生化名词解释简答题
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化重点名词解释+问答知识点
2. 内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞 外液，称为内环境。
3. 内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和 各种液体成分的相对恒定状态。
4. 神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体 生理功能中最主要的一种调节方式。
8. 静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静 息电位。
9. 动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发 其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10. 阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为 阈电位。
11. 单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位， 随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
视紫红质\维持上皮组织结构完整,增强免疫\促进生长发育\抗氧化作用. D:抗佝偻病维生素;1,25-二羟维生素D3;儿童佝偻病,成人软骨病;调节钙磷 代谢,促进小肠,肾小管钙磷吸收\促进骨盐代谢与骨的正常生长\组织细 胞分化免疫调节. E:生育酚;生育酚;无\治疗习惯流产;抗氧化作用,保护生物膜\维持生殖功 能\促血红素生成\对因子的调节作用. K:凝血维生素;甲基1,4-萘醌;皮下,肌肉,肠胃道出血;促进肝合成凝血因子, 抗凝血因子蛋白\维持骨盐含量,减少动脉钙化. B1:硫胺素;TPP;脚气病,末梢神经炎;酮酸氧化脱羧酶的辅酶\抑制胆碱酯 酶活性\转酮基反应. B2:核黄素;FMN,FAD;口角,舌,唇,阴囊炎;构成黄素酶的辅酶，参与生物氧 化. B6:吡哆醛\醇\胺;磷酸吡哆醛\胺;高同型半胱氨酸血症;氨基酸脱羧酶和 转氨酶,ALA合酶,同型半胱氨酸分解代谢酶的辅酶\对类固醇激素发挥调 节作用. B12:钴胺素;甲钴胺素,5`-脱氧腺苷钴胺素;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨 酸血症,神经脱髓鞘;促甲基转换\促进DNA合成\促进红细胞成熟\琥珀酰 CoA的生成. C:抗坏血病维生素;抗坏血酸;坏血病;参与体内羟化反应\抗氧化作用\增 强免疫作用\促进铁吸收. 叶酸:碟酰谷氨酸;四氢叶酸;巨幼红细胞贫血,高同型半胱氨酸血症;参与 一碳单位转移\与蛋白质,核酸合成,红细胞,白细胞成熟有关. 泛酸:遍多酸;CoA,ACP;无;构成羟化酶的辅基\参与细胞信号传导和基因表 达影响DAN损伤的修复. 生物素:无;生物素辅基;无;构成辅酶A和ACP的成分\参与体内酰基转移和 脂肪酸合成. 3亚细胞器;关键酶;生理意义. 糖酵解:胞液;己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶;缺氧,快速供能\某 些细胞供氧正常,重要供能. TCA: 胞液,线粒体;柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;氧化供 能\TCA循环是三大营养物质氧化分解的共同途径\是糖,脂肪,AA代谢联系 枢纽. 糖有氧氧化:胞液,线粒体; 己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1,丙酮酸激酶,丙酮 酸脱氢酶复合体,柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊二酸脱氢酶;机体获 得ATP的主要方式. 糖异生: 胞液,线粒体; 丙酮酸羟化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羟激酶,果糖二磷
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释
1.清道夫受体:主要存在于巨噬细胞表面,介导修饰LDL(包括氧化LDL和BVLDL)从血液循环中清除。
其表达不受细胞内胆固醇浓度的调节。
2.残粒受体:能识别ApoE,是清除血液循环中CM残粒和β-VLDL残粒的主要受体,它也能结合含ApoE的HDL，又称为ApoE受体。
3.血浆脂蛋白:由于甘油三酯和胆固醇难溶于水,不能直接溶解在血液里被装运，在血浆中它们是与特殊的载体蛋白和极性类脂(PL)结合成微溶于水的一类球形大分子复合物微粒而被运输，这种复合物称为血浆脂蛋白。
4.高脂蛋白血症是指血浆中CM,VLDL,LDL,HDL等脂蛋白出现一种或几种浓度过高的现象。
5.水肿:当机体摄入水过多或排出减少,使体液中水增多时,称为水肿或水中毒。
6.P50:是指使Hb氧饱和度达50%时的PO27.酸碱平衡:机体会通过各种调节机制，排出体内多余的酸性和碱性物质，调节体液酸碱物质含量及其比例，维持体液PH在正常范围内，这个过程称为酸碱平衡。
8.内生肌酐清除率:肾在单位时间内，把若干毫升血浆中的内生肌酐全部清除出去的能力，称为内生肌酐清除率。
9.心肌损伤:伴有心肌细胞变性坏死的疾病，主要包括AMI、不稳定型心绞痛和心肌炎以及心肌病、心力衰竭等疾病。
10.心肌损伤标志物:心肌损伤标志物是指当心肌细胞损伤时，可大量释放至循环血液中，其血液浓度变化可反映心肌损伤及其程度的特异物质，其正确的检测可以为急性心肌梗死及其他伴有心肌损伤疾病的早期诊断，病情诊断，疗效观察提供具有价值的信息。
1.血脂：是血浆中脂质(类)的总称，包括甘油三酯（TG）、磷脂（PL）、游离胆固醇（FC）及胆固醇酯（CE）、游离脂肪酸（FFA）等2.氧解离曲线：以血氧饱和度为纵坐标、PO2为横坐标作图,所得的曲线称为氧和血红蛋白解离曲线，简称氧解离曲线。
3.生物转化:机体对非营养物质进行代谢转变，使其极性增加,水溶性增强,易于排出的过程称为生物转化作用4.高脂血症是指血浆中的TC和(或)TG水平升高。
生化名词解释
1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化名词解释：
生化名词解释、问答1、km：反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，它表示酶与底物的亲和力，是酶的特征性常数，代表酶的催化效率。
2、同工酶：在同一种属或同一个体中催化相同的化学反应而酶的分子结构不同的一组酶。
3、底物水平磷酸化：底物在分解过程中，由于脱氢脱水等作用，使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基因ADP形成ATP。
简单说是高能磷酸基因直接转移给ADP生成A TP。
4、蛋白质生理价值：吸收人体内氨基酸的量与用以合成蛋白质的量的百分比。
5、氧化磷酸化：在电子传递过程中，释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程，又称电子传递水平磷酸化。
6、酶的活性中心：必需基因在酶分子的一定区域形成一定的空间排布，直接与底物结合，并发挥其催化作用的部位。
