《生物化学》考试大纲
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。
2020年(生物科技行业)生物化学考试大纲(博士)
（生物科技行业）生物化学考试大纲(博士)生物化学考试大纲(博士)参考书：1《生物化学》（第3版）（上、下册）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，高等教育出版社。
2《生物大分子的结构和功能》陈惠黎，李茂深，朱运松主编，上海医科大学出版社，1999。
壹、要求掌握的内容基本内容：掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能；掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)；掌握遗传信息传递的化学基础，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。
综合运用：结构、功能和代谢调控知识相关的综合分析；运用基本理论和基本实验技术进行实验设计。
二、试题模式及所占比例生物化学考试题目类型分概念题和叙述题俩个方面，其中概念题占50－60％，叙述题占40－50％。
概念题出题类型涉及：填空题（约占10%）,选择题（单选，约占15%）、正误判断题（约占10%）、符号或名词解释（约占15%）；叙述题包括：简答题（约占20%）和论述综合题（约占30%）。
三、考查重点生物大分子的结构、性质和功能及其代谢；代谢网络系统及调控；遗传信息传递的化学基础。
四、课程复习大纲（以参考书1为纲，主要来自参考书2的内容已在括号中标明）第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能1．1单糖（单糖的结构、性质）1．2聚糖（参考书2）第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能，脂蛋白2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质2．2磷脂和糖脂2.3脂蛋白（参考书2）第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质壹级结构和测定，二级结构和高级结构及和功能的关系3．1蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类3．1．2蛋白质分子的构象3．2氨基酸3．2．1氨基酸的结构3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质3．2．4氨基酸的化学性质3．2．5氨基酸的分离和分析3．3肽3．3．1肽和肽键的结构3．3．2肽的重要性质3．4蛋白质壹级结构3．4．1蛋白质的结构层次3．4．2蛋白质壹级结构3．4．3蛋白质壹级结构测定3．4．4蛋白质壹级结构和生物功能3．5蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象3．5．2蛋白质二级结构的基本类型3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6蛋白质三级结构、四级结构和功能3．6．1蛋白质的壹级结构决定高级结构3．6．2维持三级结构的作用力3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能3．6．4蛋白质四级结构和功能3．7蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质俩性性质及应用3．7．2胶体性质和蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性3．7．4分离纯化蛋白质的主要方法3．8重要蛋白质的结构和功能（参考书2）3．8．1肌红蛋白和血红蛋白3．8．2免疫球蛋白3．8．3胶原3．8．4细胞骨架3．8．5细胞因子第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念4．1．2酶催化反应的特点4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的习惯命名4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶4．3酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专壹性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度4．4．2底物浓度对酶促反应速度的影响4．4．3pH值对酶促反应速度的影响4．4．4温度对酶促反应速度的影响4．4．5酶浓度对酶促反应速度的影响4．4．6激活剂对酶促反应速度的影响4．4．7抑制剂对酶促反应速度的影响4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调节4．5．1别构效应调节4．5．2共价调节酶4．5．3酶原的激活4．5．4多酶体系调节4．6酶和细胞跨膜信号转导（参考书2）第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质5．1核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷5．1．3核昔酸5．2DNA的结构5．2．1DNA的壹级结构5．2．2DNA的二级结构5．2．3DNA结构的不均壹性和多形性5．2．4环状DNA5．2．5染色体的结构5．3RNA的结构5．3．1RNA的类型和结构特点5．3．2tRNA的结构和功能5．3．3mRNA曲结构和功能5.3.4rRNA的结构和功能5．4核酸的性质5．4．1解离性质5．4．2水解性质5．4．3光吸收性质5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化5．5．2限制性核酸内切酶5．5．3DNA物理图谱5．5．4分子杂交5．5．