食品酶学导论复习知识点

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食品酶学知识

要点一
要点二
酶的性质和作用机制尚不明确
尽管食品酶学已经取得了一定的进展，但是对于酶的性质和作用机制的认识尚不完全明确，需要进一步研究。
技术更新换代速度慢
食品酶学所面临的技术更新换代速度较慢，不能很好地适应新的酶源开发和生产工艺提升等方面的需求。
要点三
推进技术更新
加快推进技术的更新换代，开发出更加高效、安全、环保的提取和纯化技术，降低生产成本，提高产品质量。
酶可以参与合成某些有益于人体健康的物质，如维生素、氨基酸和有机酸等。
食品中酶的作用
影响食品中酶活性的因素
大多数酶在高温下会失活，因此温度是影响酶活性的重要因素之一。
温度
pH值
水分活度
抑制剂
大多数酶只能在一定的pH值范围内保持活性。
水分活度对酶的活性也有影响，过高或过低都会导致酶活性下降。
某些物质（如重金属离子、有机溶剂和氧化剂等）可以抑制酶的活性。
例如，柠檬酸合成酶可以催化乙酰CoA和草酰乙酸生成柠檬酸，丙酮酸脱羧酶可以催化丙酮酸脱羧成乙醛，这些合成酶类在食品加工和保鲜中也有着重要的作用。
合成酶类
食品加工中酶的应用实例
在肉类加工中，加入适量的蛋白酶可以嫩化肉类并提高肉制品的出品率。
在果汁加工中，加入适量的果胶酶和纤维素酶可以改善果汁的澄清度和口感。
通过测定反应产物颜色的变化来计算酶的活性。
比色法
通过测定反应产物吸光度的变化来计算酶的活性。
分光光度法
通过测定反应过程中电流的变化来计算酶的活性。
电化学法
食品中酶的活性检测方法
提高食品中酶稳定性的方法
向食品中添加适量的稳定剂（如明胶、果胶等）可以保护酶的活性，减少酶的失活。
添加稳定剂

食品酶学复习资料教材

绪论1酶学（Enzymology）是研究酶的性质、酶的反应机理、酶的结构和作用机制、酶的生物学功能及酶的应用的科学。

酶的定义：具有生物催化功能的生物大分子，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。

2什么是酶工程？酶的生产与应用的技术过程食品酶学：酶工程与食品生物技术相结合而形成的一门应用性很强的学科。

食品酶学主要内容：包括酶的基本知识，酶的分离与纯化以及酶在食品工业中的应用等内容。

食品酶学主要任务：讲授酶学基本理论，酶的分离与纯化以及酶在食品加工和保藏中的应用等内容。

3米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。

这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中值称为米氏常数，是酶被底物饱和时的反应速度，为底物浓度。

当时，，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

4酶与底物结合形成中间络合物的理论1.锁钥假说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。

酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。

2.诱导契合假说：该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.3.酶生物合成的调节机制——“操纵子学说”5酶的特点：催化效率高、专一性强、反应条件温和、酶的活性是受调节控制绝对专一性：指一种酶只能催化一种底物进行反应，这种高度的专一性称为绝对专一性。

相对专一性：一种酶能催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性称为相对专一性。

6酶的系统名称由两部分组成：底物+反应类型7酶分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类1)氧化还原酶（oxidoreductases）：催化底物的氧化或还原，而不是基团的加成或者去除，反应时需要电子的供体或受体。

2)转移酶（Transferase）催化功能团从一个底物向另一个转移。

3)水解酶（Hydrolase）催化底物的水解反应。

食品酶学复习重点

1、单成分酶：只有蛋白质成分，由蛋白质起催化功能。

双成分酶：除蛋白质部分外，还含有非蛋白组分的酶，也叫全酶。

即：全酶=酶蛋白+辅助因子辅助因子：包括辅酶，辅基，金属离子辅酶：与E蛋白结合较松弛，易分离的有机辅因子辅基：与E蛋白结合紧密，不易分离的有机辅因子酶原：没有活性的酶的前体同工酶：催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能够反复和连续使用的酶。

