生物化学复习资料
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
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第一章蛋白质1．蛋白质的基本组成单位及其有多少种,有何特点?α-氨基酸(脯氨酸除外) L-氨基酸（甘氨酸除外）结构特点：所有20 种基本氨基酸的结构通式为2．蛋白质含氮量的特点含氮量较恒定，一般在16%左右蛋白质系数——6.25蛋白质含量= 样品含氮量⨯6.253．20种基本氨基酸的分类非极性R 基氨基酸：丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸色氨酸甲硫氨酸脯氨酸极性不带电荷R 基氨基酸甘氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸4．氨基酸的显色反应茚三酮反应反应物：茚三酮、氨基酸反应性质：氧化还原结果：蓝紫色产物, m = 570nm脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为黄色反应物：氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）产物：DNP—氨基酸（二硝基苯代氨基酸）黄色5．碱性氨基酸和酸性氨基酸各包括那些?酸性R 基氨基酸氨基酸天冬氨酸谷氨酸碱性R 基氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸6.氨基酸等电点的定义,并会计算某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为该氨基酸的等电点。
等电点时的特点：溶解度下降pI=（pK左′+pK右′ ）/2pK左′ : pI处左侧pK ′值，pK右′ :pI处右侧pK ′值。
如：甘氨酸的两性解离为：pK1 ′ =2.34 pk2 ′ =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.977.那三种氨基酸在近紫外区有最大光吸收?苯丙氨酸—257nm、酪氨酸—275nm、色氨酸—280nm8.DNFB叫什么?有什么作用?氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）测定肽链N-端氨基酸9.迁移率的计算,并学会判断它们的大小非极性R基氨基酸（第一组）最大极性不带电荷R基氨基酸（第一组）次之带电荷（正电荷、负电荷）R 基氨基酸最小10.蛋白质一级结构的定义蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键位置11.蛋白质二级结构的定义和蛋白质二级结构的种类定义：在规则氢键指导下局部多肽链在空间的排列方式a－螺旋，β－折叠片，β－转角，无规则卷曲四种12.蛋白质三级结构的定义和特点蛋白质分子中所有原子的空间排列特点：高低不平、疏密不一、近似球状、外亲内疏13.蛋白质四级结构的定义蛋白质分子中亚基在空间的排列14.维持蛋白质二三级结构的主要作用力氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力16.同源蛋白：不同生物中具有同一功能的蛋白质。
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
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生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
生物化学复习资料
第一章、糖类化学一、名词解释：1.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2.单糖：是不能被水解的最简单的糖类，是多羟基醛或酮的衍生物。
3.寡糖：也称低聚糖，由2～10分子的单糖脱水缩合而成，水解后产生单糖。
4.多糖：由多分子单糖或单糖衍生物聚合而成，水解后产生单糖或其衍生物。
5.同多糖：由一种分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖，水解后产生单一单糖或单糖衍生物。
6.杂多糖：由二种及二种以上分子单糖或单糖衍生物聚合而成的多糖。
7.纤维素：由β-D-葡萄糖通过β(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质。
8.直链淀粉：由α-D-葡萄糖通过α(1→4)糖苷键链接而成的线性大分子物质，直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋的，每个螺旋有6个葡萄糖残基。
能溶于热水而不成糊状。
遇碘显蓝色。
9.支链淀粉：由α-D-葡萄糖所构成的大分子聚合物，葡萄糖残基间除以α-1,4-糖苷键相连外，还有以α-1,6-糖苷键相连的。
所以带有分支，支链淀粉中每一单位直链长度约20～30个葡萄糖单位，每隔8～9个葡萄糖单位就有一个分支。
