丙氨酸甘氨酸混合三、四肽构象稳定性的快速预测

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丙氨酸-α-五肽构象稳定性的快速预测

Ｖ０．ＯＮ０．１３１
Ｍａ．ｒ２００７
Hale Waihona Puke 文章编号：００１３（０７０ —０８０１０ —７５２０）１０６ —２
丙氨酸０．．ｃ五肽构象稳定性的快速预测
王长生，高飞，王潇伟
（宁师范大学化学化工学院，宁大连ｌ６２）辽辽１０９
原子有关的非键作用的重要性．，
１特殊氢方法
图１是丙氨酸～一ａ五肽分子结构示意图，。夺，
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的不同取值决定了丙氨
酸一一肽分子的不同构ａ五
下文都称之为四元环）简记为４ｍ’；，ｒ两个不同类特殊氢原子间的相互作用，简记为ＨＨ作用；等等．
我们使用符号Ｅ表示七元环Ｈ… Ｏ作用７对构象稳定性的影响，ｍｒ使用符号Ｅ表示Ｃ上Ｈ，与Ｏ之间五元环Ｈ…Ｏ作用５ｒ构象稳定性的影响，用符号Ｅ（ｍ’ 对使Ｈ，）表示Ｎ上Ｈ和Ｃ上ＨＨ间相互作用对构象稳定性的影响，等等．设丙氨酸一一假ａ多肽构象的相对稳定性主要由以上与特殊氢有关的非键作用决定，们得到如下７个参数（我Ｅ的单位：Ｊ・ｌ）Ｅ一一ｌ．；一一７１Ｅｍ：ｋｍｏ：１８Ｅｓ．；ｓ，ｒ
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多肽链的折叠和稳定性分析

多肽链的折叠和稳定性分析多肽链，指的是由氨基酸分子组成的链状聚合物，是生物大分子中的重要组成部分之一。

它通过氢键、离子键、范德华力等相互作用力在空间中形成特定的三维结构，从而具有各种不同的生物功能。

而多肽链的折叠和稳定性分析，则是对其这些独特性质进行研究和解析的一个重要手段。

一、折叠的动力学过程从原理上来讲，一个多肽链的折叠是一个非常精细、复杂的过程，涉及到许多分子的相互作用和协同作用。

对于一个具有100多个氨基酸残基的多肽链，其折叠动力学过程可能会涉及数百万甚至数千万个状态的变化。

而要理解这一过程，我们就需要关注其中的每个环节和细节。

首先，一个多肽链的折叠过程可以看做是一个分子在空间中自我组织的过程。

在这个过程中，分子会根据自身的特性和外界条件，从一个高能态的状态逐渐向低能态的状态靠拢。

同时，它还会遵循一些规律和原则，如Hydrophobic effect（疏水作用）、磷酸酯键的电荷、氢键等。

这些规律和原则不仅决定了分子中各个氨基酸残基的相对位置和角度，同时也影响了分子中其他重要结构特征的形成和稳定。

在多肽链的折叠动力学过程中，我们可以看作是在一条“能量地图”上行走。

首先，多肽链的体系处于基态，各种氨基酸残基还没有形成任何稳定的结构。

然后，在基础的动力学过程中，分子依照各自的亲水疏水性质，将这些残基逐渐聚集在一起，以在空间中找到一个低能态的平衡点。

此外，分子中还存在一些较为复杂的机制，如质子跃迁和具有反向动力学特征的障碍等，它们更加细致和微妙地调节着分子折叠的细节和过程。

总之，多肽链的折叠动力学过程，是一个动态平衡的过程，需要我们不断地探索和分析。

二、影响多肽链折叠的因素除了氨基酸残基的物理化学性质之外，多肽链的折叠和稳定性还受到其他因素的影响。

这些因素可能包括一些生物分子的相互作用、物理条件的变化等。

我们可以通过分析这些因素，更好地了解和预测多肽链的结构和功能。

1. pH和离子强度PH和离子强度是影响多肽链折叠和稳定性的最重要因素之一。

甘氨酸和丙氨酸二肽、三肽中n-h…o=c分子内氢键键能的理论研究

甘氨酸和丙氨酸二肽、三肽中n-h…o=c分子内氢键键能的理论研究近年来，甘氨酸(Gly)和丙氨酸(Ala)二肽和三肽的n-h...o=c分子内氢键键能是生物物理学和计算机模拟研究的重要内容。

