生物化学简答
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学简答题
1.比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。
不影响酶与底物的结合。
抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km值不变，Vm 下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。
Km，Vm均下降。
DNA复制与转录过程的异同点。
DNA的复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。
复制与转录的不同点：1 转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板2 转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物3 转录和复制体系中所用的酶体系不同4转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入（1）三羧酸循环在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为：1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成柠檬酸，放出CoA。
柠檬酸合成酶。
2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。
顺乌头酸酶 3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
异柠檬酸脱氢酶4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
酮戊二酸脱氢酶5）琥珀酰辅酶A合成酶催化底物水平磷酸化反应6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶 7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。
延胡索酸酶8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。
生物化学简答题
什么是蛋白质的二级结构，他主要有哪几种？α-螺旋，β -折叠，β- 转角和无规则卷曲四种。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
它主要有简述α- 螺旋结构特征：1、在α-螺旋结构中，多肽链主要围绕中心轴以右手螺旋方式螺旋上升，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.54nm2、氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
3、每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羟基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。
简述常用蛋白质分离、纯化方法：盐析、透析、超速离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析。
简述谷胱甘肽的结构和功能：组成：谷胱甘肽由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的活性三肽，功能基团：半胱氨酸残基中的巯基。
功能：1、作为还原剂清除体内 H2O2，使含巯基的酶或蛋白质免遭氧化，维持细胞膜的完整性。
2.具有嗜核特性，与亲电子的毒物或药物结合，保护核酸和蛋白质免遭损害。
1、一条多肽链中，带有相同电荷的氨基酸彼此相邻，相互排斥，妨碍α- 螺旋的形成。
哪些原因影响蛋白质α- 螺旋结构的形成或稳定？2、含有大侧链的氨基酸残基，彼此相邻，空间位阻较大也会影响α -螺旋的形成。
3、脯氨酸为亚氨基酸，亚氨基酸形成肽键后，没有了游离的氢，不能形成氢键，因此不能形成α-螺旋。
酶的化学修饰的特点是什么：①在化学修饰过程中，酶发生无活性和有活性两种形式的互变②该修饰时共价键的变化，最常见的是磷酸化和去磷酸化修饰③常受激素的调控④是酶促反应⑤有放大效应酶的变构调节特点是什么：细胞内一些中间代谢产物能与某些酶分子活性中心以外的某一部位以非共价键可逆结合，使酶构象发生改变并影响其催化活性，进而调节代谢反应速率，这种现象为变构反应，其特点是①变构酶常由多个亚基构成②变构效应剂常结合在活性中心以外的调节部位，引起酶空间构象的改变，从而改变酶的活性③变构效应剂与调节部位以非共价键结合④酶具有无活性和有活性两种方式互变⑤不服从米曼氏方程，呈S 型曲线酶和一般催化剂比较有何异同：相同点：①反应前后无质和量的改变②不改变反应的平衡点③只催化热力学允许的反应④都是通过降低反应活化能而增加反应速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反应条件要求严格，如温度、pH 等简述 Km 和 Vmax 的意义：Km的意义：①Km等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶的K2 ＞＞ K3，Km 可表示酶和底物的亲和力③ Km 值是酶的特征性常数，它与酶结构，酶所催化的底物和反应环境如温度、pH 、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax 的意义： Vmax 是酶被底物完全饱和时的反应速率简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶在细胞合成时，没有催化活性，需要经一定的加工剪切才有活性。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学简答题
