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生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制?答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础,也是蛋白质行使功能的基础,而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代,一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变,使血红蛋白表面产生-一个疏水小区,引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素,导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎,产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性,特异性,可调节性,高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时,没有催化活性,这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例),酶奶是无活性的酶的前体,经水解激活后才表现出活性。
生化简答题
名词解释:1 、蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物,是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性:在某些理化因素的作用下,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变成单链,称DNA变性。
9 、DNA的复性:变性DNA在适当条件下,两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象,称为DNA的复性。
10 、核酸酶:所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶:由活细胞合成的,对其特异底物起高效催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶:是具有高效,特异催化作用的核酸,是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原:无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团:酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶:指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解:缺氧情况下,葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径:由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸:某些不饱和脂肪酸,动物机体自身不能合成,需要从植物油摄取,是动物不可缺少的营养素,称为必需脂酸。
生化-问答题
使蛋白质变性的因素有哪些?变性后性质有哪些改变?使蛋白质变性的物理因素:高温,紫外线,X-射线,超声波,剧烈震荡;化学因素:强酸,强碱,尿素,去污剂,重金属盐,浓酒精等。
变性后的性质:1、生物学活性丧失;2、溶解度降低;3、年度增加;4、易被蛋白酶水解。
沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?沉淀蛋白质的方法有:盐析,有机溶剂,某些酸类,重金属盐以及加热凝固。
盐析:中性盐破坏蛋白质分子表面的水化膜和电荷,采用不同浓度的溶液可分段析出不同的蛋白质分子。
盐析得到的蛋白质是有活性的。
有机溶剂:有机溶剂可以破坏蛋白质分子表面的水化膜。
常温下操作,得到的蛋白质没有活性;低温下操作,则有活性。
某些酸类:某些酸类如钨酸,三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合形成沉淀,前提是溶液PH<PI。
此种方法得到的是无活性的蛋白质重金属盐:重金属盐如铅离子等与带负电荷的蛋白质结合形成沉淀,因此,溶液ph>pi。
此法得到的也是无活性的蛋白质。
加热凝固:在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。
该法得到的是变性蛋白质。
简述RNA的种类及其生物学作用RNA有mRNA,tRNA,rRNAmRNA是DNA转录的产物,含有DNA的遗传信息,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质合成的模板tRNA携带运输有活性的氨基酸,参与蛋白质的生物合成rRNA与蛋白质结合生成核糖体,是蛋白质合成的场所简述温度对酶促反应的影响酶是生物催化剂,其本质是蛋白质。
温度对酶促反应的影响具有双向效应。
当温度升高时,一方面可使酶促反应速度加快,同时也可增加酶变性的机会。
温度达60度时,酶开始变性;当温度达到80度时,多数酶的变性已不可逆。
使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
用竞争性抑制作用的原理解释磺胺类药物抑菌作用机制竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比值。
当抑制剂浓度一定时,增加底物浓度可削弱抑制作用;当底物浓度一定时,抑制剂浓度只有达到一定水平才能发挥效应。
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生化答疑库(试题库)(完美版)整理版1.糖类化合物有哪些生物学功能?[答](1)作为生物体的结构成分:植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等,这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。
肽聚糖属于杂多糖,是构成细菌细胞壁的结构多糖。
(2)作为生物体内的主要能源物质:糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量,供生命活动需要。
生物体内作为能源贮存的糖类有淀粉、糖原等。
(3)在生物体内转变为其他物质:有些糖是重要的代谢中间物,糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。
(4)作为细胞识别的信息分子::糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖,其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。
与免疫保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。
2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象?[答]D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶,得到两种比旋光度不同的D-葡萄糖,前者的比旋光度为+113o,后者的比旋光度为+19o。
如果把这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中,并放在旋光仪中观察,前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o,后者由+19 o 升到+52 o ,随后稳定不变。
葡萄糖溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构,当葡萄糖由开链结构变为环状结构时,C1原子同时变成不对称碳原子,同时产生了两个新的旋光异构体。
一个叫α-D吡喃葡萄糖,另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖,这两种物质互为异头物,在溶液中可以通过开链式结构发生相互转化,达到最后的平衡,其比旋光度为+52 o 。
3.什么是糖蛋白?有何生物学功能?[答]蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基(或糖衍生物)的蛋白质,糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。
糖蛋白中的寡糖链大小不一,小的仅为1个单糖,复杂的有10~20个单糖分子或其衍生物组成的。
有的寡糖链是直链,有的为支链,组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰氨基葡萄糖、N-乙酰基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。
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生化问答题第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么?结构有何特点?氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点:①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的?按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物,氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么?哪些因素可以引起蛋白质的变性?蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素(酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等)和物理因素(加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等)可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、举例说明蛋白质结构与功能的关系。