5DNA序列分析5．5．6DNA的化学合成第6章维生素和辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式和功能；水溶性维生素和辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A和胡萝卜素6．1．2维生素D6．1．3维生素E6．1．4维生素K6．2水溶性维生素和辅酶6．2．1维生素B16．2．2维生素B26．2．3维生意B36．2．4维生素B56．2．5维生素B66．2．6维生素B76．2．7维生素B116．2．8维生素B126．2.9硫辛酸6．2．10维生素C第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7.1概论7．1．1激素的概念7．1．2激素的分类7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌和控制7．2．1下丘脑分泌的激素7．2．2垂体分泌的激素7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌和控制7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点7．3．2cAMP—Ca2+-钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径7．3．4受体壹酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1糖酵解8．1．1酵解和发酵8．1．2糖酵解途径8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成8．1．5乙醇的生成8．1．6糖酵解的调节8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA8．2．2三羧酸循环8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应8．2．5乙醛酸循环8．3磷酸已糖支路8．3．1反应途径8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成8．4．2糖异生作用8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成9．1脂类的消化、吸收和转运9．1．1脂类的消化和吸收9．1．2脂类的转运9．1．3贮脂的动用9．2甘油三酯的分解代谢9．2.1甘油三酯的水解9．2．2甘油代谢9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化9．2．5奇数碳脂肪酸的(氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢和糖代谢的特点9．3．6脂代谢和糖代谢的关系9．4磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解和三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1蛋白质降解及氮平衡10．1．1蛋白质的消化吸收10．1．2氨基酸代谢库10．1．3氮平衡10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用10．2．2脱羧基作用10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径10．3．4氨基酸合成的调节10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解11．1．2核苷酸的降解11．1．3嘌呤碱的分解11．1．4嘧啶碱的分解11．2嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成11．1．2补救途径11．3嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成11．3．2补救途径11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的仍原11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成11．5．2黄素核苷酸的合成11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化和氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、ATP的生物合成12．1生物能学简介12．1．1化学反应的自由能12．1．2自由能变化和化学反应平衡常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性12．1．4高能磷酸化合物12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程12．2．2电子传递链12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念12．3．2P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参和因子、复制过程、DNA的损伤和修复13．1DNA的复制13．1．1DNA的半保留复制13．1．2复制起点和复制单位13．1．3DNA聚合反应有关的酶13．1．4DNA的半不连续复制13．1．5DNA复制的拓扑性质13．1．6DNA复制体的结构13．1．7真核生物DNA的复制13．1．8DNA复制的调控13．2DNA的损伤及修复13．2．1光复活13．2．2切除修复13．2．3重组修复13．2．4诱导修复和应急反应13．3RNA指导nNA的合成13．3．1反转录酶13．3．2病毒RNA的反转录13．3．3反转录的生物学意义第14章RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参和因子，RNA转录后的加工和修饰14．