酶学研究1
酶学(一)
学
(Enzymology)
一、基本概念 （一）酶 （Enzyme）
What is enzyme (s)?
什么是酶？或酶是什么？
（酶这个字的由来？酶的化学本质？)
1 酶字的由来
Enzyme 来自希腊文，
---- 其意思“in yeast” “在酵母中” 那么，中文名如何写？ 为何选择了“ 酶 ”字？
ΔG0’ 表示生化标准状态下的系统自由能改变
ΔG0’的测定：
ΔG0’ = - RT ln Keq’ (Keq’ 为反应平衡常数)
= - nFΔE0’ (ΔE0’为生化标准下氧化还原电势 )
多酶复合体
催化系列反应中的几种酶以非共价作用 力相联系结合起来的聚合体
抗体酶 具有催化能力的免疫球蛋白
人工酶 通过化学方法半合成或全合成的具 有催化能力的酶
和C4 ，同时能催化合成C6和更长的聚胞苷 酸；1992年还发现有氨酰酯酶的活性。
核酶发现的重要意义？
重要意义：
1
生物催化剂的化学本质是蛋白质的概
念被改写
2 引发了生命起源的新概念
"RNA world" hypothesis early in life's history, RNA occupied center stage and performed most jobs in the cell, storing genetic information, copying itself, and performing basic metabolic functions.
因此，上述 RNA被写成：“ Ribozyme “ 那么，中文名称叫什么 ？
由于 “酶” 字的组成是（酉 +每）， 那么，核酸酶可否写成：
酶学研究的新方法和技术
酶学研究的新方法和技术酶学研究是一门关于酶的性质、功能、结构和应用方面的学科。
酶是生物体内的一种催化剂，可以促进化学反应的进行，并且能够加速反应速率。
因此，酶学研究对于理解生物体内的代谢和各种生命活动具有重要的意义。
随着科学技术的不断发展，酶学研究也在不断地进行新方法和技术的探索。
一、蛋白质纳米粒蛋白质是一类大分子化合物，具有多种结构和功能。
近年来，蛋白质纳米粒成为了酶学研究的一个新兴领域。
蛋白质纳米粒的尺寸在1-100纳米之间，其结构可以被设计用于增强催化活性和稳定性，使得酶的催化效果更好。
同时，蛋白质纳米粒在生物医学和环境科学等领域具有很高的应用潜力。
二、电化学技术电化学技术是一种使用电化学反应探测酶反应的技术。
使用电极来测量酶催化反应所产生的电流，可以得到酶催化反应的速率和特异性。
这项技术具有灵敏度高、选择性好、样品不需要预处理等优点，因此得到了广泛的应用。
不过需要注意的是，电化学技术对于水溶性酶和需要金属离子激活的酶适用性较差。
三、DNA纳米技术DNA纳米技术是一种基于分子自组装的技术，可以用来制备具有特殊性质和功能的DNA纳米结构。
这项技术可以用于将酶催化活性的选择性和灵敏度增强到非常高的水平。
例如，可以使用DNA纳米技术来制备出特定结构的纳米酶，使得其在特定物质存在时能够进行高效率的催化作用。
此外，还可以使用DNA纳米技术来制备出具有药物释放能力的酶复合物，用于治疗多种疾病。
四、人工智能技术人工智能技术可以帮助酶学家从大量的数据中提取关键信息，使用信息来发现新酶并优化诊断和治疗疾病的方法。
例如，可以使用机器学习技术来发现新的酶反应路径，使得酶的应用领域更加广阔，而且可以使酶学研究变得更加高效。
总之，随着科学技术的不断发展，酶学研究的新方法和技术也在不断地涌现出来。
这些新技术不仅可以促进酶学研究的进展，而且还可以为酶在环境、农业和医学等领域中的应用奠定更加坚实的基础。
酶学的研究与应用
酶学的研究与应用酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内一种具有催化作用的分子。
酶具有高度的选择性和效率，可以加速化学反应的速度。
酶学是研究和应用酶的学科，已经成为现代生命科学和生物技术中不可缺少的一部分。
本文将从酶学的发展历程、酶的结构和功能、酶学的应用三个方面来探讨酶学的研究和应用。
一、酶学的发展历程酶学的研究始于19世纪末。
当时，科学家已经发现了酵母菌能够将葡萄糖转化为酒精，但是不清楚具体的化学过程和机理。
直到1897年，著名的斯沃森和斯基里克斯发现了第一种蛋白质酶之一，即淀粉酶，这标志着酶学的诞生。
20世纪初，英国科学家斯莫尔特发明了酶的定量测定方法，奠定了酶学实验基础。
随着科学技术的不断进步，酶学的研究逐渐深入，越来越多的酶被发现，对酶的结构和功能进行了深入探究，酶的应用也得到了广泛发展。
二、酶的结构和功能酶是由氨基酸组成的长链蛋白质分子。
不同的酶有不同的序列和折叠方式，因此结构也各有不同。
但是所有的酶都有一个共同的特点，就是有一个催化部位，具有催化作用。
酶的活性主要取决于催化部位的结构和环境条件，在适当的条件下，酶可以加速化学反应的速率。
酶的功能非常广泛，可以催化各种化学反应，例如消化、代谢、免疫等。
其中，消化酶可以帮助人体消化食物，如淀粉酶可以将淀粉分解为葡萄糖；代谢酶则可以帮助人体内的化学反应进行到最终产物，如乳酸脱氢酶可以将乳酸转化为丙酮酸；免疫酶可以保护身体免受病原体的侵害，如抗体。
三、酶学的应用随着酶学的深入研究和理解，酶的应用范围也越来越广泛。
酶学的应用主要包括以下三个方面。
1. 医疗应用酶在医疗领域中有着广泛的应用。
其中一个典型的例子就是酶替代治疗。
一些人体内缺乏某种消化酶，导致消化不良。
此时，可以通过酶替代治疗，给患者注射相应的消化酶，帮助消化食物。
此外，酶还可以用于制药工业，如制造抗生素和蛋白质药物。
2. 食品加工酶学在食品加工中也有广泛的应用，如在制作乳制品中，可以使用乳糖酶来分解乳糖，制作出不含乳糖的乳制品；在制作酒类中，使用酵母菌来发酵麦芽，制造出啤酒和葡萄酒等。
生物化学中的酶学研究
生物化学中的酶学研究生物化学是研究生物大分子结构、功能及其代谢过程等方面的学科。
其中，酶学研究是一项重要的内容。
酶是生物体内能够催化化学反应的蛋白质分子，它们在生物体内起着至关重要的作用。
本文将从酶的定义、分类、催化机理及应用等角度对酶学研究进行探讨。
