医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生生物化学复习知识点总结
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
医学生物化学(第八章)生物氧化
* 铁硫蛋白为单电子传递体 ( Fe2+-e Fe3+)
+e
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3. 泛醌（ubiquinone , Q） 又称辅酶Q （Coenzyme Q , CoQ）
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**泛醌的特点 1）是双电子传递体 2）不与蛋白结合的游离存在的电子载体 3）是复合物Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ之间的连接者，
是多种底物的电子进入呼吸链的中心点
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四、 ATP与能量的释放、储存和利用
H2O+CO2 ATP
有机物氧化 产能
生物大分子 主动
合成
运输
肌肉 收缩
遗传信 息传递
O2 ADP+Pi
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一、 ATP分子中的高能磷酸基的来源 （一） 氧化磷酸化： 主要来源 （二） 底物水平磷酸化 概念： 在反应过程中,由于分子内部能 量重新分配，形成高能磷酸化合物，进一 步将高能磷酸基转移给ADP，形成ATP
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AH2
2H+
2Cu2+
O2-
H2O
A 2Cu+
1/2O2
属氧化酶主要有：细胞色素氧化酶、 酚氧化酶、 抗坏血酸氧化酶等
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（二）需氧脱氢酶 （aerobic dehydrogenase）
特点： 使作用物氢活化， 受氢体：除氧以外还有其他试剂 产物之一是H2O2
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AH
FMN(FAD)
H2O2
氧化磷酸化
4
糖
脂肪
葡萄糖 脂肪酸 ＋ 甘油
乙 酰CoA
蛋白质
氨基酸
TCA cycle
CO2
H＋＋e （进 入 呼 吸 链 ）
生成H2O 及释 放 出 能 量
5
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
医学生物学知识点
医学生物学知识点1.细胞结构和功能：细胞是生命的基本单位，医学生物学研究细胞的结构和功能，包括细胞的核、质和细胞器等组成部分。
此外，还研究细胞的分裂、增殖和分化等细胞生物学过程。
2.生物化学：生物化学是研究生命体系中的化学分子、物质和代谢过程的学科。
它包括生物分子的结构和功能，以及各种重要的生物分子如蛋白质、核酸、糖类和脂类的合成、降解和代谢等过程。
3.遗传学：遗传学研究基因的遗传规律和遗传变异的原因。
它涉及到基因的结构和功能，遗传信息的传递、转录和翻译过程，同时也关注基因突变引起的遗传病和遗传性疾病的研究。
4.免疫学：免疫学是研究生物体的免疫系统及其功能的学科。
它涉及到机体对抗细菌、病毒和其他有害物质的免疫反应，研究机体免疫系统的结构和功能，以及免疫反应的调节和平衡等方面。
5.疾病的发生和发展机制：医学生物学研究各种疾病的发生和发展机制，包括遗传因素、环境因素和生活方式等对疾病的影响，以及细胞和分子水平上的病理生理改变和病理过程。
6.神经生物学：神经生物学研究神经系统的结构和功能，包括神经元的结构和功能，神经递质的合成和传递，神经系统的发育和演化等方面的知识。
此外，还研究神经系统与各种疾病的关系。
7.肿瘤生物学：肿瘤生物学研究肿瘤细胞的形成、生长和扩散机制，以及肿瘤细胞的遗传变异和抗药性等方面的知识。
它涉及到肿瘤发生的多种原因和危险因素，以及肿瘤的预防、诊断和治疗等问题。
总而言之，医学生物学是医学科学中非常重要的一门学科，涉及到人体生物学特性、生物化学、细胞生物学、遗传学、免疫学、疾病的发生和发展机制、神经生物学和肿瘤生物学等多个方面的知识。
对于医学学生来说，掌握这些知识点对于理解人体结构和功能、疾病的发生机制以及诊断和治疗具有重要意义。
医学生物化学各章节知识点习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢，5¢-磷酸二酯键E.次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
具体参见教材12页蛋白质的三级结构。
6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
医学生物化学人卫(精校修订版)
医学生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
医学生物化学重点及题库100页
