动物生物化学(1)
动物生物化学-1
大肠杆菌中的蛋白质组
基因表达的调节
1960年，F.Jacob和J.Monod发现细菌利用乳糖时，相关酶的基因 表达时序受到严格的控制，于是提出了原核生物基因调节操纵子 （operon）模型，开辟了对基因表达调节研究的新领域。
真核基因表达的调控产要涉及核小体的重构、组蛋白的乙酰化、 DNA的甲基化等化学修饰和DNA超螺旋的拓扑异构化；基因的的调 节也在转录后的加工、翻译和新生多肽链的化学修饰等各个层次上进 行。
2.2 细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢（intermediary metabolism）， 也就是细胞中进行的化学过程
合成代谢（anabolism）： 将小分子的前体（precursor）经过特 定的代谢途径构建成较大的分子，并且消 耗能量。
分解代谢（catabolism）： 将较大的分子经过特定的代谢途径， 分解成小的分子并且释放出能量。
这一领域的研究将最终揭开生命的进化、胚胎的分化、个体的生 长、发育、繁殖、衰老、疾病和死亡之谜。
细胞信号的传导
第二信使学说 cAMP、cGMP、IP3、DG、Ca2+等
G蛋白偶联系统 G蛋白、PKA、PKG、PKC和TPK信号转导系统等小分子气源自物质 NO、CO 生物工程学
到70年代，重组DNA技术（Recombinant DNA technology）诞生， 人类可以按照自己的意愿改造遗传基因和操纵遗传过程。这个技术的 规模化和工业化，就是基因工程，也称遗传工程（Genetic engineering）。
目前，有关生物化学的研究主要集中在以下几个方面： 生物大分子的结构、功能与相互作用 基因组学和蛋白质组学 基因表达的调节 细胞信号的传导 生物工程学
生物大分子的结构、功能与相互作用
动物生物化学3篇
动物生物化学第一篇：动物脂质代谢生物化学脂质是生物体内含量最多的生物大分子之一，广泛存在于细胞膜、细胞器内膜、脂蛋白和脂肪组织等生物体内，同时，脂质作为一种能量储备物质，也会在动物体内发挥重要作用。
因此，动物脂质代谢的生物化学过程一直是研究的热点之一。
一、脂肪酸的合成脂肪酸合成是动物脂质代谢的一个重要环节，也是一种异源合成过程。
脂肪酸合成的起点为丙酮酸，主要在细胞胞质中进行。
脂肪酸合成通常通过多步反应完成，其中每步反应都由一种特定的酶催化，反应产物又作为下一步反应的底物。
同时，每一步反应都会消耗一些ATP，还需要与细胞色素P-450参与的还原系统配合进行电子转移。
二、三酰甘油合成三酰甘油是罕见、疏水性极强的三脂基甘油酯类化合物。
在动物体内，三酰甘油主要存在于脂肪细胞中，并且作为一种能量储备物质。
三酰甘油的合成过程分为两个阶段：首先合成单甘酯，然后将三个单甘酯酯化成三酰甘油。
三酰甘油合成通常发生在细胞质中，需要多种酶催化反应来完成。
三、脂肪酸β氧化脂肪酸β氧化是动物体内脂质代谢的重要方式之一，也是一种多步反应。
脂肪酸β氧化主要由四个酶催化：酰CoA去氢酶、羟酰CoA裂解酶、羟丁酰CoA去羧化酶和丙酰CoA去氢酶。
此过程产生大量ATP，还会释放出一些热能，其中产生的能量被动物体利用，并将脂质代谢产生的二氧化碳和水排出体外。
总之，动物脂质代谢是一种复杂而精密的过程，涉及到多个生物化学反应和多个生物体内的酶催化。
对动物脂质代谢进行深入研究，不仅可以从生化角度探究机体能量代谢机制，还可以为一些与脂质代谢相关的疾病的治疗提供理论基础。
第二篇：动物血清生物化学血清作为一种重要的生物液体，是动物体内多种生化反应和代谢的重要载体。
血清中包含多种生物大分子和微量元素，其中蛋白质和相关酶类非常丰富，对于动物体内的各种功能的发挥和维持有着重要的作用。
一、血清蛋白分离与测定血清中蛋白质种类繁多，因此，要对其进行有效的分离和鉴定非常重要。
动物生物化学试题答案
动物生物化学（答案及评分标准）一、解释下列名词：（30分）1、动物生物化学：研究生命现象化学本质的科学称生物化学，以动物为研究对象的称动物生物化学（2分）。
2、酶：由活细胞产生的，在体内外都具有催化作用的一类蛋白质（2分）。
3、同工酶:催化同一反应,而结构和功能不同的一组酶（2分）。
4、生物氧化：营养物质在组织细胞内氧化,生成CO2和水并释放能量的过程（2分）。
5、氧化磷酸化：氢和电子沿呼吸链逐步传递,最后传给氧生成水的过程,是逐步分次的氧化过程,即氢沿呼吸链逐步传递的同时,伴有ADP与无机磷酸结合成ATP的磷酸化过程,这两个过程偶联在一起,称氧化磷酸化（2分）。
6、氏常数：它表示酶与底物的亲和力。
涵义为反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度（2分）。
7、化学修饰调节：酶蛋白上的某些基因,在另一种酶作用下,发生一定的化学变化,而使酶的活性改变,这种调节称化学修饰调节（2分）。
8、变性温度：加热使DNA有50%发生变性的温度。
9、增色效应：变性后的DNA在260nm处的紫外吸收有明显的增高的现象称增色效应（2分）。
10、酮体：由乙酰CoA缩合而成的酸性小分子物质,它包括乙酰乙酸,β—羟丁酸和丙酮（2分）。
11、遗传密码：mRNA上三个相邻的碱基组成一个三联体代表一种氨基酸，此三联体称为氨基酸的密码，该密码与遗传信息有关故称为遗传密码（2分）。