生物化学简答题生物化学是研究生物体内的化学成分和生物体内化学反应过程的科学。
它涉及到很多重要的概念和原理，下面我将依次回答几个简答题，以帮助您更好地理解生物化学的基本知识。
1. 什么是酶？酶在生物体中起到什么作用？酶是一类催化生物化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，使反应达到生物体内所需的程度。
酶可以在非常温和的条件下，提高化学反应的速度。
生物体内的代谢、合成反应、分解反应等都离不开酶的催化作用。
2. DNA和RNA有什么区别？DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是生物体内两种重要的核酸分子。
它们在结构上和功能上存在着一些差异。
首先，在结构上，DNA是由两条螺旋结构的链组成，而RNA则是单链结构。
其次，在碱基组成上，DNA包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），而RNA则包含腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
此外，DNA在存储和传递遗传信息方面起到关键作用，而RNA则在蛋白质合成中发挥重要作用。
3. 核糖酸循环是什么？它在生物体内的作用是什么？核糖酸循环，也称为三羧酸循环或Krebs循环，是生物体内的一种重要的代谢途径。
它是将碳源分解为能够供应细胞产生能量所需的化合物的过程。
核糖酸循环主要发生在线粒体中，通过一系列的反应，将葡萄糖、脂肪酸等有机物分解为二氧化碳和水，并在此过程中产生三氧化磷（ATP）等高能化合物。
核糖酸循环是细胞内能量代谢的重要组成部分，也是产生细胞需要的能量的关键过程。
4. 蛋白质是生物体内重要的有机物质，它有什么功能和结构特点？蛋白质是生物体内功能最为多样复杂的有机分子，具有多种重要的功能。
首先，蛋白质是生物体内大部分酶的组成部分，能够催化和调控许多关键的生化反应。
其次，蛋白质在细胞结构和功能的维持中发挥着重要的作用，例如构成细胞骨架、参与免疫反应等。
此外，蛋白质还可以作为激素、抗体和运输分子等。
蛋白质的结构特点包括四级结构：一级结构指由氨基酸残基的线性序列组成；二级结构指由α螺旋和β折叠等基本结构单元组成；三级结构指蛋白质折叠成三维结构的形态；四级结构指多个蛋白质亚单位组合形成功能性蛋白质复合物。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生物化学简答
生物化学1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？答：1）氨基酸2）α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基、羧基、侧链和氢。
氨基酸都是α-氨基酸除甘氨酸外，均为L型氨基酸2.氨基酸的分类：1）非极性疏水性（丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸）2）亲水性中性3）酸性4）碱性蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序氨基酸的连接方式—肽键：一级结构的主键—肽键二级结构：多肽链主链的局部空间结构3.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？答：1）见名词2）变性蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答：1）物理因素：高温、高压、射线等化学因素：强酸、强碱、重金属盐等2）本质：空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏3）变性后理化性质改变和生物活性丢失4）利用变性：杀菌、消毒；防止变性：生物制品的保存5.为什么说酶是生物催化剂，它的催化作用有何特点？答：1）酶具有特殊的催化机制，比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2）特点：高度的催化效率高度的专一性高度的不稳定性酶活力的可调节性6.酶原是如何被激活的？酶原激活有何生理意义？答：1）酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子2）生理意义：避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话，机体有效地保护自身使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用，适应环境变化7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别？竞争性非竞争性反竞争性抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必须基团仅能与ES复合物结合增加【I】使E对S的亲和力下降，Km上升。
