生物化学复习资料
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1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸
2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键
3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm
4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失
5、核酸的基本组成单位是核苷酸
6、tRNA的二级结构为三叶草形
7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂
8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键
9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能
10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变
11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强
12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化
13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定
14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起
15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA
16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL
17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏
18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素
19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ
20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例
22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛
23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素
24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸
25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA
26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白
27、体内胆红素主要来源是血红蛋白
28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸
29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸
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1。氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）
芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸
3。氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.
等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.
4。试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基
5。简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？
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第六章⽣物氧化与氧化磷酸化
（⼀）名词解释
1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题
1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？
①见名词解释“⽣物氧化”；
②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；
③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；
④⽅式：通常为三种氧化⽅式
A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧
NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+
H2O -2H
B：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH
|
OH
-2H
直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOH
C：脱电⼦：-e
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生物化学基础
复习提纲
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第一章糖类
本章节包括以下几个知识点
1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】
糖的定义和分类：
定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮
分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些
【例题1】琼脂和琼脂糖（09）
A、主要成分相同,属同多糖
生物化学期末复习知识点
第一章蛋白质练习题
1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？
在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met 和Pro。
（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。
这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。
（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。
2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？
蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来
3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。
在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。
4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么；
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第⼀章蛋⽩质
1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%
公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）
2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：
（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷
（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸
（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸
（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺
4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/2
5.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收
6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：
多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列⽅式
蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓
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痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频 痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频
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第三章蛋⽩质
2.2.3 氨基酸的分类
在中性pH条件下
按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四⼤类,
不带电荷极性氨基酸：Gly, Ser, Thr, Cys,Thr,Asn,Gln
带负电荷极性氨基酸：Asp, Glu
带正电荷极性氨基酸：His, Arg, Lys
⾮极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
含⾮极性侧链基团：Gly, G Ala, A Val, V Leu, L Met, M Ile, I
含极性侧链基团：Ser, S Thr, T Cys, C Pro, P Asn, N Gln, Q
含芳⾹基团：Phe, F; Tyr, Y; Trp, W
含碱性侧链基团（带正电荷）：Lys, K; Arg, R; His, H
含酸性侧链基团（带负电荷）：Asp, D; Glu, E
2.2.4 氨基酸的主要理化性质
光吸收特性
各种氨基酸在可见区都没有光吸收。
在紫外光区芳⾹族氨基酸在280nm处有最⼤吸收峰（⾊氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最⼤吸收波长分别为279、278、259nm ）