12、冈崎片段：DNA聚合酶只能催化5´→3´DNA的合成，而DNA有两股链，以3´→5´为模板合成的链是连续的，以5´→3´为模板合成的链是不连续的，这些不连续的DNA片段称冈崎片段（2分）。
13、三羧酸循环：由丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰CoA在线粒体内氧化成CO2和H2O需要经过一个循环的反应过程，此过程是从乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始的，故称三羧酸循环或柠檬酸循环（2分）。
14、变构调节：调节物与调节位点结合后，使酶发生构象的改变，从而改变了催化位点的构象，使酶活性发生改变，这种调节称变构调节（2分）。
【执业兽医师】动物生物化学知识点
【执业兽医师】动物生物化学第一单元蛋白质化学及其功能1、必需氨基酸：机体不能合成或合成不足的氨基酸。
甲（甲硫氨酸）携（缀（x《）氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。
口诀：甲携来一本亮色书。
2、蛋白质的变性实质：次级键（包括二硫键）被破坏，天然构象解体。
不涉及一级结构的破坏。
变性后变化：生物活性丧失；物理性质改变：溶解度降低、易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力、黏度增大等。
化学性质发生改变：易被蛋白酶水解。
3、盐析：加入大量中性盐，蛋白质从水溶液中沉淀析出。
生物碱试剂：苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钙酸等，能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。
4、蛋白质的基础结构：一级结构。
蛋白质二级结构：包括a-螺旋，B-折叠，B-转角，无规卷曲四种。
肌红蛋白是一个具有三级结构的氧结合蛋白，呈紧密球形构象。
5、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳可用于蛋白质分子质量的测定。
紫外吸收性质：蛋白质的最大吸收峰在280nm o6、酸性氨基酸：谷氨酸、大冬氨酸。
碱性氨基酸：组氨酸、精氨酸、赖氨酸。
7、硒代半胱氨酸是第21种标准的氨基酸,毗（bi）咯（lub）赖氨酸是第22种标准的氨基酸。
第二单元生物膜1、相变温度：（1）脂肪酸炷（ting）链越短,越不饱和，相变温度越低,越容易相变；（2）胆固醇越多，膜流动性越低，相变温度越高，越不容易相变。
2、膜上的寡糖链都是暴露在质膜外表面上，与细胞的相互识别和通讯等重要的生理活动相关联。
第三单元酶1、结合酶（全酶）=酶蛋白+辅助因子。
2、酶的活力单位(U):酶的活力单位是衡量酶催化活性的重要指标，活力单位越高，活力越低。
酶的比活力：酶的比活力是分析酶纯度的重要指标。
酶的比活力越大，纯度越高。
3、米氏常数Km:当反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。
Km是酶的特征常数。
Km值的大小,近似地表示酶和底物的亲和力,Km值大,意味着酶和底物的亲和力小，反之则大。
动物生物化学第1章绪论幻灯片课件
一是作为领导干部一定要树立正确的 权力观 和科学 的发展 观，权 力必须 为职工 群众谋 利益， 绝不能 为个人 或少数 人谋取 私利
研究细胞内物质代谢和能量代谢的过程和原理 物质代谢（substance metabolism）：由一种物
质变成另一种物质的过程。 能量代谢（energy metabolism ）：能量的释放
和利用过程。
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1.2 生物化学发展简史 1780s Antoine Lavoisier (French)： 认为动物的呼吸有 如蜡烛燃烧，都需要O2 。成为生物化学中生物氧化和 能量代谢的发展基础。 1810s-1830s 从动物和植物中分离出一种重要物质， 由C, H, O, and N等组成。1838年正式使用“蛋白质” 一词，意思是“重要的物质”。
动物生物化学
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课时安排
70时＝理论课40＋实验课30
联系方法
办公室：生命科学院南楼322 ghzhu @
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动物生化,第一章1
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
（谷AA）
HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
（颉AA）
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
（二）、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更