一、酶的定义和分类酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，使反应速率加快。
酶的反应催化具有高效性、特异性和调控性等特征。
酶分为简单酶和复合酶两大类。
简单酶是由单一蛋白质分子构成的酶，能够催化一个特定的反应。
复合酶由多个亚单位组成，不同亚单位分别承担不同的作用，可以协同作用完成一个复杂的催化过程。
此外，酶还可以按照催化类型进行分类，主要分为氧化还原酶、转移酶、加水酶和异构酶等类别。
二、酶的催化机理酶的催化机理可分为两类：酶促反应和酶辅助反应。
酶促反应是指酶催化反应时，酶能够与受体分子结合，使其转换为高能状态，然后促使产生产物。
在这个过程中，酶与受体分子之间形成的反应中间体是整个反应机理的关键。
酶辅助反应是指酶通过调节反应中的非酶催化步骤，促进反应产生。
这种机制是通过酶能够改变反应催化过程中的化学平衡和速率来实现的。
三、酶在生物体内的应用酶在生物体内的作用非常广泛。
其中，消化系统中的酶主要用于分解食物中的大分子物质，使其变成小分子物质，方便吸收和利用。
此外，酶在生物体内还承担着代谢调节、信号转导、免疫防御等多种生理活动。
因此，酶的研究对于生命科学领域的进展具有重要意义。
除了在生物体内的应用外，酶在其他领域中也有广泛的应用。
例如，酶在制药、食品工业、生物能源等方面均有广泛的应用。
在制药领域中，酶被用来合成新型化合物、制备药物、研制新型药物等等；在食品工业中，酶可以用来改善食品的味道、色泽、质地和保质期；在生物能源领域中，酶可以被用来提高生物燃料产量和效率等。
四、酶学研究的发展前景随着生物学、生物技术、化学和信息学等学科的发展，酶学研究领域正在经历着一次变革。
酶学研究的新进展
酶学研究的新进展酶是生命体中的重要组分，可以催化生物反应，因此在许多生物和重要的产业中具有广泛的应用。
近年来，随着分子生物学、结构生物学、生物化学等科学的不断发展，酶的研究也取得了许多新进展。
基于基因组学的酶研究随着基因组学研究的深入，越来越多的序列信息被发现。
这些序列信息的发现为酶学研究提供了更全面的基础。
通过基因组学的方法，我们可以预测和发现数千种新酶，这些酶在生物工程和制药业中具有很大的应用前景。
同时，基于基因组学的方法还可以大规模筛选酶，以选择最适合特定反应、反应条件和底物的酶。
分子动力学的酶研究随着计算机科学和生物技术的不断进步，分子动力学已成为研究酶活性和酶机制的常用方法之一。
利用分子动力学模拟可以获得酶分子结构在时间和空间上的变化情况，从而了解酶的结构和酶活性。
此方法可以帮助酶学家设计新的酶，同时也可以揭示酶结构和机理的奥秘。
高通量分析的酶研究传统的酶研究方法比较繁琐、费时且样品需求量较大，而高通量分析技术可以同时处理多种样品，快速地筛选新的酶和优化酶反应条件。
高通量分析策略中包括光化学和蛋白质芯片技术等。
结合高通量分析技术，酶学家可以更好地理解和控制反应过程，以此提高生产效率和酶的价值。
蛋白质结构研究与酶机制研究酶是由蛋白质组成的，因此研究蛋白质的结构有助于了解酶的机制。
利用蛋白质结晶技术和冷冻电镜技术等方法，已经解析了大量酶的高分辨率结构，这些结构为研究酶的功能和机制提供了重要的信息。
结合蛋白质结构和酶机制研究，科学家可以深入了解酶的功能和机理，开发新的酶及其应用。
总的来说，随着不同科学技术的发展，酶学研究也在不断取得新的进展。
同时，酶作为生命体中的关键组分，在生物工程、制药、食品加工和环境保护等多个领域中具有广泛的应用前景。
相信在不久的将来，酶学研究将会为我们带来更多的惊喜。
酶学研究的新进展与应用前景
酶学研究的新进展与应用前景酶学作为生物化学的重要分支学科，一直受到科学家们的广泛关注。
酶是生物体内各种化学反应的催化剂，具有高效、特异性和可控性等特点，因此在医药、工业、环保等领域都具有重要的应用价值。
近年来，随着分子生物学、基因工程和生物晶体学等技术的发展，酶学研究取得了一系列突破性进展，同时也给酶学的应用前景带来了新的机遇和挑战。
一、酶学研究的新进展1. 酶的结构与功能研究生物晶体学技术的进步，使得科学家们可以高分辨率地解析酶的三维结构，加深对酶催化机制的理解和探究。
同时，在结构和功能的相关性方面也得到了深入的研究。
例如，最近一项研究发现人体中一种名为Itaconase的酶，可以将吡咯烷酮转化为丙烯酸，该过程对细胞代谢有重要意义。
这项发现揭示了酶的结构与功能之间的紧密联系，也为发掘新的生物催化反应提供了新思路。
2. 酶的进化研究生物体内的酶在长期的进化过程中，逐渐形成了丰富的多样性。
研究不同物种酶的特性和分化路径，有助于揭示酶的进化机制和适应环境的方式。
近来的研究表明，酶家族和基因家族的扩张与收缩，主要受到复制机制、自然选择和基因重组等因素的影响。
同时，比较酶家族和基因家族的演化，可以增加对生物种群进化的认识。
3. 酶的催化机理研究酶对化学反应的催化机制一直是酶学研究的中心问题。
近年来，随着理论计算、光谱学和微观动力学等技术的发展，研究人员对酶的催化机理有了更深入的认识。
例如，最近的一项研究证实了酶催化反应中的亲核攻击能够通过核子挪移（即原子的转移）的方式实现。
这一发现提供了新的理论基础，可以推动酶学的更深入研究和应用。
二、酶学研究的应用前景1. 医药领域由于酶具有高效、特异和可控的特性，成为医药领域的重要催化剂。
例如，酶抑制剂可以抑制某些疾病的发生，如癌症、糖尿病、肝炎等。
另外，酶在药物合成、药代动力学、药物传输等方面也有着重要的作用。
例如，酶可用于合成特定的药物分子，同时可以加速药物分子的代谢和排泄，从而减少不良反应和毒性。
酶学研究在医学领域中的应用
酶学研究在医学领域中的应用酶学研究是生物化学中的一个非常重要的分支，涉及到酶的结构、功能、机制、调控等多个方面。
在医学领域，酶学研究的应用非常广泛，包括诊断、治疗、药物研发等多个方面。
下面将从多个方面介绍酶学在医学领域中的应用。
一、酶学诊断酶学诊断是通过检测体液中某些酶的活性水平来判断患者是否有某种疾病的诊断方法。
例如，肝脏功能异常时，血清转氨酶、碱性磷酸酶等酶的活性水平会发生变化。
因此，通过检测这些酶的活性水平，可以帮助医生判断患者是否有肝脏疾病。
此外，在心肌梗死、肝炎、胰腺炎等多种疾病的诊断中也都有酶学检测的应用。
