氨基酸多肽蛋白质和核酸 (2)优秀课件
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第十七章 氨基酸 多肽和核酸(2hr)
NH2 RCHCOOH
应用：
N N H N NH2 脱羧酶 CH2CHCOOH
NH2 NaOH + H2O 成盐反应 RCHCOONa
OH /Δ RCH2NH2 + CO2 脱羧反应
组氨酸
组胺 （血管舒张剂）
N H
CH2CH2NH2
（二）-NH2的反应：
NH3+ClHCl 成盐反应 RCHCOOH
结构特点： （1）自然界中肽多为链状； （2）在体内，肽以两性离子形式存在； （与氨基酸一样） n≤10 寡肽 （3）n个氨基酸构成n肽 n＞10 多肽 （4）肽= N-端 + 氨基酸残基 + C-端 （5）n肽含（n-1）个肽键 （6）氨基酸连接次序不同，有n!个异构体
二、肽的命名
命名原则： N-端
第三节
一、核酸的分类：
1、DNA： 脱氧核糖核酸
核酸
特点： （1）是生物遗传的主要物质基础，承 担体内遗传信息的存贮和发布； （2）主要存在于细胞核染色体内。 2、RNA： 核糖核酸 特点： （1）负责生物体内遗传信息的表达， 直接参与体内蛋白质的合成； （2）主要存在于细胞质中。 （3）有r-RNA、 m-RNA、 t-RNA三种。 （核蛋白） （信使） （转运）
H
N
O
O H
N
H
H OH OH
OH
OH
腺苷酸
O H2N N HO-P-O-CH2 O OH H H
H OH OH
胞苷酸
O
N N
O
HN
O HO-P-O-CH2 OH H
H
HN
O
O H
N
H
H OH OH
鸟苷酸
应用：
N N H N NH2 脱羧酶 CH2CHCOOH
NH2 NaOH + H2O 成盐反应 RCHCOONa
OH /Δ RCH2NH2 + CO2 脱羧反应
组氨酸
组胺 （血管舒张剂）
N H
CH2CH2NH2
（二）-NH2的反应：
NH3+ClHCl 成盐反应 RCHCOOH
结构特点： （1）自然界中肽多为链状； （2）在体内，肽以两性离子形式存在； （与氨基酸一样） n≤10 寡肽 （3）n个氨基酸构成n肽 n＞10 多肽 （4）肽= N-端 + 氨基酸残基 + C-端 （5）n肽含（n-1）个肽键 （6）氨基酸连接次序不同，有n!个异构体
二、肽的命名
命名原则： N-端
第三节
一、核酸的分类：
1、DNA： 脱氧核糖核酸
核酸
特点： （1）是生物遗传的主要物质基础，承 担体内遗传信息的存贮和发布； （2）主要存在于细胞核染色体内。 2、RNA： 核糖核酸 特点： （1）负责生物体内遗传信息的表达， 直接参与体内蛋白质的合成； （2）主要存在于细胞质中。 （3）有r-RNA、 m-RNA、 t-RNA三种。 （核蛋白） （信使） （转运）
H
N
O
O H
N
H
H OH OH
OH
OH
腺苷酸
O H2N N HO-P-O-CH2 O OH H H
H OH OH
胞苷酸
O
N N
O
HN
O HO-P-O-CH2 OH H
H
HN
O
O H
N
H
H OH OH
鸟苷酸
高二有机化学优质课件 2.4.2氨基酸和蛋白质
，C 为 α－氨基酸，则 C 的结构简式为
；
D 符合氨基酸的通式，但不与强酸、强碱反应，应该为硝基化
合物，即 CH3CH2NO2。
（2）H2NCH2COOH 和
形成的二肽有 4 种，其结
构如下：
、
、
、
。
答 案 （ 1 ） CH3COONH4 CH3CH2NO2 （2）4
H2NCH2COOH
二、蛋白质的性质 1.蛋白质的水解
除 去 Cl － 的 方 法 是 ____________________________________ 。
（4）浓HNO3溅到皮肤上，使皮肤呈
色，这是由于
浓HNO3和蛋白质发生了
反应的缘故。
（5）鉴定一种物质的成分是真丝还是人造丝，可取一小块进
行
，这是因为___________________________________
【议一议】 1.如何鉴别蛋白质？ 答案 鉴别蛋白质的主要依据有：（1）有些蛋白质分子中有 苯环存在，这样的蛋白质与浓硝酸反应时呈黄色。（2）蛋白 质灼烧时有烧焦的羽毛味（常以此来区别毛纺物和棉纺物、 合成纤维等）。
2.如何分离提纯蛋白质？ 答案 常用盐析来分离提纯蛋白质。因为盐析是可逆的，在 蛋白质溶液中加入浓的轻金属盐或铵盐溶液，蛋白质的溶解 度降低而从溶液中析出，析出的蛋白质又能溶于水中，并不 影响它原来的生理活性，常用来分离提纯蛋白质。
