氨基酸

内盐
在水溶液中
氨基酸的等电点
在一定的pH值溶液中，氨基酸的带有等量的正负电荷， 以两性离子形式存在。这时溶液的pH值就叫做氨基酸 的等电点。用pI表示。
在(pH﹤pI) 溶液中，主要以正离子的形式存在。 在(pH﹥pI)溶液中，主要以负离子的形式存在。 在(pH=pI)溶液中，主要以两性离子的形式存在。
N端氨基酸的分析还可以用异硫氰酸苯脂与多肽作用。
C6H5 O O N C S + H2N CH C NH CH C R R' HCl
O O S C6H5 NH C HN CH C NH CH C R R' S O C C6H5 N NH + NH2 CH C C CH R R' O 层析分离，与标准 样品对照，确定 CH COOH R 继续降解……自动化分析 （多肽不太长时可靠） 只能测几十个氨基酸的顺序
—— H2N氨基酸的排列顺序，则是通过末端分析的方法， CH C HN CH C HN CH C HN CH C HN CH COOH R R R R R 配合部分水解，加以确定。
N端 碳端
O
O
O
O
O
末端分析——用适当的化学方法，可以使多肽末端的 氨基酸断裂，经过分析，就可以知道多肽链的两端是 哪两个氨基酸，这就叫末端分析。降解了的肽链还可 以再反复进行末端分析，就可以确定多肽链中蛋白质 的连接次序。（一般结合部分水解的方法）
C 端氨基酸的分析，一般合成
推测出来的结构是否完全正确，需要通过多肽的合 成加以证实。
要求： 氨基酸按一定的次序连接起来 达到一定分子量 不外消旋化（缓和的条件）
另一方面，由于多肽与蛋白质有着密切的关系，在需 要使一种氨基酸的羧基和另一种羧基酸的羧基相结合 时，要防止同一种氨基酸分子之间相互结合。因此， 在合成时，必须把某些氨基或羧基保护起来，以便反 应能按所要求的方式进行。而所选用的保护基团，必 须符合以下条件：在以后脱除该保护的条件下，肽键 不会发生断裂。
许多多肽本身有重要的生理作用
后叶催产素——八肽 胰岛素——五十一肽
多肽链可用如下通式代表：
在肽链中，有氨基的一端叫做 N 端：有羧基的一断 叫做C端。在写多肽结构时，通常把N端写在左边，C端 写在右边，命名时由 N端叫起，称为氨酰（基）某氨酸。 常用简写来表示。例如：
天然多肽都是由不同的氨基酸组成的。 垂体后叶催产素
H C6H5 C6H5C HN C COOH 酰基化 R O O C Cl H H3N C COO R R'OH 酯化 H H2N C COOR' R
R CH COOH NH2
HNO2
R CH COOH OH
+ N2 + H2O
用于定量分析，根据放出的 N2 的体积，可以 算出样品的伯氨基的含量。
氨基酸还有一些特殊的性质。 (1) 两性解离和等电点 R α-氨基酸可以通过用通式NH2CHCOOH 表示 实际上是以偶级离子的形式存在的：
H2N
N
NH2 CH2CH COO
组氨酸
His
7.59
17-1-2 氨基酸的性质
α-氨基酸都是无色晶体，易溶于水而难溶于无 水乙醇乙醚，由蛋白质水解所得α-氨基酸，除甘 氨酸外，都具有旋光性。他们的 α 碳原子的结构 类型都与L-甘油醛相同，故都属于L型。
氨基酸分子中含有氨基和羧酸。他们具有 氨基和羧基的典型性质。例如，羧基可以发生 酯化反应，氨基可以发生酰基化反应；氨基与 亚硝酸作用可转变为羟基。
例如： 设某三肽完全水解后，可得到谷氨酸、半胱氨酸 和甘氨酸。这三种氨基酸可以有六种排列顺序：
要推知该三肽是哪一种组合方式，可以把她部分水 解。知道它们是谷 · 半胱和半胱 · 谷。由此可见，半胱氨 酸是在三肽链的中间，谷氨酸在 N 端，甘氨酸在 C 端即 该三肽的结构是：谷· 半胱· 甘
N端氨基酸的分析可用2，4-二硝基氟苯与多肽作用。
• 等电点不是中性点；
• 氨基酸在等电点时的溶解度最小.
