22 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
化学教案——氨基酸、蛋白质和核酸
第十五章氨基酸、蛋白质和核酸第一节氨基酸第二节蛋白质【教学目标】知识与技能：掌握氨基酸的结构特点及性质，了解肽键及多肽；了解蛋白质的组成；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法；了解蛋白质的用途。
过程与方法：通过实验培养学生观察能力，使学生能正确进行实验分析，并加深对概念的理解，进而抽象形成规律性认识。
辅以习题训练培养学生的创新思维能力。
情感态度与价值观：通过实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶；通过中国合成胰岛素这一伟大成就，激发学生爱国主义思想感情，民族自豪感。
由1931年我国学者吴宪提出蛋白质变性学说，激发学生积极进取，追求真理的热情和献身护理事业的责任感。
激发兴趣和科学情感；培养探索的科学精神。
【教学重点、难点】重点：氨基酸和蛋白质的化学性质；观察和抽象思维能力的培养。
难点：肽键的形成和科学抽象的方法。
【课时安排】2学时【主要教学方法】讲授、演示实验、讨论【教学用具】试管、试管夹、酒精灯、胶头滴管。
(NH)SO饱和溶液、鸡蛋白溶液、蒸馏水、乙酸铅溶液、CuSO溶液、浓硝酸。
4244【教学过程设计】第1学时CH-COOH+NaOH NH2形成内盐4CH-COONa+HOk 22NH2R —CH —CO OH R —CH —COO -NH + 3两性离子（内盐）氨基酸在不同PH 的溶液中的变化及存在形式R-CH-COOHNH2NH 2【讲解】若将某种氨基酸溶液的PH 调至一特定值，使酸式电离的程度恰好等于碱式电离程度，氨基酸则全部以两性离子存在，净电荷为零，氨基酸分子呈电中性，在电场作用下，既不向正极移动，也不向负极移动。
此时溶液的PH 称为该氨基酸的等电点。
有“PI ”表示。
【问题】请同学们思考，如果溶液的PH 小于PI ，氨基酸以什么样的形式存在？是阳离子？两性离子？还是阴离子？ 【追问】溶液PH 等于PI 呢？溶液PH 大于PI 呢？【指导学生归纳】请看表15-1,请归纳酸性、中性、碱性氨基酸的等电点数值范围。
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
氨基酸、蛋白质和核酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
2、与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 OH
氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计 算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
3、与甲醛反 应
氨基酸中的氨基与甲醛发生亲核加成反 应，生成N，N-二羟甲基氨基酸。
COOH H NH2
R
COOH H2N H
R
D-α-氨基酸
L-α-氨基酸
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH H2N H
CH3
L-α-丙氨酸
21 氨基酸、蛋白质和核酸
组成蛋白质的20种常见氨基酸
结构
名称
缩写
等电点
NH2CH2COOH
甘氨酸
Gly
5.97
NH2
H3C
C H
COOH 丙氨酸
2．根据蛋白质的溶解性和组成
分类表
3．根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质
4．根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质
2021/7/31
21 氨基酸、蛋白质和核酸
蛋白质的结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构，称 为蛋白质的高级结构或空间结构。
二级结构是指蛋白质多肽链在空间的走向和排布方式。 蛋白质的二级结构主要有α-螺旋和β-折叠片两种形式。
21 氨基酸、蛋白质和核酸
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
必修1 第1单元 第3讲 蛋白质和核酸
B [蛋白质在磷酸化和去磷酸化过程中，通过构象改变发挥相 应的功能，能够体现蛋白质结构与功能相适应的观点，A 叙述正确； 这些蛋白质特定磷酸化位点的氨基酸缺失，会导致这些蛋白质不能 发生磷酸化和去磷酸化，不能参与细胞信号传递，B 叙述错误；由题 图可知，在蛋白质磷酸化过程中，ATP 为蛋白质提供磷酸基团，参 与了细胞信号传递，C 叙述正确；蛋白质磷酸化和去磷酸化反应均 属于酶促反应，受温度的影响，D 叙述正确。]
