氨基酸的代谢教学基本要求1掌握氨基酸生物合成的一般途径
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲生物化学教学大纲一、课程基本概况课程名称：生物化学课程名称（英文）：Biochemistry课程编号：B16015课程总学时：理论54学时实验40学时课程学分：4.5课程分类：必修课开设学期：第3、4学期适用专业：生物科学、生物技术本科先行课：《植物学》、《动物学》、《分析化学》、《有机化学》等后续课程：《植物生理学》、《分子生物学》、《基因工程》等二、课程性质、目的和任务生物化学课是生物科学专业必修的一门主干专业课，其先行课为物理学、化学、植物学、动物学、微生物学。
本课程的作用是为后续各专业课的学习打下理论基础，并提供实验技术和方法。
其任务是掌握植物生物化学的基本概念，认识和掌握植物细胞的基本物质组成及其结构、性质和功能，了解和掌握有机物代谢的途径和基本条件，了解代谢调控的方式、过程及意义。
三、主要内容、重点及难点绪论（一）目的要求掌握生物化学的定义、内容和任务，了解生物化学的发展和现状，了解生物化学与其它学科的关系。
（二）主要内容1.生物化学的定义2.生物化学的内容4.生物化学的发展及现状（三）重点生物化学的定义、内容和任务（四）难点生物化学与其它学科的关系第一章氨基酸（一）目的要求掌握蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点、性质。
（二）主要内容第一节氨基酸的结构与分类第二节氨基酸的性质（三）重点氨基酸的结构特点和性质（四）难点氨基酸性质第二章蛋白质（一）目的要求掌握蛋白质的结构、性质和功能，理解蛋白质的结构与功能的关系。
（二）主要内容第一节概述第二节蛋白质的结构一级结构；蛋白质分子中的非共价键；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；蛋白质结构和功能的关系第三节蛋白质的性质蛋白质的理化性质；两性性质及等电点；胶体性质；蛋白质的沉淀；蛋白质的变性；蛋白质的颜色反应；蛋白质的分离与纯化。
（三）重点蛋白质的结构和性质（四）难点蛋白质的结构；蛋白质结构与功能的关系。
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径
氨基酸的生物化学特性和生物合成途径氨基酸是构成蛋白质的基本单位，对生命体起着至关重要的作用。
它不仅可以作为代谢产物参与生物化学反应，还可以作为合成其他生化物质的前体。
本文将介绍氨基酸的生物化学特性以及生物合成途径。
一、氨基酸的生物化学特性1. 化学结构：氨基酸一般由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链基团组成。
侧链基团的不同决定了氨基酸的特性和功能。
2. 光学活性：除了丙氨酸外，其他氨基酸都存在手性中心，存在两种光学异构体，即L-和D-型。
在自然界中，生物体主要合成和利用L-型氨基酸。
3. 酸碱特性：由于存在氨基和羧基，氨基酸显示酸碱特性。
在中性pH条件下，氨基酸呈现出等电点（pI），即其电荷净值为0。
4. 缓冲作用：由于氨基酸具有酸碱特性，它们可以在生物体内起到缓冲作用，维持体内pH的稳定。
5. 水溶性：氨基酸具有不同的水溶性，与侧链基团的性质有关。
极性侧链的氨基酸溶解度较高，非极性氨基酸溶解度较低。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径主要包括脱氨酶途径、反应序列途径和转氨基酸途径。
1. 脱氨酶途径：脱氨酶途径是氨基酸合成的主要途径，通过脱氨酶酶的作用，从酮酸骨架上去除氨基团，形成氨基酸。
例如，谷氨酸脱氨酶催化谷氨酸转化为α-酮戊二酸和游离氨。
2. 反应序列途径：反应序列途径是通过多个酶催化氨基酸的合成，其中每个酶只催化整个反应序列中的一步。
例如，鸟氨酸的生物合成途径就包括丝氨酸合成酶、半胱氨酸合成酶等多个酶的催化。
3. 转氨基酸途径：转氨基酸途径是通过转氨酶的作用，在不同的氨基酸之间进行转化。
例如，天冬酰-丙酰谷氨酸转氨酶催化谷氨酸和苹果酸转化为天冬氨酸和α-酮戊二酸。
除了通过合成途径合成氨基酸，细菌和植物还可以通过自养合成氨基酸，这些生物体内拥有完整的氨基酸生物合成途径。
综上所述，氨基酸具有多种生物化学特性，其生物合成途径丰富多样。
了解氨基酸的特性和合成途径，对于进一步理解蛋白质合成和生物代谢过程具有重要意义。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
