egfr蛋白结构

egfr蛋白结构
EGFR蛋白是含有1186个氨基酸的跨膜糖基化蛋白，其结构由三个部分组成：胞外结构域（N端）、穿膜结构域（TM，疏水的α螺旋结构）和胞内结构域（JM、TK、C端）。

EGFR分子生物学功能EGFR为具有酪氨酸激酶活性的重要跨膜受体，位于细胞膜表面，靠与配体结合来激活。

EGFR 的配体有表皮生长因子EGF、转化生长因子(Transforming Growth Factor, TGF-α)等。

配体（EGF 和TGF-α）和EGFR 共同在癌细胞表面过表达，导致了EGFR 通路的异常调节，引起细胞恶性增殖。

当EGFR激活后由单体转化为二聚体，EGFR二聚后可以激活它位于细胞内的激酶通路。