《酶工程基本原理》PPT课件
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第四章酶工程酶的提取与分离纯化ppt课件
在生物大分子制备中最常用的几种沉淀方法： ⑴中性盐沉淀（盐析法） ⑵有机溶剂沉淀 ⑶选择性沉淀（热变性和酸碱变性） ⑷等电点沉淀 ⑸有机聚合物沉淀
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
脂类
蛋白质(6% ~ 8%) 蛋白质
脂类(8.5% ~ 13.5%)
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
细菌细胞壁的结构
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
蛋白质溶解度与盐浓度之间的关系：
loSg loS0 g K sI
I：离子强度，I = 1/2∑MZ2；M：离子浓度（mol/L）； Z：离子价数
S：离子强度为I时的蛋白质的溶解度（g/L） S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度（g/L） Ks：盐析常数，是与蛋白质和盐种类有关的特性常数。
b. 添加固体硫酸铵
适用于：蛋白质溶液原来体积已经很大，而要 达到的盐浓度又很高时。
实际使用时，可直接查表 （各种饱和度下 需加固体硫酸铵的量）。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
3. 化学法 应用各种化学试剂与细胞膜作用，
使细胞膜结构改变或破坏。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
脂类
蛋白质(6% ~ 8%) 蛋白质
脂类(8.5% ~ 13.5%)
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
细菌细胞壁的结构
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
蛋白质溶解度与盐浓度之间的关系：
loSg loS0 g K sI
I：离子强度，I = 1/2∑MZ2；M：离子浓度（mol/L）； Z：离子价数
S：离子强度为I时的蛋白质的溶解度（g/L） S0：离子强度为0时蛋白质的溶解度（g/L） Ks：盐析常数，是与蛋白质和盐种类有关的特性常数。
b. 添加固体硫酸铵
适用于：蛋白质溶液原来体积已经很大，而要 达到的盐浓度又很高时。
实际使用时，可直接查表 （各种饱和度下 需加固体硫酸铵的量）。
从使用情况来看，闭胸式的使用比较 广泛。 敞开式 盾构之 中有挤 压式盾 构、全 部敞开 式盾构 ，但在 近些年 的城市 地下工 程施工 中已很 少使用 ，在此 不再说 明。
3. 化学法 应用各种化学试剂与细胞膜作用，
使细胞膜结构改变或破坏。
《酶工程基本原理》课件
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降低杂质含量：通过优化分离纯化 技术，降低杂质含量，提高酶的纯 度
提高酶的稳定性：通过优化分离纯 化技术，提高酶的稳定性，延长酶 的保存时间
酶的生产与制备技 术
酶的生产方式
微生物发酵法：通过微生 物发酵产生酶
植物提取法：从植物中提 取酶
动物提取法：从动物中提 取酶
化学合成法：通过化学合 成产生酶
基因工程法：通过基因工 程产生酶
酶固定化技术：将酶固定 在载体上，提高酶的稳定 性和活性
酶的固定化技术
固定化酶的定义：将酶固定在载体上，使其保持活性并可重复使用的技 术 固定化酶的优点：提高酶的稳定性、可重复使用、降低成本
固定化酶的种类：吸附法、交联法、共价结合法等
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温度：酶的活性随温 度升高而增加，但超 过一定温度会失活
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pH值：酶的活性随 pH值变化而变化， 通常存在最适pH值
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离子强度：高离子强 度可能影响酶的活性， 导致酶失活