二、酶学治疗酶学治疗是指通过注射或口服酶制剂来辅助治疗某些疾病的方法。
例如，胃溃疡、胰腺炎等疾病都会导致胃肠道酶活性水平下降，导致消化不良。
此时，通过注射或口服胃肠道酶制剂，可以增加消化酶的活性，从而改善患者的消化功能。
此外，胰腺外分泌功能不足、囊性纤维化等疾病也有使用酶学治疗的方法。
三、酶学药物研发酶学药物研发是指通过深入研究酶的结构、功能、机制和调控等方面，开发新型的药物。
例如，在癌症治疗中，一些药物可以抑制肿瘤细胞中的某些酶的活性，从而阻止肿瘤细胞的生长。
此外，在糖尿病、高血压等疾病的治疗中，也有通过影响某些酶的活性来达到治疗效果的药物。
四、酶学免疫学酶学免疫学是指利用酶的催化作用来检测免疫反应的方法。
例如，在ELISA检测中，抗原或抗体通过特定的酶标记检测，可以通过变色反应来判断样品中是否存在指定的物质。
同时，酶学免疫学还有许多其他的应用，例如，对于自身免疫性疾病、肿瘤免疫干预等方面都有应用。
总结：综上所述，酶学研究在医学领域中有着广泛的应用。
对于患者的诊断、治疗、药物研发等方面都有着重要的作用。
随着技术的不断进步和酶学研究的深入，相信酶学的应用在医学领域中的作用还会有进一步发展。
酶学研究的最新进展
酶学研究的最新进展酶学是研究酶作用机理、性质以及酶的应用等方面的学科。
酶作为生物催化剂，参与了生命的各个领域，如代谢、信号传导、细胞分化、免疫反应等。
对于酶学的研究，不仅可以加深对生命基本规律的认识，还能为实现农业、医疗、工业等领域的经济增长和社会发展做出重要的贡献。
在现代生命科学的研究中，酶学一直是一个热门话题。
近年来，酶学研究在机制、结构、功能等方面都取得了一些新进展。
一、酶催化机制的新认识催化是酶最基本的功能之一。
酶能够加速化学反应的速率，使之不再受限于传统反应条件，如温度、pH等。
而酶作用机制，一直是酶学家们关注的焦点。
目前，关于酶催化机制的研究主要集中在以下几个方面。
1.催化机构的精细解析酶的催化机构通常包括吸附、取向、诱导、质子传递等多个环节。
目前，酶学家们在利用X射线晶体结构技术等手段，对许多重要酶的催化机构进行了精细解析。
例如，对乳酸脱氢酶、乙醇脱氢酶、GLUT1、P-gp等酶的结构研究，揭示了酶的催化机制，进一步深化了对酶的理解。
2.中间态的探究与研究在催化过程中，酶能够形成不同的中间态，这些中间态反映了催化机制的多个方面，如亚基配位、化学反应、质子转移等。
例如，针对α-淀粉酶、环氧酶、酯酶、乳酸催化剂等酶的研究，发现了不同的中间态，进一步揭示了其催化机制。
3.催化剂的创新发现酶的活性部位就是催化剂。
近来，对酶活性部位的理解得到了重要补充。
例如，发现了吡咯核酸的催化剂作用、金属离子的催化剂作用、催化剂协作的作用等重要发现。
这些新发现，可能在未来的研究中为制备更高效的催化剂提供借鉴。
二、酶结构与功能的研究酶的结构与功能是密不可分的。
如何发现和研究酶的结构与功能，一直是酶学家们努力的方向。
近些年来，关于酶结构与功能的研究进展主要集中在以下几个方面。
1.结构和功能之间的联系酶学家们一直在努力破解结构与功能之间的联系。
近来，研究人员采用多种方法来探究酶的结构和功能之间的关系，例如，利用定量质谱方法、表达遗传学方法等，可以发现结构上构象变化给酶的功能带来了重要影响。
酶学反应机理的研究方法和应用
酶学反应机理的研究方法和应用酶是一种生物催化剂，它具有高效、特异、可逆和选择性等特性，广泛应用于医药、食品加工、化工等领域。
酶学反应机理是研究酶作用的基础，了解其机理有助于优化反应条件、提高反应效率。
下面将介绍酶学反应机理的研究方法和应用。
一、色谱法色谱法是酶学研究中常用的方法之一。
其原理是利用不同性质的物质在移动相和静相间的分配差异，实现色谱分离和分析。
在酶学反应机理的研究中，可以利用色谱法分离和分析反应产物、底物、中间体等，从而了解反应过程中涉及的化学物质及其浓度变化。
例如，研究酶催化反应产生的乙醇酸，可以采用离子交换色谱法将其与其他酸性物质分离。
通过检测不同反应时间点的样品中乙醇酸的含量变化，可以了解酶催化反应动力学参数，如反应速率常数、亲和力常数等。
二、质谱法质谱法是利用质量分析仪将化合物化为离子，并根据其质量和相对丰度进行检测和分析的方法。
在酶学反应机理的研究中，可以利用质谱法对反应过程中形成的中间体、产物等进行鉴定和定量。
例如，研究酶催化反应产生的黄酮类化合物，可以采用电喷雾质谱法（ESI-MS）进行分析。
通过检测不同反应时间点的样品中黄酮类物质的含量和结构变化，可以了解酶催化反应途径及其动力学参数等信息。
三、动力学分析动力学分析是研究酶催化反应速率和机理的基础。
它包括酶反应速率、酶底物亲和力、反应中间体生成和消失速率等方面的内容。
通过动力学分析，可以了解酶催化反应速率常数、酶抑制剂的作用和机理、酶催化反应的动力学机制等重要信息。
例如，研究酶催化反应的反应速率和动力学机理可以采用酶动力学参数测定仪。
通常通过改变反应底物浓度、温度、pH值等条件，测定反应速率和酶反应的动力学方程，并进一步了解酶催化反应的动力学性质。
四、结构分析结构分析是研究酶催化机制的重要方法之一。
它可以通过研究酶的分子结构、酶活性中心和底物结合模式等方面的信息，深入了解酶催化反应的机理和动力学特性。
例如，利用X射线晶体学可以揭示酶分子结构，并进一步了解酶活性中心的构造和底物结合模式等信息。
酶学研究及其应用
酶学研究及其应用酶学是研究酶的结构、功能、特性、调控等方面的学科，是生物化学的重要分支。
酶是一种生物催化剂，能够在较温和的条件下促进生物反应的进行。
酶通过受体-配体结合、亚基交替构象、可逆调控等方式发挥催化作用，对维持生物体内的代谢活动和生命过程有着至关重要的作用。
因此，酶学研究不仅是学术研究的热点之一，还在工业、医药、环保等领域发挥着重要的应用价值。
1. 酶学研究的进展自酶学诞生以来，随着生物化学、分子生物学、结构生物学等学科的迅速发展，人们对酶的认知也越来越深入。
通过分离、纯化、结晶和晶体学研究，人们逐渐揭示了各种酶的结构和功能；通过同位素示踪、酶动力学和差示电泳等技术，人们研究了酶的代谢途径和调控机制；通过基因工程、蛋白质工程和晶体结构分析等手段，人们不断改良和探索新型酶的应用。
