酶的化学
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乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存 在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾
脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢 生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
αα αα
LDH1
(α4)
αα αα αβ ββ αβ ββ ββ ββ
LDH2
(α3 β)
LDH3
(α2 β2)
LDH4
(α β3)
LDH5
(β4)
5种乳酸脱氢酶同工酶的亚基组成
乳酸脱氢酶的组成和电泳行为
LDH1 (α4) LDH2 (α3 β) LDH3 (α2 β2) LDH4 (α β3)
LDH5 (β4)
正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血 则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
同工酶的意义：
1 具有组织器官特异性和细胞部位特异性，对调 节体内细胞的功能具有重要意义。 2 同工酶在胚胎发育、细胞分化、生长发育的 不同阶段，各种同工酶的比例发生改变，可以为 研究细胞分化、发育、遗传等研究提供分子基础。 3 病理诊断意义
酶的本质
1 相对分子量大 例：胃蛋白酶相对分子质量36000，脲酶：480000
2 酶由氨基酸组成。 3 具有两性 4 酶变性失活与水解
酶的催化特性
1 高效性
例 ：2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
二 酶的活性与其高级结构的关系
(二)二、三级酶的结构与酶活性的关系
(1)锁钥学说（模板学说） (2)来自百度文库位点亲和理论 (3)诱导契合学说
锁钥学说
酶与底物结合，是锁和钥匙关系，正确的活性 部位结构是酶发挥催化功能的基础，叫锁钥学说。
二 酶的活性与其高级结构的关系
诱导契合学说
酶活性中心有可变性，在底物的影 响下其空间构象发生一定的改变， 才能于底物进行反应；
EC 1.
1.
1.
大类 亚类 亚亚类
27 序号
氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类， 如乳酸脱氢酶。
转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或 交换的酶类。如甲基转移酶，转氨酶。
水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类。如淀粉 酶。如催化糖苷键、肽键、磷脂键、磷酸二脂键等 水解的酶，蛋白酶，脂肪酶，核酸酶等。
酶的一级结构与催化功能的关系：
必须基团---只有少数几个侧链氨基酸基团与活性
直接相关；
一 酶的一级结构与催化功能的关系：
酶原激活--切去部分片段是酶原激活的共性。
酶激活剂：使酶原激活的物质。酶激活剂可 以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成 为有活性的酶，如Mg2+, Mn2+, Ca2+, Na+, K+, H, Fe2+, Zn2+, Cl-等是某些酶的激活剂。 其中镁离子（Mg2+）能激活磷酸酯酶，氯离 子（Cl-）能激活a-淀粉酶等。
二 酶的活性与其高级结构的关系
(一) 活性中心—酶分子中只有很小的结构区域直接 参与和底物的结合和催化反应，该结构区域称为 活性中心，包括了结合部位和催化部位
结合部位： 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称为 结合部位，结合部位决 定酶的专一性。
催化部位： 酶分子中直接参与催
化底物化学反应的结构 部位或区域称为催化部 位，在此处被打断或形 成新的键。
辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏 松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结 合紧密，不能用透析或超滤的方法 除去。
酶的命名
习惯命名 1.底物 + 反应性质 + 酶
如谷氨酸脱氢酶 2.来源 + 底物 + 反应性质 + 酶
如胰蛋白水解酶 3.水解酶类：底物 + 酶，如蛋白酶、脂酶
二 酶的活性与其高级结构的关系
(三)聚合与解聚-四级结构与酶活性的关系
具有四级结构的酶蛋白可以分为两类：与催 化作用相关；与代谢调节相关。与催化作用相关的 酶，四级结构完整，体现催化活性，四级结构被
破坏为亚基，亚基各自保持自身的催化活性。调 节酶：通常是寡聚蛋白，酶活通过亚基的聚 合和解聚来调节。
酶的活性与其高级结构的关系
