抗体的结构与功能PPT课件

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免疫学概论第4章抗体PPT课件

免疫学概论第4章抗体ppt 课件
• 抗体的概述 • 抗体的结构 • 抗体的产生与类别 • 抗体的应用 • 总结与展望
01
抗体的概述
抗体的定义
抗体（Antibody）：指B淋巴细胞或记忆B细胞在抗原刺激下，经一系列活化、增殖、分化后形成的浆细胞分泌出来的一类能与相应抗原特异性结合的免疫球蛋白。
免疫调节
抗体可调节机体免疫应答，用于治疗免疫相关疾病，如风湿性关节炎、系统性红斑狼疮等。
被动免疫
将含有抗体的免疫血清或免疫球蛋白注入机体，使机体获得特异性免疫力。
抗体在免疫学研究中的应用
01
02
03
抗原定位
通过抗体标记抗原，研究抗原在细胞或组织中的定位和分布。
免疫细胞功能研究
抗体可用来研究免疫细胞的活化、分化、凋亡等过程，有下产生的一种蛋白质，具有高度的特异性，能够与相应的抗原结合，发挥免疫效应。
抗体的类型
IgG
IgM
IgA
IgE
免疫球蛋白G，是血清中含量最高的抗体类型，也是唯一能够通过胎盘的抗体类型。它具有抗菌、抗病毒、抗毒素等作用，是机体重要的防御机制。
免疫球蛋白M，是初次免疫应答中最早产生的抗体类型，主要存在于血液中。它具有抗菌、抗病毒、抗毒素等作用，但效价较低。
疾病的抗体药物，提高治疗效果和降低副作用。
03
免疫治疗和免疫调控
抗体在免疫治疗和免疫调控方面具有广阔的应用前景，未来将进一步探
索其在肿瘤、感染性疾病、自身免疫性疾病等领域的应用。
THANKS
感谢观看
合物，进而发挥免疫效应。
激活补体
抗体能够与抗原结合后激活补体系统，通过补体的级联反应，发挥溶解和杀伤作用。

医学免疫学—抗体

HLA分型及其意义
人类白细胞抗原（HLA）的分型方法、遗传特点以及与疾病易感性的关系。
T细胞活化、分化和效应机制
T细胞活化的过程
阐述T细胞在抗原刺激下活化的过程，包括抗原识别、信号传导
和基因表达调控等环节。
T细胞分化的过程
介绍T细胞在活化后如何分化为效应T细胞和记忆T细胞，以及不同亚群T细胞的生物学特性和功
细胞因子及其受体介导的信号传导途径
阐述细胞因子与受体结合后，通过信号传导途径对靶细胞的生物学效应进行调控的过程。
MHC分子结构和功能以及HLA分型意义
MHC分子的种类和结构
主要组织相容性复合体（MHC）分子的分类、基因结构、表达及产物特点。
MHC分子的功能
阐述MHC分子在抗原提呈、T细胞活化以及免疫应答调控中的重要作用。
通过体细胞突变和选择压力的作用，抗体可以逐渐提高其与抗原
的亲和力，实现亲和力成熟。
04 抗体与疾病关系
抗体在感染性疾病中作用
中和病原体
抗体能够结合病原体表面的抗原，阻止病原体对宿主细胞的黏附和侵入，从而中和病原体的毒性。
促进吞噬作用
抗体与病原体结合后，可通过Fc段与吞噬细胞表面的Fc受体结合，促进吞噬细胞对病原体的吞噬和清除。
制肿瘤细胞的生长和扩散。
介导肿瘤细胞凋亡
03
一些抗体能够诱导肿瘤细胞凋亡，通过激活死亡受体或抑制生
存信号等途径实现。
05 抗体检测技术与应用
常见抗体检测技术原理及优缺点比较
01
酶联免疫吸附试验（ELISA）
利用酶标记的抗原或抗体与待测抗体或抗原结合，通过底物显色反应进
行定量检测。优点：灵敏度高，特异性强；缺点：操作繁琐，易受干扰。

抗体(Antibody,Ab)基本结构和作用

在B细胞膜上有IgD，为细胞表面抗原受体，有调节B细胞向抗体产生细胞增殖分化的作用。
IgD在B细胞膜上出现，是B细胞成熟的标志。这些B细胞都难以产生免疫耐受性，而B细胞膜上只有IgM而无IgD时，容易因相应抗原作用而形成免疫耐受。
五类免疫球蛋白特性比较
Ig种类
IgG
IgM
IgA/SIgA IgD IgE
IgA不能激活补体的经典途径，但能激活补体的替代途径。不能作用为调理素，但能凝集颗粒性抗原和中和病毒。
SIgA
分泌型IgA是机体粘膜防御感染的重要因素。
在保护肠道、泌尿生殖道、乳腺和眼睛抵抗微生物入侵方面起关键作用。
4、IgE
IgE为单体分子；分子量190kDa，在血清中含量最少，约为
IgM和SIgA结构示意图
（二）功能区
用X射线衍射分析法发现，Ig多肽链是由若干折叠成球形结构组成的一种立体构型。每一球形结构是肽链的一个亚单位，约110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，故称功能区(或结构域)。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。 L链有VL、CL两个功能区； IgG、IgA、IgD的重链有VH、CH1、CH2、CH3共四个功能区；IgM、IgE重链则有VH、CH1、CH2、CH3、CH4五个功能区。
0.01~0.9%；
种系进化中出现最晚；
由呼吸道和胃肠道浆细胞产生；
IgE
人和动物血清中浓度很低，但它有独特的 Fc区，能结合肥大细胞和嗜碱性细胞，可引起I型超敏反应。
IgE还与对蠕虫侵袭的免疫应答有关。
IgE在56℃ 30min即被
5、IgD
血清中含量极少，为Ig总量的1%左右。 IgD为单体分子，血清中IgD的功能尚不清楚。