氨基酸的带电状态和在电场中的状况：
等电点
pH = pI pH < pI pH > pI
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动 在电场中移向负极 在电场中移向正极
(2) 水合茚三酮反应
这个颜色反应通常用于α-氨基酸的比色测定 和色层分析的显色。
与 水 含 茚 三 酮 的 反 应 历 程
O OH OH O O －CO2 R N CH2 O O RCHO + O O H N O O H NH2 O O OH OH O O O H + R CH COOH NH2 －2H2O
O R N CHCOOH O H2O
R
N CH
O H N O
O
O
紫色物质，用于α－氨基酸 的比色测定和纸层析显色
COOH HO H CH3 L－乳酸
COOH H2N H R L－氨基酸
用 R、S 命名的则 L 构型的氨基酸多为 S 型，只有L－半胱氨酸为 R 型。
COOH H2N H CH2SH
下列为遗传编码氨基酸直接参与蛋白质的合成：
结构
I、非极性侧链氨基酸
名称
甘氨酸
丙氨酸 *缬氨酸 *异亮氨酸
缩写
Gly
(3) 脱水成肽反应
通过氨基和羧基之间脱水缩合而形成连接氨基酸单 元的酰胺键（—CO—NH—）又叫做肽键。
CH3CHCOOH NaNO2 +HCl NH2
CH3CHCOOH OH
+N2 + H2O
CH3CHCOONa NH2
CH3CHCOOH NHCOCH3
CH3CHCOOH
+
CH3CHCOOC2H5 NH2
第十七章 氨基酸
作业：1.2.3.4.5.7.8.
蛋白质： 含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的 基本组成部分除水外，细胞内80％都是蛋白质。 在生命现象中起重要的作用。人类的主要营养 物质之一。
如： 酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用 结构材料 蛋白质水解后都生成氨基酸
NH2CH2COOH
α-氨基乙酸 甘氨酸
HOOC—CH2—CH2—CH—COOH NH2 α-氨基戊二酸 谷氨酸
NH2CH2CH2CH2CH2CHCOOH
NH2 α,ε二氨基已酸 赖氨酸
蛋白质水解可以得到各种α-氨基酸的混合物。
天然氨基酸：
R
H COOH
NH2 蛋白质水解后得到的氨基酸都是 α－氨基酸。天然产氨基酸（除甘氨酸）都有旋 光性，绝大多数为L构型，（少数微生物代谢产 物是D构型）。
蛋白质也是由许多氨基酸单元通过肽键组成的。
蛋白质部分水解可以得到多肽。
17-2-1 多肽结构的测定
——一般将多肽在酸性溶液中水解，再用色层分离法 把各种氨基酸分开，然后进行分析。
离子交换色谱 电泳 种类 小分子 含量 每种数目
①多肽
6N HCl 110℃（11h)
各种氨基酸
层析 分离
②连接顺序：a 氮端分析
蛋白质水解
微生物发酵
有机合成
20种常见氨基酸都 可以由发酵法制备
2、由卤代酸氨解——羧酸在三溴化磷作用下与溴作用， 生成-溴代酸，再与过量氨作用，生成：
3、由由醛（或酮）制备
RCHO KCN + NH4Cl OH NH3 RHC CN NH2 H2O RHC CN NH2 RHC COO H
4、由丙二酸酯制备 •用盖布瑞尔法（P372）代替上法,可得比较纯产品。
NH2 CH3S(CH2)2CHCOOH
名称
缩写
Phe
等电点
5.48
*苯丙氨酸
*蛋氨酸
Met
5.47
COOH N H
NH2 CH2CH COOH N H
脯氨酸
pro Trp
6.30 5.89
*色氨酸
结构 极性侧链氨基酸
NH2 HSH2C CH COOH
名称
半胱氨酸 丝氨酸
缩写
Cys Ser Thr Tyr Asn Gln
17-1 氨基酸 17-1-1 氨基酸的结构、分类和命名
一、结构 羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨 基取代的化合物叫做氨基酸。它们是构成蛋白 质分子的基础。 二、分类、命名 可分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸。
氨基酸可以按照系统命名法，以羧酸为母体， 氨基为取代基来命名。但 α- 氨基酸通常按其来 源或性质所得的俗名来称呼。例如：
DL－（CH3）2CHCH2CHCOOH
D-亮氨酸乙酰氨 D－亮胺酸乙酰胺
L亮氨酸 L －亮胺酸
17-2 多肽
多肽是含有多个氨基酸单元的聚合物。由两个氨基 酸单元构成的是二肽，由三个氨基酸单元构成的是三 肽，· · · · · · · · 余类推。它们统称多胎，或简称肽。 通过氨基和羧基之间脱水缩合而形成连接氨基酸单 元的酰胺键（—CO—NH—）又叫做肽键。
R H2N CHCOOH + CO2 (b) HCl R C(CH3)3 + R HOOCNH CHCOOH
H2N CHCOOH + CO2
例如：设要合成甘氨酰丙氨酸（甘.丙） 若直接用谷氨酸和丙氨酸脱水缩合，将得到四种 二肽的混合物：
如果采用下列反应，则可以得到所要求的二肽：
反复使用这样的方法，每次构成一个肽键，就可 以把 各种氨基酸按一定的次序一个个地连接起来。多 肽的合成是一项十分复杂的工作。例如，牛胰腺核糖 核酸酶的多肽链已可合成出来，它是由124个氨基酸单 元所构成的。
羧基常通过生成酯加以保护，因为酯比酰胺容 易水解，用碱性水解的方法，就可以把保护的基团 除去。