生物化学笔记(整理版)1
生物化学笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
生物化学笔记完整版
生物化学笔记(完整版)————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：ﻫ第一章绪论一、生物化学的的概念: ﻫ生物化学（bｉｏchemiｓtry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
ﻫﻫ二、生物化学的发展：ﻫ1.叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
２.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢,物质互变，代谢调控,能量代谢几方面的内容。
３.细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
ﻫ4．生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
ﻫ５．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：１.结构特点：氨基酸（aｍiｎo acｉｄ)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
ﻫ2.分类:根据氨基酸的Ｒ基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种）;②极性中性氨基酸(7种）;③酸性氨基酸(Ｇlu和Ａsp）；④碱性氨基酸（Lyｓ、Arg和His)。
生物化学笔记
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸amino acid－20个,18个常见,1个脯氨酸,1个硒代胱氨酸由终止密码字编码－20种氨基酸的性质,排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多,D型较少,但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中,D型出现较多,一般出现于翻译后修饰,可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸除pro都含有：－COOH-羧基,－NH2－氨基,—RR集团羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基,又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系,侧链起决定作用✓聚集状态：单体,二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子,提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显,但是结构蛋白有一定的规律,其中有点肯定的是,氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量,排列组合,侧链修饰例如电荷改变与其他分子,自身内部作用而发生改变1．2氨基酸分类根据极性分类在普通条件下,根据极性差别,可分为以下几类：✓非极性氨基酸Gly-G, Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子Met,Phe,Try易放出质子3.酶反应中,蛋白质折叠堆积在一起时,酸性强,从而形成极端环境,因此极性变强,某些基团具有极端性质易完成特定反应;4.在水相球蛋白中,非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心,犹如蛋白质骨架,维持蛋白质结构,起稳定作用,蛋白质结构对功能非常重要,因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中,非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸Gly：a)缺少对称结构,不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子,因此组成肽链时,使肽链更柔软,因为原子相互之间摆动的角度大,受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处,并在胶原蛋白中甘氨酸含量大,提供空间与柔软性,抗击能力强;e)甘氨酸对邻位氨基酸也有影响;由于空间小,提供邻位氨基酸化学活性;比如Asn-Gly的组合比Asn－xaa更易形成环状的酰胺结构f)甘氨酸常作为免疫识别和酶催化的位点2nd丙氨酸Ala：a)是20种氨基酸种最没特性的氨基酸,没有特别的构想性质,因此可出现在任何部位b)最普通的氨基酸,弱疏水性,化学稳定性低,发生化学修饰机率低c)为左提花位点可用于研究某个氨基酸在蛋白质的功能3rd缬氨酸Ala：a)体积变大,降低整体结构软柔性,旋转空间不大b)阻碍邻位的化学活性c)属于国都太氨基酸,中度疏水性4th异亮氨酸ile：a)疏水性增强b)含有β分支链,对邻位氨基酸有空间阻碍,降低化学活性c)出现在蛋白质内部,倾向于形成β折叠结构而不是α－螺旋因为空间阻碍变大d)有第二个非对称中心,碰到强酸时,立体结构改变,形成别异亮氨酸,功能随之改变在体外和体内环境有差异时,蛋白质稳定结构对蛋白质功能具有重要作用5th亮氨酸Leu:a)疏水性比异亮氨酸b)在球蛋白中最常见氨基酸,处于疏水中心c)形成跨膜螺旋结构中的主要成分d)亮氨酸拉链结构亮氨酸拉链l