在冷水中不溶，与热水作用则膨胀而成糊状。
遇碘呈紫或红紫色。
10.淀粉：是葡萄糖的高分子聚合物，广泛分布于植物种子和块根中，是白色颗粒状的固体。
11.糖原：亦称“动物淀粉”，由葡萄糖结合而成的支链多糖，其糖苷链为α型。
主要由D-葡萄糖通过α-1，4联接组成糖链，并通过α-1，6连接产生支链。
12.变旋：单糖溶于水放置后，其比旋光度发生改变。
变旋的原因是糖从一种结构α-型变成另一种结构β-型，或相反从β-型变成α-型。
变旋作用是可逆的，当α-或β-两型互变达到平衡时，比旋光度即不再变化。
13.糖胺聚糖：又称粘多糖，是一类含己糖胺和糖醛酸或半乳糖的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚物。
14.肽聚糖：又称粘肽，氨基糖肽或粘质。
它是由N-乙酰葡萄糖胺与N-乙酰胞壁酸通过β-1，4-糖苷键组成的多糖链为骨干与四肽连接所构成的杂多糖肽聚糖的功用是保护细菌细胞不易被破坏。
生物化学复习
生物化学期中复习一、名词解释1、必需氨基酸：有一些氨基酸在人和非反刍动物中不能够合成，必须从食品中吸收，以保证正常的生命活动的需要，这种氨基酸叫做必需氨基酸。
成人有8种，为苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和蛋氨酸，对于婴幼儿来说，组氨酸也为必需氨基酸。
2、两性解离：既能解离阳离子，又能解离阴离子，如氨基酸在水中的偶极离子。
3、氨基酸等电点：在一个特定的pH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目的趋势是相等的，即氨基酸分子所带的静电荷等于0（也就是说它在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动），此时氨基酸所处的溶液的pH 称为等电点，也可用PI表示。
4、氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子。
5、蛋白质一级结构：氨基酸的排列顺序。
6、构型：指手性碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同的排列。
7、构象：指一个由几个碳原子构成的分子因一些单键的旋转而形成的不同的碳原子上各个取代基团或原子的空间排列。
8、酰胺平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能绕键自由旋转；主链肽基成为刚性平面，称酰胺平面，平面内C=O与N—H呈反式排列，各原子间有固定的键角和键长。
9、二面角：在A—B—C—D四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。
10、肽单元：肽键相连的四个原子和两个α—碳原子组成的结构称为肽单元。
11、蛋白质的二级结构：具有一定程序规则的氢键结构的多肽链的主链的空间排布。
12、α—螺旋结构：①多肽链主链环绕着螺旋中心轴螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺旋原中心轴每上升一圈向上平移0.54nm；②每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；③每个氨基酸残基上的亚氨基（N—H）和位于其前的第四个氨基酸残基上的羰基（C=O）形成氢键；④螺旋体上氨基酸的R基团伸向外侧，在螺旋体上呈现出辐射状排列；甘氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、天冬氨酸对α—螺旋的形成有不利影响，脯氨酸是α—螺旋的破坏者；⑤天然蛋白质中的α—螺旋绝大部分呈右手螺旋；⑥二面角中ψ角度：-45°—（-50°）；φ角度：-60°13、β—折叠结构：指一条多肽链的若干个肽段之间依靠羰基上的O和亚氨基上的H形成氢键，这种结构称为β—折叠结构。
生物化学复习资料
生物化学复习资料绪论：生物化学是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。
它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动中的化学变化（即反应代谢）规律及复杂生命现象本质的一门科学。
第一章、糖1、糖的概念：糖是指由多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总和。
2、糖的化学组成我C、H、O3、糖的生物学功能:3.1 糖是人和动物的主要能源物质3.2糖类还具有结构功能3.3糖具有复杂的多方面的生物活性及功能4、糖的分类：根据含糖单位的数目将糖分为以下几类4.1 单糖，凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
丙糖、丁糖、戊糖、己糖4.2 寡糖。
是有单糖缩合而成的断链结构（一般含2-6个单糖分子）二糖、三糖4.3 多糖，是由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
