蛋白质结构与功能的关系94592
蛋白质结构与功能之间的关系
蛋白质结构与功能之间的关系随着科研技术的不断进步，越来越多的生物大分子被解析出来，包括DNA, RNA和蛋白质等。
其中，蛋白质作为细胞中最基本的分子之一，在很多生物过程中扮演着重要的角色。
然而，我们对蛋白质的认识还存在许多疑问，其中之一便是蛋白质结构和功能之间的关系。
蛋白质分子是由一条或者多条氨基酸链序列组成的，其中共有20种不同的氨基酸。
这些氨基酸在蛋白质折叠过程中相互作用，形成蛋白质分子的结构，进而决定其功能。
通俗地说，蛋白质的结构和功能是紧密联系的。
在深入了解蛋白质结构和功能之间的关系之前，我们先来简单地了解一下蛋白质的结构。
蛋白质分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质分子的氨基酸序列，也称为多肽链。
氨基酸之间通过肽键连接在一起，形成了蛋白质的基本结构。
不同的氨基酸序列组合会形成不同的多肽链。
二级结构是多肽链中区域的局部折叠，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋由氢键在分子内组成，而β-折叠由氢键在两个或多个相邻多肽链间连接而成。
三级结构是多肽链在空间中的折叠方式，是最基本的空间结构。
它由α-螺旋和β-折叠组成，并通过不同的相互作用力（如van der Waals力、氢键、疏水作用和离子键等）形成稳定的结构。
四级结构是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物。
它是由不同的多肽链组成，分别通过不同的相互作用力相互连接而成的复合蛋白质。
蛋白质的结构决定了其功能。
许多蛋白质的功能都与其结构有着密切的关系。
例如，酶类蛋白质的活性中心通常位于分子的三级结构中，通过与基质分子的相互作用实现催化作用。
抗体蛋白质的结构通常呈Y字形，可以识别并特异性地结合到抗原分子，从而激活和参与了免疫反应。
然而，在许多情况下，蛋白质的结构功能关系并不是那么简单明显，也存在着一些难点和挑战性。
例如，有些蛋白质分子可能在不同的条件下呈现不同的结构，这种现象被称为蛋白质构象转变。
蛋白质结构与功能的关系
环境与安全工程系
二、蛋白质高级结构与生物学功能的关系 高级结构是蛋白质功能的表现形式 蛋白质一级结构决定空间构象，只有具有高级结构的蛋白 质才能表现出生物学功能。 蛋白质空间构象不同其生物学功能也不同 eg.以肌红蛋白 (Mb)和血红蛋白(Hb)为例阐述蛋白质空间结 构与功能的关系。(简单) 蛋白质空间构想异常（折叠错误，有害折叠或不折叠）能 够引白质。携带氧的是血红素中的 Fe2+， Fe2+能够与氧结合。 Mb只有一条肽链，故只结合一个血红素，只携带1分子氧，其氧 解离曲线为T型双曲线。而Hb是由四个亚基组成的四级结构，共可结 合4分子氧，其氧解离曲线为S形曲线，从曲线的形状特征可知，Hb 第一个亚基与O2结合，可促进第二、第三个亚基与O2的结合，前三个 亚基与O2结合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这种一个亚基与其 配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应， 称协同效应，O2与Hb之间是促进作用，称正协同效应。之所以会有 这种效应，是因为未结合O2时，Hb结构紧密，此时Hb与O2亲和力小 ，随着O2的结合，其亚基之间键断裂，空间结构变得松弛，此种状态 Hb与O2亲和力即增加。 这种一个氧分子与 Hb亚基结合后引起亚基构象变化的效应称变构 效应。肌红蛋白只有一条肽链，不存在协同效应。 由此可见， Hb与Mb在空间结构上的不同，决定了它们在体内发 挥不同的生理功能。
蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础 蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是高级结构形成 的基础 一级结构是功能的基础 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似 一级结构存在种间差异，为进化提供理论依据 对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较， 发现存在种属差异 一级结构中重要位置的氨基酸改变容易引起分子病
