抗体的结构与功能PPT课件
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(4)CH2~CH3 — 具有介导IgG通过胎 盘的特性。
(5)CH3(IgG)和CH4(IgE) — 具有 结合包括单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、 B细胞、NK细胞等细胞的Fc段受体的功 能。
来自百度文库、免疫球蛋白的生物学活性
(一)识别并特异性结合抗原——V区的功能
1.抗体分子: 单体(IgG, IgE) --- 2价 二聚体(分泌型IgA) --- 4价 五聚体(IgM) --- 10价(5价)
IgG + 抗原(颗粒性)
FcγR(巨噬细胞)
促吞噬细胞吞噬;
2. ADCC (抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody dependent
cell-mediated cytotoxicity)
IgG + 抗原(靶细胞) Fc γR(NK 细胞) 杀伤靶细胞
(四) 穿过胎盘和粘膜
穿过胎盘:IgG、自然被动免疫、新生儿抗感染。 (IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。是一种重要的自然被动免疫, ) 对于新生儿的抗感染有重要作用。
2. IgA、IgG4、IgE形成聚合物后活化补体替代途径。
(三)结合Fc受体——c区的功能
主要通过IgG/IgE的CH3/CH4功能域与位于不同 细胞上的FcR/FcR结合,介导不同的生物学效应.
1. 调理作用
概念:指抗体、补体等调 理素促进吞噬细胞吞噬细 菌等颗粒性抗原的作用, 包括抗体的调理作用和补 体的联合调理作用。
通过粘膜:分泌型sIgA ,是局部粘膜免疫抗感染的 重要免疫分子。
可变区可分为超变区(h HVR)和骨架区(FR)。
超变区( HVR)/互补决定区( CDR)
在V区中,某些特定位置的氨基酸残基 的组成和排列顺序高度可变,称为 HVR。超变区共同组成Ig 的抗原识别 部位,形成与抗原决定基互补的表位, 也称互补决定区。又是Ig分子独特型 决定簇主要存在的部位。
VL区和VH区各存在3个超变区 (HVR1-3)
Ig与Ag的结合具有高度特异性,必需是超变区与抗 原的空间构象完全吻合。
2. 意义
① 抗毒素中和外毒素 毒性作用;抗病毒抗体对病毒的中和作用。 ② 发生各种体外抗原抗体反应(凝集、沉淀现象),是免疫学诊断的基础。 ③ mIg识别并结合抗原,诱导免疫应答。
(二)激活补体系统——C区的功能
1. IgG1~IgG3和IgM分别通过CH2和CH3激活补体经 典途径;
铰链区:位于CH1和
CH2之间,含丰富的 脯氨酸,易伸展弯曲, 有利于Ig V区与抗原互 补性结合;有利于暴 露补体结合位点;对 蛋白酶敏感。
“T”
“Y”
IgG分子结合抗原前后的构象变化
结合抗原之前
结合抗原之后
Fc段
CH1 C1q
结合位
CH2 点被屏 障
暴露 的 C1q 结合 位点
(四)功能区
Ig分子的H链和L链可通 过链内二硫键折叠成若 干个球形结构,每一个 球形结构由110个氨基 酸组成,具有一定的生 理功能,称为功能区。
抗体的结构与功能
两个基本概念 1.抗体( Ab)功能性概念
定义:机体免疫细胞被抗原激活后,由分化成熟 的终末B细胞--浆细胞合成、分泌的一类能与相应抗原 特异性结合的具有免疫功能的糖蛋白。
抗体主要存在血清中,也存在于如呼吸道粘膜液、肠粘膜液、唾液以及乳 汁等其它体液中。
2.免疫球蛋白( Ig)结构性概念
骨架区(FR) FR1~4 V区HVR以外
的部位,AA替换频率较低的部分,稳 定HVR的结构。
超变区
2. 恒定区( C区)
位于C端,占轻链1/2和重 链3/4或4/5。
在同一种属中,同一类重 链和同一类轻链C区 AA的种 类、排列顺序及构型相对稳 定。
L: CL
H: CH1-CH4
(三)铰链区
天然Ig分子中,重链同类,轻链同型
(二)可变区与恒定区
根据氨基酸排列顺序的不同分为: 可变区(V区):氨基酸组成、排列顺序变化
较大。 恒定区(C区):氨基酸数量、种类、排列顺
序及含糖量都比较稳定。
1. 可变区( V区)
N端重链1/4和轻链1/2 组 成,排列顺序与构型变化很大。 决定与抗原结合的特异性.