2. 酶学在工业中的应用酶具有催化效率高、特异性强、反应条件温和、无毒、易于分离和回收等优点，在工业中应用广泛。
例如，葡萄糖异构酶和木糖酶可以将廉价的低级糖转化为高价值的六碳糖，可用于生产大豆异麦芽糖、果汁糖和饲料添加剂；纤维素酶、木质素酶、淀粉酶等可用于造纸、酿酒、饲料、食品工业；氨基酸酶、生物酶、蛋白酶等可用于制备药物、化妆品和清洗剂等领域。
3. 酶学在医药中的应用酶在医药领域也有着广泛的应用。
例如，胰岛素、蛋白酶和磷酸酯酶等均是人体内的重要酶，可用于治疗糖尿病、消化道疾病和神经系统疾病；具有降低胆固醇的作用的HMG-CoA还原酶抑制剂等也是常用药物；腺苷酰转移酶和去甲酰酶等则可用于检测肝脏、肾脏和胰腺的功能和疾病。
4. 酶学在环保中的应用酶学在环保领域也具有一定的应用价值。
例如，脱氮酶和脱磷酶等可用于处理生物污水、工业废水和农业废水，减少氮、磷等污染物的排放；微生物酶在生物降解和废弃物处理中也有着独特的作用，如生物柴油的制备、生物垃圾的处理等。
总之，酶学是一门重要的学科，其研究成果和应用价值在各个领域都有所体现。
酶学研究的新进展
酶学研究的新进展酶学研究是生物学领域中广泛关注的领域之一，主要研究酶的结构、功能、机制和应用等方面。
随着科技的不断发展，酶学研究也在不断深入，近年来出现了一些新进展，本文将对其进行探讨。
一、酶的结构酶作为生物催化剂，其结构对其功能起着极其重要的影响。
在过去的研究中，科学家们主要通过X射线衍射、核磁共振和电子显微镜等手段研究酶的空间结构和三维构型。
但这些方法也有很多限制和局限性，如X射线衍射需要大量的蛋白质，而电子显微镜需要蛋白质晶体的平面性。
因此，科学家们开始采用先进的技术，如单分子荧光显微镜、原子力显微镜等，从单个酶分子的角度来研究其结构。
这些方法不仅可以提供更高分辨率的图像，还可以揭示酶的动态变化和功能机制。
二、酶的功能酶的功能机制一直是研究的热门话题之一。
目前，人们对酶的催化机制已经有了很深入的认识，其中一些关键性质可以通过计算机模拟进行研究。
人们已经成功地对很多酶类进行了全原子分子动力学模拟，可以从原子的角度上研究酶的催化反应机制和反应速率的变化。
此外，人们还发现，激光可以作为一种有益的工具来帮助观察和控制酶催化反应。
比如，在低能级的激光照射下，科学家们发现某些酶类可以发生同位素交换反应，从而揭示了其催化原理。
三、酶的应用酶的应用是酶学研究的一个重要方面，包括生物制药、食品工业、污水处理和生物传感器等。
在生物制药中，酶作为制药中间体的合成催化剂，可以诊断和治疗疾病。
在食品工业中，酶可以用来改善食品质量和口感，促进食品科技的发展。
在污水处理中，酶可以分解有毒有害物质，改善水质。
在生物传感器中，酶可以作为检测生物分子的重要组成部分，用于医学和环境监测等领域。
结语总之，随着科技的不断发展，酶学研究还有很大的发展空间。
未来的酶学研究将更加注重从微观角度出发，研究单个酶分子的结构和功能，同时结合分子设计、分子动力学模拟和新型材料等方法来研究酶的应用。
预计未来几年内，酶学研究降低成本，提高效率和安全性的新技术将不断涌现，从而推动酶学研究的进一步发展。
实验 酶学性质研究
实验四酶学性质研究一、实验目的1、了解pH、温度、金属离子对酶的活性的影响机理；2、掌握如何选择酶催化反应的最适pH、温度和获得最适pH条件的确定、以及Km常数的测定。
二、实验原理酶促反应速度受介质pH的影响，一种酶在几种pH介质中测其活力，可看到在某一pH时酶促效率最高，这个pH称为该酶的最适pH。
pH影响酶分子的活性部位的解离，另外，也影响底物的解离状态，从而影响酶活性中心的结合与底物或催化。
其次，有关基团解离状态的改变影响酶的空间构象，甚至会使酶变性。
酶的最适pH不是酶的特征性常数，如缓冲液的种类与浓度，底物浓度等均可改变酶作用的最适pH。
在一定温度范围内，酶促反应速率随温度的升高而加快；但当温度高到一定限度时，酶促反应速率不仅不再加快反而随着温度的升高而下降，最终，酶因高温变性失去活性，失去了催化能力。
在一定条件下，每一种酶在某一温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度在进行酶学研究时一般都要制作一条pH与酶活性的关系曲线，即保持其他条件恒定，在不同pH条件下测定酶促反应速度，以pH值为横坐标，反应速度为纵坐标作图。
由此曲线，不仅可以了解反应速度随pH值变化的情况，而且可以求得酶的最适pH。
最适温度的实验方法和pH类似。
酶促动力学研究酶促反应的速度及影响速度的各种因素，而米氏常数K m值等于酶促反应速度为最大速度一般时所对应的底物浓度，其值大小与酶的浓度无关，是酶促反应的特征常数。
不同酶的K m值不同，同一种酶与不同的底物反应时，其Km值也不同，Km值反映了酶和底物亲和力的强弱程度，Km值越大，表明酶和底物的亲和力越弱；Km值越小，表明酶与底物的亲和力越强。
酶的活力就是酶所催活的反应速度，通常用单位时间内底物的减少或产物的增加来表示。
酶反应过程中产物的生成和时间的关系可以用进程曲线来说明，曲线的斜率就是酶反应过程中的反应速度。
从进程曲线来看，在一定时间内反应速度维持恒定，但随着时间的延长，反应速度逐渐降低，这是由多种因素造成的。
酶学的新研究方向与应用
酶学的新研究方向与应用酶学是分子生物学中非常重要的一个领域，也是现代生物技术和医药学的关键技术之一。
酶学研究了酶的结构、功能、代谢路径和应用等方面，为人们探索生物学和化学学的交叉领域提供了极其重要的科学基础。
新研究方向在酶学的研究中，人们不断地探索新的研究方向，并提出新的理论。
酶学的新研究方向主要有以下三个：1. 酶的结构研究：酶是蛋白质分子，其具体的结构对于酶的功能和代谢途径有着非常重要的影响。
现在，酶的结构研究已经发展到了非常深入的阶段，能够通过晶体学、核磁共振等技术手段完整地解析出酶的分子结构，以此来研究酶的功能和代谢途径等问题。
2. 酶的催化机理：酶是生物体内代谢反应的催化剂，其催化过程涉及到诸多生物化学反应机理。
近年来，通过蛋白质工程等技术，人们对酶的催化机理进行了深入的探究，并在此基础上发展出了新的酶类催化反应。
