蛋白质的降解和氨基酸的降解转化课件
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蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
精氨酸是AGA合成酶的激活剂
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。 高血氨症：肝功能严重损伤时 昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可与 谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮戊 二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。 降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药； 酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
H2N
C
H2N
体内水循环迅速，NH3 浓度低，扩散流失快， 毒性小。 体内水循环较慢，NH3 浓度较高，需要消耗 能量使其转化为较简 单，低毒的尿素形式。
？
O
鸟类、爬虫排 尿酸
O
均来自转氨 不溶于水， 毒性很小， 合成需要 更多的能 量。
N
O
N N N
O
提问：为什么这类生物如此排氨？
水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
循环的特点：
1.
2. 3.
耗能: 消耗3个ATP中的４个高能磷酸键 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
两个来源不同的氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
4.
5. 6. 7.
限速酶:精氨酸代琥珀酸合成酶 部位:反应在线粒体和胞浆 与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
第三十章 蛋白质的降解和氨基酸的分 解代谢
1. 蛋白质的降解 2. 氨基酸的分解代谢 3. 尿素的形成 4. 氨基酸碳骨架的氧化途径 5. 由氨酸酸衍生的其它重要物质 6. 氨基酸代谢缺陷症
一
蛋白质的降解
蛋白质新陈代谢的功能:
蛋白质的降解与氨基酸代谢
4.1 尿素循环的发现
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
根据动物实验，人们很早就确定了肝脏是尿素合成的主要 器官，肾脏是尿素排泄的主要器官。1932年Krebs等人利用大 鼠肝切片作体外实验，发现在供能的条件下，可由CO2和氨合 成尿素。若在反应体系中加入少量的精氨酸、鸟尿酸或瓜氨酸 可加速尿素的合成，而这几种氨基酸的含量并不减少。为此， Krebs等人提出了尿素循环学说(urea cycle) ,又称鸟氨酸循 环(orinithine cycle)。
L-谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 (肝线粒体)
尿素
L-谷氨酸
2.丙氨酸的转运:
肌肉蛋白
肌肉中有一组氨基转移酶， 可把丙酮酸作为它的-酮酸 的载体。在它们的作用下， 产物为丙氨酸，丙氨酸被释 放到血液，经血液循环进入 肝脏，在肝脏中经转氨作用 又产生丙酮酸，通过葡萄糖 异生途径形成葡萄糖，葡萄 糖通过血液循环回到肌肉中， 通过糖酵解作用降解为丙酮 酸，该循环称为葡萄糖-丙氨 酸循环。 其既可以将肌肉中的氨以 无毒的丙氨酸形式运输到肝， 同时通过肝为肌肉提供葡萄 糖。
蛋白质的降解与氨基酸代谢 Chapter 30 Metabolism of Amino Acids & Proteins.1
一.蛋白质的降解:
细胞不断地把氨基酸合成为蛋白质，又不断地把蛋白 质降解为氨基酸(aa),这个过程有二重意义:
(1). 排除不正常蛋白质，它们若一旦聚集，将对细胞有害。 (2). 通过排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得 以秩序井然地进行。
(1). 转氨基(氨基转移)作用
(2). 氧化脱氨基作用 (3). 联合脱氨基作用
2.1 转氨基作用(transamination)：
1) 定义：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成 相应的α- 酮酸，而另一种α- 酮酸得到此氨基生成相应的氨 基酸的过程。
第十一章蛋白质的ppt课件
• 谷氨酸脱氢酶活力很强 • 丙酮酸羧化支路旺盛 • 有充足的NADP.2H供给α-酮戊二酸还原氨基化
作用 • 生物素缺陷型谷氨酸生产菌多为生物素缺陷型
糖
蛋白质 核酸
淀粉、糖原
脂肪
类 脂
氨基酸
核苷酸
1-磷酸葡萄糖
类 氨 基 酸 和 核
生糖氨基酸
甘氨酸 天冬氨酸 谷氨酰氨
丙氨酸 甘氨酸 丝氨酰 苏氨酸
微生物蛋白酶（霉菌蛋白酶、细菌蛋白酶）
内肽酶：水解蛋白质肽链内部肽键
产生各种短肽的酶
二肽酶：专门水解二肽中的肽键，将
二肽水解生成单个氨基酸的酶
不同蛋白酶之间功能上区别可能有什么？
•外肽酶—氨肽酶
NH3+— NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
随机 内肽酶
CCOOOO--— —
•外肽酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸及一些寡肽
NH2
NH
R-C-COOH + NH3 O
• 氨基酸氧化酶 • 氨基酸脱氢酶
(A)氨基酸氧化酶—黄素蛋白(FP)，以FMN或FAD
为辅基，是需氧脱氢酶，催化脱下的氢直接与分子氧 结合生成H2O2
(1) 有过氧化氢酶时，H2O2分解为水和氢
（2）当无过氧化氢酶时,过氧化氢酶将酮酸氧化为比 原来少一个碳原子的脂肪酸
糖，这种碳架能转变为糖的氨基酸称为生糖氨基 酸
生酮氨基酸: 有些氨基酸不是转变为糖，而
是经过CoA转变为脂肪酸，称这种氨基酸为生酮 氨基酸
氨基酸生糖及生酮氨基酸的分类
类别 生糖氨基酸 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
氨基酸