1.分类
轻链: VL,CL (2个)
重链: VH,CH1,CH2, CH3(IgG、IgA 和IgD),
多一个CH4(IgM和IgE)
2.功能区的作用
(1)VH和VL —(超变区,互补决定区) 抗原结合部位。
(2)CH1~3和CL —具有同种异型的遗传 标记。
(3)CH2(IgG)、CH3(IgM) — 补体C1q 结合部位,参与活化补体。
免疫球蛋白( IgG) 的结构模式图
(一)重链和轻链
1.重链(H链) 约450~550氨基酸
类:Ig根据重链恒定区抗原性不 同分为 IgM、IgG、 IgA、 IgD IgE五类
许多脊椎动物中只存在IgG
2.轻链( L链) 约214个氨基酸
型:根据轻链恒定区抗原性不同, 分为和型。每个Ig分子的两条轻 链完全相同。
定义:具有抗体活性或化学结构与抗体分子相似 的球蛋白。
Ig与Ab的关系
Ab
Ig
所有的Ab都是Ig,但Ig并非都有抗体活性。
免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
四肽链结构 ,链间二硫 键 连 接 形 成 Ig 分 子 单 体 。
两 条 较 长 重 链 ( H) 和 两条较短轻链(L)。
每条重链和轻链分为氨 基端(N端)和羧基端 (C端)。
(5)CH3(IgG)和CH4(IgE) — 具有 结合包括单核细胞、巨噬细胞、粒细胞、 B细胞、NK细胞等细胞的Fc段受体的功 能。
来自百度文库、免疫球蛋白的生物学活性
(一)识别并特异性结合抗原——V区的功能
1.抗体分子: 单体(IgG, IgE) --- 2价 二聚体(分泌型IgA) --- 4价 五聚体(IgM) --- 10价(5价)
IgG + 抗原(颗粒性)
FcγR(巨噬细胞)
促吞噬细胞吞噬;
2. ADCC (抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(antibody dependent
cell-mediated cytotoxicity)
IgG + 抗原(靶细胞) Fc γR(NK 细胞) 杀伤靶细胞
(四) 穿过胎盘和粘膜
穿过胎盘:IgG、自然被动免疫、新生儿抗感染。 (IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。是一种重要的自然被动免疫, ) 对于新生儿的抗感染有重要作用。
2. IgA、IgG4、IgE形成聚合物后活化补体替代途径。
(三)结合Fc受体——c区的功能
主要通过IgG/IgE的CH3/CH4功能域与位于不同 细胞上的FcR/FcR结合,介导不同的生物学效应.