7、半保留复制：DNA复制时，亲代DNA二条链都作为模板，各自互成其互补链，结果两个子代DNA分别保留了一条亲代DNA链，各自与新合成的链构成双螺旋分子。
8、蛋白质变性：蛋白质在某些理化因素作用下，其特定的空间构成破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失。
9、巴士德效应：有氧氧化对生醇发酵的抑制现象。
10、P/O比值：每消耗一克，原子氧所消耗无机磷的克原子数。
11、联合脱氧作用：氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和谷氨酸，后者经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基生成氨及α-酮成二酸。
12、基因工程：在体外将不同来源的DNA进行重新组合，引入受体细胞使其表达的过程。
13、脂解激素与抗脂解激素：1、脂解激素：促进脂肪动员的激素；2、抗脂解激素：抑制脂肪动员的激素。
14、密码子与反密码于：密码子：mRNA上每3个小时相邻的核苷酸编成一组，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
15、正氮平衡与负氮平衡：1、正氮平衡：蛋白质的合成代谢多于分解代谢，表现为摄入氮大于排出氮。
2、负氮平衡：组织蛋白质分解加强，摄入氮小于排出氮。
16、初级胆汁酸与次级胆汁酸：1、初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸，包括胆酸和鹅脱氧胆酸等。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化 名词解释
1. peptide unit肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元2. motif模体:在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。
3. 蛋白质变性: 在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
4.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
5. β-pleated sheetβ折叠: 在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构.6. chaperon分子伴侣: 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7. protein quaternary structure四级结构:数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 结构域:蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
9. 蛋白质等电点:在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10. α-螺旋: α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
生化名词解释
1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。
7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。
（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
生化名词解释
缩合而形成的化学键。
2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。
结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。
4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。
7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。
若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA双链解离为单链。
这种现象称为 DNA 变性。
11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸 3?的羟基与另一个核苷酸 5?的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。
12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA 和 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 等 5 种组蛋白共同构成的。
生化名词解释
一1.结构域：蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密,各行其功能，称为结构域。
2.蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相符，其净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
3.辅基：结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共份健与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
4.a—螺旋：a—螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在。
—螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
—螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子O2与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与O2结合。
6.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
7.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酰胺键称为肽键。
肽键的键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。
参与肽键的6个原子位于同一平面。
二1.核小体:核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有5种，分别称为H1,H2A，H2B，H3和H4。
各2分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2.碱基互补：在DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式。
即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G=C)。
这种配对方式称为碱基互补。