生物化学笔记氨基酸的合成代谢
一、概述20种基本氨基酸的生物合成途径已基本阐明，其中人类不能合成的10种氨基酸，即苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、色氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸称为必须氨基酸。
氨基酸的合成途径主要有以下5类：1. 谷氨酸类型，由a-酮戊二酸衍生而来，有谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和精氨酸，蕈类和眼虫还可合成赖氨酸。
2. 天冬氨酸类型，由草酰乙酸合成，包括天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸和异亮氨酸，细菌和植物还合成赖氨酸。
3. 丙酮酸衍生类型，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸，为异亮氨酸和赖氨酸提供部分碳原子。
4. 丝氨酸类型，由3-磷酸甘油酸合成，包括丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸。
5. 其他，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸和组氨酸。
二、脂肪族氨基酸的合成（一）谷氨酸类型1. 谷氨酸：由a-酮戊二酸与氨经谷氨酸脱氢酶催化合成，消耗NADPH，而脱氨时则生成NADH。
2. 谷氨酰胺：谷氨酰胺合成酶可催化谷氨酸与氨形成谷氨酰胺，消耗一个ATP，是氨合成含氮有机物的主要方式。
此酶受8种含氮物质反馈抑制，如丙氨酸、甘氨酸等，因为其氨基来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺可在谷氨酸合成酶催化下与a-酮戊二酸形成2个谷氨酸，这也是合成谷氨酸的途径，比较耗费能量，但谷氨酰胺合成酶Km小，可在较低的氨浓度下反应，所以常用。
3. 脯氨酸：谷氨酸先还原成谷氨酸g-半醛，自发环化，再还原生成脯氨酸。
可看作分解的逆转，但酶不同，如生成半醛时需ATP活化。
4. 精氨酸：谷氨酸先N-乙酰化，在还原成半醛，以防止环化。
半醛转氨后将乙酰基转给另一个谷氨酸，生成鸟氨酸，然后与尿素循环相同，生成精氨酸。
5. 赖氨酸：蕈类和眼虫以a-酮戊二酸合成赖氨酸，先与乙酰辅酶A缩合成高柠檬酸，异构、脱氢、脱羧生成a-酮己二酸，转氨，末端羧基还原成半醛，经酵母氨酸转氨生成赖氨酸。
（二）天冬氨酸类型1. 天冬氨酸：由谷草转氨酶催化合成。
2. 天冬酰胺：由天冬酰胺合成酶催化，谷氨酰胺提供氨基，消耗一个ATP 的两个高能键。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
蛋白酶体
蛋白酶体是一个大的寡聚体结构，有一个中空
的腔。古细菌Thermoplasma acidophilum的蛋白酶
体为20S、700kD的桶状结构，由两种不同的亚基α 和β组成，它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个 桶有15nm高，直径11nm，中间有一个可分为3个区 域的空腔，蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的
泛肽
泛肽（ubiquitin）又名遍在蛋白质、泛素，它是
一个由76个氨基酸残基组成的小蛋白质。它通过其C
端Gly的羧基与被降解的蛋白质的氨基共价结合，通 常结合在Lys的ε氨基上，这是一个需要消耗ATP的反 应。这样给被降解的蛋白质作了一个标记，随后将 标记了的靶蛋白质引入蛋白酶体中降解。
一般有多个串联的泛肽连接到一个靶蛋白上，
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的活化
泛肽活化酶
泛肽与靶蛋白的连接
泛肽的转移及与靶蛋白连接
泛肽载体蛋白
泛肽-蛋白质连接酶
泛肽蛋白质连接酶
E3在识别和选择被降解蛋白质的过程中起着 重要的作用。E3 主要是通过备选蛋白质N端氨基 酸的性质来选择靶蛋白质的，以Met、Ser、Ala、
Thr、Val、Gly或Cys为N末端的蛋白质对泛肽介
被降解的蛋白质在进入蛋白酶体降解之前，需 要被泛肽标记。
泛肽依赖性蛋白降解途径
泛肽依赖性蛋白降解途径(Ubiquitin-dependent
proteolytic pathway)是目前已知的最重要的，有高 度选择性的蛋白质降解途径。它通过调节功能蛋白 质的周转(turn over)或降解不正常蛋白，实现对多 种代谢过程的调节。