Hb7、简述引起蛋白质空间结构发生改变的几种方式。
见48、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类?各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种:甘氨酸,脯氨酸,缬氨酸②极性中性氨基酸8种:丝氨酸,酪氨酸,色氨酸③酸性氨基酸2种:天冬氨酸,谷氨酸④碱性氨基酸3种:赖氨酸,精氨酸,组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链,呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp,螺距3.4nm,直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm,并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架,位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧,碱基平面与双螺旋的长轴垂直;两条链位于同一平面的碱基以氢键相连,满足碱基互补配对原则:A=T,G C⑤双螺旋的稳定:横向—氢键,纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生化问答题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸,在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体,通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化,脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解;同时,三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪;④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。
例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架,延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。
所以,三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。
2、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响,分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化,致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失,这种作用称蛋白质的变性作用。
3、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开,然后分别以每条DNA链为模板,根据碱基互补配对原则合成新的互补链,以组成新的DNA分子。
因此子代DNA的一条链来自亲代,另一条是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。
5、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA,然后翻译成蛋白质。
遗传信息的流向是从DNA到RNA,再到蛋白质(DNA→RNA→蛋白质)。
同时有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。
这些规则就构成了遗传学的中心法则。
中心法则应表示为DNA⇌RNA →蛋白质。
6、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构(不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列,可以通过变性、复性以形成局部的双链,即所谓杂化双链)7、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。
生化问答题(下)
10 核苷酸代谢1.嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样?2.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样?3.嘌呤和嘧啶碱基是真核生物的主要能源吗,为什么?4.用两组人作一个实验,一组人的饮食主要是肉食,另一组人主要是米饭。
哪一组人发生痛风病的可能性大?为什么?5.为什么一种嘌呤和嘧啶生物合成的抑制剂往往可以用作抗癌药和/或抗病毒药?6.不同种类的生物分解嘌呤的能力不同,为什么?参考答案四、问答题1.答:(1)各原子的来源:N1、C4、C5、C6-天冬氨酸;C2-二氧化碳;N3-氨;核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
(2)合成特点:氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸→乳清酸乳清酸 + PRPP →乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸2.答:(1)各原子的来源:N1-天冬氨酸;C2和C8-甲酸盐;N7、C4和C5-甘氨酸;C6-二氧化碳;N3和N9-谷氨酰胺;核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖(2)合成特点:5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸(PRPP)→5′磷酸核糖胺(N9)→甘氨酰胺核苷酸(C4、C5 、N7)→甲酰甘氨酰胺核苷酸(C8)→5′氨基咪唑核苷酸(C3)→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸(C6)5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸(N1)→次黄嘌呤核苷酸(C2)。
3. 答:在真核生物中,嘌呤和嘧啶不是主要的能源。
脂肪酸和糖中碳原子能够被氧化产生ATP,相比较而言含氮的嘌呤和嘧啶没有合适的产能途径。
通常核苷酸降解可释放出碱基,但碱基又能通过补救途径重新生成核苷酸,碱基不能完全被降解。
另外无论是在嘌呤降解成尿酸或氨的过程还是嘧啶降解的过程中都没有通过底物水平的磷酸化产生ATP。
碱基中的低的C:N 比使得它们是比较贫瘠的能源。
然而在次黄嘌呤转变为尿酸的过程中生成的NADH也许能够通过氧化磷酸化间接产生ATP。
4. 答: 痛风是由于尿酸的非正常代谢引起的,尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物,由于氨基酸是嘌呤和嘧啶合成的前体,所以食用富含蛋白质饮食有可能会导致过量尿酸的生成,引起痛风病。
生化题库简答题含答案
1. 解释单糖溶液的变旋现象。
2. 阐述生物膜模型及结构特点。
3. 阐述生物膜的两侧不对称性。
4. 阐述膜转运的不同方式。
5. 试述脂质的分类与结构特点。
6. 举例说明蛋白质在生命运动中,起着哪些重要生理功能?7. 蛋白质由哪些元素组成?测定蛋白质含量以什么元素为标准?怎样计算?8. 哪些氨基酸是极性的?哪些氨基酸是非极性的?9. 什么是氨基酸的 pK 值?什么是氨基酸的 pI 值?二者有何区别?10. 为什么几乎所有蛋白质在 280nm 处,均有强吸收?11. 有哪些因素参于维持蛋白质的空间结构?12. 简述α-Helix 与β-Sheet 的特点?13. 什么是蛋白变性?变性蛋白有何特性?降解与变性有何区别?14. 蛋白质的分离、纯化有哪些常用方法?简述各种方法的原理15. 以血红蛋白为例,简述蛋白质空间结构与功能的关系。
16. 如何分析蛋白质的一般结构?用于一级结构分析的常见试剂有哪些?17. 简述两类核酸的基本结构单位,主要组成,在细胞中分布的部位,基本单元以什么键相连?18. 简述 DNA 双螺旋结构的特点双螺旋结构是 DNA 二级结构最基本的形式,是在 1953 年由 J.Watson 和 F.Crick 提出的。
DNA 二级结构的主要形式有 B-DNA 、A-DNA 、Z-DNA,其中, B-DNA 是普遍形式。
19. 简述 RNA 有哪些主要类型,比较其结构与功能的特点。
RNA 是以 DNA 为模板合成的单链线形分子,其 mRNA 具有聚腺苷酸的尾结构和甲基化鸟苷酸的帽子结构。
tRNA 二级结构呈三叶草结构。
而 rRNA 是细胞中核糖体的骨架。
RNA 又分 mRNA 、tRNA 、rRNA 三种。
20. 对一双链 DNA 而言,如一条链(A+G)/(T+C)=0.7 则互补链中(A+G)/(T+C)=?在整个 DNA 分子中(A+G)/(T+C)=?如一条链中(A+T)/(G+C)=0.7 互补链中(A+T)/(G+C)=?在整个 DNA 分子中(A+T)/(G+C)=?21. 写出 DNA 变性、复性和杂交的定义。
生化问答题
3.试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系?
