酶的化学
酶的化学本质是
酶的化学本质是
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（RibonucleicAcid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。
按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。
仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。
酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。
酶具有可调节性及不稳定性。
[1]中文名酶外文名enzyme化学式无确切化学式分子量无固定分子量应用医学生产含有元素碳(C)、氢(H)、氧（O）、氮（N）、磷（P）。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶的化学组成
酶的化学组成酶是生物体内一类特殊的蛋白质分子，具有催化生物化学反应的能力。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
酶的氨基酸残基是构成酶分子的主要组成部分，其种类和序列决定了酶的功能和特性。
常见的氨基酸残基包括丝氨酸、组氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸残基通过共价键和非共价键相互作用，形成酶的三维结构。
酶的活性位点通常由氨基酸残基的特定序列和空间结构决定，该活性位点能够与底物结合并催化化学反应的进行。
辅因子是酶活性所必需的非蛋白质结构。
辅因子可以是无机离子，如铁离子、镁离子等，也可以是有机分子，如辅酶、辅基等。
辅因子可以参与底物与酶的结合，改变酶的构象或提供催化反应所需的功能基团。
例如，某些酶的活性需要辅酶B12的参与，辅酶B12能够提供甲基基团或乙基基团，参与底物的转移反应。
除了氨基酸残基和辅因子外，酶还包括其他辅助结构，如配体结合位点和调控区域等。
配体结合位点是酶分子上的特定区域，能够与配体分子结合，改变酶的活性或稳定性。
调控区域是酶分子上的特定区域，能够与其他分子相互作用，调控酶的活性或表达水平。
这些辅助结构的存在使得酶能够对外界环境变化做出响应，并调节酶的活性以适应生物体的需要。
酶的化学组成对其功能和特性具有重要影响。
不同的氨基酸序列和结构可以使酶具有不同的底物特异性和催化效率。
辅因子的存在可以提供额外的催化功能或调节酶的活性。
其他辅助结构则能够使酶对环境变化做出响应，实现对底物的高效催化或适应不同生物体的需求。
酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。
这些组成部分相互作用，形成酶的三维结构和活性位点，决定了酶的功能和特性。
了解酶的化学组成有助于我们理解酶的催化机制和在生物体内的重要作用。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶化学
第三章酶学I 主要内容一、酶的组成分类1．酶的化学本质是蛋白质，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
2．简单蛋白质酶类：这些酶的活性仅仅由它们的蛋白质结构决定。
3．结合蛋白质酶类：这些酶的活性取决于酶蛋白和辅因子两部分。
辅因子主要包括无机离子和有机小分子两种物质，其中有机小分子又根据其与酶蛋白结合的紧密程度不同分为辅酶和辅基。
在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。
二、酶的催化特性1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。
2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。
根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。
3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。
4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。
三、酶的命名和分类1．命名法：习惯命名法和系统命名法。
2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。
1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。
如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。
四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法用反应初速度表示酶活力。
酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质五、酶促反应动力学1．底物浓度对酶促反应速度的影响。
米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。
2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。
3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。
4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成正比。
大学生物化学 酶
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
酶的化学本质
酶的化学本质
酶的化学本质是蛋白质。
具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。
简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。
结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶。
组成酶的简单蛋白质部分叫作酶蛋白或主酶，辅基部分辅酶。
一般是主酶与辅酶相结合，成为全酶，才能起到酶的作用。
蛋白质所具有的理化性质，酶都具有。
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