可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力，Km不变。
但对ESI增加，ES浓度增加，Vm减小促使E与S结合，E对S的亲和力上升。
Km下降。
ESI增加，ES浓度减少，Vm减小增加【S】可使酶促反映速度达到最大，Vm不变，。
(完整word版)生物化学简答题
描述DNAA的双螺旋结构提出的依据,模型特点并分析说明这一结构所包含的重要的生物学意义.答：DNA双螺旋结构提出的主要依据:1.chargaff规则。
Chargaff规则指出所有生物的DNA中，不考虑种属，嘌呤的总数与嘧啶的总数总是相等，即A+G=T+C。
该规则是建立在DNA三维结构的关键，提供了线索去探寻DNA遗传信息是如何被编码的以及如何从亲代传递到子代的.2.DNA特异X线衍射图谱.Rosalind Franklin 和Maurice Wilkins 采用X射线分析DNA,通过图谱推测,分子是双螺旋，在其长轴的方向上，两个碱基的距离为0。
34nm,双螺旋的螺距为3.4nm.双螺旋结构模型特点:1。
两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋，螺旋表面具有大沟和小沟,螺旋直径为2nm2.磷酸与脱氧核糖在外侧,DNA形成分子的骨架结构，嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋内侧，碱基平面与纵轴近似垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3.碱基平面之间相距0。
34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度，则中心轴每旋转一周有10.5个核苷酸，每一转的高度为3.4nm4。
两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键结合在一起。
A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。
因此之间的链接较稳定.5.碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则，一条多核苷酸链的序列被确定后,另一条互补链序列也就确定了.生物学意义:1.说明了遗传信息是由双螺旋结构碱基的序列所携带.2.两条链严格的碱基互补配对暗示了遗传信息精确传递的方式—-半保留复制。
简述底物水平磷酸化和氧化磷酸化的区别答1。
底物水平磷酸化是有机物质在分解代谢过程中形成的高能中间产物促使ADP生成ATP的过程，与氧的存在与否无关。
它也是厌氧生物获取能量的唯一方式。
2.电子传递体系磷酸化是电子经呼吸链传递到达氧而生成水时，所释放的能量偶联ADP磷酸化生成ATP 过程，是需氧生物生成ATP的主要方式。
关于生物化学简答题
生化习题简答题1.试简三羧酸循环的意义是氧化功能的主要代谢途径，是三大物质（糖，脂肪，氨基酸）代谢相互联系的枢纽，是三大物质代谢最终的共同通道。
2.与酶高效催化作用有关的因素有哪些？1）.邻近定向效应2）.底物的形变和诱导契合3）.亲核催化/亲电催化（共价催化4）.酸碱催化5）.微环境的影响3.酶的辅因子按照化学本质可分哪几类,请举例说明？1)无机金属元素，如镁离子，己糖激酶的辅因子2)小分子有机物，如NAD+,脱氢酶的辅因子3)蛋白质类辅酶，如硫氧还蛋白，而磷酸核糖核苷酸还原酶的辅因子4.请列举遗传密码的基本特点，并分别予以解释。
1)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向，两个密码子之间无任何核苷酸隔开。
mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠，均造成框移突变。
2)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。
密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。
3)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA（tRNA)J上的反密码子配对辨认时，大多数情况遵守间几乎不配对原则，但也可出现不严格配对，尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补，这种现象称为摆动配对。
4)通用性:不论高等或低等生物，从细菌到人类都拥有一套共同的遗传密码5.真核细胞与原核细胞DNA复制过程的主要区别有哪些？1）真核生物有多个复制起始位点——复制原点，而原核只有一个复制原点。
2）真核生物复制一旦启动，在完成本次复制前，不能在再启动新的复制，而原核复制起始位点可以连续开始新的复制，特别是快速繁殖的细胞。
3）真核生物和原核生物的复制调控不同。
原核生物的调控集中在复制子（一个复制单位）水平的调控，而真核生物不但有复制子水平的调控还有染色体水平的调控和细胞水平的调控。
4）原核的DNA聚合酶III复制时形成二聚体复合物，而真核的聚合酶保持分离状态。
5）真核生物的聚合酶没有5'-3'外切酶活性，需要一种叫FEN1的蛋白切除5'端引物，原核的DNA聚合酶I具有5'-3'外切酶活性。
生物化学全部简答题