抗体的结构

氨基端
抗
原
结
合部位
VL
生物
铰链区
学
活ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
性
区
VH
CH 2 CH 3 羧基端
重链轻链
二硫键补体结合部位 Fc受体结合部位
抗体的结构
抗体的概念
抗体（antibody,Ab)是由B淋巴细胞在抗原刺激下增殖分化为浆细胞所产生，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。
主要分布在血液中，也分布于组织液及外分泌液中。
免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）：将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
恒定区（constant region, C区）：
氨基酸的组成和顺序相对稳定。
可变区：
① 高变区 (hypervariable region, HVR)：氨基酸组成和
顺序变化大。又称为互补性决定区（complementarity determining region,CDR）。
② 骨架区（framework region, FR）：氨基酸组成和
lg为糖蛋白，糖基存在于重链上。
重链（H链）：
分子量约 50-75 kD，由450～570个氨基酸残基组成
五种不同种类的重链：分别为γ链、 μ链、 α链、 δ链和ε
链，其氨基酸种类和排列顺序不同，抗原特异性不同。
免疫球蛋白分为五类：IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。
轻链（L链）：
功能区的作用： ① VH 和VL 是结合抗原的部位。 ② CL 和CH上具部分遗传标记(同种异
型）。 ③补体结合位点（ CH2 或CH3 ）。 ④ CH3 或CH4与免疫细胞表面相应受体

简述抗体的结构及其功能

简述抗体的结构及其功能1. 抗体的结构概述1.1 抗体的基本形态抗体，听起来是不是很高大上？其实，它们也不过是一群非常聪明的“免疫小卫士”。

它们的外形看起来像个字母“Y”，两条“手臂”加上一条“杆子”，这个形象有点像古代神话里的神杖。

不过，这个“Y”不仅仅是为了好看，它其实是抗体功能的关键所在。

每个抗体都有两个“手臂”，这两个手臂叫做“重链”和“轻链”，它们就像超级好搭档，一个负责抓捕敌人，另一个则负责汇报情况。

抗体的两条手臂末端有特殊的区域叫做“抗原结合部位”，就像每个警察都有一个专门的证件，抗体则有它们专属的“证书”，可以精准地识别并绑定到特定的入侵者身上。

这种“锁和钥匙”的关系，简直就是科学界的经典搭档。

1.2 抗体的结构细节抗体的“杆子”部分被称为“恒定区”，它的主要工作是支撑整个抗体的结构，稳定而牢固。

这个部分就像是抗体的“基石”，确保抗体不会像没有支撑的建筑一样崩溃。

而抗体的“手臂”部分则是“可变区”，这里的每一个小细节都可能有所不同，让每个抗体都能独特地识别各种入侵者。

简直就是免疫系统的“特工”，随时准备迎接不同的挑战。

2. 抗体的功能2.1 抗体的识别与中和抗体的主要功能之一就是识别外来的入侵者，比如病毒和细菌。

想象一下，抗体就像是精明的侦探，专门在体内寻找那些不速之客。

一旦找到，抗体就会通过它们的“手臂”紧紧地抓住这些入侵者。

然后，它们会把这些入侵者“锁住”，或者把它们送去“接受审判”。

这个过程称为“中和”，就是把入侵者搞定的意思。

抗体可以帮助消灭病毒，阻止它们在体内繁殖，简直是“天降神兵”。

2.2 抗体的标记与清除除了直接中和，抗体还有另一个重要功能，就是给入侵者打上“标签”，让其他免疫细胞更容易找到它们。

抗体会在入侵者的表面附上标记，这样那些专业的“清理工”就能迅速识别并处理这些入侵者了。

这个过程就像是给坏人贴上了“通缉令”，让他们无处遁形。

免疫系统的“清理队”会迅速行动，确保体内环境干净利索。

抗体的结构

重链：分子量约为50~75KD，由450~550个氨基酸残疾组成。轻链：分子量约为25KD，有约214个氨基酸残基构成。
可变区（V区）:
抗体分子中轻链和重链靠近N端的氨基酸序列变化较大，形成的结构域。重链和轻链的V区分别为VH和VL。其各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变，称为高变区。（HVR）; 该区域形成与抗原表位互补的空间构想，称为互补决定区（CDR）。 V区中CDR之外的区域的氨基酸组成和排列二聚体
抗体分子的水解片段
木瓜蛋白酶水解片段：从铰链区的近N端，将Ab水解为2个完全相同的抗原结合片段（Fab）和1个可结晶片段（Fc）。
胃蛋白酶水解片段：在铰链区的近C端将Ab水解为1个F（ab'）2和一些小片段pFc'.由于F （ab'）2片段保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段抗原性可能引起的副作用和超敏反应，因而被广泛作用于生物制品。如白喉抗毒素，破伤风抗毒素经胃蛋白酶水解后精制提纯的制品。
恒定区（C区）：重链和轻链的区分别称为CH和CL。铰链区：位于CH1与CH2之间，还有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变"Y"形两个臂之间的距离，有利于两臂同时结合两个相同的抗原表位。易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解，产生不同水解片段。
抗体的辅助成分
J链富含半胱氨酸的酸性糖蛋白，由浆细胞合成；主要功能是将单体Ab分子连接为二聚体或多聚体。分泌片是分泌型IgA分子上的辅助成分，为含糖的肽链，由粘膜上皮细胞合成和分泌，并结合于IgA二聚体上，使其成为分泌型IgA（SIgA）。具有保护 SIgA的铰链区免受蛋白水解酶降解的作用，并介导SIgA二聚体从粘膜下通过粘膜上皮细胞转运到粘膜表面。