(四) 同工酶-高级结构与酶活性关系的典型
1 同工酶的概念： 具有催化相同化学反应，但酶蛋白本身的分
子结构不同的一组酶； 同工酶都是由2条及2条以上的肽链聚合而成。
2 同工酶的结构与功能： 非活性中心部位不同，或者所含亚基组合情
况不同。LDH乳酸脱氢酶，糖酵解酶。
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
酶-代谢系统必需的催化剂
酶的概念：酶是由活细胞产生的，能在体内或 体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊 构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸，是生物 催化剂。
1 几乎所有生命活动都有酶参与。 2 酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础。 3 生物进化的适应结果之一形成为酶结构和活性调节的机构。
系统命名
底物之间以“ ：”分隔 + 反应性质 + 酶
如：L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
第二节酶的分类
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commission）将酶分成六大类：氧化还原酶类， 转移酶类，水解酶类，裂解酶（或裂合酶）类， 异构酶类，合成酶（或连接酶）类。
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
酶的催化特性-专一性
1
绝对专一性
结 构 专 一
相对专一性
性
酶的催化特性-专一性
2立体异构专一性： 对底物分子的立体异构有一定的要求，如L-乳
酸脱氢酶；分为旋光异构专一性和几何异构专一性。
酶与一般催化剂的共性及特性
共性 不发生质、量的变化， 但能改变反应速度； 不改变反应的平衡点， 但能缩短反应时间； 可降低反应活化能； 只能催化热力学允许的 反应。
裂解酶（或裂合酶）类：催化从底物移去一个基团 并留下双键的反应或其逆反应的酶类，醛缩酶。
异构酶类：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。如磷酸丙糖异构酶。
合成酶（或连接酶）类：催化两分子底物合成为一 分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的 酶类。如谷氨酰胺合成酶，
第三节 酶的分子结构与功能
个性 极高的催化效率； 高度专一性； 易失活； 酶活性可调控； 催化作用与结构有关。
酶的组成- 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因子
简单酶：脲酶，蛋白酶，淀粉酶，核糖核酸
酶
（简单蛋白质）
结合酶
（结合蛋白质）
酶蛋白 辅助因子
辅酶 辅基
酶等。
酶的组成
辅助因子分类： （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢 生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
αα αα
LDH1
(α4)
αα αα αβ ββ αβ ββ ββ ββ
LDH2
(α3 β)
LDH3
(α2 β2)
LDH4
(α β3)
LDH5
(β4)
5种乳酸脱氢酶同工酶的亚基组成
乳酸脱氢酶的组成和电泳行为
LDH1 (α4) LDH2 (α3 β) LDH3 (α2 β2) LDH4 (α β3)
LDH5 (β4)
正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血 则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
同工酶的意义：
1 具有组织器官特异性和细胞部位特异性，对调 节体内细胞的功能具有重要意义。 2 同工酶在胚胎发育、细胞分化、生长发育的 不同阶段，各种同工酶的比例发生改变，可以为 研究细胞分化、发育、遗传等研究提供分子基础。 3 病理诊断意义
酶的本质
1 相对分子量大 例：胃蛋白酶相对分子质量36000，脲酶：480000
2 酶由氨基酸组成。 3 具有两性 4 酶变性失活与水解
酶的催化特性
1 高效性
例 ：2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
二 酶的活性与其高级结构的关系
(二)二、三级酶的结构与酶活性的关系
(1)锁钥学说（模板学说） (2)来自百度文库位点亲和理论 (3)诱导契合学说
锁钥学说
酶与底物结合，是锁和钥匙关系，正确的活性 部位结构是酶发挥催化功能的基础，叫锁钥学说。
二 酶的活性与其高级结构的关系
诱导契合学说
酶活性中心有可变性，在底物的影 响下其空间构象发生一定的改变， 才能于底物进行反应；
EC 1.
1.
1.