硝化作用
反硝化作用
固氮作用
一、蛋白质的降解
《动物生物化学》课程标准
《动物生物化学》课程标准课程名称：动物生物化学课程类别：专业基础课课程学时：68学时课程学分：4学分一、课程性质与任务《动物生物化学》是将生物化学技术与生物技术有机融合的一门生命科学类的专业基础课程。
生物化学已成为生命科学的基本语言，是生命科学中发展最快并与其它课程广泛交叉与渗透的重要的核心课程，是当代生命科学各专业的重要的专业基础课程之一，也是一门实践性很强的课程。
根据高职高专技能型人才培养目标，围绕畜牧兽医等领域的知识需求进行课程内容整合，拟将专业基础课准确导向专业技术，实现“教学做合一”的教学理念。
通过本课程的学习使学生建立生物活性、酶促反应、生物转化等生物技术的基本思维观念，从而掌握“生物大分子的分离和纯化方法，糖、脂肪、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量和有关生物化学性质的分析技术，酶活性测定及应用”等生化技术原理及操作手段，从而熟悉生物体内物质代谢产物积累过程及其调控，为后续专业课程的学习打下思想基础和技术基础。
本课程的教学目的是培养学生能够运用所学生物化学知识，从分子水平上认识和解释生命现象的能力。
本课程需要《动物解剖生理学》等课程为基础，同时又为《宠物营养》、《宠物疫病》等学科的学习打下基础。
二、课程目标（一）知识目标1．了解蛋白质的生物学功能、元素组成、多肽链的基本组成单位——L-a-氨基酸；必需氨基酸的概念。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构的概念。
理解蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，掌握蛋白质分离纯化及测定方法。
2.掌握核酸的物质组成、组成核酸的基本单位核苷酸、细胞内重要的游离核苷酸。
掌握核酸的结构特征，了解核酸的结构与功能的关系。
了解核酸的一般性质，掌握DNA 的变性与复性及其应用。
3．了解酶的概念、命名和分类，酶的化学本质；掌握酶的特性，酶的结构和功能，酶的活性中心和必需基团。
理解酶促反应机理学说及要点。
熟记影响酶促反应动力学的几种因素，米氏常数的意义、酶活力的测定，调节酶、同工酶、酶（包括固定化酶）的制备和鉴定。
氨基酸的一般代谢及对生物体的意义
《生物化学》作业氨基酸的一般代谢及对生物体的意义班级学号姓名摘要有人说，人就是一堆蛋白质。
这个说法虽然说夸张了点，但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。
在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。
体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。
蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。
蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。
下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。
氨基酸的分类氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基连在α-碳上。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。
谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸的一般代谢及意义一、体内氨基酸的动态平衡：（一）氨基酸的来源与去路：1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非必需氨基酸合成等。
2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。
③氧化分解或转化为糖或脂肪。
蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。
二、氨基酸脱氨基作用α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。
氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。