如淀粉、糖原、纤维素5、多糖的分类5.1 按照多糖来源分为：植物多糖、动物多糖、微生物多糖、海洋生物多糖植物多糖：从植物，尤其是从中药中提取的水溶性多糖。
如当归多糖、枸杞多糖、大黄多糖；动物多糖：从动物的组织、器官及体液中分离、纯化得多的多糖。
如肝素、透明质酸、硫酸软骨素等微生物多糖：如香菇多糖、茯苓多糖、银耳多糖等海洋生物多糖：从海洋、湖泊生物体内分离、纯化得到的多糖。
如几丁质、螺旋藻多糖等5.2 按多糖在生物体内的生理功能分为贮存多糖、结构多糖。
贮存多糖：是细胞在一定生理发展阶段形成的材料，主要以固定形式存在，较少是溶解的或高度水化的胶体状态。
如淀粉和糖原结构多糖：也称水不溶性多糖，具有硬性和韧性。
结构多糖在生长组织里进行合成，是构成细菌的细胞壁或动植物的支撑组织所必需的物质，如几丁质、纤维素。
5.3 多糖按其组成成分不同分为同聚多糖、杂聚多糖、黏多糖、结合糖。
同聚多糖：由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素杂聚多糖：有不同单糖缩合而成，肝素，透明质酸黏多糖：是含氮的不均一多糖，其化学组成糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，如透明质酸、肝素、硫酸软骨素。
生物化学考试复习资料
⽣物化学考试复习资料⼀、名词解释1、蛋⽩质的⼀级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
2、蛋⽩质的凝固：蛋⽩质经强酸、强碱作⽤发⽣变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调⾄等电点，则蛋⽩质⽴即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成⽐较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋⽩质的凝固作⽤。
3、变构调节：体内⼀些代谢物与酶分⼦活性中⼼外的调节部位可逆地结合，使酶发⽣构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节⽅式称为变构调节。
4、酶的化学修饰：酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合，从⽽改变酶的活性，以调节代谢途径，这⼀过程称为酶的化学修饰。
5、维⽣素：是⼀类维持机体正常⽣理功能所必需，⼈体内不能合成或合成数量不能满⾜机体需求，必须由⾷物提供的有机化合物。
6、维⽣素需要量：指能保持⼈体健康、达到机体应有的发育⽔平和能充分发挥效率地完成各项体⼒和脑⼒活动的所需要的维⽣素的必需量。
7、⽣物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称⽣物氧化8、呼吸链：位于线粒体内膜上起⽣物氧化作⽤的⼀系列酶（递氢体或递电⼦体），它们按⼀定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。
10、底物⽔平磷酸化：底物分⼦内部原⼦重排，使能量集中⽽产⽣⾼能键，然后将⾼能磷酸键转给ADP⽣成ATP的过程。
11、乳酸循环：肌糖原分解产⽣乳酸，经⾎液循环运送⾄肝，经糖异⽣作⽤转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放⼊⾎后⼜被肌⾁组织摄取⽤以合成肌糖原12、糖异⽣：由⾮糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异⽣。
13、糖酵解：在⽆氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。
14、糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放⼤量能量的过程15、磷酸戊糖途径：是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下⽣成6-磷酸葡萄糖酸进⽽⽣成5-磷酸核糖和NADPH过程。
生物化学复习资料
生化复习资料第一章：蛋白质的基本组成单位是氨基酸氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸Gly）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
氨基酸侧链极性分类：1.具非极性侧链的氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）、甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）。
2.侧链具极性但不带电荷的氨基酸：丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3.侧链带电荷的氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）、天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