eucine zipper：出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元motif;当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面常常含有亮氨酸残基相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链;在生物化学的研究中,发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段,亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次;蛋白质α-螺旋每绕一圈为个氨基酸残基;这种一级结构形成α-螺旋时,亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布,每绕两圈出现一次,如图中的1,8,15,22位；而且,亮氨酸R-基因上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间;所谓拉链,就是两组平行走向,带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体;每条肽链上的亮氨酸残基,侧链上R-基因的分支碳链,又刚好互相交错排列,故名;亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端,它们往往是和癌基因表达调控功能有关,故受到研究者的重视;这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4,癌蛋白Jun,Fos,Myc,增强子结合蛋白C/EBP等;这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一,并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题;l eucine zipper是由伸展的氨基酸组成,每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸,亮氨酸是疏水性氨基酸,排列在;螺旋的一侧,所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧;当2个蛋白质分子平行排列时,亮氨酸之间相互作用形成二聚体,形成“拉链”;在“拉链”式的蛋白质分子中,亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合;原癌基因c—fos 的蛋白产物是磷酸化蛋白,有一个亮氨酸“拉链”区,却不能形成同源二聚体;可是,它可以同c-jun的蛋白产物中的“拉链”区形成异源二聚体;c—fos 的蛋白质产物本身不能同DNA结合,可是一旦同c-jun的蛋白质产物形成“拉链”式的异源二聚体后,却能与jun-jun同源二聚体一样具有DNA结合能力,且表现出更高的亲和力;6th苯丙氨酸Phe:a)体积大的疏水性结构b)具有弱极性苯环作用,易与其他芳香环或极性基团发生作用c)作为球蛋白或跨膜蛋白的主要成分,起稳定蛋白质结构d)可作为A280吸收位点,进行定量试验7th甲硫氨酸Met：a)含有硫醚结构b)疏水性和基团大小与Leu相似c)硫原子易与金属离子Zn,Cu,Hg等结合,赋予蛋白质新功能d)在体外易形成亚砜结构,氧化时形成亚砜结构,易变形,因此需要加抗氧化剂;e)在体内,可由酶进行反应形成特定结构完成特定功能f)易发生烷基化反应,在酸性条件下,能使硫醚链断裂8th色氨酸Trp：a)含有吲哚基团,由最大的侧链基团b)具有强的空间阻碍,常用于窜则稳定结构c)含有疏水性,但由于吲哚基存在,减弱疏水性;提供附加氢键主链,有时与其他物质相互作用时,吲哚基团易与配基相互作用,如抗体,亲和素,溶解酵素;d)易受轻电攻击,卤素易与之反应,发生共价键作用,使肽链易断裂e)吲哚基团易被光氧化降解f)最强的紫外吸收峰,具有荧光性质A2809th脯氨酸Pro:a)含有脯氨酰基,形成亚氨结构b)具有结构限制,出现在蛋白质表面或转角处c)能出现在α－螺旋的边边上,不能与主链上形成氢键,在β－折叠出现时,会形成凸起结构d)在肽链中能以顺式结构存在,它能进行反式转化,这是一个限时步骤,由酶参与完成,是可调控的,在体外自发完成e)化学活性低,当邻位是D-天冬氨酸时,脯氨酸活性增强,在弱酸条件下,易断裂✓极性氨基酸：Ser-S, Thr-T,Cys-C,Asn-N,Gln-Q,Tyr-Y性质：1.