固定化细胞：被限制自由移动的细胞，即细胞被约束或限制在一定的空间范围内，但仍保留催化活性并能被反复连续使用。

2、酶的催化作用为什么具有专一性？(1)锁钥假说（2）诱导契合学说：E表面由于底物诱导形成的互补形状①当底物结合到E的活性部位上时，E的构象发生一定的改变②催化基因的正确定向对催化是必要的③底物诱导酶蛋白构象变化导致催化基团的正确定向和底物结合到酶的活性部位上去（3）结构性质互补学说3、E的催化作用为什么具有高效性？高效作用机制？（一）可降低反应的活化能，提高反应速度(二)作用机制（1）E的邻近与定向效应使底物浓度在活性中心附近很高酶对底物分子的电子轨道具有导向作用E使分子间的反应转变为分子内反应邻近效应和定向效应对底物起固定作用（2）诱导契和底物形变的催化效应E从低活性形式转变成高活性形式，利于催化底物形变，利于形成ES复合物底物构象变化，过渡态结构大大降低活化能（3）酸碱催化：可通过暂时提供（或接受）一个质子以稳定过渡态达到催化的反应目的（4）共价催化：底物分子的一部分与E分子上的活性基团间通过共价结合而形成的中间产物，快速完成反应（5）静电催化（6）活性部位的微环境效应疏水环境：介电常数低，加强极性基团间的作用电荷环境：在E活性心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子4、酶的固定化有哪些优点？固定化应遵循的原则优点：⑴固定化酶在较长时间内可反复使用，使酶的使用效率提高，使用成本降低。

食品酶学考试重点

食品酶学重点1、酶活概念定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。

可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。

2、生长因子概念功能生长因子是指某些微生物不能用普通的碳源、氮源物质进行合成，而必须另外加入少量的生长需求的有机物质。

分类：化学结构分成维生素、氨基酸、嘌呤（或嘧啶）及其衍生物和类脂等四类功能：以辅酶与辅基的形式参与代谢中的酶促反应3、酶活性部位活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

4、酶有几种诱导物诱导物一般可以分为3类：酶的作用底物如纤维素酶、淀粉酶、蛋白酶等酶的催化反应产物如纤维二糖诱导纤维素酶作用底物的类似物蔗糖甘油单棕榈酸诱导蔗糖酶5、PAGE电泳几类PAGE根据其有无浓缩效应，分为：连续电泳:采用相同孔径的凝胶和相同的缓冲系统不连续电泳:采用不同孔径的凝胶和不同缓冲体系不连续PAGE分为：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应6、果胶酶几种（1）聚半乳糖醛酸酶（PG）：a.内切PG b.外切（exo-PG）（2）聚甲基半乳糖醛酸裂解酶（PMGL）：即果胶裂解酶。

（3）聚半乳糖醛酸裂解酶（PGL）（4）果胶酯酶（PE）7、几类酶包埋法(1)凝胶包埋法天然凝胶：条件温和，操作简便，对酶活影响小，强度较差。

合成凝胶：强度高，耐温度、pH值变化强，因需聚合反应而使部分酶变性失活。

适用性：不适用于底物或产物分子很大的酶类的固定化。

(2)半透膜（微胶囊）包埋法将酶包埋在由各种高分子聚合物制成的小球内。

半透膜：聚酰胺膜、火棉膜等，孔径几埃至几十埃，比酶分子直径小。

适用性：底物和产物都是小分子物质的酶。

微胶囊：直径一般只有几微米至几百微米。

8、单体酶、寡聚酶、多酶复合体单体酶（monomeric enzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。

寡聚酶(oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。

食品酶学总结

食品酶学第一章酶学概论酶学（Enzymology）：是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。

第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1. 不自觉的应用：酿酒、造酱、制饴、治病夏禹时代（距今4千年）—酿酒公元十世纪—豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2. 酶学的产生: 消化与发酵现象（1）消化1777年，意大利物理学家Spallanzani 的山鹰实验。

将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。

一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。

1822年，美国外科医生Beaumont 研究食物在胃里的消化。

为19岁的法籍加拿大人圣马丁治疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，吃饭后会有液体从瘘管中流出来。

博蒙特请圣马丁住在他家里，从瘘管中吸取胃液，观察它对各种食物的作用。

19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。

胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？（2）发酵1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。

1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶（diastase）。

用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。

这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。

把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则会失去对淀粉的水解作用。

1878年，德国科学家William Kühne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。

希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母小插曲19世纪，Pasteur和Liebig学术长期争论1857年，法国微生物学家Pasteur认为没有生物则没有发酵。

食品酶学复习(1)

食品酶学复习资料名词解释（18分）酶活：指酶催化一定化学反应的能力。

酶的比活力：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力，一般用IU/mg蛋白质来表示。

同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中，能催化同一种化学反应，但酶蛋白分子的结构及理化性质和生化特性存在明显差异的一组酶称为同工酶。

