生化历年考点

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生化知识点重点总结

生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。

2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。

它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。

3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。

DNA是双链结构，RNA是单链结构。

核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。

4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。

它主要包括淀粉、糖原和纤维素。

多糖的功能包括能量储备和结构支持等。

5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。

脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。

6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。

它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。

细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。

7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。

酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。

8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。

代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。

9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。

生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。

10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。

11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。

12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。

生化复习知识点

生化复习知识点定义题1.氨基酸等电点：当环境pH处于某一数值时，可以使某种氨基酸所带的正、负电荷数正好相等，形成净电荷为零的等电状态，这种状态的环境pH称为该氨基酸的等电点。

2.蛋白质的变性：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性。

3.肽键：肽键是一种特殊的酰胺键。

4.蛋白质超二级结构：指具有一定二级结构的一些肽段以某种规律的配合方式聚集起来的结构单位。

5.诱导契合学说：是一种关于酶与底物分子结合的学说，这种学说认为酶活性中心原来并非与底物结构相吻合，而且它不是僵硬的结构，是具有一定柔性的，当酶与底物相遇时，在底物诱导下酶蛋白构象发生相应的变化，使活性中心的有关基团达到正确的排列和定向与底物契合而结合成中间络合物，引起底物发生反应。

6.辅酶和辅基：结合蛋白酶中与酶蛋白结合比较疏松用透析方法可将两者分离的小分子有机化合物称为辅酶；而与酶蛋白结合比较牢固，用透析方法不能除去的小分子物质称为辅基。

7.同工酶：具有相同的催化活性，但酶蛋白本身的分子结构、组成、生理性质及理化性质不同的一组酶称为同工酶。

8.别构酶：别构酶又称变构酶，是一类对代谢起调节作用的酶，其催化活性受其三维构象变化的调节。

9.变构调节：某些物质能结合于酶分子上的非催化部位，诱导酶蛋白分子构相发生改变，从而使酶的活性改变。

10.共价修饰：某些酶分子上的一些基团，受其他一些酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性变化的修饰方式。

11.必须脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所必须的，而动物又不能合成，需由食物获得的脂肪酸。

12.氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。

13.乳酸循环：肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。

在肌肉内无6—P—葡萄糖酶，所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。

所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸，接着通过糖异生生成为葡萄糖。

生化考试必看(终极版资料)

4.基因：一段有功能的DNA片段，生物细胞中DNA分子的最小功能单位。
5.核酸：以核苷酸为基本机构单位，按照一定的顺序，以3′，5′-磷酸二酯键连接并通过折叠，卷曲形成有特定生物功能的线形或环形多聚核苷酸。
6.基因组：某生物体所含全部遗传物质的总和。
第三章
1.核酶：具有催化活性的RNA。
8.反转录作用：以RNA为模板在逆转录酶的催化下合成与其碱基互补的DNA的过程。
9.RNA的复制：以RNA为模板在RNA复制酶的催化作用下，合成与模板链互补的RNA的过程。
10.引物酶： DNA复制时需要找到复制点的物质。
第九章
1.翻译：以mRNA为模板合成蛋白质的过程。
2.密码子：由mRNA上三个相邻的核苷酸组成的一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起至或终止信号。
1.真核生物基因组特点
以染色体存在 , 重复序列多 2.原核生物基因组特点:重复序列少，多位编码区,,多为操纵子形式组织,有重叠基因存在
简答
蛋白质二级结构的主要内容？
1.a-螺旋结构（螺旋体模型及螺旋体中的作用力）2.b-折叠结构（折叠结构内作用力及平行性结构及反平行性结构）3.b—转角结构（转角之间的作用力）4.自由回旋（无规则松散肽键结构）
1.氢键，对于稳定的DNA的双螺旋结构，以及RNA中局部的双螺旋和三级结构都有重要作用。3.碱基堆积力，是稳定核算空间结构的主要因素3.环境中的正离子，可以中和核酸分子中磷酸碱基团所携带的负电荷，消除静电斥力。
核酸的变性及其影响因素？
核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程，称为核酸的变性，影响因素：温度、G-C对含量，PH、离子强度、变性剂等

生化期末考点总结

生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。

祝各位考试顺利！。

生化资料(考试重点)

1.ＴＣＡ循环（氨基酸，脂肪等如何进入该循环）：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。

通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。

由克雷布斯(Krebs)最先提出。

2.从头合成和补救途径的区别：体内嘌呤核苷酸的合成有两条途径：①利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程,称为从头合成途径(denovo synthesis)，是体内的主要合成途径。

②利用体内游离嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应过程生成嘌呤核苷酸的过程，称重新利用(或补救合成)途径(salvage pathway)。

在部分组织如脑、骨髓中只能通过此途径合成核苷酸。

嘌呤核苷酸的主要补救合成途径是嘌呤碱与5'-PRPP在磷酸核糖转移酶作用下形成嘌呤核苷酸。

3.脂肪的合成和分解（贝塔氧化）的异同：(1)发生场所不同。

脂肪酸合成发生于细胞液，脂肪酸β-氧化发生于线粒体。

(2)都有中间载体连接。

脂肪酸合成的载体为ACP，脂肪酸β-氧化的载体为辅酶A。

(3)均包括4步反应。

一条途径的4步反应可看成另一途径4步反应的逆方向，但它们所用的酶和辅助因子不相同。

脂肪酸合成的4步反应是：缩合、还原、脱水和还原，脂肪酸β-氧化的4步反应是：氧化、水合、氧化和裂解。

(4)都具有转运机制将线粒体和细胞液沟通起来。

脂肪酸合成有三羧酸转运机制，它是运送乙酰-CoA；脂肪酸β-氧化有肉碱载体系统，它是运送脂酰-CoA。

(5)都以脂肪酸链的逐次、轮番的变化为特色，脂肪酸合成中，脂肪链获取2碳单位而得到延伸，即乙酰-CoA，它必须与丙二酸单酰-CoA缩合，后者又是乙酰-CoA衍生而来；脂肪酸β-氧化则是使乙酰-CoA形式的2碳单位降解，以实现脂肪链的缩短。

