高等院校生物化学笔记1
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。
20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件:(一)生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。
b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。
吸附层析法分离蛋白质及其他物质。
c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。
d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。
(二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。
2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。
3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。
(1.2.3.都是诺贝尔获奖者)4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。
5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。
6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。
7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
8.Lipmann―― 发现了辅酶A。
9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。
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第一节蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本机构为氨基酸,氨基酸多为L-α-氨基酸(“拉氨酸”);唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸;含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类(第一卷P2页)(1)非极性、疏水性氨基酸:“携带一本书、两饼干、补点水”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)(2)极性、中性氨基酸:“古天乐是陪苏三的”(谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸)(3)酸性氨基酸:“天上的谷子是酸的”(天冬氨酸、谷氨酸)(4)碱性氨基酸:“地上的麦乳精是咸的”(组氨酸、赖氨酸、精氨酸)3、氨基酸结合键为肽键,肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构:“一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级”。
(1)二级结构一圈有3.6个氨基酸,右手螺旋方向为外侧。
(2)维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病:疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性:空间构象破坏,一级结构不变,因素很多。
(1)蛋白质变性特点:溶解度降低、黏度增加、易被水解。
(2)凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
(3)蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)2、碱基分:A TGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)DNA碱基:ATGCRNA碱基:AUGC2、核酸中含量相对恒定的是:P。
二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律:A=T,G=C;A+G=T+C。
2、DNA结构:(1)一级结构:核苷酸排列顺序,即碱基排列顺序。
(2)二级结构:双螺旋,两条链平行、反向,一圈含10个碱基对。
(3)三级结构:超螺旋3、DNA变性:DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂,碱基堆积力遭到破坏,但不涉及到其一级结构的改变(不伴共价键的断裂)。
最新生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。
20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件:(一)生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。
b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。
吸附层析法分离蛋白质及其他物质。
c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。
d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。
(二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。
2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。
3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。
(1.2.3.都是诺贝尔获奖者)4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。
