蛋白质的三维结构-授课版.
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-蛋白质的三维结构ppt课件
两个肽键衍生而来
目录
影响螺旋构成的要素〔P208，熟习〕
(1) R侧链对α-螺旋的影响
R侧链的大小和带电性决议了能否构成α-螺旋以及 构成的α-螺旋的稳定性。
① 多肽链上延续出现带同种电荷基团的氨基酸残基, (如Lys，或Asp，或Glu)，那么由于静电排斥，不能 构成链内氢键，从而不能构成稳定的α-螺旋。如多聚 Lys、多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响α螺旋稳定。
目录
β-凸起(了解)
β-凸起是一种小片的非反复性构 造，能单独存在，大多数经常作 为反平行β-折叠片中的一种不规 那么情况而存在。 β-凸起可以为是β-折叠股中额外 插入的一个残基，它使得在两个 正常氢键之间、在凸起折叠股上 是两个残基，而另一侧的正常股 上的一个残基。 β-凸起可引起多肽链方向的改动， 但改动的程度不如β-转角。
目录
〔１〕超二级构造〔掌握〕
在蛋白质分子中，由假
αα
设干相邻的二级构造单元组
合在一同，彼此相互作用，
构成有规那么的、在空间上
能识别的二级构造组合体。
几种类型的超二级构造：
ββ
αα；ββ；βαβ；
★超二级构造在构造层
次上高于二级构造，但没有
聚集成具有功能的构造域．
βαβ
目录
〔２〕构造域〔P222,掌握〕 多肽链在二级构造或超二级构造的根底 上构成三级构造的部分折叠区，它是相对 独立的严密球状实体，称为构造域。 *对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说， 构造域和三级构造是一个意思，也就是说 这些蛋白质或亚基是单构造域的，如红氧 还蛋白、肌红蛋白等； *对于较大的球状蛋白质或亚基，其三级 构造往往由两个或多个构造域缔合而成也
我国1965年在世界上第一个用化学方法人工合成 的蛋白质就是这种牛胰岛素。
蛋白质的三维结构(2)
• 图5—6示出α螺旋、β折叠片和无规卷曲
（randomcoil）构象的多态圆二色性光谱。
编辑ppt
12
编辑ppt
13
• 5.2 稳定蛋白质三维结构的作用力
• Forces stabilizing Protein 3-dimentional structure
编辑ppt
14
Forces stabilizing Protein 3-dimentional structure
• 芳香族和杂环族
• 发色团的吸光性质与其结构相关，而结构又受 它的微环境影响。
• [示]差光谱（difference spectrum）是两种 不同条件下的比较，通常选用变性（多肽链伸 展的）蛋白质或天然蛋白质作为参比。从对比 试验中可以推断蛋白质在特定条件下溶液中的 大致构象。
编辑ppt
9
• 5.1.2.2 荧光和荧光偏振
• 在大多数情况下由于吸收辐射能而被提升到激发电子 态的分子都是通过激发能的非辐射转移给予周围分子 而回复到基态。能量以热形式散失。
• 但也有分子将再辐射，这种现象称为荧光。
• 在蛋白质中Trp和Tyr残基是主要的荧光基团（内源荧 光 ） ， 其 荧 光 峰 位 置 （ λmax） 分 别 为 3 4 8 nm 和 303nm.，这些残基的微环境能明显地改变其荧光强度 和荧光峰位置。
A Protein’s Conformation Is Stabilized Largely by Weak Interactions
Hydrogen bonds
The weak (noncovalent) interactions
Hydrophobic interactions Ionic interactions
第5章蛋白质的三维结构(共105张PPT)
上图：L-Ala残基的拉氏构象图，横坐标为的取 值，纵坐标为 的取值。
32
多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
32
多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
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Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
生物化学第五章蛋白质的三维结构演示课件
一、研究蛋白质构象的方法
构型和构象
构型－－在立体结构中取代原子或基团在空 间的取向。涉及共价键的断裂。
构象－－取代基团当单键旋转时可能形成不 同的立体结构。不涉及共价键的断裂。