(6)脂肪酸合成时，是从分子的甲基端开始到羧基为止，即羧基是最后形成的；脂肪酸降解则持相反的方向，羧基的离去开始于第一步。

生化知识点总结

生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。

1. 氨基酸。

- 结构特点：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，具有共同的结构通式，即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。

不同的氨基酸R 基不同，这决定了氨基酸的性质差异。

- 分类：根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等；根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

- 理化性质：- 两性解离：氨基酸分子中既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，在不同的pH 溶液中可发生两性解离，当溶液pH等于其等电点（pI）时，氨基酸呈电中性。

- 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰，可用于蛋白质的定量分析。

2. 蛋白质的一级结构。

- 定义：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

- 意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

例如，镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代，导致蛋白质的一级结构改变，进而引起其空间结构和功能的异常。

3. 蛋白质的二级结构。

- 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

- 主要形式：- α - 螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。

其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。

- β - 折叠：多肽链充分伸展，相邻肽段之间折叠成锯齿状结构，靠链间氢键维系。

可分为平行式和反平行式β - 折叠。

- β - 转角：常发生于肽链进行180°回折的转角处，由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。

- 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。

4. 蛋白质的三级结构。

- 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

生化考试重点

生化考试重点一蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。

二核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。

主要化学键为氢键。

碱基互补配对原则。

A与T，C 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。

cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。

3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km含义5.竞争性抑制特点。

四糖代谢1.限速酶:己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶;净生成ATP;2分子ATP;产物:乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。

糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

3.能进行糖异生的物质主要有:甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。

糖异生的四个关键酶:丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。

4.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶，6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

,6.1mmol/L. 5.血糖浓度:3.96.肾糖域概念及数值。

五氧化磷酸化1. ATP是体内能量的直接供应者。

2.细胞色素aa3又称为细胞色素氧化酶。

3.线粒体内有两条重要的呼吸链:NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。

生化复习知识点总结

第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。

（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。

10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。

（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。

（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。

主要化学键为肽键。

（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

主要化学键为氢键。

（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。

主要化学键为疏水键。

（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。

（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。

在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。

主要化学键为疏水键，氢键，离子键。

（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。

亚基:骨骼肌形和心肌形。

组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。

（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。

（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。

生化高频考点

名词解释高频考点：（1）生酮氨基酸：某些氨基酸在分解代谢时可产生酮体，故称生酮氨基酸。

生酮氨基酸包括亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，赖氨酸5种。

赖亮本色落（2）生糖氨基酸：那些降解能生成可作为糖异生前体分子（丙酮酸或TCA循环中间代谢产物）的氨基酸。

生糖氨基酸包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸缬氨酸15种。

（那20种氨基酸除去生酮氨基酸那几种）（3）兼性氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸。

苏异亮。

（4）乳酸循环：是指肌肉收缩时（尤其是缺氧）通过糖酵解产生大量乳酸，部分乳酸随尿排出，大部分通过细胞膜弥散人血液，运到肝脏，通过糖异生作用合成肝糖原或葡萄糖补充血糖。

血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环（肌肉一肝一肌肉）称乳糖循环。

（5）乳糖操纵子：参与乳糖分解的一个基因群，由乳糖系统的阻遏物和操纵序列组成，使得一组与乳糖代谢相关的基因受到同步的调控。

（6）呼吸链（电子传递链）：由一系列的递氢反应和递电子反应按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。

