第7章氨基酸代谢ppt课件
第七章新陈代谢概述与生物能学-PowerPointPr
琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2 一般情况下琥珀酸、a-磷酸甘油氧化脱氢生成FADH2作为这 条呼吸链的最初供体。
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NADH氧化呼吸链
FADH2氧化呼吸链
39
电子传递链
40
五、氧化磷酸化
ATP是生命活动的直接供能物质,体内 能量的生成就是ADP经磷酸化生成ATP的过 程。能量贮存在ATP的高能磷酸键中。体内 磷酸化主要有两种方式:底物磷酸化和氧化 磷酸化。
G =-30.5kJ•MOL-1 G =-33.1kJ•MOL-1
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ATP的形成与作用
20
O O- P
O-
O O P O-
O-
NH2
N
N
焦磷酸
O O- P
O-
ATP(三磷酸腺苷)
O O- P
O-
O O- P
O-
NN OCH2 O
HH
H
H
OH OH
21
ATP的特殊作用
机械能--运动 化学能--合成 渗透能--分泌吸收 电能--生物电 热能--体温 光能--生物发光
传递电子机理:
+e
Fe3+ -e
Fe2+
+e
Cu2+
Cu+
-e
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呼吸链中传递体的排列顺序
实验依据: 1)根据各种组分标准氧化还原电位确定顺序,
氧化还原电位逐渐增加,该值越大,说明越易 构成氧化剂处于呼吸链的末端,越小,说明越 易构成还原剂处于呼吸链的始端。 2)电子亲和力增加的顺序排列; 3)吸收光谱变化,氧化程度逐渐增高; 4)利用电子传递抑制剂选择性阻断; 5)拆开和重组 6)还原状态呼吸链缓慢给氧,根据各组分氧化 还原状态确定顺序
氨基酸的代谢课堂PPT
7
(一) 氧化脱氨基作用
•氧化脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化作用下,脱氢氧
化的同时脱去氨的过程。
•部位:肝,肾,脑 •方式:不需氧脱氢 •酶: L-谷氨酸脱氢酶 •反应:
NH2
NAD(P)H+H+ NH
H2O O
CH COOH
C COOH
C COOH + NH3
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而
使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程,称为联 合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
• 主要在肝、肾组织进行。
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸 尿素
胞液
瓜氨酸 ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸
草酰乙酸
延胡索酸 苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
氨基酸 α-酮酸
25
反应小结
• 原料:2 分子氨,一个来自于游离氨(氨基甲 酰磷酸),另一个来自天冬氨酸。 • 过程:先在线粒体中进行,再在胞液中进行。 • 耗能:4 个高能磷酸键。
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谷胱甘肽 :由谷氨酸(Glu)、甘氨酸(Gly)、半
胱氨酸(Cys)构成的三肽。Cys的-SH构成活性基团, 具还原性,可保护蛋白质中的巯基;并可消除过氧化 物、自由基及毒物、药物的毒性。
2GSH
GSSG
《生物化学》第七章氨基酸代谢
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负平衡(饥饿、消耗性疾病) <
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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三、蛋白质的生理需要量
最低需要量:30~50g / 天
营养学会推荐:80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸(essential amino acid)
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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(一)转氨基作用(transamination)
概念、基本过程
在转氨酶的催化下,某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基 酸;原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆,平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基(赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外)
第七章 氨基酸代谢
(Amino Acid ism)
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收:消耗ATP
(一)氨基酸吸收载体
载体蛋白(carrier protein)
中性氨基酸载体(为主)
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
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《生物化学》第七章氨基酸代谢
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(二)r-谷氨酰基循环( r- glutamyl cycle)
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代,
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA,经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪,即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
(一)蛋氨酸(甲硫氨酸)代谢
1.蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
(一)蛋氨酸(甲硫氨酸)代谢
2.蛋氨酸是必需氨基酸
3.蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种:蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 (一)氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中,AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时,释放入血的转氨酶主要是ALT,血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎,特别是肝硬化时,病变
累及线粒体,此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外,对怀疑是肝
炎患者,常同时测 AST 和 ALT ,并计算 AST/ALT 的比值,以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