（一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学 方
法 如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、圆二色
性、核磁共振（NMR）吸收
2005-12-25
包括 三种弱的作用力： 定向效应: 极性基团间 诱导效应: 极性与非极性基团 间 分散效应: 非极性基团间
9
范德华力非常依赖原子间的距离，只有当两个非键合 原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.4～ 0.6nm(4～6A)时)，才能达到最大。
10 2005-12-25
疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、
从Ciα向Ni看，沿顺时针方向 旋转Ciα-Ni键所形成的Φ规定 为正值，反时针方向旋转为负 值； 从Ciα向Ci看, Ciα -Ci顺时针Ψ 为（+）反时针Ψ为（-）
19 2005-12-25
12 2005-12-25
二硫键为1个半胱氨酸的SH基与同链或邻链另1个半胱氨 酸的SH基氧化连接而成。在二硫键形成之前，蛋白质分 子已形成三级结构，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结 构形成后，二硫键可稳定此构象。 主要存在于体外蛋白中，在细胞内，由于有高浓度的还原 性物质，所以没有二硫键。
14 2005-12-25
3 2005-12-25
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力
2005-12-25
a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键
5
共价键与非共价键
第5章 蛋白质的三维结构讲解
? 氢受体：主链的 羧基基团。 ? 氢供体和氢受体均可：丝氨酸和苏氨酸的 羟基。 ? 随pH的不同，有些基团可以作氢键的供体或受体。
如α-氨基、赖氨酸的 ε-氨基、天冬氨酸、谷氨 酸的羧基、酪氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基等。
永久偶极 (定向效应 )：极性分子；
瞬间偶极 (分散效应 )：非极性分子间仅有的 ,起 主要作用的范德华力；
作用力来自侧链 R基团，以 疏水相互作用 为主。
未形成 三级结构
原因？
形成 三级结构
? 包括二硫键、氢键、盐键、疏水作用力、范德华力
球状蛋白质三维结构的特征
? 含多种二级结构元件 ? 具有明显的折叠层次 ? 趋向于形成紧密的球状或椭球状实体 ? 疏水侧链在内，亲水侧链暴露在分子表面 ? 分子表面形成一个空穴、裂缝或凹陷
1. α螺旋（α-helix）
最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。 肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状。
1950年Pauling L.
Linus Pauling（莱纳斯·鲍林）
? 美国化学家
? 1954年诺贝尔化学奖：阐释化学键
的本质，并将其应用于解释复杂物质的结构， 如α螺旋。
1962年诺贝尔和平奖： 反对核武器
反平行式：
一条从N到C，另一条 从C到N，重复距离 是0.7nm 。
反 平 行 式 比 平 行 式 更 稳 定
3、β-转角（β-turn ）
α α
α
结构特征
①由多肽链上 4个连续的氨基酸残基组成 ②主链骨架以 180°返回折叠（发夹结构） ③第1个a.a 残基C=O 与第4个a.a 残基N-H生成氢键 ④多数由亲水氨基酸残基组成，位于蛋白分子表面 ⑤Pro 和Gly常见
天然RNA 酶分子
如α-氨基、赖氨酸的 ε-氨基、天冬氨酸、谷氨 酸的羧基、酪氨酸的羟基、组氨酸的咪唑基等。
永久偶极 (定向效应 )：极性分子；
瞬间偶极 (分散效应 )：非极性分子间仅有的 ,起 主要作用的范德华力；
作用力来自侧链 R基团，以 疏水相互作用 为主。
未形成 三级结构
原因？
形成 三级结构
? 包括二硫键、氢键、盐键、疏水作用力、范德华力
球状蛋白质三维结构的特征
? 含多种二级结构元件 ? 具有明显的折叠层次 ? 趋向于形成紧密的球状或椭球状实体 ? 疏水侧链在内，亲水侧链暴露在分子表面 ? 分子表面形成一个空穴、裂缝或凹陷
1. α螺旋（α-helix）
最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。 肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状。
1950年Pauling L.