书：电子从NADH到O的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。

（7）ATP合成酶：参与氧化磷酸化和光合磷酸化，在跨膜质子动力势的推动下合成ATP （8）简并性：同一种氨基酸有两个或者更多密码子的现象被称为密码子的简并性。

（色氨酸和甲硫氨酸除外）（9）变偶性：tRNA上的反密码子与mRNA的密码子配对时，密码子第一位第二位碱基配对是严格的，第三位碱基可以有一定的变动。

终止密码UAA、UAG、UGA（10）冈崎片段：合成DNA的后随链的一些断断续续的小片段，大约1000核甘酸残基，合成方向为5’到3’。

（11）柠檬酸合酶：催化来自糖酵解或其它异化反应的乙酰CoA与草酰乙酸缩合合成柠檬酸反应的酶，活性受ATP、NADH、琥珀酰-CoA、脂酰-CoA等的抑制。

生化会考知识点总结初中

生化会考知识点总结初中一、生命的基本分子1. 生命的元素生命的分子主要由碳、氢、氧、氮、磷和硫组成。

这些元素通过化学键合形成生命的各种重要分子，如蛋白质、核酸和糖类等。

2. 蛋白质蛋白质是生命体内最重要的大分子之一，它是生命体的主要结构材料和活性物质。

蛋白质由氨基酸经缩合反应形成，其结构和功能多种多样。

3. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生命体内存储和传递遗传信息的重要分子。

DNA是遗传信息的载体，RNA则参与转录和翻译过程。

4. 糖类糖类是碳水化合物的重要成员，包括单糖、双糖和多糖。

糖类是生命体内的重要能量来源，也是细胞膜和细胞器的主要结构成分。

5. 脂类脂类是生命体内的重要结构和功能分子，包括脂肪、磷脂和固醇等。

它们不仅是细胞膜的主要成分，还参与能量储存和传导信号等功能。

二、细胞的结构与功能1. 细胞膜细胞膜是细胞的外围结构，它具有选择性通透性，可以控制物质的进出。

此外，细胞膜还参与细胞信号传导和细胞识别等重要功能。

2. 细胞器细胞器包括细胞核、内质网、高尔基体、液泡、溶酶体、线粒体和叶绿体等。

不同的细胞器承担着不同的生物学功能，它们共同参与细胞的代谢、合成和分解等过程。

3. 生物膜转运细胞内外的物质往返需要通过生物膜进行转运，包括主动转运、被动转运和细胞吞噬等过程。

这一过程对细胞内外环境的稳定和物质代谢起着关键作用。

4. 肌动蛋白与微丝肌动蛋白和微丝是细胞骨架的重要组成部分，它们参与细胞的形态维持、分裂和运动等功能。

5. 胞吞和胞咽胞吞和胞咽是细胞摄取外源物质的重要方式，它们不仅参与细胞的营养摄取，还参与外源病原体的清除。

三、细胞的代谢1. 糖代谢糖类是细胞内的重要能量来源，糖代谢包括糖原的合成与分解、糖酵解、糖异生等过程，它们参与细胞的能量供应和有氧呼吸等生理活动。

2. 脂类代谢脂类代谢包括脂肪的合成与分解、脂肪的氧化等过程，它们参与细胞的膜合成和能量储存等功能。

3. 蛋白质代谢蛋白质代谢主要包括蛋白质的合成、降解、翻译和修饰等过程，它们参与细胞的结构和功能的调节。

生物化学高频考点

生物化学高频考点1,、氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够偶联ADP磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。

2、底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP形成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。

3、氨基酸的等电点：某一ph溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等，分子呈电中性，此时溶液的ph值即为该氨基酸的等电点。

4、蛋白质的等电点：使蛋白质所带的正负电荷相等，分子呈电中性时溶液的ph值称为蛋白质的等电位点。

5、酶的活性中心：与酶活性直接相关的基团称为酶的必须基团，必需基团集中存在形成一定空间结构的区域，特意的与底物结合，直接催化底物向产物转变，该区域称为酶的活性中心。

6、蛋白质的腐败：肠道内位被消化的蛋白质和未被消化的氨基酸，在大肠下部受肠菌的作用，发生一系列化学反应产生有害物质的过程，成为腐败作用。

7、蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，进而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性。

8、蛋白质的复性：有些蛋白质变性之后，去除使其变性因素，能恢复或部分恢复其原来的空间构象，并恢复其生物学活性，称为蛋白质的复性。

9、蛋白质的互补：如果将不同种类营养价值较低的植物蛋白混合食用，可以互相补充所缺少的必需氨基酸，从而提高蛋白质的营养价值，称为蛋白质的互补。

10、竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似，两者相互竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以阻碍酶与底物的结合，从而抑制酶活性，该抑制作用称为竞争性抑制。

11、不可逆抑制作用：凡抑制剂与酶的必须基团以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的，称为不可逆抑制作用。

12、糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化。

临床生化检验重点、考点总结

临床生化检验重点、考点总结糖代谢1、糖的无氧酵解途径是在无氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。

它是体内糖代谢最主要的途径；2、糖氧化的主要方式是有氧氧化；3、1 分子GLU 通过无氧酵解生成2ATP；4、1 分子GLU 通过有氧氧化生成36/38ATP；5、正常空腹血糖3.89~6.11mmoll；6、糖异生是指由非糖物质转变为葡萄糖的过程），是体内单糖生物合成的唯一途径。

肝脏是糖异生的主要器官，长期饥饿、酸中毒时肾脏的异生作用增强；7、胰岛素是胰岛β细胞分泌的多肽类激素，主要作用有促进细胞摄取葡萄糖;促进糖原合成，减少糖原分解;促进糖氧化和分解，加速糖的利用;促进甘油三酯的合成和储存;阻止糖异生作用。

8、升高血糖浓度的最重要的激素是胰高血糖素。

9、调节血糖浓度的主要激素是胰岛素和胰高血糖素。

10、维持血糖恒定的关键器官是肝脏。

11、1型糖尿病主要指由胰岛β细胞破坏而导致内生胰岛素或C肽绝对缺乏，临床上易出现酮症酸中毒。

12、2型糖尿病包括了以前所称NIDDM,即Ⅱ型或成年发病糖尿病，患者多数肥胖。

此型不发生胰岛β细胞的自身免疫性损伤。

很少自发性发生嗣症酸中毒，但可在应激情况下，如感染而诱发。

13、诊断糖尿病1. 任意GLU≥11.1 mmol/L2. 空腹GLU≥7 mmol/L（禁食≥8h）3.OGTT（75g无水葡萄糖），2h GLU≥11.1 mmol/L血糖浓度>7.0mmol/l(126mg/dl)称为高血糖症；血糖浓度<2.78mmol/l(50mg/d)称为低血糖症；分娩后无论是否持续，均可认为是妊娠期糖尿病；妊娠结束后6周复查。