(三)联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点: 1.联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基,再氧化脱氨基。 2.转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
生物化学 07 第七章 氨基酸代谢
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库(metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处,参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1.胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸,再经氨基酸脱羧基作 用,产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺,进入脑组织可分别经β -羟化而形成β-羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似,称为假神经递质。假神经递质增多,可使大脑发生异常 抑制。 2.氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源:一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成;二是血液中尿素渗人肠道,受肠菌尿素酶 的水解而生成氨,这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3.其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质,例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分 被吸收,经肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。
(一)体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
(二)氨的转运 1、丙氨酸-葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸-葡萄糖循环
丙氨酸-葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖,再为肌肉提供G 饥饿时,肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸
第七章.氨基酸代谢
第七章.氨基酸代谢一、教学目标1.了解蛋白质酶促降解过程中各种主要酶的作用。
2.掌握氨基酸分解代谢的一般规律,包括脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和脱羧基作用。
3.掌握氨基酸分解产物氨和酮酸的进一步代谢。
4.了解氨基酸合成代谢的一般过程。
5.对于个别氨基酸的代谢,作为一般内容了解。
二、生化术语1.生物固氮作用(Biological nitrogen fixation):大气中的氮被还原为氨的过程。
生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
2.脱氨(deamination):在酶的催化下从生物分子(氨基酸或核苷酸分子)中除去氨基的过程。
3.氧化脱氨(oxidative deamination):α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。
氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。
4.转氨酶(transaminases):也称之氨基转移酶(aminotransferases)。
催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的酶。
5.转氨(transamination):一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
6.乒乓反应(ping-pong reaction):在该反应中,酶结合一个底物并释放出一个产物,留下一个取代酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起始状态。
7.氨基酸的联合脱氨作用(transdeamination): 一般认为氨基酸在体内不是直接氧化脱去氨基,而是采取联合的方式进行。
有以L-谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨和嘌呤核苷酸循环两种方式,后者是氨基酸脱氨的主要的方式。
8.尿素循环(urea cycle):是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。
该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环9.生糖氨基酸(glucogenic amino acids):那些降解能生成可作为糖异生前体分子,例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
第七章氨基酸代谢(试题与答案)
第七章氨基酸代谢【测试题】一、名词解释1.氮平衡2.必需氨基酸3.蛋白质互补作用4.内肽酶5.外肽酶6.蛋白质腐败作用7.转氨基作用8.氧化脱氨基作用 9.联合脱氨基作用 10.多胺 11.一碳单位 12.PAPS 13. SAM二、填空题14.氮平衡有三种,分别是氮的总平衡、____、____ ,当摄入氮<排出氮时称____。
15.正常成人每日最低分解蛋白质____克,营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为____克。
16.必需氨基酸有8种,分别是苏氨酸、亮氨酸、赖氨酸、____、 ____ 、 ____ 、_____、____。
17.胰腺分泌的外肽酶有____、____,内肽酶有胰蛋白酶、____和____。
18.氨基酸吸收载体有四种,吸收赖氨酸的载体应是____ ,吸收脯氨酸的载体是____。
19.假神经递质是指____和____,它们的化学结构与____相似。
20.氨基酸代谢去路有合成蛋白质、____、____、____,其中____ 是氨基酸的主要分解代谢去路。
21.肝脏中活性最高的转氨酶是____,心肌中活性最高的转氨酶是____。
22.L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是____或____,ADP和GTP是此酶的变构激活剂,____ 和____是此酶的变构抑制剂。
23.生酮氨基酸有____和____。
24.氨的来源有____、____、____,其中____是氨的主要来源。
25.氨的转运有两种方式,分别是____、____,在肌肉和肝脏之间转运氨的方式是____。
26.鸟氨酸循环又称____或____。
28.γ-氨基丁酸是由____脱羧基生成,其作用是____。
27.尿素分子中碳元素来自____,氮元素来自____和____,每生成1 分子尿素消耗____个高能磷酸键。
29.一碳单位包括甲基、____、____、____、____,其代谢的载体或辅酶是____。
30.可产生一碳单位的氨基酸有____、____、____、____。
第7章蛋白质降解与氨基酸代谢ppt课件
硝酸还原酶是诱导酶,环境中须有NO3-,需光照条件。 NO2-+ 7H+ + 6e- 亚硝酸还原酶 NH3 + 2H2O
电子供体为铁氧还蛋白。
氨的同化指将氨转化为有机态氮的过程,有两条途径:
1、谷氨酸合成途径 (1)谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合酶催化合成
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP ADP
谷氨酸合酶
谷氨酰胺 + α-酮戊二酸
2谷氨酸