1转录14．1．1RNA聚合酶14．1．2转录过程14．1．3启动子和转录因子14．1．4终止于和终止因子14．1．5转录过程的调节控制14．2转录后的加工14．2．1原核生物RNA加工14．2．2真核生物RNA的加工14．2．3RNA的拼接和催化机理第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参和因子的功能、合成后的输送和加工15．1遗传密码15．1．1遗传密码的确定15．1．2遗传密码的特点15．2蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1mRNA15．2．2rRNA15．2．3核糖体15．2．4辅助因子15．3蛋白质生物合成的过程15．3．1原核生物蛋白质的合成过程15．3．2真核生物蛋白质的合成过程15．3．3mRNA的结构和翻译15．3．4蛋白质合成的抑制剂15．4多肽合成后的定向输送和加工15．4．1信号肽及信号肽的识别15．4．2内质网上多肽的糖基化修饰15．4．3高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类15．4．4线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调节16．1代谢途径的相互关系16．1．1代谢途径交叉形成网络16．1．2分解代谢和合成代谢的单向性16．1．3ATP是通用的能量载体16.1．4NADPH以仍原力形式携带能量16．2酶活性的调节16．2．1酶促反应的前馈和反馈16．2．2产能反应和需能反应的调节16．2．3酶的连续激活和共价修饰16.3细胞结构对代谢途径的分隔控制16．3．1细胞结构和酶的空间分布16．3．2细胞结构对代谢的调节控制作用16．3.3蛋白质的定位控制16．4神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5基因表达的调节16．5．1原核生物基因表达的调节16．5．2真核生物基因表达的调节。
生物化学生物化学考试大纲
生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法，掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法，生物大分子在体内的代谢与调节，生物能的转化与利用，生物信息分子的复制、转录、表达与调节等，懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象，能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。
二、考试形式与试卷结构（一）考试方式：闭卷，笔试（二）考试时间：180分钟（三）题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》（上、下册）（第三版）高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成，20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、三级、四级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点，四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点；RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性；●生物膜的化学构成与结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（含米氏方程的推导）●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一级分类）●熟悉特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7．新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握（NADH与FADH2）呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢：甘油的来源与去路，甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念；参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。
806生物化学考试大纲
806生物化学考试大纲生物化学是一门研究生物体内化学过程的科学，它涉及到生物分子的结构、功能以及它们在生物体内的相互作用。
以下是一份806生物化学考试大纲，旨在帮助学生了解考试的重点和范围。
# 一、生物分子基础1. 蛋白质结构与功能- 氨基酸的化学性质- 蛋白质的一级、二级、三级和四级结构- 蛋白质的合成与折叠2. 核酸结构与功能- DNA和RNA的化学组成- 核酸的双螺旋结构- 基因表达与调控3. 糖类的分类与功能- 单糖、多糖和复合糖- 糖在细胞识别和信号传递中的作用4. 脂质的结构与作用- 脂肪、磷脂和类固醇- 脂质在细胞膜结构中的作用# 二、酶学1. 酶的催化机制- 酶的活性位点- 酶的动力学- 酶的抑制与激活2. 酶的分类与命名- 按照催化反应类型分类 - 酶的国际命名法3. 酶的调节- 酶的活性调节- 酶的合成调节# 三、代谢途径1. 糖酵解与糖异生- 糖酵解途径- 糖异生途径2. 柠檬酸循环（TCA循环） - 柠檬酸循环的化学过程 - 能量的产生与转移3. 氧化磷酸化- 电子传递链- ATP的合成4. 脂肪酸的代谢- 脂肪酸的氧化- 脂肪酸的合成5. 氨基酸代谢- 氨基酸的脱氨作用- 氨基酸的转氨作用# 四、遗传信息的传递1. DNA复制- 复制机制- 复制的准确性2. 转录- RNA聚合酶的作用- 转录过程3. 翻译- 核糖体的功能- 氨基酸的激活与肽链的合成4. 基因表达的调控- 转录后调控- 表观遗传调控# 五、细胞信号传导1. 信号分子与受体- 第一信使与第二信使- 受体的类型与功能2. 信号传导途径- G蛋白偶联受体途径- 受体酪氨酸激酶途径3. 细胞内信号传导网络- 信号的放大与整合- 信号的终止与反馈# 六、生物化学研究方法1. 生物化学分析技术- 色谱法- 电泳法2. 分子生物学技术- PCR- 基因克隆与表达3. 结构生物学方法- X射线晶体学- NMR# 七、生物化学在医学中的应用1. 疾病的分子机制- 遗传性疾病- 代谢性疾病2. 药物作用的分子基础- 药物与受体的相互作用- 药物的代谢与排泄3. 生物标志物与疾病诊断- 生物标志物的发现与应用 - 疾病早期诊断# 八、考试形式与要求- 考试将包括选择题、简答题和论述题。
《生物化学》课程考试大纲