1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。
A.解释该现象。
B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象.(b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象.2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。
②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。
3. R侧链对α-螺旋的影响。
答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。
生物化学简答题整理
生物化学简答题一、糖类化合物1、糖类物质在生物体内起什么作用？（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。
（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。
2、血糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进行调节的？⑴肝脏调节：用餐后血糖浓度增高是，肝糖原合成增加，是血糖水平不致因饮食而过度升高；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁食，肝脏的糖异生作用加强，提供葡萄糖。
⑵肾脏调节：肾小管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。
⑶神经调节：用电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，血糖升高；用电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷走神经时，肝糖原合成增加，血糖浓度升高。
⑷激素调节：若是血糖浓度过高，则胰岛素起作用，若血糖浓度过低，有肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素等起作用。
3、简述血糖的来源和去路。
⑴血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生⑵血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。
⑴成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。
血糖是其唯一的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。
成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。
⑵通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。
生物化学简答题汇总
生物化学简答题汇总
1. 什么是生物化学？
生物化学是研究生物体内化学反应和化学组成的学科。
它探讨了生物体内各种分子的结构、功能和相互关系，从而揭示了生命现象的化学基础。
2. 生物大分子有哪些类别？
生物大分子主要包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
3. 什么是酶？
酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速度。
它们通常是蛋白质，具有高度特异性和高效率。
4. DNA和RNA有什么区别？
DNA是脱氧核糖核酸，而RNA是核糖核酸。
它们在化学组成上的主要差异在于核糖的氧原子数目不同，以及DNA中的胸腺嘧啶（T）替代了RNA中的尿嘧啶（U）。
5. ATP是什么？有什么功能？
ATP是腺苷三磷酸，是细胞内广泛存在的一种高能化合物。
它储存并释放细胞所需的能量，参与许多生命活动和代谢过程。
6. 什么是基因？
基因是生物体中遗传信息的基本单位，由DNA编码。
它传递遗传信息，决定了生物体的遗传特性和功能。
7. 糖酵解是什么过程？主要产物是什么？
糖酵解是一种产生能量的代谢过程，将葡萄糖分解为产生ATP 的有机酸，并释放二氧化碳和水。
主要产物包括乳酸或乙醛、丙酮酸和ATP。
8. 光合作用是什么过程？主要产物是什么？
光合作用是植物等自养生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物（如葡萄糖）的过程。
主要产物是葡萄糖和氧气。
以上是对生物化学简答题的汇总，希望对您有所帮助。
生物化学常用简答题
生物化学简答题细胞传导信号的基本方式：改变细胞内各种信号转导分子的构象，改变信号转导分子的定位，促进各种信号转导分子复合物的形成或结聚，改变小分子信使的细胞浓度或分布。
蛋白激酶C（pkc）的作用：1、对代谢的调节：PKC被激活后可引起一系列靶蛋白的丝残基发生磷酸化，改变靶蛋白的活性和性质，影响细胞内信息的传递，启动一系列生理生化反应。
2、对基因表达的调节：PKC能使立早基因的反式作用因子磷酸化，加速立早基因的表达。
立早基因的表达产物具有跨越核膜传递信息的功能，又称第三信使。
第三信使受磷酸化修饰后，可活化晚起反应基因并导致细胞增生或核型变化。
蛋白激酶对代谢和对基因表达调节的异同？相同点：①均为激素水平的调节；②均以激素-受体复合物形式参与信号转导。