普通条件下,净电荷为零,ph＝7；2.翻译后修饰易发生在极性氨基酸;10th丝氨酸Ser：a)含有脂肪羟基,在不同环境下,即可作为氢键供受体b)常出现在球蛋白表面c)氧原子在生理条件下,具有弱亲和性;在特定条件下,氧原子亲和力强,如丝氨酸激酶,化学活性增强;这种特定条件下可能是由蛋白质自身通过结构改变形成d)在体内中,易发生共价修饰,如糖基化修饰e)磷酸化：两种形式：一为稳定磷酸化,另为可逆磷酸化f)碱性条件下,易发生消除反应,－OH消失,形成双键11th苏氨酸Thr：a)与丝氨酸相似,但与之相比,空间阻碍变大,化学活性弱一些b)含有第二个手性结构,遇上强酸强碱,结构会改变12th半胱氨酸Cys：a)硫基CH-SH,可参与酶反应的中间反应物b)与金属反应重金属,吸附,解毒c)胞外蛋白与cys中硫基结合成二硫键,起稳定蛋白作用,还原形成谷胱甘肽GST抗氧化剂;在普通环境下研究蛋白质体外,使cys处于还原状态,重组蛋白含有cys时,与在体外相比,形成的二硫键还是有所差别,如白蛋白★为含585个的单链多肽,分子量为66458,分子中含17个,不含有糖的组分;在的环境中,白蛋白为负离子,每分子可以带有200个以上;它是血浆中很主要的,许多水溶性差的物质可以通过与白蛋白的结合而被运输;这些物质包括、长链每分子可以结合4-6个分子、胆汁酸盐、、、如Cu2+、Ni2+、Ca2+如、等;d)在胞外,蛋白质的cys易形成二硫键,以稳定自身蛋白质的结构,二硫键会在氧化的环境下形成谷胱甘肽在体内以二硫键状态存在,cys在胞内大多数以游离的状态存在,因此在体外研究蛋白质的二硫键时,要注意环境;e)主要有酰基化,烷基化修饰结合脂肪链,结合到侧链使其具有疏水性质脂肪链可接近脂膜,血红蛋白辅基血红素等共价结合蛋白f)β消除反应★β-消去指分子内两个相邻的原子上各失去一个基团,形成新的双键或叄键的反应;这也是最为普遍认识的消去反应;反应条件：醇类和能发生消去反应;分子中,连有-OH的碳原子必须有相邻的碳原子且与此相邻的碳原子上,并且还必须连有氢原子时,才可发生消去反应;：利用碱性处理,加入羟基,然后产生β消除,此方法利用在羊毛处理上,使羊毛更有强度;13th天冬酰胺Asn:a)β碳上有酰胺,易形成氢键,使氢键的供体和受体b)一般位于折叠蛋白转角位置,附加氢键,比较灵活,所以容易破坏正常氢键,使其形成多样性氢键c)环亚胺结构,消旋反应形成D-氨基酸残基★消旋反应是一种使分子产生同样多的两种构象的反应,只有手性结构的分子才能发生,会产生L-和R-即左旋和右旋两种结构的分子,这两种分子虽然分子式相同,但旋光性不同;,当Asn与Gly或Ser等空间阻碍小的氨基酸相连时Asn-Gly,亚胺结构易被水解;当空间位阻没有或小时,会形成环亚胺结构,环亚胺结构不稳定,易被羟胺化,导致肽键断裂;d)在胞外的显露的天冬氨酸氨侧链基N端,是糖蛋白的连接位点,当－asn－xaa－serthr三个氨基酸排列在一起时,asn被糖基化修饰后,会变得很稳定;xaa不能为pro;14th谷氨酰胺Glna)化学性质与asn相似,多一个亚甲基,蛋白质内部比asn稳定,在蛋白质末端会自动发生焦谷氨酰反应;b)有些谷氨酰胺得侧链是谷氨酰胺转移酶得作用底物,经催化与赖氨酰交联15th络氨酸Tyra)含有酚羟基,过渡态极性;在球蛋白结构时,通常它的侧链部分暴露与溶剂当中,部分与内部分子结合;b)在生理环境下,基团是中性的,容易结合金属离子,如Fe2+;有一定的电性,可以做H＋的供受体c)体内修饰包括磷酸化,硝基化常发生于血管,引起粥样硬化,胞外蛋白酚羟基容易于其他蛋白发生交联反应;d)络氨酸区域也是甲状腺的前体物质✓酸性氨基酸Asp,Glu性质：在生理环境下带有负电荷16th天冬氨酸Aspa)生理条件下以负电荷形式存在,Pka=,酸性强b)羧基与供体基团如胍盐能形成氢键,极性侧链位于蛋白质表面,内部与碱性氨基酸结合形成盐桥,带负电荷能与Ca2+等离子发生反应;c)β－COOH能够直接参与酶催化反应,例如天门冬酰蛋白酶胃蛋白酶,高血压蛋白原酶,逆转录酶能够在Na+,K+—ATP酶,细胞膜上的Ca2+—ATP酶和肌浆网作用的过程中催化形成酰基磷酸酯;d)羧基易引起变性,因此体外研究需要加入试剂保持它的原始状态;在酸性环境下,肽链容易水解,若邻位是pro特易水解－asp－pro——e)当β－羧基与α-羧基肽键接近时会发生邻位效应,并且在酸溶液中,天门冬酰肽键比其他氨酰键更容易被水解;f)化学性质活页,能够参与化学反应;例如在活跃试剂,强酸条件,碳化二亚氨,酒精,亲核物质下能够酯化和氨化g)天冬氨酸在体内能够被羟基修饰,形成β－羟基天冬氨酸17th