抗体的结构与功能

免疫球蛋白的构造与功效之羊若含玉创作一、免疫球蛋白分子的根本构造Porter等对血清IgG抗体的研究证明，Ig分子的根本构造是由四肽链组成的.即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的.轻链与重链是由二硫键衔接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是组成免疫球蛋白分子的根本构造.Ig单体中四条肽链两头游离的氨基或羧基的偏向是一致的，分别定名为氨基端（N 端）和羧基端（C端）.（一）轻链和重链由于骨髓瘤蛋白（M蛋白）是均一性球蛋白分子，并证明本周蛋白（BJ）是Ig分子的L链，很容易从患者血液和尿液中分别纯化这种蛋白，并可对来自不合患者的标本进行比较剖析，从而为Ig分子氨基酸序列剖析提供了优越的资料.1．轻链（light chain,L）轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD.每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽.L链共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的.正常人血清中的κ：λ约为2：1.2．重链（heavy chain,H链）重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基，分子量约为55或75kD.每条H 链含有4～5个链内二硫键所组成的环肽.不合的H链由于氨基酸组成的分列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不合，其抗原性也不相同，依据H链抗原性的差别可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不合H链与L 链（κ或λ链）组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE.γ、α和δ链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽.（二）可变区和恒定区通过对不合骨髓蛋白或本周蛋白H链或L链的氨基酸序列比较剖析，发明其氨基端（N-末尾）氨基酸序列变更很大，称此区为可变区（V），而羧基末尾（C-末尾）则相对稳定，变更很小，称此区为恒定区.1．可变区（variable region,V区）位于L链接近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）和H链接近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）.每个V区中均有一个由链内二硫键衔接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基.V区氨基酸的组成和分列随抗体结合抗原的特异性不合有较大的变异.由于V区中氨基酸的种类为分列顺序千变万化，故可形成许多种具有不合结合抗原特异性的抗体.L链和H链的V区分别称为VL和VH.在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和分列顺序具有更高的变休程度，这些区域称为高变区（hypervariable region,HVR）.在V区中非HVR部位的氨基酸组面和分列相比较较守旧，称为骨架区（fuamework rugion）.VL中的高变区有三个，通常分别位于第24～34、50～65、95～102位氨基酸.VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3.经X线结晶衍射的研究剖析证明，高变区确实为抗体与抗原结合的位置，因而称为决议簇互补区（complementarity-determining regi-on,CDR）.VL和VH的HVR1、HVR2和HVR3又可分别称为CDR1、CDR2和CDR3，一般的CDR3具有更高的高变程度.高变区也是Ig分子奇特型决议簇（idiotypic determinants）主要存在的部位.在大多半情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用.2．恒定区（constant region,C区）位于L链接近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和H链接近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末尾）.H链每个功效区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键衔接的50～60个氨基酸残基组成的肽环.这个区域氨基酸的组成和分列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定，如人抗白喉外毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原产生特异性的结合，但其C区的构造是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二体（或称抗抗体）均能与这两种抗不合外毒素的抗体（IgG）产生结合反响.这是制备第二抗体，应用荧光、酶、同位毒等标识表记标帜抗体的重要基本.（三）功效区Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功效区，每一功效区（domain）约由110个氨基酸组成.在功效区中氨基酸序列有高度同源性.1．L链功效区分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功效区.2．H链功效区IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功效区.IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功效区.如要暗示某一类免疫蛋白H链恒定区，可在C（暗示恒定区）后加上相应重链名称（希腊字母）和恒定区的位置（阿拉伯数字），例如IgG重链CH1、CH2和CH3可分别用Cγ1、Cγ2和Cγ3来暗示.IgL链和H链中V区或C区每个功效区各形成一个免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold,Ig fold）,每个Ig折叠含有两个大致平行、由二硫衔接的β片层构造（betapleated sheets），每个β片层构造由3至5股反平行的多肽链组成.可变区中的高变区在Ig折叠的一侧形成高变区环（hypervariable loops），是与抗原结合的位置.3．功效区的作用（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决议簇（或表位）互补结合的部位.VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区.单位Ig 分子具有2个抗原结合位点（antigen-binding site），二聚体排泄型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位点.（2）CL和CH上具有部分同种异型的遗传标识表记标帜.（3）CH2：IgGCH具有补体Clq结合点，能活化补体的经典活化途径.母体IgG借助CH2部分可通过胎盘主动传递到胎体内.（4）CH3：IgGCH3具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞和NK细胞Fc段受体的功效.IgMCH3（或CH3因部分CH4）具有补体结合位点.IgE的Cε2和Cε3功效区与结合肥大细胞和嗜碱性粒细胞FCεRI有关.4．搭钮区（hinge region）搭钮区不是一个自力的功效区，但它与其客不雅存在功效区有关.搭钮区位于CH1和CH2之间.