通常意义上的酶是指化学本质为蛋白质的酶，相对地，化学本质为核酸的酶称之为核酶；对于化学本质为蛋白质的酶研究较多，抛除概念上的问题，我们可以从以下几个方面了解酶。
酶化学_精品文档
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶
的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1．结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度，而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大，它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中，催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论，催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量，从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点：
• 1、用量少而催化效率高； • 2、它能够改变化学反应的速度，
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，
（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
（二）酶作用高效率的机制
酶化学
酶的分离纯化步骤
选材 保 存
破碎细胞
检测酶纯度
抽提
浓缩、制干
分离、纯化
进一步纯化
分离纯化注意事项：
全部操作一般在0~5℃间进行。用有机溶剂 时，必须在－15℃至－20℃下进行。
有时需在抽提溶剂中加少量EDTA，以妨重 金属使酶失活。
对于巯基酶需加入少量巯基乙醇，以妨酶 被氧化失活。 在整个分离纯化过程中，不能过度搅拌， 以免产生大量泡沫使酶失活。 在整个分离纯化过程中，必需经常测活， 以指导纯化工作。
一种酶蛋白一般只能与一种辅助因子结合
3、酶的辅助因子
辅助因子的化学本质是金属离子或小分子有机化合物，按其
与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶（ coenzyme ）与 辅基（prosthetic group）。 辅酶：与酶蛋白结合疏松（一般非共价结合），可用透析或 超滤的方法除去 辅基：与酶蛋白结合紧密（一般以共价键结合），不能通过 透析或超滤将其除去
②结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋 白（ apoenzyme ），后者称为辅助因子（ cofactor ）。酶蛋白
与辅助因子结合形成的复合物称为全酶（holoenzyme）。
全酶＝酶蛋白＋辅助因子
酶蛋白与辅助因子单独存在时，均无催化活性，只有二者结合
成全酶才有催化作用。
酶蛋白：决定反应专一性（特异性） 辅助因子：直接参加反应，决定反应类型（性质） 一种辅助因子可与多种酶蛋白结合
The Nobel Prize n Chemistry 1989
The Royal Swedish Academy of Sciences has awarded the 1997 Nobel Prize in Chemistry with one half to Paul D. Boyer and John E. Walker for their elucidation of the enzymatic mechanism underlying the synthesis of adenosine triphosphate (ATP); and with one half to Jens C. Skou, for the first discovery of an ion-transporting enzyme, Na+, K+-ATPase.
酶化学
酶化学单体酶：由一条肽链组成，一般不需要辅助因子。
寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。
大多是调节酶，多含偶数个亚基。
同工酶：指催化化学反应相同，蛋白质分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的比活力：每毫克酶蛋白中所含有的酶活力单位。
回收率：每次提纯后酶制剂的比活力/提取液总活力。
纯化倍数：每次提纯后酶制剂比活力/提取液比活力。
组成酶：是细胞从恒定速率和恒定数量生成的酶类，是细胞中天然存在的，其含量较稳定，一般不受外界条件的影响。
诱导酶：是细胞中进入特定的诱导底物后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件的影响。
酸碱催化：由质子转移所致的催化作用为酸碱催化作用；由催化剂向反应物提供质子为酸催化，由催化剂从反应物中夺取质子为碱催化。
共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。
即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。
酶的亲核标记：根据酶与底物能特异性结合的性质，设计合成一种含反应基因的底物类似物，作为活性部位的标定试剂，它能像底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基因共价结合，使酶失去活性。
Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。
Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。
但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。
酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的过程，称为酶分子修饰。
第三章-酶化学
第一节 酶的概述
▪ 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母 汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液 中的酶有关。
▪ 1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 ▪ 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏
学说。 ▪ 1925年，Briggs和Handane对米氏方程做了修正，提出了稳