1. 调理作用
概念:指抗体、补体等调 理素促进吞噬细胞吞噬细 菌等颗粒性抗原的作用, 包括抗体的调理作用和补 体的联合调理作用。
通过粘膜:分泌型sIgA ,是局部粘膜免疫抗感染的 重要免疫分子。
可变区可分为超变区(h HVR)和骨架区(FR)。
超变区( HVR)/互补决定区( CDR)
在V区中,某些特定位置的氨基酸残基 的组成和排列顺序高度可变,称为 HVR。超变区共同组成Ig 的抗原识别 部位,形成与抗原决定基互补的表位, 也称互补决定区。又是Ig分子独特型 决定簇主要存在的部位。
VL区和VH区各存在3个超变区 (HVR1-3)
Ig与Ag的结合具有高度特异性,必需是超变区与抗 原的空间构象完全吻合。
2. 意义
① 抗毒素中和外毒素 毒性作用;抗病毒抗体对病毒的中和作用。 ② 发生各种体外抗原抗体反应(凝集、沉淀现象),是免疫学诊断的基础。 ③ mIg识别并结合抗原,诱导免疫应答。
(二)激活补体系统——C区的功能
1. IgG1~IgG3和IgM分别通过CH2和CH3激活补体经 典途径;
铰链区:位于CH1和
CH2之间,含丰富的 脯氨酸,易伸展弯曲, 有利于Ig V区与抗原互 补性结合;有利于暴 露补体结合位点;对 蛋白酶敏感。
“T”
“Y”
IgG分子结合抗原前后的构象变化
结合抗原之前
结合抗原之后
Fc段
CH1 C1q
结合位
CH2 点被屏 障
暴露 的 C1q 结合 位点
(四)功能区
Ig分子的H链和L链可通 过链内二硫键折叠成若 干个球形结构,每一个 球形结构由110个氨基 酸组成,具有一定的生 理功能,称为功能区。
抗体的结构与功能
两个基本概念 1.抗体( Ab)功能性概念
定义:机体免疫细胞被抗原激活后,由分化成熟 的终末B细胞--浆细胞合成、分泌的一类能与相应抗原 特异性结合的具有免疫功能的糖蛋白。
抗体主要存在血清中,也存在于如呼吸道粘膜液、肠粘膜液、唾液以及乳 汁等其它体液中。
2.免疫球蛋白( Ig)结构性概念
骨架区(FR) FR1~4 V区HVR以外
的部位,AA替换频率较低的部分,稳 定HVR的结构。
超变区
2. 恒定区( C区)
位于C端,占轻链1/2和重 链3/4或4/5。
在同一种属中,同一类重 链和同一类轻链C区 AA的种 类、排列顺序及构型相对稳 定。
L: CL
H: CH1-CH4
(三)铰链区
天然Ig分子中,重链同类,轻链同型
(二)可变区与恒定区
根据氨基酸排列顺序的不同分为: 可变区(V区):氨基酸组成、排列顺序变化
较大。 恒定区(C区):氨基酸数量、种类、排列顺
序及含糖量都比较稳定。
1. 可变区( V区)
N端重链1/4和轻链1/2 组 成,排列顺序与构型变化很大。 决定与抗原结合的特异性.
1.分类
轻链: VL,CL (2个)
重链: VH,CH1,CH2, CH3(IgG、IgA 和IgD),
多一个CH4(IgM和IgE)
2.功能区的作用
(1)VH和VL —(超变区,互补决定区) 抗原结合部位。
(2)CH1~3和CL —具有同种异型的遗传 标记。
(3)CH2(IgG)、CH3(IgM) — 补体C1q 结合部位,参与活化补体。
免疫球蛋白( IgG) 的结构模式图
(一)重链和轻链
1.重链(H链) 约450~550氨基酸
类:Ig根据重链恒定区抗原性不 同分为 IgM、IgG、 IgA、 IgD IgE五类
许多脊椎动物中只存在IgG
2.轻链( L链) 约214个氨基酸
型:根据轻链恒定区抗原性不同, 分为和型。每个Ig分子的两条轻 链完全相同。
定义:具有抗体活性或化学结构与抗体分子相似 的球蛋白。
Ig与Ab的关系
Ab
Ig
所有的Ab都是Ig,但Ig并非都有抗体活性。
免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
四肽链结构 ,链间二硫 键 连 接 形 成 Ig 分 子 单 体 。
两 条 较 长 重 链 ( H) 和 两条较短轻链(L)。
每条重链和轻链分为氨 基端(N端)和羧基端 (C端)。