蛋白质功能ppt下载
合集下载
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
蛋白质的二级结构类型
α－螺旋结构 β－折叠结构 β-转角 无规卷曲
（一）α－螺旋 (α－helix)
1.概念
由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α－螺旋的结构特征
(1)以肽键平面为单位,以α－碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm
~16%； N(g)×6.25 = 样品Pr含量
硫(S)
0% ~ 4%
少量的
磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有 氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟 脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
高级结构 或
空间结构
一级结构
primary structure
蛋
白
二级结构
质 secondary structure
结 超二级结构 supersecondary structure
构
结构域
的
Structure doman
主
三级结构
Tertiary structure
要
层
四级结构
次
quariernary structure
2. 紫外吸收性质
色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近对紫外 光有最大吸收峰。 据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光 值快速测定其蛋白质含量。
3. 茚三酮反应 aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化 合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作 aa含量分析。
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
(2) 结构域（structure domain）
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合茚三酮
3H20
紫色化合物
氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应 （Edman反应）
+
PITC（phenylisothiocyanate）
弱硷中 (400 C)
(硝基甲烷 400 C) H+
苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) （phenylisothiohydantion-AA）
Glu
Cys
Gly
构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ－羧基
(2) 功能
GSH是体内重要的还原剂
谷胱甘肽
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
2.促甲状腺素释放激素 (1) 组成
pyro-Glu His
焦谷氨酸
组氨酸
Pro-NH2
脯氨酰胺
(2) 功能
称为氨基酸残基(amino acid residue)。 蛋白质与多肽的区别：
Peptide 空间构象不稳定 氨基酸残基数较少
Protein 空间构象相对稳定 氨基酸残基数较多
（二）生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione，GSH)
(1)组成
由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly) 组成的三肽
曲
示
意
无规则卷曲
图
细胞色素C的三级结构
(五) 蛋白质的超二级结构和结构域
(１)超二级结构（ supersecondary structure ）
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组 合体称为蛋白质的超二级结构
基本组合方式：αα；β×β；βββ
纤维蛋白质——分子状如纤维，其长轴 比纵轴大于10：1
常难溶于水，常作为细胞支架和细 胞连接，如大量存在于结缔组织中
球状蛋白质——分子状如球形或椭圆形 常可溶于水，如酶、转运蛋白、 免疫球蛋白等
第二节 蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构 二、 蛋白质的二级结构 三、 蛋白质的三级结构 四、 蛋白质的四级结构
一、蛋白质的一级结构
• 蛋白质一级结构的概念：
– 蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序，称~
• 一级结构中的主要化学键：
– 肽键，二硫键
• 氨基酸序列书写：
– 以氨基末端开始~羧基末端结束，依次编1、 2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
肽
氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide)
Met Phe Met Phe Lys Met Phe Lys Cys Thr
二肽
三肽 五肽
寡肽(oligopeptide) 由10个以内氨基酸连成的小肽 多肽(polypeptide) 由许多氨基酸连成的肽 其形状为一条没有分支的长链，又称多肽链或肽链
（一）氨基酸的分类
根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性 质，将其分为 ：
1.非极性 氨基酸 2.极性氨基酸 中性氨基酸
酸性氨基酸 碱性氨基酸
1. 非极性 氨基酸
包括7个：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、 缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸 （Ile）、苯丙氨酸（Phe）和脯氨酸（Pro）
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为 定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角 ，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作 二面角，亦称构象角。
酰胺平面
α-碳原子
非键合原子 接触半径
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00
第二章 蛋白质结构与功能
第一节 蛋白质的化学组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质
及其分离纯化
蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本 的命题。
由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促 甲状腺素(调节糖代谢)。
三、蛋白质的分类
1. 根据组成成分分为：
单纯蛋白质——全部由aa组成； 结合蛋白质——除蛋白部分外，
还含非蛋白部分。
结合蛋白质中的非蛋白部分称为辅基， 常以共价键与蛋白部分相连。
辅基：包括色素、寡糖、脂类、磷酸、金属 离子、核酸等
2. 根据其形状分为：