不同点：尿液生成的基本过程尿生成包括三个过程：（一）肾小球的滤过血液流经肾小球时，血浆中水、无机盐和小分子有机物在有效滤过压的推动下，透过滤过膜进入肾小囊生成滤液，即原尿。
滤过膜具有较大的通透性和有效面积，而滤过的原动力为较高的肾小球的毛细血管血压，减去血浆胶体渗透压和囊内压的阻力，即有效滤过压。
在正常的肾血浆流量和有效滤过压的驱使下，每日可生成原尿约180升。
（二）肾小管和集合管的重吸收原尿进入肾小管后成为小管液。
小管液经小管细胞的选择性重吸收，将对机体有用的能源物质如葡萄糖、氨基酸等全部重吸收；水、Na+、Cl-、HCO3-等大部分重吸收，对尿素等小部分重吸收；对机体无用的肌酐等代谢物质不被重吸收，反被分泌。
重吸收的物质，进入小管周围毛细血管，再入血循环。
在水和离子的重吸收中，ADH和醛固酮等体液因子其重要调节作用。
（三）肾小管和集合管的分泌和排泄由肾小管分泌的物质有H+、K+和NH3等；排泄的物质有肌酐、对氨基马尿酸以及进入机体的某些药物如青霉素、酚红等。
由肾小球滤出的原尿，经肾小管和集合管的重吸收和分泌，使原尿的质和量都发生了很大变化，最后形成终尿排出。
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生物化学
1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？
答：1）氨基酸
2）α碳原子连有4个基团或原子，分别为氨基、羧基、侧链和氢。
氨基酸都是α-氨基酸
除甘氨酸外，均为L型氨基酸
2.氨基酸的分类：1）非极性疏水性（丙、甘、缬、脯、亮、异亮、苯丙氨酸）
2）亲水性中性
3）酸性
4）碱性
蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序
氨基酸的连接方式—肽键：一级结构的主键—肽键
二级结构：多肽链主链的局部空间结构
3.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？
答：1）见名词
2）变性蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性
4.试述引起蛋白质变性的因素、变性的本质、变性后理化性质的改变以及临床实际应用答：1）物理因素：高温、高压、射线等
化学因素：强酸、强碱、重金属盐等
2）本质：空间构象破坏、非共价键和二硫键破坏
3）变性后理化性质改变和生物活性丢失
4）利用变性：杀菌、消毒；防止变性：生物制品的保存
5.为什么说酶是生物催化剂，它的催化作用有何特点？
答：1）酶具有特殊的催化机制，比普通的化学催化剂降低活化能的幅度要大得多2）特点：高度的催化效率
高度的专一性
高度的不稳定性
酶活力的可调节性
6.酶原是如何被激活的？酶原激活有何生理意义？
答：1）酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转化成有活性的酶分子
2）生理意义：避免细胞产生的蛋白酶进行自身笑话，机体有效地保护自身
使酶能快速地到达特定部位和环境发生作用，适应环境变化
7.竞争性、非竞争性和反竞争性抑制有何区别？
竞争性非竞争性反竞争性
抑制剂和酶的结合部位酶的活性中心酶的活性中心以外的必
须基团
仅能与ES复合物结合
增加【I】使E对S的亲和力下降，Km
上升。
可使抑制作用增强不影响E对S的亲和力，
Km不变。
但对ESI增加，
ES浓度增加，Vm减小
促使E与S结合，E对S的亲
和力上升。
Km下降。
ESI增加，
ES浓度减少，Vm减小
增加【S】可使酶促反映速度达到最大，
Vm不变，。
可减弱抑制作用
不能使抑制作用减弱不能使抑制作用减弱表现Km 增大不变减小
表现Vm 不变减小减小
8.请叙述糖酵解的生理意义
答：1）迅速提供机体急需的能量
2）是成熟红细胞供能的主要的方式
3）某种组织生理情况下的供能途径：视网膜、睾丸、神经、肾髓质、皮肤、肿瘤等代谢活跃的组织细胞
9.写出糖异生途径的过程及生理意义
答：1）途径：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程
2）生理意义：1）饥饿状态下维持血糖浓度的恒定 2）调节酸碱平衡 3）有利于乳酸的利用
10.什么是生物氧化？生物氧化有哪几种方式？有什么特点？
答：1）糖、脂肪、蛋白质等营养物质在生物体内氧化分解成CO2、水并释放能量的过程
2）方式：1）加氧；2）脱氢；3）失去电子
3）特点：1）生物氧化发生在细胞内，处于比较温和的反应条件 2）生物氧化过程是一个多步骤的反应过程
3）生物氧化过程中产生的CO2来自有机酸脱羧反应
4）生物氧化的速率受到体内外环境各种因素的调控而发生相应的改变，能经济有效地满足生物体对能量的需求
11.底物水平磷酸化和氧化磷酸化有何异同？
答：相同：都是磷酸化过程 不同：底物水平磷酸化是ADP 接收高能键生成A TP ，氧化磷酸化是ADP 接收氧化释放出的能量磷酸化生成A TP
12.氰化中毒时，呼吸链中各组成成分的氧化还原状态会发生哪些改变？】 答：NADH 氧化呼吸链：SH2 NAD FMN(Fe-S ） CoQ Cytb(Fe-S ） Cytcl
Cytc Cytaa3 O2 琥珀酸氧化呼吸链：琥珀酸 F AD(Fe-S ） CoQ Cytb(Fe-S ） Cytcl Cytcl Cytaa3 O2
13.简述脂肪酸氧化的过程，1分子硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O 释放多少分子ATP?