氨基酸的等电点
对某⼀种氨基酸⽽⾔，当溶液在某⼀个特定的pH，氨基酸以两性离⼦的形式存在，并且其所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。在直流电场中，它既不向正极，也不向负极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点（pI）。
3.蛋⽩质的化学结构和⾼级结构
肽键：指蛋⽩质分⼦中，由⼀个氨基酸的α-COOH和另⼀个氨基酸的α-NH2之间脱⽔缩合⽽成的酰胺键，它是蛋⽩质结构中的主要共价键。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点
静态生物化学－结构和催化作用
1.1 氨基酸、多肽和蛋白质
1. 部分氨基酸的特殊性质：
蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；
只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；
Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；
Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；
Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；
His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；
Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；
Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；
A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；
Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类
按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：
非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)
酶的活性中心：His、Ser、Cys
3. 氨基酸的化学性质
所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
生物化学复习题及答案
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《生物化学》复习
一、术语解释：
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合
氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的
球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的
溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次
配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的
温度。8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；
9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。有时，它还使用每克酶制剂
或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷
生物化学知识点总结 复习
• 57、环状结构的己醛糖的异构体数目为（） • A. 4 B. 3 C. 32 D. 16
• 58、加入下列哪种试剂不会导致蛋白质变 性（）
• A.尿素 B.盐酸胍 C. SDS D.硫酸铵
• 59、六肽Lys-Gln-Cys-Asp-Glu-Ile在pH7时 的静电荷是（）
• 20、α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的 个数是：( )
• A.4.8 B. 10 C.3.6 D. 3.0 E.2.5
• 21、三羧酸循环一周，有几次脱氢反应 （）
• A. 1次 B. 2次 C. 3次 • D. 4次 E. 5次
• 22、NADH氧化呼吸链的组分不包括（ ）
• A .NAD B. FMN C. FAD D. CoQ E. Cytc
wk.baidu.comD、两性性质
• 7、热变性后的DNA A、形成三股螺旋 B、紫外吸收增强
• C、磷酸二酯键断裂 D、碱基组成发生变化
• 8、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白 原（）
• A、变性的过程
B、激活的过程
• C、变构的过程
D、重新组合的过程
• 9、识别转录起始点的是 • A. σ因子 B. 核心酶 • C. RNA聚合酶的β因子 • D. RNA聚合酶的γ亚基 • E. RNA聚合酶的ε亚基
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第一章绪论
一、生物化学的定义
生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。
二、生物体的化学组成
生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
三、生物化学发展经历了哪些阶段
生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
四、我国现代生化学家最突出的贡献
我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面
1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质
一、必需氨基酸和非必需氨基酸
必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。
非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。
二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。解离后，分子携带正电荷。
三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）
两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。
等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
生物化学考试复习资料
⽣物化学考试复习资料
⼀、名词解释
1、蛋⽩质的⼀级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
2、蛋⽩质的凝固：蛋⽩质经强酸、强碱作⽤发⽣变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若
将pH调⾄等电点，则蛋⽩质⽴即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可
溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成⽐较坚固的凝块，此
凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋⽩质的凝固作⽤。
3、变构调节：体内⼀些代谢物与酶分⼦活性中⼼外的调节部位可逆地结合，使酶发⽣构
象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节⽅式称为变构调节。
4、酶的化学修饰：酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合，从
⽽改变酶的活性，以调节代谢途径，这⼀过程称为酶的化学修饰。
5、维⽣素：是⼀类维持机体正常⽣理功能所必需，⼈体内不能合成或合成数量不能满⾜
机体需求，必须由⾷物提供的有机化合物。
6、维⽣素需要量：指能保持⼈体健康、达到机体应有的发育⽔平和能充分发挥效率地完
成各项体⼒和脑⼒活动的所需要的维⽣素的必需量。
7、⽣物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称⽣物氧化
8、呼吸链：位于线粒体内膜上起⽣物氧化作⽤的⼀系列酶（递氢体或递电⼦体），它们按⼀定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化
磷酸化。
10、底物⽔平磷酸化：底物分⼦内部原⼦重排，使能量集中⽽产⽣⾼能键，然后将⾼能磷酸键转给ADP⽣成ATP的过程。
11、乳酸循环：肌糖原分解产⽣乳酸，经⾎液循环运送⾄肝，经糖异⽣作⽤转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放⼊⾎后⼜被肌⾁组织摄取⽤以合成肌糖原
生物化学复习
=-=生化汇总一．是非题
1.脂肪酸活化为脂酰CoA时，需消耗2个高能磷酸键√
2.哺乳动物在无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。×
3.在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。√
4. 1 mol 葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2 mol ATP。√
5.在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。√
6.脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。√
7.在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3’端向5’端进得翻译的。-
8.葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。×
9.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。×
10.真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。×
11.核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。√
12.PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA变性、退火、和链的延伸三个步骤。√
13.原核生物转录终止时一定要ρ因子参与。×
14.RNA的转录合成和DNA合成一样，在起始合成前变需要有RNA引物参加。×
15.醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。×