医学生物化学重点及题库第一章蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮及硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，即每mgN对应6.25mg蛋白质。
二、氨基酸1．结构特点2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类3．理化性质：⑴等电点（isoelectric point,pI）⑵紫外吸收⑶茚三酮反应三、肽键与肽链及肽链的方向四、肽键平面(肽单位)五、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
结构概念及稳定的力。
六、蛋白质一级结构与功能的关系1．一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构2．一级结构与功能的关系3．蛋白质的空间结构与功能的关系4．变构效应（allosteric effect）5．协同效应(cooperativity)七、蛋白质的理化性质1．两性解离与等电点2．蛋白质的胶体性质3．蛋白质的变性(denaturation)4．蛋白质的沉淀5．蛋白质的复性(renaturation)6．蛋白质的沉淀和凝固7．蛋白质的紫外吸收8．蛋白质的呈色反应八、蛋白质的分离和纯化1．盐析(salt precipitation)2．有机溶剂沉淀蛋白质及沉淀原理3．透析(dialysis)4．电泳(electrophoresis)5．层析(chromatography)6．超速离心(ultracentrifugation)练习题一、选择题1．组成蛋白质的特征性元素是：A．C B．H C．O D．N E．S2．下列那两种氨基酸既能与茚三酮反应又能在280nm发生紫外吸收峰？A．丙氨酸及苯丙氨酸B．酪氨酸及色氨酸C．丝氨酸及甘氨酸D．精氨酸及赖氨酸E．蛋氨酸及苏氨酸3．下列何种物质分子中存在肽键？A．粘多糖B．甘油三酯C．细胞色素CD．tRNA E．血红素4．如下对蛋白质多肽链的叙述，何者是正确的？A．一条多肽链只有1个游离的α-NH2和1个游离的α-COOHB．如果末端氨基与末端羧基形成肽链，则无游离的-NH2和-COOHC．二氨基一羧基的碱性氨基酸，同一分子可与另两个氨基酸分别形成两个肽键D．根据游离的-NH2或-COOH数目，可判断存在肽链的数目E．所有蛋白质多肽链除存在肽键外，还存在二硫键5．蛋白质分子的一级结构概念主要是指：A．组成蛋白质多肽链的氨基酸数目B．氨基酸种类及相互比值C．氨基酸的排列顺序D．二硫键的数目和位置E．肽键的数目和位置6．下列何种结构不属蛋白质分子构象？A．右手双螺旋B．α-螺旋C．β-折叠D．β-转角E．无规则转曲7．在蛋白质三级结构中可存在如下化学键，但不包括：A．氢键B．二硫键C．离子键D．磷酸二酯键E．疏水基相互作用8．下列关于蛋白质四级结构的有关概念，何者是错误的？A．由两个或两个以上亚基组成B．参于形成四级结构的次级键多为非共价键C．四级结构是指亚基的空间排列及其相互间作用关系D．组成四级结构的亚基可以是相同的，也可以是不同的E．所有蛋白质分子只有具有四级结构，才表现出生物学活性9．血红蛋白与氧的结合能力（氧饱和度）与氧分压的关系呈S型曲线，与下列何种因素有关？A．变构效应B．蛋白质分子的化学修饰C．血红蛋白被其它物质所激活D．亚基发生解离E．在与氧结合过程中，血红蛋白的一级结构发生变化10．在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A．发生蛋白质变性B．与其它物质结合形成复合物C．电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同D．电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pIE．电极缓冲液的pH小于该蛋白质的pI11．在三种蛋白质里，它们的pI分别为a=4.15、b=5.02、c=6.81，分子量接近。
医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看
碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
第三章：
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成：DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上： DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功能上：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义？
答：糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径，它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高，简言之，即“供能“。
（6)肌糖原能否直接补充血糖？若能是怎样转变成血糖的？
肌糖原不能直接补充血糖，因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。
第四章：
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?