高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶）
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生 错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构 象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导
致疾病发生。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、
老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP) 引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。
动物生物化学课件
(供高职畜牧兽医专业使用)
2010，7
绪论
一、动物生物化学研究的内容
包括动物体的化学组成、分子的结构与 功能；物质代谢、能量代谢、代谢调控、信 号转导、遗传信息传递和自我复制等生命现 象的化学本质；动物脏器的生物化学特点和 有关的现代生物化学技术等。
1、动物体的化学组成、分子结构及其功 能 2、动物体代谢与信号转导 3、基因的贮存、传递、表达及其调控 4、生物化学技术 5、组织器官生物化学
动物生物化学(一)2024
动物生物化学（一）引言概述：动物生物化学是一门研究动物体内生物分子结构、组成及其在生物体内的功能、代谢和调控机制的学科。
它对于了解动物身体的运作原理、理解疾病发生机制以及开发药物治疗等方面具有重要意义。
本文将分为五个大点阐述动物生物化学的关键内容。
正文：一、动物生物化学的基本概念和研究方法1.1 动物生物化学的定义和研究对象1.2 动物生物化学的研究方法和技术1.3 动物生物化学的研究领域和应用二、动物体内的生物大分子2.1 蛋白质的结构和功能2.2 碳水化合物的代谢和调控2.3 脂类的生物合成和降解2.4 核酸的结构和功能2.5 酶的种类和催化机制三、动物生物化学中的代谢途径3.1 糖代谢途径及其调控3.2 脂类代谢途径及其调控3.3 蛋白质代谢途径及其调控3.4 核酸代谢途径及其调控3.5 高能化合物的代谢途径及其调控四、动物生物化学与疾病4.1 蛋白质异常与疾病发生4.2 碳水化合物代谢紊乱与疾病4.3 脂类代谢异常与疾病4.4 核酸异常与疾病发生4.5 酶缺陷与疾病五、动物生物化学与药物研发5.1 药物对生物大分子的作用机制5.2 药物在代谢途径中的作用5.3 药物设计和酶靶点选择5.4 药物代谢和药效总结：动物生物化学研究了动物体内生物分子的结构、组成及其在生物体内的功能、代谢和调控机制。
从动物生物化学的基本概念和研究方法入手，我们了解了动物体内的生物大分子及其代谢途径。
这些知识对于了解疾病的发生机制、药物的研发以及生物体的正常运作具有重要意义。
通过进一步的研究和应用，相信动物生物化学将为人类的健康和科学发展带来更多的突破和贡献。
《动物生物化学》课程标准
《动物生物化学》课程标准课程名称：动物生物化学课程类别：专业基础课课程学时：68学时课程学分：4学分一、课程性质与任务《动物生物化学》是将生物化学技术与生物技术有机融合的一门生命科学类的专业基础课程。
生物化学已成为生命科学的基本语言，是生命科学中发展最快并与其它课程广泛交叉与渗透的重要的核心课程，是当代生命科学各专业的重要的专业基础课程之一，也是一门实践性很强的课程。
根据高职高专技能型人才培养目标，围绕畜牧兽医等领域的知识需求进行课程内容整合，拟将专业基础课准确导向专业技术，实现“教学做合一”的教学理念。
通过本课程的学习使学生建立生物活性、酶促反应、生物转化等生物技术的基本思维观念，从而掌握“生物大分子的分离和纯化方法，糖、脂肪、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量和有关生物化学性质的分析技术，酶活性测定及应用”等生化技术原理及操作手段，从而熟悉生物体内物质代谢产物积累过程及其调控，为后续专业课程的学习打下思想基础和技术基础。
本课程的教学目的是培养学生能够运用所学生物化学知识，从分子水平上认识和解释生命现象的能力。
本课程需要《动物解剖生理学》等课程为基础，同时又为《宠物营养》、《宠物疫病》等学科的学习打下基础。
二、课程目标（一）知识目标1．了解蛋白质的生物学功能、元素组成、多肽链的基本组成单位——L-a-氨基酸；必需氨基酸的概念。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构的概念。
理解蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，掌握蛋白质分离纯化及测定方法。
2.掌握核酸的物质组成、组成核酸的基本单位核苷酸、细胞内重要的游离核苷酸。
掌握核酸的结构特征，了解核酸的结构与功能的关系。
了解核酸的一般性质，掌握DNA 的变性与复性及其应用。
3．了解酶的概念、命名和分类，酶的化学本质；掌握酶的特性，酶的结构和功能，酶的活性中心和必需基团。
理解酶促反应机理学说及要点。
熟记影响酶促反应动力学的几种因素，米氏常数的意义、酶活力的测定，调节酶、同工酶、酶（包括固定化酶）的制备和鉴定。