5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。
6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。
7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
8.Lipmann―― 发现了辅酶A。
9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry) 是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid) 是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20 种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8 种);②极性中性氨基酸(7 种);③酸性氨基酸(Glu 和Asp) ;④碱性氨基酸(Lys 、Arg 和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond) 是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-) 。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu 和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点:氨基酸分子所带正、负电荷相等,呈电中性时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(isoelectric point, pI)当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域:分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的,结构较为紧凑的区域组成,称为结构域(domain)。
亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应:蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。
蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类,酸碱性氨基酸的名称。
组成单位:氨基酸. 连接方式:肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类:非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸:天冬氨酸,谷氨酸碱性氨基酸:精氨酸,组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构:蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键:氢键三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键:氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记(完整版).
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。
生物化学笔记完整版
生物化学笔记(完整版)————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期:ﻫ第一章绪论一、生物化学的的概念: ﻫ生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
ﻫﻫ二、生物化学的发展:ﻫ1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
ﻫ4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
ﻫ5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
ﻫ2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
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第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。
2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
2021年生物化学笔记完整版
第一章绪论一、生物化学概念:生物化学(biochemistry)是运用化学原理与办法去探讨生命一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间一门边沿学科。
二、生物化学发展:1.论述生物化学阶段:是生物化学发展萌芽阶段,其重要工作是分析和研究生物体构成成分以及生物体分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种重要化学物质代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段重要研究工作就是探讨各种生物大分子构造与其功能之间关系。
三、生物化学研究重要方面:1.生物体物质构成:高等生物体重要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等构成,此外还具有某些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢基本过程重要涉及三大环节:消化、吸取→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行,最为复杂化学变化过程,它涉及合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定方式方式互相交织在一起,从而构成了非常复杂信号转导网络,调控细胞代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子构造与功能:通过对生物大分子构造理解,揭示构造与功能之间关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖分子机制研究,也是当代生物化学与分子生物学研究一种重要内容。