11、糖尿病急性代谢综合征糖尿病酮症酸中毒DKA，酮体包括丙酮、乙酰乙酸和β-羟基丁酸；非酮症性高渗性糖尿病昏迷NHHDC；血糖极高，没有明显酮症酸中毒，高渗性脱水；乳酸酸中毒LA 有PH降低12、测定血糖全血比血浆低12%-15%，血糖每小时下降5%-7%；血糖含量，餐后：动脉＞毛细血管＞静脉；空腹：动脉＞静脉＞毛细血管；1.葡萄糖氧化酶法（GOD-POD）:葡萄糖氧化酶法+过氧化物酶（UA、Vc、BIL、谷胱甘肽使得结果偏低），我国常用；己糖激酶法（HK）：己糖激酶+葡萄糖-6-磷酸脱氢酶，参考方法；均340nm 检测高血糖症GLU＞7 mmol/L；低血糖症GLU＜2.8 mmol/L；OGTT 试验（75g无水葡萄糖，儿童1.75g/kg不超过75g）；正常糖耐量空腹＜6.1 mmol/L，30-60min达到高峰 120min 恢复正常（＜7.8mmol/L）；糖尿病性糖耐量空腹≥7 mmol/L，1h后出现高峰，峰值（≥11.1mmol/L）,2h不能恢复正常；糖耐量受损(IGF) 空腹6.1-7 mmol/L，2h：7.8-11.1mmol/L；空腹血糖受损（IFG）空腹6.1-7 mmol/L ，2h＜7.8mmol/L；2h血糖水平是最重要的判断指标；糖化血红蛋白（GHb）6-8周，HbA1c 参考值4%~6%；糖化血清蛋白2-3周,硝基四氮唑蓝（NBT）,550nm 检测,血清中白蛋白＜30g/L，或尿蛋白大于1g/L时，结果不可靠；胰岛素水平降低常见于1型糖尿病，空腹值常<5U/ml；胰岛素水平升高可见于2型糖尿病；C 肽分泌胰岛素，也可等分子地释放C 肽，C 肽与外源性胰岛素无抗原交叉反应，不受外源性胰岛素影响，I型糖尿病低，2型糖尿病高。

生化总结知识点

生化总结知识点一、生物分子结构和性质1. 蛋白质结构和功能（1）蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸残基通过肽键连接而成，氨基酸的种类和排列决定了蛋白质的结构和功能。

（2）蛋白质的结构：蛋白质的主要结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（空间结构的折叠）、四级结构（多个多肽链的组合）。

（3）蛋白质的功能：蛋白质在生物体内具有多种功能，如酶、结构蛋白、运输蛋白、激素等。

2. 糖类的结构和功能（1）单糖、双糖和多糖：单糖是由一个糖基组成的简单糖类，如葡萄糖、果糖等；双糖是由两个糖基连接而成的复合糖类，如蔗糖、乳糖等；多糖是由多个糖基连接而成的高聚糖类，如淀粉、纤维素等。

（2）糖类的功能：糖类在生物体内具有能量供应、结构支持和细胞识别等功能。

3. 脂质的结构和功能（1）脂质的分类：脂质可分为甘油三酯、磷脂、类固醇等。

（2）脂质的结构：脂质主要由甘油酯和脂肪酸组成，磷脂还包括磷酸基和氨基醇基。

（3）脂质的功能：脂质在生物体内具有储能、细胞膜构成、激素合成等功能。

4. 核酸的结构和功能（1）核酸的组成：核酸由核苷酸组成，核苷酸由含氮碱基、糖、磷酸组成。

（2）核酸的结构：核酸分为DNA和RNA，其结构包括双螺旋和单链结构。

（3）核酸的功能：DNA负责遗传信息的传递和储存，RNA负责基因的表达和蛋白质的合成。

二、酶的特性和调控1. 酶的特性（1）酶的性质：酶是生物体内催化反应的蛋白质，具有高效、高专一性、可逆性等特点。

（2）酶的活性中心：酶的活性中心是其催化作用的关键部位，可与底物特异性结合。

（3）酶的底物与产物：酶对底物催化反应产生产物，反应受限于酶的底物浓度、酶浓度、反应条件等因素。

2. 酶的调控（1）酶的遗传调控：包括共同调控、底物诱导、反馈抑制等机制。

（2）酶的非遗传调控：包括磷酸化、去磷酸化、蛋白质降解等机制。

（3）酶与激素：激素通过调节酶的合成和活性来控制生物体内的代谢和生理功能。

生化考点

1.蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序，主要化学键是肽键2.二级结构为a螺旋，蛋白质二级结构指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，特征为右手螺旋3.三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基相对空间位置4.核苷酸分子组成：碱基、戊基、核苷、核苷酸、主要的是核苷酸，包括N=A U G C和脱氧核苷酸dNMP 、dNDP 、dNTP5.核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸（多聚核苷酸）6.A=T 2个氢键G=C 3个氢键7.疏水的碱基位于内侧以互补形成氢键，碱基平面与分子长轴垂直8.一小段已经序列的核苷酸聚合体的单链用放射性核素或生物素等化学发光物质标记末端或气链就可以作为探针，探针若能与待测的DNA形成杂化双链则保留在支持物上。