用途 分离提纯蛋白质
消毒、灭菌，如
除杂，如除去淀
给果树使用波尔
粉溶液中的
多液，保存动物
标本
NaNO3杂质
【特别提醒】 （1）蛋白质的分离与提纯：①常用盐析法分离提纯蛋白质， 因为盐析是可逆的。②可用渗析法除去蛋白质溶液（属于胶 体）中的杂质离子，因为蛋白质属于高分子化合物，不能透 过半透膜，而离子可以通过。 （2）不是所有的蛋白质都能发生颜色反应，只有结构中含有 苯环的才能遇浓HNO3呈黄色。 （3）蛋白质的检验：加浓HNO3溶液显黄色或灼烧有烧焦羽 毛气味。 （4）有机物的水解：能水解的有机物有卤代烃、酯、低聚糖 和多糖、油脂、蛋白质、多肽等。
二十二章节氨基酸多肽蛋白质和核酸
3) 酰化反响
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
4〕与甲醛的反响：
〔2〕羧基的反响 1〕酸性
2〕酯化反响
3〕脱羧反响
〔3〕氨基、羧基共同参与的反响
1〕与水合茚三酮反响〔可用来鉴别α– 氨基酸〕： α-氨基酸可以和水合茚三酮发生呈紫色的反响：
O
OH O
+RCH O C H
OH
O
N2H
水合茚三酮
OO N
O OH
兰紫色
2) 成肽反响
第二十二章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸
(Amino acids、proteins and nucleic acids)
第二十二章
氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 (Amino acids、proteins and nucleic acids)
一. 氨基酸的构造和命名 二. 氨基酸的性质 三. α – 氨基酸的合成 四. 多 肽 五. 核 酸
2.α-氨基酸的构型： 组成蛋白质的氨基酸的α-C均为手性碳，因此都具有
旋光性，且以L-型为主。
α-C为决定构型的碳原子：
3. 命名：由来源、性质命名。
氨基酸构型习惯用D、L标记，主要看α– 位手性碳， NH2 在右为D – 型， NH2在左为L – 型。
COOH
H 2N
H
CH3
L – 丙氨酸
自然界存在的氨基酸一般都是α– 氨基酸，而且是L–型。
O
O
RCH O C+ HCl RCH O CH Cl
N3H
N3H
O
O
RCH O C+NaOHRCH O C N+a
N3H
N2H
O R CHC O
NH2
OH H+
O R CHC O
2025年高考生物一轮复习课件03第一单元第3课蛋白质和核酸
必备知识 · 关键能力 · 学科素养 · 核心价值
第一单元
细胞及其分子组成
第３课
蛋白质和核酸
·学业质量水平要求·
1.基于对蛋白质和核酸功能的说明，认同蛋白质是生命活动的主要承
担者、核酸是遗传信息的携带者，并通过蛋白质和核酸结构和功能之
间的关系，建立生命的物质观、结构与功能观。
2.运用模型与建模的方法分析氨基酸的结构通式、脱水缩合的过程以
为0，再进行相关计算。
③游离氨基或羧基数＝肽链数＋R基中含有的氨基或羧基数。
第３课 蛋白质和核酸
考点一
考点二
课时质量评价
(2)利用原子守恒法计算肽链中的原子数
在一个氨基酸中，若不考虑R基，至少含有2个碳原子、2个氧原子、4个氢原子
和1个氮原子。在脱水缩合形成多肽时，要失去部分氢、氧原子，但是碳原子、
的人容易因赖氨酸缺乏而患病
____________________________。
高温使蛋白质分子的空
2．(必修1 P32与社会的联系)熟鸡蛋更容易消化的原因是____________________
间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解
_______________________________________。
考点一
第３课 蛋白质和核酸
考点二
课时质量评价
有关蛋白质结构的计算规律
(1)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n个氨基酸形成1条链状多肽或m条链
状多肽。
形成肽链数 形成肽键数
脱去水分子
蛋白质相对分子质 氨基(或羧基)数
数
量
目
1
n－1
n－1
na－18(n－1)
至少1个
第一单元
细胞及其分子组成