NADPH+H+ NADP+
现有试验证明,谷氨酸的合成,主要通过谷氨 酰胺合成酶和谷氨酸合酶这条双酶途径催化的。
6e-
固N条件
N2 + 3H2
2NH3
(1)电子供体:氧化底物(MH2)、丙酮酸、H2; (2)ATP供能;
(3)厌氧环境。
固N酶组成
铁蛋白:二聚体,含Fe和S 钼铁蛋白:四聚体,含Mo、Fe和S
一、NH3的来源
(二)硝酸还原
硝酸还原分为两步,第一步在硝酸还原酶催化下, NO3-还原为NO2-,第二步在亚硝酸还原酶催化下,NO2- 还原为NH3
氨基酸合成过程示意图
生物固氮
吸收 NH3
硝酸还原
氨基酸分解
氨同化
谷氨酸 供氨基
转氨作用
糖代谢
酮酸 供碳架
氨基酸
(少数)
转化
氨基酸
氨基酸
氨基酸
一碳基团代谢
概念:在代谢过程中,某些化合物可以分解产生 具有一个碳原子的基团,称为“一碳基团”或“一 碳单位”。
第七章. 氨基酸代谢(The seventh chapter. Amino acid metabolism)
第七章. 氨基酸代谢(The seventh chapter. Amino acidmetabolism)The seventh chapter is amino acid metabolismMain points of this chapterFirst, the nutritional role of protein1. nitrogen balanceThe total nitrogen balanceThe positive balance of nitrogenThe negative nitrogen balance2. essential amino acids and non essential amino acids3. nutritional value and complementation of proteinsTwo. Digestion, absorption and decay of proteinsThree. Deamination of amino acidsAmino acids are mainly removed in three ways, namely oxidative deamination, deamination, and combined deamination.Metabolism of four - keto acids1. amino acid into amino acid2. change to sugar or fat3. oxidation energy supplyFive. Metabolism of ammonia1. sources and routes of blood ammonia:The source of blood ammonia: by intestinal absorption; the amino acid deamination of the amino acid amide; hydrolysis; decomposition of the other nitrogen compounds.The blood ammonia way: in the liver into the synthesis of urea; amino acids; the synthesis of other nitrogenous compounds; the synthesis of asparagine and glutamine; the direct discharge.2. ammonia transport in the bloodThe alanine glucose cycleThe role of glutamine transport of ammonia3. ornithine cycle and urea synthesisThe characteristics of urea synthesis: synthesis mainly in mitochondria and cytosol of the liver in the synthesis of urea molecules; consume four ATP molecules; the argininosuccinate synthase is a key enzyme in the synthesis of urea; the two nitrogen atoms of the urea molecule, one from the NH3, a source in ASP amino acid.Six, the decarboxylation of amino acidsCatalyzed by amino acid decarboxylase, coenzyme pyridoxal phosphate, the product was CO2 and amine. Understanding the physiological roles of several important amines.Seven, the concept, source and physiological function of one carbon unitEight, S- methionine cycleNine. Metabolism of aromatic amino acidsThe major metabolic processes in nerve tissue cells are phenylalanine, tyrosine, DOPA, dopamine, norepinephrine, norepinephrine, and epinephrine. Dopamine, norepinephrine, and epinephrine are collectively called catecholamines. In melanoma cells, Duobake into melanoma. A genetic defect in phenylalanine hydroxylase causes phenylketonuria, a genetic defect in tyrosinase that causes albinism.ExercisesFirst, the multiple-choice question1. the following are the essential amino acids:A. glutamic acidB. phenylalanineC. alanineD. glutamineE. cysteine2. which of the following substances does not belong to a carbon unit?A.CH3B.CH2C.CH=D.CH=NHE.COOH3. the carrier of a carbon unit in vivo isA. folic acid,B., leucovorinC. dihydrofolateD. pantothenic acidE. biotin4. which of the following is not only the ketogenic amino sugar amino acids?A. leucineB. tyrosineC. isoleucineD. threonineE. glycine5. amino acids that can be converted into taurine are:A. leucineB. aspartateC. valineD. glycineE. cysteine6. the following amino acids that are not involved in protein biosynthesis areA. glycine,B. ornithineC. proline,D. arginineE. valine7. which of the following amino acids can produce vasodilators?A.Tryptophan, B., prolineC. glutamic