（04~05年）
1.脂肪的氧化中，脂酰CoA在肉毒碱的携带下从线粒体进入胞浆中氧化。×
2.UDP-葡萄糖是糖原合成时的糖基体的供体形式。√
3.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应是葡萄糖在有氧条件下进入柠檬酸循环的关键步骤。×
4.酮体在肝细胞内生成而在肝外组织被利用，这是脂肪氧化供能的另一种形式。√
5.鱼藤酮能阻断琥珀酸脱氢的电子传递，也能阻断α-酮戊二酸脱氢的电子传递。√
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一、单项选择题
1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g）
2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠）
3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间
位置）
4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键）
5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧）
6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间
位置）
7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都
有生物学活性）
8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构）
9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚
合）
10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层）
11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂）
12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷
13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键）
14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1）
15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA）
16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）
17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度）
18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构）
19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂）
20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂）
21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性）
22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白）
23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与
生物化学复习资料
第一章绪论
生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；
物质代谢及其调节（动态生化）；
生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学
一、糖的定义及分类
糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）
单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖
寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖
多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖
1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu
3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）
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第一章蛋白质的结构与功能
1、氨基酸的结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）
2、蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）
3、蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键
4、何谓蛋白质变性？变性蛋白质有哪些性质改变？有何应用意义？
第二章核酸的结构与功能
1、合成DNA和RNA的原料是什么？
2、双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算。
(A＝T, G=C)
3、核酸分子中核苷酸之间的连键是什么？维系DNA双螺旋结构的因素，核小体的基本结构。
4、DNA双螺旋结构模型的要点。（P20）
5、Tm的概念，Tm值的高低与什么相关？（P27）
6、动物细胞内的主要RNA的结构与功能。
第三章酶
1、酶的活性中心的概念及理解、酶能加速化学反应的机理
2、米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
3、不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理
4、同工酶的概念。
5、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
6、酶的可逆性抑制作用的分类、概念、特点及其表观Km值和Vmax的变化第四章糖代谢
1、糖原合成的供体（活性葡萄糖）？
2、糖酵解的概念与过程，产生ATP的个数（糖原，葡萄糖），哪几步不可逆反应及相应酶？
3、糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生的概念。
4、糖代谢中三个底物水平磷酸化反应及相应酶。
5、磷酸戊糖途径中的两次脱氢各由什么酶催化，其辅酶是什么？生成的R-5-P 有什么作用？
6、糖异生的概念，糖异生三步不可逆反应如何克服？
7、丙酮酸脱氢酶系的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶
8、三羧酸循环的过程、要点及生理意义。
9、丙酮酸脱氢酶系的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶
10、三羧酸循环的过程、要点及生理意义。
11、血糖的概念、水平、来源与去路。
第五章脂类代谢
1、脂肪动员的概念、限速酶
2、脂肪酸 氧化的限速酶、步骤、产物、递氢体，脂肪酸氧化生成的ATP数目的计算。
3、胆固醇合成的原料、供氢体及限速酶。
4、胆固醇在体内的转化出路。
5、分别写出用超速离心法和电泳法分类，血浆脂蛋白的名称、合成部位、主要
功能。
6、什么是酮体？其生理意义和病理意义
第六章生物氧化
1、呼吸链中哪些是递氢体，哪些是递电子体？其电子传递过程如何？呼吸链中细胞色素的排列顺序。
2、体内生命活动和代谢过程的直接供能物质是什么？肌肉和脑组织的储能方式是什么？
3、氧化磷酸化、底物水平磷酸化的概念。影响氧化磷酸化的因素有哪些，作用机制如何？
第七章氨基酸代谢
1、必需氨基酸的种类（甲来写一本亮色书）。
2、转氨酶的辅酶是什么？谷丙转氨酶和谷草转氨酶各催化何种反应，测定血清转氨酶有何临床意义？
3、体内氨基酸脱氨基的主要方式是什么？肌肉组织以什么方式脱氨基？
4、鸟氨酸循环的主要器官和限速酶分别是什么？循环中哪一步在线粒体中反应？合成的尿素分子中的氮元素来自于哪种物质？
5、请简要说明体内氨的来源及去路，分析高血氨导致昏迷的生化机制。
6、氨基酸脱羧基可生成哪些物质，这些物质有什么功能？
7、一碳单位的定义、种类与载体，哪些氨基酸代谢生成哪些一碳单位？
8、苯丙酮酸尿症、白化病各由于哪种酶缺陷？酪氨酸代谢可产生哪些物质？第八章核苷酸代谢
1、嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料、嘌呤环和嘧啶环的元素来源、嘌呤和嘧啶合成的共同前体分别是什么？
2、脱氧核苷酸是在几磷酸核苷的水平上还原而成的？
3、嘌呤核苷酸分解的最终产物是什么？
4、痛风症的致病原因与治疗机理
第九章物质代谢调节与细胞信号转导
1、哪些重要分子处于代谢网络的分支口？
2、cAMP在信号转导过程中的作用机制。
第十章DNA的生物合成
1、半保留复制、半不连续复制的概念的理解，复制的原料、方向，引物、领头链、随从链、冈崎片段的理解
2、按照DNA复制的先后顺序，试述各种酶在其中的作用
3、了解DNA生物合成的基本过程。
第十一章RNA的生物合成
1、原核生物RNA聚合酶各亚基的功能
2、理解模板链、编码链和转录产物，根据其中一种写出另外两种
3、了解原核生物转录的基本过程。
4、复制和转录过程有什么相似之处？各有什么特点？
第十二章蛋白质的生物合成
1、三种RNA在蛋白质生物合成中的作用
2、遗传密码的概念及特点的理解
3、根据密码子写出反密码子或根据反密码子写出密码子。
4、氨基酸和tRNA之间的连键是什么？
5、蛋白质生物合成的方向
N端→C端
6、了解蛋白质生物合成过程
第十三章基因表达调控
1、基因表达的定义、产物及基本控制点。
2、顺式作用元件、反式作用因子的定义，主要包括哪些种类？
3、简述E.coli乳糖操纵子的结构及其作用。
第十四章基因重组与分子生物学技术
1、基因重组的概念及主要步骤。
2、限制性内切酶的识别序列有什么特点？
3、常用的基因工程载体有哪些？
4、PCR的概念及过程
第十五章血液的生物化学
1、非蛋白氮的定义、组成、含量。
2、醋酸纤维薄膜电泳可将血浆蛋白分为哪几类？
3、红细胞中糖酵解、3-BPG支路及其生理意义
4、血红素合成的原料及限速酶是什么？
第十六章肝的生物化学
1、生物转化的定义，哪些属于非营养物质？
2、生物转化的主要类型。结合反应的供体有哪些？
3、胆固醇转变为胆汁酸的关键酶。哪些属于初级胆汁酸，哪些属于次级胆汁酸？哪些属于游离胆汁酸，哪些属于结合胆汁酸？
4、胆红素在血浆中是如何运输的？在肝细胞中是如何运输的？在肝细胞的滑面内质网与什么结合形成结合胆红素？
第十七章维生素与微量元素
1、维生素（包括别名）与相应活性形式的对应关系。维生素缺乏与疾病之间的对应关系
2、VD3在体内的转变过程、活性形式及作用。
第十八章肿瘤的生化基础
1、癌基因、抑癌基因的概念及理解