医学生专业生物化学课本知识点总结
医学生专业生物化学课本知识点总结医学生专业生物化学课本知识点总结生物化学重点蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。
L－α－氨基酸其（脯！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。
FH4：由叶酸衍生而来。
四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。
⑵相对特异性脂肪酶。
⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。
酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。
蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分H2OHHH磷酸萄葡糖变位酶OHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，破坏蛋白质分子的副键，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
（医学）生化笔记完整版
生物化学笔记第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，硫0～4%。
有的蛋白质含有磷、碘。
少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
蛋白质的含氮量平均为16%，每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量（克%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（amino acid）1、氨基酸的结构通式天然蛋白质的基本氨基酸共20种。
为L-α-氨基酸（甘氨酸除外）生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。
2、氨基酸的分类按其α-碳原子上侧链R的结构和理化特性的不同可分为：1）非极性疏水性氨基酸：氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。
R基团具有疏水性。
2）极性中性氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。
如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
3）酸性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。
如天门冬氨酸、谷氨酸。
4）碱性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。
如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
3、氨基酸的理化性质1）两性解离及等电点氨基酸分子都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，因而是一种两性电解质。
在溶液中其所带电荷取决于溶液的pH值，当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2）紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸吸收峰在280nm左右，苯丙氨酸吸收峰在254nm。
可利用此性质采用紫外分分光度法测定溶液中蛋白质的含量，该法简便快捷。
3）茚三酮反应氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。
可利用此性质测定氨基酸的含量。
四、蛋白质的分类（一）组成：单纯蛋白质及结合蛋白质（二）蛋白质分子形状：球状蛋白质及纤维状蛋白质（三）蛋白质的功能：活性蛋白质：酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质等非活性蛋白质：胶原、角蛋白等第二节蛋白质的分子结构蛋白质为生物高分子物质，具有三维空间结构，执行复杂的生物学功能。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学 人卫版 各章考点
第二章蛋白质化学在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位——L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
第三章核酸化学写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。
记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。
结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。
列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。
牢记体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP。
在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。
描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。
简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。
在熟记二级结构基础上，知道核酸还有更高级结构形式存在。
结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。
写出核酸序列分析的方法名称。
第四章酶✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。
✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。
结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。
以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