第七章.氨基酸代谢
第七章.氨基酸代谢一、教学目标1.了解蛋白质酶促降解过程中各种主要酶的作用。
2.掌握氨基酸分解代谢的一般规律，包括脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和脱羧基作用。
3.掌握氨基酸分解产物氨和酮酸的进一步代谢。
4.了解氨基酸合成代谢的一般过程。
5.对于个别氨基酸的代谢，作为一般内容了解。
二、生化术语1.生物固氮作用(Biological nitrogen fixation)：大气中的氮被还原为氨的过程。
生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
2.脱氨(deamination)：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸分子）中除去氨基的过程。
3.氧化脱氨（oxidative deamination）：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。
氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。
4.转氨酶（transaminases）：也称之氨基转移酶（aminotransferases）。
催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的酶。
5.转氨(transamination)：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
6.乒乓反应（ping-pong reaction）：在该反应中，酶结合一个底物并释放出一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。
7.氨基酸的联合脱氨作用（transdeamination）: 一般认为氨基酸在体内不是直接氧化脱去氨基，而是采取联合的方式进行。
有以L-谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨和嘌呤核苷酸循环两种方式，后者是氨基酸脱氨的主要的方式。
8.尿素循环（urea cycle）:是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。
该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环9.生糖氨基酸(glucogenic amino acids)：那些降解能生成可作为糖异生前体分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
第八章氨基酸代谢
第八章氨基酸代谢本章教学要求：1、了解氨基酸代谢的概况和掌握氨基酸脱氨基方式、脱羧基作用。
2、掌握一碳单位概念、一碳单位载体。
3、熟记尿素合成的部位、反应过程和生理意义。
一、填空：1. 四氢叶酸是生物合成反应中载体。
2. 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ催化、、和等合成氨甲酰磷酸。
3. 氨基酸脱羧酶一般需要作为辅酶。
4. 尿素合成过程中产生的和两种氨基酸不参与蛋白质的合成。
5. α—酮戊二酸在大多数转氨酶催化的反应中具有汇集的作用。
从AMP上脱下的酶称。
6.骨骼肌中直接将NH37.植物体内，转运氨并降低其毒性的氨基酸是。
8.尿素分子中两个氮原子一个来自，另一个来自。
9.在鸟氨酸循环中，水解产生尿素和鸟氨酸。
10.甲酰四氢叶酸的甲酰基，通常是用作生物合成反应的供体。
二、判断；1. 谷氨酰胺是人体内氨的一种储存形式，也是氨的暂时解毒方式。
2. 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛，它是维生素B6的磷酸酯。
3. L-谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的，即在合适条件下该酶可催化合成谷氨酸。
5. 鸟氨酸循环反应部分在线粒体进行，部分在胞液中进行。
6. 酪氨酸是人体必需氨基酸。
7. 尿素在肾脏合成，由肾小管排出。
8. 人体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
9. 磷酸吡哆醛只能作为转氨酶的辅酶。
10. 同型半胱氨酸是人体内蛋白质组成成分之一。
11. 组氨酸脱羧产生的组胺可使血管舒张，降低血压。