5．分子大小相同，碱基含量相同的核酸分子所携带的遗传信息
一定相同。
(× )
提示：遗传信息决定于碱基的排列顺序。
6．真核生物以 DNA 为遗传物质，部分原核生物以 RNA 为遗传
物质。
(× )
提示：细胞生物的遗传物质都是 DNA。
1．DNA 能够提供犯罪嫌疑人的信息的原因是什么？DNA 鉴定 技术还可以应用在哪些方面？(必修 1 P34“问题探讨”)
3．多糖和核酸都是由许多单体组成的多聚体，核酸能携带遗传 信息，但多糖不能，原因是什么？(必修 1P38“复习与提高”)
提示：核酸分子中 4 种脱氧核苷酸(或核糖核苷酸)在数量、排列 顺序上会千差万别，从而能够承担起携带遗传信息的功能。构成多 糖的单体是葡萄糖，无论多少个葡萄糖构成的多糖，它的顺序没有 变化。
D [尿素只是改变蛋白质的空间结构，不会使蛋白质的肽键水 解，与肽蛋白酶的作用不同，A 错误；由题意可知，蛋白质在尿素 中空间结构改变，因此过氧化氢酶经高浓度尿素溶液处理后活性改 变，B 错误；由题意可知，发生蛋白质变性的蛋白质分子也可以复性， 这表明其空间结构的改变是可逆的，C 错误；由题意可知，除去尿 素后，蛋白质分子越小复性效果越好，这说明氨基酸的数目可以影 响蛋白质分子的空间结构而影响复性效果，D 正确。]
2024年高考生物复习易错点解析—蛋白质和核酸的三个理解误区
2024年高考生物复习易错点解析—蛋白质和核酸的三个理解误区易错陷阱1：蛋白质变性和盐析本质相同。
【分析】高温使蛋白质变性的原因不是高温破坏了氨基酸之间的肽键，而是高温使肽链盘曲折登形成的空间结构发生不可逆变化。
低温和盐析未使蛋白质分子的空间结构发生不可逆变。
易错陷阱2：DNA分子和蛋白质分子在高温下空间结构都会出现不可逆的变化。
【分析】DNA分子和蛋白质分子对高温的耐受性不同，DNA分子对高温的耐受性通常比蛋白质分子高。
易错陷阱3：蛋白质的水解就是氧化分解。
【分析】蛋白质初步水解的产物是：多肽，彻底水解的产物是：氨基酸，氧化分解的产物是：二氧化碳、水和尿素。
【易错点提醒一】变性≠盐析【例1】某兴趣小组采用两种途径处理鸡蛋清溶液，过程如图所示。
有关叙述正确的是（）A．①③处理后溶液中含有氨基酸B．②过程可能破坏了蛋白质的空间结构C．高温后蛋白质容易被蛋白酶水解，吃熟鸡蛋容易消化D．④过程若加入取自动物消化道中的物质，会破坏蛋白质的空间结构但不影响肽键【答案】BC【解析】蛋白质经盐析处理后再溶解还是蛋白质，A错误；②过程可能破坏了蛋白质的空间结构，B正确；高温后蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，更易被蛋白酶水解，吃熟鸡蛋容易消化，C正确；④过程蛋白质被消化液中的蛋白酶催化水解，会破坏蛋白质的空间结构和肽键，D错误；【变式1-1】（2023·海南·高考真题）科学家将编码天然蜘蛛丝蛋白的基因导入家蚕，使其表达出一种特殊的复合纤维蛋白，该复合纤维蛋白的韧性优于天然蚕丝蛋白。
下列有关该复合纤维蛋白的叙述，正确的是（）A．该蛋白的基本组成单位与天然蜘蛛丝蛋白的不同B．该蛋白的肽链由氨基酸通过肽键连接而成C．该蛋白彻底水解的产物可与双缩脲试剂发生作用，产生紫色反应D．高温可改变该蛋白的化学组成，从而改变其韧性【答案】B【解析】该蛋白的基本组成单位是氨基酸，与天然蜘蛛丝蛋白的基本单位相同，A 错误；氨基酸是组成蛋白质的基本单位，该蛋白的肽链由氨基酸经过脱水缩合反应通过肽键连接而成，B正确；该蛋白彻底水解的产物为氨基酸，不能与双缩脲试剂发生作用产生紫色反应，C错误；高温可改变该蛋白的空间结构，从而改变其韧性，但不会改变其化学组成，D错误。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
组成细胞的分子：蛋白质和核酸(知识梳理)
组成细胞的分子：蛋白质和核酸(知识梳理)组成细胞的分子：蛋白质和核酸【学习目标】1、说出氨基酸的结构特点以及氨基酸形成蛋白质的过程2、概述蛋白质的结构和功能3、理解核酸的基本结构，掌握核酸的结构和功能。
4、以特定的染色剂染色，观察并区分DNA和RNA在细胞中的分布。
5、氨基酸的结构特点以及氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质的结构和功能（重点）。