Linus Pauling（莱纳斯·鲍林）
? 美国化学家
? 1954年诺贝尔化学奖：阐释化学键
的本质，并将其应用于解释复杂物质的结构， 如α螺旋。
1962年诺贝尔和平奖： 反对核武器
反平行式：
一条从N到C，另一条 从C到N，重复距离 是0.7nm 。
反 平 行 式 比 平 行 式 更 稳 定
3、β-转角（β-turn ）
α α
α
结构特征
①由多肽链上 4个连续的氨基酸残基组成 ②主链骨架以 180°返回折叠（发夹结构） ③第1个a.a 残基C=O 与第4个a.a 残基N-H生成氢键 ④多数由亲水氨基酸残基组成，位于蛋白分子表面 ⑤Pro 和Gly常见
天然RNA 酶分子
理学蛋白质的三维结构PPT学习教案
▪ 三级结构是由氨基酸的长程顺 序决定
▪ 维系力有氢键、疏水键、离子 键和范德华力等。
▪ 转弯的氨基酸残基（脯，苏、 甘和丝的精确位置）。
▪ 根据结构域的类型分为：
第24页/共55页
2021年8月16日星期一
25
球状蛋白质三维结构的特点
❖ 分子内各种侧链基团相互作用 的结果❖ 含有多种二级结来自单元第49页/共55页
2021年8月16日星期一
50
导致变性的因素：热、紫外线照射、高压、表面张力、搅
拌、有机溶剂、脲（尿素）、胍、酸、碱等。
常用的变性剂：尿素和十二烷基硫酸钠（SDS） 尿素：与多肽主链竞争氢键；增加非极性侧链在水中的溶解
度，从而降低疏水相互作用。
O（NH ） C
第50页/共55页
2021年8月16日星期一
不同的间隙可以表现不同的功能。 3. 多结构域蛋白质的活性是不同结构域的活性的总和，
但绝不是机械的加和。 4. 结构域的相互作用会导致整个蛋白质分子的变构效
应。
第23页/共55页
2021年8月16日星期一
24
(二) 三级结构与球状蛋白质
▪ 指由二级结构元件、超二级结 构和结构域构成的总的三维结 构，包括相距较远的肽段之间 的几何相互关系和侧链在三维 空间中彼此间的相互关系。
11
3. -转角(- 弯曲）-turn
在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;含有相当比例的 极性残基；主要存在于球状蛋白分子表面。
显示一定的刚性；又有柔性。 甘氨酸和脯氨酸常出现在转角中
第11页/共55页
2021年8月16日星期一
12
4.Ω环形
-凸起
▪ 这类肽段的外形和希腊字母“Ω”相似，故称为Ω环形。从 形式上看，Ω环形可以看成是转角的延伸。
▪ 维系力有氢键、疏水键、离子 键和范德华力等。
▪ 转弯的氨基酸残基（脯，苏、 甘和丝的精确位置）。
▪ 根据结构域的类型分为：
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球状蛋白质三维结构的特点
❖ 分子内各种侧链基团相互作用 的结果❖ 含有多种二级结来自单元第49页/共55页
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50
导致变性的因素：热、紫外线照射、高压、表面张力、搅
拌、有机溶剂、脲（尿素）、胍、酸、碱等。
常用的变性剂：尿素和十二烷基硫酸钠（SDS） 尿素：与多肽主链竞争氢键；增加非极性侧链在水中的溶解
度，从而降低疏水相互作用。
O（NH ） C
第50页/共55页
2021年8月16日星期一
不同的间隙可以表现不同的功能。 3. 多结构域蛋白质的活性是不同结构域的活性的总和，
但绝不是机械的加和。 4. 结构域的相互作用会导致整个蛋白质分子的变构效
应。
第23页/共55页
2021年8月16日星期一
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(二) 三级结构与球状蛋白质
▪ 指由二级结构元件、超二级结 构和结构域构成的总的三维结 构，包括相距较远的肽段之间 的几何相互关系和侧链在三维 空间中彼此间的相互关系。
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3. -转角(- 弯曲）-turn
在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;含有相当比例的 极性残基；主要存在于球状蛋白分子表面。
显示一定的刚性；又有柔性。 甘氨酸和脯氨酸常出现在转角中
第11页/共55页
2021年8月16日星期一
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4.Ω环形
-凸起