变构酶：能对酶的活力进行变构调节的酶称为变构酶或别构酶。

胞内酶：存在于土壤生物生活细胞和死亡细胞之中起催化作用的酶。

胞外酶：游离于土壤生物生活细胞和死亡细胞之外的酶。

酶活性中心：一个酶分子中只有少数氨基酸残基与酶的催化活性直接相关，这些特殊的氨基酸残基一般集中在酶空间结构中一个特定的部位，称为酶的活性中心。

具体地说，酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。

称为酶的活性中心。

酶原：有些酶在细胞内刚刚合成或分泌时，尚不具有催化活性，这些无活性的酶的前体称为酶原。

酯酶：广义上指具有水解酯键能力的一类酶的总称。

通常所说的酯酶往往指羧酸酯酶。

在有水存在的条件下，该酶能催化酯键裂解，生成相应的酸和醇。

脂肪酶：能催化天然底物油脂水解，生成脂肪酸、甘油和甘油单酯或二酯的酶。

超氧化物歧化酶：含金属的氧化还原酶。

ELISA：是免疫酶技术的一种，是将原抗体反应的特异性与酶反应的敏感性相结合而建立的一种新技术。

问答（50分）1、酶的分离纯化步骤？答：①生物组织或细胞的机械破碎；②根据蛋白质的特性，选择不同的溶剂进行抽提；③粗提；④精制；⑤成品加工。

如何鉴定酶的纯度?酶经分离、纯化后要确定该纯化步骤是否适宜，必须经过对有关参数的测定及计算才能确定。

酶的产量是以活力单位表示，因此在整个分离过程中每一步始终贯穿比活力和总活力的检测、比较。

酶活力(Enzyme activity)：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

1961年国际酶学会规定，l min催化lμg分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位( 国际单位) ，温度为25 ℃，其它条件(pH、离子强度) 采用最适条件。

食品酶学各章复习题汇总(本科)

食品酶学各章复习题汇总(本科)1、怎样理解酶的概念？2、国际酶学委员会推荐的酶的分类和命名规则的主要依据是什么？3、食品酶学的主要研究内容是什么？第二章一、什么叫酶的发酵生产？酶发酵生产的一般工艺流程是什么？二、为什么酶制剂的生产主要以微生物为材料？常用的酶源微生物有哪些？三、培养基组分的基本类别有哪些？各有何主要作用？酶的发酵生产中，碳源的选择主要考虑哪些方面？氮源选择的最基本原则是什么？第三章一、酶提取的主要提取剂有哪几种？怎样选择？二、在酶的分离纯化中，根据溶解度、分子大小、带电性和吸附性不同，能够采用的分离方法各有哪些？其中效率最高的方法是什么？在方法的选择和顺序的安排上有何依据？三、常用的沉淀分离法有哪几种？其主要操作要领是什么？四、根据过滤介质截留物质颗粒的大小，可将过滤分为哪几类？其过滤介质和截留特性分别是怎样的？五、什么是层析分离法？分为哪几类？基本原理分别是什么？六、凝胶过滤层析的分配系数Kd是什么？有什么意义？怎样计算？七、什么是凝胶电泳？按凝胶组成系统分，凝胶电泳可分为哪几类？其基本原理和主要用途分别是什么？八、什么叫等电聚焦电泳？其分离原理是什么？九、什么叫酶的结晶过程？酶结晶的条件和主要方法是什么？十、什么是真空浓缩？其主要影响因素有哪些？第四章一、什么叫固定化酶？酶的固定化方法有哪些？其基本概念分别是什么？二、酶固定化后，其性质是否有变化？都有哪些规律性变化？第五章一、淀粉糖酶主要有哪几种类型？其作用特性分别是怎样的？二、什么是液化（型淀粉）酶？什么是淀粉的酶法液化？其有何优越性？三、什么是果胶物质和果胶酶？果胶酶是如何分类的？四、根据活性中心进行分类，蛋白酶可分为哪几类？其一般性质分别是什么？五、酶活性中心中常见的功能基团有哪些？简述你对活性中心的理解。

六、你熟悉的蛋白酶有那些？其特异性分别是怎样的？七、什么是多酚氧化酶？简述酶促褐变的机理及其控制措施。

八、什么是脂肪氧合酶？它对食品质量有哪些主要的影响？如何控制？八、什么是葡萄糖氧化酶？它在食品工业有哪些主要应用？第六章1、酶在淀粉糖的生产中有哪些应用？主要的机理是什么？2、何为低聚果糖？其酶法合成原理如何？3、在焙烤食品和面条生产中，哪些酶制剂得到了应用？举例说明其用途和作用机理。

食品酶学考试重点

食品酶学考试重点食品酶学一、名词解释1、酶：酶就是一类由活性细胞产生的具备催化作用和高度专一性的特定蛋白质。

2、生物传感器：由生物识别单元（如酶、微生物、抗体等）和物理转换器相结合所构成的分析仪器。

酶传感器：就是由固定化酶与能量转换器（电极、场效应管、离子挑选场效应管等）紧密融合而变成的传感装置，就是生物传感器的一种。

3、盐析：一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。

4、生物因子：指细胞生长繁殖所必须不可缺的微量有机化合物。

6、酶活：在一定条件下,一定时间内将一定量的底物转变为产物所需的酶量。

7、酶原：不具备活性的酶的前体。

8、酶比活力（specificactivity）：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）9、酶的固定化：使用各种方法，将酶或菌体与不溶性载体融合的过程。