不合H链搭钮区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、γ2和γ4链的搭钮区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的搭钮区较长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3搭钮区含有14个半胱氨酸残基.搭钮区包含H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α（四）J链和排泄成分1．J链（joining chain）存在于二聚体排泄型IgA和五聚体IgM中.J链分子量约为15kD，由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键衔接到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸.J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体的组成以及在体内转运中的具有一定的作用.2．排泄成分（secretory component,SC）又称排泄片（secretory piece）,是排泄型IgA上的一个帮助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig 分子，并一起被排泄到粘膜概况.SC的存在对于抵抗外排泄液中蛋白水解酶的降解具有重要作用.（五）单体、双体和五聚体1．单体由一对L链和一对H链组成的根本构造，如IgG、IgD、IgE血清型IgA.2．双体由J链衔接的两个单体，如排泄型IgA （secretory IgA,SIgA)二聚体（或多聚体）IgA结合抗原的亲合力（avidity）要比单体IgA高.3．五聚体由J链和二硫键衔接五个单体，如IgM.μ链Cys414（Cμ3）和Cys575(C端的尾部)对于IgM的多聚化极为重要.在J链存在下，通过两个临近单体IgMμ链Cys之间以及J链与邻μ链Cys575之间形成二硫键组成五聚体.由粘膜下浆细胞所合成和排泄的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞概况pIgR(poly-Ig receptor,pIgR)结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜概况成为排泄型IgM(secretory IgM).（六）酶解片断1．本瓜蛋白酶的水解片断Porter等最早用木瓜蛋白酶（papain）水解兔IgG,从而区划获知了Ig四肽链的根本构造和功效.（1）裂解部位：IgG搭钮区H链链间二硫键近N端侧切断.（2）裂解片断：共裂解为三个片断：①两个Fab段（抗原结合段，fragment of antigen binding）,每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成，Fab段分子量为54kD.一个完整的Fab段可与抗原结合，表示为单价，但不克不及形成凝集或沉淀反响.Fab中约1/2H链部分称为Fd段，约含225个氨基酸残基，包含VH、CH1和部分搭钮区.②一个Fc 段（可结晶段，fragment crystallizable）,由衔接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成，分子量约50kD.Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段.2．胃蛋白酶的水解片断Nisonoff等最早用胃蛋白酶（pepsin）裂解免疫球蛋白.（1）裂解部位：搭钮区H链链间二硫键近C端切断.（2）裂解片断：1）F（ab'）2：包含一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链，称为Fd'，约含235个氨基酸残基，包含VH、VH1和搭钮区.F（ab'）2具有双价抗体活性，与抗原结合可产生凝集和沉淀反响.双价的F（ab'）2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab.由于应用F（ab'）2时保持了却合相应抗原的生物学活性，又削减或防止了Fc段抗原性可能引起的副作用，因而在生物制品中有较大的实际应用价值.虽然F（ab'）2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样，但由于缺乏Ig中部分，因此不具备固定补体以及与细胞膜概况Fc受体结合的功效.F（ab'）2经还原等处理后，H链间的二硫可产生断裂而形成两个相同的Fab'片断.2）Fc'可持续被胃蛋白酶水解成更小的片断，失去其生物学活性.二、免疫球蛋白分子的功效Ig是体液免疫应答中施展免疫功效最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功效是由其分子中不合功效区的特点所决议的.（一）特异性结合抗原Ig最显著的生物学特点是可以或许特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物.Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V 区中的高变区）的空间组成所决议的.Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响.在某些情况下，由于不合抗原分子上有相同的抗原决议簇，或有相似的抗原决议簇，一种抗体可与两种以上的抗原产生反响，此称为交叉反响（cross reaction）.抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决议簇的数目（结合价）也不相同.Fab段为单价，不克不及产生凝集反响和沉淀反响.F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价.双体排泄型IgA有4价.五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原.B细胞概况Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B 细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不合类SmIg其识别抗原的特异性是相同的.（二）活化补体1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体.当抗体与相应抗原结合后，IgG的CH2和IgM的CH3吐露出结合C lq的补体结合点，开端活化补体.由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才干依次活化Clr 和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以包管两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合.当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低，Kd为10-4M，当Clq 两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时，亲合力增高Kd为10-8M.IgG与Clq结合点位于CH2功效区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）.IgM倍以上.人类天然的抗A和抗B血型抗体为IgM，血型不相符引韦的输血反响产生快并且严重.2．凝集的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体.（三）结合Fc受体不合细胞概况具有不合Ig的Fc受体，分别用FcγR、Fc εR、FcαR等来暗示.当Ig与相应抗原结合后，由于构型的转变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合.IgE抗体由于其Fc段构造特点，可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合，称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）.