甘、丝、缬、精、半胱、脯、 羟脯、丙、组、谷、谷氨酰胺、 天冬、天冬酰胺、蛋 亮、赖
作用 • 生物素缺陷型谷氨酸生产菌多为生物素缺陷型
糖
蛋白质 核酸
淀粉、糖原
脂肪
类 脂
氨基酸
核苷酸
1-磷酸葡萄糖
类 氨 基 酸 和 核
生糖氨基酸
甘氨酸 天冬氨酸 谷氨酰氨
丙氨酸 甘氨酸 丝氨酰 苏氨酸
微生物蛋白酶（霉菌蛋白酶、细菌蛋白酶）
内肽酶：水解蛋白质肽链内部肽键
产生各种短肽的酶
二肽酶：专门水解二肽中的肽键，将
二肽水解生成单个氨基酸的酶
不同蛋白酶之间功能上区别可能有什么？
•外肽酶—氨肽酶
NH3+— NH3+—
限制性内肽酶
特定氨基酸间
随机 内肽酶
CCOOOO--— —
•外肽酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸及一些寡肽
NH2
NH
R-C-COOH + NH3 O
• 氨基酸氧化酶 • 氨基酸脱氢酶
(A)氨基酸氧化酶—黄素蛋白(FP)，以FMN或FAD
为辅基，是需氧脱氢酶，催化脱下的氢直接与分子氧 结合生成H2O2
(1) 有过氧化氢酶时，H2O2分解为水和氢
（2）当无过氧化氢酶时,过氧化氢酶将酮酸氧化为比 原来少一个碳原子的脂肪酸
糖，这种碳架能转变为糖的氨基酸称为生糖氨基 酸
生酮氨基酸: 有些氨基酸不是转变为糖，而
是经过CoA转变为脂肪酸，称这种氨基酸为生酮 氨基酸
氨基酸生糖及生酮氨基酸的分类
类别 生糖氨基酸 生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
氨基酸
甘、丝、缬、精、半胱、脯、 羟脯、丙、组、谷、谷氨酰胺、 天冬、天冬酰胺、蛋 亮、赖
第十一章蛋白质的降解与氨基酸代谢
单，低毒的尿素形式。
尿素的生物合成
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环 (urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle)。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
11.2.2 氨基酸的脱羧基作用
CO2
R CH COOH
NH 2
氨基酸
氨基酸脱羧酶
R CH2 NH2
胺
氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
-氨基丁酸（GABA）由Glu脱羧生成
COOH
α CH2 β CH2 γ CH2
NH 2
• 组胺由His脱羧生成。
CH2 CH2 NH 2
N
NH
11.2.3 氨的代谢去路
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
谷氨酸氧化脱氨
氨中毒原理
若外环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累
COO
COO
丙酮酸
(CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+ (CH2)2
HC NH+3 L-谷氨酸脱氢酶
CO
三羧酸 COO
COO
循环
α-谷氨酸
+ CH2
CHNH 2 COOH
Glu
天冬酰胺酶
NH3
H2O
谷氨酰胺
各组织 细胞
脱氨
NH3
谷氨酸 丙酮酸 谷
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
脂肪族氨基酸羧基形成的肽键 羧肽酶A:中性氨基酸为羧基末端的肽键 羧肽酶B :赖氨酸、精氨酸等碱性AA为羧基末端的肽键 氨肽酶: 氨基末端的肽键
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
提问：不同蛋白酶之间功能上可能有 什么区别？
氨肽酶
NH3+ —NH3+—
特定氨基酸间
CCOOOO--— —
羧肽酶
最终产物—氨基酸
二 氨基酸分解代谢
氨基酸的来源:
H C N H 33 COO-
2H+H+ R
H2O+H+
C NH
酶
C O O-
NH4+
脱氢 亚氨基酸不稳定 水解加氧
R CO C O O-
α-酮 酸
！ L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）
酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶
提问：那种酶作用最重要？
常误认为是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普 遍，活力低（pH=7)，作用小。
氨的去路：
高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1% 的氨就可引起中枢神经系统中毒。
1. 氨的排泄(人:肝脏合成尿素) 2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺 3. 氨的再利用 ： 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨： 中和酸以铵盐形式排出
1. 氨的排泄---安全、价廉
直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全， 但越耗能。
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
COO ( C H 2)2 CO COO
α酮戊二酸大量转化 NADH大量消耗
三羧酸循环中断，能量
α-谷氨酸
α-酮戊二酸 供应受阻，某些敏感器
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
Restriction point A cell that passes this point is committed to pass into S phase.
DBRP及其识别序列
Cyclin 细胞周期蛋白
CDK
Cyclin-dependent protein kinase
Destruction box of cyclin
S Phase DNA synthesis doubles the amount of DNA in the cell. RNA and protein also synthesized.
