生物化学代谢与营养_5代谢基本原理氨基酸代谢_氨的代谢_
《生物化学》氨基酸代谢
4、色氨酸----5-羟色胺(血清素) -----------镇静、嗜睡、愉悦感
富蛋白餐后,氨基酸浓度高,色氨酸不易进入 大脑,产血清素少
富碳水餐后,氨基酸浓度低,色氨酸进入大脑 ,产血清素多,让人愉悦、嗜睡。
5、精氨酸、鸟氨酸----精胺、精眯
精氨酸酶 鸟氨酸脱羧酶
精氨酸
鸟氨酸
腐胺
CO2
S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
谷类蛋白质:赖氨酸少;色氨酸多 豆类蛋白质:赖氨酸多;色氨酸少
均衡饮食,适当运动,戒烟限酒,心态平和
第二节 蛋白质消化吸收腐败
(一)消化
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
(pepsinogen)
(pepsin)
• 最适pH为1.5~2.5 • 水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰液蛋白酶
氨基肽酶
内肽酶
苹果酸
氨 正 常 代 urea NH3 谢 过 程
protein NH3
Liver
failure 肝衰竭
BLOOD NH↑3↑
门- 体分流 门 体
urea ×NH3
分 流
加
重
血
氨
浓
度
升
protein NH3
高
NH3↑
Liver
failure 肝衰竭
Blood NH3↑↑
生物化学第八章氨基酸代谢教材课程
磷酸吡哆醛 转氨酶
磷酸吡哆胺
谷氨酸 α-酮戊二酸
谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)
谷丙转氨酶 (GPT)
谷草转氨酶 (GOT)
2、转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要 方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
*通过此种方式并未产生游离的氨。
(三)、联合脱氨基作用
鸟
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸 Pi
线粒体
氨 酸 循
环
鸟氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
3、反应小结
*原料:2 分子氨,一个来自于游离氨,另一个来自Asp; *过程:先在线粒体中进行,再在胞液中进行; *耗能:3 个ATP,4 个高能磷酸键。
糖 异 生
丙酮酸
尿素
尿素循环
NH3 谷氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
2、谷氨酰胺的运氨作用 *反应过程:
谷氨酸 +
ATP
NH3
谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺酶
氨基酸代谢
氨中毒的可能机制
NH3 NH3 谷氨酸 谷氨酰胺
α-酮戊二酸
脑内 α-酮戊二酸↓ TAC ↓
脑 供 能 不 足
思考对Hale Waihona Puke Baidu高血氨患者可采取哪些降 低血氨的措施?
第五节 个别氨基酸的代谢
Metabolism of Individual Amino Acids
氨 基 酸 、 糖 及 脂 肪 代 谢 的 联 系
鸟氨酸循环
H2N-C-NH2 + H2O
•
1932年Hanks Krebs和Kurt Hensleit 提出了鸟氨 酸循环学说 年 提出了鸟氨 酸循环学说 和
主要反应过程为: 主要反应过程为:
⑴.氨基甲酰磷酸的合成: 氨基甲酰磷酸的合成:
⑵.瓜氨酸的合成: 瓜氨酸的合成:
⑶.精氨酸的合成: 精氨酸的合成:
糖
葡萄糖或糖原 磷酸丙糖
甘油三酯
脂肪
脂肪酸
α-磷酸甘油 磷酸甘油 PEP 丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 丙酮酸 异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 酰乙酸 氨酸 酰 酸 丙氨酸 氨酸 酰CoA 酰 乙酰CoA 乙酰
乙酰乙酰CoA 乙酰乙酰 亮氨酸 赖氨酸 氨酸 色氨酸 丙氨酸
酮体
酸
TAC
α-酮 酮 CO2
氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
基础生物化学--氨基酸代谢
酮 酸
糖、脂类(动) 生酮AA 氧化供能
亮、 赖
(动物)
苯、酪、色、异
丙氨酸 NH3
丙酮酸 柠檬酸 乙酰CoA NH3
谷氨酸
NH3 α-酮戊二酸 琥珀酰CoA 延胡索酸
天冬氨酸
草酰乙酸
第三节 氨的代谢
• 一、 动物体内氨的来源 • 二、 氨的去向 • 三、谷氨酰胺的运氨作用 • 四、尿素的生成 • 五、尿酸的形成
四、蛋白质的消化、吸收与腐败
(一)、蛋白质的消化 1、胃中的消化: 胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及 少量氨基酸。 2、肠中的消化: 有两种类型的酶:⑴ 肽链外切酶:如羧肽 酶、氨肽酶、二肽酶等;⑵ 肽链内切酶: 如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。
酶 胃蛋白酶 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 弹性蛋白酶