• 在近紫外区(220300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸 收光的能力。
• 酪氨酸的max＝ 275nm， 275=1.4x103;
• 苯丙氨酸的max＝ 257nm， 257=2.0x102;
• 色氨酸的max＝ 280nm，
氨基酸与茚三酮反应
+
水合茚三酮(无色 )
加热 (弱酸)
NH3
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
胰岛素的一级结构
一级结构测定
基本战略：片段重叠法＋氨基酸顺序直测法
要点：a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分 b. 测定肽键的N－末端和C－末端 c. 应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的
专一位点上断裂肽键；也可用溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸 位点，从而得到一系列大小不等的肽段。
2. 极性氨基酸
R-基含有极性基团；中性 生理pH条件下不解离。 包括8个：
色氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、 半胱氨酸(Cys)、 蛋氨酸(Met)、 天冬酰胺(Asn)、 谷氨酰胺(Gln)、 苏氨酸(Thr) 、 酪氨酸(Tyr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
催化功能；结构功能；调节功能； 防御功能；运动功能；运输功能； 信息功能；储藏功能 • • • • • •
第一节 蛋白质(protein)的化学组成
碳(C) 50% ~ 55%
元 氢(H)
素 组
氧(O)
成 氮(N)
6% ~ 8% 19% ~ 24% 13% ~ 19%
– 是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空 间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团 的构象。
• 肽单元（肽平面）：
– 肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一平面，构成所谓的肽单元
肽单位
肽键中的Ｃ＝Ｏ和Ｃ－Ｎ均不能自由旋转
肽键(-CONH- ) 中的４个原子和 ２个α碳原子( Cα) 被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上， 构成一个肽单元(peptide unit)。
氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应
（sanger反应）
+
DNFB（dinitrofiuorobenzene）
弱硷中
氨基酸
DNP-AA(黄色)
+ HF
二、肽
（一） 肽与肽键 肽键的概念：
一个氨基酸的α-羧基与 另一个氨基酸的α-氨基 脱去一分子水缩合形成的键
称肽键(peptide bond)
在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和 氢原子呈反式构型
C
N
O （反式）
H
O （顺式） H
C
N
肽键的特点：
H
C
N C—N单键为0.149nm
O
C=N双键为0.127nm
肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm 具有部分双键性质 不能自由旋转
氨基酸残基
氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水， 肽链中的氨基酸分子已不完整，
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。
(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念 肽链出现1800回折的转角处结构
称为β－转角。
2.结构特征
*常见于球状蛋 白质分子表面.
*第一个残基的 C=O与第四个 残基的N-H形 成氢键.
（四）无规卷曲(random coil)
1.概念 没有确定规律性的肽键构象
常见于球状蛋白质分子中，在其 它类型二级结构肽段之间起调节 作用，有利于整条肽链盘曲折叠
H2N
COOH
无
规
则
卷
R-基有NH2(NH3+)
带正电荷
赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
NH2+
精氨酸（Arg）
H2NCNH CH 2CH 2 CH 2
CH CO O-
NH3+
胍基
组氨酸（His）
CH CH CH 2 NH+ NH
CH NH3+
CO O-
CH
咪唑基
（二） 氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
pH<pI
R CH COOH NH3+
+ OH
R CH COOH
pH>pI
NH2
R CH COO-
NH2
+ OH
+ H+
R CH COO- + H+
+
NH3
pH=pI
等电点(pI)：
氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等， 分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就 称为该氨基酸的等电点。
pI=1/2（pK1+pK2） 若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子 两边pK的平均值 除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均 小于pH7
每个氨基酸上升0.15nm
肽键平面与中心轴平行
(3)主链原子构成螺旋的主体, 侧链在其外部
(4)肽键的CO和NH
都形成氢键
氢键的方向与中 心轴大致平行,
是稳定螺旋的主 要作用力
（二）β－折叠 (β－pleated sheet)
1.概念
肽键平面呈伸展的锯齿状排列 形成的结构称β－折叠。
常为两条或两条以上伸展的多肽链 侧向聚集在一起形成扇面状， 故又称β－折叠片或β－片层。
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
CH3 O
C C NH2
HO H
+
丙氨酸
CH2 O
C C NH2 HO H
苯丙氨酸
O C
HO
CH3
O
CN C
HH
肽键
CH2 C NH2
二肽
H 苯丙氨丙氨酸
肽和肽键的形成
肽单位
肽键
肽平面
肽键的特点：
一 氨基酸(amino acid)
——蛋白质的基本构成
氨
基
COOH
酸
结 构
H2N
Cα
H 或 H3N+
通 式
R
COO-
Cα
H
R
构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:
1. 均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 2. α －碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
3. α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）
d. 分离提纯所产生的肽段，并分别测定它们的氨基酸 顺序
e. 将这些肽段的顺序进行跨切口重叠，进行比较分析 ，推断出蛋白质分子的全部氨基酸序列。
蛋白质顺序测 定基本战略
纯蛋白质 二硫键拆开
