012氨基酸代谢
支链氨基酸的代谢
出一种 心耳 多肤 注射液 , 经 动物试 验证明无 毒 副作 用 , 并进行 了 临床试 用 , 证 明有强 心 利 尿的苗 头 。
19 8 5年新 西 兰克 莱 斯特 彻奇 小组 和 我国 北 京 医科 大学 亦分 别作 了临床 试 用 , 证明人 工 合成 心 房 肤具有利 尿 排钠 和 降 血 压 的 作 用。
见图班亮氨酸的中间代谢产物民甲基丁烯酸coa最后变成乙酸coa和乙酞乙酸所以它是生酮氨基酸其分解代谢的全过程如下见图f关于支链氨基酸分解代谢的大部分研究是用pseud000nas菌属的几种细菌做的每个支链氨基酸的完全分解需要两套连续的酶促反应的协同作用
DOI : 10. 14188 /j . ajsh. 1987. 03. 012
本 文 于 1 98 6年 8 月 收 到
的代 谢是 非 常必 要 的。
支链氨基酸 的分 解代谢 `”
三 种 支链 氨基酸 是 唯一 的主要 在 歼外组 织 氧 化的必 需 氨基 酸 , 其主要氧 化部位 在肌 肉。 其 中亮 氨酸是生 酮 氨基酸、 异 亮 氨酸是 生 糖兼生 酮 的氨基酸、 撷 氨酸是 生 糖 氨 基 酸 。 这 是 由于 它 们 的分 解产 物是 各不 相 同之 故。
第 一 阶段 ( 氨基 酸 一 般代 谢 )
第 二 阶段 ( 同 糖代 谢 )
第 三 阶段 (同脂肪 酸 氧化 )
图 1 支 链 氨基 酸 分 解代 谢示 意 图
撷 氨酸 经 过 上 述反应而 生 成 的 甲基丙烯 酚 C o A , 可 被氧 化 和硫 解即产生 乙酞 C o A 和 丙 酞 C o A , 后 者 再变 成 琉泊 酞 C o A 而参 加三 毅 酸循环 。 整个反应如 下: (见 图 1 )
谷氨酰胺代谢
谷氨酰胺代谢
谷氨酰胺代谢
谷氨酰胺代谢是人体内一种重要的氨基酸代谢过程，它参与许多生理
过程，如维生素合成、胆碱合成、胆固醇合成等。
谷氨酰胺是能够被
生物利用的氨基酸，它在身体内参与多种重要的生理过程，如维生素
合成、胆碱合成、胆固醇合成等。
谷氨酰胺的代谢过程分为三个阶段，即吸收、运输和代谢。
首先，谷
氨酰胺从胃肠道中吸收，然后被血液运输到肝脏，在肝脏中，谷氨酰
胺经过一系列复杂的代谢过程，最终形成一种叫做α-氨基丁酸的有机化合物。
α-氨基丁酸可以被转化为两种有用的有机物质，即γ-氨基丁酸和羟
基乙酸。
γ-氨基丁酸是用于制造抗生素和胃药的有机物质，而羟基乙
酸是用于合成维生素B6的有机物质。
谷氨酰胺代谢对人体的重要性不言而喻，它参与许多生理过程，如维
生素合成、胆碱合成、胆固醇合成等，为人体提供了重要的营养物质。
但是，由于谷氨酰胺代谢过程复杂，人们也不能忽视其中可能存在的
缺陷，研究表明，谷氨酰胺代谢紊乱会导致许多生理疾病，如肝病、
心血管病、脑病等。
因此，我们应该注意保持谷氨酰胺代谢的健康，
并及时采取措施来缓解谷氨酰胺代谢紊乱所造成的影响。
细胞内的氨基酸代谢与蛋白质合成调控
细胞内的氨基酸代谢与蛋白质合成调控细胞是生命的基本单位，具有完成生命活动所需的各种功能。
其中，蛋白质合成是细胞中最为重要的机制之一。
蛋白质合成需要大量的氨基酸作为原材料，而细胞内氨基酸的代谢和合成则是调控蛋白质合成的重要环节之一。
本文将重点介绍细胞内氨基酸的代谢和蛋白质合成调控机制。
1. 氨基酸代谢细胞中的氨基酸来源有两个方面。
一方面是外源性氨基酸的摄入，另一方面是内源性合成。
外源性氨基酸是通过消化吸收进入消化系统，经肠泵和膜运输蛋白进入细胞质。
而内源性氨基酸的合成是通过氨基酸代谢反应来完成的。
氨基酸代谢反应包括氨基转移、羧基转移和氨基酸降解等过程。
其中氨基转移是最为重要的反应之一，它用于氨基酸的合成和分解。
氨基转移反应通常是由转氨酶催化完成的，转氨酶将一种氨基酸转移到一个α-酮酸上，生成一种新的氨基酸和一个新的α-酮酸。
以天冬酰胺为例，天冬酰胺可以通过氨基转移反应合成谷氨酰胺。
2. 氨基酸降解氨基酸降解是指将氨基酸转化为能量的反应过程。
氨基酸降解的第一步是将氨基酸转化为α-酮酸。
由于α-酮酸可以进一步被氧化分解，因此，将氨基酸转化为α-酮酸是将氨基酸降解为能量的关键步骤。
接下来，α-酮酸可以被氧化酶催化还原为辅酶A和二氧化碳，同时也可以通过羧基转移反应进一步分解。
氨基酸降解是维持细胞生存的重要阶段之一，它不仅能够提供细胞所需的能量，还可以提供新的代谢产物，进一步维持细胞的代谢活动。
3. 蛋白质合成调控细胞内蛋白质的合成不仅需要大量的氨基酸作为原料，还需要具备复杂的调控机制。
蛋白质合成的调控机制可以分为两个方面。
一方面是转录调控，另一方面是翻译调控。
转录调控是指调控转录因子和DNA结合来影响RNA的合成。
一个基因的表达受到调控因子的影响，而这些调控因子又可以受到信号通路的调控。
因此，信号通路的调控可以影响基因表达，从而改变细胞内蛋白质合成的数量和种类。
例如，在人类体内，糖皮质激素可以通过转录调节机制来调控各种基因的表达，影响蛋白质的合成和代谢。
氨基酸代谢与肾脏疾病
.综述.氨基酸代谢与肾脏疾病王佳佳（综述）鲍华英（审校）南京医科大学附属儿童医院肾内科210008通信作者：鲍华英，Email:baohy67@【摘要】氨基酸是所有生物活细胞和生物体所必需的生物活性物质,其水平受到严格控制，肾脏在氨基酸代谢中发挥重要作用，包括氨基酸的合成、转运、排泄及重吸收等,其中任何一个环节出现问题都会导致体内氨基酸水平异常。
氨基酸代谢异常可作为某些肾脏疾病的特征性改变，对疾病的早期诊断具有重要意义。
该文就氨基酸代谢与肾脏的关系及氨基酸代谢在肾脏疾病中的作用进行综述。