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酶浓度：酶的活性随 酶浓度增加而增加， 但超过一定浓度后不 再增加
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底物浓度：底物浓度 对酶的活性有影响， 通常存在最适底物浓 度
生物能源：用于生物燃料、 生物发电等领域
生物材料：用于生物材料合 成、生物材料改性等领域
酶的分类与性质
酶的分类
按照酶的来源分类： 动物酶、植物酶、 微生物酶
按照酶的催化反应 类型分类：氧化还 原酶、水解酶、转 移酶、裂解酶、异 构酶、连接酶
按照酶的活性中心 分类：金属酶、非 金属酶
按照酶的催化反应 机制分类：单酶、 多酶、复合酶
酶在食品加工中 的应用：酶在食 品加工中主要用 于提高食品品质 和营养价值，如 酶在食品发酵、 食品加工、食品 保鲜等方面的应 用。
酶工程原理及应用.ppt
按操作方式区分 分批式反应(batch ) 连续式反应(continuous ) 流加分批式反应(feeding batch )
混合形式 连续搅拌罐反应器（Continuous Stirred Tank Reactor, CSTR） 分批搅拌罐反应器（Batch Stirred Tank Reactor, BSTR）
用于固定化酶催化反应的膜反应器是将酶固定在具有一定孔径的多孔 薄膜中，而制成的一种生物反应器。
膜反应器可以制成平板型、螺旋型、管型、中空纤维型、转盘型等多 种形状。常用的是中空纤维反应器。
1）平板状或螺旋状反应器 特点： • 压力降小； • 膜面积清晰； • 放大容易 。 • 单位体积催化剂有效面积小。
2）转盘型反应器 以包埋法为主，制备成固定化酶凝胶薄板（成型
为圆盘状或叶片状），然后装配在转轴上，并把整个 装置浸在底物溶液中，更换催化剂方便。
有立式和卧式两种，卧式适用于需氧反应或产物 有挥发性物，广泛应用于水处理装置。
3）空心酶管反应器 酶固定在细管的内壁上，底物溶液流经细管时，只有与
管壁接触的部分进行酶反应。管内径1mm，管内流动属于层 流。多与自动分析仪等组装在一起，用于定量分析。
第七章 酶反应器
Go 1、什么是酶反应器 Go 2、理想的酶反应器的要求 Go 3、各种酶反应器的特点 Go 4、酶反应器的选择和使用 Go 5、酶反应器的设计
7.1 什么是酶反应器
酶和固定化酶在体外进行催化反应时，都必需在一定的反应容器中 进行，以便控制酶催化反应的各种条件和催化反应的速度。
用于酶进行催化反应的容器及其易, 剪切力小，物质与热量的传 递效率高，是有气体参与的酶催化反应中常用的一种反应器。例如 氧化酶催化反应需要供给氧气，羧化酶的催化反应需要供给二氧化 碳等。
混合形式 连续搅拌罐反应器（Continuous Stirred Tank Reactor, CSTR） 分批搅拌罐反应器（Batch Stirred Tank Reactor, BSTR）
用于固定化酶催化反应的膜反应器是将酶固定在具有一定孔径的多孔 薄膜中，而制成的一种生物反应器。
膜反应器可以制成平板型、螺旋型、管型、中空纤维型、转盘型等多 种形状。常用的是中空纤维反应器。
1）平板状或螺旋状反应器 特点： • 压力降小； • 膜面积清晰； • 放大容易 。 • 单位体积催化剂有效面积小。
2）转盘型反应器 以包埋法为主，制备成固定化酶凝胶薄板（成型
为圆盘状或叶片状），然后装配在转轴上，并把整个 装置浸在底物溶液中，更换催化剂方便。
有立式和卧式两种，卧式适用于需氧反应或产物 有挥发性物，广泛应用于水处理装置。
3）空心酶管反应器 酶固定在细管的内壁上，底物溶液流经细管时，只有与
管壁接触的部分进行酶反应。管内径1mm，管内流动属于层 流。多与自动分析仪等组装在一起，用于定量分析。
第七章 酶反应器
Go 1、什么是酶反应器 Go 2、理想的酶反应器的要求 Go 3、各种酶反应器的特点 Go 4、酶反应器的选择和使用 Go 5、酶反应器的设计
7.1 什么是酶反应器
酶和固定化酶在体外进行催化反应时，都必需在一定的反应容器中 进行，以便控制酶催化反应的各种条件和催化反应的速度。