大类 亚类 亚亚类
27 序号
氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类， 如乳酸脱氢酶。
转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或 交换的酶类。如甲基转移酶，转氨酶。
水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类。如淀粉 酶。如催化糖苷键、肽键、磷脂键、磷酸二脂键等 水解的酶，蛋白酶，脂肪酶，核酸酶等。
酶的一级结构与催化功能的关系：
必须基团---只有少数几个侧链氨基酸基团与活性
直接相关；
一 酶的一级结构与催化功能的关系：
酶原激活--切去部分片段是酶原激活的共性。
酶激活剂：使酶原激活的物质。酶激活剂可 以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成 为有活性的酶，如Mg2+, Mn2+, Ca2+, Na+, K+, H, Fe2+, Zn2+, Cl-等是某些酶的激活剂。 其中镁离子（Mg2+）能激活磷酸酯酶，氯离 子（Cl-）能激活a-淀粉酶等。
二 酶的活性与其高级结构的关系
(一) 活性中心—酶分子中只有很小的结构区域直接 参与和底物的结合和催化反应，该结构区域称为 活性中心，包括了结合部位和催化部位
结合部位： 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称为 结合部位，结合部位决 定酶的专一性。
催化部位： 酶分子中直接参与催
化底物化学反应的结构 部位或区域称为催化部 位，在此处被打断或形 成新的键。
辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏 松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结 合紧密，不能用透析或超滤的方法 除去。
酶的命名
习惯命名 1.底物 + 反应性质 + 酶
如谷氨酸脱氢酶 2.来源 + 底物 + 反应性质 + 酶
如胰蛋白水解酶 3.水解酶类：底物 + 酶，如蛋白酶、脂酶
二 酶的活性与其高级结构的关系
(三)聚合与解聚-四级结构与酶活性的关系
具有四级结构的酶蛋白可以分为两类：与催 化作用相关；与代谢调节相关。与催化作用相关的 酶，四级结构完整，体现催化活性，四级结构被
破坏为亚基，亚基各自保持自身的催化活性。调 节酶：通常是寡聚蛋白，酶活通过亚基的聚 合和解聚来调节。
酶的活性与其高级结构的关系
(四) 同工酶-高级结构与酶活性关系的典型
1 同工酶的概念： 具有催化相同化学反应，但酶蛋白本身的分
子结构不同的一组酶； 同工酶都是由2条及2条以上的肽链聚合而成。
2 同工酶的结构与功能： 非活性中心部位不同，或者所含亚基组合情
况不同。LDH乳酸脱氢酶，糖酵解酶。
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
酶-代谢系统必需的催化剂
酶的概念：酶是由活细胞产生的，能在体内或 体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊 构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸，是生物 催化剂。
1 几乎所有生命活动都有酶参与。 2 酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础。 3 生物进化的适应结果之一形成为酶结构和活性调节的机构。
系统命名
底物之间以“ ：”分隔 + 反应性质 + 酶
如：L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
第二节酶的分类
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commission）将酶分成六大类：氧化还原酶类， 转移酶类，水解酶类，裂解酶（或裂合酶）类， 异构酶类，合成酶（或连接酶）类。
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
酶的催化特性-专一性
1
绝对专一性
结 构 专 一
相对专一性
性
酶的催化特性-专一性
2立体异构专一性： 对底物分子的立体异构有一定的要求，如L-乳
酸脱氢酶；分为旋光异构专一性和几何异构专一性。
酶与一般催化剂的共性及特性
共性 不发生质、量的变化， 但能改变反应速度； 不改变反应的平衡点， 但能缩短反应时间； 可降低反应活化能； 只能催化热力学允许的 反应。
裂解酶（或裂合酶）类：催化从底物移去一个基团 并留下双键的反应或其逆反应的酶类，醛缩酶。
异构酶类：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。如磷酸丙糖异构酶。
合成酶（或连接酶）类：催化两分子底物合成为一 分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的 酶类。如谷氨酰胺合成酶，
第三节 酶的分子结构与功能
个性 极高的催化效率； 高度专一性； 易失活； 酶活性可调控； 催化作用与结构有关。
酶的组成- 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因子
简单酶：脲酶，蛋白酶，淀粉酶，核糖核酸
酶
（简单蛋白质）
结合酶
（结合蛋白质）
酶蛋白 辅助因子
辅酶 辅基
酶等。
酶的组成
辅助因子分类： （按其与酶蛋白结合的紧密程度）