acidD. histidineE. hydroxyproline8. which of the following stages of urea synthesis occurs in mitochondria?A. produces citrulline,B. arginine hydrolysisC. produces arginine,D., to produce arginine instead ofsuccinic acidE. or more is wrongWhat kind of substance metabolism does 9.PAPS mainly come from?A. methionineB. taurineC. cysteineD. homocysteineE. or more is wrong10. which of the following two kinds of nitrogen does urea come from?A. ornithine and methotrexate phosphateB. aspartic acid and amino formyl phosphateC. - amino - and - amino groups of ornithineD. - amino acids and arginine - amino groups of citrullineE. ornithine - amino and glycine11., the most important metabolic pathway of ammonia in adults isA. forms the nonessential amino acidB., forming the essential amino acidC., forming NH4 +, which is excreted with urineD. forms ureaE., forming purine and pyrimidine nucleotides12. the main cause of elevated blood ammonia isA., excessive intake of protein,B., liver dysfunctionC. soap water (alkaline) enema, intestinal absorption of ammonia increasedD. renal dysfunction is not more thanE.13. which amino acids are produced by the conversion of catecholamines?A. tryptophan,B. glutamic acid,C. aspartate,D. tyrosine,E. lysineThe important role of 14.S- in methionine isA. supplementation methionine,B. synthesis, vitaminC., methylD. produces adenine nucleosideE.Homocysteine synthesisIn the 15. brain, - aminobutyric acid is produced by which of the following metabolites?A. aspartic acid glutamic acidB.C. oxoglutarateD. oxaloacetic acid,E. malic acid16. the ammonia produced in the kidneys is mainly derived from ammoniaCombined deamination of A. amino acidsHydrolysis of B. glutamineHydrolysis of C. ureaNon oxidative deamination of D. amino acidsOxidation of E. amines17. the major component of non protein nitrogen in the blood isA. urea,B., uric acid,C., creatine,D. polypeptide,E. amino acid18. can the free ammonia be produced by the continuous action of alanine and alpha pyruvate, alanine aminotransferase, and which of the following enzymes?A. B. C. aspartate aminotransferase enzyme glutamate dehydrogenaseD. glutamine synthetase,E., glutaric dehydrogenase19. in the presence of ornithine and amino acyl phosphate, the synthesis of urea also needs to be addedA. arginine,B.HCO3,C., citrulline,D., aspartic acid,E. are not above20. urea cycleThe A. needs to be supplied by the CTPB. aspartic acid contains carbon moieties that are incorporated into arginineC. arginine is a direct precursor of citrullineD. needs ornithineE. is a direct product of oxaloacetate argininosuccinate.The main route of ammonia in the brain is 21.A. synthesis ureaB. diffusion into bloodC. synthesis glutamineD. synthesis of amino acidsE. synthesis of purine22. which of the following compounds cannot be synthesized from tyrosine?A. thyroxine,B., epinephrine,C.Dopamine, D., phenylalanine, E. melanin23. the main means of deamination of amino acids in muscle isCombined deamination of A.B.L- oxidative deamination of glutamic acidC. ammonia transfer actionD. ornithine cycleE. purine nucleotide cycleWhich of the following 24. kinds of amino acids after transamination can generate oxaloacetateA. glutamic acid,B., alanine,C., threonine,D., aspartate,E., proline25. which of the following substances requires the synthesis of aspartic acid?A. porphyrinB. steroidsC. sphingolipidD. pyrimidineE. coenzyme AWhich vitamin does the coenzyme of 26. transaminase contain?A.Vit.B1,B.Vit.B12,C.Vit.C,D.Vit.B6,E.Vit.D27. which of the following substances