末端氨基酸测定 专一性裂解 将肽段分离并测出顺序 将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序
二、蛋白质二级结构
• 概念：
蛋白质的二级结构类型
α－螺旋结构 β－折叠结构 β-转角 无规卷曲
（一）α－螺旋 (α－helix)
1.概念
由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α－螺旋的结构特征
(1)以肽键平面为单位,以α－碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm
~16%； N(g)×6.25 = 样品Pr含量
硫(S)
0% ~ 4%
少量的
磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有 氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟 脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
高级结构 或
空间结构
一级结构
primary structure
蛋
白
二级结构
质 secondary structure
结 超二级结构 supersecondary structure
构
结构域
的
Structure doman
主
三级结构
Tertiary structure
要
层
四级结构
次
quariernary structure
2. 紫外吸收性质
色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近对紫外 光有最大吸收峰。 据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光 值快速测定其蛋白质含量。
3. 茚三酮反应 aa与水合茚三酮一起加热，生成蓝紫色的化 合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作 aa含量分析。
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
(2) 结构域（structure domain）
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
水合茚三酮
3H20
紫色化合物
氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应 （Edman反应）
+
PITC（phenylisothiocyanate）
弱硷中 (400 C)
(硝基甲烷 400 C) H+
苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) （phenylisothiohydantion-AA）
Glu
Cys
Gly
构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ－羧基
(2) 功能
GSH是体内重要的还原剂
谷胱甘肽
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还 原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
2.促甲状腺素释放激素 (1) 组成
pyro-Glu His
焦谷氨酸
组氨酸
Pro-NH2
脯氨酰胺
(2) 功能
称为氨基酸残基(amino acid residue)。 蛋白质与多肽的区别：
Peptide 空间构象不稳定 氨基酸残基数较少
Protein 空间构象相对稳定 氨基酸残基数较多
（二）生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione，GSH)
(1)组成
由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly) 组成的三肽
曲
示
意
无规则卷曲
图
细胞色素C的三级结构
(五) 蛋白质的超二级结构和结构域
(１)超二级结构（ supersecondary structure ）
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组 合体称为蛋白质的超二级结构
基本组合方式：αα；β×β；βββ
纤维蛋白质——分子状如纤维，其长轴 比纵轴大于10：1
常难溶于水，常作为细胞支架和细 胞连接，如大量存在于结缔组织中
球状蛋白质——分子状如球形或椭圆形 常可溶于水，如酶、转运蛋白、 免疫球蛋白等
第二节 蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构 二、 蛋白质的二级结构 三、 蛋白质的三级结构 四、 蛋白质的四级结构
一、蛋白质的一级结构
• 蛋白质一级结构的概念：
– 蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序，称~
• 一级结构中的主要化学键：
– 肽键，二硫键
• 氨基酸序列书写：
– 以氨基末端开始~羧基末端结束，依次编1、 2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
肽
氨基酸借肽键相连而形成的化合物称肽(peptide)
Met Phe Met Phe Lys Met Phe Lys Cys Thr
二肽
三肽 五肽
寡肽(oligopeptide) 由10个以内氨基酸连成的小肽 多肽(polypeptide) 由许多氨基酸连成的肽 其形状为一条没有分支的长链，又称多肽链或肽链
（一）氨基酸的分类
根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性 质，将其分为 ：
1.非极性 氨基酸 2.极性氨基酸 中性氨基酸
酸性氨基酸 碱性氨基酸
1. 非极性 氨基酸
包括7个：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、 缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸 （Ile）、苯丙氨酸（Phe）和脯氨酸（Pro）
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为 定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角 ，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作 二面角，亦称构象角。
酰胺平面
α-碳原子
非键合原子 接触半径
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00
第二章 蛋白质结构与功能
第一节 蛋白质的化学组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质
及其分离纯化
蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本 的命题。
由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促 甲状腺素(调节糖代谢)。
三、蛋白质的分类
1. 根据组成成分分为：
单纯蛋白质——全部由aa组成； 结合蛋白质——除蛋白部分外，
还含非蛋白部分。
结合蛋白质中的非蛋白部分称为辅基， 常以共价键与蛋白部分相连。
辅基：包括色素、寡糖、脂类、磷酸、金属 离子、核酸等
2. 根据其形状分为：