9.米氏方程10.一个以上亚基具有四级结构，别构酶的反应动力学曲线为S 型11.同工酶是指催化相同的化学反应而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶12.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，是糖酵解的关键酶13.糖有氧氧化的基本途径及能量变化第三阶段：乙酰辅酶A进入三羧酸循环系统彻底氧化反应从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，故称三羧酸循环14.5-磷酸核糖是合成核苷酸乃至核酸的原料15.饱和的脂肪酸B氧化包括脱氢加水再脱H 硫解4个连续反应16.人体内有8种必须氨基酸：苏氨酸亮氨酸异亮氨酸缬氨酸赖氨酸苯丙氨酸色氨酸17.营养必须氨基酸包括：苏氨酸亮氨酸异亮氨酸缬氨酸赖氨酸蛋氨酸又叫甲流氨酸如缺少任何一种就会引起氨的负平衡18.血氨正常人不超过0.6 氨在血液中主要以丙氨酸和谷氨酰胺形式运输19.嘧啶核苷酸合成的原料：嘧啶核苷酸的从头合成途径指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料经过一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸的途径，从头合成主要在肝脏进行20.细菌是以ASP氨甲酰转移酶为主要调节酶，哺乳动物细胞则以CPS-II为主21、DNA生物合成的概念：DNA的生物合成主要包括复制和逆转录，DNA复制是指以母链DNA为模板合成子链DNA的过程；转录是以RNA为模板合成DNA互补链，再以此DNA 链为模板合成第二条DNA的过程。

生化必背的57个考点

生化必背的57个考点1、具有四级结构的蛋白质通常有两种或两种以上的亚基2、要将蛋白质和其所含有的盐份分开可选用透析技术3、紫外线消毒是因为它能引起蛋白质变性4、含支链的必需氨基酸是亮氨酸5、生物膜内能调节其相变温度的成分是胆固醇6、构成生物膜的骨架是脂质双分子层7、动物小肠黏膜吸收葡萄糖和氨基酸时伴有同向转运的离子是钠离子8、生物膜的功能越复杂，其组成中含量越多的是蛋白质9、生物膜功能的主要体现者是蛋白质10、离子利用 ATP 逆浓度梯度过膜转运的方式是主动运转11、有机磷杀虫剂抑制胆碱酯酶的作用属于不可逆抑制12、酶的比活力越高表示酶纯度越高13、结合酶的基本结构是由酶蛋白和辅助因子组成14、可以近似反映酶与底物结合能力的参数是米氏常数15、动物发生急性胰腺炎时，血清中活性显著升高并且具有诊断意义的是淀粉酶16、动物采食后血糖浓度先上升后恢复正常17、可以在动物体内转变成葡萄糖和糖原的物质是乳酸18、丙酸在反刍动物体内主要用于异生葡萄糖19、磷酸戊糖途径较为活跃的器官是哺乳期的乳腺20、反刍动物体内葡萄糖的重要来源是在体内由丙酸转化21、糖原分解的关键酶是磷酸化酶22、三羧酸循环中可以通过转氨形成氨基酸的酮酸是草酰乙酸23、生物体内“通用能量货币”是指ATP24、真核细胞生物氧化的主要场所是线粒体25、生物氧化中产生 CO2 的主要方式是脱羧反应26、动物细胞获得 ATP 的主要方式是氧化磷酸化27、在脂肪动员过程中催化脂肪水解的酶是激素敏感脂肪酶28、被称为机体胆固醇“清扫机”的血浆脂蛋白是高密度脂蛋白29、血液中转运内源性甘油三酯的脂蛋白是极低密度脂蛋白30、长链脂肪酸合成过程中脂酰基的载体主要是肉碱31、接受氨基可直接转化为谷氨酸的是α-酮戊二酸32、接受氨基可直接转化为丙氨酸的是丙酮酸33、接受氨基可直接转化为天冬氨酸的是草酰乙酸34、禽类排出氨的主要形式是尿酸盐35、哺乳动物合成尿素的主要器官是肝36、参与联合脱氨基作用的酶是L-谷氨酸脱氢酶37、动物氨基酸代谢中产生游离氨的反应是脱氨38、肌肉与肝脏之间氨的转运必须借助丙氨酸—葡萄糖循环39、葡萄糖和脂肪酸分解进入三羧酸循环的共同中间代谢产物是乙酰 CoA40、所有氨基酸在动物体内最终都能转变为脂肪41、可为氨基酸的再合成提供“碳骨架”的是α-酮酸42、只出现在 DNA 分子中的碱基是胸腺嘧啶（T）43、紫外线照射可能诱发皮肤癌，所涉及的DNA 结构的改变是DNA 损伤44、加热使 DNA 的紫外吸收值增加，所涉及的 DNA 结构的改变是DNA 变性45、生命有机体中遗传信息的载体是核酸46、分布于细胞外液的主要离子是Na+47、分布于细胞内液的主要离子是K+48、对维持细胞内液的渗透压、酸碱平衡以及神经肌肉兴奋性都有重要作用的元素是钾49、大部分存在于骨骼中，并且又是核酸的组成成分，还积极参与细胞中物质代谢的元素是磷50、肝脏中与含羟基、羧基毒物结合并解毒的主要物质是葡萄糖醛酸51、具有细胞毒性的血红素代谢产物是游离胆红素52、肌肉组织中细丝的主要成分是肌动蛋白53、磺胺类药物在肝脏中的解毒机制是酰基化反应54、苯甲酸在肝脏中转化为马尿酸的解毒机制是甘氨酸结合反应55、为减少细胞毒性，与血浆清蛋白结合后运输的形式是间接胆红素56、在肝脏中与葡萄糖醛酸结合从而解毒的形式是直接胆红素57、为哺乳动物红细胞生理活动提供所需能量的主要途径是糖酵解途径。