根据R的化学结构（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、V al、Leu、Ile、Met、Cys；2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr（2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr（3）杂环氨基酸：Trp、His（4）杂环亚氨基酸：Pro根据R的极性（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys；2）带正电：His、Lys、Arg；3）带负电：Asp、Glu（2）非极性氨基酸：Gly、Ala、V al、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp中性氨基酸：脂肪族：Gly, Ala, V al, Leu, Ile芳香族：Phe, Tyr, Trp含羟基：Ser, Thr含硫：Cys, Met亚氨基酸：Pro含酰胺基：Asn, Gln。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料
脂质代谢名词解释1、必需脂肪酸：人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。
包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
2、脂肪动员：指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
3、血脂：是血浆所有脂质的统称。
包括甘油三酯、磷脂。
胆固醇及其酯、以及游离的脂肪酸等。
4、酮体：是脂肪酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
包括丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸。
简答1、甘油三酯合成的部位、原料及途径。
肝、小肠粘膜和脂肪细胞是甘油三酯合成的主要途径。
脂肪酸、甘油是合成甘油三酯的基本原料。
甘油三脂的合成有甘油一酯途径和甘油二酯途径，其中小肠粘膜以甘油一酯途径合成甘油三酯，肝和脂肪细胞以甘油二酯途径合成甘油三酯。
2、软脂酸合成部位、原料、关键酶及调控。
软脂酸在肝、肾、脑、肺、脂肪组织等胞质内合成。
乙酰CoA、NADPH、ATP、HCO3-、Mn2+是合成软脂酸的基本原料。
软脂酸合成的关键酶是乙酰CoA羧化酶和脂肪酸合酶。
脂肪酸合成受代谢物和激素调节。
①代谢物通过改变原料供应量和乙酰CoA羧化酶活性调节脂肪酸合成。
ATP、NADPH及乙酰CoA是脂肪酸合成的原料，可促进脂肪酸合成。
脂酰CoA是乙酰CoA羧化酶的别构抑制剂，柠檬酸、异柠檬酸是别构激活剂。
同时，乙酰CoA 磷酸化失活、去磷酸化活化。
②胰岛素能够促进脂肪酸的合成，而胰高血糖素、肾上腺素、生长素能够抑制脂肪酸的合成。
③脂肪酸合酶可作为药物治疗的靶点。
3、何谓脂肪动员？如何调控？脂肪动员指储存在脂肪细胞内的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
脂肪动员中的关键酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。
当禁食、饥饿或交感神经兴奋时，肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素等分泌增加，作用于脂肪细胞膜受体，激活腺苷酸环化酶，使腺苷酸环化成cAMP，激活cAMP依赖蛋白激酶，使胞质内激素敏感性脂肪酶磷酸化而激活，分解脂肪。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
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第一章蛋白质的结构与功能
1、氨基酸的结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）
2、蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）
3、蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键
4、何谓蛋白质变性？变性蛋白质有哪些性质改变？有何应用意义？
第二章核酸的结构与功能
1、合成DNA和RNA的原料是什么？
2、双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算。
(A＝T, G=C)
3、核酸分子中核苷酸之间的连键是什么？维系DNA双螺旋结构的因素，核小体的基本结构。
4、DNA双螺旋结构模型的要点。
（P20）
5、Tm的概念，Tm值的高低与什么相关？（P27）
6、动物细胞内的主要RNA的结构与功能。
第三章酶
1、酶的活性中心的概念及理解、酶能加速化学反应的机理