《生物化学》课程考试大纲（四年制本科. 试行）课程编号：课程性质：专业限选课使用专业：化学开设学期：第五学期考核方式：闭卷笔试或开卷笔试一、课程考核目的促进学生认真复习巩固所学的知识，检验通过本课程的教学，学生获得生物化学的基本理论、基本知识、基本技能及掌握学习生物化学的基本思想和方法的情况；检验学生分析解决一般实际问题和进一步自学生物化学书刊的能力。
为学习其他专业基础课和专业课程奠定必要的基础。
二、教学时数本课程总学时为36（12周，周课时3）。
三、教材与主要参考书教材1、《基础生物化学》,郭蔼光主编,高等教育出版社,2001,第一版.主要参考书1、《生物化学》(上、下册),王镜岩等主编,高等教育出版社,2002.8，第三版.2、《简明生物化学教程》,聂剑初等合编,高等教育出版社,1986.3、《基础生物化学》,沈黎明主编,中国林业出版社,1996.四、考核的知识点与考核目标本考试大纲根据上饶师范学院《生物化学》课程教学大纲的教学要求，以四年制本科人才培养规格为目标，按照生物化学学科的理论知识体系，提出了考核的知识点和考核目标。
考核目标分为三个层次：了解、理解（或熟悉）、掌握（或会、能），三个层次依次提高。
第一章绪论考核知识点1、生物化学的含义、任务和主要内容；2、生物化学的发展及在各专业中的地位和作用；3、生物化学在我国的发展及与各专业的关系；4、生物化学的学习方法。
考核要求1、熟悉生物化学的含义、主要内容和发展；2、明确生物化学在各专业中的地位和作用。
第二章蛋白质化学考核知识点1、蛋白质的化学概念；2、蛋白质的分类；3、蛋白质的化学组成；4、蛋白质的结构与功能；5、蛋白质的重要性质；6、蛋白质结构与功能。
考核要求1、蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量；2、蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质；3、肽的组成及结构特点。
肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念；4、蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构、四级结构）的概念，各种结构的组成方式、特点；5、蛋白质结构与功能的关系；6、蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。
护理生物化学复习大纲
《生物化学》考试复习大纲第一章糖类的化学1、糖、异头物的概念2、记忆β-D-葡萄糖Haworth结构式3、糖苷键的种类有哪两种第二章脂类和生物膜1、皂化反应、皂化值、脂质体的概念2、皂化值的计算（作业）3、试述生物膜的结构4、膜脂的运动方式有哪些第三章蛋白质化学1、蛋白质的基本结构单元是什么？除了脯氨酸外，左右的氨基的a碳上都连接结构？2、蛋白质中的含氮量为定值，是多少？3、氨基酸等电点定义，会判断高于或者低于等电点时氨基酸带电荷情况4、酸性氨基酸及碱性氨基酸等电点的计算5、含巯基氨基酸、含羟基的氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸分别是哪些6、决定蛋白质紫外吸收的氨基酸有哪些7、氨基酸与茚三酮反应的颜色变化8、蛋白质α-螺旋的基本特点（各个参数）9、蛋白质变性作用、盐溶、盐析的基本概念10、维持蛋白胶体溶液稳定性的两个因素11、变性蛋白质有哪些变化。
第四章核酸化学1、DNA变性、DNA熔点的定义，影响DNA熔点高低的因素2、构成DNA的基本结构单位、DNA的二级结构的特点、核苷酸三个组分（磷酸、核糖及碱基）之间的连接类型3、tRNA二级及三级结构的形状4、tRNA的二级结构及各部分功能。
5、RNA的主要种类及其作用第五章酶化学1、米氏方程、米氏常数意义2、影响酶促反应速度的因素有哪些3、酶、同工酶基本概念4、酶活性中心的结构5、可逆性抑制剂的种类6、蛋白质的辅因子有哪两类7、决定酶专一性的2个机制的具体内容：锁钥学说、诱导契合学说第八章糖代谢1、糖酵解、糖异生的概念；糖酵解及三羧酸循环发生的部位2、糖酵解中有哪几步不可逆反应，各由什么酶催化，产物是什么？整个过程能量产生情况3、糖酵解与糖异生过程的差异4、糖的有氧氧化过程的最终产物是什么及能量产生情况？5、三羧酸循环中的催化3个限速步骤的酶各是什么第九章脂类代谢1、脂肪酸的转运蛋白、脂肪酸合成的多酶复合体的构成、脂肪酸β氧化定义2、β-氧化包括哪几步反应3、以软脂酸为例，其彻底氧化分解产生的能量是多少4、脂肪酸氧化分解及生物合成发生的场所分别是哪里，在这两个过程中，脂酰基的载体分别是什么第十一章核酸代谢1、半保留复制、复制原点的概念2、原核生物DNA聚合酶III的组成和功能3、DNA复制的方式有哪些4、原核生物复制叉上发生的反应有哪些5、DNA复制过程中，需要哪些酶类，这些酶先后作用的顺序。
西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲
硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。
其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。
在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。