第３课
蛋白质和核酸
·学业质量水平要求·
1.基于对蛋白质和核酸功能的说明，认同蛋白质是生命活动的主要承
担者、核酸是遗传信息的携带者，并通过蛋白质和核酸结构和功能之
间的关系，建立生命的物质观、结构与功能观。
2.运用模型与建模的方法分析氨基酸的结构通式、脱水缩合的过程以
为0，再进行相关计算。
③游离氨基或羧基数＝肽链数＋R基中含有的氨基或羧基数。
第３课 蛋白质和核酸
考点一
考点二
课时质量评价
(2)利用原子守恒法计算肽链中的原子数
在一个氨基酸中，若不考虑R基，至少含有2个碳原子、2个氧原子、4个氢原子
和1个氮原子。在脱水缩合形成多肽时，要失去部分氢、氧原子，但是碳原子、
的人容易因赖氨酸缺乏而患病
____________________________。
高温使蛋白质分子的空
2．(必修1 P32与社会的联系)熟鸡蛋更容易消化的原因是____________________
间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解
_______________________________________。
考点一
第３课 蛋白质和核酸
考点二
课时质量评价
有关蛋白质结构的计算规律
(1)假设氨基酸的平均相对分子质量为a，由n个氨基酸形成1条链状多肽或m条链
状多肽。
形成肽链数 形成肽键数
脱去水分子
蛋白质相对分子质 氨基(或羧基)数
数
量
目
1
n－1
n－1
na－18(n－1)
至少1个
5-2 氨基酸_蛋白质_核酸
NH2 CH2-COOH + H+ NH2 R–CH–COO－ CH2-COO- + H2O NH2 CH2-COOH
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
为什么NH3+ NH2能结合 H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH H+ － OH－ OH ＋
NH2 负离子
(强碱中)
NH2
NH3 正离子
(强酸中) R–CH–COO － NH3 ＋ 两性离子(内盐中)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
教材 P103
第二题： 4种
O
O CH 2 C OH
H2 N CH2 C NH
O
O C OH
H2 N CH C NH CH CH3 CH3
O
H2 N CH2 C NH O
O CH C OH
CH3 O H2 N CH C NH CH2 C OH CH3
讨论： 教材 P111 第3题
27种
若题目改成：“在一定条件下生成的同时 含有三种氨基酸的链状三肽共有多少种？” 答案为多少？ 6种
当溶液中的氨基酸主要以两性 R–CH–COO － 离子的形式存在时，氨基酸在水中 NH3 ＋ 的溶解度最小，可以形成晶体析出。
不同的氨基酸出现这种情况的pH值各不相同。
利用这一差异，可以通过控制溶液PH值的 分离氨基酸及多肽或蛋白质。 （2）成肽（缩合）反应
2NH2CH2COOH→ O
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
大学化学《有机化学-氨基酸》课件
去保护基
R O CH3 (CH3)3C+ + CO2 + +NH3CHCNHCHCOO -
*1. 催化氢化和稀碱都不能除去BOC，通常用温 和的酸性水解法除去。
*2. 若氨基酸中有多个氨基，在接肽前均需保护。 *3. 用Z保护还是用BOC保护，视实际情况而定。
22.5.2 羧基的保护
RCHCOON+ H3
（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）
2 结构
1. 肽键和肽的几何形状
H O H RH O
NCCNC CNCC
HR H O H R
2. 二硫键
CH2SH
+
CHNH 3
COO-
空气氧化 Na +液NH3
CH2S
+
CHNH 3
COO-
SCH2
+
CHNH 3 COO-
Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly •NH2
HCl
CH3OH
上保护基
R H2NCHCOOCH3
CH3
SO3H RCHCOOCH2