is the form of ammonia storage and transportation in the body?A. glutamic acid,B., tyrosine,C., glutamine,D., glutathione,E., asparagine28. which of the following substances is the supplier of sulfate radicals in the body?A.ATP D.FAD E.GMPB.NADPC.PAPS29. albinism is due to deficiencyA. tryptophan hydroxylase,B. tyrosinase,C. phenylalanine hydroxylaseD. proline hydroxylase is no more thanE.30. amino acids that can be converted directly to - glutaric acidA. ASP,B., alanine,C., glutamic acid,D., glutamine,E., asparagine31. amino acids that can be converted to acetyl CoA areA. arginineB.Leucine, C., methionine, D., threonine, E., serine32. the enzyme that requires N- acetyl glutamate as an activator in the ornithine cycle isA. formyl phosphate synthetaseB. glutamyl transferaseC. arginine synthetaseD. arginine synthaseE. arginine lyase33. the vitamins necessary for the production of methionine by homocysteine and N5- areA. B. C. D. folic acid dihydrofolate tetrahydrofolate E.N5- methyltetrahydrofolic acid vitamin B1234. what is the lack of enzymes in the liver of people with phenylketonuria?A. phenylalanine hydroxylaseB. tyrosinaseC. urine black acid oxidaseD. tyrosine aminotransferaseE. versus pyruvate oxidaseTwo. Fill in the blanksThe deamination of 1. amino acids has three main ways.2. an enzyme that catalyzes the amino acid reaction of amino acids, said the coenzyme is the latter, which acts in the reaction.3. the simultaneous deamination requires simultaneous participation of two enzymes, the central substance in the reaction being.4. a specific combination of deamination occurring in muscle tissue is known as the nucleotide involved in the reaction,Finally, the NH3 is removed by the action of an enzyme.5. according to the metabolic transformation of amino acids, 20 amino acids can be divided into, andThree category.6. ammonia is transported mainly in the blood as well as in two forms.7. the urea formation process is combined with the three carboxylic acid cycle.The basis of the 8. hepatic coma ammonia intoxication theory is the incorporation of ammonia into the brain, resulting in a decrease in brain tissue resulting in reduced ATP production.The product is 9. amino acid decarboxylation, these catalytic reaction of the enzyme, the coenzyme.10. a carbon unit in the body has,,, andAnd so forth, the carrier of a carbon unit in metabolism is.11. catecholamine include, and, and its formation andMetabolism is closely related.Three. Brief questions1. combined deamination2. purine nucleotide cycle3. alanine glucose cycle4. ornithine cycleFiveOne carbon unit6. methionine cycle7. - glutamyl cycleFour. Questions and answers1. what are the common pathways for catabolism of various amino acids in the human body? The basic metabolic process is briefly described.2. what is the main metabolic pathway of ammonia in the body? Describe the metabolic process and its significance.3. what is a carbon unit? What is the relationship between metabolism and methionine metabolism?Reference answerFirst, the multiple-choice question1.B,2.E,3.B,4.A,5.E,6.B,7.D,8.A, 10.B,9.C11.D, 12.B, 13.D, 14.C, 15.B, 16.B, 17.A, 18.C, 20.D, 19.D21.C, 22.D, 23.E, 24.D, 25.D, 26.D, 27.C, 28.C, 30.C, 29.B31.B 32.A 33.D 34.ATwo. Fill in the blanks1. oxidative deamination, amino transfer, and deamination2. transaminase, pyridoxal phosphate, amino transfer3. transaminase, L- glutamate dehydrogenase, - glutaric acid4. purine nucleotide cycles, IMP, adenylate deaminase, and AMP5. raw sugar amino acids, ketogenic amino acids, glucogenic and ketogenic