现代动物生物化学1
4、发夹结构 伸展的多肽链弯曲、彼此靠近并呈反向平行 的发夹状结构。 5、Ω环 由6-16个氨基酸残基卷曲形成的Ω型结构。 6、无规则卷曲 主链形成没有规则的卷曲。 7、三股螺旋 由三条左手螺旋的多肽链相互缠绕形成右手 三股螺旋。
（二）侧链构象
1．疏水区 多肽链中具有非极性侧链的氨基酸，其侧 链有疏水趋势，当许多这类非极性侧链聚集 在蛋白质分子内部时，形成疏水区。 许多球蛋白分子中都存在这种疏水区，与 蛋白质的功能有关，如与配基的结合。 2．亲水区 氨基酸的极性侧链趋向于分布在球蛋白分 子的表面，形成一个亲水区，有助于稳定球 蛋白的构象并增加蛋白质的水溶性。与蛋白 质的功能有关，如酶的活性中心。
（三）二级结构
指多肽链主链骨架全部或部分按一定规 律排列形成的空间结构，不涉及侧链构象， 如α-螺旋、β-折叠、β-转角等。 二级结构的类型主要是α-螺旋，其次是β折叠，在不同的蛋白质中这两种结构所占的 比例不同，多数蛋白质具有α-螺旋、β-折叠 的混合结构。
（四）超二级结构和结构域
1．超二级结构
3．肌红蛋白 由一个血红素辅基和一条153个氨基酸残基的多 肽链组成。不同动物肌红蛋白的氨基酸组成和排列 顺序相似，但不同。 4．血红蛋白 由珠蛋白和亚铁血红素组成。不同动物血红蛋 白α-链和β-链结构不同，但有些有高度的相似性， 如人与抹香鲸。 5．α-乳清蛋白和溶菌酶 α-乳清蛋白由123个氨基酸组成，溶菌酶由129 个氨基酸组成，两者多肽链的数目、氨基酸数目、 链内二硫键的位置和数目相似，为同源蛋白质，但 两者的功能不同。
现代动物生物化学
硕士研究生课程
第一讲 蛋白质化学
一、蛋白质的一级结构
（一）蛋白质的构件分子
20种氨基酸都属于α -氨基酸，按侧链 的极性和有无电荷分为非极性侧链氨基酸、 不带电荷的极性侧链氨基酸、带电荷的极 性侧链氨基酸。含特异遗传密码，也称编 码氨基酸。 非编码氨基酸是在蛋白质合成后或合 成过程中由相应的氨基酸残基经修饰而成 的。
动物生物化学[1]
![动物生物化学[1]](https://img.taocdn.com/s3/m/a61a6a51974bcf84b9d528ea81c758f5f61f29f0.png)
引言概述：动物生物化学是研究动物体内化学反应以及与生命过程相关的分子组成和功能的学科。
本文将介绍动物生物化学的相关内容，包括动物体内的化学反应、代谢物质的合成与降解、酶的功能、生物膜的组成和功能，以及动物体内的信号传导。
通过深入理解动物生物化学的基本原理，有助于我们更好地理解动物的生命过程，为实践中的生物医学研究和药物开发提供理论基础。
正文内容：1. 动物体内的化学反应1.1 无机化学反应：动物体内存在很多无机化学反应，如氧化还原反应、酸碱反应等，这些反应对于动物的新陈代谢和细胞内环境平衡都是至关重要的。
1.2 有机化学反应：动物体内的有机化学反应主要包括酯化反应、加成反应、酰化反应等，这些反应参与了动物体内重要的代谢途径和物质合成过程。
2. 代谢物质的合成与降解2.1 糖代谢：动物体内的糖代谢是维持能量供应的重要途径，包括糖原合成、糖原降解和糖酵解等过程。
2.2 脂类代谢：动物体内的脂类代谢参与了能量储存和细胞膜的组建，包括脂肪酸合成、脂肪酸氧化和胆固醇合成等过程。
2.3 蛋白质代谢：动物体内的蛋白质代谢包括蛋白质的合成、降解和修饰，这些过程对于维持细胞结构和功能至关重要。
3. 酶的功能3.1 酶的分类：根据催化机制和底物特异性等因素，动物体内的酶可分为氧化酶、还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.2 酶的催化机制：酶通过降低活化能，加速化学反应的速率，其中涉及到酶-底物复合物形成、酶催化过程和酶底物复合物解离等环节。
3.3 酶的调控：酶的活性受到各种调控机制的控制，如酶的诱导和抑制、酶的翻译和翻译后修饰等。
4. 生物膜的组成和功能4.1 生物膜的结构：生物膜是由脂类和蛋白质组成的双层结构，其中脂类分子通过疏水作用力排列形成脂质双层，蛋白质则嵌入其中。
4.2 生物膜的功能：生物膜在维持细胞内外环境平衡、物质交换和细胞信号传导等方面发挥着重要作用，如通过离子通道和转运蛋白调控物质的转运和交换。
5. 动物体内的信号传导5.1 神经递质：动物神经系统通过神经递质的释放与接受，实现了神经信号的传导和转导，如乙酰胆碱、多巴胺、雪皮素等。
动物生物化学名词解释(一)2024
动物生物化学名词解释（一）引言概述：动物生物化学是研究动物体内的化学物质和化学过程的科学领域。
了解动物生物化学名词的含义对于理解动物体内的生理和生化过程具有重要意义。
本文将介绍五个大点的名词解释，包括氨基酸、脂肪酸、酶、代谢和生物体内能量转换。
正文：1. 氨基酸- 氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，也是动物体内重要的代谢产物。
- 氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸，必需氨基酸必须从外部摄取，而非必需氨基酸则可以由机体自身合成。
- 氨基酸在动物体内参与构建和修复组织，作为能量来源以及合成其他重要生物分子等多种生理功能。