态学说。
▪ 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首 次证明酶是具有催化活性的蛋白质。
• 1930年 Northrop 分离得到胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白 酶结晶并证实其均为蛋白质，酶的蛋白质本质确立。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。 1982年，Cech和Altman对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用，
• 酶中参与共价催化的基团主要包括以下亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的巯基，Asp 的羧基，Ser 的羟 基等；亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+
• 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参 与共价催化作用。
（三）靠近和定向效应
靠近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物 分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使 底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，从而使反应速率大大增加 的效应叫做邻近效应。
多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合 体等。
第二节
与分类
第三节 酶的作用机理
一、酶的活性部位（活性中心） ◆ 酶的活性中心：在酶分子三级结构的构象中，由
酶的化学修饰名词解释
酶的化学修饰名词解释
在生物化学中，酶是一类能够加速化学反应速率的蛋白质，它们起到了催化剂的作用。
酶的化学修饰，指通过化学手段对酶的部分或全部氨基酸残基进行改变，以改变酶的活性、稳定性或选择性。
常见的酶的化学修饰包括：
•磷酸化：在酶的氨基酸残基上添加磷酸基团，调控酶的活性和细胞信号传递。
•糖基化：在酶的氨基酸残基上添加糖基团，参与酶的稳定性和识别特异性。
•乙酰化：在酶的氨基酸残基上添加乙酰基团，影响酶的催化效率。
•甲基化：在酶的氨基酸残基上添加甲基基团，参与基因表达调控。
酶的化学修饰对于生物体的正常功能发挥至关重要，也是研究生物化学和药物开发领域的重要方向之一。
酶化学
胰脏分泌出来的三种酶在氨基酸序列等方面表现出极大的相似性，反映 出他们起源于共同的祖先，但又表现出不同的专一性。这种来自共同祖 先，通过基因改变而得到不同专一性的结果，称为同源的“趋异进化”。
结构上：三种酶的氨基酸序列分析显示40％左右的氨基酸
序列相同，三者活性中心的丝氨酸附近的氨基酸序列则是完 全一样的，其序列均为：Gly—Asp—Ser—Gly—Gly—Pro
补匹配时，酶才作用于这个底物显示活性，催化S反应。该学说可
以很好的解释E的立体异构专一性。
二者都属于“刚性模板学说. 邻 近 效 应 （ proximity
（orientation effect） effect ）
酶催化的高效性
和定向效应
两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。 多酶体系：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参 与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结 构上无彼此关联，故称为多酶体系(multienzyme system)。 如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。
金属离子的作用
稳定构象：
构成酶的活性中心 连接作用：
稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；
作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；
作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。
一、酶的分类
（二）根据酶蛋白分子的特点
单体酶
肽链
寡聚酶
多酶复合体(物理结合体) 多酶体系 多功能酶
多酶复合体：体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理
可解析酶分子的三维结构，了解酶活性部位AA的相对位置
与实际状态和与活性部位有关的其他基团。
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
酶化学
Section 3酶化学酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的并具有极强的催化能力和高度专一性的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。
一、酶的分类①氧化还原酶类：催化氧化还原反应、电子及氢的转移，如琥珀酸脱氢酶②转移酶：催化分子间基团的转移，如谷丙转氨酶GPT③水解酶：催化水解反应，如蛋白酶④裂解酶：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应，如草酰乙酸脱羧酶⑤异构酶：催化分子异构，产生同分异构体，如普通糖磷酸异构酶⑥合成酶：在ATP的作用下，合成有关物质，如丙酮酸羧化酶二、酶的化学本质1大部分酶是蛋白质，酶是生物体合成的具有催化作用的蛋白质，某些核酸有催化活性，如核酶（ribozyme）；某些抗体有催化活性，如抗体酶（abzyme）。
有的酶为结合蛋白，分子中除了蛋白质外，还有其他非蛋白质物质。
结合蛋白的蛋白质部分叫酶蛋白，非蛋白质部分根据其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基。
前者与酶蛋白分子结合较疏松，后者结合较为紧密。
酶蛋白与辅因子单独存在时均无活性，二者结合才能产生活力。
酶蛋白与辅酶组成的完整分子为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子金属离子辅因子辅基小分子有机物辅酶决定酶催化专一性的是蛋白质部分。