用于酶进行催化反应的容器及其易, 剪切力小，物质与热量的传 递效率高，是有气体参与的酶催化反应中常用的一种反应器。例如 氧化酶催化反应需要供给氧气，羧化酶的催化反应需要供给二氧化 碳等。
《酶工程》课件-酶的应用
转移酶类
催化基团转移反应， 如转氨酶、磷酸酶 等。
合成酶类
催化特定化合物的 合成，如谷氨酰胺 合成酶等。
酶的特性
高效性
酶的催化效率比非酶促反应高 出很多，能显著缩短反应时间
。
专一性
一种酶通常只能催化一种或一 类化学反应。
不稳定性
在高温、强酸、强碱等极端条 件下，酶的活性会受到破坏。
活性可调节性
通过调节酶的浓度、反应条件 等，可以控制酶促反应的速度
。
酶的活性与稳定性
温度对酶活性的影响
大多数酶在低温下活性降低，而在适宜温度 下活性最高，温度过高会使酶失活。
抑制剂对酶活性的影响
有些物质可以抑制酶的活性，从而减缓或阻 止酶促反应的进行。
pH对酶活性的影响
大多数酶在一定的pH范围内活性最高，超 出这个范围酶的活性会降低或失活。
激活剂对酶活性的影响
有些物质可以增强酶的活性，从而加快酶促 反应的速度。
04
酶的应用
酶在医药领域的应用
药物生产
酶可用于合成药物，如抗 生素、抗癌药物等，具有 高效、环保的特点。
诊断试剂
酶作为生物催化剂，可用 于制备诊断试剂，如酶联 免疫试剂盒等，用于疾病 检测。
生物治疗
酶可用于基因治疗、细胞 治疗等领域，通过调控基 因表达或促进细胞生长来 治疗疾病。
酶在食品工业中的应用
THANKS
感谢观看
酶工程面临的挑战与解决方案
酶的稳定性问题
针对酶稳定性差的问题，可以通过蛋白质工程手段对酶进行改造，提高其热稳定性和化学稳定性 。
酶的生产成本问题
通过基因工程技术，实现酶的高效表达和大规模生产，降低生产成本。同时，探索新型的酶生产 方式，如利用微生物发酵或植物细胞培养等。
酶工程说精品PPT课件
3.4解决办法:
基于以上重点及难点，我们从教学模式、策略、手段和 方法等多方面着手寻求解决方法，在减少课内学时的同时 ，仍然能保证良好的教学效果。例如：对于 “ 各种酶分 离纯化技术及组合 ” 的难点问题，可以采用分组收集资 料、讨论等形式，按照分离纯化技术的特点分成若干专题 小组，各小组从课内外收集相关原理、规律进行主题研究 。让学生学会发现问题、提出问题和解决问题。然后在专 题研讨和交流的基础上，教师通过启发式教学，帮助学生 总结提炼共性方面的知识，通过知识的再加工使学生对抽 象原理的领悟更为透彻；
1.酶的分子修饰 (4 学时 ) ； 2.固定化技术 (3-4 学时 ) ； 3.酶的非水相催化 (2-3 学时 ) ； 4.酶反应器 (2 学时 ) ； 5.酶与现代食品工业 (2-3 学时 ) ； 6.酶与医药工业 (2-3 学时 ) ； 7.酶与绿色化工制造工业 (2-3 学时 ) ； 8.酶与环境保护 (2 学时 ) 。
教学考核
10%
平时成绩：
到课率，课堂表 现，学生遵守纪律 以及上课积极参与 情况。
30%
过程性考核：
操作熟练程度、 团队协作能力、吃 苦耐劳精神等。
60%
期末考试：
理论加技能综合 水平的考核。（理 论：技能=1：1）
6.教学条件
6.1教学团队—软件条件 近5年来，全系教师获地厅级以上科研成果奖 30余项，其中省级一等奖5项，二等奖10项，三 等奖25项，获省教育厅教改教学成果奖7项；通 过省级科研成果鉴定20项，省级教学成果鉴定10 项。全系教师在全国CN刊物上发表论文120余篇 ，其中核心期刊50余篇，英文期刊1篇，SCI1篇 ；参编出版论著、教材50余部。
4.教学实施
4.1教学模式
酶工程第一章酶学基础知识PPT课件
酶的生物合成是一个复杂的过程，需要多种酶的参 与和调控。这些酶的作用包括提供能量、合成原料 、修饰和加工等，以确保酶的正确合成和功能。
酶的生产方式
01 02
微生物发酵
通过微生物发酵生产酶是一种常见的方法。不同微生物具有不同的代谢 途径和酶系，可以产生不同类型的酶。通过选择适当的微生物和发酵条 件，可以大规模生产酶。
酶的分离纯化
通过各种分离纯化技术手段，从生物材料中 提取和纯化酶。
酶的改造
通过基因工程技术手段对酶进行改造，以提 高酶的催化效率和稳定性。
酶的固定化
将游离酶或细胞固定在特定载体上，实现酶 的重复利用和连续化生产。
酶的生产与应用
通过生物工程技术手段实现酶的工业化生产， 并将其应用于各个领域。