12. 肾上腺素和去甲肾上腺素都是酪氨酸的衍生物。
13. 氨基甲酰磷酸既可以合成尿素，也可以用来合成嘌呤核苷酸。
14. 谷氨酰胺是人体内氨的一种运输、储存形式，也是氨的暂时解毒方式。
15. 生物体内一碳单位的载体是生物素。
三、单项选择题：1. 下述氨基酸中，除何者外都能阻止或减轻氨中毒？（）A. 丙氨酸B. 鸟氨酸C. 瓜氨酸D. 天冬酰胺2．鸟氨酸循环中尿素的2个N原子从何而来？（）A. 鸟氨酸中γ－NH2B. 鸟氨酸中α－NH2C. Arg中α－NH2D. Asp和氨基甲酰磷酸3．鸟氨酸循环途径中，下面哪种化合物直接分解成尿素？（）A.鸟氨酸B.瓜氨酸C.精氨代琥珀酸D.精氨酸4. 与下列α－氨基酸相应的α－酮酸，何者是TCA循环的中间产物（）。
氨基酸的代谢教学基本要求1掌握氨基酸生物合成的一般途径
教学基本要求
1.掌握氨基酸生物合成的一般途径。
2.掌握氨基酸的脱氨基作用及氨基酸分解产物的代谢转变。
3.了解蛋白质的酶促水解、氨基酸的脱敖基作用。
第一节氨基酸的合成代谢
不同生物合成氨基酸的能力有所不同，而且在合成能力上存在很大区别。植 物和微生物20种，动物不能合成全部20种氨基酸，如人和大白鼠只能合成10种。生物体不能合成或合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸叫必 需氨基酸，Lys、Trp> Phe、Vai、Met、Leu、Thr、lie、Arg> His共10种。生 物体合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸称半必需氨基酸。如Arg. Hiso生物体自身能够合成量且能满足需要的氨基酸。植物和绝大多数微生 物能合成全部氨基酸。
真核细胞对蛋白质的降解途径主要有以下两种：
1•溶酶体的蛋白质降解途径
细胞的溶酶体(lysosomes)含有各种蛋白水解酶，称为组织蛋白酶，它们 可催化蛋白质的降解。这是胞内蛋白的主要降解途径，一般不依赖ATP,利用组 织蛋白酶可降解外源性蛋白、膜蛋白和细胞内半寿期较长的蛋白质。
溶酶体可降解细胞通过自体吞噬泡(autophagic vacuole)或胞吞作用
1.a-酮戊二酸衍生类型一谷氨酸型
合成Glu、Gin、Pio、Arg、Lys
2.草酰乙酸衍生类型一天冬氨酸型
合成Asp^ Asn、Met、Thr、lie、Lys
3.丙酮酸衍生类型一丙氨酸型
合成Ala、Wl、Leu
4.甘油酸-a-磷酸衍生类型一丝氨酸型
合成Sei、Gly、Cys
5.赤薛糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型一芳香氨酸型
合成蛋白质的20种氨基酸的需要量都是以准确的比例提供的，因此在生物体 内不仅有单一氨基酸生物合成的调控机制，而且也有使各氨基酸在合成中的比例 相互协调(coordination)的调控机制。
氨基酸的生物合成途径
氨基酸的生物合成途径氨基酸，这个听起来像化学课上才会出现的词，其实和我们生活息息相关，真是让人感慨万千。
想象一下，你的身体就像一座庞大的工厂，每天都在忙忙碌碌地生产着各种各样的东西，氨基酸就是其中的工人，它们可真是不可或缺的角色。
没错，氨基酸是我们蛋白质的基础，蛋白质又是构成我们身体的砖瓦，少了它们，身体可就没法正常运转了，真是像没有油的车，寸步难行啊。
氨基酸到底是怎么来的呢？咱们先从饮食说起。
吃的东西，比如肉、豆类、蛋和奶，都是氨基酸的好来源。
身体吃进这些美味后，经过一番消化吸收，氨基酸就开始在体内欢快地游动起来。
想象一下，它们像小工蚁一样，拿着小锤子和小铲子，忙着在身体的各个角落搭建和修复，真是热火朝天，生龙活虎啊。
身体需要不同类型的氨基酸来完成不同的任务，有些是必需的，有些则可以由身体自己合成，真是个有趣的分工合作。
讲到这里，不得不提一下氨基酸的合成途径。
这可是个大工程，涉及到一系列复杂的反应和酶的参与。
酶，大家都知道，它们就像是工厂里的机器，推动着各种反应的发生。
有些氨基酸的合成需要基础的营养成分，比如糖、脂肪酸和其他氨基酸，真是个团队合作的典范。
比如说，谷氨酸的合成就离不开草酰乙酸，听起来是不是像一场复杂的交响乐，大家各司其职，共同演绎出和谐美妙的乐章。
氨基酸的合成不仅仅是为了生存，更是为了繁荣。
在生长发育、修复受伤和抵抗疾病的过程中，氨基酸都是关键角色。
尤其是当你锻炼完，肌肉有点酸痛的时候，氨基酸就会赶来帮忙，帮助肌肉修复和生长，简直像是超人一样，拯救你的身体。
别小看这些小家伙，它们在身体里的重要性可不亚于任何明星，真是默默无闻却又不可或缺。
氨基酸的世界丰富多彩，真是让人忍不住想深入探讨一下。