三、酶的特性1、高效性2、专一性（specificaty）：一种酶只作用于一种或一类底物（substrate，S，既被酶作用的物质）◆结构专一性①绝对专一性②相对专一性A基团专一性B键专一性◆立体异构专一性3、高敏感性：即酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。
这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活4、可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等5、与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的。
四、酶的结构与功能酶的活性部位又称酶的活性中心，是指酶分子中直接同底物结合，并起催化反应的空间部位。
“酶的化学组成和活性”知识拓展
“酶的化学组成和活性”知识拓展作者：周炳渠来源：《求学·新高考版》2021年第10期在内外因素影响下，细胞和生物体需要通过代谢调节适应发生了变化的外部环境，并使内部环境保持相对稳定。
细胞和生物体的代谢调节的基础是酶促反应速率，主要是通过酶的合成调节和活性调节。
下面，笔者就酶的化学组成和活性调节这部分内容，在高中教材基础上进行拓展分析。
一、酶的化学组成酶的化学本质，极少数是RNA（即核酶），绝大多数是蛋白质（下文提及的酶，没有特别说明时不包括核酶）。
从化学组成来看，有的酶为单纯蛋白质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和RNA酶等，有的酶除了蛋白质，还需要结合辅因子才具有催化功能，即全酶=蛋白质+辅因子。
很多维生素就是辅因子的组成成分。
根据酶蛋白分子的特点，酶可以分为三类。
①一般由1条肽链组成，有的由多条肽链组成，肽链间通过二硫键（-S-S-）相连构成一个整体，称为单体酶。
②由2个或2个以上亚基组成，亚基间易分开，分开的亚基没有催化活性，聚合后才具有催化活性，这类酶往往可调控代谢，称为寡聚酶。
③由几种酶彼此嵌合形成多酶复合体，形成一个结构和功能上保持统一的整体，并具有连续催化生理功能上密切相关的一组反应的能力。
如脂肪酸合成酶复合体是由7种酶和1种蛋白质构成的，能有序地催化7步反应。
打个比方，单体酶是工厂中那些结构简单的小型工具，寡聚酶是需要多个零件相互配合的大型器械，多酶复合体就是应用了小型工具和大型器械的整个生产流水线。
【例1】（浙江省2021年1月选考第30题节选）1897年德国科学家毕希纳发现，利用无细胞的酵母汁可以进行乙醇发酵;还有研究发现，乙醇发酵的酶发挥催化作用需要小分子和离子辅助。
某研究小组为验证上述结论，利用下列材料和试剂进行了实验。
材料和试剂：酵母菌、酵母汁、A溶液（含有酵母汁中的各类生物大分子）、B溶液（含有酵母汁中的各类小分子和离子）、葡萄糖溶液、无菌水。
回答下列问题：（1）除表中4组外，其他2组的实验处理分别是： ; 。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
必须基团---只有少数几个侧链氨基酸基团与活性
直接相关；
一 酶的一级结构与催化功能的关系：
酶原激活--切去部分片段是酶原激活的共性。
酶激活剂：使酶原激活的物质。酶激活剂可 以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成 为有活性的酶，如Mg2+, Mn2+, Ca2+, Na+, K+, H, Fe2+, Zn2+, Cl-等是某些酶的激活剂。 其中镁离子（Mg2+）能激活磷酸酯酶，氯离 子（Cl-）能激活a-淀粉酶等。
5种乳酸脱氢酶同工酶的亚基组成
乳酸脱氢酶的组成和电泳行为
LDH1 (α4) LDH2 (α3 β) LDH3 (α2 β2) LDH4 (α β3)
LDH5 (β4)
正常人血清中LDH2〉LDH1。如有心肌酶释放入血 则LDH1〉LDH2，利用此指标可以观察诊断心肌疾病。
同工酶的意义：
1 具有组织器官特异性和细胞部位特异性，对调 节体内细胞的功能具有重要意义。 2 同工酶在胚胎发育、细胞分化、生长发育的 不同阶段，各种同工酶的比例发生改变，可以为 研究细胞分化、发育、遗传等研究提供分子基础。 3 病理诊断意义
二 酶的活性与其高级结构的关系
(一) 活性中心—酶分子中只有很小的结构区域直接 参与和底物的结合和催化反应，该结构区域称为 活性中心，包括了结合部位和催化部位
结合部位： 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称为 结合部位，结合部位决 定酶的专一性。
催化部位： 酶分子中直接参与催
化底物化学反应的结构 部位或区域称为催化部 位，在此处被打断或形 成新的键。
酶的本质
1 相对分子量大 例：胃蛋白酶相对分子质量36000，脲酶：480000
2 酶由氨基酸组成。 3 具有两性 4 酶变性失活与水解
酶的催化特性
1 高效性
例 ：2H2O2→2H2O+O2
反应
活化能
非催化反应
75.24kJ/mol
钯催化反应
48.9kJ/mol
H2O2酶催化
8.36kJ/mol
个性 极高的催化效率； 高度专一性； 易失活； 酶活性可调控； 催化作用与结构有关。
酶的组成- 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因子
简单酶：脲酶，蛋白酶，淀粉酶，核糖核酸
酶（简单蛋白Βιβλιοθήκη ）结合酶（结合蛋白质）
酶蛋白 辅助因子
辅酶 辅基
酶等。
酶的组成
辅助因子分类： （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
酶-代谢系统必需的催化剂
酶的概念：酶是由活细胞产生的，能在体内或 体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊 构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸，是生物 催化剂。
1 几乎所有生命活动都有酶参与。 2 酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础。 3 生物进化的适应结果之一形成为酶结构和活性调节的机构。
酶的催化特性-专一性
1
绝对专一性
结 构 专 一
相对专一性
性
酶的催化特性-专一性
2立体异构专一性： 对底物分子的立体异构有一定的要求，如L-乳
酸脱氢酶；分为旋光异构专一性和几何异构专一性。
酶与一般催化剂的共性及特性
共性 不发生质、量的变化， 但能改变反应速度； 不改变反应的平衡点， 但能缩短反应时间； 可降低反应活化能； 只能催化热力学允许的 反应。
EC 1.