CH2OH NH2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RCHCOBu-t
NH2
A
接肽
OR
R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的 脂肪酸酯)是人的营养中的三种要素。
1 定义和分类
羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
蛋白质氨基酸PPT课件
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
33
蛋白质变性的应用
理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等； 非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
生产生活中不利的一面：
活性蛋白制品（酶、抗体）的分离提取和保存；
第二十四章
氨基酸和蛋白质
2021
1
2021
2
2021
3
2021
4
2021
5
2021
6
2021
7
【观察与思考】
【思 考】：从结构上看，其共同点是什么？
2021
8
氨基酸分子中均含有羧基（-COOH）和 氨基（-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水，而形成 多肽（多肽是螺旋状的长链），再构成蛋白质。
系统命名法 a－氨基乙酸
a－氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a－氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a－氨基β－苯基丙酸
2021
12
3.物理性质
。
4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基－NH2：能接受H+，显碱性
羧基－COOH：能提供H+，显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
蛋白质和核酸优秀课件
酪氨酸
HO
C H 2C H C O O H
缩写
pro
Tyr
NH2
C H 2 C H C O O H *色氨酸 Trp
N H
II 酸性
NH2 H O O C C H 2C H C O O H
天冬氨酸 Asp
等电点
6.30 5.66 5.89
2.77
结构
名称
HOOC
III 碱性
H 2N
NH2 (C H 2)2C H C O O H
谷酰胺
Gln
O
NH2
H 2N C C H 2C H C O O H
NH2 C H 3S (C H 2)2C H C O O H
天冬酰胺 Asn *蛋氨酸 Met
NH2
H O C H 2C H C O O H
丝氨酸
Ser
等电点
5.56 5.07 5.74 5.68
结构
名称
COOH N H
脯氨酸
NH2
蛋白质和核酸
第十九章
§19-1 §19-2 §19-3 §19-4 §19.5
氨基酸 多肽 蛋白质 酶 核酸
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分 除水外，细胞内80％都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。
在生命现象中起重要的作用：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调节代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
N CH ClCH2CH2SCH3
COOEt O
O
COOEt
NaOH
N C CH2CH2SCH3
HCl
NH2 CH3SCH2CH2 CHCH2OOH
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
2019/12/29
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
2019/12/29
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
2019/12/29
• [a]=100a/lc，[a]为比旋度、a为旋度值、l为旋光管长（ 单位为dm）、c为每100ml溶液中的样品重量（单位为g ）