Glu谷氨酸a)邻位效应较弱,酸性比asp弱b)血凝蛋白中,发生修饰,形成γ－glu,与Ca2+结合更紧密✓碱性氨基酸Arg,Lys,His,硒代半胱氨酸性质：生理条件下,得质子18th精氨酸Arga)带有胍基团,酸性碱性下都带正电荷,碱性强,得质子b)出现在蛋白质内部,与酸性氨基酸形成盐桥或强氢键,能够形成多重氢键c)出现在表面,与带有负电的配基结合,如磷酸基团,核酸d)与lys结合能够形成正电荷信号,提供信号,完成相应功能,如膜蛋白信号,前蛋白剪切,核酸和核仁定位e)能够进行甲基化和糖基化修饰,非常重要;如病毒,病原体通过发生糖基化调节进入宿主细胞19th赖氨酸Lysa)被排除在球蛋白非极性内部中心以外,在生理条件下,侧链的丁基削弱氨基NH极性,但是整体极性占主导地位,因此整体极性较强;2b)很多蛋白质的交联结构主要由lys形成如羊毛,为负电荷提供结合位点,也可以连接氢键c)体内连接辅基,侧链测性交联结构,侧链也可进行修饰20th组氨酸Hisa)含有咪唑基团,几乎为中性;得质子后,呈碱性,在酶催化中,质子转移b)依赖ph值的酶催化反应,当需要中性条件时,常常会以his为质子供体,以提高催化效率c)分子内,接近ph,离域作用咪唑集团内,形成酸碱效应,对酶作用非常作用d)与其他酰基,金属离子结合金属螯合亲和层析,如his－nie柱子e)体内,得质子,磁共振21st硒代半胱氨酸a)天然蛋白组成成分,由UGA翻译而成b)酶反应位点,发生氧化还原反应c)还原性比半胱氨酸要强,粗略来说,对细胞具有积极作用d)性质与半胱氨酸相似,与之反应的类型也相同2. 翻译后修饰——末端修饰把构成蛋白质的二十种氨基酸再进行化学反应共价修饰而使功能得以发挥a)。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。
2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学笔记
生物化学笔记第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、共同组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属芳香族氨基酸的就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属亚氨基酸的就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中存有游离的氨基和游离的羧基，能够与酸或碱类物质融合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一ｐｈ的溶液中，氨基酸离解成阳离子和阴离子的趋势及程度成正比，沦为兼性离子，呈圆形电中性，此时溶液的ｐｈ称作该氨基酸的等电点２、氨基酸的紫外稀释性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩多肽连中的自由氨基末端称为ｎ端，自由羧基末端称为ｃ端，命名从ｎ端指向ｃ端。
四、蛋白质的分子结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包含二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：主链原子的空间轨域n-c-cα-螺旋β-卷曲β-转角无规卷曲２）蛋白质的三级结构主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：五、蛋白质结构与功能关系(四点)六、蛋白质的化学性质１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ｐｈ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的结晶：在适度条件下，蛋白质从溶液中划出的现象。
盐析３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
生物化学笔记
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸（amino acid）－20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨基），—R(R集团)羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用✓聚集状态：单体，二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律，其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变）1．2氨基酸分类（根据极性分类）在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类：✓非极性氨基酸（Gly-G,Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P）性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子）3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定反应。
4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸（Gly）：a)缺少对称结构，不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子，因此组成肽链时，使肽链更柔软，因为原子相互之间摆动的角度大，受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处，并在胶原蛋白中甘氨酸含量大，提供空间与柔软性，抗击能力强。