抗体与Fc受体结合可施展不合的生物学作用.1．介导I型反常反响变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞概况IgE高亲力受体细胞脱颗粒，释放组胺，合成由细胞FcεRI结合.当相同的变应原再次进入机体时，可与已固定在细胞膜上的IgE结合，刺激细胞脱颗粒，释放组受，合成由细胞脂质起源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等，引起Ⅰ型反常反响.2．疗养吞噬作用疗养作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等疗养素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原.由于补体对热不稳定，因此又称为热不稳定疗养素（heat-labile opsonin）.抗体又称热稳定疗养素（heat-stable opsonin）.补体与抗体同时施展疗养吞噬作用，称为结合疗养作用.中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的Fc γRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32），IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于疗养吞噬起主要作用.嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ，IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用.抗体的疗养机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，从而增强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，转变抗原概况电荷，下降吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌概况的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可被活化. 3．施展抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合，施展抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC）.今朝已知.NK细胞施展ADCC效应主要是通过其膜概况低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的，IgG 不但起到衔接靶细胞和效应细胞的作用，同时还刺激NK细胞合成和排泄肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子，并释放颗粒，溶解靶细胞.嗜酸性粒细胞施展ADCC作用是通过其Fc εRⅡ和FcαR介导的，嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等，在杀伤寄生虫如蠕虫中施展重要作用.此外，人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合，应用SPA可纯化IgG等抗体，或代替第二抗体用于标识表记标帜技巧.（四）通过胎盘在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig.IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到胎儿血循环中.IgG 的这种功效与IgGFc片断构造有关，如切除Fc段后所剩余的Fab其实不克不及通过胎盘.IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然主动免疫，对于新生儿抗沾染有重要作用.三、免疫球蛋白分子的抗原性Ig自己具有抗原性，将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不合程度的免疫性.依据IgI不合抗原决议簇存在的不合部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反响的不同，可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和奇特型第三种不合抗原决议簇.（一）同种型同种型（isotype）是指同一种属内所有个别共有的Ig抗原特异性的标识表记标帜，要异种体内可诱导产生相应的抗体，换句话说，同种型抗原特异性因种属（specics）而异.同种型的抗原性位于CH和CLH ，同种型主要包含Ig的类、亚类，型和亚型.1．免疫球蛋的类和亚类（classes and subclasses）(1)类：决议Ig不合类的抗原性差别存在于H链的恒定区（CH）.依据CH抗原性的差别（即氨基酸组成、分列、构型、二硫键等不合）H链可分为μ、γ、α、δ和ε五类，不合H链与L链组成完整Ig的分子别为IgM、IgA、IgD和IgE.在基因水平上，不合类的H链恒定区的是由不合的恒定区基因片断所编码.不合类Ig在理化性质及生物学功效上可有较大差别.（2）亚类：同一类Ig中由于搭钮区氨基酸组成和二硫键数目标差别，可分为不合的亚类，亚类间抗原性的差别要小于不合类之间的差别.今朝已发明人的α重链有α1和α2两个亚类，分别与L链组成IgA1和IgA2.γ重链有4个亚类，但定名为IgG1、IgG2a、IgG2b和IgG3.IgM、IgD和IgG，今朝尚未发明存在不合的亚类.Ig不合亚类也是由不合的恒定区基因片断编码.2．免疫球蛋白的型和亚型（types and subtypes）（1）型：决议Ig型的抗原性差别存在于L链的恒定区（CL），依据CL抗原性的差别（氨基酸的组成、分列和构型的不合）分为κ和λ轻链之比约为2：1；而在小鼠，97%轻链为κ型，λ型只占3%左右.（2）亚型：依据λ轻链恒定区（C2）个别氨基酸的差别又可分λ1、λ2、λ3和λ4四个亚型.λ1和λ2在λ轻链190位氨基酸的分别为亮氨酸和精氨酸，λ3和λ4在第154氨基酸分别为某氨酸和丝氨酸.（二）同种异型同种异型（allotype）是指同一种属不合个别间的Ig分子抗原性的不合，在同种异体间免疫可诱导免疫反响.同种异型抗原性的不同往往只有一个或几个氨基酸残基的不合，可能是由于编码Ig的构造基因产生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标识表记标帜（genetic markers），这种标识表记标帜主要散布在CH和CL 上.1．γ链上的同种异型γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标识表记标帜，今朝已发明：Glma、x、f、z；G2mn;G3mgl、g5、b0、b1、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b.共20种左右.其中G暗示λ链，1、2、3或4暗示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标识表记标帜（marker）.除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位.一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标记，如白种人经常在γ1H链Cγ1区有G1mz,Fc部位有G1ma.由于人第14号染色体编码四种IgG亚类的C区基因Cγ1、Cγ2、Cγ3和Cγ4是亲密连锁的，因此IgGH链各亚类Gm标识表记标帜可作为间倍体（haplotype）遗传给子代.2．α链上的同种异型α2H链已发明有A2m1和A2m2两种.A2m1在411、428、458和467位氨酸上分别为苯丙氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、缬氨酸；A2m2则分别为苏氨酸、谷氨酸、异亮氨酸和丙氨酸.