【关键词】氨基酸；氨基酸代谢；肾脏疾病DOI：10.3760/cma.j.issn.1673-4408.2020.12.012Amino acid metabolism in kidney diseasesWang Jiajia,Bao HuayingDepartment of Nephrology,Children's Hospital of Nanjing Medical University,Nanjing210008,ChinaCorresponding author-Bao Huaying,Email：baohy67@hotmaiL com[Abstract]Amino acid is a necessary for all living cells and organisms,and its level is in a state ofstrict regulation.The kidney plays an important role in amino acid metabolism,including amino acid synthesis,transport,excretion,and reabsorption.Dysfunction in any of these stages will cause abnormal amino acid lev・els in the body.Abnormal amino acid metabolism can be used as a characteristic change of certain kidney diseases,which is of great significance to the early diagnosis of the diseases.This review describes the correlationbetween amino acid metabolism and kidney as well as the role of amino acid metabolism in kidney diseases.[Key words】Amino acid；Amino acid metabolism；Kidney diseasesDOI:10.3760/cma.j.issn.1673-4408.2020.12.012氨基酸是构成人体营养所需蛋白质的基本物质，是拔酸碳原子上的氢原子被氨基取代后的化合物。
第八章 氨基酸代谢复习题-带答案
第八章氨基酸代谢一、名词解释86、转氨基作用答案：（transmination）是α-氨基酸与α-酮酸之间在转氨酶的作用下氨基转移作用。
87、必需氨基酸答案：（essential amino acids EAA）人类及哺乳动物自身不能合成，必需通过食物摄取得到的组成蛋白质的氨基酸，有Lys,Ile,Leu,Met,Trp,Phe,Val,Thr以及His 和Arg。
88、尿素循环答案：又称鸟氨酸循环（urea cycle）是生物体（陆生动物）排泄氨以维持正常生命活动的一种代谢方式。
高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。
整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸精氨酸再回到鸟氨酸，循环一圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。
89、生酮氨基酸答案：（ketogenic amino acid）可以降解为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，而生成酮体的氨基酸称生酮氨基酸。
有Leu、Ile、Lys、Phe、Trp、Tyr,其中后5种为生酮生糖氨基酸。
90、生糖氨基酸答案：（glucogenic amino acid）降解产物可以通过糖异生途径生成糖的氨基酸。
组成蛋白质的20种氨基酸中，除了生酮氨基酸外，其余皆为生糖氨基酸。
91、脱氨基作用答案：（deamination）氨基酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步，分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。
92、联合脱氨基作用答案：（dideamination）概括地说即先转氨后脱氨作用。
分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的α-酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成α-酮戊二酸，同时释放氨。
另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氢酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。
93、蛋白酶答案：（proteinase）又称内肽酶，主要作用于肽链内部肽键，水解生成长度转短的多肽链。
arg-1介导的氨基酸代谢
arg-1介导的氨基酸代谢氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，作为生物体内重要的营养物质，在体内发挥着多种重要的生理功能。
在人体内，氨基酸参与到蛋白质的合成和降解过程中，维持着生命体内氮平衡。
其中，ARG-1是一种重要的氨基酸代谢酶，其在体内对氨基酸的代谢起着重要的调节作用。
ARG-1是一种用来催化氨基酸丙氨酸与亮氨酸之间相互转化的酶。
这一代谢路径主要涉及到氨基酸精氨酸的合成过程。
精氨酸是一种重要的氨基酸，在生命体内参与到多种生物过程中。
精氨酸可以用于合成一些重要的生物分子，如胱胺酸、鸟氨酸等。
ARG-1在体内的活性调控可以影响到精氨酸的合成过程，从而对生物体内的代谢平衡起着重要的调节作用。
另外，ARG-1还参与到尿素循环途径中。
尿素循环是体内将氨转化为尿素的过程，其在维持氨平衡，清除体内过量氮负荷方面起着至关重要的作用。
ARG-1通过参与到尿素循环中催化氨基酸的转化，可以影响到尿素的生成过程，从而调节体内氨的代谢平衡。
这对维持正常的生理代谢过程有重要的影响。