本文综述这方面的理论研究进展，主要涉及的内容包括：一、甘氨酸与丙氨酸二肽的n-h…o=c分子内氢键。

(1) 氢键的物理化学参数。

根据前人的研究，甘氨酸与丙氨酸二肽的n-h…o=c分子内的氢键，能够配体相互结合，从而形成有效的氢键，其物理化学参数有：键角(H...O)为：117.3°；键长(H…O)为：2.80Å。

(2) 结构微调。

为了精确计算甘氨酸与丙氨酸二肽的n-h…o=c分子内氢键键能，从原子级到分子级，研究者使用多种理论方法进行结构微调，并单独计算每一个二元片段的微调，以精确估算氢键的能量值。

二、甘氨酸与丙氨酸三肽的n-h…o=c分子内氢键。

(1) 氢键的物理化学参数。

根据前人的研究，在甘氨酸与丙氨酸三肽的n-h…o=c分子内的氢键中，键角(H...O)为117.2°，键长(H…O)为2.84Å。

(2) 结构微调。

针对甘氨酸与丙氨酸三肽的n-h…o=c分子内氢键，除了采用上述二肽中的多种理论方法对结构进行微调之外，还考虑到三肽有比较复杂的蛋白质结构，因此应该采用分子动力学模拟的方法，以精确的估算每一种氢键的能量值。

总结本文综述了甘氨酸与丙氨酸二肽和三肽的n-h…o=c分子内氢键键能的理论研究进展，涉及内容主要包括：一是对甘氨酸与丙氨酸二肽的n-h…o=c分子内氢键的物理化学参数，及其结构微调方法的研究；二是对甘氨酸与丙氨酸三肽的n-h…o=c分子内氢键的物理化学参数，及其结构微调方法的研究。