α1H链上尚未发明有同种异型存在.3．ε链上的同种异型今朝只发明Em1一种同种异型.4．κ链上的同种异型旧称为Inv,现分为Km1、2和3.Km1在153位和191位氨基酸上分别为缬氨酸和亮氨酸，Km2分别为丙氨酸和亮氨酸，Km3分别为丙氨和缬氨酸.λ轻链上尚未发明有同种异型.（三）奇特型奇特型（idiotype）为每一种特异性IgV区上的抗原特异性.不合抗体形成细胞克隆所产生的IgV区具有与其客不雅存在抗体V区不合的抗原性，这是由可变区中成其是超变区的氨基酸组成、分列和构型所决议的.所以，在单一个别内所存在的奇特型数量相当大，可达107以上.奇特型的抗原决议簇称为奇特位（idiotope）,可在异种、同种异体以及自身体内诱产生相应在的抗体，称为抗奇特型抗体（antiidiotypic antibody,αI d），奇特型和抗独型抗体可形成庞杂的免疫调节中占有得要地位.四、免疫球蛋白分子的超家族应用DNA序列剖析和X晶体衍射剖析等研究标明，许多细胞膜概况和机体某些蛋白质分子，其多肽链折叠方法与Ig折叠相似，在DNA水平和氨基酸序列上与IgV区或C区有较高的同源性，它们可能从同一原始祖先基因（primodial ancestral gene）经复制和突变衍生而来.编码这些多肽链的基因称为免疫球蛋白基因超家族（immunoglobulin gene superfamily）,这一基因超家族所编码的产品称为免疫球蛋白超家族（immunogloblin superfamily,IGSF）.（一）免疫球蛋白超家族的组成由于细胞概况标识表记标帜、单克隆抗体以及基因工程研究的进展，近年来发明属于IGSF的成员已达近百种，主要包含T细胞、B细胞抗原识别受体和信号传导分子，MHC及相关分子，Ig受体，某些细胞因子受体，神经系统功效相关分子，以及部分白细胞分化抗原（CD）（二）免疫球蛋白超家族的特点1．IGSF的构造特点IGSF的成员均含有1～7个Ig样功效区，第个Ig样功效区约含100（70～110）个氨基酸残基，功效区的二级构造是由3～5个股反平行β折叠股各自形成两个平行β片层的平面（anti-paralle β-pleated sheet）,每个反平行β折叠股由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多半功效区内有一个二硫键，垂直衔接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形构造，肽链的这种折叠方法称为免疫球蛋折叠（Ig fold）.依据IGSF功效区中Ig折叠方法、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功效区可分为V组、C1组和C2组.（1）V组：V组功效区的两个半胱氨酸之间含65～75个氨基酸残基，有9个反平行β折叠股，如IgH链和L链V区，TCRα、β、γ、δ链V区，CD4v区，CD8α、β链V区，Thy-1,pIgR和排泄成分（SC）N端四个功效区，CEAN端第一个功效区，PDGFR接近胞膜的功效区等.（2）C1组：又称C组.C1组功效区二个半胱氨酸之间约含50～60个氨基酸残基，有7个β折叠股，如IgH链和L链C区（γ、δ和α链的CH1～CH3或μ和ε链的CH1～CH4），TCRα、β、γ、δ链C区，MHc Ⅰ类分子重链α3功效区，β2M，MHCⅡ类分子α2和β（3）C2组：又称H组.C2组功效区的氨基酸分列的顺序相似V组，但形成二硫键的两个半胱氨酸之间所含氨基酸残基数约为50～60，有7个β折叠股，这种构造介于V组和C1组之间，如CD3γ、δ和ε链，CD2和LFA-3（CD58），pIgR接近胞膜功效区，FcγRⅠ、FcγRⅡ、FcγRⅢ、FcεRⅠα链、FcαR，ICAM-1，CEA第2至7个功效区，IL-6R、M-CSFR、G-CSFR、SCFR.PDGFR第1至4功效区，以及N-CAM、CD22、CD48分子等.2．IGSF功效特点IGSF的功效是以识别为基本，因此又称为识别球蛋白超家族（cognoglobulin superfamily）.IGSF很可能最起源于原始的具有粘功效的基因，通过复制和突变衍生形成了识别抗原、细胞因子受体、IgFc段受体、细胞间粘附分子以及病毒受体等不合的功效区.IGSF识此外根本方法有以下几种.（1）IGSF和IGSF相互识别：①同嗜性相互作用（heterophilic interaction）如相同神经细胞粘附分子（N-CAM）之间的相互识别，血小板内皮细胞粘附分子-1（PECAM-1，CD31）的相互识别；②异嗜性相互作用（heterophilic interaction）,如CD2与LFA-3，CD4与MHCⅡ类分子的单态部分（α2和β2），CD8与MHCⅠ类分子的单态部分（α3），poly IgR与多聚Ig,FcγRⅠ(CD64)、FcγRⅡ(CD32)、FcγRⅢ（CD16）与IgG Fc 段，FcγRⅠ与Ige Fc段，FcαR（CD89）与IgA Fc段，CD28与B7/BB1（CD80）等之间的相互识别.（2）IGSF和结合素（integrin）相互识别：如ICAM-1（CD54）、ICAM-2（CD102）与LFA-1（CD11a/CD18），VCAM-1（CD106）与VLA-4（CD49d/CD29）之间的相互作用.（3）IGSF和其它分子的相互识别：包含TCR识别MHC Ⅰ类或Ⅱ类分子与抗原复合物，细胞因子受体识细胞因子等. Ig重链基因是由V、D、J和C四种不合基因片断所组成.（一）Ig重链可变区（V区）基因重链可变区基因是由V、D、J三种基因片断经重排后所形成.1.重链V区基因的组成编码重链V区基因长约1000～2000kb，包含V、D、J三组基因片断.（1）重链V基因片断：小鼠VH基因片断数目为250～1000个.依据VH基因片断核酸序列的相似性（>80%同源性），至少可分为11个家族（family).人V基因片断约为100个，至少可分为6个家族，每个家族含有2～60个成员不等.V基因片断由2个编码区（coding regions)组成：第一个编码区编码大部分信号序列；第二个编码区编码信号序列羧基端侧的4个氨基酸残基和可变区约98个氨基酸残基，包含互补决议区1和2（complementarity determining region 1和2，CDR1和CDR2）.（2）重链D基因片断：D（diversity)是指多样性.DH基因片断仅存在于重链基因中而不存在于轻链基因.D基因片断编码重链V区大部分CDR3.小鼠DH共有12个片断，位于VH和JH基因片断之间，大部分DH片断较为集中，约占60～80kb，但靠上游的DH可能位于VH区域内，最后一个DH片断与JH基因5'端相距约0.7kb.人类DH片断可能有10～20个左右.（3）重链的J基因片断：J（joining)指衔接，是衔接V和C基因片断.JH编码约15～17个氨基酸残基，包含重链V 区CDR3除DH编码外的其余部分和第4骨架区.小鼠JH基因片断有4个，与Cμ相距约6.5kb.人有9个JH，其中6个是有功效的JH基因片断.V、D、J基因片断经重组衔接在一起，组成2个外显子，一个外显子编码信号序列的大部分，另一个外显子编码信号序列的其余部分和重链可变区.2.重链可变区基因的移位在重链基因重排开端时，二条染色体上都产生D基因片断移位到J基因片断而产生D-J基因衔接.在此以后，只有其中一条染色体上的V基因片断与D-J基因片断衔接.VH基因片断5'端含有启动子（promoter)，JH 和Cμ基因片断之间的内含子中含有转录增强子（transcriptinal enhancer).如果一条染色体VH基因与D-J基因重排无效（non-productive），另一条染色体的VH基因片断开端产生移位，与D-J基因片断衔接.某些与Ig基因片断重排有关的特殊序列称为识别序列（recognition sequences)，位于V基因片断的3'端与J基因片断的5'端之间以及D基因片断的两侧.V基因片断3'端、J基因片断5'端以及D基因片断的两侧也是DNA重排识别信号所在区域，这些识别信号包含三部分：（1）高度守旧的回文构造的七聚体（palindromic heptamer);(2)较少守旧、富含A/T的九聚体(nonamer);（3）七聚体和九聚体之间不守旧的距离序。