M Phase Mitosis (nuclear division) and cytokinesis (cell division) yield two daughter cells.
第30章 蛋白质降解和氨基酸的 分解代谢
(Protein degradation and amino acids catabolism)
一、蛋白质的降解 二、氨基酸的分解代谢 三、尿素的形成 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、由氨基酸衍生的其他重要物质 七、氨基酸代谢缺陷症
通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运 输到了肝脏。在肝脏中，氨可转变成尿素，从尿 液中排出。
∣
葡 萄 糖
丙 氨 酸 循 环
（二）谷氨酸氧化脱氨作用
转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在 谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨（谷氨酸→ α酮戊二酸），该酶以NAD+作为氧化剂。而在催化 逆反应时（α-酮戊二酸→谷氨酸）以NADPH为还 原剂。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞 溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别 构激活。
11第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
2. 转氨基作用
转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反 应。 催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。 转氨酶广泛存在于生物体内。已经发现的转氨酶至 少有50多种。用15N 50 N标记的氨基酸证明，除甘氨酸、赖氨 酸和苏氨酸外，其余的α-氨基酸都可参加转氨基作用，其 中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最重要。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
（二）脱羧基作用
1.直接脱羧基作用 2.羟化脱羧基作用
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
1.直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类 化合物。 氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内， 以磷酸吡哆醛作为辅酶。 植物体内谷氨酸脱羧酶催化谷氨酸脱去羧基生成 γ-氨基丁酸。组氨酸脱羧生成组胺，酪氨酸脱羧生成酪 胺，赖氨酸脱羧生成戊二胺(尸胺)，鸟氨酸脱羧生成丁 二胺(腐胺)等。所生成的胺类很多都具有活跃的生理作 用。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
4. 非氧化脱氨基作用
微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3 种： ①还原脱氨基作用 在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用 还原脱氨基方式使氨基酸脱去氨基。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
②脱水脱氨基作用 丝氨酸和苏氨酸的脱氨基也可经脱水的方式完 成，催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
含蛋白质丰富的物质经腐败细菌作用时，常发生氨基酸 的脱羧反应，生成这些胺类。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
2.羟化脱羧基作用
酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生羟化作 用而生成3,4-二羟苯丙氨酸，简称多巴(dopa)， 它可进一步脱羧生成3,4-二羟苯乙胺，简称多巴 胺(dopamine)。
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢ppt课件
-CH=NH
H-CO-CH2OH -CH= -CH2-CH3
亚氨甲基 甲酰基 甲醇基 次甲基 亚甲基
甲基
• 一碳基团的转移由相应的一碳基团转移酶催化，
其辅酶为FH4
• 一碳基团和氨基酸代谢
叶酸和 四氢叶酸（FH4或THFA）
叶 酸
四
氢
H
叶
10
酸
5
H
CHOCH2
N5N，5-NC1H0-OC-HF2H-F4 H4
(His、 Arg)
二 十 种 氨 基 酸 的 生 物 合 成 概 况
_x0
00b
丝氨 酸族
His 和 芳香族
丙氨 酸族
天冬氨 酸族
谷氨酸族
氨基酸生物合成的分族情况
（1）丙氨酸族 丙酮酸 Ala、Val、Leu
（2）丝氨酸族 甘油酸-3-磷酸 Ser、Gly、Cys
（3）谷氨酸族 -酮戊二酸 Glu、Gln、Pro、Arg
Mg2+
谷氨酰胺合成酶
+H2O
+2H
谷氨酸合成酶
3、联合脱氨基作用
（1）概念 （2）类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸 的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
18
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
19
（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
9
二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
10
α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
19
（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
9
二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