2019/12/29
氨基酸的光吸收
• 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨 酸和色氨酸有吸收光的能力。
2019/12/29
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2019/12/29
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
氨基酸、多肽及蛋白质类药物分析方法 (2)
氨基酸、多肽及蛋白质类药物分析方法
氨基酸、多肽和蛋白质类药物的分析方法通常涵盖以下几
个方面：
1. 色谱分析方法：氨基酸、多肽和蛋白质类药物的分析常
常使用色谱技术，如高效液相色谱（HPLC）和气相色谱（GC）。
对于氨基酸和小肽的分析，常采用反相或离子交
换柱进行分离，并使用紫外或荧光检测器进行检测。
对于
大肽和蛋白质的分析，常采用尺寸排阻色谱（SEC）或离子交换色谱（IEC）进行分离，同时结合质谱进行定性与定量分析。
2. 质谱分析方法：质谱是氨基酸、多肽和蛋白质类药物研
究中常用的分析技术之一。
常用的质谱技术包括质谱成像（MSI）、质谱测定（MS）、质谱显微镜（MSM）等。
3. 免疫分析方法：免疫分析方法常用于蛋白质的定量分析，如酶联免疫吸附试验（ELISA）、免疫层析等。
免疫分析方
法依赖于特异性抗体与目标蛋白结合形成复合物，通过测定复合物的信号强度或荧光强度来定量。
4. 生化分析方法：利用酶促反应对氨基酸、多肽和蛋白质进行定量分析的方法，如酶标记法、比色法、发光法等。
5. 其他分析方法：还有一些特殊的分析方法，如核磁共振（NMR）、电泳等，也可以用于氨基酸、多肽和蛋白质类药物的分析研究。
需要根据具体的药物、样品和分析目的选择合适的分析方法，并结合这些方法的优势和特点进行分析。
第五课蛋白质和多肽的氨基酸序列测定(共19张PPT)
由于选择性对C端羧基进行耦联修饰并从C端逐一将氨基酸残基切下 较N端测序困难，在过去的近20年里，虽然为数不少的蛋白质化学家致 力于C端测序研究，但目前仍不能和N端测序技术程度媲美。蛋白质化学 工作者曾利用羧肽酶分析C端氨基酸残基，但是由于不同的羧肽酶对个 别氨基酸残基有选择性，使用时仍有一定困难。
四、PTH—氨基酸的鉴定
可以通过薄层层析、气相色谱、高效液相色谱及 质谱等各种手段进行分析。近年来由于高效液相色
谱技术具有分析速度快、灵敏度高、定性定量准确
等诸多优点，并且仪器自身结构也日臻完善，被广
泛应用于PTH—氨基酸的鉴定。通常选用C—18反
相柱进行分离。
第二节 N端蛋白质序列仪
三、气相序列仪
全，在N—甲基咪唑(NMl)和乙酸酐的共同作用下，Thr和
Ser上的羟基基本被乙酰化。
(5)裂解和衍生
C端的ATH衍生物在酸性条件下与[NCS]—反应而被
裂解生成ATH—氨基酸，新的C端自动形成TH，而不必重新
活化。 另外，由于载有活性基团的功能性PVDF膜的问世，
第端六测节 序复C杂端因，序需列此要分较析，多的整经验个。 测序过程只需在开始时对C端进行一次性活
用电脑控制，包括化学反应和分析鉴定以及数据的自动记录和处理。图 为标准PTH—氨基酸的色谱分离图。由图可见，欲在20min内将各组分
较好分离，需选择合适的色谱条件，表列出了各种条件的改变导致个
别组分位置的迁移及图谱的改善。
第三节 影响N端Edman反应裂解率的因素
在测序中往往可以发现，即使N端很均一的蛋白质(第一个循环出现单 个氨基酸残基)，经过十几个循环后背景明显不及第一个残基清晰。这是 由于Edman反应是一个化学过程，在其耦联、裂解、转化等步骤都有可 能发生一些副反应，从而影响最终裂解效率。目前最佳产率为95％～98 ％。因此，经过50次循环后，PTH—氨基酸分析谱中将出现较多杂峰， 影响正确辨认，也就是说对于一般蛋白质最多能分析至N端第50个氨基 酸左右，欲知全顺序，则需将蛋白质降解成一系列肽段分析后再拼接。
四、PTH—氨基酸的鉴定
可以通过薄层层析、气相色谱、高效液相色谱及 质谱等各种手段进行分析。近年来由于高效液相色
谱技术具有分析速度快、灵敏度高、定性定量准确
等诸多优点，并且仪器自身结构也日臻完善，被广
泛应用于PTH—氨基酸的鉴定。通常选用C—18反
相柱进行分离。
第二节 N端蛋白质序列仪
三、气相序列仪