此外，ARG-1还与氮化合物代谢过程有密切的关联。
氮化合物是体内重要的生物分子，如氨、亮氨酸等都是氮化合物的代表。
ARG-1通过参与到氨基酸代谢中，可以调节氮化合物的代谢过程，从而对体内氮平衡起到重要的作用。
总的来说，ARG-1介导的氨基酸代谢在体内起着重要的调节作用。
它参与到氨基酸的合成和降解过程中，影响到精氨酸的合成、尿素循环的进行以及氮化合物的代谢平衡。
这对维持生物体内正常的生理代谢过程有重要的意义。
因此，深入研究ARG-1在体内的功能机制，对于揭示氨基酸代谢通路的调控机制，以及相关疾病的发病机制具有十分重要的意义。
体内天冬氨酸的代谢
体内天冬氨酸的代谢
天冬氨酸（aspartate）是一种非必需氨基酸，它在体内发挥着重要的生物学功能，并参与多种代谢过程。
1. 天冬氨酸是蛋白质合成的组成部分：天冬氨酸是核糖体合成蛋白质时所需的氨基酸之一。
它参与到肽链的形成中，使得蛋白质能够具有特定的结构和功能。
2. 天冬氨酸是葡萄糖新生途径中的前体物质：在葡萄糖供应不足时，天冬氨酸能够通过氧化酶的作用转化为丙酮酸，从而进入三羧酸循环，通过糖异生产生新的葡萄糖。
3. 天冬氨酸参与尿素循环：尿素循环是体内处理氨基酸代谢产生的氨的重要通路。
天冬氨酸在尿素循环中起到了中间物的作用，它接受代谢中形成的氨基组团并与二氧化碳结合，形成尿素。
4. 天冬氨酸参与谷氨酰胺的代谢：谷氨酰胺是一种在细胞内能够转化为天冬酰胺的物质。
天冬氨酸能够与谷氨酰胺酶反应，通过肌肉组织的转氨基酶作用将谷氨酰胺转化为天冬氨酸。
总之，天冬氨酸在体内扮演了重要的角色，在蛋白质合成、能量代谢和氨基酸代谢等方面发挥着重要的功能。
(整理)第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢一.蛋白质的营养作用（熟悉）（一）蛋白质的生物学重要性a 细胞的结构成分；b 参与重要的生理功能；c 转变为其他的含氮物质;d 氧化供能(次要功能)。
（二）蛋白质的需要量1.氮平衡(Nirogen balance)：每日蛋白质摄入量与排出量的对比关系.（蛋白质含量=6.25×氮量）氮总平衡：摄入氮= 排出氮(正常成年人)氮正平衡：摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇、恢复期病人等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.氮平衡意义:可以反映体内蛋白质代谢的情况。
2 生理需要量：80g/日（成人）（三）蛋白质的营养价值营养必需氨基酸(essential amino acid)：指人体需要，但自己不能合成，或者合成的速度不能满足肌体需要，必须有食物蛋白质供给的氨基酸。
缬、异亮、亮、苯丙、甲硫、色、苏、赖、(组、精)非必需氨基酸( non- essential amino acid)：体需要，但能够在体内合成，不一定通过食物供给。
条件必需氨基酸(conditionally essential amino acid)：半胱氨酸（消耗蛋氨酸）酪氨酸（消耗苯丙氨酸）间接依赖食物供给的非必需氨基酸。
（四）人体对必需氨基酸的需要1 需要量：不同的年龄发育阶段，其必需氨基酸的需要量不同。
2 氨基酸模式：蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。
计算方法:将该种蛋白质中的色氨酸含量定为l，分别计算出其它必需氨基酸的相应比值，这一系列的比值就是该种蛋白质氨基酸模式。
3 人体氨基酸模式a 反映不同年龄阶段人体的蛋白质组成特点；b 表明了各个年龄阶段人群对食物蛋白质的必需氨基酸的种类、数量及其构成比，亦对食物蛋白的氨基酸模式的要求。
4 限制性氨基酸：食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相对含量较低，导致其它的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质营养价值降低.（五）食物蛋白质的营养价值1 决定蛋白质营养价值高低的因素必须氨基酸是影响和评价食物蛋白质营养价值的决定因素（必需氨基酸的含量、种类、比例）2 提高食物蛋白质营养价值的方法a 蛋白质的互补作用营养价值低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸互相补充，从而提高营养价值。
氨基酸代谢——精选推荐
第十章蛋白质降解和氨基酸代谢活细胞的组成成份在不断地转换更新。
蛋白质有自己的存活时间，短到几分钟，长到几周。
不论何种情况，细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸。
表面看来，这样的变化过程似是一种浪费，实际上它有二重功能，其一是排除那些不正常的蛋白质，它们若一旦积聚，将对细胞有害；其二是通过排除累积过多的酶和调节蛋白使细胞代谢的井然有序得以维持。
酶的活动能力实际是根据它的合成速度和降解速度决定的。
在细胞“经济学”中，控制蛋白质的降解与控制其合成速度是同样重要的。
下面我们将讨论蛋白质的酶促降解，氨基酸的降解与转化，氨基酸的生物合成。
至于蛋白质的生物合成将在下一章讨论。
第一节蛋白质的酶促降解蛋白质的酶促降解，就是在酶的催化下通过加水分解，使蛋白质中的肽键断裂，最后生成氨基酸的过程。
就人和动物而言食物中的蛋白质、组织蛋白质或细胞内合成蛋白质都必须通过蛋白质的酶促降解，生成氨基酸后才进行代谢，它们可以进一步进行氨基酸的分解代谢，也可以供机体自身合成蛋白质。
植物和微生物的营养类型与动物不同，不能直接利用蛋白质作为营养物质，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要通过蛋白酶将蛋白质水解为氨基酸。
如木瓜中的木瓜蛋白酶，菠萝中的菠萝蛋白酶，无花果中的无花果蛋白酶等都可使蛋白质水解，其水解作用在种籽萌芽时最为旺盛。