简述抗体的结构及其功能

简述抗体的结构及其功能你想了解抗体的结构和功能吗？好的，我们来深入聊聊这个有趣的主题吧！首先，咱们得弄清楚什么是抗体。

抗体，简单来说，就是咱们身体里的“侦探”，专门识别和对付外来的坏家伙，比如病毒和细菌。

它们的结构就像个精巧的武器，有几个部分各司其职。

我们来分几个部分讲解一下。

1. 抗体的结构1.1 抗体的基本构造抗体的结构非常有趣。

想象一下，它们像一个Y字形的图标。

这Y字形的“手臂”就是抗体的两个“臂”，叫做“轻链”。

这两个臂在下端有一个地方特别神奇，叫做“抗原结合部位”。

它们就像是钥匙一样，专门找到并锁住“坏蛋”。

而Y字的“把手”部分，是叫做“重链”，它们负责和免疫系统里的其他部分合作，确保坏家伙被清除干净。

整个抗体的构造就像一把专门为捕捉坏蛋设计的高科技捕虫器。

1.2 抗体的种类抗体有很多种，通常分成几大类。

最常见的有IgG、IgM、IgA、IgE和IgD。

每一种都有自己的特别任务。

例如，IgG是我们身体的“主力军”，能在体内长期待着，守护我们免受各种侵害。

而IgM就像是第一时间赶到现场的警察，迅速反应。

IgA则是守护咱们的粘膜，比如口腔和肠道的“门卫”。

而IgE则主要对付过敏反应，比如花粉过敏。

IgD的任务还不太清楚，但也不闲着，它有助于调节免疫反应。

2. 抗体的功能2.1 识别和中和抗体的首要功能就是识别并中和外来物质。

当病毒或者细菌入侵体内，抗体们立刻行动起来。

它们会飞快地找到入侵者，然后“抱住”它们，像是给坏家伙打个紧箍咒，让它们动不了。

同时，抗体还会帮助招来其他免疫细胞，形成联合作战的局面，把这些坏家伙彻底干掉。

可以说，抗体就是咱们身体里的超级英雄，一直在守护着我们！2.2 免疫记忆另外，抗体还有一个特别牛的功能，那就是“免疫记忆”。

当抗体第一次对付完一个坏家伙后，它们会记住这次战斗的细节。

如果以后再遇到同样的敌人，它们能快速识别并处理。

这就像是有了一个完美的战斗计划，不用每次都从头来过。

抗体的结构与功能

抗体的产生：由B细胞在抗原刺激下产生抗体的种类：IgG、IgM、Ig、IgE、IgD等抗体的调节：由T细胞和B细胞相互作用调节抗体的寿命：短寿命抗体和长寿命抗体抗体的效应：中和作用、调理作用、补体结合作用等
自身免疫性疾病：如系统性红斑狼疮、类风湿性关节炎等
过敏性疾病：如哮喘、过敏性鼻炎等
抗体在生物技术中的应用：用于基因工程、细胞工程、酶工程等生物技术的研究与开发
抗体药物的研发：通过基因工程技术将抗体基因导入到细菌、酵母或哺乳动物细胞中进行大规模生产
抗体药物的前景：随着基因工程技术的不断发展抗体药物的研发和应用将更加广泛和深入
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抗体药物的应用：用于治疗癌症、自身免疫性疾病、感染性疾病等
抗体与自身免疫疾病相关可能导致自身免疫性疾病
参与免疫调节：抗体可以调节免疫反应防止免疫系统过度反应
参与细胞分化和增殖：抗体可以影响细胞的分化和增殖影响细胞的生长和发育
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参与细胞信号传导：抗体可以与细胞表面的受体结合传递信号影响细胞功能
参与细胞凋亡：抗体可以诱导细胞凋亡清除受损或异常细胞维持机体健康
抗体的产生和调节
抗原刺激：抗原进入机体刺激免疫系统产生抗体 B细胞活化：抗原刺激B细胞使其活化并开始产生抗体抗体生成：B细胞通过基因重排和表达生成特异性抗体抗体分泌：抗体通过B细胞的分泌途径释放到血液中抗体调节：免疫系统通过反馈机制调节抗体的产生和分泌
亲和力成熟：抗体与抗原结合的能力逐渐增强的过程类别转换：抗体从一种类别转变为另一种类别的过程免疫球蛋白重链和轻链的基因重排：抗体产生的基础抗体的亲和力成熟和类别转换的机制：免疫系统对病原体的识别和反应

医学免疫学课件——抗体

2023医学免疫学课件——抗体•抗体概述•抗体的分子结构与功能•抗体的基因组与表达•抗体的免疫应答与调节目•抗体在疾病诊断和治疗中的应用•研究进展与展望录01抗体概述定义抗体（Antibody）是B淋巴细胞接受抗原刺激后增值分化形成的浆细胞产生的一类能与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。

特点高特异性、高亲和性、可塑性。

抗体的定义和特点分类按作用方式分，抗体分为膜结合型和分泌型；按功能分，抗体分为中和抗体、调理抗体、ADCC抗体、凝集抗体、促有丝分裂抗体等。

功能识别并结合特异性抗原，参与免疫效应，介导体液免疫应答。

抗体的分类和功能B淋巴细胞接受抗原刺激后增值分化为浆细胞，浆细胞产生抗体。

产生抗体与相应抗原发生特异性结合，通过中和毒素、阻止病原体入侵、激活补体等方式发挥免疫效应。

作用机制抗体的产生和作用机制02抗体的分子结构与功能两个重链和两个轻链组成每个抗体分子由两个重链（heavy chain）和两个轻链（light chain）组成，通过二硫键连接。

抗原结合部位抗体的抗原结合部位位于重链的V区（variable region）和轻链的V区，这些区域在识别和结合特异性抗原中起关键作用。

抗体的基本结构五类免疫球蛋白根据重链的类型，抗体分为五类免疫球蛋白，包括IgM、IgD、IgA、IgE和IgG。

不同类别抗体的特点每种免疫球蛋白都有其独特的特点和功能，例如IgM在早期感染中起重要作用，IgA在黏膜免疫中发挥关键作用。

抗体的超家族结构功能区划分每个抗体分子都有不同的功能区，包括抗原结合区、Fc（结晶片段）区和铰链区（hingeregion）。

抗体的功能区及其作用机制Fc区的功能Fc区在Fc受体结合和效应功能中起作用，例如调理吞噬、ADCC（抗体依赖的细胞介导的细胞毒性作用）和炎症反应等。

铰链区的功能铰链区在抗体分子的折叠和稳定性中起关键作用，并可以调节抗原结合区的构象和功能。

03抗体的基因组与表达抗体是由B淋巴细胞表面表达的免疫球蛋白，其基因组由多个基因片段组成，包括编码重链和轻链的V、D、J基因片段以及编码恒定区和可变区的C基因片段。

抗体的生物学作用ppt

重链：约450-550个氨基酸残基，分子量约50-75 kD。
N 重链分γ、α、μ、δ和ε链
N
—IgG （IgG 和 IgG ） —IgM （IgM 和 IgM ） —IgA （IgA 和 IgA ） —IgE （IgE 和 IgE ） —IgD （IgD 和 IgD ）
15
四、抗体的其它成分
1、连接链（Join Chain, J 链) 连接多聚体 Ig 的蛋白质，存在于SIgA 和IgM。 SIgA（分泌型 IgA) J链
IgM J链
16
2、分泌片（Secretory piece,SP）只存在于粘膜分泌型IgA中，由上皮细胞合成，防止蛋白酶对IgA的水解。
IgG是唯一可通过胎盘的抗体，在新生儿抗感染中有重要作用。
SIgA可通过分泌片介导穿越粘膜上皮细胞，在粘膜表面抗感染中起作用重要。
27
28
V区活性 C区活性
抗体生物学活性总结
与抗原作特异性结合与具有Fc受体的细胞结合激活补体结合细胞激活吞噬细胞：调理作用
激活NK细胞：ADCC作用激活肥大细胞：超敏反应穿过胎盘和粘膜
获1901年的第一届诺贝尔奖
4
2、证明是球蛋白
证明：抗体是γ球蛋白；但γ球蛋白并非都具有抗体活性
5
二、免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）
指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
与抗体概念的异同。抗体：生物学功能免疫球蛋白：化学结构
Ab
Ig
6
免疫球蛋白存在形式
分泌型（secreted immunoglobulin, sIg ）－抗体
L链具有VL，CL两个功能区。
铰链区：位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。