10
α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
第7章蛋白质降解与氨基酸代谢ppt课件
NO3－+ 2H+ + 2e- 硝酸还原酶 NO2－ + H2O 硝酸还原酶根据反应中电子供体不同又分为： ①铁氧还蛋白-硝酸还原酶； ②NAD（P）H—硝酸还原酶。
硝酸还原酶是诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 NO2－+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程，有两条途径：
1、谷氨酸合成途径 （1）谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明，谷氨酸的合成，主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2； （2）ATP供能；
（3）厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白：二聚体，含Fe和S 钼铁蛋白：四聚体，含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
（二）硝酸还原
硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下，NO2－ 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
（少数）
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一 碳单位”。
硝酸还原酶是诱导酶，环境中须有NO3-，需光照条件。 NO2－+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程，有两条途径：
1、谷氨酸合成途径 （1）谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明，谷氨酸的合成，主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
（1）电子供体：氧化底物（MH2）、丙酮酸、H2； （2）ATP供能；
（3）厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白：二聚体，含Fe和S 钼铁蛋白：四聚体，含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
（二）硝酸还原
硝酸还原分为两步，第一步在硝酸还原酶催化下， NO3－还原为NO2－，第二步在亚硝酸还原酶催化下，NO2－ 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
（少数）
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念：在代谢过程中，某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团，称为“一碳基团”或“一 碳单位”。
10蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
③Arg被Arg水解酶水解后放出尿素，并形成鸟氨酸循环
鸟氨酸循环，又称尿素循环，通过一次循环， 消耗2分子氨（1分子氨，1分子天冬氨酸所代 氨），3分子ATP，生成1分子尿素。
2019/10/30
34
尿素循环的过程
氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ
精氨酸代琥珀酸缩合酶
精氨酸代琥珀酸
线粒体
2019/10/30
鸟氨酸转氨甲酰酶
2019/10/30
19
2、转氨酶（氨基转移酶）的特点 1）大多数需α -酮戊二酸作为氨基的受体，而对另一个底物则
无严格的专一性（除甘氨酸、赖氨酸和组氨酸外） 2）一般只催化L-AA氨基酸和α -酮戊二酸的转氨作用
3）催化反应可逆
4）所有的转氨酶辅酶都是磷酸吡哆醛
重要的酶：谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr
“假 设 来 借 一 两 本 书”
2019/10/30
2
蛋白质的营养价值～ 必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例 具有与人体需求相符的AA组成，其被消化 后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
2019/10/30
3
食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
精氨酸琥珀酸裂解酶
精氨酸酶
胞质
35
总结 （1）形成1分子尿素可清除两分子氨基氮及1分子CO2，一 个氨基来自游离NH3，一个来自天冬氨酸
（2）形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键
（3）前两步骤是在肝细胞的线粒体中完成的，而后三个步 骤都是在胞液中完成的
（4）氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是合成尿素的限速酶
（5）肝脏功能受损时，尿素合成受阻，导致氨中毒
鸟氨酸循环，又称尿素循环，通过一次循环， 消耗2分子氨（1分子氨，1分子天冬氨酸所代 氨），3分子ATP，生成1分子尿素。
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尿素循环的过程
氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ
精氨酸代琥珀酸缩合酶
精氨酸代琥珀酸
线粒体
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鸟氨酸转氨甲酰酶
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2、转氨酶（氨基转移酶）的特点 1）大多数需α -酮戊二酸作为氨基的受体，而对另一个底物则
