生物化学超详细复习资料图文版
生物化学复习参考资料汇总讲解
第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念：蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。
特点：构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类：•按分子外形的不对称程度分两类：球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类：简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白（白蛋白）如血清清蛋白、球蛋白（拟球蛋白和优球蛋白）、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类：完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类：活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白（味蛋白）•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸（1）都是α-氨基酸；（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质;（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；二.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸（编码氨基酸）甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)（2）稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：•甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种）•丝、苏、半、蛋、羟硫添。
生化复习资料
生化复习资料(一)1、糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂. 10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化： (也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A U、G C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23. 酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
生物化学复习课(共114张PPT)
A
顺序。
由于核苷酸间的差异
主要是碱基不同，所以也
称为碱基序列。
G
3′端
DNA的二级结构是双螺旋结构
➢ Chargaff 规则
不同生物种属的DNA的碱基组成不同 同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。 [A] = [T]，[G] = [C]
DNA的高级结构之一：核小体串珠样的结构
H2A
苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate shuttle)
第八章
糖代谢
糖代谢的概况
糖有氧氧化
糖原
糖原合成 肝糖原分解
核糖 +
磷酸戊糖途径 葡萄糖
NADPH+H+
消化与吸收
糖异生
ATP
三羧酸循环
有氧 H2O及CO2
丙酮酸
无氧
乳酸
淀粉 乳酸、氨基酸、甘油
糖无氧分解 糖酵解
E1
Glu
G-6-P
合体Ⅳ→O2
氧化磷酸化机制
（一）氧化磷酸化偶联部位
（二）氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内
膜的质子梯度-化学渗透假说
三、氧化磷酸化作用可受某些内外源 因素影响
有3类氧化磷酸化抑制剂
细胞质NADH的氧化
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧 化呼吸链
3-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
6-磷酸葡萄糖酸内酯(C6)×3
6-磷酸葡萄糖酸(C6)×3
3NADP+
6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
3NADP+3H+
CO2
5-磷酸核酮糖(C5) ×3
5-磷酸木酮糖 5-磷酸核糖
生物化学复习
生物化学复习1、天然氨基酸除脯氨酸外均为α-氨基酸；除甘氨酸外都有旋光性；从蛋白质质水解获得的α-氨基酸（除甘氨酸外）都属L-型的；构型与旋光偏向二者没有直截了当的对应关系。
2、何谓氨基酸（蛋白质）的等电点?什么缘故等电点时氨基酸（蛋白质）的消融度最小? 在大年夜于等电点的pH溶液中，氨基酸（蛋白质）以什么情势存在，向哪极移动？在小于等电点的pH溶液中，氨基酸（蛋白质）又以什么情势存在，向哪极移动？3、区分构成蛋白质的氨基酸和不是构成蛋白质的氨基酸；碱性氨基碱、含苯环氨基碱等4、蛋白质一级构造的化学键，蛋白质二级构造的化学键；蛋白质的二级构造有哪些情势（类型），重要靠什么键来稳固。
5、蛋白质的一、二、三、四级构造；什么是亚基？亚基是肽链，但肽链不必定是亚基；三级构造与四级构造的差别，由多个亚基构成的蛋白质属于四级构造；保持四级构造稳固的感化力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。
第二章核酸的化学4、核糖核酸RNA中所含的四种碱基、DNA中所含的四种碱基；差别DNA与RNA两类核酸分类的重要依照；碱基配对原则、DNA碱基配对重要依附的感化力。
1、DNA的碱基次序与互补链的碱基序列的关系；DNA二级构造的特点。
3、核苷酸的构成成分；核酸分子的全然构成单位；核酸分子中核苷酸之间连接的方法；、AMP、ADP、ATP、cGMP分子中各组分的连接方法第五章酶1、阻碍酶促反响速度的身分；酶的最适温度、最适PH值的特点。
2、酶和一样催化剂的共性，酶与一样催化剂的差别（酶感化的特点）。
3、纯真酶、结合酶、酶蛋白、辅因子？酶蛋白和辅因子存在何种关系？辅因子和辅酶、辅基存在何种关系？决定酶专一性的是酶蛋白而不是辅酶。
4、酶的活性部位（活性中间）和必须基团，活性中间与必须基团的构造关系。
5、克制剂对酶感化的阻碍：克制剂的类型和特点。
弗成逆克制剂，可逆克制剂（竞争性克制剂、非竞争性克制剂、反竞争性克制）第七章新陈代谢泛论与生物氧化1、简述生物体内ATP、CO2是如何生成的（举实例说明）？2、线粒体呼吸链中的递氢体和递电子体、各递氢体和递电子体的组分，NADH呼吸链和FAD呼吸链的传递次序（由传递氢到传递电子）。
生物化学总结复习