生化历年常考的150个知识碎片

生化历年常考的150个知识碎片1. 构成蛋白质的基本结构是L-α-氨基酸2. 牛胰岛素分子中有3个S-S键（1个链内2个链间）3. 用硫酸铵沉淀蛋白质不会导致变性（重金属盐会导致变性）4. 蛋白质的紫外线吸收波长是280nm，核酸是260nm5. 蛋白质的主键是氢键，核酸是磷酸二酯键6. 缺乏VB1会患脚气病7. 1分子葡萄糖彻底氧化可净生成32ATP，1分子草酰乙酸12.5ATP，1分子乙酰辅酶A（乙酰CoA）10ATP8. 酮体包括乙酰乙酸，β-羟基丁酸和丙酮9. 哺乳动物体内合成尿素的反应过程是鸟氨酸循环10. 原核细胞DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶Ⅲ11. 人体内嘌呤分解的终产物是尿酸12. 终止密码子有UAG,UGA,UAA三种13. 正协同效应的别构酶，动力学曲线是S型曲线14. 蛋白质的二级结构有α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲四种形式15. tRNA的二级结构为三叶草型，一般由四臂四环组成，其中连接氨基酸的臂称为氨基酸臂16. 既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为抗体酶，有催化活性的RNA称为核酶17. 根据酶促反应性质，将酶分为六大类：氧化还原酶类，裂合酶类，转移酶类，水解酶类，异构酶类，连接酶类18. 糖酵解的三个限速酶是己糖激酶，果糖磷酸化酶，丙酮酸激酶19. 胆固醇在肝脏中可转化为胆汁酸，在性腺中可转化为性激素，在肾上腺皮质中可转化为皮质酮20. 肝脏中活性最高的转氨酶是谷丙转氨酶（GPT）心肌中活性最高的是谷草转氨酶（GOT）21. 动物体内的α-酮酸有三条去路：合成氨基酸，转变成糖或脂肪，氧化分解为CO2和H2O22. 原核细胞RNA聚合酶的全酶形式是α2ββ'δ，核心酶形式是α2ββ'23. 有催化活性的RNA是核酶24. 三羧酸循环中有4次脱氢反应，2次脱羧反应25. 真核生物DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶-δ，合成引物的是DNA聚合酶-α26. PCR全称是聚合酶链式反应27. 1mol糖原中的葡萄糖经无氧糖酵解可得到2molATP28. 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，由VB6合成29. 原核细胞核糖体大小亚基的沉降系数分别是30s，50s，真核细胞分别是40s，60s30. 竞争性抑制的动力学特点是Vm不变，Km增加31. 非竞争性抑制的动力学特点是Vm减小，Km不变32. 反竞争性抑制的动力学特点是Vm减小，Km减小33. NAD+和NADP+由VPP（又称尼克酰胺or烟酰胺）生成，TPP（焦磷酸硫胺素）由VB1生成，FAD由VB2生成，CoA由VB3（泛酸）生成34. 氰化物能直接抑制呼吸链将电子传递给氢35. 戊糖磷酸途径主要意义是生成NADPH，为物质合成供氢36. 氨基酸脱氨基的主要方式是联合脱氨37. 细胞色素类在呼吸链中的正确排列顺序是b→c1→c→a→a338. 与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是脯氨酸（Pro）39. 脂肪酸合成反应的限速酶是乙酰辅酶A羧化酶40. 氨基酸除甘氨酸（Ala）外，都具有不对称碳原子，故具有旋光活性41. 酶的比活越大，纯度越高42. 通常将维生素分为水溶性与脂溶性两大类43. 1分子NADH可生成2.5分子ATP，1分子FADH2可转化为1.5分子ATP44. DNFB中文全称是2,4-二硝基氟苯；NADP中文全称是尼克酰胺腺嘌呤核苷酸磷酸；UDPG中文全称是尿苷二磷酸葡萄糖45. PCR技术包括变性，退火，延伸三个阶段46. 1分子辛酸完全氧化分解净生成50个ATP47. 真核细胞的mRNA的3'端有尾巴结构，5'端有帽子结构48. 丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂49. Cl-是唾液淀粉酶的激活剂50. 样品含氮量×6.25=蛋白质含量（凯氏定氮法）51. 蛋白质变性导致侧链基团暴露，但二硫键不断裂52. 糖酵解过程的限速酶是果糖磷酸激酶53. 胸腺嘧啶经常出现在tRNA中54. 脂肪酸β-氧化中的脂酰基载体是肉毒碱55. 天冬氨酸（Asp）经转氨作用可生成草酰乙酸56. 引物是RNA，引物合成酶是RNA聚合酶，负责一小段寡核苷酸的合成57. GTP为核糖体上蛋白质的生物合成供能58. 含羟基的三种氨基酸：Ser，Tyr，Thr59. 蛋白质生物合成时多肽链的延伸方向是5'→3'60. 磺胺药物抑制细菌二氢叶酸合成酶，这属于竞争性抑制61. 糖原合成时葡萄糖的活性供体形式是UDPG，即尿苷二磷酸葡萄糖62. 精氨酸（Arg）的侧链经水解可生成尿素63. 甘油糖异生与氧化分解的共同中间产物是磷酸二羟基丙酮64. 蛋白质的紫外吸收性质与色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）有关65. A=T多的DNA更耐受不良条件，C≡G多的DNA更耐高温66. β-羟基丁酸不能进行糖异生67. 蛋白质生物合成时肽链上每延长一个氨基酸需要消耗4个高能磷酸键（2个ATP）68. 合成二肽需10个高能键，其后每加一个a.a需4个高能键。

生化考试点复习知识点总结

生化考试点⒈蛋白质计算题蛋白质计算公式为:每克样品中含氮量×6.25等于每克样品中蛋白质含量⒉碱性，酸性氨基酸酸性氨基酸：指R侧链都含有羧基，在生理状况下带负电荷的一类氨基酸。