✓列举酶促反应机理学说及要点。
✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。
默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。
✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。
结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。
叙述酶活性单位的概念。
✓结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。
生物化学习题集（护理）详解
⽣物化学习题集（护理）详解《⽣物化学》习题集（护理学专业）【名词解释】第⼀章1.蛋⽩质的⼀级结构2.蛋⽩质的三级结构3.结构域4.分⼦伴侣5.蛋⽩质变性第⼆章1.核酸的⼀级结构2.DNA变性3.T m值4.DNA复性5.核酸分⼦杂交第三章1.酶的必需基团2.酶的活性中⼼3.同⼯酶4.K m值5.酶的竞争性抑制第四章1.糖酵解2.糖的有氧氧化3.三羧酸循环4.糖原分解5.糖异⽣第五章1.必需脂酸2.脂肪动员3.激素敏感性⽢油三酯脂肪酶4.酮体1.⽣物氧化：营养物质在⽣物体内进⾏的氧化称为⽣物氧化，主要指糖、脂肪、蛋⽩质等在体内分解时逐步释放能量，最终⽣成CO2和H2O的过程。
2.氧化磷酸化3.底物⽔平磷酸化4.呼吸链5.P/O⽐值第七章1.必需氨基酸2.转氨基作⽤3.联合脱氨基作⽤：两种脱氨基⽅式的联合作⽤，使氨基酸脱下α-氨基⽣成α-酮酸的过程。
包括①转氨基偶联氧化脱氨基作⽤；②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环4.鸟氨酸循环5.⼀碳单位第⼋章1.嘌呤核苷酸的从头合成途径：是指由磷酸核糖、⽢氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰胺、⼀碳单位及CO2等简单物质为原料，经过多步酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
2.嘧啶核苷酸的补救合成途径：是指利⽤体内现成的嘧啶碱基或嘧啶核苷为原料，经过嘧啶磷酸核糖转移酶或嘧啶核苷激酶等简单反应，合成嘧啶核苷酸的过程。
3.核苷酸的抗代谢物：是指某些嘌呤、嘧啶、叶酸以及某些氨基酸类似物具有通过竞争性抑制或以“以假乱真”等⽅式，⼲扰或阻断核苷酸的正常合成代谢，从⽽进⼀步抑制核酸、蛋⽩质合成以及细胞增殖的作⽤。
4.痛风症：是⼀种嘌呤代谢障碍性疾病，其基本⽣化特征是⾼尿酸⾎症，由于尿酸的溶解度很低，当⾎尿酸超过8 mg／dL时，则尿酸盐结晶沉积于软组织、软⾻及关节等处，形成痛风性关节炎，或在肾脏中沉积形成肾结⽯。
第九章1.酶的变构调节2.酶的化学修饰3.信号转导：细胞针对外源信息所发⽣的细胞内⽣物化学变化及效应的全过程。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
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医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3¢，5¢-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
具体参见教材12页蛋白质的三级结构。
6. 芳香族氨基酸是( )A. 苯丙氨酸B. 羟酪氨酸C. 赖氨酸D. 脯氨酸E. 组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。
7. 变性蛋白质的主要特点是( )A. 黏度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋白酶水解D. 生物学活性丧失E. 容易被盐析出现沉淀提示：变性蛋白质丧失了其生物学活性。
……。
具体参见教材19页蛋白质的变性。
8. 下列具有四级结构的蛋白质是( )A. 纤维蛋白B. 肌红蛋白C. 清蛋白D. 乳酸脱氢酶E. 胰岛素提示：像血红蛋白那样的蛋白质是由许多个三级结构的多肽链以非共价键聚合而成的一个蛋白质分子。
此时，多肽链称为原体，其聚合体称为寡聚物，该寡聚物所具的立体结构称为四级结构。
并且认为保持四级结构的力，以疏水键为最大。
此外，氢键、离子键也与四级结构有关。
具有四级结构的蛋白质，除上述血红蛋白外，还有参与细胞内的代谢的各种酶，这对于代谢的调节，特别是变构性质的出现，蛋白质的四级结构被认为起着重要的作用。
9. 蛋白质高分子溶液的特性有( )A. 黏度大B. 分子量大，分子对称C. 能透过半透膜D. 扩散速度快E. 有分子运动提示：高分子化合物的性质与它的形态有密切关系。
高分子链具有柔顺性容易弯曲成无规则的线团状，导致形态不断改变。
又具有一定弹性。
高分子链的柔顺性越大，它的弹性就越强(如橡胶)。
高分子溶液比溶胶稳定，在无菌、溶剂不蒸发的情况下，可以长期放置不沉淀。
由于高分子化合物具有线状或分枝状结构，加上高分子化合物高度溶剂化，故粘度较大。
10. 蛋白质分子中主要的化学键是( )A. 肽键B. 二硫键C. 酯键D. 盐键E. 氢键提示：维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。
此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。
11. 蛋白质的等电点是指( )A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值B. 蛋白质溶液的pH值等于7.4时溶液的pH值C. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值D. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值提示：蛋白质是由氨基酸组成的，蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响……。
具体参见教材16页蛋白质的两性电离。
12. 关于蛋白质的二级结构正确的是( )A. 一种蛋白质分子只存在一种二级结构类型B. 是多肽链本身折叠盘曲而形成C. 主要为α-双螺旋和β-片层结构D. 维持二级结构稳定的键是肽键E. 二级结构类型及含量多少是由多肽链长短决定的提示：蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。