每种氨基酸都有自己的独特性格，比如亮氨酸，特别喜欢帮助肌肉生长，简直是健身房里的明星；而色氨酸，则总是忙着让你放松心情，帮助你睡个好觉，真是体贴入微。
想想看，日常生活中我们吃的东西、喝的饮料，甚至是情绪的波动，都和这些小小的氨基酸有着千丝万缕的联系。
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
《简明生物化学与分子生物学》学习指导与习题集《简明生物化学与分子生物学》（周慧主编）是教育部制药工程专业教学指导分委员会组织编写的高等学校制药工程专业系列教材之一，全书由20章组成，分为四个部分：第一部分从第一章至第五章，主要为生物大分子的结构与性质，包括蛋白质、酶、核酸、糖类和脂质的结构与性质；第二部分从第六章至第九章，主要为物质代谢，介绍了蛋白质、核酸、糖类和脂质的分解与合成代谢；第三部分从第十章至第十五章，主要内容是分子生物学，包括原核生物和真核生物染色体结构与DNA复制、基因的转录与转录活性的调节、蛋白质生物合成机制与调节；第四部分从第十六章至第二十章，为分子生物学实验方法，包括核酸的分离纯化、基因重组技术、聚合酶链反应、核酸测序和核酸的分子杂交。
为了帮助学生更好地理解和掌握教材，我们编写了配套的学习指导用书。
本学习指导与习题集在内容上按教材编排章节顺序编写，每章内容包括五个部分：学习目标、学习内容纲要、学习要点、“习题练习”、“参考答案”组成。
“学习目标”以“掌握”、“熟悉”、“了解”三个不同层次要求学习每章内容，加强理解，可作为教学大纲要求。
“学习内容纲要” 简要介绍每章学习内容概要。
“学习要点”概括介绍每章需要重点学习掌握的基本概念、主要内容、相互联系。
包括一些生物大分子的分类，结构特点，重要的理化性质，酶学研究的动力学特征；重要的物质代谢途径，关键酶，代谢通路的生理意义；遗传分子生物学中心法则，DNA、RNA、蛋白质生物合成的各自体系组成及其功能，主要的合成过程及特点，基因重组操作的基本原理及过程等。
“习题练习”分为“选择题”、“填空题”、“判断题”、“名词解释”及“问答题”等多种形式，主要根据教材内容、大纲要求进行设计，以帮助学生学习理解教材内容，并有助于记忆。
全部习题均有相应“参考答案”，便于学习者复习或自学。
本书适用于制药工程专业本科生学习巩固所学知识和考研复习，也可作为相关学科学生、教师的教学参考用书。
生物体内氨基酸代谢和生物合成途径研究
生物体内氨基酸代谢和生物合成途径研究一、氨基酸代谢氨基酸代谢是生物体内重要的一环，它在维持生命活动中起着至关重要的作用。
氨基酸代谢主要包括四个方面：氨基酸的合成、氨基酸的分解、氨基酸的转运以及氨基酸的利用。
在这四个方面，氨基酸的分解和合成是比较重要的，下面我们来分别介绍一下。
1. 氨基酸的分解氨基酸的分解是氨基酸代谢过程中比较重要的方面之一。
它主要通过三种途径进行，即草酸循环、尿素循环和硫代谢途径。
草酸循环的作用主要是将氨基酸中的α-氨基酸酸基转化为苹果酸和草酸，这一过程需要苹果酸合成酶和草酸转氨酶的参与。
尿素循环则是将氨基酸中所含的氨基酸与二氧化碳结合，形成尿素后进行排出体外的过程。
这一过程需要多种酶的参与，比如鸟氨酸裂解酶、谷氨酰胺合成酶等等。
硫代谢途径则是将氨基酸中的硫代谢产物进行合成、分解等过程，这一过程涉及到许多酶、代谢产物的参与。
总之，氨基酸的分解是生物体内氨基酸代谢中比较重要的一个环节，它对于维持生命活动的正常进行至关重要。
2. 氨基酸的合成氨基酸的合成是氨基酸代谢中比较重要的一环，在生物体内，氨基酸的合成途径主要有：引物途径、胺基酸途径等。
引物途径是许多微生物利用碳源和氨源来合成氨基酸的一种途径。
其中，丙酮酸途径是较为常用的一种引物途径。
它通过对丙酮酸的小分子加成和被氧化来完成氨基酸的合成。
胺基酸途径则是从氨基酸分解产生的中间体开始，逐步转化而成。
在这个过程中，不同的氨基酸途径所涉及到的代谢产物和酶类也是不同的。
总之，氨基酸的合成和分解是氨基酸代谢中比较重要的两个方面，它们共同构成了生物体内氨基酸代谢的重要环节。
二、生物合成途径生物体内的物质合成途径是维持生命活动的重要过程之一。
在这个过程中，氨基酸、核酸、脂质等大量的物质都是通过生物体内的合成途径来完成的。
下面我们来介绍一下生物合成途径的几个方面。
1. 核酸合成途径核酸是生命活动的重要分子，它们不仅构成了基因组，而且也是某些代谢过程的重要媒介。
氨基酸的结构与生物合成途径解析
氨基酸的结构与生物合成途径解析氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，也是一种重要的生物小分子。