蛋白质结构与功能的关系
生物化学与分子生物学（第9版）
四、蛋白质的功能依赖特定空间结构
（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
肌红蛋白/血红蛋白
含有血红素辅基
血红素结构
生物化学与分子生物学（第9版）
肌红蛋白(myoglobin，Mb)
肌红蛋白是一个只有三级结构 的单链蛋白质，有8段α -螺旋结构。 血红素分子中的两个丙酸侧链 以离子键形式与肽链中的两个碱性氨 基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链 中的 F8 组氨酸残基还与 Fe2+ 形成配 位结合，所以血红素辅基与蛋白质部 分稳定结合。
血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进 入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
生物化学与分子生物学（第9版）
别构效应（allosteric effect）
蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。
生物化学与分子生物学（第9版）
（三）蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管 其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响 其功能，严重时可导致疾病发生。
组成蛋白质的氨基酸
不同氨基酸的差异性 一级结构 氨基酸的排列顺 序，二硫键的位置 二级结构 蛋白质主链的局 部空间结构形式，以氢键维 持其稳定性，模体 三级结构 多肽链主链和侧 链全部原子的空间排布位置 ，次级键维系稳定性， Domain 四级结构 多亚基之间的缔 合 蛋白质的主要功能
蛋 白 质 的 结 构 与 功 能
生物化学与分子生物学（第9版）
（二）蛋白质具有重要的生物学功能（功能蛋白）
物质运输
催化功能
信息交流 免疫功能 氧化供能 维持肌体的酸碱平衡 维持正常的血浆渗透压
举例说明蛋白质的结构与功能的关系
举例说明蛋白质的结构与功能的关系蛋白质是我们身体里非常重要的一种物质，它就像我们的身体的建筑砖块一样，构成了我们的肌肉、骨骼、皮肤等等。
你知道吗？蛋白质的结构和功能之间有着非常密切的关系。
让我们来看看蛋白质的结构。
蛋白质是由一条条长长的链状分子组成的，这些链状分子里面又有很多小小的氨基酸。
这些氨基酸就像是一个个小小的积木，它们可以组合成各种各样的形状，从而构成了不同种类的蛋白质。
比如说，我们的身体里面有一种叫做血红蛋白的蛋白质，它的主要功能就是帮助我们的血液运输氧气。
而这种蛋白质的结构里面就含有大量的铁元素，正是因为这个原因，所以我们才需要多吃一些富含铁元素的食物来补充我们的血红蛋白。
蛋白质的结构和功能之间有什么关系呢？其实很简单，就是因为蛋白质的结构决定了它的功能。
比如说，我们的身体里面有一种叫做酶的蛋白质，它可以帮助我们的身体分解食物里面的营养物质。
而这种酶的结构是独特的，它的小小氨基酸排列成了一种特殊的顺序和结构。
正是这种结构使得这种酶能够发挥它的作用，帮助我们的身体分解食物。
除了酶之外，还有很多其他类型的蛋白质也有着不同的功能。
比如说，我们的身体里面有一种叫做抗体的蛋白质，它可以帮助我们抵御病毒和细菌的侵袭。
而这种抗体的结构也是独特的，它的小小氨基酸排列成了一种特殊的顺序和结构。
正是这种结构使得这种抗体能够发挥它的作用，帮助我们抵御病毒和细菌。
蛋白质的结构和功能之间有着非常密切的关系。
只有当我们了解了蛋白质的结构之后，才能够更好地理解它的功能。
因此，在日常生活中，我们应该注重饮食均衡，多吃一些富含各种氨基酸的食物，这样才能保证我们身体里面有足够的蛋白质来维持我们的健康。
蛋白质结构与功能的关系
异）。
1、胰岛素
2、细胞色素C
说明：不同机体中表现同一功能的蛋白质的
氨基酸排列顺序有明显差异。起决定作用的是 一级结构中的相同部分（不变的氨基酸残基部 分），它对维持蛋白质的特定构象和发挥生物 学功能起着重要的作用。
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
子结合成不溶性盐而沉淀.