发芽时，胚乳中贮存的蛋白质在蛋白酶催化下水解氨基酸，当这些氨基酸运输到胚，胚则利用来重新合成蛋白质，以组成植物自身的细胞。
一、蛋白酶──肽链内切酶肽链内切酶是使肽链断裂的蛋白质水解酶，称蛋白酶也叫内肽酶，目前用于肽链断裂的蛋白酶已有十多种，最常用的蛋白酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶、嗜热菌蛋白酶等。
胰蛋白酶是最常用的蛋白酶，专一性强，只能水解赖氨酸或精氨酸等碱性氨基酸的羧基所形成的肽键，用它断裂多肽经常可以得到合适的肽段。
糜蛋白酶的专一性不如胰蛋白酶，主要水解芳香族氨基酸的羧基所形成的肽键。
简述氨基酸分解代谢的主要步骤
简述氨基酸分解代谢的主要步骤
氨基酸分解代谢主要包括以下几个步骤：
1. 脱羧：氨基酸在细胞内被脱羧酶催化，失去羧基成为相应的酮酸和氨。
2. 氨基酸转氨酶反应：氨基酸与α-酮酸通过氨基转移酶催化作用发生转氨酶反应，生成新的氨基酸和α-酮酸。
3. 氨基酸脱氨：氨基酸经过转氨酶反应后生成的氨，进一步经过谷氨酰胺合成酶的作用转化为谷氨酰胺，然后由谷氨酰胺酶催化作用生成谷氨酸和尿素。
4. 酮酸分解：α-酮酸根据其结构不同，经过多种代谢途径进行氧化解酮作用。
最常见的是柠檬酸循环（三羧酸循环），其中的酮酸作为中间产物进一步代谢。
5. 尿素循环：尿素循环是在肝脏中进行的，通过谷氨酰胺、尿素等物质的参与，将氨基酸代谢产生的氨排除体外，以维持体内氮平衡。
总的来说，氨基酸分解代谢的主要步骤包括脱羧、氨基酸转氨酶反应、氨基酸脱氨、酮酸分解和尿素循环。
这些步骤共同参与氨基酸的代谢和能量的产生。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释氨基酸代谢是指在体内一系列生化反应过程中，氨基酸分子被分解或重新利用的过程。
在这个过程中，氨基酸分子的结构和功能发生改变，从而产生了新的生物效应。
以下是氨基酸代谢中的一些重要名词和概念:1. 氨基酸脱氨基作用 (Alanine Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内，是氨基酸代谢中的第一步。
脱氨基作用有多种方式，其中以联合脱氨基作用 (combined amino acid degradation) 最为重要。
2. 氧化脱氨基作用 (Oxidative Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氧化脱氨基作用可以通过多种途径进行，其中最常见的是α-酮酸途径。
3. 转氨作用 (Transamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
转氨作用可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
4. 氨基转移作用 (Aminotransferase):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
氨基转移作用是氨基酸代谢中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
5. 氨基酸合成 (Alanine Synthesis):是指将氨 (NH3) 转化为氨基 (NH2) 的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸合成是氨基酸代谢中的重要环节，可以维持体内氨基酸平衡，并对机体具有重要意义。
6. 氨基酸分解 (Alanine Degradation):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2)脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸分解是氨基酸代谢中的第一步，可以通过多种方式进行，其中最常见的是氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。
总之，氨基酸代谢是体内生化反应过程中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
氨基酸代谢
胰酶及其作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白 酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸 残基，如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。
大多数氨基酸可参与转氨基作用，但 赖氨酸、脯氨 酸、羟脯氨酸除外。
3. 体内重要的转氨酶 ①丙氨酸氨基转移酶
（alanine aminotransferase, ALT或 glutamic pyruvic transaminase, GPT）
②天冬氨酸氨基转移酶
（aspartate aminotransferase, AST 或 glutamic oxalo-acetic transaminase, GOT）
蛋白质的泛素化过程
UB：泛素
E1：泛素激活酶
E2：泛素结合酶
E3：泛素蛋白连接酶
Pr：被降解蛋白质
蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解 异常蛋白质和短寿蛋白质。 2个α环：7个α亚基
20S的核心 26S蛋白 酶体 颗粒(CP)
2个β环：7个β亚基
19S的调节颗粒(RP) : 18个亚基, 6 个亚基具有ATP酶活性
Digestion, Absorption and Putrefaction of proteins
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和 寡肽后被吸收