全，在N—甲基咪唑(NMl)和乙酸酐的共同作用下，Thr和
Ser上的羟基基本被乙酰化。
(5)裂解和衍生
C端的ATH衍生物在酸性条件下与[NCS]—反应而被
裂解生成ATH—氨基酸，新的C端自动形成TH，而不必重新
活化。 另外，由于载有活性基团的功能性PVDF膜的问世，
第端六测节 序复C杂端因，序需列此要分较析，多的整经验个。 测序过程只需在开始时对C端进行一次性活
用电脑控制，包括化学反应和分析鉴定以及数据的自动记录和处理。图 为标准PTH—氨基酸的色谱分离图。由图可见，欲在20min内将各组分
较好分离，需选择合适的色谱条件，表列出了各种条件的改变导致个
别组分位置的迁移及图谱的改善。
第三节 影响N端Edman反应裂解率的因素
在测序中往往可以发现，即使N端很均一的蛋白质(第一个循环出现单 个氨基酸残基)，经过十几个循环后背景明显不及第一个残基清晰。这是 由于Edman反应是一个化学过程，在其耦联、裂解、转化等步骤都有可 能发生一些副反应，从而影响最终裂解效率。目前最佳产率为95％～98 ％。因此，经过50次循环后，PTH—氨基酸分析谱中将出现较多杂峰， 影响正确辨认，也就是说对于一般蛋白质最多能分析至N端第50个氨基 酸左右，欲知全顺序，则需将蛋白质降解成一系列肽段分析后再拼接。
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Val
NH2 C 2H 5H C C H C O O H
CH3
*异亮氨酸 Ile
等电点 5.97 6.00 5.96
6.02
结构
名称 缩写 等电点
NH2
( H 3 C ) 2 H C H 2 C C H C O O H *亮氨酸 Leu
NH2 C 6H 5H 2C C H C O O H
*苯丙氨酸 Phe
许多多肽本身有重要的生理作用
后叶催产素——八肽 胰岛素——五十一肽
（四）显色反应（水合茚三酮的反应，用于α-氨基酸鉴别）
α-氨基酸被水合茚三酮氧化成醛、CO2、NH3，反应历程：
O
O
OH
R CH COOH +
－ 2H2O
OH
NH2
R N CHCOOH
O － CO2
O R
N CH2
O O
H
R
H 2O
2、成肽反应
R
R '
-H 2O
H 2N C H C O O H+H 2N C H C O O H
RO H H 2N C H -C -N -C H C O O H
O
R '
氨基酸A的羧基与B的氨基缩合成酰胺: C NH
2个氨基酸形成肽——二肽
肽键
3个氨基酸形成肽——三肽
分子量 < 10000---多肽→组成蛋白质
氨基酸多肽蛋白质和核酸
蛋白质
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分 除水外，细胞内80％都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。
在生命现象中起重要的作用
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调节代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
蛋白质 → 氨基酸
5.98 5.48
NH2 H S H 2C C H C O O H
半光氨酸 Cys
5.07
NH2
H 3C H C C H C O O H
*苏氨酸
Thr
5.6
OH
结构
名称
缩写
O
NH2
H 2N C (C H 2)2C H C O O H
谷酰胺
Gln
O
NH2
H 2N C C H 2C H C O O H
N H
II 酸性
NH2 H O O C C H 2C H C O O H
天冬氨酸 Asp
等电点
6.30 5.66 5.89
2.77
结构
名称
HOOC
III 碱性
H 2N
NH2 (C H 2)2C H C O O H
NH2 (C H 2)4C H C O O H
谷氨酸 *赖氨酸
NH2
H 2 N C - N H ( C H 2 ) 3 C H C O O H 精氨酸
球蛋白: 折卷成球或椭球形，溶于水、盐水 实例：酶和激素等蛋白
单纯蛋白：水解物都是α-氨基酸
（2） 实例：蛋清蛋白、球蛋白
化学 组成
结合蛋白：由单纯蛋白与辅基组成
实例：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红蛋白