酶工程的应用领域
1980年代
随着分子生物学和生物工程技术的迅速发展，酶 工程领域取得了重大突破，实现了酶的大规模生 产和应用。
02
酶的结构与功能
酶的活性中心
02
01
03
酶的活性中心是酶分子中与底物结合并催化反应的区 域，通常由少数几个氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在空间结构上相互接近，形成一个凹 陷的空腔，能够与底物特异结合。
酶的活性中心具有催化作用，能够降低反应的活化能 ，加速化学反应速率。
酶的专一性
酶的专一性是指酶只能催化一 种或一类化学反应的性质。
酶的专一性分为绝对专一性和 相对专一性，绝对专一性是指 酶只催化一种底物反应，相对 专一性是指酶对底物的结构有 一定选择性。
酶的专一性是由酶的活性中心 决定的，活性中心的空间结构 和化学组成决定了酶对底物的 选择性。
03
拓展酶的应用领域，将酶应用 于生物医药、食品工业、纺织 工业等领域，提高产品质量和 降低环境污染。
酶的生产方式
01 02
微生物发酵
通过微生物发酵生产酶是一种常见的方法。不同微生物具有不同的代谢 途径和酶系，可以产生不同类型的酶。通过选择适当的微生物和发酵条 件，可以大规模生产酶。
酶的分离纯化
通过各种分离纯化技术手段，从生物材料中 提取和纯化酶。
酶的改造
通过基因工程技术手段对酶进行改造，以提 高酶的催化效率和稳定性。
酶的固定化
将游离酶或细胞固定在特定载体上，实现酶 的重复利用和连续化生产。
酶的生产与应用
通过生物工程技术手段实现酶的工业化生产， 并将其应用于各个领域。
酶工程的应用领域
1980年代
随着分子生物学和生物工程技术的迅速发展，酶 工程领域取得了重大突破，实现了酶的大规模生 产和应用。
02
酶的结构与功能
酶的活性中心
02
01
03
酶的活性中心是酶分子中与底物结合并催化反应的区 域，通常由少数几个氨基酸残基组成。
这些氨基酸残基在空间结构上相互接近，形成一个凹 陷的空腔，能够与底物特异结合。
酶的活性中心具有催化作用，能够降低反应的活化能 ，加速化学反应速率。
酶的专一性
酶的专一性是指酶只能催化一 种或一类化学反应的性质。
酶的专一性分为绝对专一性和 相对专一性，绝对专一性是指 酶只催化一种底物反应，相对 专一性是指酶对底物的结构有 一定选择性。
酶的专一性是由酶的活性中心 决定的，活性中心的空间结构 和化学组成决定了酶对底物的 选择性。
03
拓展酶的应用领域，将酶应用 于生物医药、食品工业、纺织 工业等领域，提高产品质量和 降低环境污染。
酶工程精品PPT课件
工业生物技术 （生物催化）
动力学 反应工程 反应器设计
采矿
药物 食品、营养 动物饲料 植物保护 造纸和纸浆 化学品
以生物催化法合成的主要产 品
产品名称
产量
丙烯酰胺
10万吨/年
聚乳酸
1.3万吨/年
阿斯巴甜
2万吨/年
生物柴油与汽油
1000万吨/年
抗菌素中间体6－APA
0.9万吨/年
趋势判断和需求分析
开发生物催化剂：催化性能更好、更快，成本更低 开发生物催化剂工具合：催化反应更广泛，功能更多
样 改善性能: 稳定性, 活性，溶剂兼容性 开发分子模型: 新酶的快速重新设计 创造新技术: 用于新生物催化剂的开发
生物催化剂工程技术瓶颈
对生物催化剂作用机理缺乏深入的认识 对次级代谢产物代谢途径（包括途径间相互关系）缺
新兴、前沿学科往往在学科交叉中产生
生物技术的具体应用
生物技术
医药生物技术 农业生物技术 工业生物技术 环境生物技术 材料生物技术
。 。 。 。
生物技术产业化的三个浪潮
医药生物技术 农业生物技术 工业生物技术
医药生物技术产业
1982年重组人胰岛素上市 至2000年已有基于48种重组蛋白的117种基因工程
乏理解 细胞工程化的方法十分有限（即代谢工程） 生产酶和辅因子的成本过高
当前生物催化的研究热点
新酶或已有酶的新功能的开发 根据已有底物开发新的酶反应 利用突变或定向进化技术改善生物催化剂性能 利用重组DNA技术大规模生产生物催化剂 利用有机溶剂或共溶剂开发新的反应体系 体内或体外合成的多酶体系 克服底物和产物抑制 精细化工品或医药合成技术的放大 辅因子再生 生物催化剂的修饰
生物催化剂的固定化
2酶工程酶学基础PPT课件
COOH
丙酮酸
D－乳酸
.