包含天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：指R侧链含有氨基，胍基和咪唑基，在生理状态下带正电荷的一类氨基酸。

包括赖氨酸，精氨酸与组氨酸。

⒊载脂蛋白的功能①构成并且稳定脂蛋白的结构；②修饰并影响和脂蛋白有关的酶的代谢和活性；③是一些酶的辅因子；④作为脂蛋白受体的配体，决定和参与脂蛋白和细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程⒋血清蛋白在PH8.4（3）时带什么电荷负电荷（PH＞4.7为负电荷，PH＜4.7为正电荷）⒌PI等于4.7的血清蛋白在下列哪种缓冲液中带正电荷当蛋白质所处体系的PH小于4.7时⒍维持蛋白质溶液的稳定因素是蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷⒎蛋白质的结构蛋白质分子中各亚基之间的空间排布和相互作用，主要含有氢键，离子键和疏水作用⒏蛋白质变性是由于什么次级键断裂，严格的空间结构遭到破坏，从而改变其他理化性质与生物学活性⒐下列哪种因素不易使蛋白质变性盐析⒑决定蛋白质高级结构的因素一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础11.蛋白质变性不涉及什么键断裂肽键（蛋白质变性不涉及一级结构变化）12.蛋白质分子中亚基的排布顺序属于什么结构四级结构13.天冬氨酸的缩写ASP14.1摩尔葡萄糖在体内完全氧化时可转化多少ATP完全氧化为二氧化碳和水，可转化32.30mol ATP15.糖分解代谢中间产物中有高能磷酸键的是1，3-二磷酸甘油酸16.肝糖原可直接补充血糖是因为有什么酶葡萄糖-6-磷酸酶17.糖原合成中每增加一个葡萄糖残基需要消耗的高能磷酸键数目是2个18.与丙酮酸生成糖无关的酶是丙酮酸激酶19.肝糖原分解不能直接补充血糖的原因是肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶20.葡萄糖与甘油代谢之间联系的中间产物是磷酸二羟丙酮21.糖酵解途径中催化不可逆的反应酶是己糖激酸22.一分子糖酵解时，净生成的ATP是2个23.合成糖原时，葡萄糖的直接供体是UDPG(UDP葡萄糖）24.不参与糖酵解的酶磷酸烯醇式丙酮酸羧基激酶25.生理情况下，胰岛素可引起下列哪种作用增加氧化分解。

生化所有知识点总结

生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成生命的重要组成部分，广泛参与生物体的生理生化过程。

蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成，其氨基酸残基之间通过肽键相连。

蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。

2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一，包括DNA和RNA。

DNA携带生物体的遗传信息，RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。

3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成，包括淀粉、糖原、纤维素等。

4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，它存在于细胞表面，构成细胞膜和细胞器膜，起着保护细胞、控制物质进出的作用。

二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构，四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。

2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。

酶是生物体内的催化剂，参与生物体内的代谢过程；激素是生物体内的调节剂，参与生物体内的内分泌系统；抗体是生物体内的免疫物质，参与生物体内的免疫反应；结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。

3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成，是生物体内传递遗传信息的重要分子；RNA是由核糖核酸分子组成，是生物体内蛋白质合成的重要分子。

4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息，参与生物体内的遗传过程；RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA，再依据RNA的信息合成蛋白质。