3. 酶作为药物和癌症治疗：随着酶学研究的深入，越来越多的酶被发现在人类疾病的发生和进展过程中起着关键的作用。
目前，酶已经成为了药物和癌症治疗的新型靶标，并且研究人员也在不断地开发新型酶抑制剂和酶类药物。
应用前景随着酶学研究的不断深入，酶在人类生产、工业生产和医学领域中的应用也日益广泛。
下面，笔者主要介绍一些典型的应用前景。
1. 食品加工：酶在食品加工和制作中有着非常广泛的应用。
例如，酶在果汁的提取和澄清中可以起到关键作用，还能够在食品中发酵和腌制等过程中加速反应。
2. 医疗领域：酶已经成为了一种重要的医疗手段，可以用来治疗某些疾病和促进人体细胞的再生。
例如，在心肌梗塞和脑梗死等疾病的治疗中，酶能够通过溶解血栓来缓解疾病。
3. 工业生产：在工业生产领域，酶的应用也非常广泛。
例如，酶在纺织、制浆、造纸、印染等领域中能够发挥重要的作用，还可以在各种工业过程中加速反应，提高生产效率。
总结综上所述，酶学是一门非常重要的分子生物学领域，其研究方向和应用前景也非常广泛。
通过对酶的结构、功能和代谢等方面的研究，人们能够更加深入地了解生物化学反应的本质，并在此基础上提出新的理论和新的应用技术。
研究生酶学1
为什么酶能有效地降低反应的活化能呢？这是因为（1）酶与底物的邻近效应（Proximity）和定向效应（Orientation）。
邻近效应是指A和B两个底物分子结合在酶分子的活性部位上，使得反应基团相互靠近，从而降低了进入过渡态所需的能量，这种效应称为邻近效应。
邻近效应大大增加了反应物的有效浓度。
底物有效浓度大，自然反应速度加快。
定向效应是指当底物结合在酶活性中心时，反应基团沿一定的方向相互靠近，使反应基团的分子轨道发生交叉，进入过渡态。
定向效应给反应基团分子轨道交叉提供了良好的条件。
这是在溶液中由于分子随机接触而进入过渡态所不能比拟的。
（2）酶与底物相互诱导的扭曲变形（strain或distortion）以及构象变化。
我们知道过渡态分子是不稳定的，其中某些化学键是处于伸展或变形之中。
反应物要达到过渡态的化学键状态是需要能量的。
酶活性部位与底物结合，可使底物的某些敏感键发生变形，从而使底物分子更接近于过渡态。
底物分子的变形可能是发生在底物与酶结合时，为了很好地契合，底物的构象有了小的变化，也可能是由于底物诱导酶改变构象之后随之而得的一个结果。
总之，酶活性部位的某些基团或离子，使底物敏感键的某些基团的电子云发生改变，即底物发生构象改变，形成互相契合的酶底物复合物。
（3）广义的酸碱催化，共价催化以及酶活性中心微环境的影响。
酶活性中具有相互的催化基团，这些基团可以参与催化反应，其具体的催化机理后面章节会专门讲到的。
此外，酶活性中心的微环境有利于特定的催化翻译能够进行。
在一个具体的酶催化反应中，上述因素往往是同时起作用，从而表现出酶催化功能的高效性，这是一般化学催化剂所无法比拟的。
酶特异性的类型一般来讲，一种物质能否成为某种酶的底物，必须具备两个条件，一是分子上具有被酶作用的化学键，二是该分子应具有一个或多个结合基团与酶活性中心结合，并使其敏感键对准酶的催化基团。
一般来说，酶的底物特异性一般可分为下列类型（A）反应特异性（reaction specificity）：指酶只催化某一特定类型的反应，如氧化作用（oxidation），转氨作用（transamination）等。
酶学的研究方法和研究进展
酶学的研究方法和研究进展酶学是研究酶的性质、结构、功能等方面的一门学科，对于人类的生活和健康具有极为重要的意义。
从化学反应的角度上来看，酶是一种生物催化剂，它可以加速化学反应的速度。
而在生物体内，酶参与了各种代谢的活动，如蛋白质合成、碳水化合物代谢、脂质代谢、核酸代谢等，因此研究酶学对于生命科学的发展、解决疾病问题、提高人类生产力和环保等方面都具有重要作用。
酶的研究方法：1.实验室途径：酶可通过分离纯化、研究其物理化学性质、酶学性质和结构等方面的实验来进行研究。
2.分子遗传学途径：通过研究酶的分子遗传学变异及其遗传修饰来研究酶的构造、功能和协同作用等。
3.系统生物学途径：利用计算生物学、系统生物学等方法，研究酶的代谢通路、蛋白质网络及其调控等。
酶学研究方法中，最常用的是实验室途径。
而分离纯化是实验室中最基础的研究方法，它可通过生物分离、离心、过滤、凝胶过滤、离子交换和亲和层析等方法进行纯化。
实验室中研究酶的物理和化学性质包括：酶的分子量、热稳定性、电泳特征、光谱特征等。
当然，研究酶的酶学性质更是酶学的重要内容，它包括了酶最适条件的确定、酶的反应动力学及其机理、酶的抑制和激活机制等。
而对于酶的结构，分子遗传学及X射线晶体学等方法也十分有效。
酶学的研究进展：1.结构生物学酶的结构生物学研究是酶学发展的一个重要方向，在新的微笑技术和新的结晶方法的加入下，解析酶分子晶体的速度越来越快。
同时，新的分子生物技术方法也为酶结构的研究提供了新突破口。
2.计算酶学计算酶学是把计算科学与酶学研究相结合的一门学科。
随着计算机运算能力的提高，计算酶学成为酶学研究的新的方法和工具。
在酶的分子模拟、酶结构的预测、生物信息学和系统生物学的研究中都有着广泛的应用。
3.酶催化机理研究酶催化机理研究是酶学研究的重要方向之一。
通过酶的特殊构象和活性位点的解析，分析和建立酶催化的反应机理，可以为酶催化机理的解析提供解决问题的方法。
同时，酶催化机理的研究也可以为酶的分子设计、酶抑制剂和活化剂的研究提供思路和方法。
酶学知识研究
酶学知识应用于临床诊断与治疗的探索临床上可根据酶浓度的变化用以辅助诊断。
若酶浓度变化由细胞坏死或细胞膜通透性变化引起，表示脏器或组织损伤；若为细胞内酶合成增加所致，提示组织再生、修复、成骨或异位分泌，或提示有恶性肿瘤的可能；若为酶排泄障碍引起者说明有梗阻存在。
同工酶的分析与鉴定则能反应疾病的部位、性质和程度。
一、转氨酶及其同工酶（一）生物化学特性转氨酶或称氨基转移酶是一组催化氨基在氨基酸与a-酮酸间转移的酶类，丙氨酸氨基转移酶（ALT）和（天）门冬氨酸氨基转移酶（AST）是其中最重要的两种，前者俗称为谷丙转氨酶（GPT），后者为谷草转氨酶（GOT）。
（二）体内分布AST广泛存在于多种器官中，按含量多少顺序为心、肝、骨骼肌和肾等，肝中70%存在于肝细胞线粒体中。