（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽
蛋白质消化的生理意义 由大分子转变为小分子，便于吸收。 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒
性反应。
1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
氨基酸和核苷酸代谢知识要点
知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
（三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
氨基酸代谢中从谷氨酸到精氨酸的代谢过程
氨基酸代谢中从谷氨酸到精氨酸的代谢过程氨基酸代谢是人体新陈代谢中的重要环节，负责将进食的蛋白质分解为氨基酸，进而合成身体所需的蛋白质和其他物质。
从谷氨酸到精氨酸的代谢过程是其中的关键步骤之一，下面对这个过程进行详细介绍。
1.谷氨酰转移酶催化的谷氨酸和α-酮戊二酸反应，产生天冬酰胺酸和谷氨酰草酰酶。
2.谷氨酰草酰酶与CO2反应产生β-酰丙氨酸、NH4+、NADH+H+。
3.β-酰丙氨酸脱羧酶作用下，β-酰丙氨酸失去CO2，产生丙酮酸和
NH4+。
4.谷氨酸酰胺酶消耗ATP和氨，催化谷氨酰胺和水反应，生成谷氨酸和NH4+。
5.精氨酸酶将精氨酸和水反应，生成天冬氨酸和尿素。
6.天冬氨酸与谷氨酸反应，生成精氨酸和尿素。
整个过程涉及多种酶的作用，每种反应的中间产物都会参与到后续的反应中，最终形成精氨酸和尿素。
这个过程对身体健康起着至关重要的作用。
氨基酸代谢《生物化学》复习提要
食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。
(三)蛋白质的营养价值
1．营养必需氨基酸：一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。体内有8种氨基酸是：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。
营养非必需氨基酸：体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。
2．转氨基作用的机制转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸毗哆醛，它结合于转氨酶活性中心赖氨酸的ε-氨基上。在转氨基过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸则转变成α-酮酸。磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一种。α-酮酸而生成相应的氨基酸，同时磷酸吡哆胺又变回磷酸吡哆醛。在转氨酶的催化下，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的这种相互转变，起着传递氨基的作用。
三、蛋白质的腐败作用
定义：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称之。
腐败作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
(一)胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类。例如，组氨酸脱羧基生成组胺，赖氨酸脱羧基生成尸胺，色氨酸脱羧基生成色胺，酪氨酸脱羧基生成酪胺等。
氨基酸的代谢与调控
氨基酸的代谢与调控氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它在生物体内发挥着重要的生理功能。
氨基酸的代谢与调控是维持生物体内氨基酸平衡的关键过程。
本文将从氨基酸代谢入手，探讨氨基酸在生物体内的合成、降解和调控机制。
一、氨基酸的起源与合成氨基酸的起源多种多样，包括外源摄入和内源合成。
人体无法自行合成的必需氨基酸需通过食物摄入，而非必需氨基酸则可以通过代谢途径进行合成。
在人体内，氨基酸的合成主要通过葡萄糖代谢途径和三羧酸循环进行。
其中，糖原是重要的合成前体，通过一系列酶的催化作用，葡萄糖可以转化为各种氨基酸。
二、氨基酸的降解途径氨基酸在生物体内不仅进行合成，还会发生降解。
氨基酸的降解途径主要包括转氨作用、脱氨作用和脱羧作用。
转氨作用是指通过转氨酶催化，将氨基酸中的氨基团转移到某些酮酸上，生成相应的酮酸和相应的α-酮戊二酸，同时释放出游离氨基。
脱氨作用是指通过脱氨酶催化，将氨基酸中的氨基团直接脱氨，生成相应的α-酮酸和氨气。
脱羧作用是指通过脱羧酶催化，将氨基酸中的羧基团脱离，生成相应的胺和二氧化碳。
三、氨基酸的调控机制氨基酸的代谢过程受到多种因素的调控，包括内源调控和外源调控。
内源调控是指通过细胞内代谢产物的浓度变化来调节氨基酸代谢。
例如，当细胞内某一种氨基酸浓度升高时，会抑制该氨基酸的合成酶活性，同时激活该氨基酸的降解途径，以维持氨基酸的平衡。
外源调控是指通过外界环境的变化来调节氨基酸代谢。
例如，摄入含有丰富氨基酸的食物，会诱导氨基酸的合成途径减少，降解途径增加，以保持氨基酸水平的稳定。
总结：氨基酸的代谢与调控是维持生物体内氨基酸平衡的关键过程。
氨基酸通过合成和降解途径完成代谢，同时受到内源和外源调控的影响。
深入研究氨基酸的代谢与调控机制，有助于理解生物体内的代谢网络及其相关疾病发生机制，并为药物研发和治疗提供新的思路。
氨基酸代谢
氨基酸代谢必须氨基酸：色氨酸，赖氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
一、氨基酸代谢概况二、氨基酸的脱氨基作用氨基酸脱去氨基生成氨及相应的α-酮酸的过程。
（一）、转氨基作用1、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