2. 脂肪酸- 脂肪酸是动物体内重要的能量来源，也是构成动物体内脂质的基本结构单元。
- 脂肪酸分为饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸和多元不饱和脂肪酸等不同类型。
- 脂肪酸在动物体内参与能量代谢、细胞膜的组成、激素合成等多种生理过程。
3. 酶- 酶是动物体内进行生物化学反应的催化剂，能够加速反应速率而不参与反应本身。
- 酶可以通过调节底物浓度、温度和pH值等条件来发挥作用。
- 酶在动物体内参与代谢、信号传导、免疫应答等多种生理过程。
4. 代谢- 代谢是指动物体内所有生化反应的总和，可以分为物质代谢和能量代谢两个方面。
- 物质代谢包括物质的合成和降解，是维持生命活动的基础。
- 能量代谢包括能量的产生、转化和利用，是动物体内各种生理过程的动力来源。
5. 生物体内能量转换- 生物体内能量转换是指动物体内能量的转化和利用过程，包括光合作用、呼吸作用等多种途径。
- 光合作用是植物通过光能转化为化学能的过程，动物则通过摄取植物或其他动物来获得能量。
- 呼吸作用是以氧气为氧化剂将有机物氧化释放出能量的过程。
总结：动物生物化学名词解释包括氨基酸、脂肪酸、酶、代谢和生物体内能量转换。
了解这些名词的含义有助于深入理解动物体内的生理过程和生化反应。
氨基酸和脂肪酸是动物体内重要的化学物质，酶是催化生化反应的催化剂，代谢是维持生命活动的基础，生物体内能量转换是动物体内能量的转化和利用过程。
动物生物化学 第一章 绪论
生命现象中的许多重要过程，例如细胞 的进化，遗传信息的传递，生物的生殖、 发育和衰老，生物代谢和调节，能量的 产生和转换，激素的作用机制，神经信 息的传递等，都与生物膜和细胞器功能 密切相关。
(1)细胞膜 Cell membrane
细胞膜是真核 细胞表层的一 层薄膜，是活 细胞的重要组 成部分。
它具有保护细 胞、进行物质 交换、传递信 息、能量转换、 运动和免疫等 生理功能。
(2)细胞质 cell plasma
细胞质是非常复杂的生物胶体。 细胞质所含的有形物质为各种细胞器，
细胞器之间为胞液。 细胞胞液主要由酶、激素、脂类、糖类
以及多种无机盐和水组成。 胞液是细胞内各种细胞器之间相互联系
原核细胞的结构
原核细胞的特点：
原核细胞的外层是细胞壁和细胞膜（质 膜），内部为细胞质。细胞质的结构非 常简单，没有明显的细胞器（由封闭的 生物膜包裹的固体质粒），只有原始的 细胞核（无核膜和核仁）和其它一些核 糖核蛋白体等。
(2)真核细胞
真核细胞是高等植物和动物的基本 组织单位。
真核细胞的外层为细胞膜（植物细 胞还有一层细胞壁），内部为细胞 质。
施旺指出：“细胞是有机体，整个动物或植物 体乃是细胞的集合体。它们依照一定的规律排 列在动物体内。”在此基础上他们创立了细胞 学说。
细胞是生物体的基本结构单元
细胞是组成生物体的基本结构单元，是生物体 进行代谢、能量转换、遗传以及其它生理活动 的基本场所。
恩格斯把细胞学说、能量守恒和转换定律、达 尔文进化论一起誉之为19世纪自然科学的三大 发现。
单元分子按不同的排列组合，形成数量庞大， 结构复杂的线性分子或环状分子。通常将只涉 及结构单元的排列顺序的结构类型称为一级结 构。
执业兽医师考试资料之动物生物化学
执业兽医师资格考试复习资料：动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
第二节蛋白质的结构层次1．肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
动物生物化学 作业一 答案
生物化学习题一第一章蛋白质化学一、名词解释☆1、等电点；氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示2、蛋白质的一级结构；在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序☆3、蛋白质的二级结构；蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的主链原子沿一定方向盘绕和折叠的方式。
4、蛋白质的三级结构；蛋白质所有原子的空间排布5、蛋白质的变性作用；在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。
二、单项选择题（C）1、下列有关氨基酸的叙述，哪个是错误的?A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环B.酪氨酸和丝氨酸都含羟基C.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸D.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸E.组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸（D）2、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：A 不具正电荷；B 不具负电荷；C 溶解度最大；D 在电场中不移动。