生物化学笔记整理
生物化学笔记整理一相关名词解释氨基酸分类1 必需氨基酸：人体自身（或其它脊椎动物体内）不能合成或合成量不足以满足生理需要，必须依靠食物供给以保证正常的生理活动的氨基酸其中包括异亮氨酸，亮氨酸，赖氨酸，苏氨酸，缬氨酸，蛋氨酸，色氨酸，苯丙氨酸2 半必需氨基酸：人体自身合成量不足，需从食物中摄取一部分的氨基酸主要是组氨酸与精氨酸3 非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质合成的氨基酸，一般以游离或参与构成细胞壁的形式存在4 蛋白质氨基酸：参与蛋白质合成的氨基酸5 限制性氨基酸：当某一种氨基酸的含量低于标准水平时，不论其它必需氨基酸的含量与比例如何的恰当，其营养价值一定大减，这种含量最低的必须氨基酸称作限制性氨基酸6 稀有氨基酸：常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，例如由脯氨酸衍生而来的4—羟脯氨酸等（无对应密码子，只能由20种常见氨基酸经过修饰衍生而来）7 常见氨基酸：20种常见氨基酸有相对应的密码子，可由相应的核酸指导合成蛋白质的结构与性质1 兼性离子：一个分子内含有两种不同形式的离子，又称偶极离子，在环境中既起酸的作用又起碱的作用2 等电点：氨基酸处于净电荷为0 时的特征PH值称为等电点或等电PH蛋白质的结构1 肽键：一分子氨基酸的α—羧基和一分子氨基酸的α—氨基脱水缩合而形成的酰胺键，即—CO—NH—2 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸由于肽键的形成已不是原来完整的分子，称为氨基酸残基（多肽链中位于中间的氨基酸称为氨基酸残基）3 氨基端（N端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—氨基的那一个末端氨基酸残基称为氨基端（N端）4 羧基端（C端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—羧基的那一个末端氨基酸残基称为羧基端（C端）5 寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽6 多肽：含有多于20个残基的肽（多肽与蛋白质的区别：多肽的相对分子质量一般小于五千，少于五十个氨基酸残基；蛋白质则高于此值）7 蛋白质的一级结构：多肽链中的氨基酸序列，常称共价结构，化学结构，是一个无空间一维结构8 蛋白质的三维结构：二级及其以上的空间结构称之为三维结构，空间结构，立体结构9 酰胺平面：与肽键相关联的六个原子构成肽基或肽单位，具有刚性平面性质（肽键不能旋转，而α—C在相邻的两个肽平面上的单键Cn—C以及Cα—N都是可以自由旋转的，Cα—N单键旋转的角度用φ表示，Cα—C 单键旋转的角度用ψ表示）10 蛋白质的二级结构：由氢键引起的蛋白质主链空间结构（β—折叠：由一条肽链的若干肽段依靠肽链上的>C=0和>NH形成氢键来维持稳定的结构）11 蛋白质的超二级结构：由两个或更多个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠片）和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，内能持续降低的，有规则的二级结构组合或二级结构簇或串，在多种蛋白质中充当三级结构的元件称为超二级结构12 蛋白质的结构域：复杂蛋白质使其结构功能相连的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体称为结构域或简称域13 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构可定义为蛋白质分子的肽链中所有肽键和氨基酸残基（包括侧链R级）的空间位置。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记一、生物大分子（一）蛋白质1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构和功能的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是指整条多肽链的空间构象，四级结构是指多个亚基通过非共价键结合形成的蛋白质复合物。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。
复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
（二）核酸1、核酸的分类核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
DNA 是遗传信息的携带者，RNA 则在遗传信息的表达过程中发挥重要作用。