加热变性沉淀法：蛋白质因加热变性而凝固.
◆ 蛋白质变性
蛋白质变性：天然蛋白质分子在受到理化因素的作用时 导致溶解度降低、不对称性增高、生物活性丧失及理化 特性改变，此过程称之为蛋白质变性。 蛋白质变性的实质是分子中次级键被破坏，引起 天然构象解体。变性不涉及共价键破坏，即蛋白质一级
球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。 这类蛋白结构紧密，分子的外层多为亲水性残基，能够 发生水化；内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，许多 球蛋白分子的表面是亲水性的，而内部则是疏水性的。 典型的球蛋白是血红蛋白。
血红蛋白是脊 椎动物红细胞主要 组成部分，它的主 要功能是运输氧和 二氧化碳。
免疫球蛋白的结构
胶体溶液的一个很重要的性质是不能通过半透膜。 所谓半透膜是指这类膜上具有小孔，只允许水及小分 子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为" 半透膜"。
动物体内的各种膜，另外像人造火棉胶、羊皮纸、 玻璃纸等都是半透膜。在生产实践中可用这种半透膜 作成的透析袋除去蛋白质样品中所混有的小分子物质， 达到纯化蛋白质之目的。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不 易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中， 我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的 蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适 宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了 比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，其结构与功能之间具有密切的关系。
通过四个方面的例子，我们可以更好地理解蛋白质的结构与功能之间的关系。
1.结构与功能之间的关系：酶酶是一类具有催化作用的蛋白质，其结构与功能之间的关系非常密切。
例如，淀粉酶是一种能够催化淀粉水解成葡萄糖的酶。
淀粉酶的催化作用是通过其特定的结构来实现的。
具体来说，淀粉酶通过其特有的活性位点与底物淀粉分子结合，从而使淀粉分子发生水解反应。
淀粉酶的结构中具有许多氨基酸残基，这些氨基酸残基通过互相作用形成了酶的三维结构，从而使其能够与底物结合并发生催化作用。
因此，淀粉酶的特定结构决定了其特定的功能。
2.结构与功能之间的关系：抗原与抗体抗原是指能够诱导免疫系统产生抗体的物质。
抗原与抗体之间的相互作用是通过它们的结构来实现的。
例如，抗原通常通过其特定的结构域与抗体中的抗原结合位点结合，从而触发免疫反应。
抗体是由蛋白质组成的，具有与抗原结合的结构域。
抗原与抗体之间的结合是高度特异性的，即一个特定的抗原只能与一个特定的抗体结合。
这是因为抗原与抗体之间的结合是通过互补的结构基础实现的。
抗原与抗体之间的结构互补性是由其氨基酸序列决定的，不同的氨基酸排列可导致不同的结构，从而决定抗原与抗体的结合特异性。
3.结构与功能之间的关系：信号传导许多蛋白质参与信号传导，其结构与功能之间的关系非常重要。
例如，蛋白激酶是一类能够将细胞内信号转导为细胞内化学反应的蛋白质。
蛋白激酶的结构中包含一个催化结构域和一个信号传递结构域。
催化结构域用于将底物分子催化为产物，而信号传递结构域则用于感知细胞外信号并将其传递给催化结构域。
蛋白激酶的结构决定了其信号传导的效率和特异性。
不同的蛋白激酶在结构上有所差异，从而导致其在信号传导过程中具有不同的功能。
4.结构与功能之间的关系：运输与储存蛋白质在细胞内扮演着运输和储存物质的重要角色，其结构与功能之间的关系也很重要。
(完整版)蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
生物体内蛋白质结构和功能的关系
生物体内蛋白质结构和功能的关系蛋白质是构成生命的基本物质之一，其结构和功能与生物体内的许多生理过程密切相关。
蛋白质的结构与功能之间的关系一直是生物学家们研究的焦点之一。
蛋白质最基本的结构单元是氨基酸。
氨基酸是一种含有羧基和氨基的有机酸，通过肽键连接可以形成多肽链，最终构成蛋白质。
对于每一种氨基酸，其侧链的化学性质和空间构型都不同。
这也是蛋白质结构多样性的原因之一。
一个蛋白质的结构可以分为四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
二级结构是指蛋白质中多肽链由氢键形成的局部空间构型。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