2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。
四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。
肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。
2023年研究生招生《生物化学》考试大纲
佛山科学技术学院2023年硕士研究生招生考试大纲科目名称：生物化学一、考查目标《生物化学》是佛山科学技术学院生物技术与工程专业硕士研究生入学考试的科目。
生物化学主要研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律，是生物类、工程类、医学类及药学类众多学科的基础性课程，并在工业、农业和医药产业的发展中发挥出越来越明显的促进作用。
要求考生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试形式与试卷结构1.考试形式：生物化学考试采用闭卷笔试形式，试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
2.试卷结构：考查内容，基础知识占50%，简答、分析题占30%，创造性思维题占20%。
试卷主要由选择题、名词解释、简答题、论述题等组成。
其中选择题分值为70分，判断题分值为10分，名词解释分值为20分，简答题分值为30分，论述题分值为20分。
(1)选择题：共计70分。
其中单项选择题共50道题，1分/题，共计50分；多项选择题共10道题，2分/题，共计20分。
(2)判断题：共计10分，10道题，1分/题。
(3)名词解释：共计20分，5道题，4分/题。
(4)简答题：共计30分，3道题，10分/题。
(5)论述题：共计20分，1道题，20分/题。
说明：选择题，判断题名词解释主要考察内容为概念和基本知识，主要覆盖本门课程的各部分知识点；简答题主要考察各部分重要知识点的理解和分析；论述题主要考察各部分重要知识点的理解，分析和综合运用。
三、考查范围第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点，基本结构单位氨基酸的结构特点、分类及三字英文缩写符号，一字符号，等电点；氨基酸的理化性质；肽键和肽的概念。
二、蛋白质的分子结构蛋白质一级、二级、三、四级结构的概念、结构特点和维持其稳定的化学键；α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲，α-螺旋，β-折叠的结构特点；肽单元、模序、超二级结构、结构域、分子伴侣、结构域和亚基的概念，蛋白质结构与功能的关系。
考研《生物化学》考研大纲
《生物化学》考研大纲比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径及各途径之间关系，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
第一章蛋白质化学蛋白质的元素组成，氨基酸化学，蛋白质的结构，蛋白质一级结构序列的测定，蛋白质的结构与功能之间的关系，蛋白质的性质，蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用。
第二章核酸化学核酸的组成与类别，DNA的结构与功能，RNA的结构与功能，核酸的性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理。
第三章酶学酶的概念，酶的命名和分类，酶的结构与酶的活性，酶的作用机制，酶的制备与酶活力测定，酶促反应动力学，别构酶、固定化酶、同工酶。
第四章维生素重点注意维生素与缺乏病，维生素与辅酶（辅基）之间的关系及其在酶促反应中的作用。
第五章激素几种重要的动物激素，搞清它们的化学本质以及对物质代谢的影响。
第六章代谢总论与生物氧化物质代谢的三大调节方式以及相互之间的关系，呼吸链的概念、传递顺序，ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化（偶联机理），理解体内物质氧化过程中水、CO2、ATP是如何生成的。
第七章糖代谢糖代谢概况，搞清各代谢途径的生理意义，掌握各途径的关键酶、重要中间产物。
重点掌握糖有氧氧化途径，哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP，掌握ATP的计算方法等。
将各途径联系起来，理解生物体如何来恒定血糖浓度。
第八章脂代谢脂肪酸的β-氧化作用。
掌握脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点，脂肪在产能和贮能中的作用；酮体的生成和利用；脂代谢与糖代谢联系。
第九章蛋白质的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氨的去路（搞清不同的生物对氨有不同的处理方式），尿素循环，由α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖、脂代谢相联系；生糖氨基酸和生酮氨基酸。
第十章核酸代谢限制性核酸内切酶的作用特点，掌握基因重组的基本原理和方法，了解基因工程在海洋生物学、水产养殖等领域中的应用和发展前景；核酸的生物合成：掌握DNA和RNA合成的方式、特点，掌握DNA的损伤与修复的机理，理解生物学的中心法则，搞清生物信息遗族与变异的机制。
338-生物化学2022
338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。
生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。
难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。
难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂磷脂的结构，种类，性质，生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质，等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