▪ 这类肽段的外形和希腊字母“Ω”相似，故称为Ω环形。从 形式上看，Ω环形可以看成是转角的延伸。
第5章蛋白质的三维结构PPT课件
第8页/共72页
第3节多肽主链折叠的空间限制
3.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转，这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转 的二面角称φ，绕Cα-C 键旋转的称ψ。
第9页/共72页
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二等分H-Cα-R平面，且该旋转键两 侧的主链处于顺式构型时，规定φ=0°或ψ=0°
• 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢 键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋 白质。
• -角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度拉 伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时-角蛋白 转变成-折叠结构，第2称7页为/共72页-角蛋白。
第5节 纤维状蛋白质
毛发的结构
• 一根毛发周围是一层鳞 状细胞，中间为皮层细 胞。皮层细胞横截面直 径约为20m。在这些 细胞ห้องสมุดไป่ตู้，大纤维沿轴向 排列。所以一根毛发具 有高度有序的结构。
第五章 蛋白质的三维结构
在生物学条件下一种蛋白质占优势 的构象只有一种（或少数几种）， 它们是热力学上最稳定的，并且具 有生物学活性，这种构象称为天然 蛋白质（native protein）。
第1页/共72页
第五章 蛋白质的三维结构 主要内容
• 研究蛋白质构象的方法 • 稳定蛋白质三维结构的作用力 • 多肽主链折叠的空间限制 • 蛋白质的二级结构 • 纤维状蛋白质 • 超二级结构和结构域 • 球状蛋白质与三级结构 • 亚基缔合与四级结构 • 蛋白质的变性与折叠
肽键的特点：
1.肽键具有部分双键性质： C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm
第3节多肽主链折叠的空间限制
3.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转，这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转 的二面角称φ，绕Cα-C 键旋转的称ψ。
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第3节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二等分H-Cα-R平面，且该旋转键两 侧的主链处于顺式构型时，规定φ=0°或ψ=0°
• 例如毛的纤维是由多个原纤维平行排列，并由氢 键和二硫键作为交联键将它们聚集成不溶性的蛋 白质。
• -角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度拉 伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时-角蛋白 转变成-折叠结构，第2称7页为/共72页-角蛋白。
第5节 纤维状蛋白质
毛发的结构
• 一根毛发周围是一层鳞 状细胞，中间为皮层细 胞。皮层细胞横截面直 径约为20m。在这些 细胞ห้องสมุดไป่ตู้，大纤维沿轴向 排列。所以一根毛发具 有高度有序的结构。
第五章 蛋白质的三维结构
在生物学条件下一种蛋白质占优势 的构象只有一种（或少数几种）， 它们是热力学上最稳定的，并且具 有生物学活性，这种构象称为天然 蛋白质（native protein）。
第1页/共72页
第五章 蛋白质的三维结构 主要内容
• 研究蛋白质构象的方法 • 稳定蛋白质三维结构的作用力 • 多肽主链折叠的空间限制 • 蛋白质的二级结构 • 纤维状蛋白质 • 超二级结构和结构域 • 球状蛋白质与三级结构 • 亚基缔合与四级结构 • 蛋白质的变性与折叠
肽键的特点：
1.肽键具有部分双键性质： C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm
课件：蛋白质的三维结构
• 蛋白质的变性与复性