三级结构服指的是整个多肽链的空间构型。
蛋白质的三级结构由氨基酸侧链之间的不同相互作用力引起的。
常见的相互作用力包括范德华力、疏水相互作用、静电相互作用以及氢键等。
四级结构指的是多肽链的各个亚基之间的相对位置关系。
只有由多个多肽链构成的蛋白质才有明显的四级结构。
一个蛋白质的结构影响其功能。
不同的蛋白质具有不同的生物学功能，这种差异是由蛋白质的结构造成的。
蛋白质的结构决定着其作用于生物体内的具体位置。
有些蛋白质能够担任酶的角色，而有些则是负责传递信号的受体。
还有一些蛋白质是负责运输其他物质的载体。
各种不同功能的蛋白质在结构上都有所不同。
另外，一些遗传疾病是由于蛋白质结构的变化引发的。
例如突变可以导致某些氨基酸被插入，折叠造成了蛋白质的三级或四级结构发生了变化。
这些变化可能导致蛋白质失去其原本的生物学功能。
这个过程被称为蛋白质的失活。
蛋白质的结构和功能之间的关系是相互作用的。
当一个蛋白质结构发生变化时，其功能通常会受到影响。
研究蛋白质的结构和功能之间的关系对于深入理解生物体内的生物学过程至关重要。
这种研究还可以为开发新的药物和治疗疾病提供基础。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构和功能的关系答：1.蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。
1.1.一级结构的变异与分子病蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。
例如：镰刀形细胞贫血病镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。
1.2.序列的同源性不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。
最为典型的例子，例如：细胞色素C（Cyt c）Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
2.1.一级结构与高级结构的关系：一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。
例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性当RNase A处于天然构象是，具有催化活性；当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。
第六章蛋白质结构与功能的关系
6.4nm×5.5nm×5.0nm
146AA 153AA
141AA
结构相似，141AA中27AA相同
氧结合引起的血红蛋白构象变化
0.08nm
0.06nm
0.021nm
血红蛋白的别构效应(变构效应) （allosteric effect）
氧合作用显著改变Hb的四级结构，血红素 铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换 （从T态→R态） 血红蛋白存在：T态（tense state） R态（relaxed state） 亲和性不同： T态去氧Hb的主要构象，氢 键和盐键起稳定作用； R态氧合Hb的主要 构象。
1.固定血红素； 2.保护血红素Fe不被氧化； 3.为分子氧提供一个合适的结合部位。
O2与血红素Fe结合后，会改变肌红蛋白 的构象。没有结合氧时，铁卟啉是圆顶 状，并且Fe处于凸出位置，结合氧后铁 卟啉收回形成平面状。
0.055nm 0.026nm
氧结合曲线
MbO2 K =
Mb ＋ O2 ［MbO2］
NA1
肌红蛋白
存在于肌肉中，心肌含量 特别丰富。是分子量为16700 的小分子球状蛋白质，由153 个氨基酸残基及一个血红素组 成。鲸肌红蛋白的三级结构研 究获得成功 ，是第一个获得 完整构象的蛋白质。它有8段 α 螺旋结构,A、B、C、D、E、 F、G、H。整条肽链折叠成紧 密球状分子，疏水侧链大都在 分子内部，极性带电荷的则在 分子表面，因此水溶性好。
肌红蛋白
由多肽的折叠形成的 疏水空隙内是血红素 辅基，通过肽链上的 His残基与肌红蛋白分 子内部相连，它对肌 红蛋白的生物活性是 必需的（与O2结合）。
辅基血红素
由4个吡咯环通过甲基桥连接成原卟啉IX， 另外有4个甲基，2个乙烯基和2个丙酸基。 原卟啉IX与Fe形成络合物，即是血红素。 Fe有6个配位键，其中4个键与卟啉环的4个 N原子相连，第5配位键与HisF8相连，第6 配位键与O2相连。 如果血红素含Fe2+，为亚铁血红素，Fe3+， 为高铁血红素。相应的蛋白分别为亚铁肌 红蛋白和高铁肌红蛋白。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和极其复杂的结构为基础的。