6、氨基酸形成蛋白质的过程、蛋白质结构多样性的形成原因（难点）【要点梳理】要点一、蛋白质1、氨基酸及其种类（1）氨基酸的组成元素：C、H、O、N，有的含有S （2）氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
含有氨基和羧基的有机化合物都叫做氨基酸。
天然氨基酸现已发现的有300多种，但作为构成蛋白质的氨基酸大约有20种。
（3）组成蛋白质的氨基酸的结构：①构成蛋白质的氨基酸分子，可用氨基酸的结构通式表示如下：②构成蛋白质的氨基酸的结构特点是：多少也不等，排列的次序又变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别，导致蛋白质分子的结构也多种多样。
从而决定蛋白质分子功能的多样性。
空间结构：一个蛋白质分子可以含有一条或几条肽链，肽链通过一定的化学键互相连接在一起，这些肽链不呈直线，也不在同一个平面上，而是一条或几条肽链盘曲折叠形成具有复杂空间结构的蛋白质分子。
如胰岛素的空间结构图（教材中图2一6）。
蛋白质的空间结构可以从以下四个方面来理解：①氨基酸的种类不同，形成的肽链不同，如图1所示：②氨基酸的数目不同，形成的肽链不同，如图2所示：③氨基酸的排列次序不同，形成的肽链不同，如图3所示：④肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同，如图4所示：3、蛋白质的功能蛋白质功能举例结构蛋白构成细胞和生物体的成分。
如构成人和动物肌肉的肌动蛋白和肌球蛋白；构成生物膜的蛋白质催化作用绝大多数酶，如唾液淀粉酶、胃蛋白酶等运输作用如血红蛋白、载体蛋白免疫作用抗体、细胞因子调节作用起信息作用的部分激素：如胰岛素、生长激素等也能做源物质婴幼儿时期，主要喝奶，从中获取能量4、蛋白质结构中的数量关系氨基酸平均相对分子质量氨基酸数目肽键数目脱去水分子数多肽相对分子质量氨基数目羧基数目1条肽链a mm－1m－1ma－18（m－1）至少1个至少1个N条肽链a mm－nm－nma－18（m－n）至少n个至少n个要点二、核酸1、核酸概述（1）种类：脱氧核糖核酸和核糖核酸（2）组成元素：C、H、O、N、P（3）组成成分：碱基、磷酸、五碳糖（4）组成单位：核苷酸：脱氧核苷酸（A、T、C、G）核糖核苷酸(A、U、C、G) （5）结构DNA为规则的双螺旋结构RNA通常为单链结构（6）分布DNA主要分布在细胞核内，线粒体和叶绿体中也有少量DNARNA主要分布在细胞质中，如线粒体、叶绿体、核糖体要点诠释：碱基是一类含有氮元素的有机物。
知识讲解_蛋白质和核酸_基础
蛋白质和核酸编稿：宋杰审稿：于冬梅【学习目标】1、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系，认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义；2、掌握氨基酸和蛋白质的结构特点及其重要的化学性质。
【要点梳理】要点一、氨基酸的结构和性质蛋白质是生命活动的主要物质基础，氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。
因此，研究氨基酸、蛋白质、核酸等基本的生命物质的结构，有助于揭开生命现象的本质。
【高清课堂：蛋白质和核酸#蛋白质和核酸】1．氨基酸的组成和结构。
（1）氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
氨基酸分子中含有氨基和羧基，属于取代羧酸。
（2）组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。
α-氨基酸的结构简式可表示为：常见的α-氨基酸有许多种。
如：2．氨基酸的物理性质。
天然氨基酸均为无色晶体，主要以内盐形式存在，熔点较高，在200℃～300℃时熔化分解。
它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数外一般都能溶于水，而难溶于乙醇、乙醚。
提示：（1）内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。
使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子（如）。
（2）氨基酸具有一般盐的物理性质。
3．氨基酸的主要化学性质。
（1）氨基酸的两性。
氨基酸是两性化合物，能与酸、碱反应生成盐。
氨基酸分子既含有氨基又含有羧基，通常以两性离子形式存在，溶液的pH不同，可发生不同的解离。
不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH（即等电点）不同，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。