• 在近紫外区(220300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸 收光的能力。
• 酪氨酸的max＝ 275nm， 275=1.4x103;
• 苯丙氨酸的max＝ 257nm， 257=2.0x102;
• 色氨酸的max＝ 280nm，
氨基酸与茚三酮反应
+
水合茚三酮(无色 )
加热 (弱酸)
NH3
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
胰岛素的一级结构
一级结构测定
基本战略：片段重叠法＋氨基酸顺序直测法
要点：a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分 b. 测定肽键的N－末端和C－末端 c. 应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的
专一位点上断裂肽键；也可用溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸 位点，从而得到一系列大小不等的肽段。
2. 极性氨基酸
R-基含有极性基团；中性 生理pH条件下不解离。 包括8个：
色氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、 半胱氨酸(Cys)、 蛋氨酸(Met)、 天冬酰胺(Asn)、 谷氨酰胺(Gln)、 苏氨酸(Thr) 、 酪氨酸(Tyr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
催化功能；结构功能；调节功能； 防御功能；运动功能；运输功能； 信息功能；储藏功能 • • • • • •
第一节 蛋白质(protein)的化学组成
碳(C) 50% ~ 55%
元 氢(H)
素 组
氧(O)
成 氮(N)
6% ~ 8% 19% ~ 24% 13% ~ 19%
– 是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空 间结构，即该段肽链主链骨架原子的相 对空间位置，并不涉及到aa侧链R基团 的构象。
• 肽单元（肽平面）：
– 肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一平面，构成所谓的肽单元
肽单位
肽键中的Ｃ＝Ｏ和Ｃ－Ｎ均不能自由旋转
肽键(-CONH- ) 中的４个原子和 ２个α碳原子( Cα) 被约束在一个刚性平面（即肽键平面）上， 构成一个肽单元(peptide unit)。
氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应
（sanger反应）
+
DNFB（dinitrofiuorobenzene）
弱硷中
氨基酸
DNP-AA(黄色)
+ HF
二、肽
（一） 肽与肽键 肽键的概念：
一个氨基酸的α-羧基与 另一个氨基酸的α-氨基 脱去一分子水缩合形成的键
称肽键(peptide bond)
在肽键中，与Ｃ－Ｎ相连的氧原子和 氢原子呈反式构型
C
N
O （反式）
H
O （顺式） H
C
N
肽键的特点：
H
C
N C—N单键为0.149nm
O
C=N双键为0.127nm
肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm 具有部分双键性质 不能自由旋转
氨基酸残基
氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水， 肽链中的氨基酸分子已不完整，
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。
(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念 肽链出现1800回折的转角处结构
称为β－转角。
2.结构特征
*常见于球状蛋 白质分子表面.
*第一个残基的 C=O与第四个 残基的N-H形 成氢键.
（四）无规卷曲(random coil)
1.概念 没有确定规律性的肽键构象
常见于球状蛋白质分子中，在其 它类型二级结构肽段之间起调节 作用，有利于整条肽链盘曲折叠
H2N
COOH
无
规
则
卷
R-基有NH2(NH3+)
带正电荷
赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
NH2+
精氨酸（Arg）
H2NCNH CH 2CH 2 CH 2
CH CO O-
NH3+
胍基
组氨酸（His）
CH CH CH 2 NH+ NH
CH NH3+
CO O-
CH
咪唑基
（二） 氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点
pH<pI
R CH COOH NH3+
+ OH
R CH COOH
pH>pI
NH2
R CH COO-
NH2
+ OH
+ H+
R CH COO- + H+
+
NH3
pH=pI
等电点(pI)：
氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等， 分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就 称为该氨基酸的等电点。
pI=1/2（pK1+pK2） 若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子 两边pK的平均值 除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均 小于pH7
每个氨基酸上升0.15nm
肽键平面与中心轴平行
(3)主链原子构成螺旋的主体, 侧链在其外部
(4)肽键的CO和NH
都形成氢键
氢键的方向与中 心轴大致平行,
是稳定螺旋的主 要作用力
（二）β－折叠 (β－pleated sheet)
1.概念
肽键平面呈伸展的锯齿状排列 形成的结构称β－折叠。
常为两条或两条以上伸展的多肽链 侧向聚集在一起形成扇面状， 故又称β－折叠片或β－片层。
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
CH3 O
C C NH2
HO H
+
丙氨酸
CH2 O
C C NH2 HO H
苯丙氨酸
O C
HO
CH3
O
CN C
HH
肽键
CH2 C NH2
二肽
H 苯丙氨丙氨酸
肽和肽键的形成
肽单位
肽键
肽平面
肽键的特点：
一 氨基酸(amino acid)
——蛋白质的基本构成
氨
基
COOH
酸
结 构
H2N
Cα
H 或 H3N+
通 式
R
COO-
Cα
H
R
构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:
1. 均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同 2. α －碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
3. α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）
d. 分离提纯所产生的肽段，并分别测定它们的氨基酸 顺序
e. 将这些肽段的顺序进行跨切口重叠，进行比较分析 ，推断出蛋白质分子的全部氨基酸序列。
蛋白质顺序测 定基本战略
纯蛋白质 二硫键拆开
末端氨基酸测定 专一性裂解 将肽段分离并测出顺序 将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序
二、蛋白质二级结构
• 概念：