AST有两种同工酶ASTs 和ASTm，分别存在于可溶性的细胞质和线粒体。
细胞轻度损伤时ASTs 升高显著，而严重损伤时，则ASTm大量出现于血清中。
正常血清所含AST的同工酶主要为ASTs，但在病理状态下，如细胞坏死，则血清中以ASTm为主。
ALT大量存在于肝脏组织中，其次为肾、心、骨骼肌等。
血清ALT活性升高，通常表示肝脏损伤。
ALT有两种不同活性的同工酶a（ALTs）、b（ALTm），分别存在于细胞质及线粒体，后者的活性为前者的16倍。
肝细胞坏死血清中以ALTm为主。
（三）测定方法转氨酶的测定方法有许多种，其中以赖氏法最常用，由于此法操作简便、经济，一些小型实验室仍在使用。
目前，国内外实验室多采用连续监测法进行测定。
ALT速率法测定中酶偶联反应式为：ALTL-丙氨酸 + a-酮戊二酸 L-谷氨酸 + L-丙酮酸LD丙酮酸 + NADH + H+ L-乳酸 + NAD+AST速率法测定中酶偶联反应式为：ASTL-门冬氨酸 + a-酮戊二酸草酰乙酸 + L-谷氨酸MD草酰乙酸 +NADH + H+ L-苹果酸 + NAD+上述偶联反应中，NADH的氧化速率与标本中酶活性呈正比，可在340nm检测吸光度下降速率。
酶学研究在原生生物体系中的应用
酶学研究在原生生物体系中的应用酶学是生化领域中的一个极其重要的分支。
它主要研究生物体内各种酶的结构、功能、调节和应用等方面。
酶是调节代谢过程的关键因素，它们通过加速化学反应的速度，控制着细胞内分子的合成、转运和分解等过程，从而维持了生物体内正常的代谢状态。
因此，研究各种酶的特点和功能是探究生命起源、发展和演化的基础，也是理解各种疾病的发生和治疗的重要方法。
自从原生生物体系被发现以来，科学家们便开始探索酶学在这个体系中的应用。
因为原生生物体系包含了一些初级生物物种，它们具有良好的生化和细胞内物质转运特点，同时它们体积小、生长迅速、可控性强，这些使得它们成为了酶学研究的重要工具。
酶学研究在原生生物体系中的应用主要有以下几个方面:一、酶活性测定酶活性测定是研究酶学的基础。
在原生生物体系中，酶活性测定可以借助于对细胞内物质的分析以及分子生物学方法如PCR技术、蛋白质组学和同源克隆等技术来完成。
这些技术不仅能够准确地检测到目标酶的产物和底物，还可以通过体系的体积与浓度关系来测量酶的特定活性。
而且，原生生物体系中的酶活性测定通常可以以更少量的总细胞打破时间为代价，得到更高效的酶活性测定结果。
二、酶催化反应的研究酶催化反应研究是酶学应用领域的又一个热点。
在原生生物体系中，酶催化反应的研究主要针对特定物质的代谢途径，通过酶下降的相关化学反应，来探究酶在这一过程中的作用方式与特定催化条件下的反应特性等。
例如，研究如何在原生生物体系中调节特定酶的催化活力，以及如何运用还原酶对酶产生的负面影响进行纠正等。
此类研究对于我们加深对酶学的认知以及应用酶学研究治疗人类疾病具有重要意义。
三、酶在生物技术领域中的应用生物技术应用领域已经越来越广泛。
这其中，酶在生物技术领域中的应用是一项重要方面。
原生生物体系中富含各种酶相关基因，包括乙酰基转移酶、脱氢酶、氧化酶等等。
通过利用PCR、克隆技术及合成生物学等技术，创造出专用的酶和底物，在工业生产、生物燃料领域，无论在医学领域都有重大应用。
酶学的研究现状及应用前景
酶学的研究现状及应用前景酶是生物体内的一种特殊蛋白质，能够催化化学反应，是生物体内重要的催化剂。
酶学是研究酶及其反应机理和应用的科学，广泛应用于制药、食品、环保等领域。
本文将对酶学的研究现状及应用前景进行探讨。
一、酶学研究现状1. 酶的研究历程酶的研究可以追溯到18世纪，当时人们对葡萄酒、牛奶等发酵现象产生了兴趣。
1803年，化学家Buchner通过实验证实发酵现象与生命无关，为研究酶学提供了理论依据。
1860年，化学家Pasteur发现了酶对于化学反应的催化作用，打开了酶研究的大门。
随着科学技术的进步，人们对酶的结构、功能等方面进行了深入研究，创造了多种酶学研究技术。
2. 酶的分类酶根据催化作用不同可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、异构酶、合成酶等；根据作用机理不同可以分为酸性酶、碱性酶、蛋白酶等。
3. 酶活性的调控酶的活性可以受到各种因素的调控，如温度、pH值、离子浓度、酶底物浓度、酶抑制剂等。
人们可以通过对酶活性的调控来达到所需的反应结果，如酶工程中的酶反应优化。
4. 酶的结构和功能酶的结构是多样的，不同的结构决定了不同的催化机理。
酶通过与底物结合形成复合物，发生化学反应后再将产物释放。
酶的活性与其结构密切相关，不同结构的酶具有不同的催化机制和特定的底物适应性。
二、酶学应用前景1. 酶在工业领域的应用酶学在工业领域的应用十分广泛，如制药、食品、环保、制革、纺织等。
其中酶的应用在制药领域尤为重要，如丝氨酸蛋白酶作为一种蛋白分解酶在肿瘤治疗中得到了广泛应用；天然胰岛素酶的制备和精制也是一项重要的酶工程项目；其他还有酶法合成药物、酶解药物、酶技术制造药物等。
此外，在食品领域，酶技术也被广泛应用于提高食品品质、改善食品口感等方面。
2. 酶在生态环保领域的应用酶技术在生态环保领域的应用也越来越广泛。
例如，酶催化可以降解许多有害物质，如污水、工业废水和土壤污染物。
此外，在能源领域，酶技术也应用于生物质转化、生物燃料生产等方面，代替传统的炼油工艺。
酶学研究的生物学意义与应用前景
酶学研究的生物学意义与应用前景酶是一类特殊的蛋白质分子，拥有特定的生物催化活性。
在许多生物过程中，酶扮演着重要的角色。
酶学作为生物化学的一个分支，研究酶的结构、功能和反应机制，对于深入理解生物学过程、研究新型酶类药物、开发工业生产等方面具有重要意义。
酶的生物学意义酶具有高度的专一性，能够在生物体内催化各种生物反应，例如代谢、蛋白质合成等。
酶对生物体内种种反应的催化速率明显快于无酶催化的反应，这是因为酶能快速促进化学反应进入中间状态，并降低化学反应的活化能，从而使化学反应在体内快速进行。
酶的高度特异性和催化速率为生物学家研究生命活动提供了有力的工具。