1.
1.
大类 亚类 亚亚类
27 序号
氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类， 如乳酸脱氢酶。
转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或 交换的酶类。如甲基转移酶，转氨酶。
水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类。如淀粉 酶。如催化糖苷键、肽键、磷脂键、磷酸二脂键等 水解的酶，蛋白酶，脂肪酶，核酸酶等。
裂解酶（或裂合酶）类：催化从底物移去一个基团 并留下双键的反应或其逆反应的酶类，醛缩酶。
异构酶类：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。如磷酸丙糖异构酶。
合成酶（或连接酶）类：催化两分子底物合成为一 分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的 酶类。如谷氨酰胺合成酶，
第三节 酶的分子结构与功能
酶的活性与其高级结构的关系
(四) 同工酶-高级结构与酶活性关系的典型
1 同工酶的概念： 具有催化相同化学反应，但酶蛋白本身的分
子结构不同的一组酶； 同工酶都是由2条及2条以上的肽链聚合而成。
2 同工酶的结构与功能： 非活性中心部位不同，或者所含亚基组合情
况不同。LDH乳酸脱氢酶，糖酵解酶。
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5)
系统命名
底物之间以“ ：”分隔 + 反应性质 + 酶
如：L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶
第二节酶的分类
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commission）将酶分成六大类：氧化还原酶类， 转移酶类，水解酶类，裂解酶（或裂合酶）类， 异构酶类，合成酶（或连接酶）类。
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
二 酶的活性与其高级结构的关系
(二)二、三级酶的结构与酶活性的关系
(1)锁钥学说（模板学说） (2)多位点亲和理论 (3)诱导契合学说
锁钥学说
酶与底物结合，是锁和钥匙关系，正确的活性 部位结构是酶发挥催化功能的基础，叫锁钥学说。
二 酶的活性与其高级结构的关系
诱导契合学说
酶活性中心有可变性，在底物的影 响下其空间构象发生一定的改变， 才能于底物进行反应；
二 酶的活性与其高级结构的关系
(三)聚合与解聚-四级结构与酶活性的关系
具有四级结构的酶蛋白可以分为两类：与催 化作用相关；与代谢调节相关。与催化作用相关的 酶，四级结构完整，体现催化活性，四级结构被
破坏为亚基，亚基各自保持自身的催化活性。调 节酶：通常是寡聚蛋白，酶活通过亚基的聚 合和解聚来调节。
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存 在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾
脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢 生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。
αα αα
LDH1
(α4)
αα αα αβ ββ αβ ββ ββ ββ
LDH2
(α3 β)
LDH3
(α2 β2)
LDH4
(α β3)
LDH5
(β4)
辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合疏 松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结 合紧密，不能用透析或超滤的方法 除去。
酶的命名
习惯命名 1.底物 + 反应性质 + 酶
如谷氨酸脱氢酶 2.来源 + 底物 + 反应性质 + 酶
如胰蛋白水解酶 3.水解酶类：底物 + 酶，如蛋白酶、脂酶