10、固定化酶：紧固在一定载体上，并在一定空间范围内展开催化反应的酶。

11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。

12、单体酶：仅有一个活性中心的多肽链形成的酶，通常就是由一条多肽链共同组成，例如溶菌酶。

13、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶，亚基牢固地连在一起，单个亚基没有催化活性的酶。

14、辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可以就是无机离子也可以就是有机化合物。

15、活性部位：酶分子中轻易与底物融合，并和酶催化作用轻易有关的部位。

16：产物Dozul促进作用：由酶催化作用的产物或者新陈代谢途径的末端产物引发的Dozul促进作用。

17：分解代谢Dozul促进作用：由水解代谢物（葡萄糖等和其他难利用的碳源等物质经过分解代谢而产生的物质）引发的Dozul促进作用。

18、电泳：指带电粒子在电场中向着与其所带电荷性质相反的电极方向移动的过程。

填空题:1、酶的生产方法：抽取分离法、生物合成、化学合成2、酶的分类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、新酶（核酸酶、抗体酶）3、酶的共同组成：酶蛋白、辅酶辅基和金属离子4、辅因子：辅酶、辅基、金属激活剂5、km值表示酶与底物之间的亲和程度：km值大表示亲和程度小，酶的催化活性小；km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。

食品酶学基础知识

而维持其最大的活性和稳定性。 • 钙离子和酶的结合牢度：霉菌＞细菌＞哺乳
动物＞植物
食品酶学基础知识
5、α-淀粉酶的用途（1）酶法生产葡萄糖（2）饴糖与淀粉糖浆的生产（3）酒精生产（4）其它发酵工业（5）其它用途
食品酶学基础知识
5.1.2 β-淀粉酶
α-1, 4-葡聚糖麦芽糖水解酶，EC3.2.1.2，又称糖化酶。
第5章糖酶
食品酶学基础知识
主要内容
•
5.1 淀粉酶
•
5.2 乳糖酶
•
5.3 纤微素酶
•
5.4 果胶酶
食品酶学基础知识
• 糖酶的作用：裂解多糖中将单糖结合在一起的化学键，使
多糖降解成为较小的分子；催化糖单位结构上的重排，形成新的糖类化
合物。
食品酶学基础知识
糖酶种类
• 淀粉酶 • 乳糖酶 • 纤维素酶 • 果胶酶等
食品酶学基础知识
2、作用方式 • 以随机的方式作用于淀粉而产生还原糖。
以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行：首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈
色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢水糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精（由4个或更多葡萄糖基构成的寡糖，含α-1.6糖苷键）
活性中心有巯基存在，巯基试剂对-氯汞苯甲酸和N-乙基苹果酰胺处理酶或者氧化作用会使酶失活。
环状糊精和麦芽糖是竞争性抑制剂。
酸性环境，大豆比小麦、大麦的稳定。
热稳定性：甘薯最好。
食品酶学基础知识
5.1.3 葡萄糖淀粉酶
–外切酶，商业酶制剂由霉菌产生。 –作用于淀粉时，从非还原性末端逐次切下一个葡萄糖单
和对热、酸或脲等变性因素的稳定性降低。

食品酶学整理

食品酶学整理绪论酶的分类和命名一、根据酶催化的化学反应性质分类(1)氧化还原酶类：AH2 ＋B === A＋BH2(2)转移酶类：A－R＋B ==== A＋B－R(3)水解酶类：A－B ＋H OH ==== A OH ＋BH(4)裂合酶类：裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。

(5)异构酶类：催化各种同分异构体的相互转化(6)连接酶类：A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi二、根据酶的来源和作用底物分类(1)动物酶又可将酶在动物细胞内所处位置划分，如唾液淀粉酶、胰蛋白酶等(2) 植物酶又可以按植物种类划分，如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等(3) 微生物酶又可按微生物种类划分，如细菌淀粉酶、霉菌淀粉酶酶的国际系统命名法以酶所催化的整体反应为基础，明确标明酶作用的底物及催化反应的性质。