这不仅需要一定的结构还需要一定的空间构象。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围环境，因此研究一级结构与功能的关系是十分重要的。
一、蛋白质一级结构与功能的关系（一）种属差异对不同机体中表现同一功能的蛋白质的一级结构进行详细比较，发现种属差异十分明显。
例如比较各种哺乳动物、鸟类和鱼类等胰岛素的一级结构，发现它们都是由51个氨基酸组成的，其排列顺序大体相同但有细微差别。
不同种属的胰岛素其差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨基酸残基。
说明这四个氨基酸残基对生物活性并不起决定作用。
起决定作用的是其一级结构中不变的部分。
有24个氨基酸始终不变，为不同种属所共有。
如两条链中的6个半胱氨酸残基的位置始终不变，说明不同种属的胰岛素分子中AB链之间有共同的连接方式，三对二硫键对维持高级结构起着重要作用。
其他一些不变的残基绝大多数是非极性氨基酸，对高级结构起着稳定作用。
对不同种属的细胞色素C的研究同样指出具有同种功能的蛋白质在结构上的相似性。
细胞色素C广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种含血红素辅基的单链蛋白，由124个残基构成，在生物氧化反应中起重要作用。
对100个种属的细胞色素C的一级结构进行了分析，发现亲缘关系越近，其结构越相似。
人与黑猩猩、猴、狗、金枪鱼、飞蛾和酵母的细胞色素C比较，其不同的氨基酸残基数依次为0、1、10、21、31、44。
细胞色素C的氨基酸顺序分析资料已经用来核对各个物种之间的分类学关系，以及绘制进化树。
根据进化树不仅可以研究从单细胞到多细胞的生物进化过程，还可以粗略估计各种生物的分化时间。
（二）分子病蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。
这种现象称为分子病。
突出的例子是镰刀型贫血病。
这种病是由于病人血红蛋白β链第六位谷氨酸突变为缬氨酸，这个氨基酸位于分子表面，在缺氧时引起血红蛋白线性凝集，使红细胞容易破裂，发生溶血。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系专业：植物学摘要：蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强。
而分子模拟技术为蛋白质的研究提供了一种崭新的手段。
在理论上解决了结构预测和功能分析以及蛋白质工程实施方面所面临的难题。
它在蛋白质的结构预测和模建工作中占有举足轻重的地位，实现了生物技术与计算机技术的完美结合。
关键词：蛋白质的结构、功能；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子模拟技术；同源建模RNase是由124个氨基酸残基组成的单肽链，分子中8 个Cys的-SH构成4对二硫键，形成具有一定空间构象的蛋白质分子。
在蛋白质变性剂和一些还原剂存在下，酶分子中的二硫键全部被还原，酶的空间结构破坏，肽链完全伸展，酶的催化活性完全丧失。
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原来状态。
若用其他的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。
这个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。
前体与活性蛋白质一级结构的关系，由108个氨基酸残基构成的前胰岛素原，在合成的时候完全没有活性，当切去N-端的24个氨基酸信号肽，形成84个氨基酸的胰岛素原，胰岛素原也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。
功能不同的蛋白质总是有着不同的序列；种属来源不同而功能相同的蛋白质的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构也总是相同。
若一级结构变化，蛋白质的功能可能发生很大的变化。
蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
蛋白质结构与功能的相互关系
蛋白质结构与功能的相互关系蛋白质是生命体中最基本的分子之一，其在细胞内扮演着极其重要的角色。
蛋白质分子的三维结构是决定其功能的基础。
因此，研究蛋白质的结构与功能的相互关系对于了解生命活动的本质和开发新药物至关重要。
蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构为由氨基酸序列构成的线性序列；二级结构为肽键反应产生的α-螺旋和β-折叠等；三级结构为蛋白质分子内部的空间结构；四级结构为两个或多个蛋白质分子之间的相互作用。
蛋白质的结构与功能息息相关。
如药物与靶蛋白质的结合，通常需要药物的结构与其靶蛋白质的结构相互匹配。