2、转氨酶也称氨基转移酶，广泛分布于人体各组织中，具有底物专一性。
其底物是磷酸吡哆醛，在转氨基过程中，磷酸吡哆醛充当着氨基转移载体的作用。
PS:(1)、除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内大多数氨基酸都可以参与转氨基作用。
（2）、谷丙转氨酶（GPT）又称丙氨酸转氨酶（ALT）、谷草转氨酶(GOT)又称天冬氨酸转氨酶（AST）,是体内重要的转氨酶。
临床上ALT和AST可作为疾病诊断和预后指标之一，急型肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者血清AST明显上升。
正常人心和肝中GPT和GOT活性（单位/克湿组织）（二）、氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶）1、L-谷氨酸脱氢酶此酶是一种不需要氧脱氢酶，辅酶是NAD+或NADP+,此酶催化L-谷氨酸脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解生成α酮戊二酸和氨。
PS:此反应为可逆反应，对体内非必须氨基酸的合成起重要作用；此酶广泛存在于肝、肾脏、脑组织中，它与转氨酶的协同作用（联合脱氨基作用），几乎可以催化所有的氨基酸转氨基作用。
2、氨基酸氧化酶机制如下：氨基酸+FAD+H20 α-酮酸+FMNH2+NH4+ FMNH2+O2FMN+H2O2(三)、联合脱氨基作用两种脱氨基作用联合使其氨基脱落的过程。
1、转氨基偶联谷氨酸氧化脱氨基进行的联合脱氨基作用2、嘌呤核苷酸循环在骨骼肌和心肌组织中，L-谷氨酸脱氢酶活性较低，难于进行上面的联合脱氨基作用，主要通过嘌呤核苷酸循环达到脱氨的目的。
（此反应不可逆）三、α-酮酸的代谢可彻底氧化分解提供能量、经氨基化生成营养非必须氨基酸，如下：四、氨的代谢（一）、体内氨的来源各组织器官中氨基酸及氨分解产生的氨（主要来源）；肠道吸收的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨（对调节机体酸碱平衡起重要作用）。
通过分解代谢产生合成维生素的氨基酸
文章标题：氨基酸在分解代谢中合成维生素的重要作用一、概述在生物代谢过程中，氨基酸的分解代谢和合成维生素之间存在着密切的通联。
氨基酸作为蛋白质的基本组成单元，在分解代谢过程中会产生多种代谢产物，其中包括一些合成维生素的前体物质。
本文将深入探讨氨基酸在分解代谢中对合成维生素的贡献和作用。
二、氨基酸的分解代谢1. 氨基酸的代谢途径在生物体内，氨基酸可以通过蛋白质的降解以及氨基酸代谢途径进行分解代谢。
蛋白质的降解主要发生在肝脏和肌肉组织中，产生的氨基酸通过氨基酸氧化酶途径进行分解代谢。
氨基酸还可以通过转氨酶途径参与代谢过程。
2. 分解代谢产生的代谢产物氨基酸的分解代谢会产生多种代谢产物，其中一些代谢产物可以作为合成维生素的前体物质。
苯丙氨酸可以分解生成酪氨酸，酪氨酸是合成维生素B族的重要前体物质。
赖氨酸和色氨酸等氨基酸在分解代谢过程中也会产生合成维生素的前体物质。
三、合成维生素的重要作用1. 合成维生素的生理功能维生素是维持生命所必需的微量营养素，它们参与调节生物体内的新陈代谢过程、免疫功能以及神经传导等重要生理功能。
合成维生素作为维持生物体健康的重要物质，在生物体内具有广泛的生理功能。
2. 氨基酸在合成维生素中的贡献氨基酸通过分解代谢产生的代谢产物可以参与合成维生素的生物合成过程。
酪氨酸是维生素B族的重要前体物质，它可以通过一系列酶促反应参与维生素B的合成过程。
氨基酸在合成维生素的生物合成过程中具有重要的贡献。
四、个人观点和理解氨基酸在分解代谢中产生的代谢产物对维生素的合成具有重要作用，这为我们深入理解生物代谢过程和营养物质的相互关系提供了重要的思路。
在日常生活中，保持足够的蛋白质摄入量，可以帮助我们维持合成维生素所需的氨基酸供应，从而维持身体健康。
五、总结通过上述分析，我们可以看到氨基酸在分解代谢中产生的代谢产物对于合成维生素具有重要作用。
了解氨基酸在分解代谢中的贡献，有助于我们更加深入地理解维生素合成的生物化学过程，从而为保持身体健康和实现营养平衡提供理论基础。
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腐败（putrefaction） 未消化蛋白质
脱氨
脱羧 碳链降解
NH3
H R-C-COOH NH2
未吸收的消化产物
胺
其它有害物质
1．肠道细菌使氨基酸脱羧基产生胺类 蛋白质 蛋白酶 组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸 氨基酸
脱羧基作用
胺类
组胺 色胺 酪胺 尸胺
• 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构与神经递质结构相似，可取代 正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如
氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)
等， 最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程
• 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 • 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
•氨基酸吸收载体
2. 蛋白质在小肠被水解成氨基酸和小肽
——小肠是蛋白质消化的主要部位
⑴ 胰液蛋白酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶，均以酶原 方式分泌，以一定方式激活，各有专一性。