一些重要名词解释单体酶由一条多肽链组成寡聚酶由多个亚基靠非共价键以共价键聚合而成的酶多酶体系由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合物单纯酶仅由多肽链构成结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分构成，前者称酶蛋白，后者称辅助因子，两者结合形成的结合酶形式称为全酶必需基团与酶的活性密切相关的基团分为结合基团和催化基团有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位酶促反应的特点高度不稳定性，高度催化效率，高度特异性（绝对相对立体异构），酶活力的可调性抑制剂能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质1、不可逆抑制抑制剂与酶的必需有基团以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的：硫基酶（重金属离子）丝氨酸酶（有机磷化合物，胆碱酯酶，解磷定解救）2、可逆抑制常以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶的活性降低或丧失①竞争性抑制抑制物与底物结构类似而引起的抑制，两者相互竞争与酶的活性中心结合（丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，磺胺类药物）②非竞争性抑制抑制物与活性中心以外的必须基团相结合，使酶的构象改变而失去活性③反竞争性抑制抑制物与酶和底物的复合物结合而起到抑制。
酶原没有活性的酶的前体酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活，其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程其生理意义：避免活性酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用，酶的储存形式同工酶能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶乳酸脱氢酶有5种同工酶，LDH1在心肌含量最高，LDH5在肝脏含量最高糖的生理功能1、氧化供能2、提供合成体内其他物质的原料3、组成人体组织结构的重要成分4、参与组成特殊功能的糖蛋白5、形成许多重要的生物活性物质葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程称为糖的无氧分解或糖酵解胞质糖酵解过程葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸（已糖激酶，中间产物葡糖-6-磷酸，果糖磷酸激酶-1）裂解为2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸（唯一的脱氢反应，丙酮酸激酶）还原生成2分子乳酸1分子葡萄糖酵解为2分乳糖，净产生2分子ATP（共4个ATP）三个酶：已糖激酶或葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶-1和丙酮酸激酶，反应不可逆糖酵解的生理意义是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式某些组织在有氧时也通过糖酵解供能糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程葡萄糖或糖原在细胞质内氧化生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A（丙酮酸脱氢酶系）；乙酰辅酶A进入三羧酸循环，彻底氧化称为CO2和水三羧酸循环①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸（柠檬酸合酶）反应不可逆②柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，第一次氧化脱羧）④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰（α-酮戊二酸脱氢酶系）⑤琥珀酰辅酶A转变为琥珀酸三羧酸循环中唯一的一次底物水平磷酸化⑥琥珀酸脱氢转变为延胡索酸生成2分子ATP⑦延胡索酸转变为苹果酸⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸生成3分子ATP三羧酸循环的特点①是乙酰辅酶A的彻底氧化过程②有三个关键酶③从草酰乙酸开始，最后又生成草酰乙酸糖有氧氧化生理意义1、糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式2、三羧酸循环是体内糖、脂肪、和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路3、三羧酸循环又是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP，7个关键酶，3个与糖酵解相同磷酸戊糖途径以葡萄糖-6-磷酸为起点，直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH和磷酸核糖（戊糖）两个阶段：不可逆的氧化阶段和可逆的非氧化阶段糖原合成由单糖合成糖原的过程葡萄糖生成葡糖-6-磷酸，在变位酶的作用下转变为葡糖-1-磷酸，在UDPG焦磷酸化酶作用下生成尿苷二磷酸（UDPG）UDPG作为葡萄糖供体，是活性形式，UDPG参与合成糖原糖原合成特点1、糖原合成需要糖原引物至少含4个葡萄糖（残基）的α-1，4-糖苷键作为引物2、糖原合酶是糖原合成过程中的关键酶3、糖原支链结构的形成需要分支酶的作用4、糖原合成过程需要消耗能量（2个高能磷酸键）5、糖原合成全过程是在胞质中进行糖原分解（肝糖原分解）糖原分解为葡萄糖的过程糖原封面可偶尔问哦葡萄-1-磷酸脱支酶的作用葡糖-1-磷酸在变位酶作用下转变为葡糖-6-磷酸酶葡糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖糖原分解特点1、糖原磷酸化酶是糖原分解过程中的关键酶2、脱支酶转移3个葡萄糖残基至邻近糖链末端，并催化分支点α-1,6-糖苷键水解，生成游离葡萄糖3、糖原分解全过程是在胞质内进行糖异生由非糖物质转变为葡萄糖的过程基本上循糖酵解的逆过程空腹血糖3..L血糖的来源和去路食物多糖的消化吸收；空腹时肝糖原的分解；饥饿时糖异生氧化分解供能，进食后部分糖合成为肝糖原和肌糖原贮存起来；代谢转变为脂肪、核糖、葡糖醛酸和非必需氨基酸的碳架等血糖浓度的调节肝脏（餐后肝糖原合成增加；空腹肝糖原分解；饥饿糖异生）肾脏（肾糖阈，超过随尿排出）神经激素（降低血糖，胰岛素；升高血糖，肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素）生物氧化主要是指糖、脂类和蛋白质等营养物在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程生物氧化特点在近中性、37℃的水溶液中进行反应，需酶催化，有机酸脱羧产生CO2（α-单纯脱羧β-单纯脱羧α-氧化脱羧β-氧化脱羧），H与O2间接反应产生H2O，逐步放能，很大部分用于形成高能化合物呼吸链是定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体（酶与辅酶）构成的链状传递体系，也称电子传递链功能把底物脱下的2H经一系列中间传递提的逐步传递，最终交给氧生成水，并释放大量的能量驱动ADP磷酸化生成ATP呼吸链主要成分及其作用1、烟酰胺脱氢酶类及其辅酶（催化底物分解脱氢）2、黄素蛋白酶类及其辅基（催化底物分解脱氢）3、铁硫蛋白类（电子传递体）4、泛醌Q（递氢体）5、色素细胞类（电子传递体）NADH氧化呼吸链代谢物在相应酶催化下脱2H交给NAD+生成NADH＋H+，后者进入NADH 