当酶作用的底物有两个时，要同时列出，并以“：”分开。

若其中一种底物为水，则可省略。

比如：L－抗坏血酸＋1/2 O2 L－脱氢抗坏血酸＋H2O习惯命名：抗坏血酸氧化酶系统命名：L－抗坏血酸:氧氧化还原酶酶编号：EC 1.10.3.3酶应用知识解决生活问题1.人感冒发烧时，常食欲不佳，体力不支，原因是什么？温度过高降低酶的活性2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果？温水3.口腔里有唾液淀粉酶，为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?酶具有专一性4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么？温度低，酶的活性降低，从而食物细胞的呼吸作用减弱5胃蛋白酶为何不分解胃？有胃粘膜保护6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗？pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用酶分子的组成酶单纯酶结合酶辅因子辅酶辅基金属激活剂酶蛋白结合松散结合紧密金属离子作为辅因子酶学和食品科学的关系：酶学是生物科学和食品科学的基础，懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用，才能理解食物在体内的生理作用和营养功能。

食品酶学复习提纲1

食品酶学复习提纲11．蛋白质变性蛋白质的天然结构是蛋白质与环境的产物，外界环境（如温度、ph、离子强度、溶剂组成）的变化使得蛋白质分子结构（二级、三级、四级结构）发生重大变化（但是不涉及一级结构的破坏）称为“变性”。

变性对于食品蛋白质的影响具有两重性。

2．氨基酸的疏水性在相同条件下（温度、压力），一种溶水中的氨基酸的自由能与溶有机溶剂（常为乙醇）中自由能较之所少于的数值，用?gt,et?w（＞0）则表示，该值越大，代表该氨基酸奏水性越大。

3．酶的活性部位在酶催化底物转变为产物时，与底物结合并且催化底物分子中敏感键断裂形成新键的部位。

包括结合部位（使得底物立体有择的结合）和催化部位（催化敏感键使得底物转变为产物）两部分，这两部分可能由相同或不同的氨基酸残基或是辅助因子提供。

4．水解度（dh）掌控蛋白质水解程度的参数，用被水解的肽键数目除以总的肽键数目则表示。

在中性和偏碱性条件下，蛋白质水解后质子化的氨基酸离解，为维持体系ph维持不变，须重新加入碱液，利用碱的消耗量正比于被水解的肽键数目，可以排序水解度。

5．同功酶同一种酶的多种形式，它们具有遗传因素决定的氨基酸排列顺序的差别。

6．酶的辅助因子所谓酶的辅助因子是指，酶活性中心的非蛋白质有机化合物或是无机离子。

在这些辅助因子参与下，酶才具有活力。

辅助因子包括辅酶、辅基和无机离子。

（对于单肽链酶，活性中心只具有带特定侧链基团的氨基酸残基，无辅助因子，如胰凝乳蛋白酶。

）7．酯交换反应就是指酯和酸间（酸求解）或是酯与醇间（醇求解）或是酯与酯间（转酯促进作用）的酰基互换。

转酯促进作用也表示随机化脂肪酸原产，包含单个三酰基甘油分子内或相同三酰基甘油分子间的酯交换。

8．亲水性相互作用当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水―非极性界面，这是一个热力学上有利的过程，即δg＜0，此过程是疏水水合的部分逆转，称为“疏水相互作用”。

1.国际生化协会酶委员会将酶活力单位定义为每分钟催化剂1μmol底物出现转型的酶量，即1μmol/min。

食品酶学复习资料全

第一章绪论1.什么是酶？答：酶是生物体产生的一类具有生物催化活性的生物大分子。

2. 酶的一般特性有哪些？答：（1）酶的催化效率高同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂催化的反应速度要大106～1013倍。

有极少量酶就可催化大量反应物发生转变。

（2）酶作用的专一性一种酶仅能作用于一种物质，或一类分子结构相似的物质，促其进行一定的化学反应，产生一定的反应产物，这种选择性作用称为酶的专一性。

①键专一性这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质②基团专一性有些酶不但要求底物具有一定的化学键，而且对键的某一端所连的基团也有一定的要求。

③绝对专一性这类酶对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学反应。

④立体异构专一性酶只能催化一种立体异构体发生某种化学反应，而对另一种立体异构体则无作用。

（3）大多数酶的化学本质是蛋白质酶是由生物活细胞产生的有催化能力的蛋白质，只要不是处于变性状态，无论是在细胞内还是细胞外都可发挥催化作用。

3.国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是哪些？其优缺点表现在哪里？答：酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。

系统名要求能确切地表明底物的化学本质及酶的催化性质；包括两部分，底物名称及反应类型；若酶催化的反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需表明，当中用“：”隔开。