2、米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
3、不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理
4、同工酶的概念。
5、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
6、酶的可逆性抑制作用的分类、概念、特点及其表观Km值和Vmax的变化第四章糖代谢
1、糖原合成的供体（活性葡萄糖）？
2、糖酵解的概念与过程，产生ATP的个数（糖原，葡萄糖），哪几步不可逆反应及相应酶？
3、糖酵解、糖的有氧氧化、糖异生的概念。
4、糖代谢中三个底物水平磷酸化反应及相应酶。
5、磷酸戊糖途径中的两次脱氢各由什么酶催化，其辅酶是什么？生成的R-5-P 有什么作用？
6、糖异生的概念，糖异生三步不可逆反应如何克服？
7、丙酮酸脱氢酶系的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶
8、三羧酸循环的过程、要点及生理意义。
9、丙酮酸脱氢酶系的组成及辅酶、琥珀酸脱氢酶的辅酶
10、三羧酸循环的过程、要点及生理意义。
11、血糖的概念、水平、来源与去路。
第五章脂类代谢
1、脂肪动员的概念、限速酶
2、脂肪酸 氧化的限速酶、步骤、产物、递氢体，脂肪酸氧化生成的ATP数目的计算。
3、胆固醇合成的原料、供氢体及限速酶。
4、胆固醇在体内的转化出路。
5、分别写出用超速离心法和电泳法分类，血浆脂蛋白的名称、合成部位、主要
功能。
6、什么是酮体？其生理意义和病理意义
第六章生物氧化
1、呼吸链中哪些是递氢体，哪些是递电子体？其电子传递过程如何？呼吸链中细胞色素的排列顺序。
2、体内生命活动和代谢过程的直接供能物质是什么？肌肉和脑组织的储能方式是什么？
3、氧化磷酸化、底物水平磷酸化的概念。
影响氧化磷酸化的因素有哪些，作用机制如何？
第七章氨基酸代谢
1、必需氨基酸的种类（甲来写一本亮色书）。
2、转氨酶的辅酶是什么？谷丙转氨酶和谷草转氨酶各催化何种反应，测定血清转氨酶有何临床意义？
3、体内氨基酸脱氨基的主要方式是什么？肌肉组织以什么方式脱氨基？
4、鸟氨酸循环的主要器官和限速酶分别是什么？循环中哪一步在线粒体中反应？合成的尿素分子中的氮元素来自于哪种物质？
5、请简要说明体内氨的来源及去路，分析高血氨导致昏迷的生化机制。
6、氨基酸脱羧基可生成哪些物质，这些物质有什么功能？
7、一碳单位的定义、种类与载体，哪些氨基酸代谢生成哪些一碳单位？
8、苯丙酮酸尿症、白化病各由于哪种酶缺陷？酪氨酸代谢可产生哪些物质？第八章核苷酸代谢
1、嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料、嘌呤环和嘧啶环的元素来源、嘌呤和嘧啶合成的共同前体分别是什么？
2、脱氧核苷酸是在几磷酸核苷的水平上还原而成的？
3、嘌呤核苷酸分解的最终产物是什么？
4、痛风症的致病原因与治疗机理
第九章物质代谢调节与细胞信号转导
1、哪些重要分子处于代谢网络的分支口？
2、cAMP在信号转导过程中的作用机制。
第十章DNA的生物合成
1、半保留复制、半不连续复制的概念的理解，复制的原料、方向，引物、领头链、随从链、冈崎片段的理解
2、按照DNA复制的先后顺序，试述各种酶在其中的作用
3、了解DNA生物合成的基本过程。
第十一章RNA的生物合成
1、原核生物RNA聚合酶各亚基的功能
2、理解模板链、编码链和转录产物，根据其中一种写出另外两种
3、了解原核生物转录的基本过程。
4、复制和转录过程有什么相似之处？各有什么特点？
第十二章蛋白质的生物合成
1、三种RNA在蛋白质生物合成中的作用
2、遗传密码的概念及特点的理解
3、根据密码子写出反密码子或根据反密码子写出密码子。
4、氨基酸和tRNA之间的连键是什么？
5、蛋白质生物合成的方向
N端→C端
6、了解蛋白质生物合成过程
第十三章基因表达调控
1、基因表达的定义、产物及基本控制点。
2、顺式作用元件、反式作用因子的定义，主要包括哪些种类？
3、简述E.coli乳糖操纵子的结构及其作用。
第十四章基因重组与分子生物学技术
1、基因重组的概念及主要步骤。
2、限制性内切酶的识别序列有什么特点？
3、常用的基因工程载体有哪些？
4、PCR的概念及过程
第十五章血液的生物化学
1、非蛋白氮的定义、组成、含量。
2、醋酸纤维薄膜电泳可将血浆蛋白分为哪几类？
3、红细胞中糖酵解、3-BPG支路及其生理意义
4、血红素合成的原料及限速酶是什么？
第十六章肝的生物化学
1、生物转化的定义，哪些属于非营养物质？
2、生物转化的主要类型。
结合反应的供体有哪些？
3、胆固醇转变为胆汁酸的关键酶。
哪些属于初级胆汁酸，哪些属于次级胆汁酸？哪些属于游离胆汁酸，哪些属于结合胆汁酸？
4、胆红素在血浆中是如何运输的？在肝细胞中是如何运输的？在肝细胞的滑面内质网与什么结合形成结合胆红素？
第十七章维生素与微量元素
1、维生素（包括别名）与相应活性形式的对应关系。
维生素缺乏与疾病之间的对应关系
2、VD3在体内的转变过程、活性形式及作用。
第十八章肿瘤的生化基础
1、癌基因、抑癌基因的概念及理解。