希望本文可以帮助研究者更好地了解这一研究领域的最新进展，并深入讨论和促进研究的发展。

蛋白质结构空间构象的全信息预测方法

蛋白质结构空间构象的全信息预测方法
蛋白质结构空间构象的全信息预测方法指的是一种技术或方法，用于预测蛋白质的三维结构。

具体来说，这种方法能够提供蛋白质中每个氨基酸残基在空间中的精确位置，以及它们之间的相互作用和构象。

蛋白质的结构对其功能至关重要，因此预测其结构对于理解其生物学活性和潜在的药物设计都具有重要意义。

全信息预测方法是一种复杂的计算方法，旨在准确地预测蛋白质的三维结构。

它利用大量的已知蛋白质结构数据，通过统计分析、机器学习和人工智能技术，建立一个预测模型或算法，来预测未知蛋白质的结构。

全信息预测方法通常包括以下步骤：
1.序列比对：将待预测的蛋白质序列与其他已知结构的蛋白质序列进行比对，
以识别出序列中的相似区域和保守结构元件。

2.结构模板搜索：在已知蛋白质结构数据库中进行搜索，找到与待预测蛋白
质相似的结构模板。

这些模板可以作为预测结构的参考。

3.建模和优化：使用建模软件或算法，根据比对结果和模板结构，构建出待
预测蛋白质的三维模型。

然后通过能量优化、分子动力学模拟等技术，对模型进行精细调整和验证。

4.评估和预测：使用评估方法对模型进行评估，如结构评估得分、
Ramachandran plot分析等，以确定模型的可靠性和准确性。

最终，得到预测的蛋白质结构空间构象。

全信息预测方法是一种高级的技术，可以提供高精度的蛋白质结构预测结果。

然而，它也面临着一些挑战，如数据稀疏性、序列相似性低等问题。

因此，需要不断改进和优化预测算法，以提高预测的准确性和可靠性。

蛋白质稳定性的预测与设计

蛋白质稳定性的预测与设计蛋白质是生命体系中非常重要的一类分子，其稳定性的预测与设计是当前生物学领域中非常热门和重要的研究方向。

蛋白质的结构和稳定性受到众多因素的影响，包括但不限于氨基酸序列、环境因素、修饰等。

在本文中，我们将会介绍蛋白质稳定性的预测与设计的原理和方法，并探讨当前的一些研究进展和挑战。

一、蛋白质稳定性的预测方法1.氨基酸序列分析法氨基酸序列是蛋白质稳定性预测中最基本、最经典和最有效的方法之一。

这种方法通过对蛋白质氨基酸序列的分析，预测其稳定性，是基于了解蛋白质的结构、功能和稳定性的生物信息学方法。

此外，新兴的深度学习也给氨基酸序列分析法带来了另一重要的进展。

深度学习模型可以降低预测误差，这种方法正在逐渐成为蛋白质稳定性预测的主流方法之一。

2.构象空间分析法蛋白质结构的稳定性是由其构象空间决定的。

因此，对于蛋白质结构中的构象变化，可以通过对构象空间的分析来预测蛋白质稳定性。

构象空间分析法的方法基于电子构象和化学反应动力学的计算方法，可以逐渐成为蛋白质稳定性预测的主要手段之一。

二、蛋白质稳定性的设计方法1.氨基酸置换法氨基酸置换法是一种功能性蛋白质改造方法，可以通过替换或者插入新的氨基酸，来控制蛋白质结构和功能，从而达到为蛋白质增加稳定性的目的。

这种方法已经在生物物理学的实验中得到广泛的应用。

2.蛋白质设计法通过蛋白质设计法，可以精确地控制蛋白质的结构和功能，并根据预期的目标设计出新的蛋白质，包括胺基酸的置换、追加、缩短以及其他方法，可以实现对蛋白质结构的控制和改变。

目前，在蛋白质设计方面，在计算机模拟和实验基础上进展了很多，这种方法已经成为了研究生物大分子结构功能及其调控机制的一种重要手段。

三、蛋白质稳定性的挑战无论是蛋白质稳定性预测还是蛋白质设计，都存在很多挑战，其中一些现阶段主要集中于如下几个方面：1.理论模型的改进是在当今生物学领域的一大难题之一。

这一领域有着非常丰富和复杂的结构-性能关系，因此，进行理论模型的改进，提高预测精度，是当前蛋白质稳定性预测和设计领域的主要挑战之一。

《好题》初中高中化学选修三第四章《生物大分子》经典练习题(含答案)

一、选择题1．下列物质能水解，且水解产物都有葡萄糖的是①蔗糖②果糖③淀粉④纤维素A．①②③④B．②③④C．①③④D．③④答案：C解析：①蔗糖为二糖，水解生成葡萄糖和果糖，故①选；②果糖为单糖，不能水解，故②不选；③淀粉为多糖，水解的最终产物为葡萄糖，故③选；④纤维素，水解的最终产物为葡萄糖，故④选；故选C。

2．下列关于糖类、油脂和蛋白质性质和应用的有关说法正确的是A．糖类、油脂和蛋白质均为天然高分子化合物，在一定条件下都能发生水解反应B．纤维素、氨基酸在一定条件下都能发生酯化反应C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，二者互为同分异构体D．蛋白质水解可以得到氨基酸和甘油答案：B解析：A．油脂和蛋白质一定条件下能够发生水解反应，但是糖类中的单糖结构简单，不能够发生水解反应，A错误；B．纤维素、氨基酸分别含有羟基和羧基，都可发生酯化反应，B正确；C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，由于化学式中的n不是定值，淀粉和纤维素都属于混合物，不满足同分异构体的条件，C错误；D．蛋白质最终水解产物为氨基酸，没有甘油，D错误；故选B。

