蚕丝蛋白的结构及食用性研究_封平

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%/,0&",左右$ 丝素中极性侧基约占 !’1%,#非
极 性 占 +/1%,#两 者 比 为 /1#!#而 丝 胶 中 两 者 比
为 !1’$#两者差别大也是丝胶易溶于水而丝素不
溶于水且具有一定强度的根本原因$ 其中侧基为
简单的甘氨酸%丙氨酸%丝氨酸约占总数的 (%,#
2 者摩尔比为 #&2&3# 并且按一定的序列结构排
构$使之变为疏松无序结构% 而用红外吸收光谱也 验证了此结果% ! 蚕丝的功能性
蚕丝的食用化价值主要取决于其营养功能和 易于被肌体消化和吸收的程度%
从现代营养角度分析% 丝蛋白中富含 ’3 种氨 基酸$其中包括 3 种必需氨基酸$而脂肪和碳水化 合物含量极少% 所以说$食用丝素蛋白非常符合人 类现代营养学方面的要求=’!>
!"
!食品研究与开发"!""# 年 $! 月第 !% 卷第 & 期
国内外学者对蚕丝蛋白结构进行许多研究和 探讨# 但由于蚕丝蛋白结构的复杂性而后易变性# 致使研究结果互不相同#甚至相差很大$
蚕丝中蛋白含量高达 ’()以上#主要是由两条 丝素和周转覆盖的丝胶两部分组成#见表 $$
表 ! 蚕丝的组成"#$
长 期 以 来 # 人 们 认 为 其 分 子 是 以 678497: 4 678497:46784;4<; 是包含 =>? 残基的其他的氨基 酸残基@的氨基酸排列顺序的重复构造为主体的一 根长链分子$ 但近几年来随着丝素蛋白分子生物 学研究的进展# 已认识到丝素蛋白是由大小两个 多肽链通过二硫键缔合而成#大的叫重链’A 链(# 小的叫轻链’B 链($A 链是由结晶区和非结晶区段 交互排列构成# 其亲水区域中存在的 ! 个 C8D 残 基与 B 链亲水区域中的 C8D 残基通过极性基团的 相 互 作 用 而 靠 近 #并 最 终 缔 合 在 一 起-’.$ 在 特 定 的 处理条件下# 丝素蛋白分子会发生无规则卷曲结 构与 !4折叠结构的相互转变#其形态可相应的表 现为纤维状%粉状%膜状%凝胶状以及溶液状#而且 这些形态之间可相互转变$ 随着对丝素结构研究 的不断深入# 丝素作为结构蛋白其服饰功能被逐 渐发现和认识# 对其开发利用的研究领域也不断 拓宽$ 3*! 丝胶
!+*"2
#*’"
2*"#
!*"!
亮氨酸
"*2!
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异亮氨酸
"*23
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苯丙氨酸
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3*"+
蛋氨酸
Fra Baidu bibliotek
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色氨酸
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脯氨酸 酪氨酸
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胱氨酸
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丝氨酸
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苏氨酸
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天门冬氨酸
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谷氨酸
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!食品研究与开发"!""# 年 $! 月第 !% 卷第 & 期
!"
进行初探& #\! 实验中组分的配比是根据实际生产中的各物 质的添加量的范围而确定的& #\- 实验中对相同配方的新鲜面团做了同样的测 试分析#因实验重点在冷冻面团#所以仅对照最佳 曲线进行了对比& #\# 采用了新的实验方法 # 本实验后续工作较 多#可开发的潜力巨大#今后准备用本实验方法 研究复合添加剂对冷冻面团流变学性能方面的 影响& 参考方献(