（E）3、维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键（D）4、下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的？A 都有一级结构；B 都有二级结构；C 都有三级结构；D 都有四级结构；（D）5、下列哪项对蛋白质变性的描述是正确的？A 蛋白质变性后溶解度增加；B 蛋白质变性后不易被蛋白酶水解；C 蛋白质变性后理化性质不变；D 蛋白质变性后丧失原有的生物活性；（A）6、维持蛋白质三级结构主要靠A 疏水基相互作用；B 氢键；C 盐键；D 二硫键；E 范德华力。
（B）7、下列关于蛋白质的α—螺旋的叙述，哪一项是正确的？A 属于蛋白质的三级结构；B 多为右手α—螺旋，3.6个氨基酸残基升高一圈；C 二硫键起稳定作用；D 盐键起稳定作用；（B）8、具有四级结构的蛋白质特征是A 分子中必定含有辅基；B 含有两条或两条以上的多肽链；C 每条多肽链都具有独立的生物学活性；D 依赖肽键维系蛋白质分子的稳定；（D）9、关于蛋白质亚基的描述哪项是正确的？A 一条多肽链卷曲成螺旋结构；B 两条以上多肽链卷曲成二级结构；C 两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质；D 每个亚基都有各自的三级结构；（B）10、典型的α—螺旋是：A、2.610B、3.613C、4.015D、4.416E、310（C）11、每个蛋白质分子必定具有的结构是：A、α-螺旋结构B、β-片层结构C、三级结构D、四级结构E、含有辅基（A）12、关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪一项是正确的？A、疏水基团位于分子的内部B、亲水基团位于分子的内部C、亲水基团及解离基团位于分子的内部D、羧基多位于分子的内部E、二硫键位于分子表面三、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．含硫氨基酸包括：A DA．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸2．芳香族氨基酸是：A DA．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸3．关于α-螺旋正确的是：A B DA．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．多为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧4．蛋白质的二级结构包括：A B C DA．α-螺旋B．β-折叠片C．β-转角D．无规卷曲5．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？B C DA．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6.5的蛋白质四、填空题1、带电氨基酸有（酸性）氨基酸和（碱性）氨基酸两类。
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一．绪论与酶1.名词解释:生物化学——简称生命的化学；是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
酶——由生物活细胞产生，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。
同工酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。
酶原的激活——使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维生素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。
酶活性部位——酶分子中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。
诱导契合学说——酶活力——酶催化底物化学反应的能力２.酶催化作用的特征(P2)答：1.酶具有很高的催化效率2.酶具有高度的专一性3.反应条件温和4.体内的酶活性是受调控5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维生素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作用缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚气病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢口角炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用癞皮病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 生物素羧化酶的辅酶B9 FH4 一碳基团的载体巨红细胞贫血B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫血5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活力及其单位（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。