(一)生成Glu (1)、谷氨酸脱氢酶途径
α-酮戊二酸+NH3+NADPH+H Glu+NADP++H2O
(2)、Gln合成酶途径
Glu+NH3
Gln合成酶
ATP ADP Pi
Gln
Glu合成酶
Gln +α-酮戊二酸
2Glu
NADPH +H+
NADP+
(二)、生成氨甲酰磷酸
NH3+CO2
《生物化学》第七章氨基酸代谢
降解异常蛋白、短寿命蛋白
泛素:76个氨基酸残基(8.5kD)
泛素与蛋白质结合-→泛素化-→蛋白酶体参与
-→蛋白质降解
u泛素化
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
二、氨基酸代谢库(metabolic pool) 13
氨基酸的来源
源自文库食物蛋白质消化吸收 组织蛋白质分解 体内合成(部分非必需氨基酸)
外肽酶:羧基肽酶A、羧基肽酶B等
产物:氨基酸、寡肽
酶原激活(肠激酶激活、自身激活)、意义
寡肽酶(小肠粘膜细胞刷状缘、胞液中)
氨基肽酶、二肽酶等 产物:氨基酸
激活图 专一性
胰酶激活 水解作用
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
二、氨基酸的吸收
7
部位:小肠为主(小肠粘膜细胞、肾小管上皮细胞、 肌细胞等)
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
16
(一)转氨基作用(transamination)
概念、基本过程
在转氨酶的催化下,某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基 酸;原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆,平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基(赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外)
主动吸收:消耗ATP
(一)氨基酸吸收载体
载体蛋白(carrier protein)
大学生物化学-氨基酸的代谢
(四)嘌呤核苷酸循环方式脱氨基
骨骼肌中的一种脱氨基过程
骨骼肌:谷氨酸脱氢酶活性低
是一种特殊的联合脱氨基作用 是肌肉快速利用氨基酸作为燃料的一种方
式。
IMP:次黄嘌呤核苷酸
氨基酸
a-酮戊 二酸
天冬氨酸
IMP NH3
AMP脱氨酶
转氨酶 谷草 转氨酶
腺苷酸代
H2O
琥珀酸 AMP
延胡索酸
a-酮酸
苹果酸 L-谷氨酸 草酰乙酸
入肾脏生成铵盐
二、氨的转运
氨是有毒物质,正常人血氨浓度< 0.1mg/100ml 肝形外式运组输织到产肝生脏的或NH肾3主脏要是以无毒的Gln及Ala两种
(一)谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺是氨的解毒产物,又是氨的暂时储存及运输形 式
(1)谷氨酰胺的合成(脑、肌肉等)
ATP ADP+Pi
谷氨酸 +氨
2、L-谷氨酸的氧化脱氨
1)过程:
L-谷氨酸+H2O
a-酮戊二酸+NH4 + +NADH
(NADPH ) +H+
2)器官:肝脏(主要)、肾、脑,心、肺
3)区域:线粒体基质
4)酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+或NADPH)
变构酶: GTP 、 ATP(抑制剂)
ADP、GDP(激活剂)
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢
第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢
蛋白质重要作用
1.维持细胞、组织的生长、更新和修补
2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运)
3.氧化供能
氮平衡
1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人)
氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等)
氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值
1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比
2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来
3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需
氨基酸可以互相补充
而提高营养价值。
第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败
外源性蛋白消化
1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基
酸,主要水解芳香族氨基酸
2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸
氨基酸和寡肽的主动吸收
1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强
2.吸收机制:耗能的主动吸收过程
○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶,