通过研究酶的性质和反应机制，生物学家可以深入了解生物体内的各种代谢反应，从而揭示生物内分子之间的相互作用和协调。
例如，研究葡萄糖氧化酶对于糖的氧化反应的催化作用，可以对糖代谢、酸碱平衡等生命活动产生强烈的影响有所认识。
此外，酶也对生物体内蛋白质的合成和降解有重要影响。
研究蛋白质酶对于蛋白质降解的催化作用，可以深入了解蛋白质的合成、修饰和降解过程，从而揭示生命活动的更加复杂的本质。
酶在药物和生产领域中的应用前景酶的高度专一性和催化速率表明，酶可以作为一种有利的药物和生产工业催化剂。
酶类药物和工业酶催化剂已经成为当前的研究热点和发展方向。
酶类药物的研究和使用受到很多关注。
这些药物具有高度的专一性、高效性和低副作用等特点。
例如，胰岛素就是一种酶类药物，它模拟胰腺中的胰岛素分泌，具有调节体内糖类代谢的作用。
酶类药物的研究将有助于深入了解各种疾病的发生、治疗和预防。
相信在未来的科技进展中，在探索治疗各种子宫疾病的方面也可以涉及到酶类药物的研究和应用。
酶也可以应用于工业催化反应领域，用于蛋白质水解、合成和转移等反应。
工业中的酵素反应催化剂具有高效、节能、环保等优点，还可以减少废物产生，进一步起到减少排放物对环境的影响。
此外，酶的催化能程可以通过基因工程技术得以调制，其特异性及催化速率也能得到有效的改善，为工业酶的研究提供了更高精度和更加灵活的工具。
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Cech和Altman各自独立地发现了 和 各自独立地发现了RNA的催化活性，并 的催化活性， 各自独立地发现了 的催化活性 命名这一类酶为ribozyme（核酶）， 人共同获 （核酶），2人共同获 命名这一类酶为 ）， 人共同获1989年诺贝 年诺贝 尔化学奖。 尔化学奖。 抗体酶（ 抗体酶（abzyme） ） 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子， 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区 即肽链的N端 是识别抗原的活性区域， （即肽链的 端）是识别抗原的活性区域，这部分区域被赋予 了酶的属性。 了酶的属性。 1986年美国 年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在 两个实验室同时在Science上发 年美国 和 两个实验室同时在 上发 表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。 表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。
1902 Brown 1903 Henri
米氏方程（平衡学说） 米氏方程（平衡学说） Michaelis-Menten k1 E+S k -1 vinit= Vmax〔S〕 Ks +〔S〕 ES k2 E+P
Ks=k -1/ k1 （ k -1 ＞ k2 ）
稳态学说（修正） 稳态学说（修正）(Briggs Handane)
血管紧张素肽前体 血管紧张素肽转换酶（ACE） 血管紧张素肽转换酶（ACE） 血管紧张素肽 血压升高 ACE抑制剂成为一类常用降压药 ACE抑制剂成为一类常用降压药
细菌抗药性与青霉素酰胺酶
青霉素 青霉素酰胺酶（水解） 青霉素酰胺酶（水解） 对青霉素产生耐药性
/enzyme/ /index.html
Enzyme Handbook， Thomas E Barman编，Vol I, Vol II 1969年。 ， 编 年 Enzyme Handbook，Thomas E. Barman编 Supplement I, 1974年。 ， 编 年
酶的动力学 酶的催化机制 酶的调节的多样性
J.B.Sumner
J.H.Northrop
Hirs,Moore等测定了RNaseA氨基酸序列 等测定了RNaseA 1963 Hirs,Moore等测定了RNaseA氨基酸序列 Phillips首次阐明了溶菌酶的晶体结构 1965 Phillips首次阐明了溶菌酶的晶体结构 1969 人工合成胰核糖核酸酶
胰凝乳蛋白酶选择水解N 胰凝乳蛋白酶选择水解N-乙酰氨基 甲酯所测k 甲酯所测 cat/ Km
在酯中的氨基酸 Gly Val Leu Phe kcat/ Km（mol-1Ls -1 ） 1.3× 10-1 × 3.6 × 102 3.0× 103 × 1.0 × 105
kcat、 Km 、 kcat/ Km表示的含义有何 不同？ 不同？ 为什么K 要用Lineweaver Burk双倒 Lineweaver为什么 m要用Lineweaver-Burk双倒 数作图法等方法求得？ 数作图法等方法求得？
2 功能酶学
在基因编码的全部蛋白质中, 在基因编码的全部蛋白质中, 酶占有很大 的比例, 了解这些酶的功能是后基因组研的重要 的比例, 内容。 内容。
3、应用酶学
酶制剂的研究、固定化酶 酶电极和 酶制剂的研究 固定化酶、酶电极和 固定化酶 酶反应器、模型与模拟、抗体酶、 酶反应器 模型与模拟、抗体酶、酶 模型与模拟 标药物
竟争性抑制 可逆抑制作用 非竟争性抑制 反竟争性抑制 混和性抑制作用
如何区别可逆抑制作用不可逆抑制作用？ 如何区别可逆抑制作用不可逆抑制作用？
1—— S + E I（可逆） 2—— S + I（可逆）+ E I（不可逆） 3—— S + I（不可逆）+ E 使各管体积相等，测定反应v 并用[E]对 使各管体积相等，测定反应v，并用[E]对v 作图； 作图；
1983年美国 S.Altman等研究 年美国 等研究RNaseP（由20%蛋白质和 等研究 （ 蛋白质和 80%的RNA组成），发现 的 组成），发现RNaseP中的 中的RNA可催化 coli 可催化E. 组成），发现 中的 可催化 tRNA的前体加工。 的前体加工。 的前体加工
Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA
竟争性抑制
Vmax〔S〕 V=—————————— V=—————————— 〔I〕 1+—— ——） Km（1+——）+ 〔S〕 Ki