第二章蛋白质构造与功能一、氨基酸:1.构造特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子基本构成单位。
构成天然蛋白质分子氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,别的氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:依照氨基酸R基团极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基经脱水而形成共价键(-CO-NH-)。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-C O-NH-)。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记一、生物大分子(一)蛋白质1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成,其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链,多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构和功能的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序,二级结构包括α螺旋、β折叠等,三级结构是指整条多肽链的空间构象,四级结构是指多个亚基通过非共价键结合形成的蛋白质复合物。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下,其空间结构被破坏,导致生物活性丧失。
复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
(二)核酸1、核酸的分类核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。
DNA 是遗传信息的携带者,RNA 则在遗传信息的表达过程中发挥重要作用。
2、核酸的组成核酸由核苷酸组成,核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱,DNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C),RNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。
3、核酸的结构DNA 是双螺旋结构,两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋。
RNA 通常以单链形式存在,但在某些情况下也可以形成局部的双螺旋结构。
(三)多糖1、多糖的分类多糖分为同多糖和杂多糖。
同多糖是由相同的单糖组成,如淀粉、糖原和纤维素;杂多糖是由不同的单糖组成,如肝素、透明质酸等。
2、多糖的功能多糖在生物体中具有多种功能,如储存能量(淀粉和糖原)、构成细胞壁(纤维素)、参与细胞识别和信号转导(糖蛋白和糖脂)等。
二、酶(一)酶的概念和特点酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
(二)酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
生物化学笔记大一知识点
生物化学笔记大一知识点生物化学是生物学和化学的交叉学科,研究生物学中与化学相关的分子、反应和过程。
大一阶段主要学习了一些基础的生物化学知识点,下面将对这些知识点进行总结。
1. 水的特性和生物体中的重要性:- 水分子由氢原子和氧原子通过共价键结合而成。
- 水的极性使其能够溶解许多其他物质,从而发挥重要的溶剂作用。
- 水在生物体中作为反应介质、稀释剂和运输介质发挥关键作用。
2. 生物大分子:- 蛋白质是生物体中功能最多样化的大分子,由氨基酸通过肽链相连而成。
- 碳水化合物是生物体中贮存和提供能量的重要分子,包括单糖、双糖和多糖。
- 脂类是生物体中重要的结构和能量储存分子,包括脂肪、磷脂和类固醇。
- 核酸包括DNA和RNA,负责储存和传递遗传信息。
3. 酶和酶类反应:- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,通过降低活化能促进反应的进行。
- 酶与底物结合形成酶底物复合物,进而转化为产物。
酶在反应过程中保持不变。
- 酶的催化作用受到pH、温度和底物浓度等环境因素的影响。
4. 代谢途径和能量转化:- 细胞通过代谢途径将食物中的能量转化为细胞所需的能量(ATP)。
- 葡萄糖是最常见的能量来源,通过糖酵解和细胞呼吸产生ATP。
- 脂肪和蛋白质也可以被代谢为 ATP。
5. 酸碱平衡和 pH 值:- 酸碱平衡调节维持生物体内正常的 pH 值。
- pH 值指示溶液的酸碱性, pKa 值是指酸或碱在水中的离解程度。
- 生物体内 pH 值的变化会影响蛋白质结构和酶活性。
6. 氧化还原反应:- 氧化还原反应涉及电子的转移,是许多生物过程中的关键步骤。
- 氧化反应是指物质失去电子,还原反应是指物质获得电子。
- 生物体内的重要氧化还原反应包括呼吸链和光合作用。
7. 高分子结构与生物功能:- 蛋白质的功能由其结构决定,包括结构蛋白和功能性蛋白。
- DNA 包含了遗传信息,RNA 负责转录和翻译这些信息。
- 磷脂双分子层是细胞膜的基本结构,负责物质的进出。
高等院校生物化学笔记1
高等院校生物化学笔记1一生物化学Biochemistry1.【教学内容与学时】第1讲:1–2学时;序论1学时,单糖1学时;2.【教学目的和要求】了解生物化学的概念、研究对象和生物化学的进展简史;把握单糖的结构和性质。