最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
13. 关于组成蛋白质的氨基酸结构，正确的说法是( )A. 在α-碳原子上都结合有氨基或亚氨基B. 所有的α-碳原子都是不对称碳原子C. 组成人体的氨基酸都是L型D. 赖氨酸是唯一的一种亚氨基酸E. 不同氨基酸的R基团大部分相同提示：蛋白质彻底水解后，用化学分析方法证明其基本组成单位是α-氨基酸。
存在于自然界的氨基酸有300余种，……。
具体参见教材4页蛋白质氨基酸的结构特点。
第二章核酸化学1．DNA水解后可得下列哪组产物（）A 磷酸核苷B 核糖C 腺嘌呤、尿嘧啶D 胞嘧啶、尿嘧啶E 胞嘧啶、胸腺嘧啶提示：核酸经水解可得到很多核苷酸，因此核苷酸是核酸的基本单位……。
具体参见教材22页核酸的化学组成。
2.DNA分子杂交的基础是（）A DNA变性后在一定条件下可复性B DNA的黏度大C 不同来源的DNA链中某些区域不能建立碱基配对D DNA变性双链解开后，不能重新缔合E DNA的刚性和柔性提示：核酸热变性后，温度再缓慢下降……。
具体参见教材34页核酸分子杂交。
3.有关cAMP的叙述是（）A cAMP是环化的二核苷酸B cAMP是由ADP在酶催化下生成的C cAMP是激素作用的第二信使D cAMP是2'，5'环化腺苷酸E cAMP是体内的一种供能物质提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使，调节细胞内多种物质代谢。
4．维持DNA双螺旋结构稳定的因素有（）。
A 分子中的3'，5'-磷酸二酯键B 碱基对之间的氢键C 肽键D 盐键E 主链骨架上磷酸之间的吸引力提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C) ……。
具体参见教材27页DNA的空间结构。
5．DNA分子中的碱基组成是（）。
A A＋C＝G＋TB T＝GC A＝CD C＋G＝A＋TE A＝G提示：DNA的二级结构特点是双链双螺旋、两条链反向平行、碱基向内互补(A-T，G-C)。
详见教材28页DNA的空间结构。
6．下列影响细胞内cAMP含量的酶是（）。
A 腺苷酸环化酶B ATP酶C 磷酸酯酶D 磷脂酶E 蛋白激酶提示：cAMP(环化腺苷酸)和cGMP(环化鸟苷酸)是多种激素作用的第二信使。
7.tRNA分子二级结构的特征是（）A. 3'端有多聚AB. 5'端有C-C-AC. 有反密码子环D. 有氨基酸残基E. 尿嘧啶环提示：tRNA分子内的核苷酸通过碱基互补配对形成多处局部双螺旋结构，……。
具体参见教材31页转运RNA。
8.关于碱基配对，下列错误的是（）A 嘌呤与嘧啶相配对，比值相等B A与T（U）、G与C相配对C A与T之间有两个氢键D G与C之间有三个氢键E A-G，C-T相配对提示：碱基互补配对原则：……。
具体参见教材28页DNA分子结构的双螺旋模型。
第三章酶1．关于酶的叙述正确的一项是（）A 所有的酶都含有辅酶或辅基B 都只能在体内起催化作用C 所有酶的本质都是蛋白质D 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行E 都具有立体异构专一性提示：酶是由活细胞产生，能在体内外对其底物(作用物)起催化作用的一类蛋白质。
2．有机磷能使乙酰胆碱脂酶失活，是因为（）A 与酶分子中的苏氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除它对酶的抑制作用B 这种抑制属反竞争性抑制作用C 与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用D 属可逆抑制作用E 与酶活性中心的谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基结合，解磷啶可消除对酶的抑制作用提示：有机磷与酶活性中心的丝氨酸残基上的羟基结合，而解磷啶可消除对酶的抑制作用，使酶复活。
3.酶化学修饰调节的主要方式是（）A 甲基化与去甲基化B 乙酰化与去乙酰化C 磷酸化与去磷酸化D 聚合与解聚E 酶蛋白与cAMP结合和解离提示：酶蛋白在另一种酶催化下，通过共价键结合或脱去某个特定基团，导致酶活性变化，这种调节方式称为化学修饰（共价修饰）。
如：磷酸化与脱磷酸。
4.酶原所以没有活性是因为（）A 酶蛋白肽链合成不完全B 活性中心未形成或未暴露C 酶原是一般蛋白质D 缺乏辅酶或辅基E 是已经变性的蛋白质提示：有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可被激活成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
实际上酶原是无活性状态酶的前身物。
在此区域中，集中了与酶活性密切有关的基团，称酶活性必需基团。
常见的必需基团有丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基以及谷氨酸和天冬氨酸的侧链羧基等。
因此将这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心。
5.酶的活性中心是指（）A 由必需基团组成的具有一定空间构象的区域B 是指结合底物但不参与反应的区域C 是变构剂直接作用的区域D 是重金属盐沉淀酶的结合区域E 是非竞争性抑制剂结合的区域提示：这些必需基团比较集中，并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域称为酶活性中心6.非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者的（）A Km值增加B 抑制剂与底物结构相似C Km值下降D 抑制剂与酶活性中心内的基因结合E 提高底物浓度Vm，仍然降低提示：竞争性抑制作用特点是抑制剂与底物结构相似,共同竞争酶的活性中心，作用的强弱(大小)取决两者的相对浓度。
Vm不变，Km值增加。
酶的非竞争性抑制作用特点是抑制剂与酶底物在结构上无相似之处。
抑制剂不妨碍底物与酶分子结合，而是与酶分子其它部位结合。
Vm 降低，Km值不变。
7.对酶来说，下列不正确的有（）A 酶可加速化学反应速度，因而改变反应的平衡常数B 酶对底物和反应类型有一定的专一性（特异性）C 酶加快化学反应的原因是提高作用物（底物）的分子运动能力D 酶对反应环境很敏感E 多数酶在pH值近中性时活性最强提示：生物体内所有的反应均在常温、常压和近中性温和的内环境条件下进行。