1.在缺氧情况下进行的糖酵解。
糖酵解,又叫无氧呼吸。 在缺氧情况下,葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位:胞浆。第一阶段:一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸;第二阶段:由丙酮酸转变成乳酸。 由葡萄糖分解成丙酮酸,称之为糖酵解途径。 糖酵解的原料:葡萄糖。 糖酵解的产物:2丙酮酸(乳酸)+2ATP。 关键步骤(底物水平磷酸化)
poly lys在ph7时为无规则线团,在ph10时为α-螺旋,为什么
① α-螺旋的形成与氨基酸残基上的R基电荷性质及大小有关系。② 赖氨酸R基上的-NH2的pKa值约为10.5,在pH7时带正电形成-NH3+,R基之间会相互排斥,阻碍氢键的形成。③ 当pH>10时,-NH3+开始解离成-NH2,氢键开始形成,poly lys自发的组成α-螺旋。以上都是生物化学书本知识,具体的机理有待进一步的研究。
7.核酸为什么是两性电解质,且可纯化得到DNA钠盐。
答:核酸带有酸性的磷酸基团和碱性的氨基,因而具有两性电解质性质。DNA具有极性基团,微溶于水,但DNA钠盐在水中溶解ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ较大,所以经过抽提可以得到DNA钠盐
8.从两种不同细菌提取得DNA样品,其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%,计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉(64℃)中分离出来的?为什么?
2.糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”?
丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径和糖酵解是基本上是可逆反应但是有3个步骤是不可逆·,在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替。这三步反应是:① 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸,有2个反应组成,分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化;② 1,6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖,由磷酸已糖异构酶化;③ 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖,由葡萄糖-6-磷酸酶催化。
生化问答题
生化问答题1. 简述信号肽的特点和转运机制。
信号肽具有两个特点: 1〕位于分泌蛋白前体的N-端2〕引导分泌蛋白进入膜以后,信号肽将被内质网腔内的信号肽酶切除信号肽的转运机制:信号肽运作的机制相当复杂,有关组分包括信号肽识别颗粒〔SRP〕及其受体、信号序列受体〔SSR〕、核糖体受体和信号肽酶复合物。
信号肽发挥作用时,首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽与SRP结合,然后通过三重结合〔即信号肽与SSR的结合、SRP及其受体结合、核糖体及其受体的结合〕。
当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后,在信号肽酶复合物的作用下,已完成使命的信号肽被切除。
2. 同工酶产生的原因是什么?研究同工酶有何意义?为什么可以用电泳的方法别离鉴定同工酶?初级同工酶产生的原因是由于酶蛋白的编码基因不同,次级同工酶产生的原因是虽然编码基因相同,但基因转录产物mRNA或翻译产物加工过程不同。
1〕在遗传学和分类学上,同工酶提供了一种精良的判别遗传标志的工具;2〕在发育学上,同工酶有效的标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况,以及个体发育和系统发育的关系。
3〕在生物化学和生理学上,根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异,从而解释它们代谢功能的差异。
4〕在医学和临床诊断上,体内同工酶的变化,可看作机体组织损伤、或遗传缺陷,或肿瘤分化的分子标记。
因为同工酶的功能虽然相同,但是其分子量和其所带电荷数有差异,故可以用电泳的分析方法鉴定。
3. 生物膜主要有哪些生物学功能?任举一例说明膜结构与功能的密切关系。
生物膜的生物学功能可以概括如下: 1〕区域化或房室化 2〕物质的跨膜运输 3〕能量转换〔氧化磷酸化〕4〕细胞识别4. 研究蛋白质一级结构有哪些意义?蛋白质的一级结构即多肽链中氨基酸残基的排列顺序〔N端—C端〕是由基因编码的,是蛋白质高级结构的根底,因此一级结构的测定成为十分重要的根底研究。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
.什么是生物化学?它的研究对象和目的是什么?答:①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子,研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2.什么是分子生物学?它与生物化学的关系是什么?答:①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分,是生物化学的发展和延续。
3.当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么?生物化学与分子生物学和医学的关系是什么?答:①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是:生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科,与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明,诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施,无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1.生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量,为什么?试验中是如何计算的。
答:由于蛋白质是体内的主要含氮物,且平均含氮量为16%,因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)2.什么是蛋白质的两性解离?利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些?答:蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基,在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团,此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3.简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生化问答
生化问答:
试述蛋白质结构与功能的关系:
比较DNA和蛋白质二级结构的异同
比较三种主要RNA结构和功能的异同
试述酶的调节
试述影响酶酶促反应速度的因素
试述糖分解代谢的主要途径
试述血糖的来源和去路
酮体是如何产生和利用的?有何生理意义?