无严格的专一性（除甘氨酸、赖氨酸和组氨酸外） 2）一般只催化L-AA氨基酸和α -酮戊二酸的转氨作用
3）催化反应可逆
4）所有的转氨酶辅酶都是磷酸吡哆醛
重要的酶：谷丙转氨酶（GPT）、谷草转氨酶（GOT）
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr
“假 设 来 借 一 两 本 书”
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蛋白质的营养价值～ 必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例 具有与人体需求相符的AA组成，其被消化 后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
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食物蛋白质的互补作用 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补
精氨酸琥珀酸裂解酶
精氨酸酶
胞质
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总结 （1）形成1分子尿素可清除两分子氨基氮及1分子CO2，一 个氨基来自游离NH3，一个来自天冬氨酸
（2）形成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键
（3）前两步骤是在肝细胞的线粒体中完成的，而后三个步 骤都是在胞液中完成的
（4）氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是合成尿素的限速酶
（5）肝脏功能受损时，尿素合成受阻，导致氨中毒
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联合脱氨基（谷草转氨酶为中心）
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三、氨基酸降解产物的去向
如果机体能正常利用糖、脂。则氨基酸主要是用 来：
1、重新合成氨基酸。 2、生成Asn, Gln。 3、合成其它含N或非含N化合物(铵盐)。
多余的氨基酸要进行分解代谢。
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18
氨基酸的降解：
脱去的氨基
谷氨酸
尿素循环
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第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用 2、（谷氨酸的氧化）脱氨基
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢
5、由氨基酸衍生的 其他重要化合物
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29
5、 由氨基酸衍生的 其他重要化合物
■脱羧基作用 ■羟基化作用
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30
脱羧基作用：
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NO-3 —2—e-— NO-2 —6—e—- NH4+
硝酸
亚硝酸
还原酶
还原酶
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48
第三节 氮素循环
一、自然界的氮素循环 ★ 二、生物固氮
三、硝酸还原作用 ★ 四、氨的同化
3
第一节 蛋白质的酶促降解
细胞内蛋白质降解的意义: 1. 组成防御机制 2. 清除不正常的蛋白质 3. 维持体内氨基酸代谢库 4. 蛋白质前体的裂解加工
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4
胞内蛋白质降解系统 溶酶体系统（酸性系统）包括
多种小分子蛋白酶， 主要水解长寿命蛋白和外来蛋白。 泛素系统（碱性系统）含有高
N2
生物 固氮
NH3
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自生固氮 ✓ 利用光能进行氮素还原 ✓ 利用化学能进行氮素还原 共生固氮
根瘤菌
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41
二、生物固氮
1.生物固氮的概念和意义 及类型
2. 生物固氮反应及反应条件
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42
生物固氮
一些微生物在常温常 压下通过体内复杂的固氮 酶系统把大气中的分子态 氮转化为有机体可利用的 氨态氮的作用过程。
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2
❖ 食物蛋白
组织（酶、蛋白、激素等）
❖消
合 分 氨基酸来龙去脉
❖化
成解
❖吸 ❖收
❖
氨基酸库
转化
❖
❖排
转氨作用
非蛋白含氮物质
❖泄
脱氨作用 （嘌呤、嘧啶、胆碱、
❖
肌酸、烟酰胺、卟啉
❖ 过剩的氨基酸 α-酮酸 肾上腺素胆汁盐色素）
❖
糖或酮体
❖
三羧酸循环
❖
CO2+H2O+ATP
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脱羧基作用：
谷氨酸 → 氨基丁酸
色氨酸 — — → 吲哚乙酸
丝氨酸 → 乙醇胺 → 胆碱
赖氨酸 → 尸胺
鸟氨酸 → 腐胺
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32
羟基化作用：
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33
★ 氨基酸脱羧 基和羟基化作 用与生物活性 物质的产生。
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由氨基酸降解而衍生的 其它重要化合物：
生物体内物质的降解并 非一个被动的消耗过程， 而是一个主动的利用过 程。
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固氮酶复合体：
