氨基酸的代谢：蛋氨酸代谢与蛋氨酸循环；半胱氨酸胱氨酸代谢与活性硫酸生成。

4、芳香族氨基酸的代谢5、支链氨基酸的代谢五、糖、脂类、蛋白质代谢的联系及调节1、糖、脂类、蛋白质代谢的相互联系2、代谢调节：细胞水平的调节；激素水平的调节；整体水平的调节。

第九章核酸结构、功能与核苷酸代谢[教学目的与要求]掌握常见核苷酸的结构、符号和性质；核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性；DNA的二级结构的特点；tRNA二级结构的特点；DNA的变性和复性概念和特点；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径的原料、主要步骤及特点；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。

熟悉核蛋白体RNA的结构与功能；核酸分子杂交原理；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。

了解核酶的结构；尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。

[教学内容]（4学时）一、核酸的化学组成1、元素组成：C H 0 N P，其中P含量约为9—10％．2、核酸的基本结构：碱基、戊糖和磷酸，核苷及核苷酸的结构和命名；核苷酸的连接方式。

二、DNA的结构与功能1、DNA的一级结构：3′，5′―磷酸二酯键的构成。

2、DNA的二级结构：双螺旋结构模型3、DNA的超级结构：核小体结构。

4、DNA的功能:遗传信息的载体。

三、RNA的结构与功能1、信使RNA：真核生物mRNA的加工修饰——加“帽”及加“尾”过程。

2、转运RNA：一级结构的稀有碱基，二级三叶草结构的特点及三级倒“L”结构的形成。

3、核蛋白体RNA：原核生物及真核生物的核糖体构成，rRNA的功能。

4、小分子核内RNA5、核酶四、核酸的理化性质1、核酸的一般性质：核酸的两性。

2、核酸的紫外线吸收：260nm3、核酸的变性与复性:变性与复性的原理、特点，解链曲线与Tm。

五、核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成：嘌岭核苷酸从头合成的合成原料、途径、关键酶及抗代谢物。

2、嘧啶核苷酸的合成：嘧啶核苷酸从头合成的合成原料、途径、及抗代谢物。

3、脱氧核苷酸的合成：由核糖核苷酸在核苷二磷酸水平上还原生成。

4、核苷酸的分解代谢：尿酸与痛风症；NH3 、C02、β—丙氨酸及β—氨基异丁酸的生成。

第十章基因信息的传递[教学目的与要求]掌握半保留复制的概念、意义、过程；不对称转录、模板链和编码链；转录的过程；mRNA的转录后的加工；mRNA、tRNA，rRNA在翻译过程中的作用和相互配合关系；基因表达的概念熟悉DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用；切除修复过程；逆转录；tRNA和rRNA的转录后加工过程；翻译的过程；乳糖操纵子调节机制；顺式作用元件和反式作用因子。