3．下列说法不正确的是A．纤维素能与硝酸发生酯化反应，得到硝化纤维，含氮量高的硝化纤维俗称火棉，是一种烈性炸药B．硬脂酸甘油酯在氢氧化钠溶液中水解得到硬脂酸钠和丙醇的反应叫皂化反应，其中硬脂酸钠是肥皂的有效成分C．根据纤维在火焰上燃烧产生的气味，可以鉴别蚕丝与棉花D．淀粉、纤维素、蛋白质都属于高分子化合物，一定条件下它们都能发生水解反应答案：B解析：A．纤维素能与硝酸发生酯化反应，得到硝化纤维，含氮量高的硝化纤维俗称火棉，是一种烈性炸药，一般含氮量大于12.3%，故A正确；B．硬脂酸甘油酯在氢氧化钠溶液中水解得到硬脂酸钠和丙三醇，不是丙醇，故B错误；C．根据纤维在火焰上燃烧产生的气味，可以鉴别蚕丝与棉花，蚕丝是蛋白质，有烧焦羽毛的气味，故C正确；D．淀粉、纤维素、蛋白质都属于天然高分子化合物，淀粉、纤维素最终水解产物为葡萄糖，蛋白质最终水解为氨基酸，因此一定条件下它们都能发生水解反应，故D正确。

肌肽结构式

Fra bibliotek肌肽结构式
肌肽（Peptide）是由两个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的化合物。肌肽的结构式可以根据具体的氨基酸序列来表示，以下是一些常见肌肽的结构式示例：
1. 甘氨酸-丙氨酸二肽（Gly-Pro）： H2N-Gly-Pro-COOH
2. 苯丙氨酸-甘氨酸-丙氨酸三肽（Phe-Gly-Pro）： H2N-Phe-Gly-Pro-COOH
肌肽结构式
3. 甘氨酸-谷氨酰胺-丙氨酸三肽（Gly-Gln-Pro）： H2N-Gly-Gln-Pro-COOH
4. 苯丙氨酸-谷氨酰胺-丙氨酸-甘氨酸四肽（Phe-Gln-Pro-Gly）： H2N-Phe-Gln-Pro-Gly-COOH
在肌肽的结构式中，H2N表示氨基（氨基酸的端基），COOH表示羧基（氨基酸的羧基）。肌肽的结构式中的每个氨基酸残基通过肽键（-CO-NH-）连接起来，形成肌肽链。肌肽的结构式可以根据具体的氨基酸序列和肌肽链的长度来表示不同的肌肽。

高中生物考点练习：蛋白质是生命活动的主要承担者

高中生物考点练习：蛋白质是生命活动的主要承担者1．（黑龙江大庆实验中学高一开学考试）下列关于蛋白质的功能的叙述,错误的是（）A．酶具有催化反应的作用,绝大多数酶都是蛋白质B．某些蛋白质是结构物质,肌肉的主要成分是蛋白质C．血红蛋白参与血液中氧气的运输,其中含有Mg2+D．从某些动物组织中提取的胶原蛋白可用来制作手术缝合线2．（黑龙江大庆实验中学高一开学考试）下列关于蛋白质结构与功能的叙述,正确的是（）A．不同细胞的功能差异与细胞中蛋白质的种类有关B．蛋白质结构差异仅由氨基酸中的R基种类来决定C．人体细胞合成蛋白质需要的氨基酸叫必需氨基酸D．蛋白质在细胞中承担多种功能但不能够分解供能3．（天水市第一中学高二期末）从某些动物组织中提取的胶原蛋白,可以用来制作手术缝合线,这种手术缝合线可以被人体组织吸收,从而避免拆线的痛苦。

下列说法正确的是（）A．手术缝合线能为伤口愈合提供营养B．手术前需对手术缝合线进行高压蒸汽灭菌C．胶原蛋白可直接被人体细胞吸收利用D．胶原蛋白与双缩脲试剂混合后需水浴加热才呈紫色4．（株洲一中高一期中）下列关于氨基酸的叙述,正确的是（）A．不同氨基酸分子的化学元素组成完全相同B．不同氨基酸都只由氨基、羧基和R基组成C．不同氨基酸的肽键不同D．不同氨基酸的R基不同5．（天水市第一中学高二期末）下列化合物中,属于组成蛋白质的氨基酸是（）A．①②③④B．①②③C．①②D．②④6．（景东彝族自治县第一中学高一期末）下列关于氨基酸的叙述,不正确的是（）A．必需氨基酸是指人体自身不能合成,只能从食物等中获得的氨基酸B．构成蛋白质的氨基酸有20种C．构成蛋白质的氨基酸都只有一个氨基和一个羧基D．氨基酸的数目、种类和排列顺序决定着蛋白质的多样性7．（黑龙江大庆实验中学高一开学考试）某植物体可以完成如图所示的反应,有关表述错误的是（）A．若图示代表二肽水解,则可表示产生了2种氨基酸B．若图示代表二糖水解,则可表示蔗糖水解的过程C．若图示代表二糖水解,则可表示麦芽糖水解的过程D．若图示代表二肽水解,则水解过程中破坏了1个肽键8．（北京朝阳高一期末）下图为胰岛素部分肽链示意图。