举例：多酚氧化酶其系统名称为：1, 2-苯二酚：氧-氧化还原酶。

惯用名不需要非常的精确，要求比较简短，使用方便；一般根据酶所作用的底物名称、催化的反应性质、酶的来源或其他特点来进行命名。

数字编号系统根据酶所催化反应的类型将酶分为6大类，并以4个阿拉伯数字来对每一种酶进行编号。

例如乙醇脱氢酶，编号为EC 1.1.1.1。

EC是指酶学委员会（Enzyme Commission）。

第一个数字代表酶的6个大分类，以1，2，3，4，5，6来分别代表如下6大酶类：（1）氧化还原酶（Oxidoreductases）催化氧化还原反应；（2）转移酶（Transferases）催化分子间基团转移的反应；（3）水解酶（Hydrolases）催化水解反应；（4）裂合酶（Lyases）催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应；（5）异构酶（Isomerases）催化分子的异构反应；（6）连接酶（Ligases）（也称为合成酶）催化两分子连接的反应，反应中酶与ATP的一个焦磷酸键相偶联。

食品酶学复习材料

食品酶学第一章绪论1、酶学：是研究酶的结构、性质、作用原理和作用规律、生物学功能及应用的一门学科。

2、酶：由生物活细胞产生的，具有高效和专一的催化功能的生物大分子。

3、酶活：指酶催化某一化学反应的能力。

它表示样品中酶的有效含量。

（U）4、酶活单位：1min内催化1mol分子底物转化的酶量称该酶的一个活力单位。

(IU)5、酶总活力：样品的全部酶活力。

（总活力=酶活力*总体积）6、比活力：单位蛋白质所含有的酶活力。

是酶的纯度指标，与纯度成正比。

7、回收率：提纯后与提纯前的酶活力之比。

表示在提纯过程中酶的损失程度。

（回收率↑损失程度↓提纯倍数↓）8、提纯倍数：提纯前与提纯后的酶的比活力之比。

表示酶提纯过程中酶纯度提高的程度。

（提纯倍数↑提纯程度越↑提纯效果↑）9、酶活的测定方法：通过测定酶促反应过程中单位时间内反应物的减少量，或产物的生成量，即测定酶促反应的速率来确定的。

10、一般催化剂的共有特性（1）只改变反应的速率，不改变反应的性质、方向、平衡点（2）在反应过程中不消耗（3）降低反应的活化能11、生物催化剂的特性高效性、高度专一性、高度受控性、易变性、代谢相关性12、酶的命名方法：习惯命名法、系统命名法13、酶分六大类：水解酶、裂解酶、合成酶；转移酶、异构酶、氧化还原酶14、第二章酶的生产与分离纯化1、微生物酶源的优点（1）容易得到生产所需的酶类微生物种类繁多，来源广泛，理论上可利用微生物生产任何一种酶类（2）容易获得高产菌株通过菌种筛选和人工诱导，使微生物定向高产所需的酶类（3）生产周期短、成本低、不受季节的控制（4）易于分离提纯2、酶分离纯化的总原则：（1）明确原料的特性与数量（2）了解所分离酶的结构特点，及在细胞中的存在状态（3）建立一个可靠和快速的测定酶活和纯度的方法（4）了解各种方法的原理、特性、优缺点（5）各种方法的使用顺序要安排得当（6）时刻防止酶变性（7）充分考虑各种因子的影响和实际的试验条件3、酶的提取方法（1）机械法：高速组织捣碎机、匀浆器、研磨器①高速组织捣碎机：操作简便，破碎效果好；但易引起局部高温导致酶失效，使用时需考虑酶的特点谨慎使用②细胞匀浆器：细胞破碎程度比高速组织捣碎机要好，且机械切力小，不易破坏生物大分子；但处理量小③细胞研磨器：（2）物理法：冻融法、加压破碎法、冷热破壁法、超声波破壁法①冻融法：（-15℃冰冻，室温融化）反复冻融后细胞结构遭到破坏，大部分细胞可被破坏，适用于细胞壁比较脆弱的细胞②加压破碎法：③渗透压法：先高渗，再突然转入低渗或水溶液，适用于细胞壁比较脆弱的细胞④冷热破壁法：（沸水中90℃左右数分钟，再浸入冰水中迅速冷却，如此反复多次）（3）生物化学法：酶处理法、细胞自溶法、丙酮干粉法①酶处理法：外源的溶菌酶or各种细胞壁酶进行水解，使细胞内容物释放，成本高，且不利于后期酶的除杂②细胞自溶法：在一定pH和T下，利用组织细胞中自身的酶对细胞降解，历时较长，不易控制，成分复杂，可能破坏待分离酶。

食品酶学复习资料

一、名次解析：（都这里出的，都很重要）1、酶活力：酶活力是指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

（补充：1961年国际酶学会规定，l min催化lμmol分子底物转化的酶量为该酶的一个活力单位 ( 国际单位 ) ，温度为25 ℃，其它条件 (pH、离子强度) 采用最适条件。