5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子，包括淀粉、糖原、纤维素等。

它们是生物体内的能量来源和结构组分。

6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，其构成了细胞膜和细胞器膜。

生物膜的功能包括保护细胞，控制物质进出，参与细胞信号传导等。

生化考点归纳

生化考点归纳个别氨基酸代谢途径（一）1糖胺聚糖：透明质酸硫酸软骨素硫酸角质素硫酸乙酰肝素（硫酸类肝素）还原糖：单糖+二糖（乳糖、麦芽糖、龙胆二糖）直链淀粉-ɑ-1,4糖苷键支链淀粉-ɑ-1,4糖苷键，ɑ-1,6糖苷键纤维素-β-1,4糖苷键细菌杂多糖：G+-肽聚糖、磷壁酸G--肽聚糖、脂多糖糖蛋白糖肽键：O-糖肽键-成N-糖肽键-（二）胆固醇的衍生物：胆汁酸、孕酮、性激素、糖/肾/盐皮质激素、VD必需要脂肪酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸脂双层的流动性取决于——磷脂的链的不饱和程度+链长生物膜的厚度——6nm生物膜分子间的作用力——疏水作用、范德华力、静电力人工模拟生物膜系统——脂质体+平面脂双层膜1物质运输模式被动运输：顺浓度梯度运输,物质运输的速率既依赖于膜两侧物质的浓度差, 又与被运输物质的分子大小和电荷有关扩散：顺浓度梯度运输，只是进行小分子的扩散主动运输：逆浓度梯度运输,伴随有光的吸收、氧化作用、ATP的水解2脂蛋白种类及作用种类：1CM（乳糜微粒）-从小肠转运三酰甘油、胆固醇和其它脂质到血浆和其它组织2VLDL（极低密度脂蛋白）-从肝脏转运三酰甘油、胆固醇至整个组织3LDL-转运内源胆固醇至外围组织，调节这些部位胆固醇的从头合成4IDL-一部分被肝吸收，一部分转变为LDL5HDL-将胆固醇酯化后，迅速转运至VLDL和LDL3生物膜的组成：蛋白质脂质——磷脂（甘油磷脂、鞘磷脂）糖脂（甘油糖脂、鞘糖脂）胆固醇糖类——糖蛋白、糖脂磷脂-甘油磷脂（卵磷脂、脑磷脂、心磷脂）鞘磷脂糖脂-甘油糖脂鞘糖脂（脑苷脂、神经节苷脂）4流动镶嵌模型模型：1突出了膜的流动性，renewing膜是由脂质和蛋白质分子按二位排列的流体2显示了膜蛋白分布不对称性，蛋白质镶嵌、贯穿在其中5皂化值：（1g油脂-KOHmg）皂化1g油脂所需要的KOH的mg数碘值：(100g油脂-I2g)100g油脂所能吸收的碘的克数乙酰值：(中和1g乙酰化产物中的乙酸-KOHmg)中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的mg数酸值：(中和1g油脂中的游离脂肪酸-KOHmg)中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH的mg数（三）0血红蛋白分子病：血红蛋白病地中海贫血血红蛋白对氧的亲和能力（波尔效应-Bohr效应）上升——CO2、H+促进O2的释放，下降——BPG降低Hb对O2的亲和力血红蛋白结构Hb：4个亚基组成成人的是ɑ2β2S型曲线肌红蛋白结构Mb：一条多肽链+辅基血红素直角双曲线氨基酸简写符号：（Asn/Asp）ND、(Gln/Glu)QE、(Lys/Phe)KF、(Trp/Tyr)WY 非极性氨基酸：Ala/Ile/Leu/Met/Phe/Pro/Trp/Val不带电荷极性氨基酸：…带正电荷（碱性）氨基酸：Arg/His（部分带正电荷）/Lys带负电荷（酸性）氨基酸：Asp/Glu含S氨基酸：Cys/Met人体必需氨基酸：假设来借一两本书（甲硫/蛋、色、赖、VAL、异亮、亮、苯丙、苏）生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生酮生糖氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、酪氨酸蛋白质处在等电点时的溶解度：最低离子强度时的溶解度：低→高→低胶原蛋白-三股螺旋结构的稳定——Gly稳定的力有——疏水作用、氢键、范德华力原核细胞合成的起始氨基酸——甲酰甲硫氨基酸真核细胞合成的起始氨基酸——甲硫氨基酸免疫球蛋白G的作用：用木瓜蛋白酶处理时，释放Fab片段用胃蛋白酶处理时，释放F(ab)片段2免疫球蛋白含有两条高分子量的——重链两条低分子量的——轻链通过S-S键相连稳定ɑ-螺旋和β-折叠的因素是——氢键+二面角辅酶Q的结构——含异戊二烯单位的醌类-）载体带III蛋白是一种——阴离子（Cl-、HCO3遍在蛋白的作用——蛋白质迅速降解牛胰岛素：A链21A链1个S-SB链30A、B链2个S-S甲状腺素是含碘的——氨基酸NO的生成主要来自——精氨酸一碳单位提高者——甘氨酸蛋白质水解成的氨基酸，或合成的氨基酸——都是无旋旋旋旋光性的DL-消旋物氨基酸进入肽链前必须活化，部位是——可溶的细胞质氨基酸的定性和定量鉴定——茚三酮肽和蛋白质的鉴定——双缩脲反应测定氨基酸的常用方法——甲醛滴定（酚酞指示剂变色区域）得到已知氨基酸序列合成蛋白质方法——基因工程克隆表达、化学合成酪氨酸可以合成——甲状腺素、黑色素儿茶酚胺（多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素）通过酪氨酸激酶起作用的激素——胰岛素、表皮生长因子通过磷酸肌醇级联起作用的激素——含氮激素1蛋白质一级结构的测定测定：1测定蛋白质多肽链的数目2拆分蛋白质多肽链3断开多肽链S-S巯基乙醇、过甲酸（尿素、盐酸胍、SDS使蛋白质变性，碘乙酸保护Cys上的-SH）4分析每条多肽链aa组成——氨基酸分析仪5鉴定多肽链N-末端、C-末端N-末端分析：二硝基氟苯（DNFB、Sanger试剂）丹磺酰氯（DNS）异硫氰酸苯酯（PITC、Edman降解法）C-末端分析：肼解法、羧肽酶法6裂解多肽链成较小的片段胰蛋白酶：断裂Arg、Lys为C-末端残基的肽段糜蛋白酶：断裂Phe、Trp、Tyr为C-末端残基的肽段（胰凝乳蛋白酶）断裂芳香族氨基酸为C-末端残基的肽段CNBr断裂：含Met残基的羧基参加形成的肽键，由于大多数蛋白质只含很少的Met，所以产生的肽段比较少羟胺断裂：专一性断裂Asn-Gly之间的肽键7测定小片段aa序列：Edman降解法、质谱法、根据核苷酸序列推定8重建完整多肽链一级结构——重叠肽拼凑法9确定Cys残基间形成的S-S交联桥位置——对角线电泳2测定蛋白质分子量的方法？化学组成法——计算(凯氏定氮法)（1）硝化-含氮有机物+浓硫酸——硫酸铵（2）用消耗的硫酸可求出样品中的含氮量（3）再根据蛋白质中含氮量16%可求出蛋白质的含量渗透压法——半透膜形成浓度差扩散系数法——溶质迁移沉降分析法——又叫超速离心法，蛋白质在超速离心时，因为比重不同，沉降的速度也不同，颗粒大的先沉淀，根据有关公式可求出它的分子量。

医学生化考试重点知识点总结

医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。

2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。

3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。

4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。

5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。

二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。

2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。

3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。

4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。

三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。

2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。

3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。

四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。

3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。

4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。

五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。

2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。

3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。