3.脱氧核苷酸：脱氧核苷与磷酸通过酯键结合即构成脱氧核苷酸，它们是构成DNA的基本结构单位，包括dAMP、dGMP、dTMP、dCMP四种。
生化名词解释
1、核酸的增色效应；核酸变性后,增加了A260的光吸收称为增色效应。
变性后DNA溶液的紫外线吸收具有增强的效应，变性DNA的双链解开，碱基中电子的相互作用有利于紫外线吸收，故而产生增色效应。
一般以260nm下的紫外线吸收光度作为此效应的指标，DNA变性后260nm 处的吸收光度通常有明显增加，但不同来源DNA的变化不一。
核酸的减色效应；双螺旋结构和3’,5’-磷酸二酯键的形成都会减弱碱基对紫外光的吸收，这种效应称减色效应DNA复性后，其溶液的A260减小，最多可减小至变性前的A260，这现象称减色效应。
2、核酸的 Tm 值；通常将DNA的变性达到50%时，即增色效应达到一半时的温度称为DNA的解链温度(Tm），Tm也称熔解温度或DNA的熔点。
DNA的Tm值一般在70-85℃之间。
加热可以使DNA变性，DNA热变性是在很狭的温度范围内突发的跃变过程，很像结晶达到熔点时的融化现象，故名熔解温度，用Tm表示。
Tm定义中包含了使被测DNA50％的双螺旋结构遭到破坏，即增色效应达到一半的温度作为Tm的含义，不同来源的DNATm值一般为70~85℃。
3、DNA 双螺旋； DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成双螺旋结构。
两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，在螺旋中形成大沟和小沟两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成，形成一个大沟和小沟，大沟位于相毗邻的双股之间，而小沟位于双螺旋的互补链之间。
磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按A-T，G-C配对，碱基对以氢键维系，配对的碱基处于同一个平面上，与螺旋轴垂直。
4、核酸分子杂交；把不同的DNA或RNA链放在同一溶液中作变性处理,然后复性,不同来源的DNA或RNA 单链之间就按碱基配对原则可能形成局部的双链,这一过程称为分子杂交。
根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA变性，若这些异源DNA之间在某些区域有相同的序列，则退火条件下能形成DNA-DNA异源双链，或将变性的单链DNA与RNA经复性处理形成DNA-RNA杂合双链，这种过程称为分子杂交5、核小体；真核生物染色质的基本结构单位，是DNA绕组蛋白核心盘旋所形成的串珠结构是染色体形成的基本结构单位，是由组蛋白形成的寡聚蛋白体核心和盘绕在其上的DNA组成6、退火；热变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，这种复性成为退火7、核酸变性；核酸双螺旋区的H键断裂,变成单链,没有共价键的断裂。
生化名词解释
两性离子（dipolarion）：氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷。
等电点（isoelectric point, 简写为pI ）：正负电荷数相等，即静电荷为零时溶液的pH值。
在等电点时氨基酸的溶解度最低。
盐析(salting out)：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质（破坏蛋白质分子的水化层），使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析（salt precipitation）。
盐溶(salting in)：低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶（salting in）。
盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度提高。
构型（configuration）：是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
构象（conformation）：是指这些取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。
超二级结构(super-secondary struture)：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构基本组合方式：αα；β×β；βββ结构域（structure domain）：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
蛋白质一级结构(protein primary structure)：是指多肽链的氨基酸序列，也包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键，主要是肽键和二硫键。
蛋白质二级结构(protein secondary structure)：多肽链借助氢键排列成有规则的α螺旋和β折叠等元件蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化名词解释
生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2构型：原子或基团在空间的相对分布或排列。
涉及共价键的断裂。
3构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。
不涉及共价键的断裂。
4差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸：人体不能合成，必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
6自由基：分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。
7抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
8等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点。
9均一蛋白质：对任一种给定的蛋白质，其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的，即所谓均一的蛋白质。
10一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序。
11二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
12超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
13结构域：存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。
14三级结构：已由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
15四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
15亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。
具有独立三级结构的肽链。
亚基有时也称单体。