（2）氨基酸的成肽反应。
在酸或碱存在的条件下加热，一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水，缩合形成含有肽键（）的化合物，称为成肽反应。
例如：由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。
由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽，以此类推，三肽以上均可称为多肽。
相对分子质量在10000以上并具有一定空间结构的多肽，称为蛋白质。
4．α-氨基酸的鉴别。
蛋白质和氨基酸
图15－1 肽键平面图
第三节
核酸
一、核酸的化学组成
（一）核酸的水解产物
核糖
核酸 核苷酸 磷酸 戊糖 2-脱氧核糖
核苷
嘌呤碱
碱基 嘧啶碱
水解产物
酸 戊糖 嘌呤碱 嘧啶碱
DNA
磷酸 2-脱氧核糖 腺嘌呤、鸟嘌呤
RNA
磷酸 核糖
5.48 5.07 3.22 9.74
★ （一）氨基酸等电点
在不同的pH值条件下，氨基酸带电荷的状态也不同 氨基酸以三种离子形式存在，
NH3+ RC H
OH H+
COOH
(Ⅰ)
NH3+ RC H
COO (Ⅱ)
OH
H+
阳离子
偶极离子
阴离子
NH2 RC H
COO (Ⅲ)
说明:
1. 在水溶液中氨基酸的三种离子之间形成一动态平衡, 主要以何种带电荷状态存在,主要取决于溶液的pH值和 氨基酸本身的结构.
第十五章 蛋白质和核酸
人体中含有十万种以上蛋白质，占45%. 生命过程与蛋白质密切相关.
细胞活动最终 是通过蛋白质的 介导表达和实现 .
没有蛋白质就 没有生命。
α－氨基酸是组成各种蛋白质的基本单位
第一节 氨基酸 amino acid
蛋白质和多肽由氨基酸组成, 研究蛋白质和多肽的结构和功能, 首先要从研究氨基酸的结构开始。 一、氨基酸的结构 二、氨基酸的分类和命名 三、氨基酸的理化性质
腺嘌呤、鸟嘌呤
胞嘧啶、胸腺嘧啶 胞嘧啶、尿嘧啶、
(二) 核苷酸的化学组成
1. 戊糖
多肽和蛋白质药物及核酸类药物的生产
牛奶中酪蛋白和乳蛋白素粗品的制备 • 用盐析法制备酪氨酸 将50毫升牛乳倒入100毫升 烧杯中，于40摄氏度水欲中 加热，并加入无水硫酸钠， 将酪蛋白沉析出来，在将溶 液用不氏漏斗抽滤，分别收 集沉淀和滤液。沉淀用乙醇 溶液洗脱，抽滤，沉淀干燥 后得到酪蛋白粗品。将滤液 PH调至3.0（乳蛋白素沉淀出 来）倒入离心管进行离心， 倒掉上清液，取出沉淀干燥 称重，即得乳蛋白素粗品。
实验分析与讨论
• 在多肽和蛋白类药物的生产实训中，我们获取的 酪蛋白数量还是挺多的，实际获取率超过了百分 之百，主要原因是我们操作不规范而引起的，还 有就是含有的杂质也被吸收了。 • 在核酸类药物的生产实训中，我们掌握了RNA的 提取方法，进一步掌握了紫外分光光度法，但是， 我们获取的RNA的纯度并不高。而影响RNA纯度 的因素有操作是否规范的问题、样液配制精密等 问题。
多肽和蛋白类药物的作用
分类：多肽和蛋白质类生物药物按药物的 结构分类可分为：氨基酸及其衍生物类药 物、多肽和蛋白质类药物、酶和辅酶类药 物、核酸及其降解物和衍生物类药物、糖 类药物、脂类药物、细胞生长因子和生物 制品类药物。
药物特点：
1) 基本原料简单易得
2)药效高，副作用低, 不蓄积中毒 3)用途广泛，品种繁多，新型药物层出不穷 众 多新型多肽和蛋白质类药物在治疗艾滋病， 癌症，肝炎，糖尿病，慢性疼痛效果显著。 4) 研发过程目标明确,针对性强
多肽和蛋白质药物及核酸类药物的生产
多肽、蛋白质和核酸的概念 多肽、蛋白类和核酸的作用 酪蛋白和乳蛋白素粗品的制备
RNA的提取和含量测定
实验分析与讨论氮4种元素组成， 氨基酸是组成多肽的基本单位。2个或2个以上氨 基酸以肽键相连的化合物就是多肽。由几个氨基 酸以肽键相连的化合物就是几肽。多肽和蛋白质 是两种不同的物质，尽管多肽属于蛋白质范畴， 但不是人们想象的蛋白质，而是一种功能性蛋白 质，或称为前体蛋白质。
有机化学 22 氨基酸蛋白质和核酸.ppt
H3N CH COO
R
内盐 zwitterions
水溶液中为两性离子
H3N CH COOH
R
Cationic form
OH H3O
H3N CH COO
R
两性离子 Dipolar ion
OH H3O
H2N CH COO
R
Anionic form
氨基酸的等电点 pI：氨基酸处于电中性时的pH值
1932～
1918～
"for his fundamental studies of the biochemistry of nucleic acids, with particular regard to recombinant-DNA"