因此，对于药物研发人员来说，了解蛋白质的结构是至关重要的。
蛋白质的功能也与其结构有着密不可分的关系。
例如，与传输信号有关的激酶蛋白分子，其功能需要其催化活性所在的部位，结合与磷酸化这两个特定部位之间的相对位置和特定空间构型。
因此，即使是仅有一个氨基酸序列的变化（如酪氨酸变成苯丙氨酸），也可能直接影响蛋白质的二级、三级或四级结构，从而导致功能的变化。
此外，蛋白质的结构与其功能之间还存在着多种相互关系。
例如，在很多情况下，蛋白质的结构决定其抗原特异性。
换句话说，相同的氨基酸序列，如果折叠成不同的结构，可能会诱导人体免疫系统形成不同的抗体反应。
又如，蛋白质分子的空间结构也会直接影响其热稳定性和酸碱稳定性。
在研发新药物时，需要了解这些相互关系，以便更好地设计、评价和改进药物的性质。
总之，蛋白质的结构与功能之间有着密不可分的关系。
了解这种关系对于理解生命活动基本规律和开发新药物都是至关重要的。
未来，我们应该继续深入研究蛋白质这一基本的生命分子，以期能在生命科学和医药领域做出更加有意义和有价值的贡献。
高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系
2019年高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系查字典生物网的小编给各位考生整理了2019年高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧，希望对大家有所帮助。
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2019年高考复习正在进行中，高考生物想在原有的基础上提分，这就要求考生要掌握一定的知识量，能随机应变，灵活运用已掌握的知识。
以下是小编对《2019年高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系技巧》进行的总结，供考生参考。
常见考法：在平常测试中，蛋白质知识占有较大比例，可以以选择题或简答题的形式出现。
通常考查氨基酸结构的判断、氨基酸脱水缩合过程中的计算问题、蛋白质的结构和功能等相关问题，出题形式灵活，难度较大。
在高考中，从近几年生物试题看，有关蛋白质的结构与功能一直是高考命题的热点，题目多以选择题形式考查。
除上海高考题外，其他地区试题较少涉及蛋白质的有关计算。
结合蛋白质的合成、蛋白质结构多样性及具体蛋白质类物质的功能是近几年各地试题命题的新动向。
高考生物必备知识点：蛋白质结构与功能的关系蛋白质一级结构又称化学结构(primary structure)，是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。
二级结构(secondary structure)是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键星湖作用而形成的空间结构。
三级结构(tertiary structure)是指多肽链在二级结构的基础上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。
四级结构(quaternary structure)是由两条或者两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。
不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。
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蛋白质结构与功能的关系（The relationship between protein structure and function）摘要蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。
天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。
由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词：蛋白质结构；折叠/功能关系；蛋白质构象紊乱症；分子伴侣Keywords：protein structure；fold／function relationship；protein conformational disorder；molecular chaperons虽然蛋白质结构与生物功能的关系比序列与功能的关系更加紧密，但结构与功能的这种关联亦若隐若现，并不能排除折叠差别悬殊的蛋白质执行相似的功能，折叠相似的蛋白质执行差别悬殊功能的现象的存在。
无奈，该领域仍不得不将100多年前Fisher提出的“锁一钥匙”模型(“lock—key”model)和50多年前Koshand提出的诱导契合模型(induce fitmodel)作为蛋白质实现功能的理论基础。