– 蛋白质的变性： 天然蛋白质受某些物理或化学 因素的影响，分子的空间构象破坏，导致其理 化性质、生物活性改变的现象。
– 蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被 破坏，引起天然构像解体，但一级结构保持完 好。
• 蛋白质变性发生的改变
– 生物活性丧失 – 一些侧链基团暴露 – 理化性质改变，如溶解度下降，粘度增加等
• 寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为 亚基。亚基本身都具有球状三级结构，一 般只包含一条多肽链，也有的由二条或二 条以上由二硫键连接的肽链组成
• 对称性是具有四级结构的蛋白质的重要性 质之一
• 寡聚蛋白使蛋白质的功能更加多样，并且
一级结构：多肽链中的氨基酸排列顺序 二级结构：多肽链主链折叠成的有规律性的结构
• 氢键：由带正电性的氢原子与电负性较强的 原子之间形成
• 疏水相互作用：非极性的疏水基团间为避开 水相而相互靠近，聚集于分子内部或非极性 区的趋势
• 范德华力：原子、分子间或基团间的短程作 用力。比离子键和氢键都弱的分子间非专一 性的相互作用
• 离子键：蛋白质中带有相反电荷的侧链间形 成的静电吸引力
蛋白质的三维结构
• 蛋白质是氨基酸通过肽键连接的线形聚合 物
• 蛋白质的三维结构可划分为不同的结构层 次
– 一级结构：氨基酸序列 – 二级结构：主链结构 – 三级结构：三维形状 – 四级结构：亚基的组织
蛋白质的序列测定策略
8步骤 （片断重叠法） • 1. 多于1个亚基时，分开亚基 • 2. 断裂二硫键：氧化法（过甲酸）或还原法（-巯基乙
• 答：（a）苯异硫氰酸酯（b）苯异硫氰酸酯（c）脲；β巯基乙醇还原二硫键。（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。 （f）胰蛋白酶
– 蛋白质的变性： 天然蛋白质受某些物理或化学 因素的影响，分子的空间构象破坏，导致其理 化性质、生物活性改变的现象。
– 蛋白质变性的实质是蛋白质分子中的次级键被 破坏，引起天然构像解体，但一级结构保持完 好。
• 蛋白质变性发生的改变
– 生物活性丧失 – 一些侧链基团暴露 – 理化性质改变，如溶解度下降，粘度增加等
• 寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为 亚基。亚基本身都具有球状三级结构，一 般只包含一条多肽链，也有的由二条或二 条以上由二硫键连接的肽链组成
• 对称性是具有四级结构的蛋白质的重要性 质之一
• 寡聚蛋白使蛋白质的功能更加多样，并且
一级结构：多肽链中的氨基酸排列顺序 二级结构：多肽链主链折叠成的有规律性的结构
• 氢键：由带正电性的氢原子与电负性较强的 原子之间形成
• 疏水相互作用：非极性的疏水基团间为避开 水相而相互靠近，聚集于分子内部或非极性 区的趋势
• 范德华力：原子、分子间或基团间的短程作 用力。比离子键和氢键都弱的分子间非专一 性的相互作用
• 离子键：蛋白质中带有相反电荷的侧链间形 成的静电吸引力
蛋白质的三维结构
• 蛋白质是氨基酸通过肽键连接的线形聚合 物
• 蛋白质的三维结构可划分为不同的结构层 次
– 一级结构：氨基酸序列 – 二级结构：主链结构 – 三级结构：三维形状 – 四级结构：亚基的组织
蛋白质的序列测定策略
8步骤 （片断重叠法） • 1. 多于1个亚基时，分开亚基 • 2. 断裂二硫键：氧化法（过甲酸）或还原法（-巯基乙
• 答：（a）苯异硫氰酸酯（b）苯异硫氰酸酯（c）脲；β巯基乙醇还原二硫键。（d）胰凝乳蛋白酶。（e）CNBr。 （f）胰蛋白酶
第5章 蛋白质的三维结构
（二）可允许的φ 和ψ 值： • 拉氏构象图
四、二级结构（Secondary Structure）
• 指肽链的主链在空间的排列,或规则的 几何走向、旋转及折叠。
• 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键 • 主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无
规卷曲、-螺旋、环等。
（一）-螺旋 （-helix）
（6）配位键 (Metal-ion Coordination)
• 两个原子之间形成的共价键 • 共用电子对由其中一个原子提供 • 金属离子与蛋白质的结合方式
例如：铁氧还蛋白
（7）酯键 (Ester Bond)
• Ser/Thr的羟基与AA的羧基形成酯键 • 磷酸与含羟基AA缩合形成磷酸酯键
三、多肽主链折叠