生物化学(二)自学考试大纲
生物化学（二）(2634)自学考试大纲一、课程的性质与设置的目的（一）本课程的性质和特点基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。
随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。
主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
（二）本课程的地位、任务与作用生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。
对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。
目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
（三）本课程的基本要求自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。
学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。
学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
（四）本课程与相关课程的联系生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。
学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学（biochemistry）课程性质：必修课学时分派：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核知识要点1.蛋白质的重要生理功能。
2.蛋白质的大体组成单位氨基酸，。
肽键与肽链，医学上重要的多肽3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。
4.胶原蛋白的结构及组成特点。
5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核要求一、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。
二、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。
.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
3、应用：分离纯化蛋白质的方式的大体原理。
4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的大体概念及其结构、DNA的双螺旋结构,熟悉RNA的结构与功能，了解DNA的理化性质及其应用。
考核知识要点1.核酸的分类、细胞散布及其生物学功能。
2.碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
常见核苷酸的缩写符号。
两类核酸(DNA 与RNA)分子组成的异同。
核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。
3. DNA的双螺旋结构。
了解DNA的三级结构。
4. DNA的理化性质及其应用。
5. RNA的结构与功能考核要求一、识记：碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
DNA的双螺旋结构、RNA的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念二、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同3、应用：DNA的理化性质及其应用。
4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的大体概念；化学本质；酶促反映的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
生物化学A(Biochemistry
生物化学A?〔BiochemistryA〕科目考试大纲考试科目代码：766适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学课程性质和任务：生物化学是研究生物体内化学物质〔包括生物大分子〕的性质及其代谢调控的一门根底学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的根底知识。
要紧任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定根底。
要紧内容和全然要求：0.绪论把握生物化学的涵义；熟悉生物化学理论与实践的关系；了解生物化学的现状和进展。
1.糖类把握重要的单糖〔葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖〕的结构和性质；熟悉几种重要的双糖〔蔗糖、麦芽糖和乳糖〕的结构和性质；了解多糖〔同多糖和杂多糖〕的种类。
2.脂质把握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能；了解脂质的提取、不离与分析。
3.蛋白质把握蛋白质的全然结构单位——氨基酸的结构和性质；把握蛋白质的化学结构〔一、二、三、四级结构〕和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的不离提纯原理；理解蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质折叠和结构推测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。