（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1μmol／Ｌ底物或生成1μmol／Ｌ产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
7.酶促反应动力学(P5)答：1)底物浓度[S]对酶反应速度的影响 2)酶浓度对酶反应速度的影响 3)溶液pH对酶反应速度的影响4 4)温度对酶反应速度的影响 5)激活剂对酶反应速度的影响 6)抑制剂对酶反应速度的影响不可逆性抑制作用:专一性不可逆抑制(有机磷农药中毒) 非专一性不可逆抑制可逆性抑制作用:竟争性抑制(磺胺类药物对酶的竟争性抑制) 非竟争性抑制作用8.酶的命名与分类(P8)1）氧化还原酶乳 2）转移酶类谷 3）水解酶类4）裂合酶类5）异构酶类6）合成酶类7）核酸酶二.糖代谢1.糖的生理功能(10)1）构成组织细胞的成分2）动物体内的重要能源物质3）动物体内的重要功能物质2.糖的来源与去路(11)3.糖酵解反应过程及生理意义：化学反应式(12-13)消耗ATP的反应：①③生成ATP的反应：这是糖酵解中第一个底物水平磷酸化产生ATP的反应⑩第二次底物水平磷酸化产生ATP的反应⑥糖酵解过程中唯一的脱氢反应生理意义1）迅速提供能量，使机体在无氧或缺氧(如动物在做重的体力劳动)情况下能进行生命活动；2）红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能；3）神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，也常由糖酵解提供部分能量。
4.糖有氧氧化反应过程(14-17)(一)糖酵解途径：葡萄糖丙酮酸(二)丙酮酸乙酰CoA(三)三羧酸循环5. TCA循环特点及其生理意义(18,19)柠檬酸循环的特点1）柠檬酸循环的反应位于线粒体间质中2）在有O2条件下运转，是生成ATP的主要途径3）循环一周产生2分子CO24）在每次循环中消耗2分子H2O5）TCA循环中并没有分子氧的直接参与，但该循环必须在有氧条件下才能进行限速酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-KG脱氢酶复合体；受ATP，NADH浓度的影响．柠檬酸循环的意义1）是葡萄糖生成ATP的主要途径，也是糖、脂肪、蛋白质分解的最终代谢通路；2）是三大物质(糖类、脂类、蛋白质）代谢联系的枢纽；3）可为其他合成代谢提供小分子前体。
6.三羧酸循环反应的全过程7.磷酸戊糖途径的特点及生理意义(21):蚕豆病机理1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖.2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
8. 葡萄糖完全氧化产生的ATP9.磷酸戊糖途径的特点及生理意义1)特点6-磷酸葡萄糖是直接脱氢和脱羧即可彻底分解;氢受体为NADP+;重要产物是NADPH和磷酸戊糖2)生理意义生成的5-磷酸核糖供核苷酸的生物合成;生成的还原型辅酶Ⅱ(NADPH)可供还原性的生物合成如脂肪酸、类固醇等;同时可保护生物膜被氧化剂的破坏。
与糖酵解、有氧氧化相联系: 3-磷酸甘油醛是三条途径的交汇点。
10.糖异生的意义1)维持血糖浓度恒定 :空腹，饥饿；反刍动物 2)补充肝糖原 3)调节酸碱平衡（乳酸异生为糖,防止乳酸堆积造成酸中毒.）11.名词解释血糖——血液中所含的葡萄糖糖酵解——在无氧的情况下，葡萄糖生成乳酸并产生ATP的过程底物水平磷酸化——底物在脱氢或脱水的过程中引起原子发生重排而生成高能磷酸键，把生成的高能磷酸基转给ADP而生成ATP的过程。
糖有氧氧化——在有氧条件下，葡萄糖被氧化分解成CO2和OH2，并以ATP形式贮备大量能量的过程。
三羧酸循环——（TAC或TCA)：乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始，葡萄糖异生作用——由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
糖原——由G分子聚合而成的含有很多分枝的大分子高聚物,统称为葡聚糖。
三.生物氧化1.生物氧化的特点(26)•1)生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和（水溶液，pH7和常温）。
•2) 物质(底物)的氧化方式是脱氢,脱下的氢经一系列传递体,才能与氧结合生成水;•3) 在氢传给氧的过程中逐步释放的自由能,自由能以ATP形式贮存;•4) 二氧化碳是物质转变为含羧基化合物后脱羧产生。