1 Km [I] 1 1 --） = （1+ --） × + （ V Vmax Vmax Ki [S]
动力学特点
当有I存在时， ↑， max不变 当有I存在时， Km ↑， Vmax不变 成正比， 抑制分数 i与［I］成正比，与［S］成反比 机理 1)I与S结构类似 与 结构类似 2) I与S结构不类似 与 结构不类似
1995年Cuenoud等发现有些 年 等发现有些DNA分子亦具有催化 等发现有些 分子亦具有催化 活性。 活性。
酶是一类具有高效率、高度专一性、 酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节 的高分子生物催化剂
酶学研究的现状与展望
1、分子酶学 空间结构的解析(数据库) 1） 空间结构的解析(数据库) 2） 酶促反应过程中动态结构研究 结构与功能(活性中心) 3） 结构与功能(活性中心) 4） 空间结构与功能
4、 V = 1/2 Vmax, Km = [S]
5、可逆反应——测定Km及底物的浓度，可 、可逆反应 测定Km及底物的浓度， 测定Km及底物的浓度 推测反应的方向 推测反应的方向 系列反应——测定Km及底物的浓度，有 系列反应 测定Km及底物的浓度， 测定Km及底物的浓度 助于寻找限速反应。 助于寻找限速反应。
1982年美国 Cech等人发现四膜虫的 年美国T. 等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 年美国 等人发现四膜虫的 前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性 有催化活性
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
k1 E+S ES k –1 k -2 Vmax〔S〕 vinit= Km +〔S〕 Km= （k2+ k –1） / k1 k2 E+P
米氏方程→ 米氏方程→ Km 、 kcat、 Ks
一、 Km的意义 Km的意义 1、 Km= （k2+ k –1） / k1 ——特征常数 特征常数 2、 Km= （k2+ k –1） / k1 = Ks + k 2/ k1 ——酶与底物亲和力 酶与底物亲和力 3、 最适底物 v/ Km最大
国际系统分类法
1．分类: ．分类
6大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、连接 大类酶，氧化还原、转移、水解、 裂合、异构、 大类酶
2．编号: ．编号 用4个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“”隔开，前面冠以 个阿拉伯数字的编号表示，数字中用“ 隔开， 个阿拉伯数字的编号表示 隔开 EC（为Enzyme Commission）。 （ ）。 EC 类.亚类 亚亚类 排号，如EC 1.1.1.1 亚类.亚亚类 排号， 亚类 亚亚类.排号
酶 (Enzyme)
一、研究历史
德国人库恩（ Kuhne） 提出"Enzyme"一词 一词， 1878 德国人库恩 （ Kuhne） 提出 " Enzyme" 一词 ， 意 为"在酵母中" 在酵母中" Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动无关 兄弟证明发酵与细胞的活动无关， 1897 Buchner 兄弟证明发酵与细胞的活动无关 ， 不 含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵
kcat转换率（Turnovernumer）T.N 转换率（ ）
表示底物饱和时每个酶分子在单位时间内能使底物转化为产物的 最大分子数。 最大分子数。 简单反应： kcat=k2 简单反应： 复杂反应： 相当于各个反应常数k 复杂反应： kcat相当于各个反应常数k0k1k-2* 的复合常数 特定条件的特定反应， 特定条件的特定反应，表示酶催化能力的特征常数
Vmax = Kcat〔E0〕
kcat/ Km的意义及应用
vinit= = =
Vmax[S] Km +[S] kcat [E0][S] Km + [S] kcat [E0] [S] Km S形成产物时的表观二级速度常数
[S]＜＜ [S]＜＜ Km, E与 (专一性常数 。 专一性常数)。 专一性常数 比较不同酶或同一种酶催化不同底物时的催化效率
The CAZy database describes the families of structurally-related catalytic and carbohydrate-binding modules (or functional domains) of enzymes that degrade, modify, or create glycosidic bonds.
米氏常数的求法
V m ax [S ] V= K m + [S]
Km 1 1 1 = × + V Vmax [S] Vmax
双倒数作图法
斜率=Km/Vmax 斜率
-1/Km
1/Vmax
酶的抑制作用
失活作用——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用. 失活作用——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用. ——酶蛋白质的变性而引起酶活力丧失的作用 抑制作用——酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性, 抑制作用——酶的必需基团化学性质的改变,但酶未变性, ——酶的必需基团化学性质的改变 而引起酶的活性降低或丧失的现象. 而引起酶的活性降低或丧失的现象. 去激活作用——某些酶只有在金属离子存在才有活性, 去激活作用——某些酶只有在金属离子存在才有活性,如 ——某些酶只有在金属离子存在才有活性 EDTA去除金属离子 也会引起这些酶活性降低或丧失. 去除金属离子, 用EDTA去除金属离子,也会引起这些酶活性降低或丧失.