胰蛋白酶

以N-苯甲酰-L—精氨酸乙酯为底物，用紫外吸 收法进行测定的原理是：BAEE在波长253nm下 的紫外吸收远远弱于苯甲酰L—精氨酸（英文 缩写为BA）。在胰蛋白酶的催化下，随着酯键 的水解，苯甲酰L—精氨酸逐渐增多，反应体 系的紫外吸收宜随之相应增加。
生活应用
碱性蛋白酶是目前市场上流行的洗涤添加剂， 能大幅度提高洗涤去污能力，特别对血渍、汗 渍、奶渍、油渍等蛋白类污垢,具有独特的洗涤 效果。
基本作用
在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。在胰脏 是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。作为 胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的 限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶， 它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基 侧切断。
它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜 蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前 体，起活化作用。是特异性最强的蛋白酶，在 决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少 的工具。
工业应用
工业上用于皮革制造 生丝处理 食品加工
因为可将多肽链水解成寡肽和氨基酸，因此作 为食品加工助剂切割大分子蛋白。
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使用条件 底物浓度10~25%，温度50~60℃，PH值 6.0~8.5，反应时间3~6小时（根据要求可长可 短）添加酶0.03~0.06%（以水解溶液重量计 ）保存：5℃保藏，保质期一年；25℃储存， 酶活保存期至少3个月以上
医学上应用
能使脓、痰液、血凝块等分解、变稀， 易于引流排除，加速创面净化，促进肉 芽组织新生，此外还有抗炎症作用。
胰蛋白酶
Trypsin
生物技术
EC号和来源
胰蛋白酶Trypsin (Parenzyme) 为蛋白酶 的一种
EC3.4.21.4。 牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子
量为23300，活性部位的丝氨酸残基是不 可缺少的丝氨酸蛋白酶。除存在于脊椎 动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲蛄、 放线菌等范围广泛的生物体中。
临床上用于脓胸、血胸、外科炎症、溃 疡、创伤性损伤、瘘管等所产生的局部 水肿、血肿及脓肿等。
喷雾吸入，用于呼吸道疾病。 也可用于治疗毒蛇咬伤。 还常用于动物细胞培养前对组织的处理。
胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白 水解酶。中国药品标准规定按干燥品计算，每 1mg 的效价不得少于2500单位。 由牛、羊、 猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶，只断裂赖 氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。白色或 米黄色结晶性粉末。溶于水，不溶于乙醇、甘 油、氯仿和乙醚。分子量24 000，pI 10.5， 最适pH值7.8～8.5左右。pH>9.0不可逆失活。 Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机 磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活 性有强烈抑制。临床用于抗炎消肿
适应条件
胰蛋白酶的作用是使细胞间的蛋白质水解从而使细胞wenku.baidu.com离散。不同的组织或者细胞对胰酶的作用反应不一样 。
胰酶分散细胞的活性还与其浓度、温度和作用时间有 关，在 pH 为 8.0 、温度为 37℃ 时，胰酶溶液的作用 能力最强。
使用胰酶时，应把握好浓度、温度和时间，以免消化 过度造成细胞损伤。因 Ca2+ 、 Mg2+ 和血清、蛋白 质可降低胰酶的活性，所以配制胰酶溶液时应选用不 含 Ca2+ 、 Mg2+ 的 BSS ，如： D-Hanks 液。终止 消化时，可用含有血清培养液或者胰酶抑制剂终止胰 酶对细胞的作用。
识别序列
胰蛋白酶水解精氨酸或赖氨酸的羧基和 别的氨基酸形成的肽键
蛋白质水解酶，能选择地水解蛋白质中 由赖氨酸或精氨酸的羧基所构成的肽链， 能消化溶解变性蛋质，对未变性的蛋白 质无作用
酶活力
胰蛋白酶活力单位的定义规定为：以BAEE为底 物反应液pH8.0，25℃，反应体积3.0ml，光径 1厘米的条件下，测定A253，每分钟使A253 增加0.001，反应液中所加入的酶量为一BAEE 单位。