◆还原酶（铁蛋白）： 提供很强还原力的电子
◆固氮酶（钼铁蛋白）： 利用高能电子将氮气还原为氨
N2 +8H+ + 8e-+16ATP 2NH3+H2+16ADP+16Pi
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固氮反应所需条件：
◆充分的能量（ATP）供应；
◆强的还原剂；
◆厌氧环境。
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三、硝酸还原作用
• 植物根系从土壤吸收的主要是硝态氮，有二种酶 参与将硝态氮还原成为氨：
• NO3- 硝酸还原酶 NO2- 亚硝酸还原酶 NH4+
2 e-
6e-
• 在植物体内硝酸还原发生在根和叶内，但种子萌 发或植株缺氧时主要在根部进行。
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47
三、硝酸还原作用：
草酰乙酸
素
延胡索酸 Arg
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23
排氨作用：
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24
氨基酸的降解：
脱去的氨基 尿素循环
碳骨架
TCA循环
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25
4、氨基酸的碳骨架 的代谢：
→ TCA 循环
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◆生糖氨基酸 14种
◆生酮氨基酸 Leu（Lys）
◆生糖生酮氨基酸 Ile\Lys\Phe\Trp\Tyr
分子量的蛋白复合物， 主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
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5
泛肽激活酶E1 泛肽载体蛋白E2 泛肽连接酶E3
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泛 素 途 径
6
泛 素 途 径
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7
第二节 氨基酸的降解与转化
☆ 脱氨基作用 ☆ 氨基酸降解产物的去向
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8
氨基酸的降解：
脱去的氨基 尿素循环
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3、氨的去向-尿素循环：
定位：跨两个膜区： 胞质和线粒体。
直接前体：精氨酸。
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环尿
素
＝
精粒 区★ 氨体 ：定
循
酸。
位
。★胞 直质 接和 前线 体
： 跨 两 个 膜
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：
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5、氨的去向------尿素循环
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瓜氨酸 Asp
鸟氨酸
尿
精氨基 琥珀酸
转氨酶
绝大多数氨基酸之脱氨基出自转氨基作用。具有优势接受
脱下的氨基是a-酮戊二酸，新生成的氨基酸转变成谷氨酸。
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转氨基作用通式：
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◆ 转氨酶辅基：
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2、脱氨基作用：
■ 氧化脱氨基 ■ 联合脱氨基★
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联合脱氨基作用：
NH4+
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35
第十一章 蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的降解与转化 第三节 氮素循环 第四节 氨基酸的生物合成
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第三节 氮素循环
一、自然界的氮素循环 ★ 二、生物固氮
三、硝酸还原作用 ★ 四、氨的同化
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一、自然界的氮素循环
蛋白质 核酸 碳水化合物 脂类 生物大分子
氨基酸 核苷酸 葡萄糖 脂肪酸/构件分子
6-磷酸-葡萄糖Biblioteka 丙酮酸共同降解物环尿
乙酰COA
素
TCA循环
循
o H++ e- 电子传递链 2 CO2
氧化磷酸化
代谢终产物
含氮终产物 ADP ATP
H2O
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1
第八章 蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的降解与转化 第三节 氮素循环 第四节 氨基酸的生物合成
碳骨架
TCA循环
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9
第二节 氨基酸的降解与转化
1、转氨基作用 2、（谷氨酸的氧化）脱氨基
作用 3、氨的去向---尿素循环 4、氨基酸碳骨架的代谢 5、由氨基酸衍生的其他重要 化合物
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10
1、转氨基作用
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11
氨基酸1 + -酮酸2 氨基酸2 + -酮酸1
1、转氨基作用