"for their contributions concerning the determination of base sequences in nucleic acids"
固相合成 (SPPS) Solid-phase peptide synthesis
The Nobel Prize in Chemistry 1984
Robert Bruce Merrifield 1921～
"for his development of methodology for chemical synthesis on a solid matrix"
COOH
H2N
H
CH3
丙氨酸 Ala
COOH
H2N
H
CH3
CH3
亮氨酸 Leu
COOH
H2N
H
CH3 CH3
生物化学蛋白质化学氨基酸和多肽
1、氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNF)的反应 （sanger反应）
少一个AA的肽链 用途：用于测定肽链 的N-末端AA 43
2、氨基酸与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应 （Edman反应），用途：氨基酸的序列分析
+
PITC（phenylisothiocyanate）
通过层析法分离鉴定AA
弱碱中 (400 C)
等电点的实验测定方法 等电聚焦法：一种特殊的电泳，其载体上铺有连续的PH梯度的缓冲液，然后将氨基酸点
样，只要该处的PH与氨基酸的PI不同，则氨基酸就会带电，PH值>PI时，aa带-电； PH值<PI时，aa带+电。通电后，氨基酸就会移动，直到某处的PH＝PI，氨基酸才呈 电中性，不再移动，因此，可以测出PI。 酸碱滴定法
命名： Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu(丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸)
3.2.3 生物活性肽 1.概念：在生物体中以游离方式存在的一类小分子多肽，具有很强的代谢和生理调节 功能，统称为生物活性肽。
52
2.已发现的重要的生物活性肽： ⑴谷胱甘肽(glutathione)
⑴谷胱甘肽(glutathione)
3
1、催化作用 •酶有两类：一类是蛋白质（蛋白酶），另一类为核酸（核酶）
4
2、运输作用：血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体
5
3、运动作用 动物的肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动
6
4、防御作用 抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等
7
5、激素的调节作用：蛋白质或多肽类激素，胰岛素、生长素 6、接受和传递信息的受体作用：受体蛋白、味觉蛋白 8、控制细胞生长、分化：生长因子、阻遏蛋白 9、结构成分和机械支持物：角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白 10、异常功能： ➢毒蛋白：生物体攻击或自卫的武器。 ➢贝类分泌的胶质蛋白，能将贝壳粘在岩石上； ➢朊病毒(一种特殊的蛋白质病毒)
第03讲 有机化合物及生物大分子——蛋白质和核酸 精
激素的 调节 等
练一练 下图是人体细胞中两种重要有机物B、E元素组成 的相互关系图。关于此图的叙述正确的是（ ）
A.E和G在同一个体的不同细胞中含量基本相同 B.G是遗传物质的载体，在细胞核中合成 C.B是细胞中含量最多的有机物 D.鉴定B时需要水浴加热
解析 由元素的种类和E、G、B的关系可知，E代 表DNA，G代表mRNA，B代表蛋白质，蛋白质是 细胞中含量最多的有机物。在同一个体的不同细 胞中，DNA基本相同,但由于基因的选择性表达， 合成的mRNA的种类和数量不同。染色体是遗传 物质的载体。用双缩脲试剂鉴定蛋白质时，不需 要加热。 答案 C
2.某22肽被水解成1个4肽，2个3肽，2个6肽，则这
些短肽的氨基总数的最小值及肽键总数依次是
A.6 18
B.5 18
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
( C)
C.5 17
D.6 17
解析 本题考查的知识点是多肽中氨基和肽键的
计算。每条短肽至少有一个氨基（不包括R基上
的氨基），共有5个短肽，所以这些短肽氨基总