了解氨基酸的结构与生物合成途径对于深入理解生物化学与生物学领域的相关知识具有重要意义。
本文将对氨基酸的结构与生物合成途径进行解析，并探讨其在生物过程中的重要作用。
一、氨基酸的结构氨基酸是由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个氢原子（H）和一个侧链（R）组成。
侧链的不同决定了不同氨基酸之间的差异和特性。
氨基酸可以分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是人体无法自行合成，需要从膳食中摄取，而非必需氨基酸则是人体内部可以合成的。
在氨基酸的结构中，氨基和羧基以共价键的形式连接在一起，形成了称为肽键（peptide bond）的特殊连接。
当多个氨基酸通过肽键连接在一起时，形成了多肽链（polypeptide chain）。
多肽链经过折叠和修饰后可以形成各种功能蛋白质。
二、氨基酸的生物合成途径氨基酸的生物合成途径包括多个重要的生化反应和途径。
这些途径与蛋白质合成、代谢调控等生物过程密切相关。
1. 戊糖磷酸途径（Glycolysis）戊糖磷酸途径是氨基酸生物合成途径的起始点。
在细胞质中，葡萄糖通过一系列酶催化的反应被分解成戊糖磷酸，然后转化为丙酮酸、甘油酸以及丝氨酸等氨基酸的前体。
2. 三羧酸循环（TCA Cycle）三羧酸循环是细胞线粒体中的一个重要代谢途径，同时也是氨基酸前体生成的地方。
在三羧酸循环中，柠檬酸逐步氧化分解为琥珀酸，琥珀酸经过一系列反应可以生成丙氨酸、谷氨酰胺等氨基酸。
3. 葡萄糖异生途径（Gluconeogenesis）葡萄糖异生途径是一个重要的物质代谢途径，可以合成葡萄糖或相关物质。
在该途径中，丙氨酸、谷氨酸和甘油酸等物质可以通过一系列反应，最终合成葡萄糖。
4. 氨基酸转化途径氨基酸转化途径是氨基酸生物合成的关键环节。
在这一过程中，氨基酸可以通过转氨基酶等酶的作用，将其氨基基团转移到其他物质上，从而生成新的氨基酸。
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1.简单的终产物抑制（simple end product inhibition）
终产物E对合成途径中第一个酶活性的抑制。例如苏氨酸合成异亮氨酸，后者可抑制苏氨酸脱氨酶的活性。
2.不同终产物的协同抑制（concerted end product inhibition）
不同终产物既抑制合成途径中第一个酶的活性，又抑制分道后第一个产物的合成酶。如谷氨酸合成谷氨酰胺的催化酶——谷氨酰胺合酶受到8种产物的反馈抑制。
一、
（一）
不同生物利用氮源的方式不同。固氮生物可以直接利用大气中的N2，植物和部分微生物可以利用硝酸盐、亚硝酸盐和氨等无机物作为氮源，动物和人则只能利用氨基氮来合成蛋白质。
N2：固氮生物
无机氮：植物和部分微生物
有机氮：动物和人
（二）
氨基酸合成的直接碳源是相应的α- 酮酸，植物能合成20种氨基酸相应的全部碳骨架或前体。人和动物只能直接合成部分氨基酸相应的α- 酮酸。概括地说，在生物合成中，各种氨基酸碳骨架的形成主要来源于糖酵解、柠檬酸循环（TCA）、磷酸已糖支路等途径产生的关键中间代谢产物。
3.不同分支产物的多重性抑制（enzyme multiplicity）
催化共同途径反应的2个酶分别受不同分支产物的特殊抑制，同时分支产物又分别抑制其分道后第一个产物的合成酶。如由赤藓糖-4-磷酸和磷酸烯醇式丙酮酸合成3种芳香族氨基酸的反馈抑制。
4.连续产物抑制（sequential end product inhibition），又称连续反馈抑制（sequential feedback control）
合成蛋白质的20种氨基酸的需要量都是以准确的比例提供的，因此在生物体内不仅有单一氨基酸生物合成的调控机制，而且也有使各氨基酸在合成中的比例相互协调（coordination）的调控机制。
第二节 氨基酸的分解代谢
一、蛋白质的降解
（一）氮平衡
体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡称为氮平衡（nitrogen balance）。氮平衡有以下几种情况：
共同途径的终产物抑制全合成过程的第一个酶的作用，而终产物只分别抑制分道后各自途径的第一个酶的作用。
然而，丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸的生物合成并不受终产物的反馈抑制，它们依靠与其对应的酮酸的可逆反应达到平衡。此3种氨基酸是中间代谢的关键性中间产物。