2.氧化还原酶类：SOD的作用3.生物氧化中水的生成(27-31)1）呼吸链（电子传递链）的组成与机理由下列组分构成：(1)NADH-Q还原酶（复合物Ⅰ）(2) 辅酶Q(3) QH2-细胞色素c还原酶（复合物Ⅲ）(4) 细胞色素c (Cyt c)(5) 细胞色素c氧化酶（复合物Ⅳ）2）呼吸链抑制作用☐部位Ⅰ：NADH-Q还原酶复合体（即FMN→辅酶Q）☐部位Ⅱ：QH2-细胞色素c还原酶复合体（cytb→cytc1)☐部位Ⅲ：细胞色素c氧化酶复合体(cytaa3→O2)3）胞液中的NADH的氧化1) 苹果酸穿梭作用: 肝脏、心脏；氢原子进入NADH呼吸链，合成3分子ATP 。
2) 磷酸甘油穿梭作用: 肌肉，大脑；氢原子进入FADH2呼吸链，合成2分子ATP 。
4.生物氧化中ATP的生成(32-34)1)ATP与高能磷酸化合物2)氧化磷酸化作用3)5. CN-中毒与解毒机制(35)☐中毒机制:Cyt·aa3-Fe3++CN -→Cy-aa3-Fe3+-CN，使Cyaa3失去传递电子能力，动物肺可呼吸，但cell不能呼吸。
☐解毒机制:迅速注射亚硝酸盐,因为亚硝酸盐可与血红蛋白(体内含铁卟啉最多的蛋白质)形成HB(Fe3+),从而与Cy-aa3-Fe3+竟争CN-而解毒。
但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。
因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。
6.化学渗透假说的要点(36)•化学渗透假说:该假说由英国生物化学家Peter Mitchell于1961年提出的。
•他认为电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧（膜对H+是不通透的），于是在内膜内外两侧产生了H+的浓度梯度;这样，在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度和电位梯度,即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+返回内膜内侧的一种动力; H+ 通过ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。
当H+ 返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联。
名词解释：生物氧化: 有机物质(糖、脂肪和蛋白质)在生物体内分解，消耗氧气，生成二氧化碳和水，同时产生能量的过程。
有机体对药物和毒物的氧化分解过程也叫生物氧化,又称为呼吸作用。
高能化合物: 含有高能键的化合物。
ATP是生物细胞中最重要的高能化合物。
根据生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型。
1)磷氧键型（—O~P):1,3-二磷酸甘油酸磷酸,磷酸烯醇式丙酮酸,焦磷酸,ATP 2) 氮磷键型磷酸肌酸3)硫酯键型, 酰基辅酶A.呼吸链: 指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统。
在生物氧化过程中，底物脱下的氢原子被酶激活脱落后，经一系列的载体(递氢体、递电子体)，传递给氧而生成水，并释放能量。
在此过程消耗了氧，因此称为呼吸链。
呼吸链起传递电子的作用，又称电子传递链。
氧化磷酸化作用: 氢原子（H）和电子（e）沿呼吸链传递给氧的过程中逐步释放出自由能，使ADP + Pi →ATP的过程。
氧化磷酸化是ATP生成的主要方式呼吸链的抑制剂: 对呼吸链产生抑制作用的物质。
解偶联作用: 电子传递和磷酸化紧密的偶联受到破坏而不能生成ATP 的过程。
解偶联剂: 某些能阻碍ATP 的生成而对电子传递没有抑制作用的物质。
四. 脂类代谢1.脂类的分类(39,40)按化学组成分 按生物学功能分2.脂类的生理功能(41)1)供能和贮能： fat: 38 KJ/g ; G: 17 KJ/g; 体内的主要贮能形式； 2)构成组织细胞的成分：如质膜等, 脂肪组织等;3)为机体提供物理保护： 保温, 固定内脏, 缓冲外力等。
4)转变为多种活性物质： 如 性激素, 胆汁酸, 肾上腺皮质激素等。
5)提供必需脂肪酸： 机体缺乏Δ9以上的脱饱和酶.3.脂肪酸的分解代谢(42-48)1)脂肪酸的活化:脂酰CoA 的形成亚细胞部位：胞液(cytosol)2)脂酰CoA 转运进入线粒体:载体是肉碱 3）脂酰CoA β-氧化过程: 亚细胞部位：线粒体基质过程：脱氢、加水、再脱氢、硫解四步生成一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA 及一分子乙酰CoA4.脂肪酸β-氧化过程中的能量转变(49,50)(n)碳链脂肪酸β-氧化作用次数 = n/2 – 1 1 次β-氧化的产物: 1 分子乙酰CoA脂类 脂肪:甘油三酯类脂 胆固醇 胆固醇酯磷脂糖脂脂肪酸脂类脂肪:甘油三酯 类脂 胆固醇 胆固醇酯 磷脂糖脂脂肪酸1 分子NADH+H+1 分子FADH2(n–2)碳脂酰CoA5.酮体的生成(肝脏）与利用(肝外组织)6.脂类在体内运转的形式(51)运转的两种形式:可溶性复合体: 游离脂肪酸（FFA）与血浆清蛋白结合形成血浆脂蛋白形式: 除FFA外的其它脂类与载脂蛋白结合形成7.血浆脂蛋白的分类、合成与功能(52)分类：乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL）。