3.【教学重点与难点】生物化学的概念、单糖的立体结构、单糖的颜色反应。
绪论一、生物化学的概念生物化学是研究生命现象化学本质的学科。
生物化学确实是生命的化学。
生物化学是研究生物体内的化学分子构成,分子结构、性质、功能及其在体内代谢过程的学科。
——代谢包括物质和能量两方面。
生物化学是研究生物的化学组成和化学变化的,因此生物化学也能够分作两大部分内容:①化学组成部分,也称为静态生物化学,要紧探讨构成生物体的分子类型、分子结构、化学性质及生物功能;②化学变化部分,讨论的是生物体内的化学分子之间如何进行转化,即研究生物体内的化学反应,以及这些反应发生的部位和反应机理,以及相伴这些反应所产生的能量变化。
简单讲——生物化学就研究生物体的化学组成和生命中的化学变化。
生命的本质倒底是什么?说起来专门简单,但严格定义又困难。
二、生物化学的进展史生物化学的研究始于18世纪下半叶,但作为一门独立的学科是在20世纪初。
1629年荷兰人海尔蒙特进行了柳枝试验,100磅土,2磅重柳枝,只浇水,5年后土和柳枝共重169磅,土减少了二两,论文发表于1648年(死后2年)。
1775年拉瓦锡进行定量试验,证明呼吸过程和化学氧化是相同的。
并估量呼吸形成的CO2也是由于吸入了氧气,与体内的有机物结合并氧化为CO2,从而将呼吸氧化与燃烧联系在一起。
1783年拉瓦锡和拉普拉斯在法国科学院院报发表论文,提出动物热理论——呼吸相当于不发光的燃烧。
并测定了开释CO2和释热的关系。
现在一样把这一年称为生化开始年。
并把拉瓦锡称为生物化学之父。
但在这同一时期的开拓者还有普利斯特列和舍勒(Scheele),前者发觉了光合现象;后者在1770年发觉了洒石酸,之后又从膀胱结石中分离出尿酸,并对苹果酸、柠檬酸,甘油等进行了大量研究。
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高等院校生物化学笔记一生物化学Biochemistry1.【教学内容与学时】第1讲:1–2学时;序论1学时,单糖1学时;2.【教学目的和要求】了解生物化学的概念、研究对象和生物化学的发展简史;掌握单糖的结构和性质。
3.【教学重点与难点】生物化学的概念、单糖的立体结构、单糖的颜色反应。
绪论一、生物化学的概念生物化学是研究生命现象化学本质的学科。
生物化学就是生命的化学。
生物化学是研究生物体内的化学分子构成,分子结构、性质、功能及其在体内代谢过程的学科。
——代谢包括物质和能量两方面。
生物化学是研究生物的化学组成和化学变化的,所以生物化学也可以分作两大部分内容:①化学组成部分,也称为静态生物化学,主要探讨构成生物体的分子类型、分子结构、化学性质及生物功能;②化学变化部分,讨论的是生物体内的化学分子之间如何进行转化,即研究生物体内的化学反应,以及这些反应发生的部位和反应机理,以及伴随这些反应所产生的能量变化。
简单讲——生物化学就研究生物体的化学组成和生命中的化学变化。
生命的本质倒底是什么?说起来很简单,但严格定义又困难。
二、生物化学的发展史生物化学的研究始于18世纪下半叶,但作为一门独立的学科是在20世纪初。
1629年荷兰人海尔蒙特进行了柳枝试验,100磅土,2磅重柳枝,只浇水,5年后土和柳枝共重169磅,土减少了二两,论文发表于1648年(死后2年)。
1775年拉瓦锡进行定量试验,证明呼吸过程和化学氧化是相同的。
并推测呼吸形成的CO2也是由于吸入了氧气,与体内的有机物结合并氧化为CO2,从而将呼吸氧化与燃烧联系在一起。
1783年拉瓦锡和拉普拉斯在法国科学院院报发表论文,提出动物热理论——呼吸相当于不发光的燃烧。
并测定了释放CO2和释热的关系。
现在一般把这一年称为生化开始年。
并把拉瓦锡称为生物化学之父。
但在这同一时期的开拓者还有普利斯特列和舍勒(Scheele),前者发现了光合现象;后者在1770年发现了洒石酸,之后又从膀胱结石中分离出尿酸,并对苹果酸、柠檬酸,甘油等进行了大量研究。
舍勒是瑞典人,学徒工出身,非常热爱化学,最后成为化学家。
进入十九世纪,科学发展大大加快,成就不断涌现,例如:1828年维勒(李比西的学生)人工合成了第一个有机物——尿素,证明有机物可以人造。
1838年施来登与施旺发表细胞学说。
(在1839年)细胞是有机体,整个动物和植物乃是细胞的集合体。
它们按照一定的规律排列在动植物体内。
这一学说把植物和动物统一起来。
*1842年李比西(德国人)在《有机化学在生理学与病理学上的应用》一书中首次提出新陈代谢一词。
*1860年巴斯德又对洒精发酵进行了研究——首次提出发酵是由酵母菌或细菌引起的,此研究为后来的糖代谢和呼吸作用研究奠定了基础。
1871年米切尔(Miescher霍佩的学生-瑞典人)发表文章分离出核素,即DNA。
当时年仅24岁,是首次从脓细胞中分离出脱氧核糖核蛋白。
实际分离在1868年完成,论文在1871年发表。
1877年德国生理学家——医生霍佩·赛勒,首次提出生物化学一词Biochemie,英文为Biochemistry。
并且首次提出蛋白质一词。
1897年Buchner用酵母无细胞提取液发酵成功,证明酶的存在。
许多人开始提取酶,但都未成功。
二十世纪初,在维生素、激素、酶的研究方面发展较快。
1902年艾贝尔(Abel美国人)在德国学习七年,1903年制成肾上腺素晶体;后来又在1926年制成胰岛素晶体。
1905年Knoop提出了脂肪酸的b-氧化作用。
同年Starling提出激素(Hormere)一词。
1907年霍克(池延登的学生,美国人)发表《实验生理化学》一书,实际上就是生物化学的前身。
这就标志着生物化学已经形成,已经从生理学中独立出来。
1911年波兰科学家Funk结晶出抗神经炎维生素,并命名为Vitamine,意为生命的胺,实际是复合维生素B。
1913年米利切斯和曼顿研究了酶的动力学提出了米曼方程。
同年Wilstatter和Stoll分离出了叶绿素。
1930年Northrop分离出胃蛋白酶,并证明是蛋白质。
1933年Krebs和Henselen发现尿素循环;同年Embdem和Meyerhof初步完成了糖酵解途径的中间产物研究。
提出了糖酵解途径。
1937年Krebs提出了三羧酸循环的假说;同年Lohmann和Selitser证明硫胺素是丙酮酸羧化酶辅基的组成成分;在此期间Kalcker及Belitser各自对氧化磷酸化作用进行了定量研究。