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
• 平行式：所有肽链的N-端都在同一边 • 反平行式：相邻两条肽链的方向相反
（三） -转角和凸起
1、 β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
• 肽链主链骨架180°的回折结构 特点： • 由4个连续的AA残基组成 • 第一个残基C=O • 第四个残基NH 形成氢键
• 内力（内因）
蛋白质分子内各原子间作用力
• 外力（外因）
与溶剂及其他溶质作用力
2、蛋白质分子内部的作用力
• 肽键、二硫键——一级结构 • 氢键、疏水作用、范德华力、离子键、
二硫键——三维结构
（１)氢键( Hydrogen bond )
• 两负电性原子对氢原子的静电引力所形成 X—H…Y
• 质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用 • 氢键具有：
1、-螺旋的结构
• 螺距0.54nm • 每圈含3.6个AA残基
5章 蛋白质的三维结构-教学用
球状蛋白质特点： 含几种类型的二级结构，折叠成球状实体；能溶于水， 发挥动态功能；三级结构花式多样，这是功能基础。
(一)球状蛋白质及其亚基的分类
(二)球状蛋白质三维结构的特征
（一）球状蛋白质及其亚基的分类
结构域大体上可以分为四种类型： 1. 2. 3. 4. 全α结构（反平行α螺旋结构）； α,β结构（平行或混合型β折叠片结构域）； 全β结构（反平行β折叠片结构域）； 富含金属或二硫键结构域（不规则小蛋白结构）
第 5 章
蛋白质的三维结构
在生物学条件下，一种蛋白质占优势的构象只有一种(或少 数几种)，它(们)是热力学上最稳定的，并且有生物活性， 这种构象的蛋白称为天然蛋白。 正常情况下，蛋白质分子并不是以完全伸展方式存在的，而 是以紧密折叠的结构存在的。这种紧密折叠结构决定于3个 因素：一是与溶剂分子的相互作用；二是溶剂的pH和离子组 成；三是蛋白质的氨基酸序列。
原胶原 分子
300nm
右手螺旋， 分子长300nm，直径1.5nm 螺距8.6nm, 30个残基
胶原蛋白胶原纤维电镜照片
I 型胶原蛋白
＝40nm
d＝68 nm 5d＝340nm
＝28nm
The hydroxylated residues typically found in collagen
△H链正值对折叠不利， △H溶剂负值对折叠有利，但二者大小相等、
符号相反，因此总焓变不大，对折叠没有实质贡献。
二、稳定蛋白质维结构的作用力
为什么蛋白质倾向于折叠成天然构象呢？？？
笼形结构比冰 的结构更有序， 导致水的熵降， 热力学上不利。
二、稳定蛋白质维结构的作用力
当疏水基团聚集在一起，发生疏水相互作用时，笼形结构减小， 形成自由水△S溶剂大大增加，有利于折叠
(一)球状蛋白质及其亚基的分类
(二)球状蛋白质三维结构的特征
（一）球状蛋白质及其亚基的分类
结构域大体上可以分为四种类型： 1. 2. 3. 4. 全α结构（反平行α螺旋结构）； α,β结构（平行或混合型β折叠片结构域）； 全β结构（反平行β折叠片结构域）； 富含金属或二硫键结构域（不规则小蛋白结构）
第 5 章
蛋白质的三维结构
在生物学条件下，一种蛋白质占优势的构象只有一种(或少 数几种)，它(们)是热力学上最稳定的，并且有生物活性， 这种构象的蛋白称为天然蛋白。 正常情况下，蛋白质分子并不是以完全伸展方式存在的，而 是以紧密折叠的结构存在的。这种紧密折叠结构决定于3个 因素：一是与溶剂分子的相互作用；二是溶剂的pH和离子组 成；三是蛋白质的氨基酸序列。
原胶原 分子
300nm
右手螺旋， 分子长300nm，直径1.5nm 螺距8.6nm, 30个残基
胶原蛋白胶原纤维电镜照片
I 型胶原蛋白
＝40nm
d＝68 nm 5d＝340nm
＝28nm
The hydroxylated residues typically found in collagen
△H链正值对折叠不利， △H溶剂负值对折叠有利，但二者大小相等、
符号相反，因此总焓变不大，对折叠没有实质贡献。
二、稳定蛋白质维结构的作用力
为什么蛋白质倾向于折叠成天然构象呢？？？
笼形结构比冰 的结构更有序， 导致水的熵降， 热力学上不利。
二、稳定蛋白质维结构的作用力
当疏水基团聚集在一起，发生疏水相互作用时，笼形结构减小， 形成自由水△S溶剂大大增加，有利于折叠
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