抗体的结构与功能

抗体的结构与功能抗体是一种由B细胞分泌的蛋白质，也叫免疫球蛋白。

它在人体免疫系统中起着至关重要的作用，能够识别并与病原体结合，从而中和细菌、病毒等致病微生物，清除体内的感染。

抗体的结构与功能是相辅相成的，可以通过一系列特殊的结构特点来发挥其生物学功能。

抗体的结构主要由两个重链和两个轻链组成，这些链之间通过非共价键连接起来，形成抗体的Y形结构。

每个重链和轻链都有可变区和恒定区。

可变区位于抗体分子的抗原结合面上，决定了抗体与抗原结合的特异性。

恒定区则决定了抗体的生物学活性和免疫效应。

可变区的特异性是由V（可变）、D（多样性）和J（连接）基因片段重组而来的。

这种基因重组的机制，使得每个B细胞可以产生非常多的不同的可变区结构，从而能够识别不同的抗原。

当抗原进入人体后，与特异性抗体的可变区发生结合，从而启动机体的免疫应答。

抗体的功能可以分为中和作用、激活效应或调节作用。

其中，中和作用是抗体最重要的功能之一、当特定抗原与抗体结合时，抗体可以直接阻止抗原与宿主细胞的相互作用，从而中和其毒性。

这种抗体媒介的中和作用可以防止微生物侵入宿主细胞，并有助于快速清除微生物。

抗体还能够通过激活效应杀伤病原体。

当抗原与抗体结合时，抗体的恒定区可以与免疫细胞的受体结合，从而激活免疫细胞，如巨噬细胞和自然杀伤细胞，发挥细胞毒作用，清除感染源。

这种非特异性的杀伤效应被称为抗体依赖性细胞毒性（ADCC）。

此外，抗体还可以通过三种可能的机制来调节免疫应答。

一种机制是调节T细胞的活化和功能，从而影响细胞免疫应答。

另一种机制是通过结合到具有调节功能的受体上，抗体可以影响免疫细胞的活性和分化。

最后，抗体还可以通过诱导细胞的凋亡（程序性细胞死亡），来调节机体免疫应答。

总的来说，抗体的结构与功能是密不可分的。

抗体通过其特异性的可变区结合特定的抗原，从而实现中和作用、激活效应和调节作用。

抗体是机体抵抗感染的重要防线，对于疾病预防与治疗具有重要意义。

抗体的结构与功能

抗体的结构与功能抗体是由免疫细胞分泌的一类蛋白质，主要负责识别、结合和中和病原体，从而参与机体的免疫反应。

本文将从抗体的结构和功能两个方面进行详细介绍。

一、抗体的结构：抗体分为四个部分，即两条重链和两条轻链。

重链和轻链之间通过非共价键连接形成一个Y型的分子结构。

每条重链和轻链由连续的多个氨基酸残基组成，包括变量区和恒定区。

1. 变量区（variable region）：位于抗体分子末端，结构上最为多样化的区域。

它包含了抗体识别抗原的部分，形成抗原结合位点（epitope）。

变量区的序列变化决定了抗体的特异性和结合能力。

2. 恒定区（constant region）：位于抗体分子的中部和末端，结构上相对保守。

恒定区决定了抗体的种类（IgG、IgM、IgA、IgE、IgD）和功能。

另外，抗体的一个重要特征是其分子结构中存在两个抗原结合位点（Fab）和一个结合效应位点（Fc）。

3. Fab区（fragment antigen-binding）：包括两个变量区和两个恒定区，由重链和轻链组成。

Fab区通过变量区与抗原结合，从而识别和结合病原体。

4. Fc区（fragment crystallizable）：位于抗体分子的基部，由重链的恒定区形成。

Fc区是抗体的功能部分，通过与细胞表面的Fc受体结合，激活免疫细胞，介导抗体的效应功能。

二、抗体的功能：抗体在免疫反应中起到了多种重要的功能，包括：1.中和作用：抗体可以与细菌、病毒等病原体结合，并阻止其侵入宿主细胞，从而起到中和的作用。

2.激活免疫细胞：抗体的Fc区可以与免疫细胞的Fc受体结合，激活免疫细胞，促进吞噬作用、细胞毒作用和炎症反应等。

3.促进免疫细胞间的相互作用：抗体可以与细胞表面的抗原结合，进而和其他抗体结合形成抗体-抗原复合物，从而促进免疫细胞之间的相互作用。

4.增强适应性免疫：抗体在适应性免疫中起到了重要的作用，能够提高免疫细胞对抗原的识别和清除效率，并参与记忆免疫的形成。

抗体的功能区(图析)

抗体的功能区(图析）：
链内二硫键折叠成球形区称为功能区(domain）约由110个氨基酸组成。

氨基酸的顺序具有高度的同源性.
1、L链功能区:2个，（VL,CL各一个）
2、H链功能区:IgG，IgA，IgD，4个（V区1个,C区3个），IgM,IgE,5个(V区1个,C区4个）
3、功能区的β片层结构:抗体的L链和H链中V区或C区每个功能区的二级结构是反向平行的β片层结构.
4、功能区的作用：
（1）VL和VH是抗原结合的部位。

(2）CL和CH1上具有同种异型的遗传标记。

（3）IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点；IgG借助CH2部分可通过胎盘
（4）CH3或CH4具有结合单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、B细胞、NK细胞Fc段受体的功能，不同的抗体可与不同的细胞结合，产生不同的免疫效应。

5、铰链区
（1）铰链区不是一个独立的功能区,位于CH1与CH2之间;包括H链间二硫键,该区富含脯氨酸,不形成α—螺旋.
（2)当Ab与Ag结合时，铰链区发生扭曲，使Ab的2个抗原结合点更好地与2个抗原决定簇互补。

（3)由于CH2和CH3构型变化,显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。

(4）含有木瓜蛋白酶、胃蛋白酶的水解位点。