1944年Avery,Maeleod和McCarty完成了肺炎球菌转化试验,证明DNA是遗传物质。
1948年Calvin和Bessen发现磷酸甘油酸是光合作用中CO2固定的最初产物,并用了十年时间完成了卡尔文循环的整个代谢途径研究。
同年Leloir等人发现了尿苷酸在碳水化合物代谢中的作用。
1953年Watson和Criek利用X–射线衍射分析了DNA结构,提出了DNA结构的双螺旋结构模型。
这一发现为生物的遗传研究奠定了分子基础。
通常把这一年确定为分子生物学的诞生年。
同年(1953年),Sanger 和Trhompson完成了胰岛素A链及B链的氨基酸序列测定,二年后报道了胰岛素中二硫键位置。
1956年A.Kornberg发现了DNA聚合酶。
与此同年Ubarger发现了从苏氨酸合成异亮氨酸时终产物异亮氨酸能抑制合成链中的第一个酶,即发现了生物合成过程的反馈作用。
1958年S.B.Weiss和Hurwitz等人发现了DNA指导的RNA聚合酶;同在此年Crik提出分子遗传的中心法则;Meselson和Stahl用同位素标记方法证明了DNA的半保留复制假说。
1961年Jacob和Monod提出了操纵子学说,并指出了mRNA的功能;同年Weiss和Hurwitz从大肠杆菌中发现了DNA指导的RNA聚合酶;同年M.Nirenberg和H.Matthei发现了遗传密码(苯丙氨酸的)。
为三连体核苷酸。
1965中国首次人工全合成了牛胰岛素。
从七十年代后,生物化学的发展主要集中在分子生物学方面。
关于中国的生物化学发展,也做一简略回顾。
【思考题】1.生物化学的研究对象是什么?2.生物化学的研究从什么时候开始,进入二十世纪生物化学的发展有什么特点?主要参考书1.王镜岩等生物化学第三版高教出版社2.罗继盛等生物化学简明教程第三版高教出版社3.沈仁权顾其敏主编基础生物化学第二版高教出版社4.王希成编著生物化学清华大学出版社5.周爱儒主编生物化学第五版人民卫生出版社6.宁正祥赵谋明编著食品生物化学华南理工大学出版社生物化学习题集1.生物化学习题解析陈钧辉等编南京大学出版社1986年8月第一版科学出版社 2001年9月第二版2.生物化学习题集张来群谢丽涛主编科学出版社 1998年10月第二版【教学内容与学时】第1讲:糖类/单糖 1学时(上接序论1学时)【教学目的和要求】了解单糖的一般性质、化学结构、生物功能。
【教学重点与难点】单糖的结构特点。
第一章糖类糖类是指含有多羟基的醛类或酮类化合物,及其产生的缩聚物或衍生物(水解后产生多羟基醛或酮)。
糖类也称为碳水化合物,因大多数单糖的元素比为C:H:O为1:2:1。
有时写成Cn(H2O)n,所以称为碳水化合物。
但个别单糖并不遵循这一比例。
例如:鼠李糖为C6H12O5;岩藻糖为C6H12O5;脱氧核糖为C5H10O4等等,这样就不符合碳水化合物的通式。
第一节单糖一、糖类概述1.糖的分类按照功能基团可把糖分为醛糖和酮糖。
按照有无其他非糖成分又可分为单成分糖和复合糖。
单成分糖习惯上分为单糖、寡糖和多糖三类。
(1)单糖单糖只含有一个羰基,不能再水解为更简单的糖。
取简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮。
最常见的单糖是葡萄糖和果糖。
含有醛基的叫醛糖,如甘油醛、葡萄糖等;含的酮基的叫酮糖,如二羟丙酮、果糖等。
单糖又根据C原子数分为三、四、五、六、七碳糖,习惯也称为丙、丁、戊、己、庚糖。
例如六碳糖就称为己糖。
(2)寡糖也叫低聚糖。
天然的寡糖一般由2~6个单糖聚合成。
自然界中较多的是二糖和三糖,最常见的二糖是蔗糖和乳糖。
(3)多糖是由多个单糖通过糖苷键聚合成的高分子化合物。
单糖数随机而不固定,所以多糖没有固定的分子量和确定的物理常数。
如果多糖分子由同一种单糖聚合成,称为称同聚多糖或均一多糖,如淀粉、纤维素等;如多糖分子中有两种或多种单糖或其他非糖物质,称为杂聚多糖或简称杂多糖,如肽聚糖、果胶、透明质酸、海藻酸等。
2.糖类的生物学作用糖类的生物学作用主要有以下几方面:能量物质;结构物质;信息及生理活性物质。
(1)糖是生物能量的主要来源糖是人类的主要食物,人体能够代谢的糖类主要是葡萄糖和淀粉,撮入体内经胃酸分解为葡萄糖,经血液运输到各个细胞及组织微生物和低等动物除可以利用葡糖外,也能利用其它糖类,例如真菌可分解纤维素。
(2)糖是细胞及组织的重要结构成分如核酸中的核糖,细胞膜的糖蛋白、糖脂;结缔组织的透明质酸、硫酸软骨素等;低等生物的胞壁酸、几丁质等;植物细胞壁的主要成分是纤维素和半纤维素及果胶等多糖组成。
(3)作为生理活性物质例如肝素具有抗凝血作用。
(4)作为生物信息载体糖类有多种异构体,结构变化丰富,再与蛋白结合形成糖蛋白,作为分子间识别及细胞间识别的重要信息物质。
例如人体的免疫反应,植物花粉和柱头的识别等。
二、单糖的分子结构1.单糖的链式结构所有单糖均可以链式结构存在。
(1)分子构型的概念构型是指一个分子中各原子或基团在空间的固定排列,使分子呈现特有的立体结构。
构型发生转变时,共价键要发生断裂和重新形成。
构型与构象不同,构象是由于单键旋转使分子中基团之间位置发生相对变化,构象可随时变化,但不发生共价键断裂。
构造异构是分子中原子连接的次序不同,而构型异构是分子中原子连接的次序相同,但在空间排列方式不同。
构型异构和构象异构又都叫立体异构。
(2)单糖的立体异构表示法①D–L型表示法以甘油醛作参照物,按Fischer投影式表示:把命名时编号最小的碳原子放在上面,基本碳链的碳原子放在下边,手性碳放在中间,上下的碳原子指向纸平面的背面,中心碳原子左右的基团指向纸平面的前面。
根据分子手性碳上羟基位置排列确定构型:OH在左侧为L型;OH在右侧为D型。
这是人为规定的。
D型甘油醛和L型甘油醛是对映体,或叫旋光异构体(光学异构体),也就是通常所讲的立体异构体。
而甘油醛和二羟丙酮之间就是同分异构体,或者称构造异构体(结构异构体),属官能团异构。
其他单糖的构型都以甘油醛作参照。
②R–S型表示法这种表示法不用参照物,比较准确但麻烦。
按手性碳上四个基团大小排列顺序,最小的基团远离眼睛,余下三个基团排在眼前,由大小到小顺序排列为顺时针方向的为R构型;反时针方向的为S构型。