具体过程参P199图
大肠下段的腐败作用
1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中
假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢
>>氨基酸转氨基及脱氨基过程
>>尿素的生成
>>一碳单位的来源,生理功能
一、氨基酸代谢概况
二、氨基酸
(一)氨基酸的生理功能
①氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位;②生物合成的原料;③转变为糖和脂肪供能。
(二)营养必需氨基酸概念和种类
1.概念:人体不能合成,必须由食物供应的氨基酸,称为营养必需氨基酸。
2.种类:苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、组氨酸;缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆要诀:苏亮亮笨蛋猪;且色赖。
三、氨的代谢
(一)体内氨的来源
①外源性氨自消化道吸收;②肠道细菌腐败产氨;③氨基酸脱氨基生成氨;④肾小管上皮细胞分泌氨;⑤嘌呤或嘧啶类代谢产物。
(二)氨的去路:氨有两个去路分别是合成非必需氨基酸及合成尿素。
(三)尿素的生成
1.生成过程:尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
2.生成部位:主要在肝细胞的线粒体及胞质中。
3.关键酶:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)。
4.耗能:合成1分子的尿素消耗3个ATP。
5.中间产物:鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。(小鸟呱呱叫,很精灵。)
四、一碳单位的代谢
1.概念:某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。
2.载体:四氢叶酸(FH4)
3.来源:甘氨酸、组氨酸、色氨酸及丝氨酸
4.生理功能:
1)合成嘌呤及嘧啶的原料
2)将氨基酸与核酸代谢密切联系起来
5.记忆:施(丝)舍(色)一根竹(组)竿(甘),让他去参加四清(四氢)运动。
一碳单位代谢的辅酶是
A.叶酸
B.二氢叶酸
C.四氢叶酸
D.NADPH
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢
一、教学大纲基本要求
蛋白质的消化、吸收,氨基酸代谢库,必需氨基酸,氮平衡,氨基酸代谢概论,氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用;蛋白质降解,尿素循环,氨基酸合成代谢;氨基酸的脱羧基作用,氨基酸的碳链代谢,氨的排出、转运。
二、本章知识要点
(一)氨基酸代谢概述
蛋白质作为动物体的主要组成成分,总是在不断地进行着新陈代谢。而蛋白质的基本组成单位是氨基酸,所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1.蛋白质的消化、吸收
(1)蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质,但在整个消化过程中,其作用不大。蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原,胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原,这些酶原激活后可转变成有活性的酶,在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下,来完成日粮中蛋白质的消化过程。
(2)蛋白质的吸收在正常情况下,只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行,肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收,这是一个耗能、需氧的主动运输过程。关于氨基酸吸收的机理,目前仍未完全解决。A.Meister在1968-1969年,从肾脏研究中,提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说,具有一定理论意义。他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用,这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2.氨基酸的代谢库
动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。在正常情况下,氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。一方面,氨基酸被消耗,或用来合成蛋白质,或合成其它含氮物质,或氧化分解提供能量;另一方面,可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
生物化学氨基酸代谢
性的酶
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性,对肽键的位置和形成
肽键的氨基酸残基有一定的选择。
3. 如:内肽酶、外肽酶选择肽键位置
4.
胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨
基酸
的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程
眎
胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
蛋白质
胃
胨ຫໍສະໝຸດ Baidu
糜蛋白酶 芳香族a.a C端多肽
2. 最低需要量:30~50g/日。
3. 不同性别、年龄、生理条件下,对蛋白质的需 要量有所不同。
三、蛋白质的营养价值 (physiological value )
蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率,以氮的保留 量与氮的吸收量的百分率表示。
氮的保留量 蛋白质的生理价值= 氮的吸收量 × 100
转氨-AMP循环是骨骼肌、心肌细胞氨基酸脱氨基 作用的主要方式。在骨骼肌细胞和心肌细胞中,由 于谷氨酸脱氢酶的活性较低,而腺苷酸脱氨酶的活 性较高,故采用此方式脱氨基。
转氨-AMP循环脱氨基作用的基本过程分三步进行: 1. AST催化氨基酸转氨基给草酰乙酸,生成天冬氨酸。 2. 天冬氨酸和次黄嘌呤核苷酸(IMP)在腺苷酸代琥珀酸
体内的氨以无毒性的丙氨酸和谷氨酰胺的形式 在血液中运输,到肝脏合成尿素,到肾脏生成 铵盐,将NH3最终从体内清除。
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。在人体中,氨基酸代谢主要发生在肝脏中,包括蛋白质的降解和新合成。在这个过程中,一系列酶参与了氨基酸的转化,将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先,氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除,这一过程称为脱氨作用。脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶,它能够催化氨基酸与α-酮酸反应,生成α-酮酸和氨气。在这个过程中,氨基酸被转化为不同的代谢产物,例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次,氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢,主要通过三羧酸循环进行。三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路,能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。在这个过程中,氨基酸的碳骨架会被氧化分解,生成辅酶A和NADH等还原辅酶,并最终产生ATP。
此外,氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。在蛋白质合成过程中,氨基酸可以被合成成新的蛋白质。氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与,例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。这些酶能够催化氨基酸的合成反应,从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说,氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程,通过一系列酶的协同作用,将蛋白质分解为氨基酸,进而参与能量代谢或者蛋白质合成。这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要,任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。因此,对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制,也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。【316字】
生物化学9第九章 氨基酸代谢
丙酮酸
C S E2
E3
泛素
E1:泛素活化酶 E2:泛素结合酶 E3:泛素蛋白连接酶
O C NH 被降解蛋白质
泛素化过程
(2)泛素化的蛋白质被蛋白酶体降解
蛋白酶体是存在于细胞核和质内的ATP-依赖 性蛋白。
是一个26S蛋白质复合物,
由20S的核心颗粒(core particle, CP)和 19S的调节颗粒(regulatory particle, RP)组成。
残基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用, 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等, 最终产生氨基酸。
3. 饥饿状态引起蛋白质降解 在机体处于饥饿状态时,机体也会降解一部 分蛋白质,释放出氨基酸。
这些氨基酸并不直接氧化供能,而是转变成 为葡萄糖或酮体。
氨基酸分解代谢的中间产物通过糖异生途径 转变成葡萄糖,对维持血糖水平具有重要意义。
(三)真核细胞内有两条主要的蛋白质的 降解途径
1.外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径降解
1.肠道细菌使氨基酸脱羧基产生胺类
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
过程可逆 ---- 氨基酸合成的重要途径
氨基酸的脱羧基作用
R-CH-COO脱羧酶 R-CH2-NH2 + CO2
NH3+
氨基酸
胺--- 氧化分解排出体外
氨基酸脱羧的生理作用
L-谷氨酸 (L-glutamate) 组氨酸 (histidine) 酪氨酸 (tyrosine) -氨基丁酸 (对中枢神经系统有抑制作用) 组胺(histamine) (降低血压,扩张血管、刺激胃液分泌) 酪胺(tyramine) (升高血压)