）控制酶活力的方法主要是热处理法和冷冻法。

（补充：总活力 = 酶活力×总体积 (mL)或= 酶活力×总质量 (g)）2、比活力：比活力是指单位蛋白质 (毫克蛋白质或毫克蛋白氮) 所含有的酶活力 (单位/毫克蛋白)。

（补充：比活力越高，酶制剂越纯。

）3、固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

4、酶反应器：以酶为催化剂进行反应所需要的设备称之为酶催化反应器，简称酶反应器。

5、溶菌酶（N-乙酰胞壁质聚糖水解酶，EC3.2.1.17）又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。

6、α-淀粉酶：以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行，首先，直链淀粉快速分解，产生寡糖，粘度及与碘返生呈色反应的能力很快下降；第二阶段，寡糖缓慢地水解生成最终产物葡萄糖和麦芽糖。

以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精7、β-淀粉酶：外切酶，作用pH5.0-6.0，将C(1) 构型从α转变为β型。

以直链淀粉为底物时，当直链淀粉含有偶数葡萄糖基时，终产物为麦芽糖；当直链淀粉含有奇数葡萄糖基时，终产物除麦芽糖外，还有麦芽三糖和葡萄糖。

以支链淀粉为底物时，产物为麦芽糖（50-60%）和β-限制糊精8、异淀粉酶：专一分解支链淀粉型多糖中α-1.6糖苷键形成直链淀粉和糊精9、乳糖酶：为β-半乳糖苷酶，可使乳糖分解成大致等量的葡萄糖和半乳糖及少量聚半乳糖。

10、过氧化物酶（POD）：是由单一肽链与一个铁卟啉辅基结合构成的血红蛋白。

存在于各种动物、植物和微生物体内的一类氧化酶。

催化由过氧化氢参与的各种还原剂的氧化反应。

食品专业_酶工程复习资料 (2)

酶工程复习资料名词解释酶(enzyme)：酶是由活细胞产生的，在细胞内、外一定条件下都能起催化作用的具有高效率和高度专一性的一类特殊蛋白质。

酶工程(enzyme engineering)：酶工程是酶学与工程学相互渗透、结合并发展而形成的一门新的技术科学，是一门从应用的目的出发研究酶、应用酶的特异性催化功能，并通过工程化将相应的原料转化为有用物质的技术。

固定化酶(immobilized enzyme)：通过物理或化学的手段，将酶固载在某种基体上。

酶活力（又称酶活性） (enzyme activity)（IU/g 或IU/mL)指酶催化一定化学反应的能力；用在一定条件下，所催化的反应初速度来表示；是研究酶的特性，酶制剂生产应用以及分离纯化时的一项必不可少的指标。

酶活力单位：表示酶活力大小的尺度；一个国际单位（IU ）是指在特定条件下（25 0C ），每分钟内转化1μmol 底物或催化形成1μmol 产物所需的酶量一个Kat(卡塔尔，酶活性国际单位)是指每秒钟内转化1mol 底物所需的酶量，1 Kat = 6⨯107 IU 。

酶的比活力：酶的比活力是酶纯度的量度，是指单位重量酶蛋白所具有的酶活力，单位为IU/mg 。

比活力越大，酶纯度越高。

）酶蛋白质量（）酶活力单位数（比活力mg U =酶的抽提：指在一定的条件下，用适当的溶剂处理含酶原料，使酶充分融入溶剂的过程。

膜分离技术：借助于一定孔径的高分子薄膜，将不同大小、不同形状和不同特性的物质颗粒或分子进行分离的技术称为膜分离技术。

离子交换层析：利用离子交换剂上的可解离基团（活性基团）对各种离子的亲和力不同而达到分离目的。

凝胶层析：以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离。

凝胶电泳——以聚丙烯酰胺为支持物，兼有分子筛效应。

用于分离不同物理性质（如大小、形状、等电点等）的分子。

酶的结晶：是使溶质呈晶态从溶液中析出的过程，是酶和蛋白质等生物大分子分离纯化的方法之一酶的回收率和提纯倍数:纯化倍数是纯化后的比活除以纯化前的比活。

食品酶学复习资料

1.酶的特性及其对食品科学的重要性1.酶的特性及其对食品科学的重要性1）酶的一般特性：酶的催化效率高（比一般反应速度快106-1013 倍）、酶作用的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、大多数酶的化学本质是蛋白质2）酶对食品科学的重要性：a.酶对食品加工和保藏的重要性：例如葡萄糖氧化酶作为除氧剂普遍应用于食品保鲜及包装中，延长食品保质期。

b.酶对食品安全的重要性：利用酶的作用除去食品中的毒素。

例如：利用乳糖酶预先处理乳制品。

c.酶对食品营养的重要性：利用酶作用去除食品中的抗营养素，提高食品营养价值，例如：谷类中的植酸为抗营养因子。

d.酶对食品分析的重要性：酶法具有准确、快速、专一性和灵敏性强等特点，其中最大优点就是酶的催化专一性强 e.酶与食品生物技术：酶工程的主要研究内容是把游离酶固定化，然后直接应用于食品生产过程中物质的转化。