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋 白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
核心颗粒
调节颗粒
蛋白酶体是一个26S蛋白质复合 物，由20S的核心颗粒(core particle, CP) 和 19S 的 调 节 颗 粒 (regulatory particle, RP)组成
门
催化 部位
门
蛋白酶体的核心颗粒是由 4 个环 ——2 个 α 环和 2 个 β 环组成的圆柱体，每个α环由7个α类型的亚基组成，它 们位于圆柱体的顶端。每个β环由 7个 β类型的亚基组成， 它们位于圆柱体的中央。
• 溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的 消化器官。
根据完成生理功能的不同阶段可将其分为:
初级溶酶体 次级溶酶体 残体
2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛 素途径降解 依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白
•泛素(ubiquitin)
• 76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)
• 普遍存在于真核生物而得名
糜蛋白酶
(chymotrypsin)
弹性蛋白酶 (elastase)
羧肽酶 (carboxypeptidase)
酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。
• 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。
• 酶原还可视为酶的储存形式。
⑵小肠粘膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸
——在小肠粘膜细胞中进行
细胞外
细胞膜
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
γ-谷 氨酰 基转 移酶
5-氧脯氨酸 肽酶 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
一、转氨基作用是氨基酸与α -酮酸之间 的氨基交换
（一）待分解的氨基酸经转氨酶作用移去α -氨基
转氨基作用（transamination）： 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨 基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-
酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
反应式
• 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸除外。
• 辅酶为 NAD+ 或NADP+
• GTP、ATP为其抑制剂 • GDP、ADP为其激活剂
联合脱氨基作用
定义
两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸 脱下α-氨基生成α-酮酸的过程， 如转氨作用 和谷氨酸脱氢作用的结合。
转氨基作用的生理意义
转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨 基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸 的重要途径。 •通过此种方式并未产生游离的氨。
二、体内有几条氨基酸净脱氨基的途径
定义：
指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
脱氨基方式
转氨基作用
氧化脱氨基
联合脱氨基
转氨基和氧化脱氨基偶联
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
•外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残 基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
二肽酶 氨基酸 + 氨基酸
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 胰蛋白酶 羧肽酶原 肠激酶(enterokinase)
胰蛋白酶 (trypsin)
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH
酪胺
OH β-羟酪胺
• β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺， 它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不 能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
胺类 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
• 体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用 如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发
癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）等。
三、外源性氨基酸和内源性氨基酸组成 氨基酸代谢库