31
绝对专一性
绝对专一性的另一个典型例子是天门冬氨酸氨裂合酶 [ EC 4.3.1.1 ] ,此酶仅 仅作用于L-天门冬氨酸，经过脱氨基作用生成延胡索酸（反丁烯二酸）及其 逆反应：
COOH
|
CH2
HOOC－C－H
|
天门冬氨酸氨裂合酶
||
H－C－NH2 ============= |
直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
.
25
.
26
.
27
.
28
四、酶催化作用的特点
与非酶催化剂相比，酶具有如下显著特性 1、催化专一性强 2、催化作用效率高 3、催化作用条件温和
.
29
1.酶的催化专一性强
一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进 行某种类型的反应
.
7
第 3 大类，水解酶(Hydrolases)
催化各种化合物加水分解的酶称为水解酶。其反应通 式为：
AB ＋ H2O ＝ AOH ＋ BH 该大类酶的系统命名是先写底物名称，再写发生水解 作用的化学键位置，后面加上“水解酶”，例如，核 苷酸磷酸水解酶，表明该酶催化反应的底物是核苷酸， 水解反应发生在磷酸酯键上。
该大类酶的系统命名为“底物-裂解的基团-裂合酶”，如 L-谷氨 酸 1-羧基-裂合酶，表明该酶催化L-谷氨酸在 1-羧基位置发生裂 解反应。
推荐名是在裂解底物名称后面加上“脱羧酶” （ decarboxylase）、“醛缩酶”（aldolase）、“脱水酶” （dehydratase）等，在缩合反应方向更为重要时，则用“合 酶”( synthase) 这一名称。如谷氨酸脱羧酶（L-谷氨酸 ＝ γ-氨 基丁酸 ＋ CO2），苏氨酸醛缩酶（ L-苏氨酸＝ 甘氨酸 ＋ 乙 醛），柠檬酸脱水酶（ 柠檬酸 ＝ 顺乌头酸 ＋ 水），乙酰乳酸 合酶（ 2-乙酰乳酸 ＋ CO2 ＝ 2-丙酮酸）。
《酶工程基本原理》PPT课件
剂类似，酶在催化反应时，其本身不发生化学改变，
只是催化反应的进行，此外，酶在催化反应时，仅改
变反应速度，并不改变反应的平衡。酶催化反应的动
力学机理是降低反应的活化能。
酶与一般催化剂的共性
1.用量少，催化效率高
2.不改变化学反应的平衡点
3.可降低反应的活化能
例如：乳酸脱氢酶(Lactate dehydrogenase EC 1.1.1.27)催化丙酮 酸生成L-乳酸而D－乳酸脱氢酶(EC 1.1.1.28)却只能催化催化丙 酮酸生成D-乳酸
★
机制
胰凝乳蛋白酶反应的详细
第一阶段： 酰化
Ser195--OH 中的 氧攻击肽 键的羰基 碳 （ 共 价 催 化），酶的His57咪唑H+与底物中的-NH形成氢键 （酸碱催化），形成四联体过渡态（Ser195—O-、 底物的羰基C、底物的-NH、His的咪唑H+ ），肽 键断裂，氨基产物释放，底物的羧基部分酯化到 Ser195的羟基上。
酶催化反应模型
S
P
微产 摩物
生 成 量
d[s] d[p]
V= ─── = ───
dt
dt
K
P
/
酶促反应进行时间/min
CH2.2 酶催化反应的动力学
（2.底物浓度对反应速度的影响）
2.1 Michaelis-Menten迅速平衡学说 及Henri-Michaelis-Mentwen方程
单底物酶促反应模型:
别构部位结合的配体不是底物，而是一个调节酶活性的效应物。
CH 2.1 酶的结构和功能
( 2. 酶催化专一性基本学说 )
2.1 锁钥学说(lock and key theory) 1894年，E.Fisher提出酶与底物作用的锁钥学说，
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[3] 酶学(Enzymology)奠基:在Kuhne 之后, Buchner兄弟从事了从 破碎酵母细胞提取酶的研究, 获得了能转化糖产生乙醇的粗酶. 此后便开始了从酶的提取、酶的性质、酶催化反应等开始了酶的 研究。形成了初步的新兴学科。