2、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱，DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），RNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
3、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋。
RNA 通常以单链形式存在，但在某些情况下也可以形成局部的双螺旋结构。
（三）多糖1、多糖的分类多糖分为同多糖和杂多糖。
同多糖是由相同的单糖组成，如淀粉、糖原和纤维素；杂多糖是由不同的单糖组成，如肝素、透明质酸等。
2、多糖的功能多糖在生物体中具有多种功能，如储存能量（淀粉和糖原）、构成细胞壁（纤维素）、参与细胞识别和信号转导（糖蛋白和糖脂）等。
二、酶（一）酶的概念和特点酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
生物化学笔记总结
绪论1.生命有机体的特征：①化学成分复杂但条理性很强；②新陈代谢；③能自我繁殖。
2.细胞是生物体基本的结构和功能单位。
3.生化研究内容：①生物体的化学组成及生物分子的结构与功能；②代谢及其调节；③遗传信息的表达及调控；4.自然界化合物：①有机物：糖、脂、蛋白质、核酸；②无机物：水、无机盐5.生物分子：①有机小分子：维生素、辅酶、激素、有机酸、色素；②生物大分子：糖、脂、蛋白质、核酸生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性6.生物大分子的基本特征：①由结构简单的小分子聚合而成②都有非常复杂的结构③作为信息分子的基础④生物分子之间相互作用和识别特性7.代谢及其调节特点：①细胞内发生②包括物质和能量代谢③需要精细的相互协调8.发展简史：①叙述生物化学；②动态生物化学；③分子生物化学。
生物活动的化学基础1.化学键：相邻原子或离子之间强烈的相互作用，分离子键和共价键。
2.次级键：氢键和范德华力等较弱化学键的总称。
3.官能团：决定性质的原子或基团。
4.基本化学反应类型：氧化、还原、中和、置换、合成等。
5.氧化反应：有机物反应时加氧或脱氢的作用。
6.还原反应：有机物反应时加氢或脱氧的作用。
7.正常血液PH：7.35~7.45糖化学1.糖：化学本质为多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物、缩聚物。
2.单糖：不能在水解的糖。
3.寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。
4.多糖：能水解生成多个分子单糖的糖，包括同多糖、杂多糖。
5.手性原子：结构具有不对称性、不能与其镜像重合的原子。
6.手性碳原子：所连接的四个化学基团完全不同的碳原子。
7.旋光性：使平面偏振光发生旋转的性质。
只有手性分子才有旋光性8.旋光度：平面偏振光旋转的角度。
9.比旋光度：手性分子的特征常数。
10.D、L构型：距离羰基最远的手性碳上-OH的位置，在左为L,在右为D。
自然界存在的单糖大多使D型11.变旋光现象：几种构型之间相互转换，动态平衡的现象。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
生物化学笔记汇总
生物化学知识总结第一章第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N、S。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。
20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。
b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。
吸附层析法分离蛋白质及其他物质。
c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。
d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。
（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。
2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。
3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。
（1．2．3．都是诺贝尔获奖者）4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。
5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。
6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。
7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
8．Lipmann―― 发现了辅酶A。
