生物化学代谢与营养_5代谢基本原理氨基酸代谢_氨的代谢_
生物化学第八章氨基酸代谢教材课程
二、蛋白质的消化 ▪蛋白质消化的生理意义：
（1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 （2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（s）
羧羧肽肽酶酶
（四）、尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。
CO2 + NH3 + H2O
5
* FH4携带一碳单位的形式： 如：
N5—CH3—FH4
N5、N10=CH—FH4
（二）一碳单位的生理功能
*作为合成嘌呤和嘧啶的原料 *把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
本章内容结束，谢谢！
2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
腺苷酸代琥
氨
α-酮戊
珀酸合成酶
基
二酸 天冬氨酸
酸
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
NH3 腺苷酸 脱氢酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
二、氨基酸的脱羧基作用
脱羧基作用(decarboxylation)
• 依赖ATP • 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素？
*76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)； *普遍存在于真核生物而得名； *一级结构高度保守。
氨基酸的代谢课堂PPT
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下，脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位：肝，肾，脑 •方式：不需氧脱氢 •酶： L-谷氨酸脱氢酶 •反应：
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料：2 分子氨，一个来自于游离氨（氨基甲 酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。 • 过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。 • 耗能：4 个高能磷酸键。
43
谷胱甘肽 :由谷氨酸（Glu）、甘氨酸（Gly）、半
胱氨酸（Cys）构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团， 具还原性，可保护蛋白质中的巯基；并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
生物化学中的氨基酸代谢是什么
生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中，氨基酸代谢是一个至关重要的环节。
它就像是一座精巧复杂的工厂，各种化学反应有条不紊地进行着，将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。
那么，究竟什么是氨基酸代谢呢？让我们一起揭开它神秘的面纱。
首先，我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，而蛋白质是生命活动的执行者。
从肌肉的收缩到酶的催化作用，从抗体的免疫防御到激素的信号传递，几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。
因此，氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。
氨基酸代谢主要包括两个方面：氨基酸的合成与分解。
氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。
在生物体内，有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。
比如说，人体可以利用简单的前体物质，如二氧化碳、氨、丙酮酸等，经过一系列的酶促反应，合成非必需氨基酸。
这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成，不一定需要从食物中摄取的氨基酸。
然而，还有一些氨基酸，被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须从食物中获取。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
与合成相对应的是氨基酸的分解。
当蛋白质被分解或者细胞需要能量时，氨基酸就会被分解代谢。
这个过程通常始于脱氨基作用。
简单来说，就是将氨基酸分子中的氨基脱去，生成相应的α酮酸和氨。
脱氨基的方式有多种，其中转氨基作用是比较常见的一种。
在转氨基作用中，一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上，生成新的氨基酸和新的α酮酸。
另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用，它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，能够更有效地脱去氨基。
脱氨基产生的氨是一种有毒物质，需要及时处理。
在肝脏中，氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素，然后通过尿液排出体外。
这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。
氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。
一方面，它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解，产生能量。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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负平衡（饥饿、消耗性疾病） <
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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三、蛋白质的生理需要量
最低需要量：30～50g / 天
营养学会推荐：80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸（essential amino acid）
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（一）转氨基作用（transamination）
概念、基本过程
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆，平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基（赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外）
第七章 氨基酸代谢
（Amino Acid ism）
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收：消耗ATP
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白（carrier protein）