在丝胶的氨基酸组成中含大量的丝氨酸%苏氨 酸%天冬氨酸等羟基和羧基的氨基酸#以及赖氨酸% 组氨酸等碱性氨基酸# 极性侧链氨基酸占 +#*3&,# 因此丝胶表现出较好的水溶性和吸水性#可在水中 膨润溶解-(.$ 将溶于水的丝胶#在自然条件下放置# 可得到可逆性的丝胶凝胶$ 在液胶向凝胶转化的过 程中# 伴随着部分无规卷曲向构象的不可逆转化# 凝胶强度与凝胶的浓度呈正比$ 丝胶向凝胶转化的 过程中# 伴随着部分无规卷曲向构象的不可逆转 化#凝胶强度与凝胶的浓度呈正比$ 丝胶能抑制酪 氨酸酶和多酚氧化酶的活性#其机理可能是由于丝
*e+(-&c-e ,e- 2LFPFB ?\ fATONO OBH ?OLFQUDB _\ a.‘‘%dgDHFEABC DG ?MNUAIOE
?QDYFQLAFU DG @FEOLAB @FE 2LQFBCLM 7DDH :WULQOEAO #)a#d.&)c.)! aOU hWDLFH ZN 2RF[ABC .‘‘&d
蚕丝是人类最早利用的天然蛋白质之一#享有$纤 维皇后%之誉’$(& 具有良好的吸湿性而优雅的光泽#丝绸 服装穿着舒适’优美’典雅#对人体有良好的保健功能# 深受国内外人们的喜爱& 随着科学技术日新月异的发 展#近年来蚕丝经历了巨大的变化与更新#蚕丝再也不 是千篇一律地用于编织&自上世纪 )* 年代至今#国内外 的研究人员一直在积极的探索开拓蚕丝的新的用途&
/01 2/345 67 2/839/381 :;4 14<4<=</5 67 2<=> ?86/1<; 71;@ ?ABC
9DEEFCF DG 7DDH 2IAFBIFJ KADLFIMBDEDCN OBH 1BPAQDBRFBLOE 1BCABFFQABCJ SMFTAOBC @DBCUMOBC 3BAPFQUALN DG 9DRRFQIFJ 0OBCVMDWJ SMFTAOBCJ -$**-%
列成较为规则的链段$ 这些链段的大多位于丝素
蛋白的结晶区域# 而带有较大侧基的苯丙氨酸%
酪氨酸%色氨酸等主要存在于非结晶区域$ 丝素
蛋白的构象主要是无规则线团为主#还有少量 !4 转角%"4螺旋等# 其分子量普遍认为在 21&421+5 $/% 范围 ($ 在水中只发生膨胀而不溶解 #亦不溶 于乙醇$
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胶中高比例的羟基氨基酸与微量元素如铜#铁的络 合$从而影响了酶活性的正常发挥% 丝胶的肽链中 含有较多的氨基#羟基和羟基等官能团$可以引入 其他基团进行改性$开发出多种以丝胶为主体的新 型材料% ’() 丝肽
丝肽是丝素蛋白水解的中间产物$丝素蛋白水 解可采用酸法和碱法以及酶法得到丝肽% 丝肽的氨 基酸组成与蚕丝中的丝素组成基本相同$主要是由 *+,#-+.#/01#21, 组成$这 # 种氨基酸含量总和占其 氨基酸总量的 33(#4$ 这是丝素多肽氨基酸组成的 特征% 其分子构象为无规则卷曲结构$且无序疏松 结构%
被覆丝素外层的是丝胶# 丝胶在蚕体内对丝 素的流动起润滑剂作用# 在茧丝中对丝素起到保 护和胶粘作用#约占茧层质量的 !%,$除含少量蜡 质#碳水化合物#色素和无机成分外#主要成分为 丝胶蛋白#丝胶是一种球状蛋白#相对分子质量为 3*#023*# 万#其中 =>?%9DE%678 含量较高#相对质 量分别达到 22*#,#3&*3+,和 32*#’,$ 丝胶的 ! 级结构以无规则卷曲为主#并含部分 ! 构象#几乎 不含 "4螺旋结构# 故丝胶分子空间结构松散%无 序 -3". $
"#$%&’$(2AEX YQDLFAB MOH ZFFB IDBUAHFQFH OU O BF[ GDDH YQDLFAB UDWQIF\ <L IOB ZF WUFH ZDLM OU GDDH OBH OU RFHAIABF\ /MF DZTFILAPF DG LMAU OQLAIEF [OU ROABEN LD ULWHN LMF ULQWILWQF OBH FHAZAEA] LN\ :BH LMF OQLAIEF HAUIWUUFH LMF HFPFEDYRFBL DG UAEX YQDLFAB AB LMF ABLFQADQ OBH F^LFQADQ DG LMF IDWBLQN\ ()* +,%-.(UAEX YQDLFAB)UAEX GAZQDAB)UAEX UFQAIAB)UAEX YFYLAHFU)FHAZAEALN
随着对蚕丝结构研究的不断深入#其开发利用 的研究领域也不断的拓宽#逐渐延伸到食品’发酵