在酶催化理论方面：
[1] 1894年，E.Fisher提出酶与底物作用的锁钥学说
CH 1 绪 论
CH 1.1 酶的基本概念 1 酶是蛋白质 2 酶具有催化活性 3 酶催化反应具有专一性和高效性
CH 1.2 酶工程及其主要研究内容 CH 1.3 酶的历史沿革
酶的特性
一.酶与一般催化剂的共性
1.用量少，催化效率高 2.不改变化学反应的平衡点 3.可降低反应的活化能
二 .酶与一般催化剂的区别—酶的特性
次动摇了酶是蛋白质的概念。（Ribozyme）
但蛋白质化学研究与其催化原理及其酶蛋白功能研究始终
是互相促进、相互渗透的。
CH 1.3 酶的历史沿革
2 酶工程的发展历程
[1] 酶工程研究的奠基：以工业化酶制剂生产为主要内容的酶工程 雏形阶段（50年代）；
[2] 酶固定化技术和细胞固定化技术研究始于60年代； [3] 70年代基因工程崛起，将酶工程技术研究引向深入并赋予了新
绝对专一性是指一种酶只能催化一种底物进行一种反应，底
物的分子结构、空间构型及构象的不同都表现出专一性。
酶与一般催化剂的专一性/绝对专一性）
（特异性 ）立体异构专一性(几何异构/旋光异构)
3.不稳定性（要求温和的反应条件）
4.可调控性
相对专一性是指一种能够催化一类结构相似的物质进行相同类型的
CH 1.3 酶的历史沿革
1 酶学研究简史
[1] 酶的发现: 尽管我国早在4000多年前就朴素地应用了酶, 但真 正对酶的认识还是1833年Payen 和 Person 首先从酒精发酵物中 提取到一种活性物质, 发现能够促进淀粉分解(发现了淀粉酶);
[2] 酶(Enzyme)的提出: 继Payen 和Person之后, 德国的Kuhne进一 步深入研究了酶,并提出Enzyme这个名词; enzyme 是希腊文,原 意是指“在酵母中” 我们翻译成酶, 日本译成酵素.
剂类似，酶在催化反应时，其本身不发生化学改变，
只是催化反应的进行，此外，酶在催化反应时，仅改
变反应速度，并不改变反应的平衡。酶催化反应的动
力学机理是降低反应的活化能。
酶与一般催化剂的共性
1.用量少，催化效率高
2.不改变化学反应的平衡点
3.可降低反应的活化能
例如：乳酸脱氢酶(Lactate dehydrogenase EC 1.1.1.27)催化丙酮 酸生成L-乳酸而D－乳酸脱氢酶(EC 1.1.1.28)却只能催化催化丙 酮酸生成D-乳酸
一般情况下，一个结构完整的酶包括蛋白质 和非蛋白质两部分，蛋白质部分称为辅基酶蛋白，非 蛋白质部分称为辅助因子，辅基酶蛋白和辅助因子构 成一个全酶。辅助因子的化学本质因不同的酶而不同 ，它可以是小分子量的有机化合物，也可以是无机矿 物质离子。
2 酶具有催化活性
酶是一种生物催化剂，在催化活性上与无机催化
[2] 1913 年，Michaelis Menton提出了快速平衡学 说，
建立了AN酶促反应模型， 推导出了酶促反应
动力学
方程——米氏方程。
[3] 1925年，Briggs和Handane ，建立了恒态学说， 并
对米氏方程的修正。
[4] 1958年，Koshland提出了诱导契合学说
在酶蛋白化学的研究方面
[1] 1926年，Sumner首次获得了脲酶结晶，证实了酶的
化学本质是蛋白质——21年后获得了诺贝尔奖。
[2] 1963年搞清了牛胰核糖核酸酶A的一级结构；
[3] 1965年报道了鸡卵清溶菌酶的三维结构；
[4] 1969年首次利用单一氨基酸人工合成核糖核酸酶获
得成功
[5] 1982年Cech小组发现了rRNA具有催化功能，第一
反应，主要是对某一化学键的专一性。
例如：胰蛋白酶 (Trypsin EC 3.4.31.4) 催化含有赖氨酸或精氨酸羰基