肝脏细胞内: Gln + H2O
Glu + NH4+
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌肉细胞:
谷氨酸脱氢酶
NH4+ + α-酮戊二酸 + NADPH + H+ Glu + NADP+ + H2O
谷丙转氨酶
Glu + 丙酮酸
Ala 血液
α-酮戊二酸 + Ala
Ala作为 氨的载体
肝脏细胞内:
丙谷转氨酶
转氨酶(transaminase)
辅酶是磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺
NH3+ R1CHCOO氨基酸 α-酮戊二酸
+
O R2CCOOα-酮酸
转氨酶
O R1CCOOα-酮酸
生物化学-氨基酸代谢
嘌呤核苷酸循环
NH3 H2O
IMP
腺苷酸
脱氨酶AMP
α-氨基酸
α-酮戊 二酸
转氨酶
α-酮酸
谷氨酸
Asp AST 草酰乙酸
腺苷酸代 琥珀酸
延胡索酸
苹果酸
第四节
氨的代谢
Metabolism of Ammonia
氨的来源去路
氨基酸脱氨基
合成尿素
肠道吸收氨 肾脏泌氨
血氨
合成Gln
合成氨基酸 及其它含氮物
Ala + NAD+ + H2O
丙酮酸 + NADH + NH4+
特点:有氨生成,反应过程可逆 生理意义:
*体内合成非必需氨基酸的主要途径 * 肝、肾等组织主要脱氨途径
嘌呤核苷酸循环
• 这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的 联合脱氨基作用方式。
• 在骨骼肌和心肌中,由于谷氨酸脱氢酶的 活 性 较 低 , 而 腺 苷 酸 脱 氨 酶 (adenylate deaminase) 的 活 性 较 高 , 故 采 用 此 方 式 进 行脱氨基。
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质,血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
课件30-氨基酸代谢-氨基酸的一般代谢
分解代谢
合成代谢
组 织 氨 基 酸
人 尿素 体 氨 NH3 谷氨酰胺 基 其它含氮分子 脱羧基作用 酸 胺类+CO2 代 谢 代谢转变 嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物 库
经肾
: 50%以上 : 10%
排出体外,1g/d
氨基酸代谢比例
: 4%
: 1%-6% 其他: 1%-6%
血浆
体内蛋白分解生成氨基酸
H3C H3C
FMN或FAD
R N N R N N H N C O H N C O C O NH C O NH
H2 O2
过氧化氢酶 缺 乏 过 氧 化 氢 酶
L-氨基酸 氧化酶
COOH C R NH
H3C H3C
O2
H2 O
H2O
R C O COOH
FMNH2或FADH2
O
+ H2 O2
R C OH
转 氨 酶
谷氨酸
R C O COOH
H N
COOH CH2 CH2 H C NH2
COOH CH2 C O COOH
COOH H C H H C OH COOH
COOH H C H C
延胡索酸
-酮酸
COOH
2H
草酰乙酸 苹果酸
H2O
COOH
L-氨基酸氧化酶催化L-氨基酸脱氨基
生物化学氨的代谢
3 (C H 2)2 NAD++H2O
NADH+H++NH4+
3 H C
N H+3 L-谷氨酸脱氢酶
COO 3
COO (CH2)2 CO COO
应受阻,某些敏感器官
α-谷氨酸 (如神经、大脑α)-酮功戊二能酸 障
碍。
3 表现:语言障碍、视力模 糊、昏迷、死亡。
第五节 个别氨基酸的代谢
3氨基酸的脱羧基作
H
C
CH2CHCOOH
NN C
NH2
H
组氨酸脱羧酶 CO2
H
C
CH2CH2NH2
NN C H
35-羟色胺 脑内神经递质,外周收缩血管
NH2 CH2CHCOOH
N H
色氨酸羟化酶
NH2 HO
CH2CHCOOH
N H
5-羟色氨酸脱羧酶
HO CH2CH2NH2
N H
3多胺 —— 调节细胞生长的重要物质
解
丙酮酸
谷氨酸
转氨酶
葡萄糖
血液
α - 酮 丙氨酸 戊二酸
丙氨酸
尿素
葡萄糖
鸟氨酸
糖
循环
异 生
肝 NH3
丙酮酸
转氨酶
丙氨酸
谷氨酸
α- 酮 戊二酸
氨的转运
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肝性脑病的可能机制
NH3 (脑)
NH3
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
脑内α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TAC ↓
不
足
鸟氨酸
(ornithine)
瓜氨酸
(citrulline)
精氨酸
(arginine)
(二)尿素合成的反应 1. 氨基甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 精氨酸的合成 4. 精氨酸水解生成尿素
1、 NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸
反应在线粒体中进行
CO2 + NH3 + H2O + 2ATP
关键酶
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ
H2N
CPS-I
O
(N-乙酰谷氨酸,Mg2+)
C O ~ PO32- + 2ADP + Pi
氨基甲酰磷酸
反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化。
N-乙酰谷氨酸为其激活剂,反应消耗2分子ATP。
N-乙酰谷氨酸(AGA)
NH2
COOH
CN NH (CH2)3
CH CH2
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
COOH
CH NH2
COOH
精氨酸代琥珀酸
NH2 C NH NH (CH2)3 CH NH2 COOH