用氨基酸组分预测含顺式肽键蛋白质

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，6 5 > ) ?@ A + B D B A B EF G A D A + B C C H C
环引起的空间位阻部分消去了反式构象的优势，因而由脯氨酸形成的肽键相对较易跨越两种构象间的势垒而形成顺式构象( 顺式肽键或者反式肽键基本上属于一种空间结构特征，仅从蛋白质数据库中的氨基酸序列无法确定肽键是顺势构象还是反式构象，并且原始蛋白质结构数据库中也没有给出顺式肽键的记录( 根据
收稿日期：；修回日期： ! # # ! / # / ! # # " / # " / ( 基金项目：工业生物技术教育部重点实验室访问学者基金项目资助课题( 作者简介：宋江宁（，男，山东莱阳人，发酵工程博士研究生( 万方数据 . 2 0 /）
对于蛋白质多肽链而言，由于连接相邻两个氨基酸残基的 7—) 键具有部分双键的性质，一般情况下，肽键不能够自由旋转( 它的肽键二面角 ! 基本上只能取 ! 个值：（反式构象）和! 为 ! 为0 # ] 肽链中的肽键绝大多数都采取反式构象，只有极 # ] ( 少数的肽键采用顺式构象，并且多为含有脯氨酸（^ ）的肽键，主要原因是脯氨酸中的四氢吡咯 L & ’ A B G

甘氨酸和丙氨酸可以形成的四种氨基酸

甘氨酸和丙氨酸可以形成的四种氨基酸下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。

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蛋白质稳定性和构象的研究

蛋白质稳定性和构象的研究蛋白质是生物体中最为重要的大分子化合物之一，也是细胞生命活动中不可或缺的组成部分。

蛋白质的结构和功能是紧密联系的，蛋白质的错构造成的变化将会使功能失调，甚至导致生命活动的破坏。

因此，研究蛋白质的结构和稳定性是极为重要的。

蛋白质稳定性的研究蛋白质稳定性是指蛋白质在自然环境中能够保持足够的空间和原始结构，维持其生物学功能的能力。

蛋白质的稳定性与其氨基酸序列、化学性质、物理性质和环境因素等都有着密切的联系。

目前，有很多方法可以研究蛋白质的稳定性，如荧光谱、圆二色谱、分子动力学模拟等等。

荧光谱是一种常用的分析蛋白质稳定性的方法。

它利用蛋白质中的芳香族氨基酸（如酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸）的荧光发射特性来评估蛋白质的稳定性。