2.酶：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。

是生物催化剂，能通过降低反应的活化能加快反应速度，但不改变反应的平衡点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。

胞外酶：细胞内合成而在细胞外起作用的酶胞内酶：在细胞内起催化作用的酶，这些酶在细胞内常与颗粒体结合并有着一定的分布。

多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。

同功酶：催化同一化学反，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

酶活力单位：用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。

1个酶活力单位是指在特定条件（25C，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原，是不具有生物活性的蛋白质。

3.酶的发酵技术对培养基的要求酶主要有微生物产生。

食品酶学导论复习知识点

食品酶学导论考试重点、名词解释1、酶定义：是生物细胞合成的具有高浓度专一性和催化效率的生物大分子。

2、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

3、比活力：单位蛋白质（毫克蛋白质或毫克蛋白氮）所含有的酶活力（单位/毫克蛋白）。

比活力是酶纯度指标，比活力愈高表示酶愈纯，即表示单位蛋白质中酶催化反应的能力愈大。

4、酶活性中心：是酶蛋白的催化结构域中与底物结合并发挥催化作用的部位。

5、别构部位：指酶的结构中不仅存在着酶的活力部位，而且存在调节部位，结合别构配体（效应剂）的部位。

6、酶原：酶是在活细胞中合成的，但不是所有新合成的酶都具有催化活力，这种新合成的无催化活力的酶前体称之为酶原。

7、同工酶：来自同一生物体同一生活细胞，能催化同一反应，但由于结构基因不同，因而酶的一级结构、物理化学性质以及其他性质有所差别的一组酶。

8、Km 值：就代表着反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

Vmax:是酶完全被底物饱和时的反应速度。

（它不是酶的特征常数，同一种酶对不同底物的Vmax 也不同。

）9、序列反应: 酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的。

10、乒乓反应：酶结合底物A，并释放产物后，才能结合另一底物，再释放另一产物11、酶的抑制剂：酶分子与配体结合后，常引起酶活性改变，使酶活性降低或完全丧失的配体，称酶的抑制剂，这种效应称抑制作用。

12、大分子结合修饰：利用水溶性大分子与酶分子的侧链基团共价结合，使酶分子的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能。

13、固定化酶：指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。

14、固定细胞：固定化死细胞、固定化活细胞。

15、固定化活细胞：固定在载体上并在一定空间范围内进行生命活动（生长、繁殖、新陈代谢）的细胞。

、重点知识概括1、酶的一般特征：酶的催化效率高，酶作用的专一性，大多数酶的化学本质是蛋白质。

2、酶的6 大类：氧化还原酶，转移酶，水解酶，裂合酶，异构酶，连接酶。

《食品酶学》复习总结

食品酶学复习总结1、酶的特性及其对食品科学的重要性。

酶的特性：酶的催化效率高；具有高度的专一性。

对食品科学的重要性主要体现在：1）内源酶对食品质量包括：颜色、质地、风味、营养质量的影响2）外源酶制剂在食品工业中的应用，可以高效地提高食品品质和产量3）酶在食品分析中的应用，可以快速、专一、高灵敏度和高精确度检测进行分析2、酶、胞外酶、胞内酶、同工酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。

酶是一类具有专一性生物催化功能的生物大分子。

根据酶分子化学组成可分为蛋白类酶和核酸类酶。

酶在生活细胞中产生，但有些酶被分泌到细胞外发挥作用。

如人和动物消化管中以及某些细菌所分泌的水解淀粉，脂肪和蛋白质的酶，这类酶称胞外酶。

其他大部分酶在细胞内起催化作用，称为胞内酶。

同工酶是指在生物体内或组织中催化相同反应而具有不同分子形式（包括不同的氨基酸序列、空间结构等）的酶.酶活力单位：酶活力高低用酶活力单位表示，国际酶学委员会规定：在特定条件下（最适pH，25℃，最适底物浓度，最适缓冲液离子强度），1min内能转化1umol底物或催化1umol产物形成所需要的酶量为一个国际单位（IU）。

比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前体称为酶原。

3、酶的发酵生产对培养基的要求？培养基的营养成分是微生物发酵产酶的原料，主要是(1)碳源: 尽量选用具有诱导作用的碳源，不用或少用有分解代谢物阻遏作用的碳源。

(2)氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。

多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果.(3)无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在(4)生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶(5)产酶促进剂: 显著提高酶的产率。

酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。