蛋白质化学

蛋白质的主要生理功能
蛋白质（ protein ）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本
的命题。
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
催化功能；结构功能；调节功能； 防御功能；运动功能；运输功能； 信息功能；储藏功能
第二节 蛋白质的基本结构 单位——氨基酸
一、蛋白质的元素组成
二、蛋白质的含氮量
• 蛋白氮占生物组织所有含氮物质的绝大部 分。 • 大多数蛋白质含氮量接近于16% • 蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数 6.25 • 凯氏定氮法
三、组成蛋白质的基本单位—氨基酸
（一）、-氨基酸的通式


构成蛋白质的20种氨基酸都是L-α-氨基酸
1.氨基酸的两性解离性质及等电点
R R
+
CH NH3 COOH
+ +
OHH+
CH NH3+ COO
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
(pK´1)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定 pH值时，使某特定氨基酸分子上 所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极
也不向阴极移动，此时溶液的 pH值即为该氨基酸的等电点
(isoelectric point，pI)。
氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基AA 的等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2
2
pK´1+pK´R
一氨基二羧基AA 的等电点计算：
pI=
2
pK´2+pK´R
二氨基一羧基AA 的等电点计算：
pI=
2
可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两侧
不带电荷（７种）
极性R基团AA 带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
人的必需氨基
据营养 学分类
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
酸
据氨基、羧 基数分类
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr 一氨基一羧基ＡＡ 二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg) Arg、His 一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
primary structure
二Байду номын сангаас结构
secondary structure 超二级结构 supersecondary structure 结构域 Structure doman Tertiary structure
三级结构
四级结构
quariernary structure
二、蛋白质的一级结构
蛋白质的生物学功能
5．运动作用：运动蛋白——如收缩蛋白与肌肉收 缩有关。 6．生物膜功能及受体作用：受体蛋白——起接受 和传递信息作用的受体；如接受激素的受体蛋白、 接受外界刺激的感觉蛋白（视色素、味觉蛋白）。 7．其它作用：生长、分化的调控蛋白——调节或 控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达。如染 色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等。
(３) β－转角（β-turn）
(４) 无规则卷曲（nonregular coil）
α－螺旋（α－helix）
特征： 1 、 每隔 3.6 个 AA 残 基螺旋上升一圈，螺距 0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基 酸残基 R 侧链都伸向外侧， 链中的全部>C=0 和>N-H几 乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的 >N-H与前面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键，肽链上 所有的肽键都参与氢键的形 成。 形成因素和维持力：与ＡＡ 组成和排列顺序直接相关。 链内氢键 多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
蛋白质的分类
1. 根据生物学功能分：酶、抗体、运输蛋白、 激素等 2. 根据化学组成成分分类： 简单蛋白：仅由aa构成 结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合 物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价） 3. 根据分子形状分类： 球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白 纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、 丝蛋白
生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子
实例：谷胱甘肽(glutathione,GSH)
短杆菌肽
促甲状腺素释放因子（TRH） -天冬氨酸-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）
一、肽和肽键的形成
氨基酸的α－羧基与另一个氨基酸的α－氨基形成特殊的酰胺 键，称为肽键。
肽及肽平面
氨基酸以肽键相连形成的化合物称为肽。
+
PITC（phenylisothiocyanate） 弱硷中 (400 C)
(硝基甲烷 400 C) H+
苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) （phenylisothiohydantion-AA）
第三节
二、肽的重要性质
肽
一 、肽(peptide)和肽键(peptide bend)的概念 酸碱性质、重要化学反应类似于氨基酸性质 三、天然存在的活性肽
第二章 蛋白质化学
主要内容：介绍氨基酸的结构、分类、 性质及肽的概念，重点讨论蛋白质的结构、 性质以及结构和功能的相互关系。
思考

目录
第一节 第二节 第三节 蛋白质的生理功能 蛋白质的基本结构单位──氨基酸 肽
第四节
第五节 第六节
蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构与功能的关系 蛋白质的重要性质 思考
的螺旋。
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
二面角
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为 定点而旋转，绕 Cα-N 键旋转的角度称 φ 角 ，绕 C-Cα键旋转的角度称 ψ角。 φ和 ψ称作
二面角，亦称构象角。
酰胺平面
α-碳原子
非键合原子 接触半径
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
COOH
CH2
第四节 蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的结构层次的划分
二、 蛋白质的一级结构
三、 多肽主链折叠的空间限制和 维持蛋白质构象的作用力 四、 蛋白质的二级结构 五、 蛋白质的超二级结构和结构域 六、 蛋白质的三级结构 七、 蛋白质的四级结构
蛋 白 质 结 构 的 主 要 层 次
一级结构
精氨酸 （Arg,R） 酪氨酸 （Tyr,Y）
组氨酸 （His,H） 色氨酸 （Trg,W）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
三、氨基酸的性质
（1 ）两性解离和等电点
（2 ）光学性质
（3 ）重要化学反应
a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.
b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用 于蛋白质N-端测定. c. 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应），• 用于 蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
非极性R基团氨基酸（8）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
异亮氨酸 （Ile,I）
脯氨酸 （Pro,P）
苯丙氨酸 （Phe,F）
色氨酸 （Try,W）
甲硫氨酸
不带电荷极性R基团氨基酸（7）
甘氨酸
（Gly,G）
丝氨酸
（Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 （Cys,C）
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
影响α－螺旋的稳定性的因素
• • • • 某些氨基酸，如Pro 大侧连氨基酸 离子间的作用 酸性或碱性氨基酸集中的区域

蛋白质的生物学功能
1．生物催化作用：酶蛋白——有机体新陈代谢的催化剂。 2．代谢调控作用：激素蛋白——在代谢调节中具有十分 重要的作用。如胰岛素、生长素、促卵泡激素、促甲 状腺激素等。 3．免疫防御作用：防御蛋白——动物体内的抗体、补体、 干扰素及昆虫提内的毒素等具有防御功能。 4. 运输及储存作用：运输蛋白——血红蛋白和肌红蛋白 运输氧；脂蛋白运输脂类等。 贮藏蛋白——蛋白质具有贮藏氨基酸的功能，用作有 机体及其胚胎或幼体生长发育的原料。如：蛋类中的 卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇溶蛋白 等。
• 除脯氨酸是一种α－亚氨基酸外，其余的都是 α－氨基酸
• 除甘氨酸外，19种AA都具有旋光性。 • 大多数AA在中性pH时呈兼性离子状态:
• 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能溶于水。
（二）氨基酸光学性质
1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所
有天然氨基酸都具有旋光性。
2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)
的基团pK′值之和的二分之一。
2.氨基酸的光吸收
所有氨基酸在 可见光区均无 光吸收，但 Trp 、 Tyr 、 Phe 在 紫 外 光 区有吸收光谱： 在 260nm 有最 大光吸收。 （苯环上的共 扼双键）
摩 尔 吸 收 系 数
波长
3.氨基酸的颜色反应
（1）.氨基酸与茚三酮反应
加热 (弱酸) NH3 CO2 RCHO 还原性茚三酮
肽单位
肽键
肽平面
肽单位
天然存在的活性肽
谷胱甘肽
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还
原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
短杆菌肽S
促甲状腺素释放因子
（TRH）
-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 O O NH2 CH C NH CH C O CH3 CH2
多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白