这2个略显粗糙的模型只是认为蛋白质执行功能的部位局限在结构中的一个或几个小区域内，此类区域通常是蛋白质表面上的凹洞或裂隙。
这种凹洞或裂隙被称为“活性部位(active site)”或“别构部位（fallosteric site）”，凹陷部位与配体分子在空间形状和静电上互补。
此外，在酶的活性部位中还存在着几个作为催化基团(catalyticgroup)的氨基酸残基。
对蛋白质未来的研究应从实验基本数据的归纳和统计入手，从原始的水平上发现蛋白质的潜藏机制【1】。
蛋白质结构与功能关系的研究主要是以力求刻画蛋白质的3D结构的几何学为基础的。
蛋白质结构既非规则的几何形，又非完全的无规线团(randomcoil)，而是有序(α一螺旋和β一折叠)与无序(线团或环域loop)的混合体。
理解蛋白质3D结构的技巧是将结构简化，只保留某种几何特征或拓扑模式，并将其数字化。
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验蛋白质抽象结构的合理性。
如果一种对蛋白质结构的简化、比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。
蛋白质结构中，多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构象。
从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构；主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。
亚基(subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质行使功能的基础。
牛胰核糖核酸酶(RNase)变性和复性的实验是蛋白质结构与功能关系的很好例证。
蛋白质空间结构遭到破坏；，可导致蛋白质的理比性质和生物学性质的变化，这就是蛋白质变性。
变性的蛋白质，只要其一级结构仍然完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也可重现，这被称为复性。
RNase是由124个氨基酸残基组成的一条肽链，分子中8个半胱氨酸的巯基构成4对二硫键，进而形成具有一定空间构象的活性蛋白质。
天然RNase遇尿素和β巯基乙醇时发生变性，其分子中的氢键和4个二硫键解开，严密的空间结构遭破坏，丧失了生物学活性，但一级结构完整无损。
若去除尿素和β巯基乙醇，RNase又可恢复其原有构象和生物学活性。
RNase分子中的8个巯基若随机排列成二硫键可有105种方式。
有活性的RNase只是其中的一种，复性时之所以选择了自然活性酶的方式，则是由肽链中氨基酸排列顺序决定的，可见蛋白质—级结构是空间结构的基础。
在蛋白质合成过程中还需有形成空间结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。
在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响蛋白质的正确折叠。
分子伴侣可以与未折叠的肽段进行可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成为较大的结构。
例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个家族。
蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同的蛋白质总是有不同的序列；一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近；若一级结构变化，蛋白质的功能将发生很大的变化。
例如，哺乳动物胰岛素分子结构都是由A链和B链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的调节血糖代谢等功能。
比较来源不同的胰岛素的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构却总是相同。
不同种属来源的胰岛素，其一级结构的差异可能是分子进化的结果。
细胞色素C是研究蛋白质一级结构的种属差异与分子进化的又一例证。
不同来源的细胞色素C功能相同，即参加线粒体呼吸链的组成，并在细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶之间传递电子。
比较60种不同种属来源细胞色素C的一级结构，其中有些氨基酸残基易变，但却有27个氨基酸残基不变。
这27个不变的氨基酸残基是保证结合血红素、识别与结合细胞色素氧化酶和细胞色素还原酶、维持构象和传递电子所必需的。
若蛋白质的—级结构发生变化影响其正常功能，进一步引起疾病，被称为分子病。