amino acid6. alanine, glutamine7. fumaric acid, aspartic acid8. - glutaric acid, glutamic acid, glutaric acid, decreased by three carboxylic acid cycle9. amines, amino acid decarboxylase, pyridoxal phosphate10.CH3, - CH2 - - - CH=, - CHO, - CH=NH, FH411. dopamine, norepinephrine, epinephrine, and tyrosineThree. Brief questionsOne- amino acids and glutaric acid produce in the action of transaminase - keto acid and glutamic acid; the latter, which produces NH3 under the action of L- glutamate dehydrogenase, is an important way of deamination of amino acids.There is a 2. skeletal muscle and myocardial deamination, through continuous amino acid transamination, glutamic acid and oxaloacetic acid and has generated AMP, finally AMP deaminate to generate IMP.3. amino acids in meat are converted to amino acids to produce pyruvate and alanine, which are transported to the liver by blood. The alanine in the liver is combined with deamination to remove ammonia, and pyruvate, produced by gluconeogenesis, produces glucose. The latter is transported from the blood to the muscles, sugar to pyruvate, alanine to alanine. Is an important form of transport of ammonia in the body.4. in the liver, Mr NH3 is phosphorylated, and the latter react with ornithine - citrulline, arginine, ornithine, and urea. Is the main route of ammonia metabolism change in vivo.5. a gene produced by certain amino acids in the catabolism process that combines with FH4 and participates in the biosynthesis of some important compounds in the body.6., S-, S- methionine and S-adenosylmethionine adenosine homocysteine, homocysteine and methionine basic reaction process, the generated SAM is to provide active form of methyl methionine, through the cycle and one carbon unit in close contact with.7. the absorption and transport of amino acids by intestinal epithelial cells through glutathione can be divided into two stages: translocation of GSH to amino acids and re synthesis of GSH.Four. Questions and answers1. - amino deamination and decarboxylation of carboxyl -?,The former produces NH3 and the corresponding keto acids, the latter producing CO2 and the corresponding amines, the way in which the basic metabolic processes are involved, and the major enzymes involved.2., the production of urea through the ornithine cycle in the liver is the main mode of ammonia detoxification in the body,the reaction steps of the ornithine cycle, the important enzymes and the link with the three carboxylic acid cycle.The meaning, species, carrier (FH4) and derivatives of 3. carbon units. Methionine cycle, methyl donor form (SAM), N5 - CH3 - FH4 supply - CH3 synthesis methionine.。
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3. 蛋白质的最低需要量
1.依照氮平衡实验计算,成年人每日蛋白 质的最低分解量为20克。
2.由于摄入蛋白质不可能全部吸收利用, 摄入的蛋白质的组成与人体蛋白质的组 成差异,成年人每日最低需要量为40克 蛋白质。
3.为了长期的保持氮平衡,我国营养学会 推荐的每日蛋白质需要量为80克。
2020/12/1
2. 转氨基反应
1. 转氨基的概念 2. 转氨基反应的特点 3. 转氨酶测定的临床应用
2020/12/1
⑴ 转氨基的概念
2020/12/1
2020/12/1
⑵ 转氨基反应的特点
1. 转氨基反应只能催化氨基酸
间氨基的转移,而不能催化
氨基酸的脱氨基。
2. 人体存在有多种转氨酶,可
1. 氧化脱氨基
• 氧化脱氨基的概念 • 氧化脱氨基的特点
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⑴ 氧化脱氨基的概念
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⑵ 氧化脱氨基的特点
1.氧化脱氨基是机体氨基酸直接脱 掉氨基的代谢方式。
2.人体仅存在有L-谷氨酸氧化脱氨 基酶,可以催化L-谷氨酸氧化脱 氨基。
3.人体不存在有其它L-氨基酸的氧 化脱氨基酶,所以通过氧化脱氨 基进行直接脱氨基的氨基酸有限
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二. α-酮酸的代谢
α-酮酸的代谢主要有三条:
1. 可以经转氨基作用生成营养非必需氨 基酸。
2. 可以彻底氧化为CO2和H2O并释放能 量。
3. 可以转化为糖类和脂类,并据此可以 将氨基酸分为生糖氨基酸,生酮氨基 酸和生糖兼生酮氨基酸三大类。
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2. 色氨酸脱羧产生的5-羟色胺在脑内是抑 制性神经递质,在外周组织具有收缩血 管的作用.