工业新材料’生物制药’临床诊断治疗’环境保护’ 能源利用’医用材料及化妆品等领域#并呈现出欣 欣向荣的景象+!,& 如蚕丝蛋白在医药领域用做药力 保护剂#用丝素蛋白膜制成人工皮肤’人造角膜及 生物传感器等& 蚕丝蛋白在日用化工领域可用做具 有优良物性的护肤’护发品及皮肤外用药等’-,& 利用 蚕丝蛋白还可生产丝蛋白果冻等新型保健食品#具 有良好的应用前景和经济价值’#,& ! 蚕丝的结构与组成
2*!%
组氨酸 赖氨酸
"*2&
3*’3
"*+3
"*(+
精氨酸
3*(2
2*%(
$*$ 丝素
丝素又称丝心#是蚕丝的主体部分#是具有结
晶结构的蛋白质#有 $( 种氨基酸组成#其中 +,
左右为人体所必需的 ( 种必需氨基酸$ 丝素的氨
基酸组成结构简单#并且组成的多肽分子后分子
间 容 易 敛 集 # 导 致 有 一 定 结 晶 性 -+.# 其 结 晶 度 在
高纯度的丝肽在冷水中的溶解度非常大$而 丝素只在水中发生膨润而不溶解$ 其主要原因是 由于丝肽与丝素的分子构象不同所引起的% 从圆 二色光谱分析来看$ 丝肽分子以无规则卷曲结构 为主$而丝素的分子构象为反平行的 ! 折叠为主% 两者构象不同的原因是丝肽的制得必须要用强极 性的浓盐溶液溶解丝素$在溶剂溶解丝素过程$在 数量众多强极性离子的强烈的水化作用下$ 水分 子不仅能进行丝素的非结晶区$ 而且还能进入结 晶区$削弱了多肽链间的范德华力&溶剂化的作用 还可以用丝素大分子的多肽链部分发生断烈$这 些强极性的浓度溶液使丝素发生无限膨润而成粘 稠溶液$ 同时又破坏了丝素紧密有序的聚集态结
丝肽粉中含有多种氨基酸$其中人体所必需的 八种氨基酸几乎全具有$ 其含量约占氨基酸总量 ’%4 左 右 $ 而 丝 肽 粉 具 有 水 溶 性 $ 极 易 被 人 体 吸 收 $ 特别是丝肽组成中的 /01$5,6$-67$-18$9+: 都是皮 肤的营养要素%
丝肽分子量分布在 );;<!; ;;; 一个很广的 范围$由于丝肽多肽链比丝素要短的多$所以其 分子量亦必然要比丝素小%控制丝蛋白的水解程 度$ 可得到不同分子量的丝肽% 丝肽分子量在 );; 左 右 的 $其 水 溶 性 最 好 $分 子 量 在 ! ;;; 以 下$其水溶性良好$当丝肽分子最高达 # ;;;<% ;;;$ 丝肽基本上以大分子聚合肽的形态出现$水溶性 较差$放置稳定性亦随之变差% 另外平均分子量 低于 ’ ;;; 的丝肽$味道可口$可直接食用$而分 子质量在 ’ ;;;<% ;;; 的 丝 素 肽 具 有 良 好 的 保 湿 性$分散性和溶解性$用于冰淇淋中具有很好的 起泡性 $持泡能力和保香性 $并使口感良好=’’>%
收稿日期(/001203243
蚕丝蛋白的结构及食用性研究
封 平 浙江工商大学食品’生物与环境工程学院 杭州 -.**-%
摘 要(蚕丝蛋白作为一种新型的食品蛋白#不仅具有食用价值而且具有药用价值& 论述了蚕丝的结构及其可食性# 介绍了目前蚕丝制品在国内外的发展状况及其开发前景& 关键词(蚕丝蛋白)丝素)丝胶)丝肽)食用性
OBL NFOUL >ONOXW LD 2FAZWLUW $‘‘- -$a&d(-)#ce$a_OYOBd ,%- 杨鹃华\ 低温耐冻性酵母的特性与应用+_,*台湾+烘焙工业 $‘‘e
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!($%c$& ,)- 周 才 荛\ 冷 冻 面 团 再 造 成 负 业 的 第 二 春+_, 食 品 资 讯 *台 +$‘‘%
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,!- 黄秋发\ 甜面包面团的 冷 冻 及 冷 藏 +_,*台 湾 + 烘 焙 工 业 .‘‘) a)!d(%!c%%#
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成分 丝素 丝胶 蜡 碳水化合物 色素 灰分 含量’,( +"0(" !"02" "*#0"*( 3*!03*& "*! "*+
丝素的氨基酸组成和丝胶有一定差别#以家蚕
蚕丝中丝素和丝胶的氨基酸组成为例#见表 !$ 表 % 家蚕蚕丝中丝素和丝胶的氨基酸组成&’$
名称
丝素
丝胶
甘氨酸
#3*(3
32*+%
丙氨酸 缬氨酸
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