镰状红细胞贫血症就是分子病典型的例子。
目前已知数千种分子病与某些蛋白质的分子结构改变有关。
体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。
肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。
肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。
Mb有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。
Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb相似的A~H8段α螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。
Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。
Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。
氧与Hb结合后可引起Hb构象变化，这种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构效应。
小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。
Hb的这种变构蛋白的氧解离曲线呈“S”形，Hb的功能主要是运输氧，而不是变构蛋白的Mb，其中氧解离曲线为矩形双曲线，功能主要是贮存氧。
蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
生物体内蛋白质错误折叠概率很高，但是强大的质量控制系统，如分子伴侣、蛋白质的泛素降解途径、DNA修复、无义介导的mRNA降解等，能在遗传信息表达的各个时期减少错误折叠蛋白质的产生。
当然如果这些蛋白质不能及时清理，它们将发送聚集，导致多种神经退行性疾病。
国外对与多肽错误折叠后聚集的毒性机制及相应对策的研究日益重视。
错误折叠蛋白质通常产生三种效应：（1）被细胞防御机制降解，导致功能缺失（2）发生错误定位，导致细胞功能紊乱（3）错误折叠蛋白质相互聚集形，成淀粉样沉积物【9】。
近年来发现一些疾病总伴随有蛋白质错误折叠并发生聚集的现象，这类疾病统称为蛋白质构象紊乱症（protein conformational disorder，PCD）。
所有涉及PCD的蛋白质都是一级结构不变而二级结构或三级结构发生改变。
这些蛋白质各不相同在序列和结构上都没有任何同源性。
但是这些发生聚集的错误折叠蛋白质都具有极其稳定的β折叠构象。
β折叠是致病的错误折叠蛋白质中最常见的一种构象。
同一蛋白质或不同蛋白质的β折叠片之间通过肽键的氨基（—NH）和羰基（—CO）形成氢键。
这种结构极其稳定，在患PCD 的个体组织中错误折叠的蛋白质以这种方式相互交联，形成不溶性纤维状聚集体（insoluble fibril-like aggregates）。
蛋白质功能被研究得最为详细的当推酶蛋白(enzyme protein)，酶委员会(enzyme committee，EC)对酶的4个层次的分类是迄今最完备的蛋白质功能分类系统。
每个酶都能用一个EC数(EC number)来表示。
目前研究的蛋白质主要是：（1）大豆分离蛋白：是大豆的重要组成部分,含有大量活性基团,具有可再生、可生物降解等优点,可以成为制备环境友好材料的主要原料。
由于大豆分离蛋白的组成和构象会对其功能特性产生明显的影响,因此对其结构和性能之间的关系进行系统的研究无疑会对材料学家在今后开发出新型的具有优异性能的大豆蛋白材料具有相当的帮助【10】。
（2）热激蛋白：是一类在有机体受到高温等逆境刺激后大量表达的蛋白,是植物对逆境胁迫短期适应的必需组成成分,对减轻逆境胁迫引起的伤害有很大的作用·有机体在受到逆境胁迫后,体内变性蛋白急剧增加,热激蛋白可以与变性蛋白结合,维持它们的可溶状态,在有Mg2+和ATP的存在下使解折叠的蛋白质重新折叠成有活性的构象【7】。
（3）脂筏是膜脂双层内含有特殊脂质及蛋白质的微区.小窝是脂筏的一种类型,由胆固醇、鞘脂及蛋白质组成,以小窝蛋白为标记蛋白.脂筏的组分和结构特点有利于蛋白质之间相互作用和构象转化,可以参与信号转导和细胞蛋白质运转.一些感染性疾病、心血管疾病、肿瘤、肌营养不良症及朊病毒病等可能与脂筏功能紊乱有着密切的关系【8】.通过研究发现蛋白质的功能与蛋白质3D结构的关系要比与氨基酸序列的关系更为密，二级结构摆动与实现特定功能的结构同样有密切的关系，不同尺度的各种蛋白质运动对实现生物功能起重要的作用，可发生在亚结构域中的内部运动对功能的影响却鲜为人知【1】。
因此对蛋白质三维结构的全面理解将是解开其功能机制的关键。
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