9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。
（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖）11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。
肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA1 / 2912．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。
三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。
13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
14．Holly―― 阐明酵母丙氨酸tRNA的核苷酸的排列顺序，后来证明所有tRNA的结构均相似。
15．Khorana―― 生物化学家首次人工复制成酵母基因（13．14．15．获1969年诺贝尔奖）16．法国巴黎的巴斯德研究所是著名的生物化学、分子生物学中心。
① Lwoff——在感染细菌后病毒DNA能连续传给细菌以后各代，这些细菌称为溶源性细菌，发现称为原噬菌体的病毒在一定条件下可产生一种感染型，它破坏细菌的细胞壁，而释放出的病毒又能感染其他细菌。
② Jacob、Monod－－阐明了基因控制酶的生物合成，从而调节细胞代谢的方式。
1916年，提出信使RNA的存在。
说明其碱基序列与染色体中DNA互补，并假定mRNA将编码在碱基序列上的遗传信息带到蛋白质的合成场所——核糖体，在此翻译成氨基酸序列。
1960年，发现操纵子基因，能影响mRNA的合成，从而调节其他基因的功能，在微生物界Operon普遍存在。
（以上三人共获1965年诺贝尔生理或医学奖。
）17．在中国，著名的生物化学家：吴宪：曾与美国哈佛医学院Folin一起首次用比色定量方法测定血糖。
与刘思职、万昕、陈同度、汪猷、张昌颖、杨恩孚、周启源等完成了蛋白质变性理论，血液的生物化学方法检查研究，免疫化学研究，素食营养研究，内分泌研究。
18．王应睐，邹承鲁，钮经文，邢其毅，曹天钦，王德宝，汪猷： 1965年人工合成具有生物活性的protein-结晶牛胰岛素。
1983年，用有机合成酶促合成的方法完成酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成。
19．生物化学在蛋白质，核酸，酶及代谢等方面有理论意义的成就，必将导致应用生物工程。
第一章糖类一．糖的分布及其重要性：分布（1）所有生物的细胞质和细胞核含有核糖（2）动物血液中含有葡萄糖（3）肝脏中含有糖元（4）植物细胞壁由纤维素所组成（5）粮食中含淀粉（6）甘蔗，甜菜中含大量蔗糖光合作用重要性（1）水+CO2--------＞碳水化合物（2）动物直接或间接从植物获取能量（3）糖类是人类最主要的能量来源（4）糖类也是结构成分（5）纤维素是植物的结构糖二．糖的化学概念1．定义糖类是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称2 / 293 / 29 三． 糖的分类第一节 单糖 一．葡萄糖的分子结构（一） 葡萄糖的化学组成和链状结构1．葡萄糖能与费林氏（Fehling ）试剂或其他酸试剂反应。
证明葡萄糖分子含有2．葡萄糖能与乙酸酐结合，产生具有五个已酰基的衍生物。
证明葡萄糖分子含有五个 －OH3．葡萄糖经钠汞齐作用，被还原成一种具有六个羟基的山梨醇，而山梨醇是由六个碳原子构成的直链醇。
证明了葡萄糖的六个碳原子是连成一直线的链式结构：差向异构体(epimers)相同点：(1)全含六个碳原子 (2)五个－OH ，一个CHO (3)四个不对称的碳原子不同点：1.基团排列有所不同2.除了一个不对称C 原子不同外，其余结构部分相同4 / 29(二) 葡萄糖的构型构型--指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列， 而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
1． 单糖的D 及 L 型。
（1） 不对称碳原子--连接四个不同原子或基团的碳原子。
表示法：球棒模型，投影式，透视式。
（2） D . L- 型的决定。
规定：OH 在甘油醛的不对称碳原子的右边者[即与- CH2OH 基邻近的不对称碳原子（有*号）的右边。
]称为D-型，在左边者称L-型。
L-甘油醛 D-甘油醛水面键被视为垂直放置在纸平面之前，垂直键则在纸平面之后D-型及L-型甘油醛，是两类彼此相似但并不等同的物质，只要将它们重叠起来，即可证明它们并非等同而是互为镜像，不能重叠，这两类化合物称为一对"对映体"。
2． 旋光性。
L--旋光管的长度。
以分米表示。
C--浓度。
即在100ml 溶液中所含溶质的克数。
α 是在钠光灯（D 线，λ：589.6与589.0nm ）为光源，温度为t,管长为L，浓度为ｃ时所测得的旋光度。
[α] -为上述条件下所计得的旋光率。