数的最小值是5个；肽链的肽键数为n-1，所以肽
构建知识网络
高频考点突破
考点一 蛋白质的结构和功能 1.基本单位——氨基酸 其结构通式如下：
每个氨基酸分子都具有中心碳原子，至少都有一 个氨基和一个羧基连接在该碳原子上。 说明：①注意理解“至少”的含义，比如当R基含 有氨基或羧基时，这个氨基酸分子就不只有一个
氨基和羧基了，同时还要注意氨基酸分子中都有 一个氨基和羧基直接连在同一个碳原子上。
对位训练
1.下面表示有关的蛋白质分子简要概念图，对图
式分析正确的是
（）
A.A中肯定含有P B.在真核细胞中，①过程发生所需模板和运输B
氨基酸专业知识
电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向 负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
等电点时，AA溶解度最小，最容易从溶液中 析出。
利用等电点，可分离各种不同的氨基酸。
氨基酸在不同环境中的存在形式 及在电场中的行为
溶液的PH值 电离能力 离子形式 电场中的 移动方向
pH=pI pH<pI
-COOH=-NH2 -COOH<-NH2
3，食品工业
• 营养强化剂； • 谷氨酸钠－味精； • 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉
感并使香味浓厚爽口； • 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
4，农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒食 而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍生的 二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果；
• 在化妆品中添加天冬氨酸或其衍生物以及一 些维生素，可防止皮肤老化。
六 、肽 (Peptides)
▪ Peptides —— 由两个以上氨基酸通过肽
键（酰胺键）连接起来的化合物。
二肽（dipeptide）：2 amino acid residues 寡肽（oligopeptide ）：2~10 amino acid residues 多肽（polypeptide ）：> 10 amino acid residues 蛋白质（protein ）：molecular weight > 10 Kd’
华中农业大学856 有机化学2020年考研专业课初试大纲
华中农业大学《有机化学》考研大纲一、要求掌握的基本内容要求考生熟悉有机化合物的分类和命名；掌握有机化合物的结构特点和基本理化性质，包括杂化轨道理论和前线轨道概念，烷烃、烯烃、炔烃、芳香烃、醇酚醚、醛酮醌、羧酸及其衍生物、胺、杂环化合物、糖类、氨基酸等化合物的结构和基本理化性质以及烷烃和环烷烃的构象、手性化合物的立体化学；掌握常见有机化学反应（取代、加成、消除、还原、氧化反应等）及其机理（亲电加成、亲电取代、亲核加成、亲核取代、消除等反应机理）；掌握有机化合物结构分析原理和方法，熟悉羟基、羰基、氨基等各类官能团的波谱数据，能够运用特征波谱数据推断官能团，解析图谱；熟练运用有机化学基础知识，指导完成常见的有机合成路线的设计与实施。
二、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
三、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
四、试卷题型结构单选题、命名写结构式、完成反应式约70分 结构式推断题、鉴别题、合成题、机理推断题、综合题 约80分五、课程考试大纲1 基础知识考试内容：有机化合物结构特点、有机化学物分类。
考试要求：了解有机化学发展史；了解有机化合物的一般结构特点和性质特点；掌握有机化合物的一般分类方法。
2 烷烃考试内容：烷烃命名、 烷烃构象、烷烃取代反应的机理。
考试要求：；掌握烷烃命名规则与性质；理解烷烃构象分析；理解烷烃取代反应的机理。
3 环烷烃考试内容：环烷烃的结构与构象、环烷烃命名、小环烷烃的化学反应。
考试要求：；理解环烷烃的结构与构象；掌握各类环烷烃命名方法；掌握小环的特殊性质。
4 对映异构考试内容：对称因素判断、手性分子构型的判断及标记方法。
考试要求：掌握物质手性的判断方法；掌握手性分子构型标记方法；了解无手性碳的不对称物质结构。
5 卤代烃考试内容：卤代烃的结构及命名、亲核取代反应及机理、消除反应及机理。
考试要求：掌握卤代烃亲核取代与消除反应及其机理；了解影响卤代烃反应的主要因素。