氧化呼吸链将与电子依次经过FMN、Fe-S、Q和Cyt类传递，最后交给1/2 O2生成H2O 驱动ADP磷酸化生成3分子ATPNAD+ →[ FMN (Fe-S)]→CoQ→Cytb(Fe-S)→Cytc1 →Cytc →Cytaa3 →1/2O2FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）部分代谢物分解脱下的2H交给其辅基FAD接受，进入FADH2氧化呼吸链，与NADH差别在于FADH2直接将氢传给泛醌。
基础生物化学复习资料归纳
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.;9.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
10.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
11.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
12.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
13.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
14.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
15.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
16.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应17.:18.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
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一。
核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA ）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。
在真核细胞中，DNA 主要集中在细胞核，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA 。
原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。
核糖核酸（ribonucleic acid, RNA ）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，细胞的RNA 主要存在于细胞质中，少量存在于细胞核中。
DNA 分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3´-5´磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA 的一级结构，简称为碱基序列。
一级结构的走向的规定为5´→3´。
DNA 的双螺旋模型特点：两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。
•磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于侧，链间碱基按A —T ，G —C 配对（碱基配对原则，Chargaff 定律）•螺旋直径2nm ，相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对（base pair, bp ）重复一次，间隔为3.4nmDNA 的双螺旋结构稳定因素 • 氢键•碱基堆集力•磷酸基上负电荷被胞组蛋白或正离子中和DNA 的双螺旋结构的意义该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征，最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。
该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石。
DNA 的三级结构在细胞，由于DNA 分子与其它分子（主要是蛋白质）的相互作用，使DNA 双螺旋进一步扭曲形成的高级结构.RNA 类别：•信使RNA （messenger RNA ，mRNA ）：在蛋白质合成中起模板作用；•核糖体RNA （ribosoal RNA ，rRNA ）：与蛋白质结合构成核糖体（ribosome ）,核糖体是蛋白质合成的场所；•转移RNA （transfor RNA ，tRNA ）：在蛋白质合成时起着携带活化氨基酸的作用。
rRNA 的分子结构特征：• 单链，螺旋化程度较tRNA 低• 与蛋白质组成核糖体后方能发挥其功能mRNA的分子结构原核生物mRNA特征：先导区+翻译区（多顺反子）+末端序列真核生物mRNA特征：5´－“帽子”（m7G-5´ppp5´-Nmp）+单顺反子+“尾巴”（Poly A）－3´核酸的变性、复性和杂交变性：在物理、化学因素影响下， DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，这是一个是跃变过程，伴有A260增加（增色效应）,DNA的功能丧失。
复性：在一定条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应）,DNA的功能恢复。
不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区，称核酸分子杂交Tm：熔解温度DNA的变性发生在一个很窄的温度围，通常把热变性过程中A260达到最大值一半时的温度称为该DNA的熔解温度，用Tm表示。
Tm的大小与DNA分子中（G+C）的百分含量成正相关，测定Tm值可推算核酸碱基组成及判断DNA纯度。
1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA和RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展，在生命科学中有何重大意义？6、计算（1）分子量为3⨯105的双股DNA分子的长度；（2）这种DNA一分子占有的体积；（3）这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