D.L--指构型"+"，"-"--旋光方向D与"+",与"-" 并无必然联系(三).葡萄糖的环状结构(1)葡萄糖的醛基不如一般醛基活泼,也不能象一般醛类那样与Schiff试剂起反应,即不能使被亚硫酸漂白了的品红呈现红色.(2)葡萄糖也不能与亚硫酸氢钠起加成反应.(3)一般醛类在水溶液中只有一个比旋度,但新配制的葡萄糖水溶液的比旋随时间而变化[a] =+112° 称a-D-(+)葡萄糖[a] =+18.7°称b-D-(+)葡萄糖变旋现象----将这两种葡萄糖分别溶于水后,其旋光率都逐渐5 / 29变为+52.7°,这一现象称变旋现象.原因----不同结构形式的葡萄糖可互变,各种形式最后达到一定的平衡所致.D.L --以C5上羟甲基在含氧环上的排布而决定的。
羟甲基在平面之上为D-型，在平面之下为L-型6 / 29α.β--以半缩醛羟基在含氧环上的定的。
在D-型中，半缩醛羟基在平面之下为α型，在平面之上为β型异头物-α-D(+)-与β-D(+)-葡萄糖分子在构型上，仅头部不同，它们间互为异头物(四).葡萄糖的构象.构象----指一分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布.构型----涉及共价键的断裂.构象----不涉及共价键的断裂和重新形成.7 / 29图3.1 葡萄糖分子的构象二.单糖的物理性质和化学性质 .(一).物理性质1.旋光性2.甜度3.溶解度(二).化学性质由醛基或酮基.醇基决定的1. 由醛基或酮基产生的性质－－单糖氧化还原.成刹.异构化.(1)单糖的氧化(即单糖的还原性)(2)单糖的还原(3)单糖的成脎作用(4)单糖的异构化作用2.由羟基(半缩醛羟基和醇性羟基)产生的性质(1)成脂作用(2)成苷作用(3)脱水作用糖酸(4)氨基化(5)脱氧8 / 29Fehling试剂-CuSO4溶液与KOH和酒石酸钾钠Benedict试剂--CuSO4溶液+Na2CO3+柠檬酸钠酒石酸钾钠--防止反应产生Cu(OH)2或CuCO3沉淀，使之变为可溶性的而又能离解的复合物，从而保证继续供给Cu离子以氢化糖碱的作用--使糖起烯醇化变为强还原剂，同时使CuSO4变为Cu(OH)29 / 2910 /29成脎作用-单糖的第1、2碳与苯肼结合后，成晶体糖脎（1）一分子葡萄糖与一分子苯肼缩合成苯腙（phenylhydrazone ）。
（2）葡萄糖苯腙(Glucose phenylhydrazone)再被一分子苯肼氧化成葡萄糖酮苯肼（3）葡萄糖酮苯腙再与另一分子苯肼缩合，生成葡萄糖脎(glucosazone)11 /29糖脎黄色结晶，难溶于水形成同一种糖脎，为什么？异构化 成酯作用成苷作用12 /29脱水作用Molisch 试验--醛糖及其衍生物与α-萘酚生成紫色物质Seliwanoff 试验--间苯二酚与盐酸遇酮糖呈红色，遇醛糖呈很浅的颜色氨基化 脱氧单糖的化学性质化学性质反应重要性由醛酮产生的化学性质氧化（还原性）还原金属离子，氧化成糖酸为鉴定还原糖的基础还原成醇醛酮基可被还原成醇某些植物中所含醇如山梨醇；甘露糖醇可能是由此反应生成成脎和苯肼作用成脎可作为鉴定单糖的基础异构化（在弱碱溶液中）在弱碱溶液中单糖的醛酮基；通过稀醇化作用起分子重排为单糖转化的基础发酵酵母使糖产生乙醇为酿酒的依据，亦可用来鉴别单糖及制造化学品由羟化基产生的化学性质成酯形成磷酸糖酯及乙酰糖酯磷酸糖酯是糖代谢的中间产物；细胞膜吸收糖也要将糖先转化为磷酸糖酯成苷单糖C-1的OH基H可被烷基；或其他基团取代产生糖苷有些糖苷是药物脱水经加浓HCl与加热，成糖产生醛己糖产生羟甲基糠醛可用此反应鉴别醛糖酮糖氨基化C-2，C-3上的OH可被NH2；取代成氨基糖氨基糖是糖蛋白的组分脱氨经脱氨酶作用产生脱氨糖脱氨糖是核酸的成分三单糖的分类及某些重要的单糖丙糖丁糖戊糖己糖庚糖四单糖的重要衍生物1、糖醇：山梨醇、甘露醇2、糖醛酸：葡萄醛酸3、糖胺：D－葡萄糖胺、D－半乳糖胺4、糖苷：皂角苷、毛地黄苷、苦杏仁苷、根皮苷表1-1常见单糖醛糖酮糖丙糖（3C）D-甘油醛二羟丙酮13 / 29丁糖（4C）戊糖（5C）己糖（6C）庚糖（7C）辛糖（8C）D-赤藓糖D-核糖D-脱氧核糖D-半乳糖D-甘露糖D-木酮糖D-核酮糖D-果糖D-葡萄糖D-景天庚酮糖D-辛酮糖醛糖的构型14 / 29酮糖的构型15 / 2916 / 29大多以多聚戊糖或糖苷形式存在17 /29己糖许多糖的组成成分 半纤维素乳糖的组成成分植物粘质和半纤维素的组成成分 是糖类中最甜的糖抗坏血酸合成的重要中间产物18 /29第二节 寡糖一、 双糖1、 蔗糖（1） 来源：甘蔗、菠萝（2） 结构： 蔗糖 水解 葡萄糖+果糖 （3） 物理性质：白色结晶 （4） 化学性质：A 、 无还原作用，不能与苯肼作用产生糖脎B 、 转化作用2、麦芽糖（1）来源：麦芽（2）结构：两分子葡萄糖缩合：失水而成A α（1→4）糖苷键B α（1→6）糖苷键（3）物理性质：白色晶体（4）化学性质：A．有半缩醛OH，故有还原作用B．与苯肼作用产生糖脎3、乳糖（1）来源：乳汁（2）结构：α-D-葡萄糖β-D半乳糖以β（1→4）键型缩合（3）物理性质：不甜（4）化学性质：A、还原性、成脎B、与HNO3共同煮产生粘酸表3-1 三种二糖的比较种类存在组成物理性质化学性质蔗糖甘蔗甜菜一分子葡萄糖和一分子果糖白色结晶，果甜。