4.酶把握酶的结构与功能和酶反响动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程；了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。
5.核酸把握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸的发觉、研究简史和方法。
熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性；理解抗生素的抗菌作用机理；了解抗生素的应用。
7.激素把握激素的化学实质和作用机理；熟悉几类重要激素〔氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等〕的作用；了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。
与物质运输把握生物膜的组成和性质；熟悉跨膜物质运输的种类；理解生物膜结构的要紧特征和模型；了解膜离子载体和物质运输的分子机制。
生物化学考试大纲
教学要求及内容绪论【目的要求】1、掌握生物化学的含义；2、熟悉生物化学研究的主要内容；3、了解生物化学的发展史，在医学中的地位和作用及与中医药学的关系。
【教学内容】1、生物化学发展简史2、生物化学研究的主要内容3、生物化学在医学中的地位和作用及与医学及中医药学的关系第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】1、掌握蛋白质的组成和分子结构；2、熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质；3、了解蛋白质的分子结构与功能的关系【教学内容】1、蛋白质的分子组成⑴氨基酸的结构⑵氨基酸的分类⑶非标准氨基酸⑷氨基酸的两性电离与等电点⑸蛋白质中的非氨基酸成分2、蛋白质的分子结构⑴肽⑵蛋白质的一级结构⑶蛋白质的二级结构⑷蛋白质的三级结构⑸蛋白质的四级结构⑹维持蛋白质构象的主要作用力3、蛋白质的生理功能4、蛋白质结构与功能的关系5、蛋白质的理化性质⑴一般性质：紫外吸收特征，呈色反应；两性电离与等电点⑵大分子特性：蛋白质是胶体溶液，透析，沉降与沉降系数，沉淀，变性与复性第二章酶【目的要求】1、掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点和酶原与同工酶的概念；2、熟悉酶促反应动力学；3、了解酶与医学的关系。
【教学内容】1、酶的分子结构与催化功能⑴酶的分子组成⑵酶的活性中心⑶酶催化作用机制2、酶促反应特性⑴酶促反应的高效性⑵酶促反应的特异性⑶酶促反应的调节性3、酶促反应动力学：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响。
4、酶的命名与分类5、酶与医学的关系第三章核酸的结构与功能【目的要求】1、掌握核酸的化学组成，核苷酸的从头合成途径、补救合成途径，DNA的分子结构及生物学意义；2、熟悉嘌呤核苷酸分解代谢产物的临床意义，RNA的种类及其生物学作用；3、了解嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用机理，核酸的理化性质。
【教学内容】1、核酸的结构单位⑴核苷酸的组成⑵核苷酸的结构⑶核苷酸的功能2、核苷酸代谢⑴嘌呤核苷酸合成⑵嘧啶核苷酸合成⑶核苷酸的抗代谢物3、DNA的结构与功能⑴核酸的一级结构⑵DNA的二级结构⑶DNA的超螺旋结构⑷RNA的功能RNA的分子结构4、RNA的结构与功能⑴信使RNA⑵转运RNA⑶核糖体RNA⑷其他RNA5、核酸的理化性质⑴核酸的紫外吸收⑵DNA的变性与复性⑶分子杂交与探针技术补充：糖类化学【目的要求】1、掌握单糖的结构；2、熟悉单糖的化学性质，双糖的分子组成和结构；3、了解糖的分类、命名，单糖的构象，同多糖的组成、结构。
生物化学代码701考试大纲
《生物化学》（代码：701）考试大纲I. 考查目标《生物化学》是为我校招收生物学及相关专业的硕士研究生而设置的具有选拔性质的基础考试科目。
该课程是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。
其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。
由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科。
考试要求是测试考生掌握生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系，并讲授它们的理化性质在生产中的应用。
物质的代谢变化，重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律。
阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译、基因表达等。
基本技能使学生掌握一些生物化学的基本实验方法（离心法、分光光度法、电泳法、层析法）和一些常见仪器（离心机、电泳仪、天平等）的使用及掌握一些与生命科学研究与生物技术产品生产的基本实验技能。
能用所学技术与方法进行某些生物成分的分离、提取、定性、定量测量。
能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据。
II. 考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试三、试卷题型结构1. 名词解释，共30分。
2. 选择题，共40分。
3. 填空题，共20分。
4. 问答题，共60分。
III. 考试内容第一单元：绪论(一)生物化学定义；(二)生物化学研究内容；(三) 生物体内生物大分子的种类；(四) 生物体内生物大分子的组成特点。
第二单元蛋白质化学(一) 氨基酸的分类；(二) 氨基酸的酸碱性质和等电点；(三) 蛋白质各级结构概念及特点；(四) 蛋白质的结构与功能的关系。
第三单元蛋白质代谢(一) 氨基酸的分解代谢；(二) 尿素循环。
第四单元酶化学(一) 酶的概念、化学本质与组成；(二) 酶的专一性；(三) 米氏常数的意义；(四)酶的作用特点。