甘氨酸的合成酶可能受一碳单位和FH4的调节，也不受终产物抑制。
合成Phe、Tyr、Trp
6.组氨酸类型
合成His
氨基酸生物合成的六大类型
类型
氨基酸
酮戊二酸衍生类型（谷氨酸型）
谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸*
草酰乙酸衍生类型（天冬氨酸型）
天冬氨酸、天冬酰氨、苏氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、赖氨酸*
丙酮酸衍生类型（丙氨酸型）
丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸
甘油酸-3-磷酸衍生类型（丝氨酸型）
（二）酶的生成量对氨基酸生物合成的调节
酶生成量的调控是发生在基因表达上，通过对有关酶的编码基因的活性调节来实现，而不是通过酶分子的变构效应调节的。
在氨基酸的生物合成中，当某种氨基酸合成的量超过了所需的量时，该合成途径的酶的编码基因的表达会受到阻遏，酶的合成就受到抑制。该酶称为阻遏酶（repressible enzyme）。反之，当某种氨基酸的合成量下降时，则该合成途径的相关的酶的阻遏会被解除，酶的合成量就会增加，氨基酸的合成也随即开始。
每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡（negative nitrogen balance）。此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤）、饥饿者。
丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸
烯醇丙酮酸磷酸衍生类型（芳香氨酸型）
苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
组氨酸型
组氨酸
*不同的生物组织中，赖氨酸的生物合成前体不同。
三、氨基酸合成的调节
根据机体的需要情况，氨基酸的生物合成受到严格的调节控制。不同氨基酸的调节机制不同，即使同一种氨基酸在不同机体中的调节机制也不相同。
氨基酸合成既可通过调节酶活性或代谢过程中的代谢物，又可通过调节酶的生成量来实现。最有效的调节是反馈抑制，即通过合成过程的终产物对其系列反应中的第一个酶的活性进行抑制，亦即通过变构效应（allosteric effect）调节第一个酶的生成物。
1.氮总平衡
每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。
2.氮正平衡
每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平见于儿童、孕妇、病后恢复期。
3.氮负平衡
第九章 氨基酸的代谢
教学基本要求
1.掌握氨基酸生物合成的一般途径。
2.掌握氨基酸的脱氨基作用及氨基酸分解产物的代谢转变。
3.了解蛋白质的酶促水解、氨基酸的脱羧基作用。
第一节 氨基酸的合成代谢
不同生物合成氨基酸的能力有所不同，而且在合成能力上存在很大区别。植物和微生物20种，动物不能合成全部20种氨基酸，如人和大白鼠只能合成10种。生物体不能合成或合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸叫必需氨基酸，Lys、Trp、Phe、Val、Met、Leu、Thr、Ile、Arg、His共10种。生物体合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸称半必需氨基酸。如Arg、His。生物体自身能够合成量且能满足需要的氨基酸。植物和绝大多数微生物能合成全部氨基酸。
1. α-酮戊二酸衍生类型—谷氨酸型
合成Glu、Gln、Pro、Arg、Lys
2.草酰乙酸衍生类型—天冬氨酸型
合成Asp、Asn、Met、Thr、Ile、Lys
3.丙酮酸衍生类型—丙氨酸型
合成Ala、Val、Leu
4.甘油酸-α-磷酸衍生类型—丝氨酸型
合成Ser、Gly、Cys
5.赤藓糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型—芳香氨酸型
二、氨基酸的合成途径
不同生物体内氨基酸生物合成的途径大不相同，甚至同种生物不同组织或器官也存在很大差异。但许多氨基酸的生物合成都有其共同特点：合成的起始物来自机体内的几个主要代谢途径特别是糖代谢（包括糖酵解、柠檬酸循环或磷酸戊糖途径）的中间产物，其氨基主要来自谷氨酸的转氨基作用。根据起始物不同可将氨基酸的合成划分为六大类型（表13-1）。