答：1）脂肪酸的活化
2）脂酰辅酶A 进入线粒体
3）脂肪酸的β氧化
4）乙酰辅酶A 进入三羧酸循环彻底氧化 释放106个A TP
14.简述各种血浆脂蛋白的功能
答：1）乳糜微粒（CM ）：转运外源性甘油三酯和胆固醇 2）极低密度脂蛋白（VLDL ）：转运内源性甘油三酯 3）低密度脂蛋白（LDL ）：转运内源性胆固醇
4）高密度脂蛋白（HDL ）：逆向转运胆固醇
15.简述脂肪酸β-氧化的过程
答：1）脱氢： 脂酰CoA 脱氢酶：脂酰CoA 烯脂酰CoA 生成FADH 2
2）加水： 烯脂酰CoACoA 水化酶： 烯脂酰CoA β羟脂酰CoA
3）再脱氢：β羟脂酰CoA 脱氢酶：β羟脂酰CoA β酮脂酰CoA 生成NADH+H
4）硫解：β酮脂酰CoA 硫解酶：β酮脂酰CoA 脂酰CoA+乙酰CoA
2
2 2
+
16.简述血氨的来源和去路
答：来源：1）氨基酸脱氨作用生成的氨是主要来源
2）肠道吸收的氨
3）肾脏的谷氨酰胺水解生成的氨
去路：1）氨基甲酰磷酸的合成
2）瓜氨酸的合成
3）精氨酸水解生成尿素
17.简述DNA双螺旋结构模式
答：反向平行；双螺旋
18.mRNA的结构特点是什么？
答：1）5ˊ-末端“帽子”结构：m7Gppp Nm结构。
2）3ˊ-末端有一段长约200个腺苷酸残基的“尾巴”，称为多聚A（polyA）尾部。
3）真核细胞mRNA的二级结构没有共同的规律，mRNA本身可折叠，形成局部双螺旋区或发夹结构。
19.简述DNA复制的特征和参与DNA复制的酶的作用
答：1）固定起始位点
2）双向复制
3）半保留复制
4）半不连续复制
5）高保真性复制
作用：1）解螺旋酶：将复制叉前方的DNA双螺旋解开成单链模式
2）DNA拓扑异构酶：使DNA超螺旋松弛，克服扭结现象
3）单链结合蛋白：稳定；保护单链
4）DNA聚合酶Ⅲ：5’3’聚合作用
5）DNA聚合酶Ⅰ：5’3’聚合作用；3’5’外切酶活性：校读错误
5’3’外切酶活性：切除引物6）DNA连接酶：连接双链DNA中的缺口
20.简述溶血性、肝细胞性、阻塞性3种黄疸的血、尿、粪便的改变
答：
血液尿液粪便颜色未结合胆红素结合胆红素胆红素胆素原
溶血性黄疸增加不变或微增无显著增加加深
肝细胞性黄疸增加增加有不定变浅
阻塞性黄疸不变或微增增加有减少或无变浅或陶土色21.肾在酸碱平衡中如何发挥作用？
答：通过：1）H+-Na+交换
2）NH4+-Na+交换
3）K+-Na+交换
22.试述1，25-（OH）2-D3的生成过程及对钙、磷代谢的调节作用
答：1)
2)调节作用：血钙，血磷
补充题
1.从以下几个方面比较糖酵解与有氧氧化：1代谢部位 2反应条件 3 ATP的生成方式 4
产生ATP的数量 5终产物 6主要生理意义？
答：
糖酵解有氧氧化
代谢部位细胞液线粒体
反应条件无氧或缺氧有氧
ATP的产生方式底物水平磷酸化氧化磷酸化（主）底物水平磷酸化产生ATP的数量3（糖原开始）或4（葡萄糖开始）10
终产物乳酸少量ATP CO2 H2O 大量ATP
生理意义1提供机体急需的能量。
2是红细胞供能的主要途径。
3某些组织生理情况下的供能途径
4为其他糖代谢途径奠定基础1 机体获得能量的主要方式
2 糖脂蛋白质彻底氧化的共同途径
3 三大物质代谢相互联系的枢纽
4 提供生物合成的前提
2.请叙述血糖的来源与去路?
答血糖的来源：食物中糖类的消化吸收，肝糖原的分解糖异生的作用
血糖的去路：氧化供能合成糖原储存转变为其他物质随尿排出
3.试述糖酵解的反应特点？
答：1）全过程没有氧的参与，反应在胞液中进行，反应中生成的NADH+H 只能将2H交给丙酮酸，使之还原为乳酸
2）糖酵解中的糖没有完全被氧化
3）3步不可逆的单项反应
4.试述三羧酸循环的特点？
答：有氧条件下进行的连续循环反应
机体主要产能的方式
单向反应体系：三步不可逆的单向反应三个关键酶整个反映不可逆
循环的中间物必须不断补充
5.简述在进食、空腹、饥饿时，肝脏通过哪些途径维持血糖浓度？
答：饱食后，肝糖原合成增加
空腹时，肝糖原分解加强
饥饿时，肝糖异生增强
6.试述糖尿病产生酮症酸中毒的机理
答：酮体为酸性物质，可导致酮症酸中毒，并随尿排出，引起酮尿。