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨 基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内 源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与 代谢，称为氨基酸代谢库。
• 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和 预后的指标之一。
（二）所有的转氨酶均有相同的辅基和相同 的作用机制
• 转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
氨基酸 磷酸吡哆醛 转氨酶 α-酮酸 磷酸吡哆胺 谷氨酸
α-酮戊二酸
磷酸吡哆醛（PLP）
维生素B6的磷酸酯－磷酸吡哆醛（PLP）是所有转氨 酶的辅酶，在转氨酶的底物不存在时，PLP的醛基和 酶活性位点赖氨酸的ε-氨基形成共价Schiff-base连接 。氨基酸底物存在时，氨基酸的α-氨基与PLP的醛基 形成新的Schiff-base连接。
氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠道 pH， 可减少 NH3 的吸收，这是酸性灌肠的依据。
3．腐败作用产生其它有害物质
酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚、甲基吲哚
除了胺类和氨以外，通过腐败作用还可产生一些其 它有害物质，例如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。 大部分排泄，少量重吸收 由肝转化解毒。
• 一级结构高度保守
Ubiquitin: The Ubiquitin Cycle :
泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体
（proteasome）特异性地识别被泛素标记的蛋白
质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底
物特异性的，称为泛素化（ubiquitination）。
• 泛素介导的蛋白质降解过程 （1）泛素化使蛋白质贴上了被降解的标签 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连 接，并使其激活。 （2）泛素化的蛋白质在蛋白酶体降解 蛋白酶体对泛素化蛋白质的降解。
二、体内蛋白质分解生成氨基酸
（一）不同蛋白质有不同半寿期
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示。 • 各种蛋白质降解速率不同；这些速率随生理需 要而变化。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的 降解途径
1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖 途径降解
• 不依赖ATP • 利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin) 降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细 胞内蛋白
第 十 二 章
氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
第一节 体内氨基酸的来源
Source of Amino Acids in Human Body
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽 后被吸收
（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸 和寡肽
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、 毒性反应。
大脑抑制
2．在肠道细菌作用下氨基酸脱氨基生成氨
未被吸收的氨基酸 肠道细菌 脱氨基作用 氨 (ammonia) 渗入肠道的尿素 尿素酶
脱氨生成氨 RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3 NH3 C=O 2NH3+CO2 NH3 NH3 重吸收入肝 NH3 NH4+
氨基酸代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质 α-酮酸 组织 蛋白质
分解 合成 代谢转变
酮 体 氧化供能 糖
氨基酸 代谢库
胺类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
目录
第二节 氨基酸的转换和分解
Amino Acid Conversion and Catabolism
一般在下列3种代谢状况下，氨基酸才氧化降解： ①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质 合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸， 这些氨基酸会进行氧化分解。 ②食品富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白 质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过 量的氨基酸在体内被氧化降解。 ③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机 体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞 的蛋白质被用做重要的能源。
O
泛素
C O- + HS-E1
O 泛素 O C S E1 被降解 蛋白质
ATP
AMP+PPi
O
泛素