血浆脂蛋白有几类?各类脂蛋白的主要生理功能是什么?
胆固醇在体内可转变为哪些物质?
简述长期饥饿时为什么会发生酸中毒?
试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的原因。
物质在体内氧化和体外氧化有何异同?
呼吸链由哪些组分构成?其排列顺序是什么?
举例说明维生素在生物氧化中的作用。
试述体内ATP生成方式及部位。
何谓穿梭系统?体内有哪些重要穿梭系统?有何重要性?
血液氨的来源与去路如何?
乌氨酸循环的特点及生理意是什么?
一碳单位代谢有何生理意义?
试述谷氨酰胺的生成及生理作用。
试述糖、脂、蛋白质三大物质代谢的相互关系。
试述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的从头合成途径的特点及意义。
哪些抗代谢物影响嘌呤和嘧啶核苷酸的合成,举例说明其作用机理。
嘌呤和嘧啶分解代谢的终产物是什么?别嘌呤醇药物作用的生化机理是什么? 简述胆汁酸的生理功能
简述胆色素的正常代谢。
说明三种类型黄疸产生的原因。
说明严重肝病患者可能有以下表现的生化原因。
①水肿②黄疸③肝昏迷④脂肪肝复制转录的区别。
生化简答题大全及答案
1. 脂类的消化与吸收:脂类的消化部位主要在小肠,小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解;肠内PH值有利于这些酶的催化反应,又有胆汁酸盐的作用,最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2. 何谓酮体?酮体是如何生成及氧化利用的:酮体包括乙酰乙酸、B -羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-CoA转化而来,但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后,转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3. 为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖吗?为什么?人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖—丙酮酸—乙酰CoA 一合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3-磷酸甘油—脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4. 简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官,由于磷脂合成的原料不足等原因,造成肝脏脂蛋白合成障碍,使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积,形成脂肪肝。
5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADPH和ATP等,限速酶是HMG-CoA还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3。
7. 写出甘油的代谢途径?甘油—3-磷酸甘油—(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8. 简述饥饿或糖尿病患者,出现酮症的原因?在正常生理条件下,肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力,血中仅含少量的酮体,在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时,脂肪动员加强,脂肪酸的氧化也加强,肝脏生成酮体大大增加,当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时,血酮体升高,可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9 .试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
生化简答题大全及答案
1•脂类的消化与吸收:脂类的消化部位主要在小肠,小肠内的胰脂酶、磷脂酶、胆固醇酯酶及辅脂酶等可以催化脂类水解;肠内PH值有利于这些酶的催化反应,又有胆汁酸盐的作用,最后将脂类水解后主要经肠粘膜细胞转化生成乳糜微粒被吸收。
2. 何谓酮体?酮体是如何生成及氧化利用的:酮体包括乙酰乙酸、3 -羟丁酸和丙酮。
酮体是在肝细胞内由乙酰CoA经HMG-Co转化而来,但肝脏不利用酮体。
在肝外组织酮体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA转硫酶催化后,转变成乙酰 CoA并进入三羧酯循环而被氧化利用。
3. 为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪能转变成葡萄糖吗?为什么?人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程如下:葡萄糖—丙酮酸—乙酰 CoL合成脂肪酸一酯酰CoA葡萄糖—磷酸二羧丙酮—3-磷酸甘油脂酰CoA+3磷酸甘油—脂肪(储存)脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰CoA不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油可以通过糖异生而生成葡萄糖。
4. 简述脂肪肝的成因。
肝脏是合成脂肪的主要器官,由于磷脂合成的原料不足等原因,造成肝脏脂蛋白合成障碍,使肝内脂肪不能及时转移出肝脏而造成堆积,形成脂肪肝。
5. 写出胆固醇合成的基本原料及关键酶?胆固醇在体内可的转变成哪些物质?胆固醇合成的基本原料是乙酰CoA.NADP和ATP等,限速酶是HMG-Co还原酶,胆固醇在体内可以转变为胆计酸、类固醇激素和维生素D3,7. 写出甘油的代谢途径?甘油—3-磷酸甘油—(氧化供能,异生为糖,合成脂肪再利用)8. 简述饥饿或糖尿病患者,出现酮症的原因?在正常生理条件下, 肝外组织氧化利用酮体的能力大大超过肝内生成酮体的能力,血中仅含少量的酮体,在饥饿、糖尿病等糖代谢障碍时,脂肪动员加强,脂肪酸的氧化也加强,肝脏生成酮体大大增加,当酮体的生成超过肝外组织的氧化利用能力时,血酮体升高,可导致酮血症、酮尿症及酮症酸中毒9. 试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
生物化学问答
3、试述五种脂蛋白的组成特点和生理功能(或意义)。
答:
CM【(乳糜微粒)含甘油三酯最多,占脂蛋白颗粒的80%~95%。】功能主要是转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL【(极低密度脂蛋白)含甘油三酯占脂蛋白的50%~70%。】功能主要是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL【(低密度脂蛋白)含40%~50%胆固醇及其酯。】功能为从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
②醛固酮的调节:醛固酮(是肾上腺皮质球状带分泌的一种类固醇激素,)主要生理功能是促进肾远曲小管H﹢-Na﹢交换和K﹢- Na﹢交换,同时也促进水和氯的重吸收,即排钾泌氢、保钠保水。【醛固酮的作用机制可能是通过促进Na﹢K﹢ATPase的合成而增强肾小管上皮细胞基膜面的Na﹢K﹢ATPase活性,利于排钾泌氢和保钠,也可能是增强肾小管上皮细胞膜对离子的通透性。】
6、氨与胆红素对人体有毒性,人体分别是如何进行氨与胆红素的转运,以避免其对组织的毒性作用?