荧光强度和波长的变化可以揭示蛋白质的结构、稳定性和折叠状态的变化。

荧光谱可以在各种状态下进行，如在高温、高压力、酸碱环境和离子强度变化等情况下的测定。

圆二色谱是分析蛋白质稳定性的另一种方法。

它利用紫外线光谱的圆二色效应来分析蛋白质的结构和构象。

圆二色谱可以区分正常的折叠状态和非正常的股票状态，并且可以探究这些状态的变化和影响因素。

此外，分子动力学模拟是一种基于计算机仿真的蛋白质研究方法，通过计算机模拟蛋白质在特定条件下的行为来探究其性质和结构。

分子动力学模拟可以模拟细胞环境中蛋白质作用的动力学，并可用于预测蛋白质的结合位点和折叠情况的变化，以及蛋白质结构重构的中间状态。

蛋白质构象的研究蛋白质的结构和构象是决定其生物学功能的重要因素之一。

蛋白质结构的决定因素包括氨基酸序列和具体构象。

蛋白质的构象在空间上的变化对其功能起着决定性的作用。

目前，有很多方法可以研究蛋白质的构象，如X射线晶体学、核磁共振技术、质谱分析等等。

X射线晶体学是一种常用的分析蛋白质结构的方法。

通过将已经结晶的蛋白质置于X射线下，并在反射的X光束上捕获衍射图像。

衍射图像的图案可以被计算机处理并解析出原子级别的结构，揭示蛋白质的结构和构象。

甘氨酸与丙氨酸缩合可得多少种二肽

甘氨酸与丙氨酸缩合可得多少种二肽
程兴
【期刊名称】《雅安职业技术学院学报》
【年(卷),期】2003(000)001
【摘要】在2002年高考复习中,笔者曾二次遇到本文标题中所涉及问题的习题,但二次答案却不相同,这就引起我的疑惑,现提出问题供大家讨论。

第一次是《海淀区高三第一学期期中练习》中第25题（1）小题,其题内容如下:（1）请写出甘氨酸和丙氨酸的结构简式CH2COOH—NH2、
CH3CHCOOH—NH2。

这二种氨基酸之间在一定条件下可脱水生成三种二肽,请分别写出三种二肽的结构简式
CH2CONHCHCOOH、
【总页数】1页(P34-34)
【作者】程兴
【作者单位】汉源县第一中学
【正文语种】中文
【中图分类】G634.8
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1.四种缩合试剂对含N-Me二肽的合成 [J], 刁建忠;许文杰;廖小建;徐石海
2.甘氨酸和丙氨酸二肽、三肽中N-H…O=C分子内氢键键能的理论研究 [J], 张艳;王长生
3.甘氨酸-苯丙氨酸-甘氨酸-甘氨酸四肽气相稳定构型的系统寻找 [J], 陈惠宾; 王耀; 陈欣; 林子敬
4.甘氨酸二肽合成中缩合剂的选择 [J], 陈美玲;于世钧;张树彪;赵轶男
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N-甲基甲酰胺在水溶液中的氢键动力学行为

N-甲基甲酰胺在水溶液中的氢键动力学行为宋哲;魏术芳;李博;徐双影;李晓营;边晨光;吴晶;李琳;陈亮【摘要】The ground-state geometric optimizations of the isolated N-Methylformamide and the hy-drogen-bonded NMF-nH2 O(n=1 ,2 ,3) complexes considered here were carried out using the density functional theory (DFT ) method with B3LYP hybrid functional and the 6-31+ + G basis set .The time-dependent density functional theory (TDDFT ) method with B3LYP hybrid functional was used to calculate the electronic transition energies and corresponding oscillation strengths as well as the absorption spectra of all the isolated N-Methylformamide and the hydrogen-bonded NMF-nH2 O(n=1 ,2 ,3)complexes .Form the TDDFT method result ,we depicted the changes of different hydrogen-bonded complexes the electronic absorption spectra shift and hydrogen-bondingdynamics ,hydrogen bond strengthening can bring the relative electronic absorption spectra redshift ,the electronic absorp-tion spectra redshift is consistent with the mechanism of the hydrogen bond strengthening .%在B3LYP/6-31＋＋G 水平下，利用密度泛函理论方法优化了N-甲基甲酰胺单体和氢键体系NMF-nH2 O（n＝1，2，3）的基态几何构型；用含时密度泛函理论方法计算了N-甲基甲酰胺单体和氢键体系NMF-nH2O（n＝1，2，3）在不同电子激发态的跃迁能、振子强度和电子吸收光谱。