15单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。
15原聚体、聚体：对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。
16氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
16肽基、肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）。
16：肽：氨基酸的线性聚合物，因此也常称肽链。
16：共价主链：由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。
生化名词解释
1、等电点（isoelectric point）：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。
2、肽单元（肽平面）：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α2。
位于同一平面，C-α1 和C-α2 在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
3、蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。
一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
4、二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。
5、三级结构：多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6、亚基：在蛋白质的四级结构中，每个具有独立三级结构的多肽链就是一个亚基，亚基与亚基间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
7、四级结构：由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8、α-螺旋（α-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一，肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成有规律的右手螺旋状。
9、β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
生化名词解释及简答
名词解释呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度DNA半保留复制.Semi-conservative replicationDNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。
酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化激活剂：能提高（酶）活性的物质糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
4.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程。
等电点:蛋白质或氨基酸等静电荷为0时的PH同工酶 :来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称之为同工酶。
生化名词解释
A【氨同化】生物体将氨（无机形态的氮素）转变为有机氮（主要是氨基酸）的过程，是氮同化的关键内容。
氨同化的核心问题是氨如何掺入到碳骨架中，其共同点是还原性的氮素以NH3（或HN4+）的形式被同化。
B【摆动性】一种氨基酸的tRNA上的反密码子可以同该氨基酸的几种密码子配对结合。
摆动学说认为，在密码子和反密码子之间的碱基配对时，密码子的第一、二碱基严格遵守标准的碱基配对规律；但是第三位碱基配对时不那么严格，具有一定的自由度，除标准碱基配对外，还有非标准碱基配对。
【半保留复制】在DNA复制过程中，DNA分子的两条多核苷酸链彼此分离，然后以每条链为模板，按A与T、G与C碱基互补配对的原则，在DNA聚合酶的催化下，合成相应新的互补多核苷酸链，由此便合成了两个新DNA分子。
这样，新形成的两个子代DNA分子与原来的DNA分子的碱基序列完全相同。
子代双螺旋DNA的一条链来自亲代，而另一条则是与亲代链互补的新链。
【半不连续复制】DNA复制时，以5'→3'方向模板链合成的新链，其走向也是5'→3'，但这条新链与复制叉前进的方向相反，而且是分段、倒退着合成，因而它的合成是不连续的；以3'→5'方向模板链合成的新链是连续的。
就单个复制叉而言，DNA的合成是半不连续复制。
【苯丙酮酸尿症】PKU患者由于先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶，苯丙氨酸不能正常地转变为酪氨酸。
积累的苯丙氨酸通过另外一条不常用的途经分解，即苯丙氨酸与α-酮戊二酸（或丙酮酸）发生转氨反应，生成苯丙酮酸，苯丙酮酸还可进一步代谢形成苯乙酸或苯乳酸。
这些苯丙氨酸异常分解的产物在血液中积累，最后随尿排出，即产生苯丙酮酸尿症。
【比活性】指每mg蛋白质所具有的活性，用"活力单位数/每mg蛋白质"表示。
比活性高，表明酶的纯度高。
【必需氨基酸】从营养学范畴，必需氨基酸是动物必须从食物中获取的氨基酸，因为动物体内不具备合成这类氨基酸的能力。
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第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位置上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5） tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;TyC（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
该定则要点如下：（1）同一生物的所有器官和组织中的DNA的碱基组成是相同的，也就是说，在同一生物中，DNA的碱基组成没有器官和组织的特异性。
（2）不同生物的DNA的碱基组成是不相同的，具有种的特异性，这种差异可用“不对称比率”（A+T／G+C）表示。
（3）亲缘相近的生物中，其DNA碱基组成相似，即不对称比率相近似。
（4）在所有双链DNA中，腺嘌吟与胸腺嘧啶的含量（mol）相等，即A ＝T；鸟嘌吟与胞嘧啶的含量（mol）相等，即G＝C，因此，嘌吟的总数与嘧啶总数也相等， A+ G＝C +T。
7．答：核苷、核苷酸、核酸三词常易被初学者混淆。
核苷是碱基与核糖通过糖苷键连接成的糖苷（苷或称甙）化合物。
核苷酸是核苷的磷酸酯，是组成核酸（DNA，RNA）的基本单元。
核酸是核苷酸通过磷酸二酯键连接形成的多聚化合物，故核酸也叫多聚核苷酸。
核苷（nucleoside）、核苷酸（nucleotide）英文名称只有一个字母之差。
第二章：蛋白质3．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键.10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