答:氨的转运:(1)在肝脏合成尿素,通过肾脏排除体外;
(2)合成非必需氨基酸和嘌呤碱基和嘧啶碱基等含氮物质;
(3)部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH3,与H+结合成NH4+,排除体外。
胆红素的转运:
③在滑面内质网,胆红素与两分子UDP-葡糖醛酸结合生成胆红素二葡糖醛酸酯,称为结合胆红素或肝胆红素;
④结合胆红素(的水溶性强,)易于从肝细胞分泌,汇入胆汁并排入肠道;
⑤排入肠道的结合胆红素在肠道菌的作用下脱去葡糖醛酸,再还原成无色胆素原。(80%~90%的)胆素原随粪便排出体外。未排出的胆素原一部分由肠道重吸收,通过门静脉回到肝脏,形成胆素原的肠肝循环;其余进入体循环,随尿液排出体外。
(3)神经和激素调节:正副交感神经调节;胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素;而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
生化问答题——精选推荐
⽣化问答题⽣化问答题1.以镰状红细胞性贫⾎为例简述⼀级结构决定⾼级结构的原因。
患者⾎红蛋⽩中有⼀个氨基酸残基发⽣改变,HbA(正常⾎红蛋⽩) β链的第6位为⾕氨酸,⽽HbS(患者⾎红蛋⽩)β链的第6位为缬氨酸,亲⽔侧链被⾮极性的疏⽔侧链所取代,出现了⼀个因疏⽔作⽤⽽形成的局部结构。
⾎红蛋⽩聚集成丝,相互黏着,红细胞形状改变,脆性增加,氧结合能⼒⼤⼤降低→红细胞破碎,溶⾎性贫⾎2.⽶⽒⽅程中动⼒学参数的意义1)Km值在数值上等于酶促反应速度为最⼤反应速度⼀半时对应的底物浓度2)Km值反应了酶对底物的亲和⼒,Km值越⼤,亲和⼒越⼩3)Km是酶对其底物的特征常数,取决于酶⾃⾝和底物的结构,与酶和底物浓度⽆关4)酶的转换数5)天然底物和限速步骤的推断3.酶动⼒学对反应速度的影响酶浓度:(初速度)底物浓度:⽶⽒⽅程抑制剂:不可逆抑制剂:专⼀性和⾮专⼀性可逆性抑制剂:○1竞争性抑制作⽤:取决于抑制剂浓度与底物浓度的⽐例和酶的亲和⼒K m↑,Vmax不变○2⾮竞争性抑制作⽤:Km不变,Vmax↓○3反竞争性抑制作⽤:与酶底物复合物的特定空间结合 Km↓,Vmax↓激活剂:必需激活剂:⽆活性→有活性⾮必需激活剂:有活性→⽆活性温度:影响酶与它们的亲和⼒。
影响酶蛋⽩、底物、酶与底物复合物的解离。
4.酶原激活的意义。
○1保护消化器官本⾝受蛋⽩酶⽔解被破坏。
○2保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作⽤○3酶的存储形式6.糖酵解的⽣理意义。
1.少数组织在氧化条件下的能量来源。
2.某些情况下,在缺氧状态下的能量补充。
3.某些病理情况下获取能量的⽅式。
7.糖的有氧氧化反应过程。
葡萄糖、糖原(胞液)→6-P-G→2丙酮酸(线粒体)→2⼄酰辅酶A→三羧酸循环8.三羧酸循环的途径总结:1个分解:⼄酰CoA分解2次脱氢:异柠檬酸→a-酮戊⼆酸→琥珀酰CoA3个关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、a-酮戊⼆酸脱氢酶复合体4次脱氢:见图,⽣成12分⼦ATP5次能量⽣成:3NADH +FADH2+底物磷酸化↓↓↓3ATP*3 + 2ATP + GTP→ATP=12ATP9.糖有氧氧化的⽣理意义。
生化简答题
生化问答题1.简述糖酵解的途径。
答案:1.迅速供能,这对肌肉收缩更为重要,当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时,能量主要通过糖酵解途径获得。
2.是某些组织获能的必要途径。
如:神经白细胞骨髓组织等。
即使再有氧时也进行强烈的酵解而获能3 成熟的红细胞无线粒体仅靠无氧酵解供能。
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。
答案:TAC 反应的特点:从草酰乙酸和乙酰辅酶A结合成柠檬酸开始,每次循环消耗一分子乙酰基。
反应过程中有4次脱氢,2.。
TAC 在线粒体中进行,有三个催化不可逆反应的关键酶,分别是柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶,a-酮戊2酸脱氢酶复合体 3 的中间产物包括草酰乙酸再循环中起催化作用不会因参与循环而被消耗掉。
生理意义:1是三大营养物质代谢的最终通路2是三大营养物质互相转变的枢纽。
3为其他物质合成提供小分子前提物质为氧化磷酸化提供还原当量。