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《生物化学》考试大纲
一、考试内容
第一章蛋白质化学
1.蛋白质在生命活动中的重要性
2.蛋白质的元素组成
3.氨基酸的结构、分类及其理化性质
4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键
蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键
超二级结构和结构域的概念
5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用
6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质
重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写
蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点
蛋白质的基本结构层次及其维持力
蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念
蛋白质沉淀的方法及其特点
第二章核酸的化学
1.核酸的组成与类别
2.DNA的结构与功能
3.RNA的结构与功能
4.核酸的性质
重点掌握：核酸的组成与类别
DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义
tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能
核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素
第三章糖类的结构与功能
1.糖类的概念、作用与分类
2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；
3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；
4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；
重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构
第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类
2.构成生物膜的重要的磷脂
第五章酶学
1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等
2.酶的命名和分类
3.酶的活性部位和酶原激活
4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素
5.酶的分离提纯与活力测定
6.酶促反应动力学
重点掌握：酶的分类
酶的化学本质、作用特点
酶活性部位概念，酶原激活实质
中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程
酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响
第六章维生素和辅酶
1.脂溶性维生素：A、D、E、K
2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12
重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；
常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
第七章新陈代谢总论与生物氧化
1．基本概念
2．呼吸链
3．ATP的生成及其生理功能
重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。
第八章糖代谢
1．糖代谢概况
2．糖的无氧分解
3．糖的有氧氧化
4．糖的异生作用
5．糖原的合成与分解
重点掌握:糖代谢概况，掌握糖酵解和三羧酸循环的过程和生理意义，掌握关键酶、重要中间产物，搞清途径中哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP，掌握ATP的计算方法等。
第九章脂类的代谢
1．脂肪的分解代谢
2．脂肪的合成代谢概况
重点掌握:脂肪酸的β-氧化作用, 掌握脂肪酸氧化时ATP的计算方法，脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点，将脂代谢与糖代谢有机地联系,搞清糖与脂肪如何相互转化。
第十章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
1．蛋白质的水解
2．氨基酸的脱氨作用
3．氨的去路
4．α-酮酸的去路
重点掌握：氨基酸的联合脱氨基作用，尿素循环，从α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖代谢、脂代谢相联系。
第十一章核酸的酶促降解和核苷酸代谢
1．核酸的分解代谢
2． DNA的生物合成
3．RNA的生物合成
重点掌握: DNA合成的方式、DNA复制的特点、生物体如何保证DNA复制的准确性；转录、逆转录概念；DNA复制与DNA转录之间的区别。
第十二章蛋白质的生物合成
1.三种RNA的作用
2.多肽的合成过程
重点掌握：三种RNA在蛋白质生物合成中的作用，遗传密码的特点，多肽链合成过程的要点。
第十三章物质代谢之间的相互关系
糖、脂、蛋白质、核酸这四大类物质代谢之间的相互关系，沟通的枢纽点及主要的代谢网络框架。
二、参考用书：
《生物化学简明教程》聂剑初等合编，罗纪盛等修订,高等教育出版社（1999年第三版）
三、考试题型与分值分布
单项选择题20 2 40/150 多选题 5 2 10/150 判断题20 1 20/150 名词解释 5 4 20/150 问答题 4 5-8 30/150 分析计算 4 6-10 30/150。