6. 答：蛋白质的二级结构指多肽链主链骨架的盘旋和折叠，天然蛋白质的二级结构主要有四种类型：（1）α-螺旋：3.6个氨基酸残基上升一周，沿纵轴的间距为0.54 nm，靠链内氢键维持的稳定的右手螺旋。
（2）β-折叠：由几乎伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻两条肽链间的N-H和C=O间形成氢键连接而形成的锯齿状片层结构。
（3）β -转角：球状蛋白质中存在的一种二级结构，可使多肽走向发生改变，且多处在蛋白质分子的表面。
（4）无规则卷曲：球状蛋白质中存在的一种没有确定规则的盘旋，有利于多肽链形成灵活的，具有特异生物学活性的球状构象。
7．答：稳定蛋白质构象的作用力主要有以下几种：（1）氢键：氢键是一个极性很强的X-H基上的H原子，与另一个极性很强的原子相互作用形成的一种吸引力，本质上属于弱的静电吸引力。
（2）离子键：正负离子间的静电相互作用。
（3）疏水键：疏水性氨基酸侧链避开水相而相互聚集的作用，主要存在于蛋白质分子的内部。
（4）范德华力：非极性分子瞬时偶极间的相互作用，虽是很弱的力，但具有加和性。
氢键、离子键、疏水键和范德华力都属于非共价键，统称次级键。
此外，二硫键（共价键）在维持蛋白质构象方面也起重要作用。
12．答：等电点 Ala：6.02 Lys：9.47 Glu 3.22 ；在电场中Ala 和Glu向正极移动，Lys向负极移动。
第三章：蛋白质1.米氏常数（K m值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
2.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。
13.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。
别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。
3.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。
4.酶原：没有活性的酶的前提物。
五、问答题及计算题（解题要点）1．答：酶的化学本质是蛋白质。
作为生物催化剂，酶的特点是：①酶具有很高的催化效率；②酶的催化作用具有高度专一性；③酶作用一般都要求温和的条件；④酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制；⑤酶的催化活件与辅因子有关。
2. 答：根据国际生化联合会酶委员会的建议，酶分为六大类：①氧化还原酶类；②转移酶类；③水解酶类；④裂合酶类；⑤异构酶类；⑥连接酶类（合成酶类）。
答：酶是生物活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。
但目前也发现了具有催化活性的RNA这种有催化活性的RNA叫做ribozyme（核酶）。
3. 答：酶的活性中心又叫做酶的活性部位。
酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
酶活性中心按其功能可分为部分，结合部位和催化部位。
4.答：（1）邻近效应和定向效应：指酶和底物结合成中间络合物的反应中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，使活性中心的催化基团与底物的反应基因之间正确定向排列所产生的效应。
（2）诱导与应变效应：酶使底物分子中的敏感键发生变形，从而促使底物中的敏感键更易破裂。
（3）共价催化：共价催化是指酶活性中心中的催化基团首先以共价键与底物结合，生成—个活性较高的中间产物，此个间产物容易向着最终产物的方向变化。
（4）酸碱催化：酸碱催化剂是催化有机反应的最普遍最有效的催化剂。
酸碱催化主要是广义的酸碱催化剂，指的是两活性中心处的催化基团，在促进底物的变化中起质子供体及质子受体的作用。
（5）微环境的影响：天然存在的酶分子内，通常是非极性的侧链埋藏在内部，极性的侧链分布在表团。
分子内部是疏水的非极性区，表面是强度不等的亲水极性区。
位于酶的凹入处的活性中心，其微环境都是非极性的。
6.答：米氏常数即Km值。
是当酶促反应速度达到最大反应速度—半时的底物浓度。
在酶学研究中的意义是：（1）Km值是酶的特征常数之一，它一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
不同的酶其Km值不同。
（2）如果一个酶有几种底物时，则对每—种底物，各有一个特定的km值。
（3）Km 值可以近似地表示酶对底物亲和力的大小。
（4）可利用米氏方程求出任意底物浓度时的反应速度，或任何反应速度下的底物浓度。
第四章：糖类及糖代谢1.葡萄糖异生（glycogenolysis）：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
糖的有氧氧化（aerobic oxidation）：在有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
酒精发酵（alcoholic fermentation）：在无氧条件下，葡萄糖酵解形成乙醇的过程。
磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway）：生物有机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成葡萄糖酸-6-磷酸，进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
1．答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质、脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋白质、核酸、脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。
（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。
2．答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。
（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。
所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。
4．答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。
循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。
6．答：糖酵解中产生的NADH+H+在无氧条件下通过生成酒精或乳酸被氧化成NAD+，在有氧条件下通过呼吸链再生NAD+。
再生的NAD+可继续使糖酵解中间物甘油醛-3-磷酸继续氧化，以保证糖酵解的延续。
7．答：糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是能荷水平，能荷低时糖分解按EMP-TCA途径进行，能荷高时可按磷酸戊糖途径8. 答：核苷酸葡萄糖（NDPG）属于高能态，NDPG分子中葡萄糖基上的C1原子因其羟基被NDP二磷酸酯化而活化， NDPG是葡萄糖更为活泼的活化形式，因而，高能态的NDPG可容易地将其糖基供给许多双糖和多糖的生物合成，起着糖基供体的作用。