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义答案 1 提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料。
2 提供代谢所需要的还原型辅酶2 NADPH>4 试述酮体的生理意义酮体是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物,包括乙酰乙酸Β-羟丁酸和丙酮。
1酮体分子小极性大易溶于水能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁是脑心肌和骨骼肌等组织的重要能源2 长期饥饿或糖供给不足时酮体利用的增加可减少糖的利用利于维持血糖节省蛋白质的消耗 3 严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的主要能源。
5 试述脂肪酸β氧化的过程1 脂肪酸在胞液中活化为脂酰辅酶A2 脂酰辅酶A 进入线粒体3 脂酰辅酶A进行Β氧化包括4步连续反应:脱氢加水脱氢和硫解 4 产生的乙酰辅酶A彻底氧化分解为co2 h2o 和能量。
影响酶促反应速率的因素有哪些答:1)温度:温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩型,每种酶都有最适温度,在最适温度下反应速率最大。
2)PH:PH对酶促反应速率的影响一般呈钟罩型,每种酶都有最适PH,在最适PH下反应速率最大。
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生化问答题1、试述GSH的结构特点和生理功能。
答:⑴GSH的结构特点:GSH即谷胱甘肽,是由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸形成的三肽,结构中有两个肽键,第一个肽键与一般不同,是由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基组成。
半胱氨酸残基上的巯基(-SH)是GSH的主要功能基团,具有还原性,在谷胱甘肽过氧化物酶的催化下,能还原细胞内产生的H2O2,使其变成H2O和氧化型GSH即GSSG,GSSG在谷胱甘肽还原酶催化下,由NADPH提供H再生成GSH。
⑵GSH的生理功能:①解毒功能:-SH基团噬核性,能与外源的噬电子毒物如致癌剂和药物等结合,避免毒物与DNA、RNA及蛋白质结合,保护机体免遭毒物损害。
②还原功能:GSH是人体内重要的还原剂,GSH的-SH具有还原性,能保护蛋白质和酶分子的-SH免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
2、从结构和功能两方面比较血红蛋白和肌红蛋白的异同。
血红蛋白和肌红蛋白都是亲水的球状蛋白质,都是含有血红素辅基的结合蛋白质,血红素辅基都可以与氧可逆结合。
肌红蛋白是只有三级结构的单链蛋白质,分子中有A →H8段α-螺旋区,盘曲折叠成球状,中间形成疏水口袋状“空穴”,血红素位于其中。
血红蛋白是由2条α肽链和2条β肽链4个亚基组成的具有四级结构的蛋白质,其各亚基的三级结构与肌红蛋白极为相似,每个亚基结构中间有一个疏水局部,可结合1个血红素并携带1分子氧。
血红蛋白的主要功能是运输氧,而肌红蛋白则主要是储存氧。
血红蛋白是变构蛋白,其氧解离曲线呈“S”型,而肌红蛋白不是变构蛋白,其氧解离曲线为直角双曲线。
5、试述DNA双螺旋结构模式的要点。
(1)DNA分子有两条以脱氧核糖-磷酸为骨架的多核苷酸链,围绕同一公共轴呈右手螺旋,两股单链走向相反;(2)螺旋是以磷酸和戊糖组成骨架位于外侧,碱基在内侧,按碱基互补形成A=T、G ≡C碱基对,A–T之间2个氢键,G–C之间3个氢键;(3)双螺旋的直径为2nm,每10个核苷酸盘绕一圈,螺距为3.4nm,碱基平面与螺旋轴垂直;(4)维持双螺旋横向稳定的力主要是氢键,纵向稳定的力主要是碱基堆积力。
6、试从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐述DNA和RNA的区别。
(1)从分子组成上看:DNA分子的戊糖为脱氧核糖,碱基为A、T、G、C;RNA分子的戊糖为核糖,碱基为A、U、G、C。
(2)从结构上看:DNA一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构是双螺旋;RNA一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连,二级结构是以单链为主,也有少量局部双螺旋结构,进而形成发夹结构,tRNA的典型二级结构为三叶草结构。