（一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618）名词解释变性和复姓】分子杂交】增色效应和减色效应】回文结构】Tm】cAMP】 Chargaff碱基配对原则定律二。
蛋白质化学蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25蛋白质的功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能••••••α-氨基酸的通式氨基酸的性质：（1 ）两性解离和等电点当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。
（2 ）光学性质色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统（3 ）重要化学反应a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.（加热、弱酸条件，生成紫色化合物）b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定.（弱碱性条件，生成黄色产物）c. 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应（Edman反应），•用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子谷胱甘肽在体参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
蛋白质的一级结构多肽链氨基酸残基从N－末端到C－末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
（这是蛋白质最基本的结构，它包含着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。
）二面角两肽平面之间，能以共同的Cα为定点而旋转，绕Cα-N 键旋转的角度称φ角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。
φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
维持蛋白质分子构象的作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.德华力e.二硫键蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构（secondary structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元．主要有以下类型：(１) α－螺旋（α-helix）(２) β－折叠（β-pleated sheet）(３) β－转角（β-turn）(４) 无规则卷曲（nonregular coil）超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α－螺旋或β－折叠或β－转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。
结构域：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。
蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。
蛋白质四级机构：四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、得华力。
亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。
高级构象决定蛋白质的功能1、蛋白质高级构象破坏，功能丧失2、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）蛋白质的性质：一、两性解离性质及等电点二、蛋白质胶体性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点蛋白质胶体性质的运用：透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。
这种方法称为透析盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。
同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析蛋白质的沉淀：如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用复性作用：蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性蛋白质的主要显色反应：双缩脲反应（铜离子、碱性，产生红紫色络合物）酚试剂反应茚三酮反应1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链二级结构的形成有何影响？3、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？5、什麽是蛋白质的变性？变性的机制是什麽？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
6、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是α-螺旋，而另一些节段是β-折叠。
该蛋白质的分子量为240 000，其分子长5.06⨯10-5,求分子中α-螺旋和β-折叠的百分率。
(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120) 名词解释等电点（pI ） 肽键和肽链 肽平面及二面角 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 超二级结构 结构域 蛋白质变性与复性 分子病 肽三。
酶学酶作用的特点：· 极高的催化效率 · 高度的专一性 · 易失活 · 活性可调控 · 有的酶需辅助因子结构专一性：酶对所催化的分子化学结构的特殊要求和选择（类别：绝对专一性 和 相对专一性）立体异构专一性酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其立体异构也有一定的要求（旋光异构专一性和几何异构专一性）绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学键。
酶催化的中间产物理论酶的专一性机理锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入到酶的活性中心。
诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。