中性氨基酸载体（为主）
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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（二）r-谷氨酰基循环（ r- glutamyl cycle）
生物化学氨基酸代谢知识点总结
ﻩ第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补２.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血,转运）3.氧化供能氮平衡1．氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人)氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡:摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2．必需氨基酸甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来３．蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化１.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2．小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强２.吸收机制：耗能的主动吸收过程通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、组成三联体，由供能将氨基酸、转入细胞内，再由钠泵排出细胞。
通过谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶谷氨酰基转移酶,具体过程参Ｐ１９9图大肠下段的腐败作用1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。
2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚;可利用物质(少)，如脂肪酸、维生素第三节:氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1．蛋白质降解速率半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：溶酶体内非依赖途径+蛋白酶体内依赖途径（泛素化过程参课本P２０1):①溶酶体内非依赖途径•不依赖•利用溶酶体内组织蛋白酶(）•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白蛋白酶体内依赖途径（依赖泛素的降解过程)•依赖•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E１:泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库１.代谢“三进四出”：进食物消化吸收，组织蛋白分解,非必需氨基酸转化出脱氨基作用,脱羧基作用，代谢转变,组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式：１.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：１. 定义在转氨酶（)的作用下，某一氨基酸去掉α－氨基生成相应的α－酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
名词解释氨基酸
名词解释氨基酸名词解释：氨基酸氨基酸是生物体内一类至关重要的有机化合物，它们既是蛋白质的基本组成单位，也是许多生物化学反应和生理功能的重要参与者。
每个氨基酸分子都包含一个中心的碳原子（称为α-碳），这个碳原子连接着四个不同的基团：一个氨基（-NH2，碱性）、一个羧基（-COOH，酸性）、一个氢原子以及一个侧链R基团。
侧链R基团使得不同类型的氨基酸具有各自独特的化学性质。
目前已知有20种常见的标准氨基酸，这些氨基酸通过肽键相互连接形成多肽链，进一步折叠成具有特定三维结构的蛋白质，执行生命体中各种复杂的生物学功能，如催化、运输、信号转导等。
拓展知识：1. 必需氨基酸与非必需氨基酸：-必需氨基酸：人体不能自身合成或合成速度不足以满足机体需求，必须从食物中摄取的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸和组氨酸（对于婴幼儿而言）。
-非必需氨基酸：人体能够在一定条件下自行合成，无需专门从食物中获取的氨基酸。
2. 条件必需氨基酸：在某些特殊情况下，如疾病状态下，有些氨基酸虽然在正常生理条件下是非必需的，但在特定时期内可能成为必需氨基酸，例如精氨酸和胱氨酸。
3. 氨基酸代谢：氨基酸不仅是构成蛋白质的原料，而且在体内参与多种代谢途径，如能量代谢、尿素循环（处理含氮废物）及作为神经递质、激素和抗氧化剂的前体物质等。
4. 氨基酸分析：在医学、营养学和生物科学领域，通过对氨基酸含量、比例和代谢状态的分析，可以评估个体营养状况、诊断遗传代谢病或研究蛋白质功能等。
5. 氨基酸序列与蛋白质功能：蛋白质的功能与其氨基酸序列密切相关，特定序列决定了蛋白质的空间构象，从而影响其生物活性。
通过基因编码的氨基酸序列变化可能导致蛋白质功能的变化，这是遗传变异和进化的重要基础。
6.氨基酸分类：与羟基酸类似，氨基酸可按照氨基连在碳链上的不同位置而分为α-，β-，γ-，w-...氨基酸，但经蛋白质水解后得到的氨基酸都是α-氨基酸或亚氨基酸，而且仅有二十二种，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、脯氨酸、色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸等。
生物化学氨基酸代谢
蛋白质的代谢
分解代谢——氨基酸的分解代谢
本章学习内容安排
1. 蛋白质的营养价值
2. 氨基酸的来源与去路
3. 氨基酸的体内分解代谢*
4.
(1)一般氨基酸的代谢**
(2)个别氨基酸的代谢
第十章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养
一、蛋白质的生理功能
• 营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。
• 含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值 高。
衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸
人体必需氨基酸有8种
赖氨酸 Lys 色氨酸 Trp 缬氨酸 Val 苯丙氨酸 Phe 苏氨酸 Thr 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸 Met
需要消耗ATP。 2. -谷氨酰基循环：肠粘膜细胞膜上的-谷氨酰转移酶
分两阶段进行：GSH对氨基酸的转运、GSH的再生， 共消耗3×ATP/1×氨基酸 3. 某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收，这是 导致过敏反应和食物中毒的原因。
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基 酸和/或小肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的 腐败作用。
性的酶
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成
肽键的氨基酸残基有一定的选择。
3. 如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置
4.
胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨
基酸
的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程
眎
胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
生物化学——代谢与营养_南京医科大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年
生物化学——代谢与营养_南京医科大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年1.胰岛素信号转导顺序正确的是参考答案:胰岛素受体→胰岛素受体底物→PI3K2.Glut4的主要作用是参考答案:促进细胞摄取葡萄糖3.存在胰岛素抵抗的患者不可能出现参考答案:胰岛素浓度少，但血糖正常4.胰岛素灭活的主要部位是参考答案:肝5.下列激素中，能升高血糖的是参考答案:胰高血糖素_生长激素_甲状腺素_肾上腺素6.胰岛素降低血糖的机制包括参考答案:促进葡萄糖的利用_促进葡萄糖进入细胞_抑制葡萄糖的合成7.胰岛素受体主要位于哪些细胞？参考答案:肝细胞_脂肪细胞_肌细胞8.下列关于葡萄糖磷酸化反应的相关描述，错误的是参考答案:肝细胞中存在的葡萄糖激酶对葡萄糖的亲和力最高9. 1 mol葡萄糖经糖酵解可净生成几mol ATP参考答案:210.下列哪条糖代谢途径与核酸合成密切相关参考答案:磷酸戊糖途径11.下列哪一途径是糖、脂、蛋白质氧化供能的共同通路参考答案:三羧酸循环12.糖、脂、蛋白质在体内可以相互转变。
下列哪种转变不能发生参考答案:脂→糖13.磺脲类药物使用中，最危险的副反应是参考答案:低血糖14.别嘌呤醇治疗痛风症是因为能抑制参考答案:黄嘌呤氧化酶15.痛风症主要是因为患者体内嘌呤分解的什么产物在体内以钠盐的形式沉积，造成关节炎、尿路结石以及肾病？参考答案:尿酸16.以下哪种药物是不能增加尿酸排出的药物参考答案:别嘌呤醇17.对于摄取、转化胆红素的机理中哪一项是不正确的？参考答案:肝细胞能将胆红素转变为尿胆素原18.血中哪种胆红素增加会在尿中出现胆红素参考答案:结合胆红素19.参与胆红素生成的有关酶是参考答案:血红素加氧酶20.嘌呤核苷酸分解代谢主要发生在哪些部位参考答案:小肠_肾脏_肝脏21.胆红素来源于参考答案:细胞色素分解_肌红蛋白分解_过氧化物酶分解_血红蛋白分解22.下列哪种器官一般不参与胰岛素介导的降血糖效应参考答案:肾脏23.李同学今年20岁，身高175cm，体重50公斤，请问属于何种体型参考答案:消瘦24.嘌呤核苷酸分解代谢的共同中间产物是参考答案:黄嘌呤25.关于糖尿病合理饮食的作用，以下哪种说法是错误的参考答案:增加胰高血糖素的分泌26.相比植物油，动物油多呈固态的原因是参考答案:脂肪酸烃链饱和度高27.以下受体中，属于膜受体的包括参考答案:内皮生长因子受体_钙离子通道_G蛋白偶联受体28.下列哪些味觉是通过G蛋白偶联受体感知的？参考答案:鲜_甜_苦29.属于NADH呼吸链的复合体有参考答案:复合体III_复合体I_复合体IV30.不建议糖尿病患者饮酒，主要是因为参考答案:可能诱发低血糖，造成血糖难控制31.以下具有酶活性的是参考答案:复合体IV_复合体II_复合体I_复合体III32.下列关于GPCR的说法，错误的是参考答案:G蛋白的激活是由ATP介导的33.胰高血糖素受体属于参考答案:GPCR34.血糖生成指数最高的食物是参考答案:白砂糖35.素食者单一依赖豆类作为主要的蛋白质来源存在下列哪种问题参考答案:必需氨基酸摄入不足36.脂肪动员释放的脂肪酸分解的主要器官是参考答案:肝脏37.我国糖尿病患者约占总人口的参考答案:9.30%38.最先成功提取胰岛素的是哪国科学家？参考答案:加拿大39.血糖的正常值范围约为参考答案:3.89-6.11mmol/L40.糖尿病人吃水果的最佳时机是参考答案:病情稳定的情况下41.糖尿病综合治疗的基础是参考答案:正规教育42.人体血糖的去路主要包括哪几个方面参考答案:合成糖原_转变成其它糖_转变成脂肪_氧化分解43.主食中添加血糖生成指数较低的粗杂粮的目的是参考答案:增强饱腹感_维持血糖平稳_降低餐后血糖升高的速度与幅度44.下列关于联合脱氨基作用不正确的是参考答案:氨基酸氧化酶与谷氨酸脱氢酶联合_腺苷酸脱氨酶与谷氨酸脱羧酶联合_GOT 与腺苷代琥珀酸合成酶联合_氨基酸氧化酶与谷氨酸脱羧酶联合45.胆固醇是下列哪些物质的前体?参考答案:维生素D_胆汁酸_类固醇激素46.所谓的碳水化合物是指参考答案:糖类47.不能被人体利用的糖类是参考答案:纤维素48.脂类物质的生物学功能不包括参考答案:转化为葡萄糖维持血糖49.CoQ之所以能够在线粒体内膜上灵活移动，其原因是参考答案:有一个疏水侧链50.人体的脂类物质主要是参考答案:甘油三酯51.正常情况下，妊娠期女性的氮平衡为参考答案:正平衡52.妊娠期高血糖的危害包括参考答案:产后出血_巨大儿_胎儿畸形_流产、早产53.孕期糖代谢的改变包括参考答案:胰岛β细胞功能改变_外周组织对胰岛素敏感性下降_胰岛素的需求增加_拮抗胰岛素作用的激素增加54.反式脂肪酸的危害包括参考答案:影响婴幼儿脑发育_干扰必需脂肪酸_脂质积累，造成肥胖_促进胆固醇的合成55.尿素分子中一个N原子来自NH3，另一分子直接来自参考答案:天冬氨酸56.氨中毒的主要原因是参考答案:肝功能损伤，不能合成尿素57.转氨基作用不是氨基酸脱氨基的主要方式，因为参考答案:只是转氨基，没有游离氨产生58.肝脏不能利用酮体的原因在于缺乏下列哪种酶参考答案:琥珀酰CoA转硫酶59.过度补充叶酸会干扰孕妇的参考答案:锌代谢60.下列对叶酸的叙述中，不正确的是参考答案:叶酸是脂溶性维生素61.孕妇应从何时开始补充叶酸参考答案:计划怀孕前3个月62.叶酸严重缺乏可能导致参考答案:习惯性流产_无脑儿_巨幼红细胞贫血_胎儿脊柱裂63.孕妇容易出现叶酸缺乏的原因是参考答案:叶酸的排泄增加_叶酸的吸收减少_对叶酸的需要量增加_叶酸的利用率降低64.血红素合成的原料包括参考答案:甘氨酸_琥珀酰CoA_Fe2+65.一名6个月大的男孩因癫痫发作住院，病史询问显示，该男孩前几天因为感染病毒胃口不好，没有好好吃东西。
氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)
CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
（三）一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸，然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸，则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸，苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物，此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物，称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
生物化学中的氨基酸代谢通路
生物化学中的氨基酸代谢通路生物化学中，氨基酸代谢是一个庞大而多样的领域，涉及到许多不同的反应和代谢通路。
氨基酸是生命活动中不可缺少的基本单元，通过氨基酸代谢，生物体可以生成能量、产生废物、合成重要的分子，同时也可以维持身体的营养平衡。
氨基酸代谢的第一步是蛋白质水解，将蛋白质分解成氨基酸。
这一过程发生在胃和小肠中，由胃蛋白酶和胰蛋白酶等酶类催化。
氨基酸进入血液后，被送到肝脏中进行进一步的代谢。
在肝脏中，氨基酸可以进入多种代谢途径，其中最常见的是转氨作用和脱氨作用。
转氨作用是将氨基酸中的氨基转移到α-酮酸上，生成新的氨基酸和新的α-酮酸。
这个反应由转氨酶催化，是氨基酸代谢的关键步骤之一。
脱氨作用是将氨基酸中的氨基直接脱离，生成氨气和相应的酮酸。
这个反应在肝脏中由谷胱甘肽转移酶、谷草转移酶和丙氨酸转移酶等多种酶类催化，是氨基酸代谢另一个重要的步骤。
除了这两种代谢途径外，氨基酸还可以进入尿素循环途径，将产生的氨气与二氧化碳结合，形成尿素，从而被排出体外。
尿素循环是人体处理氮代谢产生的废物的主要途径之一，也是氨基酸代谢中不可或缺的一部分。
在氨基酸代谢中，一些特定的氨基酸还可以进入其他代谢途径。
例如，赖氨酸、色氨酸和苯丙氨酸可以进入甲基化通路，参与S-腺苷甲硫氨酸（SAM）的合成。
SAM是生命中许多甲基化反应的底物，包括DNA和蛋白质的甲基化修饰。
另外，亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸可以进入甲基异戊烷代谢途径，参与异戊烷的合成。
异戊烷是一种重要的生物活性物质，能够调节细胞的生长、分化和凋亡等过程。
在氨基酸代谢中，还有一些与乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）相关的代谢通路。
例如，丝氨酸和甘氨酸可以进入丝氨酸-甘氨酸代谢通路，生成丙酮酸和乙酰-CoA。
这些代谢产物可以继续进入三羧酸循环，供能量合成使用。
其中，苹果酸-麦芽酸途径是氨基酸代谢中另一个重要的通路。
该代谢通路包括克劳森-韦恩伯格途径和苹果酸-麦芽酸途径，可以将葡萄糖、丙酮酸和氨基酸转化为苹果酸和麦芽酸等中间产物。
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反应在胞液中进行
NH 2 CO
NH
+ (CH 2)3
CH NH2
COOH
瓜氨酸
关键酶
NH2
COOH
C N CH
H2N
COOH
C H 精氨酸代琥珀酸合成酶
CH2
Mg2+
ATP
H2O AMP+PPi
COOH
NH
CH2
(CH2)3
COOH
CH NH2
COOH
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸 反应在胞液中进行
关键酶
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
H2N
CPS-I
O
（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）
C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化。
N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。
N-乙酰谷氨酸(AGA)
COOH CH3C-NH-CH
O (CH2)2 COOH
2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
NH2
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
CO
O ~PO32-
H3PO4
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
NH2 CO
NH (CH2)3
CH NH2 COOH
瓜氨酸
3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
丙氨酸-葡萄糖循环 谷氨酰胺的运氨作用
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸
糖 酵
解
NH3
途 径
谷
血液
肝
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙
氨
酸
(一)丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝脏为肌肉提供了葡萄糖
肾脏产氨：Gln 谷氨酰胺酶 Glu + NH3
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出
二、氨的转运
氨在血液中主要以两种形式运输：
鸟氨酸
(ornithine)
瓜氨酸
(citrulline)
精氨酸
(arginine)
（二）尿素合成的反应 1. 氨基甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 精氨酸的合成 4. 精氨酸水解生成尿素
1、 NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸
反应在线粒体中进行
CO2 + NH3 + H2O + 2ATP
2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸 • 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、 精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸 • 关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶、CPS-I • 耗能：4个ATP •与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
（三）尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节
2NH3 + CO2
O H2N-C-NH2 + H2O
尿素合成的鸟氨酸循环学说
尿素合成的反应
尿素合成的调节
高血氨和氨中毒
（一）尿素合成的鸟氨酸循环学说
1932年Hanks Krebs及 其同事提出了鸟氨酸循 环学说。鸟氨酸循环 (orinithine cycle)，又称 尿素循环(urea cycle)或 Krebs- Henseleit循环。
氨的代谢
Metabolism of Ammonia
一、体内氨的来源与去路
1.体内有毒性的氨有三个重要来源：
氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用（ 体内氨的主要来源）
胺的分解： RCH2NH2 肠道吸收的氨
胺氧化酶
RCHO + NH3
未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成
血液中尿素渗入肠道，由肠菌尿素酶水解生成氨
肝性脑病的可能机制
NH3 (脑)
NH3
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
脑内α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TAC ↓
不
足
（二）谷氨酰胺的运氨作用
ATP 谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺 + H2O
• 主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 • 脑中解氨毒的一种重要方式 • 是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式
三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路
主要器官：肝脏 反应部位：肝细胞线粒体及胞液
鸟氨酸循环
鸟
2ATP
CPS-I
氨
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
线粒体
酸
Pi
循
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸
尿素 胞液
瓜氨酸
ATP
精氨酸代琥珀酸合成酶
AMP + PPi
精氨酸代
天冬氨酸
α-酮戊 二酸
琥珀酸 草酰乙酸
谷氨酸
精氨酸
延胡索酸
氨基酸 α-酮酸
苹果酸
要点
意义
• 部位： 肝细胞线粒体、胞液 • 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
NH2
COOH
CN NH (CH2)3
CH CH2
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
COOH
CH NH2
COOH
精氨酸代琥珀酸
NH2 C NH NH (CH2)3 CH NH2 COOH
精氨酸
COOH
CH
+
CH
HOOC
延胡索酸
5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸 反应在胞液中进行
CO2 + NH3 + H2O
高蛋白膳食 合成↑ 1. 食物蛋白质的影响
低蛋白膳食 合成↓ 2. CPS-Ⅰ的调节：AGA、精氨酸为其激活剂 3. 尿素生成酶系的调节
（四）尿素合成障碍可引起高血氨症与肝性脑病
◆高血氨症：肝功能严重损伤，尿素合成障碍 ◆肝性脑病 ◆降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道
抑菌药；酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。