精氨酸
COOH
CH
+
CH
HOOC
延胡索酸
5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸 反应在胞液中进行
CO2 + NH3 + H2O
氨的代谢
Metabolism of Ammonia
一、体内氨的来源与去路
1.体内有毒性的氨有三个重要来源:
氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用( 体内氨的主要来源)
胺的分解: RCH2NH2 肠道吸收的氨
胺氧化酶
RCHO + NH3
未被吸收的氨基酸在肠菌作用下脱氨基而生成
血液中尿素渗入肠道,由肠菌尿素酶水解生成氨
高蛋白膳食 合成↑ 1. 食物蛋白质的影响
低蛋白膳食 合成↓ 2. CPS-Ⅰ的调节:AGA、精氨酸为其激活剂 3. 尿素生成酶系的调节
(四)尿素合成障碍可引起高血氨症与肝性脑病
◆高血氨症:肝功能严重损伤,尿素合成障碍 ◆肝性脑病 ◆降血氨的常用方法:给予谷氨酸、精氨酸;肠道
抑菌药;酸性盐水灌肠;限制蛋白质进食量。
肾脏产氨:Gln 谷氨酰胺酶 Glu + NH3
2. 血氨的去路
① 在肝内合成尿素,这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③ 合成谷氨酰胺
Fra Baidu bibliotek
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
④ 肾小管泌氨
分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+,随尿排出
二、氨的转运
氨在血液中主要以两种形式运输:
2NH3 + CO2
O H2N-C-NH2 + H2O
尿素合成的鸟氨酸循环学说
尿素合成的反应
尿素合成的调节
高血氨和氨中毒
(一)尿素合成的鸟氨酸循环学说
1932年Hanks Krebs及 其同事提出了鸟氨酸循 环学说。鸟氨酸循环 (orinithine cycle),又称 尿素循环(urea cycle)或 Krebs- Henseleit循环。
反应在胞液中进行
NH 2 CO
NH
+ (CH 2)3
CH NH2
COOH
瓜氨酸
关键酶
NH2
COOH
C N CH
H2N
COOH
C H 精氨酸代琥珀酸合成酶
CH2
Mg2+
ATP
H2O AMP+PPi
COOH
NH
CH2
(CH2)3
COOH
CH NH2
COOH
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸 反应在胞液中进行
COOH CH3C-NH-CH
O (CH2)2 COOH
2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸
NH2
(CH2)3
+
CH NH2
COOH
NH2
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
CO
O ~PO32-
H3PO4
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
NH2 CO
NH (CH2)3
CH NH2 COOH
瓜氨酸
3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸
鸟
2ATP
CPS-I
氨
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
线粒体
酸
Pi
循
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸
尿素 胞液
瓜氨酸
ATP
精氨酸代琥珀酸合成酶
AMP + PPi
精氨酸代
天冬氨酸
α-酮戊 二酸
琥珀酸 草酰乙酸
谷氨酸
精氨酸
延胡索酸
氨基酸 α-酮酸
苹果酸
要点
意义
• 部位: 肝细胞线粒体、胞液 • 原料:NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸
(二)谷氨酰胺的运氨作用
ATP 谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺 + H2O
• 主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 • 脑中解氨毒的一种重要方式 • 是氨的运输形式,也是氨的贮存、利用形式
三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路
主要器官:肝脏 反应部位:肝细胞线粒体及胞液
鸟氨酸循环
丙氨酸-葡萄糖循环 谷氨酰胺的运氨作用
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸
糖 酵
解
NH3
途 径
谷氨酸 丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
肝
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙
氨
酸
(一)丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝脏为肌肉提供了葡萄糖
2个氮原子,1个来自氨,1个来自天冬氨酸 • 涉及的氨基酸及其衍生物: 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、 精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸 • 关键酶:精氨酸代琥珀酸合成酶、CPS-I • 耗能:4个ATP •与三羧酸循环的联系物质:延胡索酸
解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
(三)尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节