二、结构 （一）一级结构
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序---蛋白质功能
（二）二级结构
①α－螺旋：同一肽链中通过氨基酸残基（第n个）的 羰基氧与肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰 胺氮形成氢键卷曲而成的空间结构（通常）
R
R
R
通常以内盐形式存在： 离子型化合物 （2）等电点（符号pI）
H H3N C COO
R
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
氨基酸完全以两性离子存在时的溶液pH值
中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
等电点
5～6.3 2.8～3.2 7.6～10.8
溶解度最小
控制PH值，可得不同电荷 形式的离子—电泳分离
第1节 氨基酸
一、氨基酸分类和命名
α-氨基酸
（一）分类
氨基与羧基相对位置 β-氨基酸 γ-氨基酸
酸性氨基酸
氨基与羧基相对数目 中性氨基酸
碱性氨基酸
（二）命名 以羧酸为母体，氨基作为取代基或按来源 命名。
蛋白质水解 → α －氨基酸
天然----有旋光性，L-构型。 （S)
COOH HO H
CH3 L－乳酸
N CH
RCHO +
O O
H
NH2
O
O
O
H
N
O
O
O
O
OH OH
O
O O
H
N
O
O
紫色物质，用于α-氨基酸 的比色测定和纸层析显色
第2节 蛋白质
生理机能
营养物质 保护机能 机械运动 控制代谢过程 输送氧气 传递遗传信息 防菌抗病毒
蛋白质：分子量在10000以上的多肽。
一、分类
Hale Waihona Puke （1） 形状纤维蛋白：细长形，纤维状，不溶于水 实例：丝、毛、皮、角、爪和甲等蛋白
COOH H2N H
R L－氨基酸
R CH COOH
H2N
半光氨酸例外 （R ）型。
COOH H2N H
CH2SH
20种常见氨基酸
结构
I、中性
N H 2C H 2C O O H
NH2
CH3
C H
COOH
名称 甘氨酸
丙氨酸
缩写 Gly
Ala
NH2
( H 3 C ) 2 H C C H C O O H *颉氨酸
三、蛋白质的性质 （一）两性电离及等电点 等电点：蛋白质完全以两性离子存在时的溶液pH值。 特性：溶解度、黏度、渗透压、膨胀性最小。
NH
缩写
Glu Lys Arg
等电点
3.22 9.74 10.76
N
NH2
HN
C H 2 C H C O O H 组氨酸
His
7.59
(*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）
二、氨基酸的性质 （一）羧基反应
1、与碱成盐R C H C O O H Na O HH / 2 O
N H2
2、与醇成酯
NH2 C H 3S (C H 2)2C H C O O H
天冬酰胺 Asn *蛋氨酸 Met
NH2
H O C H 2C H C O O H
丝氨酸
Ser
等电点
5.56 5.07 5.74 5.68
结构
名称
COOH N H
脯氨酸
NH2
酪氨酸
HO
C H 2C H C O O H
缩写
pro
Tyr
NH2
C H 2 C H C O O H *色氨酸 Trp
α－螺旋结构
②β －折叠：通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽 链或相邻肽链的另一个酰胺氢形成的氢键将肽链拉成 平行或非平行排列的折叠状
（三）三级结构 同一根多肽
链形成螺旋状， 某些部分还折叠 起来，链的形状、 距离与特定的生 理作用有关。
（四）四级结构
具有三级结构的多条肽链通过副键或肽链之间 的范德华力折叠盘曲形成各异的空间结构。
+
RCHCO O H
H
+ RO ' H
NH2
R C H C O O Na N H2
RCHCO O R' NH2
3、加热脱羧 RCHCOOH
NH2
+ RCH2
CO2
NH2
（二 ）氨基反应 1、成盐
2、与亚硝酸反应
定量分析伯氨基
（三）特性
1、两性和等电点
（1）两性
H 3 N H C C O O H H C l H 2 N H C C O O H N a O H H 2 N H C C O O - N a +