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2. 氨的转运
1.全身组织几乎均可以生成氨, 而氨的主要转换和排除器官分 别是肝脏和肾脏。
2.将氨转运到肝脏:丙氨酸—葡 萄糖循环
3.将氨转运到肾脏:谷氨酰胺的 生成和分解
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3. 氨的代谢—尿素合成 1.尿素合成的部位 2.尿素合成的反应 3.高氨血症与氨中毒
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三. 氨基酸的吸收
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四. 氨基酸代谢概况
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第二节 氨基酸的一般代谢 1. 氨基酸的脱氨基作用 2. α-酮酸的代谢 3. 氨的代谢
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一. 氨基酸的脱氨基作用
1.氧化脱氨基 2.转氨基反应 3.联合脱氨基
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第一节 概况
1. 氮平衡 2. 营养必需氨基酸 3. 氨基酸的吸收 4. 氨基酸代谢概况
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2. 氮平衡测定的理论基 础
• 机体摄入的氮主要是由蛋白质提 供的,机体排出的氮主要是机体 蛋白质的代谢产物。
• 绝大多数蛋白质的含氮量为16% ,通过测定机体摄入膳食和机体 排出物质的含氮量可以评估机体 摄入和分解代谢的蛋白质量。
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二. 营养必需氨基酸
1.20种人体遗传密码编码的氨基酸是机体 合成蛋白质必需的,都是必需氨基酸。
2.机体需要,但人体不能合成或合成不足 ,必需通过膳食摄入的氨基酸称为营养 必需氨基酸。
3.人体的营养必需氨基酸有8种:苏(氨酸 )、亮(氨酸)、异(亮氨酸)、缬( 氨酸),赖(氨酸)、色(氨酸)、苯 (丙氨酸)、蛋(氨 酸,甲硫氨酸)。
氨酶测定的临床应用
1.转氨酶是机体细胞内功能酶,细胞通透 性增加或细胞坏死可以导致细胞内转氨 酶进入组织间液,如血液。
2.临床测定转氨酶是测定细胞外液如血液 的转氨酶活性。转氨酶活性的升高反映 特定组织细胞受损增加。
3.不同组织可以有特征性的转氨酶,或特 征性的转氨酶谱,转氨酶的测定有利于 疾病的诊断和鉴别诊断。
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3. 联合脱氨基
1. 联合脱氨基的概念 2. 联合脱氨基的特点
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⑴ 联合脱氨基的概念
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⑵ 联合脱氨基的特点
• 联合脱氨基集合了氧化脱 氨基的直接脱氨基和转氨 基反应的普遍性的双重优 点,可以催化多种氨基酸 的“直接”脱氨基反应。
氨基酸代谢
天津医科大学生化教研室
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解用虹
教学要求
1. 熟悉氮平衡、营养必需氨基酸等概念。 2. 掌握氨基酸脱氨基的主要方式和各自特
点,掌握氨和-酮酸的代谢途径。 3. 熟悉氨基酸的其它代谢途径,掌握一
碳单位的概念、组成和重要生理功能。 4. 熟悉芳香族氨基酸代谢,通过了解芳香
族氨基酸代谢异常与临床疾病的内在联 系强化物质代谢异常与疾病发生的密切 关系。
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⑴ 尿素合成的部位
1.尿素合成的器官定位是肝脏 。
2.尿素合成的亚细胞定位是肝 脏的线粒体(氨基甲酰磷酸 和瓜氨酸的合成)和胞液。
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⑵ 尿素合成的反应
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⑶ 高氨血症与氨中毒
1. 高氨血症
2. 肝昏迷的氨中毒学说
1. 氨基酸脱羧基的概念
1. 氨基酸在酶的催化下脱去二氧化碳 生成相应胺的过程称为氨基酸的脱 羧基。
2. 氨基酸脱羧基所生成的胺多具有生 理功能。
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2. 氨基酸脱羧基的生理意义
氨基酸脱羧基后产生的胺类多具 有重要的生理功能,如:
1. 谷氨酸脱羧产生的γ-氨基丁酸是抑制 性神经递质。
三. 氨的代谢
1.氨的来源 2.氨的转运 3.氨的代谢—尿素合成
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1. 氨的来源
1. 氨的外源性吸收:主要有两个来 源:肠道蛋白质的腐败作用和肠 道尿素的分解。在氨中毒时应重 点减少肠道氨的吸收,肠道氨的 吸收受肠道pH值的影响。
2. 氨的内源性生成:主要是氨基酸 的脱氨基,其次还有核苷酸的分 解代谢等。
3. 肝昏迷治疗的生物化学基础
减少氨的吸收
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增加氨的转运
第三节 个别氨基酸的代谢
1. 氨基酸的脱羧基作用 2. 一碳单位的代谢 3. 含硫氨基酸的代谢 4. 芳香族氨基酸的代谢
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一. 氨基酸的脱羧基作用
1. 氨基酸脱羧基的概念 2. 氨基酸脱羧基的生理意义
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