的肽键的水解反应，凡是具有含赖氨酸或精氨酸羰基酰胺键的底物都能被此
酶催化水解。
CH 1.2 酶工程及其主要研究内容
1 生物工程（Biotechnology）：又叫生物工艺学，是20世纪70年代 开始提出的一个高新技术名词，是指以遗传工程技术为先导的将 生物技术与化学工艺、工程相结合并产业化应用的技术领域。包 括四大分支领域：遗传工程、细胞工程、发酵工程和酶工程。
1.高效性 2.专一性 结构专一性（相对专一性/绝对专一 性） （特异性 ）立体异构专一性(几何异构/旋光异构) 3.不稳定性（要求温和的反应条件） 4.可调控性
CH 1.1 酶的基本概念
1 酶是蛋白质
酶的化学本质是蛋白质，这一点是被生物化学 所证明了的，研究酶的化学本质，可用研究蛋白质的 方法进行研究；
CH 乳酸脱氢酶 C =O COOH NADH NAD+
CH H－C－OH
COOH
CH D—乳酸脱氢酶 C =O COOH NADH NAD+
CH HO－C－H
COOH
3 酶催化反应具有专一性和高效性
酶作为生物催化剂，其催化反应的专一性远远超过无机催化
剂，根据酶的专一化程度，可分为绝对专一性和相对专一性。
酶工程
主要参考书:
1 酶工程，郭 勇 主编，高等学校轻工专业试用教材，中国轻 工业出版社；
2 酶工程，罗贵 主编，化学工业出版社； 3 蛋白质分子结构，阎隆飞主编，清华大学出版社； 4 应用酶学导论，禹邦超编著， 华中师范大学出版社； 5 酶学， 邹国林主编，武汉大学出版社； 6 酶在食品加工中的应用，[E]李雁群译，中国轻工业出版社；
2 酶工程（Enzyme Engineering）：是酶学研究与其应用工程结合 形成的一门新的技术领域；是酶学、微生物学的基本原理与化学 工程技术有机结合、相互渗透形成的边缘学科。 包括上游工程和下游工程：前者包括酶的产生和酶制剂制备； 后者主要包括酶固定化技术、酶修饰技术和生物反应器。 （1）上游技术： （2）下游技术：
在酶催化理论方面：
[1] 1894年，E.Fisher提出酶与底物作用的锁钥学说
CH 1 绪 论
CH 1.1 酶的基本概念 1 酶是蛋白质 2 酶具有催化活性 3 酶催化反应具有专一性和高效性
CH 1.2 酶工程及其主要研究内容 CH 1.3 酶的历史沿革
酶的特性
一.酶与一般催化剂的共性
1.用量少，催化效率高 2.不改变化学反应的平衡点 3.可降低反应的活化能
二 .酶与一般催化剂的区别—酶的特性
次动摇了酶是蛋白质的概念。（Ribozyme）
但蛋白质化学研究与其催化原理及其酶蛋白功能研究始终
是互相促进、相互渗透的。
CH 1.3 酶的历史沿革
2 酶工程的发展历程
[1] 酶工程研究的奠基：以工业化酶制剂生产为主要内容的酶工程 雏形阶段（50年代）；
[2] 酶固定化技术和细胞固定化技术研究始于60年代； [3] 70年代基因工程崛起，将酶工程技术研究引向深入并赋予了新
绝对专一性是指一种酶只能催化一种底物进行一种反应，底
物的分子结构、空间构型及构象的不同都表现出专一性。
酶与一般催化剂的专一性/绝对专一性）
（特异性 ）立体异构专一性(几何异构/旋光异构)
3.不稳定性（要求温和的反应条件）
4.可调控性
相对专一性是指一种能够催化一类结构相似的物质进行相同类型的
CH 1.3 酶的历史沿革
1 酶学研究简史
[1] 酶的发现: 尽管我国早在4000多年前就朴素地应用了酶, 但真 正对酶的认识还是1833年Payen 和 Person 首先从酒精发酵物中 提取到一种活性物质, 发现能够促进淀粉分解(发现了淀粉酶);
[2] 酶(Enzyme)的提出: 继Payen 和Person之后, 德国的Kuhne进一 步深入研究了酶,并提出Enzyme这个名词; enzyme 是希腊文,原 意是指“在酵母中” 我们翻译成酶, 日本译成酵素.