含有甘氨酸和L-脯氨酸多肽的转角结构研究

含有甘氨酸和L-脯氨酸多肽的转角结构研究张勇;孙艳美;原现瑞;杨毅华【摘要】肽链转角结构的形成与其结构中分子内氢键的存在有着直接关系,可通过检测肽链中分子内氢键的存在情况对肽链转角结构进行研究.为了深入研究具有转角结构的肽类化合物,以甘氨酸、L-脯氨酸为原料,叔丁氧羰基和苯胺为封端基团,在HBTU,HATU缩合剂的作用下制备了2种三肽和3种四肽.通过1 H NMR,IR及MS对合成产物进行结构表征,用核磁共振等梯度变温氢谱实验对合成的多肽分子内氢键进行检测,用1 H-1 H NOE对形成的分子内氢键的羰基位置进行推测.实验表明:在合成的5种多肽中,有3种多肽形成了分子内氢键,2种未形成.在形成分子内氢键的多肽中都有-Gly-L-Pro-Gly-片段,而只有-L-Pro-Gly-或-Gly-L-Pro-片段的多肽未形成分子内氢键;形成分子内氢键的羰基位置为与苯胺氮氢相连的羰基,形成分子内氢键的氮氢位置为与叔丁氧羰基相连的氮氢.【期刊名称】《河北科技大学学报》【年(卷),期】2016(037)005【总页数】6页(P471-476)【关键词】生物有机化学;转角结构;分子内氢键;核磁共振光谱;-Gly-L-Pro-Gly-片段;多肽【作者】张勇;孙艳美;原现瑞;杨毅华【作者单位】河北科技大学化学与制药工程学院,河北石家庄 050018;河北省药用分子化学重点实验室,河北石家庄 050018;河北科技大学化学与制药工程学院,河北石家庄 050018;河北科技大学河北省分析测试研究中心,河北石家庄 050018;河北科技大学化学与制药工程学院,河北石家庄 050018;河北省药用分子化学重点实验室,河北石家庄 050018【正文语种】中文【中图分类】R979.9肽链的转角结构是蛋白质的一种二级结构[1-3]，是通过自身骨架结构中的羰基和酰胺基团之间的分子内氢键形成的，氢键是肽链转角结构稳定的主要作用力[1]。

一级结构中的氨基酸序列如何影响多肽药物的稳定性

一级结构中的氨基酸序列如何影响多肽药物的稳定性多肽药物的一级结构中的氨基酸序列对药物的稳定性起着关键作用。

本文将以多肽药物的一级结构为中心，详细探讨氨基酸序列如何影响多肽药物的稳定性，并以此展示一篇既富有信息性又引人入胜的科普文章。

图1。

1.氨基酸的性质与稳定性：不同氨基酸具有不同的性质，如疏水性、亲水性、电荷性和氨基酸侧链的大小等。

这些性质直接影响多肽药物的稳定性。

例如，疏水性氨基酸在多肽药物的一级结构中，通常会朝向内部，形成氢键和疏水相互作用，从而提高多肽药物的稳定性。

2.氨基酸序列对构象稳定性的影响：多肽药物的氨基酸序列决定了其构象的稳定性。

氨基酸序列中的相邻氨基酸残基可以形成氢键、盘旋和转角等结构特征，对多肽药物的折叠和稳定性起着关键作用。

一些特定的氨基酸序列模式，如螺旋、折叠和环状结构，能够增加多肽药物的稳定性。

3.氨基酸修饰对稳定性的影响：多肽药物的稳定性还受到氨基酸修饰的影响。

氨基酸修饰包括磷酸化、甲基化、糖基化等化学修饰，以及剪切和连接等结构修饰。

这些修饰能够改变多肽药物的一级结构和稳定性4. 温度、pH和溶剂的影响：氨基酸序列还与多肽药物在不同温度、pH值和溶剂条件下的稳定性密切相关。

某些氨基酸序列对特定条件下的蛋白质稳定性更为敏感，因此在药物设计和储存中需要考虑这些因素。

4.多肽药物的稳定性优化策略：了解氨基酸序列对多肽药物稳定性的影响，有助于开发优化策略。

通过调整氨基酸序列，引入稳定性较强的氨基酸残基、进行修饰或合成肽类似物等方法，可以增强多肽药物的稳定性，提高其在储存和体内的稳定性。

5.药物稳定性与药效的关系：多肽药物的稳定性直接影响其药效和生物活性。

稳定性较差的多肽药物容易降解、失去活性或产生不良反应。

因此，通过对一级结构中氨基酸序列的合理设计和优化，可以提高多肽药物的稳定性，从而增加其疗效和生物利用度。

多肽药物的一级结构中的氨基酸序列对其稳定性起着关键作用。

不同氨基酸的性质、序列模式和修饰方式都会对多肽药物的稳定性产生影响。

不引起偏振光旋转的氨基酸

不引起偏振光旋转的氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，其独特的结构和性质对蛋白质的功能发挥起着至关重要的作用。