(3)从功能方面看:DNA为遗传的物质基础,含有大量的遗传信息。
RNA分为3种,mRNA为DNA转录的产物,是蛋白质生物合成的直接模板;tRNA的功能是转运氨基酸;rRNA主要是合成蛋白质的场所。
(4)从存在部位看:DNA主要存在于细胞核的染色体,少量存在于线粒体。
RNA在细胞核内合成,转移到细胞质中发挥作用。
7、对比mRNA、tRNA及rRNA的结构及功能特点。
mRNA结构及功能特点:(1)戴帽拖尾;(2)更新快,寿命短;(3)含量少,长短相差大;(4)是蛋白质生物合成的直接模板。
tRNA结构及功能特点:(1)分子最小的RNA(70~90核苷酸);(2)含较多稀有碱基(10~20%);(3)二级结构为三叶草结构;(4)三级结构呈倒L型;(5)是蛋白质合成时转运氨基酸的工具。
rRNA结构及功能特点:单链rRNA局部碱基配对形成多个茎-环结构,如真核生物18S rRNA的二级结构呈麻花状。
与多种蛋白质结合成为蛋白质生物合成的装配机12、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。
活性中心内的必需基团有催化基团和结合基团。
结合基团与底物分子相结合,将其固定于酶的活性中心,催化基团使底物分子不稳定,形成过渡态,并最终将其转化为产物。
活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。
16、简述磷酸戊糖途径的生理意义。
①提供5-磷酸核糖,用于核苷酸的合成;②产生大量NADPH+H+,可用于:⑴作为供氢体,参与体内脂肪酸、胆固醇的合成代谢。
⑵参与羟化反应:作为加单氧酶的辅酶,参与对代谢物的羟化。
⑶维持巯基酶的活性。
⑷使氧化型谷胱甘肽还原。
⑸维持红细胞膜的完整性。
17、简述糖异生的生理意义。
①维持血糖的恒定;②补充肝糖原储备;③调节酸碱平衡。
18、简述肝糖原与肌糖原代谢的差异。
①无论肝糖原、肌糖原都是糖在体内的贮存形式,但意义不同;②合成时,肝脏有葡萄糖激酶,进食后,由于血糖增加,肝糖原的合成增加;③分解时,由于肝细胞含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原的分解可以补充血糖,而肌细胞缺乏葡萄糖-6-磷酸酶,肌糖原的分解不能直接补充血糖。
20、试述三羧酸循环的特点及生理意义。
三羧酸循环的特点:①循环反应在线粒体中进行的不可逆反应;②每完成一次循环,氧化分解掉一分子乙酰基;③循环主要经过两次脱羧,四次脱氢生成3分子NADH+H+、1分子FADH2和2分子CO2。
④三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系。
三羧酸循环的生理意义:①不仅是糖在体内分解供能途径的主要通路,也是糖、脂、蛋白质三大营养性物质氧化分解的最终共同途径。
②是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽。
③三羧酸循环的中间产物是生物体内合成其他活性物质的前体。
22、说出三条乙酰CoA的来路与去路。
(1)乙酰CoA来源:①糖代谢来源:糖酵解中由丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。
(关键酶:丙酮酸脱氢酶复合体;细胞定位:线粒体)②脂代谢来源:A、脂肪动员产生的脂肪酸经脂肪酸β-氧化途径生成乙酰CoA。
(关键酶:肉碱脂酰转移酶Ⅰ;细胞定位:线粒体)B、酮体利用中由乙酰乙酸→乙酰乙酰CoA,乙酰乙酰CoA经乙酰乙酰CoA硫解酶作用生成乙酰CoA。
(细胞定位:线粒体)(2)乙酰CoA去路:(以下去路中的任意三条)①经三羧酸循环彻底氧化分解。
(关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、酮戊二酸脱氢酶复合体;细胞定位:线粒体)②参与脂肪酸合成。
(关键酶:乙酰CoA羧化酶;细胞定位:胞液)③参与胆固醇合成。
(关键酶:HMGCoA还原酶;细胞定位:胞液+内质网)④缩合生成酮体。
(关键酶:HMGCoA合成酶;细胞定位:线粒体)23、摄入的糖在体内如何转变为脂肪而储存?(1)脂肪酸的生物合成:①合成脂肪酸的原料是乙酰CoA,主要来自糖的分解。
在线粒体内,G→丙酮酸→乙酰CoA,乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环经线粒体膜进入胞液成为合成脂肪酸的原料。