剂类似，酶在催化反应时，其本身不发生化学改变，
只是催化反应的进行，此外，酶在催化反应时，仅改
变反应速度，并不改变反应的平衡。酶催化反应的动
力学机理是降低反应的活化能。
酶与一般催化剂的共性
1.用量少，催化效率高
2.不改变化学反应的平衡点
3.可降低反应的活化能
例如：乳酸脱氢酶(Lactate dehydrogenase EC 1.1.1.27)催化丙酮 酸生成L-乳酸而D－乳酸脱氢酶(EC 1.1.1.28)却只能催化催化丙 酮酸生成D-乳酸
一般情况下，一个结构完整的酶包括蛋白质 和非蛋白质两部分，蛋白质部分称为辅基酶蛋白，非 蛋白质部分称为辅助因子，辅基酶蛋白和辅助因子构 成一个全酶。辅助因子的化学本质因不同的酶而不同 ，它可以是小分子量的有机化合物，也可以是无机矿 物质离子。
2 酶具有催化活性
酶是一种生物催化剂，在催化活性上与无机催化
[2] 1913 年，Michaelis Menton提出了快速平衡学 说，
建立了AN酶促反应模型， 推导出了酶促反应
动力学
方程——米氏方程。
[3] 1925年，Briggs和Handane ，建立了恒态学说， 并
对米氏方程的修正。
[4] 1958年，Koshland提出了诱导契合学说
在酶蛋白化学的研究方面
[1] 1926年，Sumner首次获得了脲酶结晶，证实了酶的
化学本质是蛋白质——21年后获得了诺贝尔奖。
[2] 1963年搞清了牛胰核糖核酸酶A的一级结构；
[3] 1965年报道了鸡卵清溶菌酶的三维结构；
[4] 1969年首次利用单一氨基酸人工合成核糖核酸酶获
得成功
[5] 1982年Cech小组发现了rRNA具有催化功能，第一
反应，主要是对某一化学键的专一性。
例如：胰蛋白酶 (Trypsin EC 3.4.31.4) 催化含有赖氨酸或精氨酸羰基
的肽键的水解反应，凡是具有含赖氨酸或精氨酸羰基酰胺键的底物都能被此
酶催化水解。
CH 1.2 酶工程及其主要研究内容
1 生物工程（Biotechnology）：又叫生物工艺学，是20世纪70年代 开始提出的一个高新技术名词，是指以遗传工程技术为先导的将 生物技术与化学工艺、工程相结合并产业化应用的技术领域。包 括四大分支领域：遗传工程、细胞工程、发酵工程和酶工程。
1.高效性 2.专一性 结构专一性（相对专一性/绝对专一 性） （特异性 ）立体异构专一性(几何异构/旋光异构) 3.不稳定性（要求温和的反应条件） 4.可调控性
CH 1.1 酶的基本概念
1 酶是蛋白质
酶的化学本质是蛋白质，这一点是被生物化学 所证明了的，研究酶的化学本质，可用研究蛋白质的 方法进行研究；
CH 乳酸脱氢酶 C =O COOH NADH NAD+
CH H－C－OH
COOH
CH D—乳酸脱氢酶 C =O COOH NADH NAD+
CH HO－C－H
COOH
3 酶催化反应具有专一性和高效性
酶作为生物催化剂，其催化反应的专一性远远超过无机催化
剂，根据酶的专一化程度，可分为绝对专一性和相对专一性。
酶工程
主要参考书:
1 酶工程，郭 勇 主编，高等学校轻工专业试用教材，中国轻 工业出版社；
2 酶工程，罗贵 主编，化学工业出版社； 3 蛋白质分子结构，阎隆飞主编，清华大学出版社； 4 应用酶学导论，禹邦超编著， 华中师范大学出版社； 5 酶学， 邹国林主编，武汉大学出版社； 6 酶在食品加工中的应用，[E]李雁群译，中国轻工业出版社；
2 酶工程（Enzyme Engineering）：是酶学研究与其应用工程结合 形成的一门新的技术领域；是酶学、微生物学的基本原理与化学 工程技术有机结合、相互渗透形成的边缘学科。 包括上游工程和下游工程：前者包括酶的产生和酶制剂制备； 后者主要包括酶固定化技术、酶修饰技术和生物反应器。 （1）上游技术： （2）下游技术：