其中一些氨基酸具有特殊的性质，如能够引起光旋转的手性氨基酸。

然而，并非所有的氨基酸都能引起偏振光旋转，本文将介绍几种不引起偏振光旋转的氨基酸。

1. 甘氨酸（Glycine）甘氨酸是最简单的氨基酸之一，它的侧链只有一个氢原子。

由于缺乏手性碳原子，甘氨酸不具备旋光性。

尽管甘氨酸不引起偏振光旋转，但它在蛋白质中的位置和数量对蛋白质的结构和功能有着重要的影响。

2. 丙氨酸（Alanine）丙氨酸是另一种不引起偏振光旋转的氨基酸。

它的侧链只包含一个甲基基团，也没有手性碳原子。

因此，丙氨酸对光的旋转没有影响。

丙氨酸在蛋白质中广泛存在，对蛋白质的结构和功能起着重要的作用。

3. 苯丙氨酸（Phenylalanine）苯丙氨酸是一种芳香族氨基酸，它的侧链包含一个苯环。

尽管苯丙氨酸含有手性碳原子，但其手性碳原子的立体构型并不能引起偏振光旋转。

因此，苯丙氨酸也属于不具有旋光性的氨基酸之一。

4. 丝氨酸（Serine）丝氨酸是一种含有羟基的氨基酸，它的侧链包含一个羟基和一个甲基基团。

尽管羟基是手性的，但丝氨酸的羟基并不能引起光旋转。

因此，丝氨酸也是一种不引起偏振光旋转的氨基酸。

5. 赖氨酸（Lysine）赖氨酸是一种含有氨基和羧基的氨基酸，它的侧链包含一个氨基和四个甲基基团。

由于缺乏手性碳原子，赖氨酸不具备旋光性。

赖氨酸在蛋白质中具有重要的功能，如参与DNA和蛋白质的合成。

总结：不引起偏振光旋转的氨基酸主要包括甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、丝氨酸和赖氨酸。

这些氨基酸在蛋白质的结构和功能中起着重要的作用，尽管它们不具备旋光性。

理解不同氨基酸的性质和功能，对于研究蛋白质的结构和功能具有重要的意义。

西安大学生物工程学院2020级《生物化学》考试试卷(4185)

西安大学生物工程学院2020级《生物化学》课程试卷（含答案）__________学年第___学期考试类型：（闭卷）考试考试时间：90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题（50分，每题5分）1. 酶的最适pH是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH。

（）。

答案：错误解析：2. 根据蛋白质的motifs可以了解蛋白质侧链是如何相互作用的。

（）答案：错误解析：3. 真核生物细胞核内的不均一RNA（hnRNA）分子质量虽然不均一，但是半衰期长，比胞质成熟mRNA更为稳定。

（）答案：错误解析：不同细胞类型的hnRNA半衰期不同，一般在几分钟至1h左右，而胞质成熟mRNA的半衰期一般为1～10h，神经细胞的mRNA的半衰期最长，可达数年。

4. 纤维素与淀粉的区别是由于糖苷键的不同引起的。

（）答案：正确解析：5. 酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。

（）。

答案：错误解析：6. 糖链的合成无模板，糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。

（）答案：正确解析：7. 氧化酶都含有细胞色素。

（）答案：错误解析：8. 抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用。

（）答案：错误解析：抗体介导免疫细胞对抗原的作用，不具有间接杀伤作用。

9. 化学本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。

（）答案：错误解析：10. DNA和RNA都易溶于水而难溶于有机溶剂。

（）答案：正确解析：2、名词解释题（25分，每题5分）1. 稀有氨基酸答案：稀有氨基酸是组成蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其他蛋白质氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物，如5羟赖氨酸。

解析：空2. 活性中心（active site）答案：活性中心（active site）是指酶分子上与底物互补并直接催化底物变成产物的区域，它是一种三维镜像结构，呈裂缝、裂隙或口袋状。

的活性中心按照其功能可分为结合部位和催化部位两个部位。