②脂肪酸的合成须由NADPH+H+提供还原力,后者主要来自磷酸戊糖途径。
在胞液中,乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶的作用下生成丙二酰CoA,然后在脂肪酸合成酶系的作用下经过反复加成过程,每次延长2个碳原子,最终生成16碳的软脂酸。
随后在内质网和线粒体进行碳链的加长。
或在内质网去饱和酶的作用下合成不饱和脂肪酸。
参与脂肪合成时,脂肪酸先活化生成脂酰CoA。
(2)3-磷酸甘油的生成:糖酵解途径中间产物磷酸二羟丙酮加氢还原,即生成3-磷酸甘油用于甘油三酯的合成。
(3)脂肪的合成:3-磷酸甘油在脂酰CoA转移酶催化下,依次加上2分子脂酰CoA生成磷脂酸,后者水解脱去磷酸生成1,2-甘油二酯,甘油二酯再加上1分子脂酰基即生成甘油三酯。
24、阐述严重糖尿病发生酮症酸中毒的生化机制。
糖尿病患者由于胰岛素绝对或相对不足,机体不能很好地氧化利用葡萄糖,须依赖脂肪酸氧化供能,脂肪动员加强,酮体生成增加,超过肝外组织氧化利用酮体的能力时,引起血中酮体的升高,其中乙酰乙酸及β-羟丁酸为较强的有机酸,在血中堆积超过机体的缓冲能力时即可引起酮症酸中毒。
糖尿病患者酮体合成增加的分子机制如下:①患者胰岛素绝对或相对缺乏,而胰高血糖素多异常增高,作为脂解激素,可激活HSL,促进脂肪动员,血中脂肪酸水平升高,肝脏可摄取更多脂肪酸分解产生大量乙酰CoA,但因肝内糖酵解作用减弱,草酰乙酸生成减少,乙酰CoA不能与之充分结合生成柠檬酸而进入三羧酸循环,因而乙酰CoA可在肝内合成大量酮体;②由于脂肪动员加强,入肝的长链脂酰CoA增多,别构抑制乙酰CoA羧化酶,同时,增高的胰高血糖素也使该酶活性被抑制,则丙二酰CoA生成减少,肉碱脂酰基转移酶Ⅰ的抑制作用减弱,从而促进脂酰CoA进入线粒体分解产生酮体。
27、呼吸链的组成成分及其作用1)复合体Ⅰ为NADH-泛醌还原酶,将电子从NADH传递给泛醌2)复合体Ⅱ为琥珀酸-泛醌还原酶,将电子从琥珀酸传递给泛醌3)复合体Ⅲ为泛醌-细胞色素C还原酶,将电子从泛醌传递给细胞色素C4)复合体Ⅳ为细胞色素C氧化酶,将电子从细胞色素C传递给氧28、血氨的来源及去路血氨的来源: 1)氨基酸及胺分解产生的氨2)肠道吸收的氨3)肾小管上皮细胞分泌的氨血氨的去路: 1)合成尿素2)合成非必需氨基酸3)合成其它含氮化合物30、核苷酸的生物学功用1)作为核酸合成的原料,这是核苷酸最主要的功能。
2)体内能量的利用形式,如ATP,GTP,UTP,CTP。
3)参与代谢和生理调节,如cAMP,cGMP均为第二信使。
4)组成辅酶,如AMP参与组成NAD+、FAD、CoA等。
5)活化中间代谢物,如SAM,UDPG等。
33、试比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成异同点1)相同点:肝细胞液中,PRPP,CO2,Gln,Asp参与,先生成前体分子IMP或OMP2)不同点:嘌呤核苷酸嘧啶核苷酸原料: Asp,Gln,Gly,CO2,PRPP,一碳单位 Asp,Gln,CO2,PRPP,一碳单位合成特点:在PRPP基础上利用各种原料合成利用各种原料合成嘧啶环,再与PRPP嘌呤环,从而形成嘌呤核苷酸结合形成嘧啶核苷酸调节酶: PRPP合成酶 PRPP合成酶,氨基甲酰磷酸合成酶,PRPP酰胺转移酶天冬氨酸氨基甲酰转移酶34、谈谈各类核苷酸抗代谢物的作用机理及其临床应用分类名称类似物作用机理抗嘌呤类 6-巯基嘌呤次黄嘌呤抑制IMP转变为AMP和GMP,抑制AMP和GMP的补救合成,阻断从头合成抗嘧啶类 5-氟尿嘧啶胸腺嘧啶生成FdUMP,抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶抗叶酸类氨甲喋呤叶酸抑制二氢叶酸还原酶氨喋呤抗氨基酸类氮杂丝氨酸谷氨酰胺干扰Gln作为合成嘌呤环,嘧啶环的氮源6-重氮-5-氧正亮氨酸35、简述参与原核生物DNA复制的酶与蛋白质因子,以及它们在复制中的作用。
1)拓扑异构酶防止过度盘绕、打结2)解螺旋酶解开双螺旋,形成复制叉3)SSB(单链结合蛋白)防止双链重新形成,保持单链的稳定4)引物酶合成RNA引物,提供DNA聚合酶Ⅲ所需3’-OH5)DNA聚合酶Ⅲ复制中最主要的聚合聚合酶,按5’至3’方向合成子代DNA6)DNA聚合酶Ⅰ切除引物,并填补切除引物后的空隙7)DNA连接酶连接相邻的3′-OH和5′-P36、简述参与DNA复制的酶在真核生物和原核生物有何异同。